蛋白質(總學時8)

1、PAGE 教 案第四章 蛋白質（總學時8）第一節(jié) 蛋白質的組成（0.5學時）教學目的與要求掌握蛋白質的組成，了解蛋白質的重要性。教學重點 蛋白質的化學組成及分子組成 教學難點蛋白質的化學組成及分子組成 教學方法與手段案例教學 啟發(fā) 提問 講解 教學過程設計 提問在日常生活中，提到蛋白質認為它對人體健康有哪些重要意義？從元素角度出發(fā)，考慮蛋白質可以提供人體哪些必要元素？一、蛋白質的重要性1、蛋白質是生物體內(nèi)必不可少的重要成分。蛋白質是由20種氨基酸組成的復雜聚合物，是構成生物體的最基本的物質之一，其質量約占人體干重的452、蛋白質在生命活動中具有舉足輕重的作用蛋白質在生命活動中具有舉足輕重的作用

2、，如人體新陳代謝過程中的酶、具有免疫功能的蛋白抗體、運送二氧化碳和氧氣的血紅蛋白載體、調節(jié)代謝反應的激素蛋白質（如胰島素、生長激素等）、與肌肉運動相關的蛋白質（如肌動蛋白、肌球蛋白、微動蛋白等）、儲存蛋白質（如卵清蛋白和種子蛋白等）?？梢哉f，沒有蛋白質就沒有生命。3、蛋白質有營養(yǎng)功能，在加工過程中起到重要作用食品中存在的蛋白質可供人體食用，提供營養(yǎng)，某些蛋白質還具有特殊生理功能。在決定食品結構、形態(tài)以及色、香、味方面有重要作用。二、蛋白質的組成 重點1、元素組成蛋白質主要含有C、H、O、N等元素，有些蛋白質含有P和S等，少數(shù)蛋白質含有Fe、Zn、Mg、Mn、Cu、Co等。多數(shù)蛋白質含有5055

3、的碳、2023的氧、1219的氮、0.23.0的硫。2、分子組成蛋白質根據(jù)分子組成，可分為兩類，一類是分子中僅含有氨基酸的簡單蛋白，另一類是由氨基酸和其他非蛋白質化合物組成的結合蛋白，又稱為雜蛋白，根據(jù)結合蛋白質中的非蛋白部分，可將雜蛋白分為核蛋白（如核糖體和病毒）、脂蛋白（如蛋黃蛋白、某些血漿蛋白等）、糖蛋白（如卵清蛋白）、磷蛋白（如磷酸化酶）和金屬蛋白（如血紅蛋白、肌紅蛋白和某些酶）。課外作業(yè)1.為什么說沒有蛋白質就沒有生命？2.蛋白質由哪些主要的元素構成？3、根據(jù)分子組成，蛋白質分成那兩類？ 第二節(jié) 氨基酸（2課時）教學目的與要求1、掌握氨基酸的化學結構及理化性質。2、掌握必需氨基酸的概

4、念及種類。3、了解氨基酸的分類。教學重點 掌握氨基酸的化學結構及理化性質，掌握必需氨基酸的概念及種類。教學難點掌握氨基酸的化學結構及理化性質。教學方法與手段案例教學 啟發(fā) 講解 教學過程設計 提問1、同學們知不知道我們平常在烹飪時用的味精是什么成分？2、面包的金黃色的表皮和香味是怎么形成的？引入 蛋白質是大分子物質，那么構成它的基本單位是什么呢？一、結構和分類 （一）氨基酸的結構 重點蛋白質本質上由20種基本氨基酸構成，所有蛋白質含有這20種氨基酸的若干種，這些氨基酸物理和化學性質不同，氨基酸殘基之間通過酰胺鍵連接，連接的順序不同，蛋白質就不同，因此，蛋白質的結構非常復雜，同時也賦予了蛋白質各

5、種不同的生物功能。除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結構上的共同特點為：含有一個碳原子、一個羧基、一個氫原子和一個側鏈R基團。 圖5-1-氨基酸結構除甘氨酸外，其它所有氨基酸分子中的-碳原子都為不對稱碳原子,所以氨基酸都具有旋光性。每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構體。目前已知的天然蛋白質中氨基酸都為L-型。（二）氨基酸的分類 重點根據(jù)20種氨基酸側鏈R基團的結構，可將其分為三大類：脂肪族氨基酸（8種）；芳香族氨基酸（15種）；雜環(huán)族基氨基酸（3種）。其中脂肪族氨基酸按氨基和羧基的數(shù)量和結構又可分為一氨基、一羧基氨基酸（7種）；二氨基、一羧基氨基酸（2種）；一氨基、二羧基酸及其酰

