氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)

氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第1頁(yè)

蛋白質(zhì)、碳水化合物、脂肪(甘油醇脂肪酸酯)是人所需營(yíng)養(yǎng)中三種要素。19.1氨基酸結(jié)構(gòu)、名稱(chēng)和物性

羧酸分子中烴基上一個(gè)或幾個(gè)氫原子被氨基取代生成化合物叫氨基酸。1定義氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第2頁(yè)按氨基與羧基相對(duì)位置分：α-氨基酸，β-氨基酸按氨基與羧基數(shù)目來(lái)分：中性氨基酸、酸性氨基酸，堿性氨基酸3氨基酸構(gòu)型和存在形式構(gòu)型（用D、L表示）

-氨基酸通式 L型

-氨基酸D型

-氨基酸 L-甘油醛除甘氨酸，天然

-氨基酸都是有旋光，而且都是L型。2分類(lèi)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第3頁(yè)存在形式：氨基酸都以偶極離子形式存在。

組氨酸谷氨酸 丙氨酸 氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第4頁(yè)4名稱(chēng)和物理性質(zhì)450頁(yè)表19-1

名稱(chēng)氨基酸碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。其構(gòu)型表示方法與糖一樣，用D或L表示。每個(gè)氨基酸都有俗名，并都用一個(gè)縮寫(xiě)符號(hào)表示。450頁(yè)表19-1

物理性質(zhì)大個(gè)別氨基酸在水中有一定溶解度；酸性氨基酸在水中溶解度較差；氨基酸在200度以下都是穩(wěn)定；氨基酸pKa為2左右；每一個(gè)光學(xué)純氨基酸都有旋光值。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第5頁(yè)5八個(gè)必需氨基酸纈氨酸亮氨酸異亮氨酸苯丙氨酸蘇氨酸蛋氨酸賴(lài)氨酸色氨酸氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第6頁(yè)1等電點(diǎn)2與茚三酮反應(yīng)3氨基酸金屬鹽絡(luò)合物形成19.1.2氨基酸性質(zhì)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第7頁(yè)谷氨酸 焦谷氨酸總述：含有胺和羧酸共性。比如形成酰胺2分子甘氨酸 2,5-二嗪哌酮-2H2O-H2O氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第8頁(yè)

一個(gè)氨基酸總能夠找到一個(gè)pH值，在該pH值下，正、負(fù)離子濃度完全相等，此時(shí)向陽(yáng)極移動(dòng)和向陰極移動(dòng)離子彼此抵消（即沒(méi)有凈遷移），或者說(shuō)，電場(chǎng)中不顯示離子遷移。將此時(shí)pH值稱(chēng)為該氨基酸等電點(diǎn)。氨基酸特殊性質(zhì)1等電點(diǎn)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第9頁(yè)中性氨基酸等電點(diǎn)：pH=6.2~6.8

酸性氨基酸等電點(diǎn)：pH=2.8~3.2

堿性氨基酸等電點(diǎn)：pH=7.6~10.8

不一樣氨基酸有不一樣等電點(diǎn)，所以能夠經(jīng)過(guò)測(cè)定氨基酸等電點(diǎn)來(lái)判別氨基酸。

等電點(diǎn)時(shí)，以?xún)尚噪x子形式存在氨基酸濃度最大（在水溶液中），氨基酸溶解度最小。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第10頁(yè)2與茚三酮反應(yīng)凡是有游離氨基氨基酸都能夠和茚三酮發(fā)生呈紫色反應(yīng)。茚 茚三酮水合茚三酮+紫色-CO2，-RCHO-3H2O互變異構(gòu)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第11頁(yè)3氨基酸金屬鹽絡(luò)合物形成金屬上有空軌道，N上有未共用電子對(duì)！

氨基酸金屬鹽絡(luò)合物含有很好結(jié)晶形狀,該反應(yīng)可用來(lái)沉淀和判別一些氨基酸。氨基酸受熱4種改變見(jiàn)書(shū)本453頁(yè)并與323頁(yè)羥基酸比較氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第12頁(yè)4.氨基酸氨基反應(yīng)1.氨基?；被岱肿又邪被荃；甚０?/p>

