2023年蛋白質知識點整理

1非極性氨基酸(疏水氨基酸）８種：丙氨酸（Ala）纈氨酸(Vａl）亮氨酸（Leｕ)異亮氨酸(Ile）脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Ｔrp)蛋氨酸（Met)極性氨基酸（親水氨基酸)2極性不帶電荷7種：甘氨酸(Gly)絲氨酸(Sｅr）蘇氨酸（Thr)半胱氨酸（Ｃｙs）酪氨酸(Ｔyr）天冬酰胺(Aｓn)谷氨酰胺（Gln）3極性帶正電（堿性氨基酸）3種:賴氨酸（Lys)精氨酸(Arg）組氨酸（His）4極性帶負電(酸性氨基酸)2種:天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glｕ）５脂肪族氨基酸：丙、纈、亮、異亮、蛋、天冬、谷、賴、精、甘、絲、蘇、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺6HYPEＲLIＮＫ"＂芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸7雜環(huán)族氨基酸:組氨酸、色氨酸８雜環(huán)亞氨基酸:脯氨酸9由于一個晶體中分子的有序排列通常只有在分子單元相同的情況下才干形成，許多蛋白質都能結晶這一事實，強有力地證明，即使是非常大的蛋白質，也是有特定結構的不連續(xù)的化學實體。10穩(wěn)定一個特定蛋白質結構的最重要的作用力是非共價互相作用。蛋白質行使功能經(jīng)常伴有兩種或更多結構形式的互相轉變。1１蛋白質中原子的空間排列叫做蛋白質的構象。蛋白質的也許構象涉及任何無須破壞共價鍵而達成的結構狀態(tài)。具有功能和折疊構象的任何一種蛋白質稱為天然蛋白質。１2弱互相作用力是穩(wěn)定蛋白質構象的重要作用力，由于它們數(shù)目眾多。自由能最低的蛋白質構象(即最穩(wěn)定的構象)就是弱互相作用力數(shù)目最多的一種構象。13蛋白質中基團是協(xié)同形成氫鍵的，一個氫鍵的形成有助于其他氫鍵的形成。14蛋白質結構模式規(guī)則：疏水殘基重要包埋在蛋白質內部，遠離水；蛋白質內氫鍵的數(shù)目達成最大值。肽鍵是剛性的平面。15蛋白質是以HYPERＬＩＮK""\ｔ"_bｌanｋ"氨基酸為基本單位構成的生物高分子,蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。ＨYＰERLINK""\t"＿bｌａnk"一級結構：蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序,以及二硫鍵的位置。HYPEＲLINK＂"\t"_ｂlank"二級結構（α-螺旋、β－折疊):蛋白質分子局區(qū)域內，多肽鏈沿一定方向盤繞和HYPEＲLINK""\t＂_ｂlank"折疊的方式。HYPERLＩNK""\t"＿blaｎk"三級結構:蛋白質的二級結構基礎上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結構的空間構象。ＨYPEＲLINK＂"\t"＿blank"四級結構:多亞基蛋白質HＹPERＬINK""分子中各個具有三級結構的ＨYPＥRLＩNK""\t"_ｂlank"多肽鏈，以適當?shù)姆绞骄酆纤纬傻牡鞍踪|的三維結構。1６蛋白質中發(fā)現(xiàn)的α-螺旋都是右手螺旋,α-螺旋是α角蛋白中最重要的結構，它最佳地運用了內部的氫鍵。氨基酸序列影響α螺旋穩(wěn)定性。脯氨酸和甘氨酸殘基的存在阻礙α-螺旋的形成。１７影響α-螺旋穩(wěn)定性的因素：連續(xù)性的R基團帶電的氨基酸殘基之間的靜電排斥(或吸引)；相鄰的基團隊積龐大;間隔三個或四個殘基的氨基酸側鏈之間的互相作用；脯氨酸和甘氨酸殘基的存在;螺旋節(jié)段末端的氨基酸殘基與α-螺旋固有的電偶極的互相作用。18β構象使多肽鏈折疊成片狀結構。鋸齒狀的多肽鏈并排排列,形成一系列的片層結構，這種排列叫β-折疊片。氫鍵在多肽鏈的相對節(jié)段間形成。β轉角在蛋白質中普遍存在。有緊湊折疊結構的球蛋白中，在多肽鏈轉向處的轉角或突環(huán)上的氨基酸殘基數(shù)幾乎占了１／3,它們是連續(xù)出現(xiàn)的α-螺旋或β-構象的連接要素。特別普遍的是β-轉角,它連接反平行β-折疊片的兩個相鄰節(jié)段的末端,這結構是一個包含四個氨基酸殘基的1８０°的轉角。