6、胺（4種）和含硫氨基酸（2種）。除了上述20種氨基酸外，蛋白質中還存在一些其他的氨基酸，它們都是蛋白質肽鏈合成后加工和修飾后形成的產(chǎn)物。最常見的是L-胱氨酸（角蛋白中居多，由兩個半胱氨酸側鏈巰基氧化聯(lián)結而成）和L-羥脯氨酸（在膠原及彈性蛋白中含量較高，由L-脯氨酸羥化而成），其它的還有L-羥賴氨酸（膠原和彈性蛋白中）和L-甲基賴氨酸（組蛋白和肌肉蛋白中）等。（三）必需氨基酸 重點1、必需氨基酸的概念人類營養(yǎng)所必需且不能由人體自身合成的，必需從食物中攝取的氨基酸，稱為必需氨基酸。 2、必需氨基酸的種類 人體所需的八種必需氨基酸分別為賴氨酸、苯丙氨酸、纈氨酸、蛋氨酸、色氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨

7、酸。另外，組氨酸也是嬰兒營養(yǎng)所必需的。這些氨基酸在蛋白質中的數(shù)量及有效性可用來評定蛋白質的營養(yǎng)價值。二、氨基酸的理化性質（一）物理性質1、旋光性在立體化學中，除甘氨酸外，其他氨基酸都具有旋光性，而且這些構成蛋白質的氨基酸都是L型氨基酸。蛋白質中存在的20種氨基酸一般在可見光范圍內(nèi)沒有光吸收，但是酪氨酸和苯丙氨酸卻有明顯的紫外吸收，而大多數(shù)蛋白質含有酪氨酸，因此可以通過測定280nm處光吸收來測定溶液種蛋白質的含量。2、溶解度游離氨基酸在水中由于羧基和氨基的解離，有一定的溶解度，所有氨基酸都能溶于強酸和強堿溶液。一般情況下，氨基酸不溶或微溶于醇溶液（脯氨酸和羥脯氨酸除外），也少見溶于乙醚（脯氨酸

8、和羥脯氨酸除外）。酪氨酸在熱水中溶解度較大，胱氨酸難溶于涼水和熱水。3、熔點在有機化合物中，氨基酸屬于高熔點化合物，一般氨基酸的熔點超過200，個別的超過300。（二）化學性質1、氨基酸的兩性性質（1）氨基酸的解離性質由于酸是質子的供體，堿是質子的受體，因此氨基酸即是酸也是堿。氨基酸在結晶形態(tài)或在水溶液中，并不是以游離的羧基或氨基形式存在，而是離解成兩性離子。在兩性離子中，氨基是以質子化(-NH3+)形式存在，羧基是以離解狀態(tài)(-COO-)存在。一個氨基酸分子，在酸性溶液中呈正離子狀態(tài)，在堿性溶液中呈負離子狀態(tài)。氨基酸在不同酸堿條件下帶電情況如下： （1）氨基酸的等電點當溶液濃度為某一pH值時

9、，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-數(shù)目正好相等，凈電荷為0。這一pH值即為氨基酸的等電點，簡稱pI。 在等電點時，氨基酸既不向正極也不向負極移動，即氨基酸處于兩性離子狀態(tài)。一般情況下，中性氨基酸等電點在56.3，酸性氨基酸等電點在2.83.2，堿性氨基酸在7.610.8?？梢钥闯?，大多數(shù)氨基酸的等電點并不在中性。在等電點時，氨基酸在水中的溶解度最小，易于結晶沉淀。氨基酸的這一性質在工業(yè)中經(jīng)常用于氨基酸的提?。ㄈ缥毒a(chǎn)中谷氨酸的提?。?、與水合茚三酮反應（1）反應過程及結果氨基酸與水合茚三酮共熱，發(fā)生氧化脫氨反應，生成NH3與酮酸。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。加熱過程中酮酸裂解，放出

10、CO2，自身變?yōu)樯僖粋€碳的醛。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍紫色化合物。脯氨酸與茚三酮直接生成黃色物質（不釋放NH3）。（2）應用水合茚三酮與氨基酸溶液共熱，生成藍紫色染料。一切-氨基酸都有此反應，且十分靈敏，根據(jù)反應所生成的紫色深淺，在570nm下比色可測定氨基酸含量。但是由于各種氨基酸與茚三酮反應產(chǎn)物在色澤和顏色上有所不同，因此不能用來測定混合氨基酸的含量。另外，紙上層析和電泳法分離氨基酸時，經(jīng)常采用茚三酮作為顯色劑。因此，在氨基酸的定性和定量測定中，該反應具有十分重要的應用價值。茚三酮 氨基酸 還原型茚三酮 醛類還原型茚三酮 茚三酮 藍紫色化