2.氨基烴基化氨基酸與RX作用則烴基化成N-烴基氨基酸3.與亞硝酸反應(yīng)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第13頁(yè)1斯瑞克合成法--醛氨氰化法2赫爾--烏爾哈--澤林斯基α-溴化法3蓋布瑞爾法4丙二酸酯法19.3氨基酸合成氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第14頁(yè)改進(jìn)方法：用NH4CNorNH4Cl+KCN代替HCN+NH3應(yīng)用：合成比原料醛多一個(gè)碳氨基酸氨基酸起源：（1）天然產(chǎn)物酸性水解 （2）微生物發(fā)酵法 （3）化學(xué)合成法1斯瑞克合成法--醛氨氰化法RCHO+HCN+NH3H3+O

氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第15頁(yè)應(yīng)用蓋布瑞爾法能夠制備很純氨基酸。2赫爾--烏爾哈--澤林斯基α-溴化法RCH2COOHNH3Br2P在封管或高壓釜內(nèi)進(jìn)行3蓋布瑞爾法可參看372頁(yè)H3O+氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第16頁(yè)1.經(jīng)過(guò)酰基丙二酸酯法4丙二酸酯法+NC-CH=CH2H3+OH2/Pt醋酸麥克爾加成堿H2/催加熱-CO2氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第17頁(yè)OH-絲氨酸合成+CH2=OH3+O-CO2

絲氨酸（65%）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第18頁(yè)2.經(jīng)過(guò)溴代丙二酸酯法合成CH2(COOEt)2BrCH(COOEt)2ClCH2CH2SCH3HClBr2CCl4NaNaOH蛋氨酸（50%）

烷基化

氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第19頁(yè)谷氨酸合成+CH2=CHCOOEt麥克爾加成NaOEtH3+O

谷氨酸（70%）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第20頁(yè)脯氨酸合成H3+ONaOEtBr(CH2)3BrEtOHNaOH脯氨酸70%分子內(nèi)親核取代

氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第21頁(yè)一個(gè)氨基酸羧基與另一分子氨基酸氨基經(jīng)過(guò)失水反應(yīng)，形成一個(gè)酰氨鍵，新生成化合物稱(chēng)為肽，肽分子中酰氨鍵叫肽鍵。二分子氨基酸失水形成肽叫二肽，多個(gè)分子氨基酸失水形成肽叫多肽。19.2多肽定義、命名和結(jié)構(gòu)19.2.1定義氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第22頁(yè)19.2.2命名455頁(yè)甘氨酸 丙氨酸 亮氨酸產(chǎn)物三肽名稱(chēng)為：甘氨酰-丙氨酰-亮氨酸（甘-丙-亮）（Gly-Ala-Leu）-2H2O肽鍵C-端N端氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第23頁(yè)1.肽鍵和肽幾何形狀19.3.3結(jié)構(gòu)2.二硫鍵Na+液NH3空氣氧化Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly?NH2SS牛催產(chǎn)素氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第24頁(yè)19.5.1氨基保護(hù)19.35.2羧基保護(hù)19.5.3側(cè)鏈保護(hù)19.5.4接肽方法

1混合酸酐法2活潑酯法、

3碳二亞胺法4環(huán)酸酐法、

5固相接肽19.5多肽合成氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第25頁(yè)保護(hù)基必須具備條件（1）易在預(yù)定部位引入（2）在某特定條件下，保護(hù)基很易除去（3）引入和除去保護(hù)基時(shí)，分子中其它部位不會(huì)受到影響，尤其是已接好肽鍵。多肽合成必須處理下面四個(gè)問(wèn)題1.氨基保護(hù)2.羧基保護(hù)3.側(cè)鏈保護(hù)4.接肽方法氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第26頁(yè)C6H5CH2OH+COCl2（光氣)19.5.1氨基保護(hù)1.用氯代甲酸苯甲酯（或稱(chēng)苯甲氧基甲酰氯）保護(hù)Benzoxycarbonyl（簡(jiǎn)寫(xiě)Z）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第27頁(yè)H2Pd/C+NH3CH2CO2-OH-H+SOCl2+NH3CH2CO2-,OH-H+H+CF3COOH（1mol）上保護(hù)基接肽去保護(hù)基反應(yīng)過(guò)程：氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第28頁(yè)2用氯代甲酸三級(jí)丁酯保護(hù)t-Butoxycarbonyl