甘氨酸和脯氨酸經(jīng)常出現(xiàn)在β-轉角中，這是由于甘氨酸小而靈活，而脯氨酸的亞氨基氮形成的肽鍵容易呈彎曲構象，這種形式特別有助于形成穩(wěn)定的轉角,但是,它們卻很少出現(xiàn)在α－螺旋中。常見二級結構都有典型的鍵角和氨基酸成分。甘氨酸殘基可以參與許多構象的形成。19蛋白質中所有原子的整體三維排列方式稱為蛋白質的三級結構。二級結構則是指一級結構中相鄰氨基酸殘基的空間排列方式,三級結構涉及更大范圍的氨基酸序列。20蛋白質提成兩組:纖維蛋白，多肽鏈排列成長繩狀或片層狀，通常重要由一種二級結構組成，組成給脊椎動物提供支持、定形和保護作用的結構，α-角蛋白、膠原蛋白和絲心蛋白,纖維蛋白都不溶于水，這種性質由蛋白質內部和表面的高濃度疏水氨基酸殘基所賦予;球蛋白，多肽鏈折疊成球形,一條肽鏈或多條肽鏈的不同節(jié)段互相折疊，通常包含幾種類型二級結構,許多酶(細胞色素C、溶菌酶、核糖核酸酶）和調節(jié)蛋白、運送蛋白、運動蛋白、免疫球蛋白等。纖維蛋白適合于結構性功能,α－角蛋白中穩(wěn)定四級結構的是二硫鍵。膠原蛋白中超螺旋是向右手方向扭曲的，而每條α-鏈卻是左手螺旋。隨著年齡增長,膠原纖維共價交聯(lián)累積，結締組織的剛性和易脆性不斷增長。膠原蛋白帶來獨特螺旋結構的甘氨酸-X-脯氨酸的反復結構。絲心蛋白多肽鏈重要是β-構象，其整個結構是由每個β-折疊片中多肽鏈的所有肽鍵廣泛參與形成的氫鍵和片層之間范德華力的最大化來穩(wěn)定的。肌紅蛋白是一條序列已知的由1５3個氨基酸殘基組成的肽鏈和一個鐵原卟啉或血紅素基團組成的。21超二級結構也叫模體,或簡樸地稱為折疊。由幾百個以上氨基酸殘基組成的多肽鏈通常折疊成兩個或兩個以上穩(wěn)定的球狀單元，稱為結構域。２2一系列的β-α－β環(huán)這樣的排列使得β鏈排布形成一個桶狀結構，產(chǎn)生了一個特別穩(wěn)定、常見的模體，叫做α／β桶。蛋白質模體是蛋白質結構分類的基礎。23四類蛋白質結構：全α、全β、α/β(α和β節(jié)段分散或交替出現(xiàn))、α﹢β(α和β有某些限度的分離)。24一級結構序列極其相似或／和在結構和功能上也表現(xiàn)出相似的蛋白質，被認為屬于同一個蛋白質家族。一個蛋白質家族通常存在明顯的強的進化關系。珠蛋白家族中有許多不同的蛋白質,其結構和序列都與肌紅蛋白相似。多亞基蛋白質也稱多聚體。只有幾個亞基的多聚體通常也叫寡聚體。大多數(shù)多聚體有相同的亞基或由不同的亞基組成的反復性的亞組織，通常對稱排列，此種多聚體蛋白中的反復結構單元,無論是單個亞基還是一組亞基，都叫做原體。血紅蛋白有四條多肽鏈和四個血紅素輔基，血紅素輔基中的鐵原子處在二價狀態(tài)，其蛋白質部分叫做珠蛋白。寡聚體有旋轉對稱和螺旋對稱。單個亞基可以繞著一個或多個旋轉軸旋轉從而與其他亞基重疊。螺旋對稱的蛋白質趨向于形成更具開放末端的結構。所有蛋白質在核糖體上都是以線性排列的氨基酸殘基開始出現(xiàn)的。蛋白質的結構已經(jīng)進化到能在特定的細胞環(huán)境中行使其功能。環(huán)境條件的改變會引起蛋白質結構或大或小的變化，三級結構改變到一定限度,就會導致其功能的喪失，此即為變性。變性的狀態(tài)并不一定等同于蛋白質完全解折疊和構象的完全隨機化。加熱變性—氫鍵；有機溶劑、尿素、去污劑重要是通過破壞構成球蛋白穩(wěn)定核心的疏水互相作用來起作用的;極端pH改變蛋白質的靜電荷,導致靜電排斥和一些氫鍵的破壞。氨基酸序列決定蛋白質的三級結構。有些蛋白質的變性是可逆的,某些通過加熱、極端pＨ或變性試劑變性的球蛋白,假如回到使其天然構象保持穩(wěn)定的條件下，可以恢復其天然構象和生物活性，這個過程叫復性。多肽鏈的迅速折疊是一個漸進的過程。由多肽鏈自發(fā)塌陷形成密實狀態(tài)引發(fā)的折疊，并由非極性殘基之間的疏水互相作用介導，此“疏水塌陷”產(chǎn)生的這種狀態(tài),也許有大量的二級結構，但是許多氨基酸側鏈并沒有完全固定，這種塌陷狀態(tài)被稱為熔球。并非所有蛋白質都是自發(fā)折疊，有的需要特異蛋白質的促進。分子分子伴侶是與部分折疊或不對的折疊的多肽鏈互相作用的蛋白質。它有助于糾正折疊途徑或提供對的折疊發(fā)生的微環(huán)境。分子伴侶涉及兩類型:第一是稱為Ｈsp70的蛋白質家族第二是伴侶素。許多蛋白質的折疊途徑中都需要兩個催化異構化反映的酶的參與：蛋白二硫鍵異構酶（PDI），催化二硫鍵的變換或位置的改變，直到天然構象的二硫鍵的形成。ＰDＩ的功能之一就是催化去除具有不合適的二硫鍵的折疊中間物。肽脯氨酰順反異構酶(ＰPI）催化脯氨酸肽鍵的順反異構體的互相轉換，這在某些具有順式構