11、合物3、與亞硝酸作用 氨基酸與亞硝酸作用生成相應的羥基酸，同時放出氮氣。由于一個氨基定量地產(chǎn)生一分子氮，因此利用這一反應可以測定氨基酸的含量，稱為樊氏氨基氮測定法。4、氨基酸的脫羧基作用氨基酸在特定的脫羧酶作用下發(fā)生脫羧反應而生成胺和二氧化碳。魚類（尤其是青皮紅肉魚）蛋白質中的氨基酸可在細菌脫羧酶的作用下發(fā)生脫羧反應而產(chǎn)生可導致人過敏的組胺。另外，在氨基酸發(fā)酵中，可以利用脫羧反應產(chǎn)生的二氧化碳量來估計氨基酸發(fā)酵生成產(chǎn)量。 5、非酶促褐變 氨基酸與還原糖在一定條件下可發(fā)生美拉德反應生成類黑色物質。美拉德反應在食品工業(yè)中有著重要的應用，這就是面包產(chǎn)生金黃色表皮和誘人的香味的原因之一，但是同時也可能

12、降低食品中蛋白質和氨基酸的營養(yǎng)價值。6、與金屬的螯合反應氨基酸可與許多金屬離子發(fā)生螯合反應，如Cu2+、Co2+、Mn2+、Fe2+。食品工業(yè)中，可以利用該反應來制備保健食品，如氨基酸螯合鈣。課外作業(yè)1.什么是必需氨基酸？人體所需的必需氨基酸有哪些？2.什么叫氨基酸的等電點？在等電點時氨基酸具有哪些性質？3、氨基酸與水合茚三酮的反應在氨基酸的測定中有哪些應用？ 第三節(jié) 蛋白質的結構和理化性質（3課時）教學目的與要求1、熟悉蛋白質的一級、二級、三級結構，了解蛋白質四級結構。2、掌握蛋白質的功能性質和理化性質。教學重點 掌握蛋白質的功能性質和理化性質。教學難點蛋白質的結構及理化性質。教學方法與手段

13、案例教學 啟發(fā) 講解 提問 討論 查閱資料教學過程設計 提問1、雞蛋為什么在水煮以后由液體狀態(tài)變成了固體狀態(tài)？2、把雞蛋蛋清分離出來不斷的攪拌，不久會出現(xiàn)什么現(xiàn)象？一、蛋白質的結構蛋白質的結構分為4個水平：一級、二級、三級和四級。（一）蛋白質的一級結構1、肽與肽鍵一個氨基酸的羧基和另一個氨基酸的氨基之間縮水而形成的產(chǎn)物稱為肽，由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽，同理可形成三肽、四肽以及多肽。組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基。氨基酸的羧基和另一個氨基酸的氨基之間縮水而形成的酰胺鍵稱為肽鍵。2、蛋白質一級結構的形成肽鍵是蛋白質分子中氨基酸之間相互連接的基本方式。構成蛋白質的氨基酸通過肽鍵共價連接成線性

14、序列，稱為蛋白質的一級結構。（二）蛋白質的二級結構二級結構即多肽鏈某些片斷的氨基酸殘基周期性的空間排列。從而使得肽鏈不能成為完全伸展的直鏈。二級結構類型有：螺旋結構、折疊股和折疊片、發(fā)夾和環(huán)、回折、三股螺旋、無規(guī)卷曲等形式。（三）蛋白質的三級結構三級結構是指含有二級結構片斷的線性蛋白質鏈進一步折疊成緊密的三維形式。穩(wěn)定蛋白質三級結構的鍵包括氫鍵、二硫鍵、范德華力、離子鍵、靜電相互作用以及疏水基團相互作用等。（四）蛋白質的四級結構四級結構是指幾條多肽鏈蛋白質分子締結在一起。并非所有的蛋白質都具有四級結構，例如肌紅蛋白分子中只具有三級結構的多肽鏈。重點二、蛋白質的功能性質與理化性質（一）蛋白質的兩

15、性電解質性質1、蛋白質的等電點與氨基酸類似，蛋白質在酸性介質中以陽離子態(tài)存在，而在堿性介質中以陰離子形式存在，而在適當?shù)膒H條件下，則以兼性離子形式存在，此時的pH稱為蛋白質的等電點。2、蛋白質在等電點時的特性蛋白質在等電點條件下，蛋白質的溶解度、粘度、滲透壓和溶脹能力降到最低。食品工業(yè)中，經(jīng)常利用蛋白質在等電點時的特性來提純蛋白質。由于蛋白質具有大量的酸性和堿性基團，因此，蛋白質溶液也是非常好的緩沖溶液。（二）蛋白質的水化作用1、什么叫蛋白質的水化作用？蛋白質分子表面分布著各種不同的極性基團，由于這些極性基團同水分子之間的吸引力，使水溶液中的蛋白質分子成為高度水化的分子。這就是蛋白質的水化作

