生物化學(全套課件515P)

生物化學生物化學1緒論研究方向研究發(fā)展史生物化學的分支發(fā)展方向緒論研究方向2生物化學是一門運用化學原理和方法，研究生命現(xiàn)象的科學。著眼于：搞清生命機體的化學組成；維持生命活動的各種化學變化及其聯(lián)系；緒論生物化學是一門運用化學原理和方法，研究生命現(xiàn)象的科學。著眼于3生物體的主要組成主要成分：糖類、脂類、蛋白質(zhì)、核酸、水、無機鹽對生物體內(nèi)化學反應(yīng)起調(diào)節(jié)作用的物質(zhì)：酶、維生素和激素生物體的主要組成主要成分：4研究方向靜態(tài)生化：研究上述物質(zhì)的組成、結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和功能。動態(tài)生化：研究上述物質(zhì)在生物體內(nèi)的物質(zhì)代謝和能量代謝?！锓肿由飳W：研究生物大分子結(jié)構(gòu)、功能、信息傳遞及代謝調(diào)控。緒論研究方向靜態(tài)生化：緒論5研究發(fā)展史生物化學發(fā)展前期(準備期）描述生化發(fā)展期（1770-1903）動態(tài)生化發(fā)展期（1903-1950）分子生物學的創(chuàng)立與發(fā)展期

（1950年后）緒論研究發(fā)展史生物化學發(fā)展前期(準備期）緒論6生物化學的分支按研究對象分：動物~、植物~、微生物~；按學科分：無機~、有機~、生理~、物理化學~、臨床~、農(nóng)業(yè)~等。緒論生物化學的分支按研究對象分：緒論7生命起源遺傳進化生物發(fā)育疾病的產(chǎn)生大腦記憶推理生物行為環(huán)境生態(tài)人類健康等。緒論生物化學的發(fā)展方向生命起源緒論生物化學的發(fā)展方向8第一章蛋白質(zhì)化學第一章蛋白質(zhì)化學9本章內(nèi)容蛋白質(zhì)的生物學功能蛋白質(zhì)的組成氨基酸的化學蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的性質(zhì)蛋白質(zhì)的分離純化蛋白質(zhì)的分類蛋白質(zhì)化學本章內(nèi)容蛋白質(zhì)的生物學功能蛋白質(zhì)化學10生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質(zhì)上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不斷自我更新。

恩格斯《反杜林論》1878蛋白質(zhì)化學生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質(zhì)上11概念：蛋白質(zhì)（protein，簡寫pro):是由20種L-α-氨基酸按一定的序列通過酰胺鍵（肽鍵）縮合而成的，具較穩(wěn)定構(gòu)象并具一定生物功能的生物大分子。蛋白質(zhì)化學概念：蛋白質(zhì)（protein，簡寫pro):蛋白質(zhì)化學12一、蛋白質(zhì)的生物學功能1、催化作用幾乎所有的酶都是蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)化學一、蛋白質(zhì)的生物學功能1、催化作用蛋白質(zhì)化學13膜蛋白2、生物體的結(jié)構(gòu)成分膜2、生物體的結(jié)構(gòu)成分143、運輸和儲存血紅蛋白在血中輸送氧肌紅蛋白在肌肉中輸送氧膜蛋白起運輸作用3、運輸和儲存血紅蛋白在血中輸送氧膜蛋白起運輸作用154、運動作用：

動物的肌肉收縮、細菌的鞭毛運動4、運動作用：

動物的肌肉收縮、細菌的鞭毛運動165、免疫保護作用抗體5、免疫保護作用抗體176、激素作用：

胰島素等

7、接受和傳遞信息的受體：

受體蛋白，8、控制細胞生長、分化：

生長因子、阻遏蛋白9、毒蛋白：植物、微生物、昆蟲所分泌10、許多蛋白在凝血作用、通透作用、營養(yǎng)作用、記憶活動等方面起重要作用。6、激素作用：

胰島素等

7、接受和傳遞信息的受體18二、蛋白質(zhì)的組成（一）蛋白質(zhì)的元素組成：

C、H、O、N及少量的S特點：N在各種蛋白質(zhì)中的平均含量為16%

用定氮法可測定蛋白質(zhì)含量：

蛋白質(zhì)含量(g)=蛋白質(zhì)含氮量×6.25蛋白質(zhì)化學二、蛋白質(zhì)的組成（一）蛋白質(zhì)的元素組成：蛋白質(zhì)化學19(二）蛋白質(zhì)的水解1、完全水解：用濃酸、堿將蛋白質(zhì)完全水解為氨基酸。

酸水解：無消旋作用，產(chǎn)物為L-氨基酸。

堿水解：多數(shù)氨基酸被破壞，有消旋現(xiàn)象。蛋白質(zhì)化學(二）蛋白質(zhì)的水解1、完全水解：用濃酸、堿將蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)202、部分水解：

一般用酶或稀酸在較溫和條件下，將蛋白質(zhì)分子切斷，產(chǎn)物為分子大小不等的肽段和氨基酸。

蛋白酶：

胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶等。2、部分水解：

一般用酶或稀酸在較溫和條件下，21三、氨基酸的化學氨基酸（aminoacid,簡寫aa)：蛋白質(zhì)的基本組成單位，是含氨基的羧酸。天然蛋白質(zhì)由20種氨基酸組成。氨基酸的化學三、氨基酸的化學氨基酸（aminoacid,簡寫aa)：22（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)1、通式：α-氨基酸中α碳原子為不對稱碳原子（除甘氨酸）

氨基酸的化學α（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)1、通式：α-氨基酸中α碳原子為不對稱碳原23由通式可得出：1）組成蛋白質(zhì)的aa都是α-氨基酸（除脯氨酸α—亞氨基酸外）；2）不同aa僅R鏈不同；3）除甘氨酸外，其余aa的α-碳原子均為不對稱碳原子。由通式可得出：1）組成蛋白質(zhì)的aa都是α-氨基酸（除脯氨242、α-氨基酸的構(gòu)型：構(gòu)型：由于基團或原子在空間排列的不對稱性而引起的光學活性立體結(jié)構(gòu)稱立體構(gòu)型。立體構(gòu)型：氨基在左為L-型；氨基在右為D-型2、α-氨基酸的構(gòu)型：構(gòu)型：由于基團或原子在空間排列的不25天然pr中的aa均為L-型；兩型aa的生理功能不同。氨基酸的化學天然pr中的aa均為L-型；氨基酸的化學263、α-氨基酸具旋光性左旋（-）：能使偏振光向左；右旋（+）：能使偏振光向右。旋光特性表示：

比旋光度[α]D，L-氨基酸比旋光度見P3表1-2氨基酸的化學3、α-氨基酸具旋光性左旋（-）：能使偏振光向左；氨基酸27★構(gòu)型與比旋光度無直接對應(yīng)關(guān)系氨基酸的旋光性和旋光角度與R基團的性質(zhì)及測定時溶液的pH有關(guān)；當某氨基酸以等量L、D型混合時，旋光抵消，稱外消旋；化學合成所得氨基酸為D、L各半的混合物，稱DL型，無旋光性，可用化學或生化方法將二型分開，此時才表現(xiàn)出旋光性。氨基酸的化學★構(gòu)型與比旋光度無直接對應(yīng)關(guān)系氨基酸的旋光性和旋光角度與R28（二）氨基酸的種類及結(jié)構(gòu)1、按結(jié)構(gòu)可分為：（1）脂肪族側(cè)鏈：氨基酸的化學甘氨酸丙氨酸纈氨酸亮氨酸異亮氨酸絲氨酸脯氨酸蘇氨酸（二）氨基酸的種類及結(jié)構(gòu)1、按結(jié)構(gòu)可分為：氨基酸的化學甘氨酸292）芳香族側(cè)鏈：苯丙氨酸酪氨酸色氨酸2）芳香族側(cè)鏈：303）含硫側(cè)鏈：半胱氨酸甲硫氨酸3）含硫側(cè)鏈：半胱氨酸甲硫氨酸314）含氮堿性側(cè)鏈：組氨酸賴氨酸精氨酸4）含氮堿性側(cè)鏈：組氨酸325）酸性及酰胺側(cè)鏈：天冬氨酸谷氨酸天冬酰胺谷氨酰胺5）酸性及酰胺側(cè)鏈：天冬氨酸332、按R基團的極性分：極性氨基酸：