簡(jiǎn)寫(xiě)B(tài)OC在多肽中應(yīng)用：CF3COOHHOAc-OH,25oC上保護(hù)基接肽（過(guò)程略）去保護(hù)基氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第29頁(yè)*1.催化氫化和稀堿都不能除去BOC，通常見(jiàn)溫和酸性水解法除去。*2.若氨基酸中有多個(gè)氨基，在接肽前均需保護(hù)。*3.用Z保護(hù)還是用BOC保護(hù)，視實(shí)際情況而定。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第30頁(yè)19.2羧基保護(hù)使用酸為：CF3COOHHBr/HOAcA代表：HClCH3OH接肽Na2CO3接肽Pd/H2(CH3)2C=CH2接肽H3+O去保護(hù)基去保護(hù)基上保護(hù)基上保護(hù)基上保護(hù)基去保護(hù)基AAA氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第31頁(yè)比如：19.3側(cè)鏈保護(hù)

當(dāng)氨基酸側(cè)鏈帶有一些官能團(tuán)時(shí)，在合成多肽時(shí)，有時(shí)也需要加以保護(hù)，保護(hù)方法，要視詳細(xì)情況而定。巰基經(jīng)常見(jiàn)苯甲基保護(hù)，保護(hù)基能夠在鈉、液氨作用下除去。上保護(hù)基去保護(hù)基空氣中氧化Na,NH3(l)氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第32頁(yè)19.5.4接肽方法1混合酸酐法（活化羧基）-OH,25oCN(C2H5)3-5-0oC-(C2H5)3N?HClH2/Pd-C接肽C6H5CH2OCOCl氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第33頁(yè)2活潑酯法N(C2H5)3H+氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第34頁(yè)3.碳二亞胺法接肽dicyclohexylcarbodimide(DCC)接肽H2/Pd-C去保護(hù)基氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第35頁(yè)失水機(jī)制二環(huán)己基脲氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第36頁(yè)1.保護(hù)氨基和活化羧基同時(shí)完成2.氨基甲酸不穩(wěn)定4.環(huán)酸酐法接肽-CO2二肽環(huán)狀酸酐21氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第37頁(yè)5.固相接肽麥爾德創(chuàng)造；處理了蛋白質(zhì)和多肽一些合成問(wèn)題。在不溶高分子樹(shù)脂表面上進(jìn)行接肽反應(yīng)稱(chēng)為固相接肽。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第38頁(yè)生物活性

合成多肽必須確保氨基酸排列次序與天然多肽相同，并與天然多肽不論在物理、化學(xué)性質(zhì)和生物活力各方面都一樣，才含有意義。我國(guó)1965年6月發(fā)表合成成功牛胰島素文章，生物活性1.2~70%美國(guó)1967年發(fā)表文章（胰島素合成方法改進(jìn)）前蘇聯(lián)1972年發(fā)表文章（胰島素合成方法改進(jìn)）胰島素是一個(gè)激素，可用于治療糖尿病，但只能用和人體結(jié)構(gòu)相近胰島素，如豬胰島素，其它則不起療效。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第39頁(yè)測(cè)定肽或蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)需要進(jìn)行下面幾項(xiàng)工作：一測(cè)定分子中是否存在二硫鍵二檢測(cè)氨基酸組成及其相對(duì)百分比三測(cè)定肽或蛋白質(zhì)中各氨基酸排列次序19.6多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第40頁(yè)19.6.1測(cè)定分子中是否存在二硫鍵

多肽或蛋白質(zhì)分子中有二硫鍵，需要切斷。其方法是用過(guò)酸氧化。19.6.2檢測(cè)氨基酸組成及其相對(duì)百分比該工作由氨基酸自動(dòng)分析儀完成氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第41頁(yè)