16、用。2、影響水化作用的因素（1）蛋白質自身的狀況：如蛋白質形狀、表面積大小、蛋白質粒子表面極性基團數(shù)目及蛋白質粒子的微觀結構是否多孔等。（2）蛋白質溶液的pH：對于蛋白質水化作用影響顯著，等電點時水化作用最弱。（3）電解質：低濃度的鹽溶液也能提高蛋白質的水化作用。3、蛋白質的水化性質的應用由于蛋白質分子表面分布有大量不同的極性基團，因此可吸附水分子，而且結合得十分牢固，這部分水稱為結合水，它與自由水性質有很大的差異，如凝固點低（40以上不結冰）。在加工脫水豬肉時，利用蛋白質的水化作用，可提高了脫水豬肉結合水的能力，復水時較易嫩化?？稍诟稍锴跋日{節(jié)豬肉的pH，使其遠離蛋白質等電點，加強蛋白質的水

17、化作用，使豬肉中的水分更多的轉為結合水，在干燥時由于結合水一般不會失去，在復水時就較易嫩化。（三）蛋白質的乳化性質和起泡性質蛋白質是兩性分子，能在水-氣界面和油-水界面形成高黏彈性薄膜，而且比低分子表面活性劑所穩(wěn)定的泡沫和乳狀液更穩(wěn)定，因此，在食品中有著廣泛的應用。牛奶、蛋黃、奶油、色拉醬等乳狀液類產(chǎn)品中的蛋白質能起到乳化的作用。以天然牛奶為例，脂肪球是由脂蛋白膜穩(wěn)定，當牛奶被均質時，脂蛋白膜被酪蛋白和乳清蛋白組成的薄膜所取代，很明顯，由蛋白乳化穩(wěn)定的均質牛奶比脂蛋白穩(wěn)定的天然牛奶要穩(wěn)定。在攪打奶油、冰淇淋、蛋糕、面包等泡沫型食品中，蛋白質都是重要的表面活性劑，使食品中分散的氣泡穩(wěn)定。（四）蛋

18、白質的結合風味性質蛋白質本身并沒有氣味，但是他們能與風味化合物結合，從而影響食品的風味。油料種子中的不飽和脂肪酸被氧化后形成的醛、酮類化合物，這些物質易被油料種子中的蛋白質結合而呈現(xiàn)人不期望的風味。大豆蛋白質制劑的豆腥味和青草味都源于蛋白質結合的己醛。蛋白質結合風味物質也可能改善食品的感官性質。如含植物蛋白的仿真肉品加工時，蛋白質能與肉味風味物質牢固結合，從而達到成功模仿肉類風味的目的。（五）蛋白質的膠凝作用1、蛋白質的膠體性質蛋白質的分子量很大，因此它的水溶液必然具有膠體溶液的典型性質，如丁達爾現(xiàn)象、布郎運動、不能通過半透膜等。2、蛋白質凝膠形成的基本原理蛋白質的凝膠作用是指變性的蛋白質分子

19、聚集并形成有序的蛋白質網(wǎng)絡結構的過程。溶于水的蛋白質能形成穩(wěn)定的親水膠體，統(tǒng)稱為蛋白質溶膠。蛋白質溶膠能發(fā)生膠凝作用形成凝膠。由于膠凝作用而形成的流動性的半固體狀體系稱為蛋白質凝膠。在形成凝膠的過程中，蛋白質分子以各種方式交聯(lián)在一起，形成一個高度有組織的空間網(wǎng)狀結構。水分充滿網(wǎng)狀結構之間的空間，不析出。 蛋白質溶膠是蛋白質分子分散在水中的分散體系；蛋白質凝膠是水分散在蛋白質中的一種膠體狀態(tài)。3、影響蛋白質膠凝作用的因素蛋白質的膠凝作用與蛋白質分子中氫鍵、疏水作用、靜電作用、金屬離子的交聯(lián)作用、二硫鍵等相互作用有關。大多數(shù)蛋白質需要經(jīng)熱處理后冷卻可形成凝較，添加鈣離子等鹽類可以增強蛋白質凝較（如

20、大豆蛋白和乳清蛋白）的穩(wěn)定性。少數(shù)蛋白質（如酪蛋白膠束）只需要通過酶水解或加入鈣離子即可形成凝較。4、蛋白質凝膠化作用在食品加工中的應用（1）在食品工業(yè)中，可以利用蛋白質的膠凝作用形成固態(tài)粘彈性凝膠，如果凍和豆腐。（2）可以提高食品的稠度持水性，如香腸。（3）可以提高食品顆粒的粘結性，如重組肉制品。通常1g蛋白質凝膠可以保持10g以上的水，有些蛋白質凝膠含水量甚至高達98，這些水由于凝膠網(wǎng)絡結構而不易從食品中被擠出，這就是為什么新鮮的豬肉在很高的壓力下都不能把其中的水分壓擠出來的原因。（六）蛋白質的沉淀作用1、蛋白質沉淀的基本原理蛋白質由于具有水合作用和蛋白質分子上某些基團的離子化作用而使蛋白