極性不帶電荷：絲、蘇、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪、半胱、

極性帶正電荷：天冬、谷、

極性帶負電荷：組、賴、精、非極性氨基酸：甘、丙、纈、亮、異亮、苯丙、甲硫、脯、色、氨基酸的化學2、按R基團的極性分：極性氨基酸：非極性氨基酸：甘、丙、343、按人體是否可合成來分：必需氨基酸：機體不能自身合成，必須由食物供給的氨基酸。

賴、色、蘇、纈、甲硫、亮、異亮、苯丙半必需氨基酸：人體可合成，但幼兒期合成速度不能滿足需要。

組*、精*、非必需氨基酸：機體可自身合成的氨基酸。氨基酸的化學3、按人體是否可合成來分：必需氨基酸：機體不能自身合成，必須354、在有些蛋白質(zhì)中存在的氨基酸及其衍生物：胱氨酸：2個半胱氨酸脫氫形成胱氨酸4、在有些蛋白質(zhì)中存在的氨基酸及其衍生物：胱氨酸：2個半胱氨36羥脯氨酸（膠原蛋白）鳥氨酸（甲狀腺蛋白）羥脯氨酸（膠原蛋白）375、非蛋白質(zhì)氨基酸：

L-瓜氨酸、L-鳥氨酸：參加尿素循環(huán)；β-丙氨酸：維生素前體；γ-氨基丁酸：神經(jīng)遞質(zhì)；D-谷氨酸、D-丙氨酸：細菌細胞壁的組分。氨基酸的化學5、非蛋白質(zhì)氨基酸：L-瓜氨酸、L-鳥氨酸：參加尿素38（三）氨基酸的重要理化性質(zhì)1、一般物理性質(zhì)：2、兩性解離與等電點（兩性性質(zhì)）：（1）氨基酸為兩性電解質(zhì)：

氨基酸的化學（三）氨基酸的重要理化性質(zhì)1、一般物理性質(zhì)：氨基酸的化學39（2）aa解離方式取決于所處環(huán)境的pH：氨基酸的化學pH1pH11pH6在電場中，陽離子向負極移動；陰離子向陽極移動；調(diào)整pH，使aa凈電荷為零時，aa既不向陽極也不向陰極移動。（2）aa解離方式取決于所處環(huán)境的pH：氨基酸的化學pH1p40（3）等電點（isoelectricpoint,縮寫為pI）規(guī)定aa凈電荷為為零時的pH為該aa的等電點氨基酸的化學pH1pH11pH6（3）等電點（isoelectricpoint,縮寫為41（4）pI的測定：基于aa所帶基團均可解離；酸堿滴定法；得到弱酸弱堿曲線；根據(jù)aa上可解離基團的pK值計算等電點：pK：解離常數(shù)。以甘氨酸為例：氨基酸的化學（4）pI的測定：基于aa所帶基團均可解離；氨基酸的化學42由此可知：在生理pH內(nèi)，aa的羧基和氨基全部解離；具有這種性質(zhì)的物質(zhì)稱兩性電解質(zhì)；帶有相反基團的分子叫兩性離子；滴定中Gly的陽離子（R+）、陰離子（R-）和兩性離子（R°）的比例隨pH而變；當溶液中只有兩性離子時，pH=pI由此可知：在生理pH內(nèi)，aa的羧基和氨基全部解離；43（5）等電點的計算由式可知解離常數(shù)：氨基酸的化學R-R+R±K1=[R±][H+][R+]K2=[R+][R-][H+]（5）等電點的計算由式可知解離常數(shù)：氨基酸的化學R-R+R44由此可知：

已知在pI時，[R+]=[R-]，∴整理可得：K1K2=[R+]=[R±][H+][R±]K2K1[R-]=[H+][R±][H+]K1=[R±]K2[H+][H+]2K1K2=[R+]=[R±][H+][R±]K2K45兩邊取負對數(shù)：

-lg[H+]2=-lgK1－-lgK2∵-lg[H+]=pH-lgK1=

pK1-lgK2=

pK2∴2pH=pK1+pK2令pI為等電點時的pH，則

pI=?（pK1+pK2）Gly：pI=?（2.4+9.6)=5.97兩邊取負對數(shù)：46由此可知:

等電點相當于該aa兩性離子狀態(tài)兩側(cè)

基團pK值之和的一半。

A、對側(cè)鏈R基不解離的中性氨基酸：

pI=1/2（pK1+pK2）即：等電點pH值與離子濃度無關(guān)，只取決于兼性離子兩側(cè)基團的pK值。由此可知:

等電點相當于該aa兩性離子狀態(tài)兩側(cè)47B、對有三個可解離基團的氨基酸：

如：酸性氨基酸、堿性氨基酸的pI計算：a、先寫出其解離公式；b、后取兼性離子兩側(cè)基團的pK值的平均值。B、對有三個可解離基團的氨基酸：如：酸性氨基酸、堿性氨48如：天冬氨酸如：天冬氨酸49如賴氨酸：如賴氨酸：50總結(jié)a、各種aa的pI不同；b、同一pH下，各種aa所帶電荷不同；

pH＜pI：aa+pH＞pI：aa-用離子交換、電泳將aa分開c、處于pI時，aa溶解度最小，易沉淀；可分離aa?？偨Y(jié)a、各種aa的pI不同；513、紫外吸收性質(zhì)：只有芳香族氨基酸有紫外吸收能力，因其含有苯環(huán)共軛雙鍵的R側(cè)鏈。酪氨酸λmax：270nm苯丙氨酸λmax：259nm色氨酸λmax：279nm所以，測樣品280nm處的光吸收值，可知溶液中蛋白質(zhì)濃度。此法快速簡便。3、紫外吸收性質(zhì)：只有芳香族氨基酸有紫外吸收能力，因其含有苯524、氨基酸的重要化學性質(zhì)（1）與茚三酮的反應(yīng)：

α-氨基酸與水合茚三酮溶液共熱，引起aa氧化脫氨、脫羧，水合茚三酮與反應(yīng)產(chǎn)物（氨和還原型茚三酮）生成蘭紫色化合物（Pro和Hyp呈黃色），色深與溶液中氨基濃度成正比。氨基酸的化學4、氨基酸的重要化學性質(zhì)（1）與茚三酮的反應(yīng)：氨基酸的化學53應(yīng)用：可定性或定量測定各種氨基酸。a、根據(jù)顏色深淺，在570（440）nm處測OD值，可知樣品中氨基酸含量。b、定量釋放的CO2可用測壓法測量，計算出參加反應(yīng)的aa量。c、蛋白質(zhì)和多肽亦可反應(yīng)，但靈敏度差。氨基酸的化學應(yīng)用：可定性或定量測定各種氨基酸。a、根據(jù)顏色深淺，在554其他化學反應(yīng)與二硝基氟苯（DNFB）的反應(yīng)與丹磺酰氯的反應(yīng)異硫氰酸苯酯的反應(yīng)與甲醛反應(yīng)與熒光胺的反應(yīng)與5，5’-雙硫基-雙(2-硝基苯甲酸)的反應(yīng)氨基酸的化學其他化學反應(yīng)與二硝基氟苯（DNFB）的反應(yīng)氨基酸的化學555、氨基酸的分離分析氨基酸的化學（1）分配層析法：

一種溶質(zhì)在兩種互不相溶或幾乎不相溶的溶劑中分配時,在一定溫度下平衡后,溶質(zhì)在兩相溶劑中的濃度比值與其溶解度比值相等,此比值稱分配系數(shù).如在酚-水系統(tǒng)分配時,每種aa有特定分配系數(shù),依此可用逆流分配法分離.5、氨基酸的分離分析氨基酸的化學（1）分配層析法：56固定相：

借助一定支持物（如：纖維素、淀粉、硅膠等親水性不溶物質(zhì)），以結(jié)合水為固定相。

流動相：

以與水不溶的有機溶劑（如：酚、正丁醇）為流動相。方法：

流動相流過支持物，將分配系數(shù)不同的氨基酸分開，以茚三酮顯色，形成色譜，掃描定量，或洗脫后比色定量。氨基酸的化學固定相：氨基酸的化學572）氨基酸分離純化方法分配柱層析氨基酸的化學2）氨基酸分離純化方法分配柱層析氨基酸的化學58紙層析紙層析59薄層層析（將紙換成纖維素、硅膠、氧化鋁等）離子交換柱層析（全自動氨基酸分析儀）氣相色譜（氣相色譜儀）高效液相色譜薄層層析（將紙換成纖維素、硅膠、氧化鋁等）60四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)構(gòu)型：指在立體異構(gòu)體中取代原子或基團在空間的取向。構(gòu)象：指這些取代基團在單鍵旋轉(zhuǎn)時可能形成的不同的立體異構(gòu)體。蛋白質(zhì)的構(gòu)象：指蛋白質(zhì)特有的空間結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)有不同的組織層次：四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)構(gòu)型：指在立體異構(gòu)體中取代原61（一）蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是以肽鍵連接aa的線性序列。1、肽和肽鍵的結(jié)構(gòu)：

肽（peptide)：一個氨基酸的α-羧基和另一氨基酸的α-氨基脫水縮合而成的化合物。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（一）蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是以肽鍵連接a622、肽鏈的基本連接方式——肽鍵肽鍵(peptidebond)：為1個氨基酸的α-氨基和另一氨基酸的α-羧基之間脫水后形成的共價鍵，即酰胺鍵。此為蛋白質(zhì)中氨基酸連接的基本方式。2、肽鏈的基本連接方式——肽鍵肽鍵(peptidebond631）肽鍵具高度穩(wěn)定性；2）具雙鍵性質(zhì)，不能自由轉(zhuǎn)動；3）肽單元呈平面化和剛性性質(zhì)；4）C=O與—NH反式排列。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)1）肽鍵具高度穩(wěn)定性；四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)643、肽鏈間/內(nèi)的連接——二硫鍵：四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)概念：由肽鏈中相應(yīng)部位上兩個半胱氨酸脫氫連接而成，此稱胱氨酸殘基，是連接肽鏈內(nèi)或肽鏈間的主要橋鍵。功能：穩(wěn)定肽鏈空間結(jié)構(gòu)；賦予一定生物活力。3、肽鏈間/內(nèi)的連接——二硫鍵：四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)概念：由肽鏈65四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)二硫鍵的連接，

種類有多種四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)二硫鍵的連接，

種類有多種66例：胰島素胰臟中胰島β-細胞分泌的一種蛋白質(zhì)激素。功能：降低血糖。結(jié)構(gòu)：A鏈：21aa；B鏈：30aa；鏈間有兩對二硫鍵；在A鏈內(nèi)aa6和aa11間以二硫鍵連成小環(huán)。如：牛胰島素

四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)例：胰島素胰臟中胰島β-細胞分泌的一種蛋白質(zhì)激素。四、蛋白質(zhì)67多肽（polypeptide)：多個氨基酸以肽鍵

連接方式形成.

書寫習慣：左N右C；一端是游離氨基；另一端為游離羧基。肽鏈中的氨基酸已非完整分子，稱氨基酸殘基(animoacidresidue);四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)多肽（polypeptide)：多個氨基酸以肽鍵684、天然存在的活性肽活性肽(activepeptide)：存在于生物體內(nèi)，具各種特殊生物學功能的肽。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)4、天然存在的活性肽活性肽(activepeptide)：69谷胱甘肽（GSH）：多肽激素：如催產(chǎn)素、加壓素、腎上腺皮質(zhì)激素、胰高血糖素、舒緩激肽等；腦肽：腦啡肽、內(nèi)啡肽：抗生素：如短桿菌肽、放線菌素D毒素等谷胱甘肽（GSH）：705、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)測定的一般方法(1)間接法:

測定cDNA序列推出mRNA序列,分析蛋白質(zhì)aa組成.四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)mRNA逆轉(zhuǎn)錄酶cDNA5、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)測定的一般方法(1)間接法:四、蛋白質(zhì)的結(jié)71(2)直接法:1）確定氨基酸組成：

酸解、分離、顯色、定量測定；

2）氨基酸末端分析：

N末端分析:異硫氰酸苯酯（PITC法）2，4-二硝基氟苯法(DNFB)丹磺酰氯法（DNS法）

C末端分析:化學法、羧肽酶法(2)直接法:1）確定氨基酸組成：72化學法：溴化氰及無水溴化氰.酶解法：胰蛋白酶、糜蛋白酶、氨肽酶、羧肽酶。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)3）將多肽特異地裂解成較小的肽：化學法：溴化氰及無水溴化氰.四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)3）將多肽特異地734）用Edman方法分析各小肽的氨基酸序列與異硫氰酸苯酯(PITC)的反應(yīng)。4）用Edman方法分析各小肽的氨基酸序列與異硫氰酸苯酯(P745）將已知序列各肽段重疊，確定整

個肽鏈的氨基酸順序。5）將已知序列各肽段重疊，確定整

個肽鏈的氨基酸75（二）蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)概念：Pro空間結(jié)構(gòu)又稱Pro的構(gòu)象（高級結(jié)構(gòu)），指Pro分子中所有原子和基團在三維空間的排列及肽鏈的走向。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)血紅蛋白四級結(jié)構(gòu)（二）蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)概念：Pro空間結(jié)構(gòu)又稱Pro的構(gòu)象（76纖維狀蛋白分子：種類:角蛋白、膠原蛋白、血纖維蛋白、肌纖維蛋白。功能:在生物體內(nèi)保護、支持、結(jié)締功能。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)膠原蛋白纖維狀蛋白分子：種類:角蛋白、膠原蛋白、血纖維蛋白、肌纖維蛋77（2）球蛋白分子：種類：血紅蛋白、肌紅蛋白、清蛋白、球蛋白、酶蛋白、激素蛋白、抗體等。（2）球蛋白分子：種類：血紅蛋白、肌紅蛋白、清蛋白、球781、蛋白質(zhì)分子中的非共價鍵：四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（1）氫鍵：羧基上的氧與亞氨基上的氫原子所形成。作用：鏈內(nèi)維持二級結(jié)構(gòu)；鏈間為三、四級結(jié)構(gòu)所需。（2）疏水鍵：aa非極性側(cè)鏈形成。作用：維持三級結(jié)構(gòu)。1、蛋白質(zhì)分子中的非共價鍵：四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（1）氫鍵：79（3）鹽鍵：帶正負電荷的側(cè)鏈通過靜電引力形成。（4）范德華力：中性分子或原子間的作用力。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（3）鹽鍵：帶正負電荷的側(cè)鏈通過靜電引力形成。四、蛋白質(zhì)的結(jié)80次級鍵的特點與作用鍵能弱；數(shù)量多。所以，在維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)中起重要作用。次級鍵的特點與作用鍵能弱；812、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈本身的折疊和盤繞形式；α-螺旋結(jié)構(gòu)β-折疊結(jié)構(gòu)β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)自由回轉(zhuǎn)四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)2、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈本身的折疊和盤繞形式；四、82（1）α-螺旋(α-helix)因肽鏈中aa殘基中的-NH與前三個aa的C=O間可形成氫鍵，使得肽鏈呈螺旋狀盤曲。氫鍵取向幾乎與中心軸平行。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（1）α-螺旋(α-helix)因肽鏈中aa殘基中的-83（2）β-折疊(β-pleatedsheet)結(jié)構(gòu)特點：肽鏈伸展，按層排列,在肽鏈的不同區(qū)段或不同肽鏈間形成氫鍵,維持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（2）β-折疊(β-pleatedsheet)結(jié)構(gòu)特點84β-折疊有兩種類型平行：所有肽鏈的N端處于同一端，氫鍵不與肽鏈走向垂直。如：β-角蛋白。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)反平行：肽鏈的N端不處于同一端，氫鍵與肽鏈走向垂直。如：絲心蛋白。β-折疊有兩種類型平行：所有肽鏈的N端處于同一端，氫鍵不與肽85（3）β-轉(zhuǎn)角(β-turn)鏈內(nèi)形成氫鍵，多肽鏈出現(xiàn)180°的回折。此回折角稱β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)。此結(jié)構(gòu)廣泛存在球狀蛋白中。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（3）β-轉(zhuǎn)角(β-turn)鏈內(nèi)形成氫鍵，多肽鏈出現(xiàn)186（4）自由回轉(zhuǎn)(randomcoil)（亦稱無規(guī)則卷曲、自由繞曲）指無規(guī)律的松散肽鏈結(jié)構(gòu)。通常酶蛋白的功能部位在此。（4）自由回轉(zhuǎn)(randomcoil)（亦稱無規(guī)則卷曲、自872、超二級結(jié)構(gòu)(supersecondarystructures)四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)指若干相鄰二級結(jié)構(gòu)單元組合彼此相互作用，形成有規(guī)則的在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體。此為二級結(jié)構(gòu)與三級結(jié)構(gòu)間的一種過渡構(gòu)象。如：αα，β×β；βαβ；等。2、超二級結(jié)構(gòu)(supersecondarystructu883、結(jié)構(gòu)域(domains)：多肽鏈在超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步繞曲折疊而成的相對獨立的三維實體稱結(jié)構(gòu)域。具有部分生物學功能。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)甘油醛3-P脫氫酶結(jié)構(gòu)域3、結(jié)構(gòu)域(domains)：多肽鏈在超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步89幾種常見的結(jié)構(gòu)域四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蚯蚓血紅蛋白的結(jié)構(gòu)域四個α螺旋。免疫球蛋白VL的結(jié)構(gòu)域丙糖異構(gòu)酶幾種常見的結(jié)構(gòu)域四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蚯蚓血紅蛋白的結(jié)構(gòu)域四個α螺90結(jié)構(gòu)域與三級結(jié)構(gòu)的關(guān)系四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)多肽鏈