21、質溶液相當穩(wěn)定。蛋白質在等電點條件下呈電中性，而有機溶劑和某些鹽類（如硫酸胺）有更為強大的水化作用而使蛋白質喪失水化層，從而使得蛋白質從溶液中析出而沉淀。蛋白質沉淀分為可逆沉淀和不可逆沉淀。2、蛋白質的可逆沉淀（1）鹽析在蛋白質溶液中加入中性鹽，可產(chǎn)生兩種現(xiàn)象。鹽溶：在鹽濃度很稀的范圍內(nèi)，隨著鹽濃度增加，蛋白質的溶解度也隨之增加，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。鹽溶的作用機理：蛋白質表面電荷吸附某種鹽離子后，帶電表層使蛋白質分子彼此排斥，而蛋白質分子與水分子間的相互作用卻加強，因而使溶解度提高。鹽析：當中性鹽濃度增加到一定程度時，蛋白質的溶解度明顯下降并沉淀析出的現(xiàn)象，叫作鹽析。 鹽析的作用機理：大量鹽的加

22、入，使水的活度降低，使原來溶液中的大部分自由水轉變?yōu)辂}離子的水化水，從而降低了蛋白質極性基團與水分子間的相互作用，破壞蛋白質分子表面的水化層。不同蛋白質鹽析時所需的鹽濃度不同，調節(jié)鹽濃度可使混合蛋白質溶液中的幾種蛋白質分段析出，這種方法稱為分段鹽析。 （2）有機溶劑沉淀水溶性有機溶劑如丙酮、乙醇、甲醇等達到相當飽和度時可以使蛋白質沉淀。由于這些溶劑與水的親和力比蛋白質強，能奪取蛋白質分子表面的水化膜，同時降低水的介電常數(shù)，增加蛋白質分子間的靜電相互作用，導致蛋白質分子聚集沉淀。在食品工業(yè)中，經(jīng)常采用硫酸胺或者有機溶劑（乙醇或丙酮）在蛋白質溶液等電點條件下沉淀蛋白質（包括酶蛋白）以初分離和純化目

23、標物質。3、蛋白質的不可逆沉淀（1）重金屬沉淀當溶液pH大于等電點時，蛋白質顆粒帶凈負電荷，易與重金屬離子結合成不溶性鹽而沉淀析出。（2）生物堿試劑或酸沉淀當pH小于等電點時，蛋白質分子以陽離子形式存在，易與生物堿或酸根負離子結合成不溶性鹽而沉淀。（3）熱凝固沉淀蛋白質受熱變性后，再加入少量鹽類或將pH值調至等電點，則很容易發(fā)生凝固變性。（七）蛋白質的變性作用（一）、蛋白質變性的概念蛋白質在物理或者化學作用下發(fā)生理化特性和生物學特性變化的過程稱為變性作用。這里所說的變是指蛋白質的某些物理性質（如溶解度降低）和生物活性（如酶的催化作用），化學性質一般并無多大變化。（二）、蛋白質變性的本質蛋白質變

24、性分為可逆變性和不可逆變性，可逆變性中，蛋白質的三、四級結構發(fā)生變化。而不可逆變性使得蛋白質的二、三、四級別結構都發(fā)生了變化。蛋白質變性后，其構成氨基酸的連接順序并未發(fā)生變化，因此一級結構并未發(fā)生變化，只是肽鏈趨于伸展而使得更多基團暴露，使得人體內(nèi)的酶和其他物質更易對其作用。（三）、蛋白質變性在食品加工中的應用一般情況下，變性蛋白質更易被人體消化。食品加工中利用蛋白質的變性可以制成豆腐，酸乳，腌蛋等。食品衛(wèi)生中的乙醇消毒滅菌和加熱蒸煮殺菌，均是蛋白質變性的實踐應用。（四）、影響蛋白質變性的因素1、物理因素（1）溫度蛋白質的變性溫度與蛋白質本質及很多其他因素相關聯(lián)。一般情況下，蛋白質在4550時

25、，蛋白質的變性可以察覺，到55時變性速度加快。若溫度很高或者較高溫度下處理較長時間，所導致的蛋白質變性是不可逆的，而在低溫條件下短時間處理所導致的蛋白質變性則是可逆的。需要注意的是，某些蛋白質（如某些酶）在很低的溫度下（甚至是0或以下）也能發(fā)生可逆性變性，而在較高的溫度下相對穩(wěn)定。在食品工業(yè)中，對食品的熱力殺菌是蛋白質熱變性最重要的應用之一。（2）放射線照射、超聲波、紫外線照射等射線和超聲波輻射能量被蛋白質吸收而導致蛋白質變性，食品工業(yè)中，此類應用很多。如采用紫外燈照射對廠房消毒，采用紫外線外加過氧化氫對食品包裝進行消毒以及食品工業(yè)中的冷殺菌技術。（3）高壓作用在壓力很高時，蛋白質一般在室溫下