二級結(jié)構(gòu)

超二級結(jié)構(gòu)

結(jié)構(gòu)域

三級結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)域與三級結(jié)構(gòu)的關(guān)系四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)多肽鏈914、蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)概念：指蛋白質(zhì)多肽鏈上所有原子在三維空間的分布。較小蛋白質(zhì)分子：多為單結(jié)構(gòu)域，即三級結(jié)構(gòu)；較大蛋白質(zhì)分子：由2或2個以上結(jié)構(gòu)域結(jié)合成三級結(jié)構(gòu)。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)肌紅蛋白三級結(jié)構(gòu)4、蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)概念：指蛋白質(zhì)多肽鏈四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)肌紅蛋924、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)亞基：幾條肽鏈以非共價鍵聯(lián)結(jié)成一穩(wěn)定的活性單位，這種肽鏈稱該蛋白質(zhì)的亞基(subunit)。四級結(jié)構(gòu)：亞基間通過非共價鍵聚合而成的特定構(gòu)象。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)血紅蛋白:2個α亞基和2個β亞基。4、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)亞基：幾條肽鏈以非共價鍵聯(lián)結(jié)成一穩(wěn)定的活93蛋白質(zhì)的四種結(jié)構(gòu)層次蛋白質(zhì)的四種結(jié)構(gòu)層次94四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中氨基酸殘基的排列順序。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)卷曲、折疊而成。通常分為二級結(jié)構(gòu)、超二級結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域、三級結(jié)構(gòu)、四級結(jié)構(gòu)。一級結(jié)構(gòu)決定空間結(jié)構(gòu)。四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)95五、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)構(gòu)象與功能的關(guān)系五、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系96(一）蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與生物功能1、一級結(jié)構(gòu)不同,蛋白質(zhì)功能不同五、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系(一）蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與生物功能1、一級結(jié)構(gòu)不同,蛋白質(zhì)功能不972、一級結(jié)構(gòu)的關(guān)鍵部分相同，

功能相同：不同來源的胰島素都由A、B鏈，51個aa組成，但一級結(jié)構(gòu)的aa種類并不完全相同。2、一級結(jié)構(gòu)的關(guān)鍵部分相同，

功能相同：不同來源983、一級結(jié)構(gòu)改變引起的分子?。喝纾虹牭缎拓氀⊙t蛋白僅一級結(jié)構(gòu)：

β6Glu換成β6Val由此引起三級結(jié)構(gòu)多一疏水鍵，四級結(jié)構(gòu)發(fā)生線性締合，導致紅細胞發(fā)生溶血。五、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系3、一級結(jié)構(gòu)改變引起的分子?。喝纾虹牭缎拓氀⊙t蛋白僅一級99蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)決定于其一級結(jié)構(gòu)和周圍環(huán)境的影響如：瘋牛病蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)決定于其一級結(jié)構(gòu)和周圍環(huán)境的影響100PrPcPrPc

(上)

PrPsc(下)PrPc101PrPcPrPsc

α－螺旋40％21％

β－折疊

3％54%Pr102prion的發(fā)現(xiàn)，提示人們，一級結(jié)構(gòu)和環(huán)境因素影響蛋白質(zhì)的構(gòu)象。prion的發(fā)現(xiàn)，提示人們，一級結(jié)構(gòu)和環(huán)境因素影響蛋白質(zhì)的構(gòu)103（二）蛋白質(zhì)構(gòu)象與功

能的關(guān)系蛋白質(zhì)構(gòu)象改變，活性喪失。五、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（二）蛋白質(zhì)構(gòu)象與功

能的關(guān)系104用化學方法修改Pro或多肽化合物的結(jié)構(gòu)，可提高活性；了解Pro結(jié)構(gòu)中的活性必需片段，可人工合成Pro。五、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系用化學方法修改Pro或多肽化合物的結(jié)構(gòu)，可提高活性；五、蛋白105六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)

蛋白質(zhì)的性質(zhì)與其分子大小、結(jié)構(gòu)及其組成——aa的性質(zhì)密切相關(guān)。(一）分子量：

Pr為高分子有機物，分子量幾千—幾千萬。分子量測定方法：滲透壓法；超速離心法；凝膠過濾法；聚丙烯酰胺電泳法等。六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)蛋白質(zhì)的性質(zhì)與其分子大小、結(jié)構(gòu)及其106（二）兩性電離與等電點六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)應(yīng)用電泳法：分離各種蛋白質(zhì)；鑒定蛋白質(zhì)的純度。此多用于科研、生產(chǎn)、臨床診斷等。（二）兩性電離與等電點六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)應(yīng)用電泳法：107（三）膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)水溶液為親水膠體。不能通過半透膜；分子周圍有雙電子層和水化層，有利于穩(wěn)定pr膠體系統(tǒng)。六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)超濾透析（三）膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)水溶液為親水膠體。六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)超濾透108（四）呈色反應(yīng)反應(yīng)試劑顏色反應(yīng)基團雙縮脲反應(yīng)

NaOH,稀CuSO4

紫或粉

2個以上肽鏈Millon反應(yīng)

Millon,硝酸，亞硝酸

紅色

酚基黃色反應(yīng)

HNO3及NH3

黃、橘黃

苯環(huán)乙醛酸反應(yīng)乙醛酸H2SO4

紫紅吲哚坂口反應(yīng)

次氯酸鈉,萘酚，NaOH

紅色

胍基Folin酚試劑反應(yīng)

CuSO4磷鎢酸-鉬酸

蘭色

酚基茚三酮反應(yīng)

茚三酮

紫蘭色

游離氨羧基六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)（四）呈色反應(yīng)反應(yīng)109（五）沉淀反應(yīng)機理：1）利用pr兩性電離性質(zhì)。2）許多化學試劑可減少pr與水的親和力方法：鹽析、醇、酸、重金屬離子、生物堿六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)（五）沉淀反應(yīng)機理：六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)110（六）蛋白質(zhì)的變性

（denaturation)1、概念：許多理化因素能破壞pro分子三維結(jié)構(gòu)中的氫鍵及其它弱鍵，導致pro活性喪失的現(xiàn)象。1）分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)改變：次級鍵破壞；2）分子表面結(jié)構(gòu)改變：疏水基團暴露。主要標志：生物功能的喪失。六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)（六）蛋白質(zhì)的變性

（denaturation)1、概念：許1112、變性蛋白在性質(zhì)上的變化1）溶解度降低；2）二、三級結(jié)構(gòu)破壞，但肽鍵未破壞，故其組成和分子量不變；3）化學反應(yīng)基團增加；4）失去螺旋結(jié)構(gòu)，對稱性下降，結(jié)晶能力喪失；5）對蛋白酶水解敏感性增加；6）生物活性降低或全部喪失。六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)2、變性蛋白在性質(zhì)上的變化1）溶解度降低；六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1123、使蛋白質(zhì)變性的理化因素：1）物理因素：加熱、激烈振蕩、超聲波、χ-射線、紫外線等；2）化學因素：A酸堿破壞鹽鍵；B乙醇、丙酮等有機溶劑進入pr間隙與之形成氫鍵，破壞pr分子內(nèi)各弱鍵；C濃脲溶液、鹽酸胍及某些去垢劑(SDS)可破壞氫鍵，暴露巰基，強化酸堿的破壞作用。六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)3、使蛋白質(zhì)變性的理化因素：1）物理因素：加熱、激烈振蕩、超1134、可逆變性與不可逆變性可逆變性：凡變性未超過限度，pr活性可恢復;如：胃酶在80-90℃，失活；溫度降至37℃，恢復。不可逆變性：變性不可恢復。如：煮雞蛋。六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)4、可逆變性與不可逆變性可逆變性：六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)114七、蛋白質(zhì)的分離純化分離pro的各種方法主要根據(jù)pro的如下性質(zhì)；1、分子大小2、溶解度；3、電荷；4、吸附性質(zhì)；5、對其他分子（配基）的生物學親和力。七、蛋白質(zhì)的分離純化分離pro的各種方法主要根據(jù)pro的如下115（一）分離蛋白質(zhì)等電點沉淀、鹽析、超速離心、透析、有機溶劑分級分離七、蛋白質(zhì)的分離純化（一）分離蛋白質(zhì)等電點沉淀、七、蛋白質(zhì)的分離純化116（二）純化蛋白質(zhì)層析法分子篩離子交換法電泳法等電點聚焦法等（二）純化蛋白質(zhì)層析法117分子篩—凝膠過濾法分子篩—凝膠過濾法118離子交換法離子交換法119電泳法上：凝膠電泳左：紙電泳電泳法上：凝膠電泳120八、蛋白質(zhì)的分類分類原則：按分子形狀、分子組成、溶解度、生物功能（一）按分子形狀：球狀蛋白和纖維狀蛋白；（二）按分子組成：簡單蛋白和結(jié)合蛋白；（三）按溶解度：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、組蛋白、硬蛋白等。

八、蛋白質(zhì)的分類分類原則：按分子形狀、分子組成、溶解度、生物121本章小結(jié)蛋白質(zhì)的生物學功能蛋白質(zhì)的組成氨基酸的化學蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的性質(zhì)蛋白質(zhì)的分離純化蛋白質(zhì)的分類本章小結(jié)蛋白質(zhì)的生物學功能122第三章糖類的結(jié)構(gòu)與功能第三章糖類的結(jié)構(gòu)與功能123本章內(nèi)容：糖的一般概念單糖寡糖多糖及其復合物本章內(nèi)容：糖的一般概念124一、糖的一般概念一、糖的一般概念125糖類物質(zhì)是含多羥醛或多羥酮類化合物。主要由C、H、O組成，其分子式常用Cn(H2O)n來表示。（一）概念：糖類物質(zhì)是含多羥醛或多羥酮類化合物。主要由C、H、126（二）分布：所有生命機體中，其中：植物：含糖量占其干重的85-90%；動物：含糖量不超過其干重的2%微生物：含糖量占其菌體干重的10-30%一、糖的一般概念（二）分布：所有生命機體中，其中：一、糖的一般概念127（三）功能：作為能源作為碳源作為結(jié)構(gòu)性物質(zhì)細胞識別和信息傳遞的重要參與者。一、糖的一般概念（三）功能：作為能源一、糖的一般概念128（四）分類：按其水解情況分類：單糖：凡不能被水解為更小分子的糖稱~。如：核糖、葡萄糖。寡糖：凡能被水解成少數(shù)（2—10個）單糖分子的糖稱~。如：蔗糖葡萄糖+果糖一、糖的一般概念（四）分類：按其水解情況分類：一、糖的一般概念129多糖：凡能被水解成多個單糖分子的糖稱~。如：淀粉n葡萄糖復合糖：與非糖物質(zhì)結(jié)合的糖。如：糖蛋白等。衍生糖：糖的衍生物。如：糖酸、糖胺等。多糖：凡能被水解成多個單糖分子的糖稱~。130二、單糖概念：具有一個自由醛基或酮基，或有2個以上羥基的糖類物質(zhì)。

根據(jù)羰基特點：醛糖、酮糖根據(jù)碳原子數(shù)：丙糖、丁糖、戊糖、己糖等二、單糖概念：具有一個自由醛基或酮基，或有2個以上羥基的糖類131（一）單糖的構(gòu)型、結(jié)構(gòu)及構(gòu)象1、構(gòu)型：1）根據(jù)離羰基最遠的不對稱C原子的-OH位置：

-OH在左：L；-OH在右：D天然單糖大多數(shù)是D-型糖。2）旋光性：右旋：+；左：－；二、單糖（一）單糖的構(gòu)型、結(jié)構(gòu)及構(gòu)象1、構(gòu)型：二、單糖1322、結(jié)構(gòu)1）鏈式結(jié)構(gòu)：2、結(jié)構(gòu)1）鏈式結(jié)構(gòu)：1332）、環(huán)式結(jié)構(gòu)證明了鏈式結(jié)構(gòu)后，發(fā)現(xiàn)葡萄糖的某些理化性質(zhì)與醛不同。實驗證明僅能生成半縮醛。過長氧橋不合理，W.N.Haworth提出透視式表達糖的環(huán)式結(jié)構(gòu)。變旋現(xiàn)象（因糖分子結(jié)構(gòu)互變而產(chǎn)生）2）、環(huán)式結(jié)構(gòu)證明了鏈式結(jié)構(gòu)后，發(fā)現(xiàn)葡萄糖的某些理化性質(zhì)與醛134葡萄糖的結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變D-鏈式α-D-葡萄糖實驗表明：葡萄糖在無水甲醇中受濃HCl作用生成2種糖苷，即C1有2種不對稱結(jié)構(gòu)。葡萄糖的結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變D-鏈式135吡喃糖呋喃糖吡喃糖呋喃糖136α葡萄糖與β葡萄糖-OH在下：α-；-OH在上：β--OH在下：α-；-OH在上：β-α葡萄糖與β葡萄糖-OH在下：α-；1373、構(gòu)象X-衍射表明，糖分子中的C-C鍵不在一個平面上，有椅式和船式兩種。X-衍射、紅外光譜、旋光性數(shù)據(jù)表明環(huán)己烷及其衍生物主要以椅式構(gòu)象存在。3、構(gòu)象X-衍射表明，糖分子中的C-C鍵不在一個平面上，有椅138椅式船式椅式139糖結(jié)構(gòu)總結(jié)糖結(jié)構(gòu)總結(jié)140（二）單糖的性質(zhì)1、與強酸共熱生成糠醛：戊糖糠醛+濃HCl己糖羥甲基糠醛（二）單糖的性質(zhì)1、與強酸共熱生成糠醛：141生成糠醛生成糠醛142α-萘酚糠醛紫紅羥甲基糠醛紫紅間苯二酚酮糖紅醛糖淺紅用于鑒定?？啡┡c酚有顏色反應(yīng)α-萘酚糠醛與酚有顏色反應(yīng)1431、與酸成酯——磷酸酯1、與酸成酯——磷酸酯144葡萄糖內(nèi)酯葡萄糖內(nèi)酯1452、

遇堿分解成不同物質(zhì)2、遇堿分解成不同物質(zhì)1463

、半縮醛羥基與醇、酚羥基脫水成苷3、半縮醛羥基與醇、酚羥基脫水成苷1471）性質(zhì)穩(wěn)定，不氧化、不變旋、不成脎2）功能各異：

毛地黃苷、強心苷：有強心功能；

皂苷：溶血功能；箭毒苷苦杏仁苷1）性質(zhì)穩(wěn)定，不氧化、不變旋、不成脎2）功能各異：箭毒苷苦杏1484、氧化作用羰基氧化：形成醛酸；伯醇基氧化：形成糠醛酸。斐林（Fehling）試劑定量4、氧化作用羰基氧化：形成醛酸；1495、還原作用羰基還原成醇基：葡萄糖還原成—山梨醇5、還原作用羰基還原成醇基：葡萄糖還原成—山梨醇150果糖還原—山梨醇、

甘露醇果糖還原—山梨醇、

1516、游離羰基與3分子苯肼成糖脎作用葡萄糖苯腙葡糖酮苯腙葡糖脎

各種糖形成的糖脎結(jié)晶和熔點不同,可鑒別糖.