26、即可發(fā)生變性。食品工程中，采用高壓（2001000MPa）滅菌，將蛋清、16的大豆球蛋白在100700 MPa下，于25加壓30min可形成質地比熱凝處理更柔軟的凝較。壓力加工較熱加工最明顯的優(yōu)勢是能更好的保留食品中的色澤、風味和營養(yǎng)成分。（4）機械處理在食品加工過程中經(jīng)常使用的揉捏、攪打、振動等高速剪切也能導致蛋白質的變性。2、化學因素（1）強酸和強堿強酸和強堿可能引起蛋白質溶液pH的改變從而使蛋白質某些基團的解離程度發(fā)生變化，從而使得蛋白質變性。水果罐頭殺菌溫度較一般蔬菜罐頭低，原因就是由于水果罐頭中含有較多有機酸，加熱時，容易使得細菌蛋白質變性。（2）有機溶劑如乙醇和丙酮。在食品加工中，

27、經(jīng)常采用有機溶劑沉淀提取蛋白質，此時，需要主要控制條件，防止蛋白質變性。（3）重金屬鹽如汞、銅、鉛、鐵等可引起蛋白質變性。（4）某些生化試劑如尿素和鹽酸胍引起的蛋白質變性。這種變性一般是可逆的。（5）表面活性劑如十二烷基磺酸鈉（SDS），它是食品檢測中經(jīng)常采用的一種蛋白質變性劑，如測定不同時間時酶對蛋白質溶液的水解度時采用SDS可使酶迅速失活。（6）鹽濃度需要指出的是，蛋白質的變性作用與沉淀作用并無必然聯(lián)系。蛋白質變性并不一定沉淀，沉淀蛋白質也不一定變性。（八）蛋白質的水解蛋白質還可以在強酸、強堿以及蛋白酶作用下發(fā)生水解，水解過程如下：蛋白質 變性蛋白質 蛋白眎（“月”字旁加“示”） 蛋白胨

28、多肽 二肽 氨基酸（九）蛋白質的顏色反應1.雙縮脲反應兩分子尿素在高溫作用下能生成雙縮脲，兩分子雙縮脲與堿性硫酸銅作用，能生成紫紅色的復合物。此反應受蛋白質特異性影響小，一般來說，肽鍵越多顏色越深，由此可用于蛋白質定量測定，并可用于測定蛋白質水解程度。但是含有兩個或兩個以上肽鍵的化合物，能發(fā)生同樣的反應。2.乙醛酸反應在蛋白質溶液中加入HCOCOOH，將濃硫酸沿管壁緩慢加入，不使相混，在液面交界處，即有紫色環(huán)形成。此反應是構成蛋白質的色氨酸的反應（吲哚環(huán)的反應），可用于鑒定蛋白質中是否含有色氨酸。如明膠中不含色氨酸，用此反應可鑒別。3.與水合茚三酮反應討論1、在日常生活中，我們要注意哪些方面來

29、防止蛋白質的變性。查閱資料在課后查找關于蛋白質結構的有關資料，進一步了解蛋白質的結構。課外作業(yè)1、什么是蛋白質的等電點（pI）？在等電點蛋白質有哪些特性？2、什麼是蛋白質的膠凝作用？影響蛋白質膠凝作用的因素有哪些？舉例說明蛋白質膠凝作用在實踐中的應用。3、什麼是鹽析？簡述鹽析的基本原理。4、什麼是蛋白質的變性？影響變性的因素有哪些？舉例說明蛋白質變性在實踐中的應用。第四節(jié) 食品中的蛋白質（0.5學時）教學目的與要求了解雞蛋、牛乳、肉類、谷類和豆類中的特殊蛋白質以及其功能特教學重點 雞蛋、牛乳、肉類、谷類和豆類中的特殊蛋白質以及其功能特性。 教學難點雞蛋、牛乳、肉類、谷類和豆類中的特殊蛋白質的功

30、能特性。 教學方法與手段討論 提問 案例教學 啟發(fā) 講解 查閱資料教學過程設計 提問 1、我們常吃到的面筋是怎么形成的？其主要成分是什么？引入雞蛋的蛋黃呈黃色而肉類呈紅色，這和蛋白質有關系嗎？一、雞蛋蛋白質雞蛋蛋白質可分為蛋清蛋白和蛋黃蛋白。1、蛋清蛋白蛋清蛋白中至少含有8種以上的蛋白質，蛋清中蛋白質約為干重的83。其中的溶菌酶（約占蛋清蛋白的8.5%）具有抗菌特性；卵糖蛋白（約占蛋清蛋白的11%）為胰蛋白酶抑制劑；卵黏蛋白（約占蛋清蛋白的1.5%）能抑制血紅細胞凝集作用；抗生素（約占蛋清蛋白的0.05%）能與生物素結合；伴清蛋白可與鐵結合，有抗菌能力。含量最高的是卵清蛋白（約占蛋清蛋白的54