苯肼苯肼苯肼6、游離羰基與3分子苯肼成糖脎作用苯肼苯肼苯肼152（三）重要的單糖及其衍生物1、單糖：1）醛糖：有醛基的糖；2）酮糖：有酮基的糖；（三）重要的單糖及其衍生物1、單糖：153生物化學(全套課件515P)154生物化學(全套課件515P)155四種重要的己糖葡萄糖甘露糖半乳糖果糖四種重要的己糖葡萄糖甘露糖156重要的戊糖D-核糖D-脫氧核糖重要的戊糖D-核糖1572、單糖的重要衍生物1）糖醇：性質(zhì)穩(wěn)定、甜。如：

甘露醇：降壓、藥物、藥物輔料。

山梨醇：氧化形成葡、果、山梨糖；VitC的原料

肌醇：對糖脂代謝有調(diào)節(jié)作用、B族Vit、從玉米淀粉或微生物發(fā)酵制取。二、單糖2、單糖的重要衍生物1）糖醇：性質(zhì)穩(wěn)定、甜。如：二、單糖1582）糖醛酸：單糖伯醇基氧化而得。葡萄糖醛酸：肝臟解毒劑；半乳糖醛酸：存在果膠中。二、單糖2）糖醛酸：單糖伯醇基氧化而得。二、單糖1593）糖胺：氨基葡萄糖糖分子中的一個羥基被氨基取代。如：D-氨基葡萄糖（幾丁質(zhì)）半乳糖胺（軟骨素）3）糖胺：氨基葡萄糖糖分子中的一個羥基被氨基取代。160三、寡糖1、概念：少數(shù)單糖（2-10個）縮合的聚合物。2、分布：自然界分布的主要是雙糖、三糖，3、結(jié)構(gòu)：①單糖的組成；②糖苷鍵的連接方式；③糖苷鍵的連接位置。三、寡糖1、概念：少數(shù)單糖（2-10個）縮合的聚合物。1614、生物學功能重要生物分子的組分；結(jié)構(gòu)成分；信號分子；三、寡糖4、生物學功能重要生物分子的組分；三、寡糖1625、糖苷鍵的形成5、糖苷鍵的形成163糖苷鍵與肽鍵糖苷鍵與肽鍵1646、寡糖的種類6、寡糖的種類165乳糖——半乳糖+葡萄糖乳糖——半乳糖+葡萄糖166蔗糖——葡萄糖+果糖α，β(1→2)糖苷鍵蔗糖——葡萄糖+果糖α，β(1→2)糖苷鍵1677、寡糖的一般性質(zhì)：還原糖：有游離半縮醛羥基的寡糖；如：麥芽糖、乳糖。

非還原糖：無游離半縮醛羥基的寡糖；如：蔗糖。三、寡糖7、寡糖的一般性質(zhì)：還原糖：有游離半縮醛羥基的寡糖；三、寡糖168四、多糖（一）多糖的概念：1、概念：由多個單糖以糖苷鍵相連而成的高分子聚合物。方向：左：非還原端；右：還原端。

四、多糖（一）多糖的概念：1692、多糖的性質(zhì)：膠體溶液、無甜味、無還原性、有旋光性，但無變旋現(xiàn)象。四、多糖及其復合物2、多糖的性質(zhì)：膠體溶液、四、多糖及其復合物1703、多糖的結(jié)構(gòu)：一級結(jié)構(gòu)：①單糖的組成；②糖苷鍵的類型；③單糖的排列順序而異。二級結(jié)構(gòu)：取決于一級結(jié)構(gòu)，指其分子骨架。四、多糖及其復合物3、多糖的結(jié)構(gòu)：一級結(jié)構(gòu)：①單糖的組成；四、多糖及其復合物1714、多糖的種類：

1）均一多糖：由一種單糖縮合而成。糖原淀粉纖維素4、多糖的種類：

1）均一多糖：由一種單糖縮合而成。糖原172不均一多糖：由不同類型單糖縮合而成。肝素不均一多糖：由不同類型單糖縮合而成。肝素1735、主要功能：1）作為動植物結(jié)構(gòu)的骨架物質(zhì)；2）作為儲存物質(zhì)；3）機體的防御功能；4）抗凝作用等等。5、主要功能：1）作為動植物結(jié)構(gòu)的骨架物質(zhì)；174（二）生物學上重要的多糖1、淀粉：有兩種分子組成；1）直鏈淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷鍵縮合而成的多糖鏈。四、多糖及其復合物（二）生物學上重要的多糖1、淀粉：有兩種分子組成；四、多糖及175直鏈淀粉的二級結(jié)構(gòu)

呈螺旋形直鏈淀粉的二級結(jié)構(gòu)

呈螺旋形1762）支鏈淀粉：分子中除有α（1-4）糖苷鍵外，還在分支點處有α（1-6）糖苷鍵。每一分支有20-30個葡萄糖基，各分支卷曲成螺旋。2）支鏈淀粉：分子中除有α（1-4）糖苷鍵外，還在分支177淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，終產(chǎn)物為葡萄糖：四、多糖及其復合物麥芽糖遇碘呈藍紫色紅色不顯色不顯色淀粉紅色糊精無色糊精葡萄糖淀粉的降解：在酸或淀粉酶四、多糖及其復合物麥芽糖遇碘呈淀粉紅1782、糖原：α-D-葡萄糖多聚物結(jié)構(gòu)：同支鏈淀粉；區(qū)別在于分支頻率及分子量為其二倍。四、多糖及其復合物2、糖原：α-D-葡萄糖多聚物結(jié)構(gòu)：同支鏈淀粉；區(qū)別在于分支179分布：主要存在于動物肝、肌肉中。

特點：遇碘呈紅色。功能：同淀粉，亦稱動物淀粉。其合成與分解取決于血糖水平。分布：1803、纖維素1）結(jié)構(gòu)：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷鍵連接起來的線形聚合物。四、多糖及其復合物3、纖維素1）結(jié)構(gòu)：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷鍵連四、多181纖維中纖維素分子以氫鍵構(gòu)成微晶束纖維中纖維素分子以氫鍵構(gòu)成微晶束182植物細胞壁

中的纖維素植物細胞壁

中的纖維素1832）性質(zhì)：具親水性；游離-OH中的H可被其它基團取代，構(gòu)成各種高分子化合物：羧甲基纖維素、DEAE-纖維素等層析載體。纖維素酶解成葡萄糖。2）性質(zhì)：具親水性；1844、殼聚糖：N-乙酰D-氨基葡萄糖以β（1，4）糖苷鍵縮合而成。結(jié)構(gòu)與纖維素類似，但氫鍵比其多。藻類、昆蟲及甲殼類動物的結(jié)構(gòu)組分。目前研究開發(fā)在：黏結(jié)劑、藥物輔料等。四、多糖及其復合物4、殼聚糖：N-乙酰D-氨基葡萄糖以β（1，4）糖苷鍵縮合而185基本單位是乙酰氨基葡萄糖基本單位是乙酰氨基葡萄糖1865、右旋糖苷——人工合成的葡聚糖結(jié)構(gòu)：主鏈：α-1,6糖苷鍵；支鏈：α-1,3和α-1,4糖苷鍵功能：降低血粘度、抗血栓、改善微循環(huán)、利尿5、右旋糖苷——人工合成的葡聚糖結(jié)構(gòu)：主鏈：α-1,6糖苷187其它多糖：香菇多糖：β-1,3葡聚糖，對肉瘤有抑制茯苓多糖：β-1,3葡聚糖，對肉瘤有抑制昆布多糖：β-1,3葡聚糖，可治療動脈粥樣硬化。香菇多糖其它多糖：香菇多糖：β-1,3葡聚糖，對肉瘤有抑制香菇多糖188五、糖復合物糖與非糖物質(zhì)結(jié)合而成。（一）、糖與蛋白質(zhì)的復合物

種類：糖蛋白：主要性質(zhì)接近蛋白質(zhì)；

蛋白多糖：性質(zhì)以多糖為主。四、多糖及其復合物五、糖復合物糖與非糖物質(zhì)結(jié)合而成。四、多糖及其復合物189糖類與蛋白質(zhì)的連接方式：N-糖苷鍵：Asn的氨基與糖半縮醛-OH間形成；O-糖苷鍵：Thr、Ser等的-OH與糖半縮醛-OH間形成。糖類與蛋白質(zhì)的連接方式：1901、糖蛋白種類多：酶、激素、血漿糖蛋白、補體、粘液物質(zhì)及膜蛋白。特點：高粘度功能多：潤滑作用、保護作用、肽鏈加工、運輸作用、分子識別、臨床鑒定。1、糖蛋白種類多：酶、激素、血漿糖蛋白、補體、191ABO血型物質(zhì)O型:分泌H型物質(zhì)(Fuc)A型:在H型上加N-乙酰氨基半乳糖(GalNAc)B型:在H型上加半乳糖(Gal)ABO血型物質(zhì)O型:分泌H型物質(zhì)(Fuc)192血漿糖蛋白除清蛋白外，余菌含糖。糖的種類：唾液酸、葡糖胺、半乳糖、甘露糖為多；少數(shù)是半乳糖胺、巖藻糖。功能：運輸功能、參與凝血酶原和纖維蛋白原。病理：降低：肝實質(zhì)性障礙；升高：膽汁性肝硬變和肝癌血漿糖蛋白除清蛋白外，余菌含糖。1932、蛋白聚糖組成：糖胺聚糖與核心蛋白以共價鍵連接而成。功能各異：結(jié)締組織的組分；抗凝血作用；保護作用等。2、蛋白聚糖組成：1941）透明質(zhì)酸葡萄糖醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖以β-1,3和β-1,4糖苷鍵交替連接而成在皮膚、眼玻璃體、臍帶等組織及卵子表面，起保護作用。1）透明質(zhì)酸葡萄糖醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖以β-1,3和β-1952）硫酸軟骨素由N-乙酰半乳糖胺硫酸酯與葡糖醛酸組成。是軟骨、腱和骨的主要結(jié)構(gòu)成分。2）硫酸軟骨素由N-乙酰半乳糖胺硫酸酯與葡糖醛酸組成。1963）肝素由2-硫酸艾杜糖醛酸與二硫酸氨基葡糖以β-1,4和α-1,4糖苷鍵交替連接而成。抗血凝劑。3）肝素由2-硫酸艾杜糖醛酸與二硫酸氨基葡糖以β-1,4和α1974）牛軟骨中的

蛋白聚糖由透明質(zhì)酸連接蛋白核心蛋白硫酸軟骨素硫酸角質(zhì)素4）牛軟骨中的

蛋白聚糖由透明質(zhì)酸連接蛋白核心蛋白硫酸軟骨素1985）細菌細胞壁

——肽聚糖5）細菌細胞壁

——肽聚糖199（二）、糖脂類：脂類與糖的縮合物。種類：腦苷脂、神經(jīng)節(jié)苷脂、脂多糖、功能：主要在細胞膜表面，是細胞識別的分子基礎(chǔ)。四、多糖及其復合物（二）、糖脂類：脂類與糖的縮合物。四、多糖及其復合物200第四章酶第四章酶201本章內(nèi)容：Ⅰ、酶的概念Ⅱ、酶促動力學Ⅲ、酶學發(fā)展及動向本章內(nèi)容：Ⅰ、酶的概念202Ⅰ、酶的概念一、酶催化作用的特點二、酶的化學本質(zhì)及組成三、酶的命名與分類四、酶的活性中心五、酶活性Ⅰ、酶的概念一、酶催化作用的特點203酶的概念:酶是活細胞產(chǎn)生的，具有催化生物反應(yīng)功能的蛋白質(zhì)大分子及核酸。

一、酶的概念酶的概念:酶是活細胞產(chǎn)生的，具有催化生物反應(yīng)204一、酶催化作用特點：與一般化學催化劑相比，其共性有：1、用量少而催化效率高；2、不改變化學反應(yīng)的平衡點；3、可降低反應(yīng)的活化能：一、酶催化作用特點：與一般化學催化劑相比，其共性有：205活化能：在一定溫度下1mol底物全部進入活化態(tài)所需要的自由能。一、酶的概念活化能：在一定溫度下1mol底物全部進入活化態(tài)所需要的自由206（一）催化效率高：比較Fe3+和H2O2酶同樣條件下的催化效果：

1mol/LH2O2酶1051mol/LFe3+10-5酶促反應(yīng)比非催化反應(yīng)高10-1020倍；比催化反應(yīng)高107-1013倍。0℃，1sec，分解H2O2量（一）催化效率高：比較Fe3+和H2O2酶同樣條件下的催化效207（二）、具高度專一性一種酶只能催化一種或一類十分相似的反應(yīng)。底物（substrate，S)：酶作用的物質(zhì)。絕對專一性：只作用一種底物。相對專一性：作用于一類底物。（二）、具高度專一性一種酶只能催化一種或一類十分相似的反應(yīng)208胰蛋白酶的基團專一性三、酶促反應(yīng)機理乳酸脫氫酶的光學專一性胰蛋白酶的基團專一性三、酶促反應(yīng)機理乳酸脫氫酶的光學專一性209消化道幾種蛋白酶的專一性三、酶促反應(yīng)機理消化道幾種蛋白酶的專一性三、酶促反應(yīng)機理210三種Ser蛋白酶的專一性糜蛋白酶：Phe、Tyr和Trp等有疏水側(cè)鏈aa；彈性蛋白酶：Ala等小的有疏水側(cè)鏈aa；胰蛋白酶：三、酶促反應(yīng)機理三種Ser蛋白酶的專一性糜蛋白酶：三、酶促反應(yīng)機理211（三）、酶易失活：凡使pr變性的因素都可使酶破壞,酶在溫和條件下作用。

（四）、酶活性受多種方式調(diào)控：如：抑制劑、反饋抑制、酶原激活、激素等。（三）、酶易失活：凡使pr變性的因素都可使酶破壞,212（五）、有些酶的活性與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)。酶除去，酶失活。一、酶的概念（五）、有些酶的活性與輔酶、輔基一、酶的概念213二、酶的化學本質(zhì)及組成（一）、酶的化學本質(zhì)：1、大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)：有空間結(jié)構(gòu)；兩性性質(zhì)；膠體性質(zhì)；變性失活；可被蛋白酶分解；結(jié)晶；測序。2、某些RNA具有催化活性,將本質(zhì)為RNA的酶稱核酶（ribozymes)。一、酶的概念二、酶的化學本質(zhì)及組成（一）、酶的化學本質(zhì)：一、酶的概念214（二）按酶的分子特點分：1、單體酶：一條肽鏈構(gòu)成。2、寡聚酶：幾到幾十個亞基（相同或不同）組成。3、多酶體系：幾種酶彼此嵌合的復合體，有利于一系列反應(yīng)連續(xù)進行。（二）按酶的分子特點分：1、單體酶：一條肽鏈構(gòu)成。215（三）、根據(jù)酶的組成分類：1、單純酶（簡單蛋白質(zhì)）：