31、%）。2、蛋黃蛋白蛋黃中含有約16.3%的蛋白質，主要包括低密度脂蛋白和高密度脂蛋白（占蛋黃蛋白質的21，有很好的乳化作用，廣泛應用于食品中）、卵黃高磷蛋白（占蛋黃蛋白質的21，含有10的磷）和卵黃蛋白（占蛋黃蛋白質的5），以及與核黃素結合的蛋白質，它是蛋黃黃色的主要來源。二、牛乳蛋白質牛乳中蛋白質總量為3036g/L，具有高營養(yǎng)價值。其中，酪蛋白占牛乳蛋白質的80%,是干酪蛋白質的主要組成蛋白質。另外乳清蛋白也是牛乳蛋白中中重要的組成成分，包括-乳清蛋白（8.5%）、-乳清蛋白（5.1%）、免疫球蛋白（1.7%）和乳清白蛋白。初乳中免疫球蛋白含量很高。牛乳中還含有少量的酶，如過氧化物酶、磷酸

32、酯酶和淀粉酶等。三、肉類蛋白質這里所說的肉類是指動物的骨骼肌，重要的包括牛、羊、豬、雞肉，其中蛋白質約占濕重的18%20%，是優(yōu)良的蛋白來源。肌肉蛋白質分為肌漿蛋白質、肌原纖維中的蛋白質和基質蛋白質。1、肌漿蛋白質肌肉絞碎后即可得到肌漿，肌漿蛋白質約占肌肉總蛋白的20%30%，包括肌溶蛋白肌粒蛋白（含多種酶，與肌肉收縮功能相關）和肌紅蛋白（使肌肉呈紅色）2、肌原纖維中的蛋白質肌原纖維中的蛋白質約占肌肉蛋白質的11，包括肌球蛋白、肌動蛋白和肌動球蛋白和其他。肉蛋白被一層被稱為膠原的結締組織包圍，其含量與肉的嫩度和韌性關系密切，膠原分子水解物稱為明膠，可將皮、骨等膠原含量高的原料加堿用水長時間加熱

33、制備，廣泛應用于食品和醫(yī)藥行業(yè)。 3、基質蛋白質主要包括膠原蛋白、彈性蛋白和網(wǎng)狀蛋白等，屬于不完全蛋白質。四、谷類和豆類蛋白質成熟干燥的谷類蛋白質含量約在6%20%之間。一般將內(nèi)胚乳蛋白用作人類食品蛋白質。1、小麥蛋白小麥蛋白中缺乏賴氨酸，并不是一種良好蛋白質來源，需要與其他蛋白質配合。小麥蛋白中麥醇溶蛋白和麥谷蛋白占總蛋白的80，兩者與水混勻可形成面粉高黏彈性的面筋蛋白，而約15%20%的非面筋蛋白具有凝聚性和發(fā)泡性。2、玉米蛋白玉米胚乳蛋白主要包括基質蛋白和其中的顆粒蛋白體兩種，玉米蛋白缺乏賴氨酸和色氨酸兩種人體必需氨基酸。3、稻米蛋白稻米是唯一具有高含量谷蛋白和低含量醇溶谷蛋白的谷類，賴

34、氨酸含量也較高。4、大豆蛋白和花生蛋白大豆蛋白中賴氨酸含量較高，但缺乏蛋氨酸，花生蛋白缺乏賴氨酸、蛋氨酸和蘇氨酸。討論很多蛋白質屬于不完全蛋白，如小麥蛋白、稻米蛋白，但在日常生活中面粉和大米是我們的主食，那么我們怎么解決其蛋白質的氨基酸的缺乏。查閱資料在課后查找除上述食物外其他一些特色食物如紅薯、小米、魚類等的蛋白質，與上述比較食物比較。 課外作業(yè)1、面筋的是怎么形成的？第五節(jié) 蛋白質在加工和儲藏過程中的變化（1課時）教學目的與要求掌握食品中的蛋白質在加工貯藏中的變化。教學重點 掌握食品在進行熱加工后的有利方面和有害方面。 教學難點食品在進行熱加工后的有利方面和有害方面。教學方法與手段討論 提

35、問 案例教學 啟發(fā) 講解 查閱資料 教學過程設計 提問 1、在日常生活中，燒烤類的食物我們提倡少吃，為什么？引入近年來，有人認為很多食物如魚類、蔬菜生吃較營養(yǎng)，是這樣嗎？那么熱處理后食物中的蛋白質到底有哪些變化呢，是否有利于人體健康。重點一、熱處理熱處理在食品加工中極為常見，對蛋白質的影響主要包括變性、分解、氨基酸氧化、氨基酸新鍵的形成等。熱處理可以改善食品的品質，也有可能對食品有不利的一面。（一）有利方面1、熱加工可以使食品蛋白質更容易消化。2、熱加工可以破壞植物性食物中含蛋白質成分的抗營養(yǎng)素以及微生物毒素等。例如微生物污染所產(chǎn)生的肉毒桿菌毒素在100鈍化，肉類在經(jīng)過烹飪加熱后不會再因肉毒桿