其活性僅取決于其蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。如：蛋白酶、淀粉酶等。一、酶的概念（三）、根據(jù)酶的組成分類：1、單純酶（簡單蛋白質(zhì)）：一、酶的2162、結(jié)合酶：酶蛋白+輔因子=全酶

輔因子(cofacter)：熱穩(wěn)定的非蛋白小分子。按分子組成：金屬離子：Mg2+、Mn2+

小分子有機物：NAD+、NADP+

2、結(jié)合酶：酶蛋白+輔因子=全酶輔因子(cofacter)217按與酶的結(jié)合程度:輔酶(coenzyme):結(jié)合較松，可透析去除；

輔基(prostheticgrup)：結(jié)合較緊，透析不易除去。酶蛋白——負責專一性；輔因子——負責電子、原子或基團轉(zhuǎn)移。同一輔因子可與多種不同酶蛋白結(jié)合，顯示不同催化活性。按與酶的結(jié)合程度:輔酶(coenzyme):218甘油醛-3-磷酸脫氫酶的

結(jié)構(gòu)域和輔酶一、酶的概念甘油醛-3-磷酸脫氫酶的

結(jié)構(gòu)域和輔酶一、酶的概念219三、酶的命名與分類（一）酶的命名1、習慣命名：原則：根據(jù)酶的底物命名：如：淀粉酶、蛋白酶；三、酶的命名與分類（一）酶的命名220根據(jù)酶所催化的反應(yīng)性質(zhì)命名：如：轉(zhuǎn)氨酶；綜合上述兩原則命名：如：乳酸脫氫酶；上述命名加酶來源或酶的其它特點：如：胃蛋白酶、堿性磷酸酶。

根據(jù)酶所催化的反應(yīng)性質(zhì)命名：如：轉(zhuǎn)氨酶；2212、國際系統(tǒng)命名法每個酶有兩個名稱：系統(tǒng)名、慣用名慣用名：簡單、便于使用；系統(tǒng)名：明確標明酶的底物及催化反應(yīng)的性質(zhì)。二、酶的命名與分類2、國際系統(tǒng)命名法每個酶有兩個名稱：系統(tǒng)名、慣用名二、酶的命222慣用名

系統(tǒng)名

谷丙轉(zhuǎn)氨酶

丙氨酸:α-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶

催化反應(yīng)

Ala+α-酮戊二酸→Glu+丙酮酸慣用名系統(tǒng)名223（二）酶的分類國際酶學委員會根據(jù)酶催化反應(yīng)的類型分類：1、氧化還原酶2、轉(zhuǎn)移酶3、水解酶4、裂解酶5、異構(gòu)酶6、合成酶二、酶的命名與分類（二）酶的分類國際酶學委員會根據(jù)酶催化反應(yīng)的類型分類：二、酶224酶的編號EC為EnzymeCommision酶學委員會縮寫二、酶的命名與分類酶的編號EC為EnzymeCommision酶學委員225四、酶的活性中心（activecenter)（一）概念：活性中心：酶分子中能同底物結(jié)合并起催化作用的空間部位。三、酶促反應(yīng)機理四、酶的活性中心（activecenter)（一）概念：226羧肽酶的活性中心實驗：酶蛋白經(jīng)水解切去部分肽鏈后，殘留部分仍有活性。說明：參與催化反應(yīng)的只是其中一小部分，即活性中心。羧肽酶的活性中心實驗：酶蛋白經(jīng)水解切去部分肽鏈后，殘留部分仍227活性中心的實質(zhì)活性中心即酶分子中在三維結(jié)構(gòu)上相互靠近的幾個aa殘基或其上的某些基團。活性中心以外的部分對酶催化次要但對活性中心形成提供結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。胰凝乳蛋白酶的活性中心活性中心的實質(zhì)活性中心即酶分子中在三維結(jié)構(gòu)上相互靠近的幾個a228（二）活性中心的功能部位：結(jié)合部位：酶分子上與底物結(jié)合的部位。催化部位：底物在此發(fā)生一定的化學變化。三、酶促反應(yīng)機理（二）活性中心的功能部位：結(jié)合部位：酶分子上與底物結(jié)合的部位229（三）活性中心的特點：1、僅為酶體積的很小部分；2、具有一定的空間構(gòu)象；3、S與E靠次級鍵結(jié)合；4、是由特定空間構(gòu)象維持的一個裂隙。三、酶促反應(yīng)機理溶菌酶活性中心（三）活性中心的特點：1、僅為酶體積的很小部分；三、酶促反應(yīng)230（四）研究酶活性中心的方法：1、通過研究專一性底物判斷確定E活性中心的結(jié)構(gòu)；2、用化學修飾法共價修飾E分子的一些功能基團，以查出哪些基團是活性必需的；3、X-衍射直接探明活性中心。三、酶促反應(yīng)機理（四）研究酶活性中心的方法：1、通過研究專一性底物判斷確定E231五、酶活性（enzymeactivity):（一）概念：酶活性（酶活力）：

指酶催化一定化學反應(yīng)的能力。用酶所催化的某一化學反應(yīng)速度的快慢來表示酶的含量和存在。三、酶促反應(yīng)機理五、酶活性（enzymeactivity):（一）概念：三232（二）表示方法：1、酶活力單位（activeunit,U，I.U）：

特定條件下（25℃），在1分鐘內(nèi)能轉(zhuǎn)化1微摩爾底物的酶量。2、酶的轉(zhuǎn)換數(shù)（katal，kat）：

在最適條件下（30℃）每秒鐘1個酶分子轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)。1kat=6×107

I.U（二）表示方法：1、酶活力單位（activeunit,U2333、酶的比活力：指每mg酶蛋白所具有的酶活力，一般用U/mg蛋白表示。4、用反應(yīng)初速度（v）來表示：測單位時間內(nèi)、單位體積中底物減少或產(chǎn)物增加量來表示濃度/單位時間.三、酶促反應(yīng)機理3、酶的比活力：指每mg酶蛋白所具有的酶活力，一234(三）、測酶活性的方法：化學滴定法、比色法、旋光率和氣體測定。(三）、測酶活性的方法：化學滴定法、比色法、旋光率和235Ⅱ、酶促反應(yīng)動力學酶與底物間的作用米氏方程影響酶促反應(yīng)的因素酶促反應(yīng)的機制

酶促反應(yīng)動力學是研究酶促反應(yīng)的速度及影響此速度的各種因素的科學。Ⅱ、酶促反應(yīng)動力學酶與底物間的作用236一、酶與底物間的作用（一）問題提出：1、酶如何使反應(yīng)活化能降低？一、酶與底物間的作用（一）問題提出：2372、如何解釋[S]與v曲線？2、如何解釋[S]與v曲線？238（二）中間產(chǎn)物學說：1、學說認為：當酶催化一化學反應(yīng)時，首先E和S結(jié)合形成中間產(chǎn)物ES，然后它再分解成產(chǎn)物P并釋放酶E。S+E→ES→E+P（二）中間產(chǎn)物學說：1、學說認為：當酶催化一化學反應(yīng)時，首先2392、中間產(chǎn)物1）中間產(chǎn)物比底物需較少的活化能就可分解成產(chǎn)物并放出酶。2）[ES]決定酶促反應(yīng)速度。3）中間產(chǎn)物形成的實驗依據(jù)：電鏡直接觀察；吸收光譜變化證明2、中間產(chǎn)物1）中間產(chǎn)物比底物需較少的活化能就可分解成產(chǎn)物并240羧肽酶A的結(jié)構(gòu)由于結(jié)合了底物而改變A:未結(jié)合底物B:E-S中間復合物三、酶促反應(yīng)機理羧肽酶A的結(jié)構(gòu)由于結(jié)合了底物而改變A:未結(jié)合底物三、酶促反應(yīng)241H2O2酶（含鐵卟啉）：紅褐色，+在645、583、498nm處有光吸收；加H2O2后：酶液由褐轉(zhuǎn)紅，增加了561、530nm光吸收帶，說明有新物質(zhì)；H2O2+EH2O2-E若加入氫供體（焦性沒食子酸）后：二條新帶消失。H2O2-E