36、菌而中毒。再如大豆中的胰蛋白酶抑制劑經(jīng)熱處理后被破壞，通常豆?jié){必須經(jīng)過加熱才能喝就是這個原因。3、蛋白質和還原糖在熱處理過程中發(fā)生的褐變反應，可以改善食品的感官性質。面包在烘焙后表面有誘人的金黃色顏色和香味，就是因為發(fā)生了褐變反應，從而感官性質得到了提高。4、熱處理可以使蛋白質形成膠凝。在面包制作時的形成面筋蛋白和糖果中的發(fā)泡劑（如明膠）等5、熱加工可以破壞食品中有害酶的活性如大豆中存在的脂肪氧合酶與豆制品腥味相關，通過熱處理的方法可以消除。(二)不利方面1、引起含硫蛋白質的分解熱加工處理會導致含硫蛋白質分解而產(chǎn)生硫化氫等硫化物，從而使罐頭內(nèi)壁產(chǎn)生黑斑。 2、導致蛋白質效價的降低蛋白質在熱加工

37、過程中發(fā)生的氧化反應可能導致蛋白質營養(yǎng)價值下降，還可能會影響食品的風味。3、產(chǎn)生有毒物質熱處理有可能導致部分氨基酸分解而產(chǎn)生有毒物質。如魚，肉等燒焦后的提取物，其致突變性比3，4苯并芘強一萬倍。這就是我們提倡燒烤類的食物少吃的原因。有些熱解產(chǎn)物甚至能強烈致癌，人們懷疑這些致癌物質恰恰與美拉德反應密切相關。 二、冷凍加工冷凍是常見的食品加工和儲藏方法。低溫條件下能抑制微生物繁殖、酶活性及化學變化，從而延緩或防止蛋白質的腐敗。冷凍加工需要考慮食品解凍后的持水性問題。食品加工中經(jīng)常對食品采用快速冷凍，這樣可以使水結晶所導致的擠壓和摩擦作用降低，從而使蛋白質變性程度減小，解凍后食品的持水性也較好。速凍

38、水餃利用的就是這個原理。長時間的冷凍也會導致肉類持水力下降，感官性質明顯下降。 三、干燥 脫水干燥可以降低食品的水分活度，方便食品的儲存和運輸。常見的食品干燥方法包括真空干燥、冷凍干燥、噴霧干燥、微波干燥等。蛋白質溶液干燥時需要注意到高溫條件下長時間處理會導致蛋白質變性，使得產(chǎn)品的復水性降低。采用冷凍干燥可以降低這種可能，但是干燥成本很高，且處理量不大。還需要注意高溫條件下可能發(fā)生的會影響到食品感官性質的反應。如蛋黃粉加工過程中，如不除去其中少量的糖，干燥過程中會發(fā)生美拉德反應而導致產(chǎn)品出現(xiàn)不期望的色澤。討論在日常生活中，我們利用食物的熱加工的有利方面制作了哪些食品？查閱資料在課后查找蛋白質在

39、進行了一些加工手段后的變化，如進行了熱燙、腌制等加工后蛋白質的變化。 課外作業(yè)1、敘述蛋白質在熱加工后的有利方面和不利方面。第七節(jié)蛋白質的提取、分離和測定（1課時） 教學目的與要求掌握蛋白質的提取、分離和測定的方法。教學重點 掌握粗蛋白的測定方法。 教學難點蛋白質的提取、分離方法。教學方法與手段提問 啟發(fā) 講解 查閱資料教學過程設計 提問 1、從前面講過的蛋白質的性質中思考，哪些性質適合用于蛋白質的測定？引入在生活中吃的食物哪些蛋白質含量豐富？哪些蛋白質含量較少，如何把蛋白質從食品中分離出來并進行測定？一、蛋白質的提取和分離從生物體細胞中提取和分離的一般步驟如下：第一步：細胞破碎從細胞內(nèi)釋放內(nèi)

40、含物，細胞破碎的主要方法包括：1、機械法（如勻漿法、研磨法、超聲波法、高壓法、珠磨破碎法）2、化學法（滲透法、表面活性劑溶解法、有機溶劑溶解法）3、酶溶法需要注意的是，有些目標產(chǎn)物分泌在細胞外，此時不需要進行細胞破碎，如胞外酶的提取。第二步：抽提 用適當?shù)娜軇⒌鞍踪|從溶解出來，抽提溶劑主要包括水（如清蛋白類蛋白質抽提）、稀鹽溶液（如0.1mol/L的氯化鈉溶液）、緩沖液、SDS（十二烷基磺酸鈉）、稀堿溶液、有機溶劑（水不溶蛋白質抽提）等。第三步：離心或過濾去除雜質提取溶液中的雜質主要像如細胞核、線粒體等亞細胞顆粒等，通過這一步使蛋白質溶液得以與其分離。第四步：蛋白質沉淀粗分離沉淀澄清蛋白質溶液中的蛋白質。方法主要包括