在N-端引入含有特定基團(tuán)標(biāo)識(shí)化合物，這種標(biāo)識(shí)基團(tuán)有顏色、熒光、紫外吸收等性質(zhì)，然后分離判定含有這種基團(tuán)氨基酸衍生物。19.6.3測(cè)定肽或蛋白質(zhì)中各氨基酸排列次序1.N-端氨基酸單元分析氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第42頁(yè)DNFB+Gly-Ala-PheDNFB-Gly-Ala-PheDNFB-GlyAlaPheH+

水解105oCpH=8-9室溫二硝基氟苯法（桑格爾法）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第43頁(yè)肼解法：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)（或多肽）與無(wú)水肼在100℃反應(yīng)5-10h后，除C端氨基酸外，全部氨基酸都轉(zhuǎn)變成對(duì)應(yīng)氨基酸酰肼，C端氨基酸則以游離氨基酸放出。

2.C-末端測(cè)定NH2-NH2100oC5-10hGly-Ala-PheGlyNHNH2AlaNHNH2Phe氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第44頁(yè)多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定由氨基酸組成多肽數(shù)目驚人，情況十分復(fù)雜。假定100個(gè)氨基酸聚合成線形分子，可能含有2100中多肽。比如：由甘氨酸、纈氨酸、亮氨酸三種氨基酸就可組成六種三肽。甘-纈-亮；甘-亮-纈；纈-亮-甘；纈-甘-亮；亮-甘-纈；亮-纈-甘。多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定主要是作以下工作：①了解某一多肽是由哪些氨基酸組成。②各種氨基酸相對(duì)百分比。③確定各氨基酸排列次序。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第45頁(yè)多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定工作步驟以下：1．測(cè)定分子量2．氨基酸定量分析

當(dāng)代方法是將水解后氨基酸混和液用氨基酸分析儀進(jìn)行分離和測(cè)定?！惆被岬鞍踪|(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第46頁(yè)3．端基分析（測(cè)定N端和C端）（1）測(cè)定N端（有兩種方法）a2,4-=硝基氟苯法——桑格爾(Sanger-英國(guó)人)法2,4-=硝基氟苯與氨基酸N端氨基反應(yīng)后，再水解，分離除N-二硝基苯基氨基酸，用色譜法分析，即可知道N端為何氨基酸。此法缺點(diǎn)是全部肽鍵都被水解掉了氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第47頁(yè)b

異硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法——艾德曼(Edman)降解法測(cè)定咪唑衍生物R，即可知是哪種氨基酸。異硫氰酸苯酯法特點(diǎn)是，除多肽N端氨基酸外，其余多肽鏈會(huì)保留下來(lái)。這么就能夠繼續(xù)不停測(cè)定其N(xiāo)端。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第48頁(yè)（2）測(cè)定C端a

多肽與肼反應(yīng)全部肽鍵（酰胺）都與肼反應(yīng)而斷裂成酰肼，只有C端氨基酸有游離羧基，不會(huì)與肼反應(yīng)成酰肼。這就是說(shuō)與肼反應(yīng)后仍含有游離羧基氨基酸就是多肽C端氨基酸。b

羧肽酶水解法在羧肽酶催化下，多肽鏈中只有C端氨基酸能逐一斷裂下來(lái)。4．肽鏈選擇性斷裂及判定上述測(cè)定多肽結(jié)構(gòu)次序方法，對(duì)于分子量大多肽是不適用。對(duì)于大分子量多肽次序測(cè)定，是將其多肽用不一樣蛋白酶進(jìn)行個(gè)別水解，使之生成二肽、三肽等碎片，再用端基分析法分析個(gè)碎片結(jié)構(gòu)，最終將各碎片在排列次序上比較并合并，即可推出多肽中氨基酸次序。個(gè)別水解法常見(jiàn)蛋白酶有：胰蛋白酶——只水解羰基屬于賴(lài)氨酸、精氨酸肽鍵。糜蛋白酶——水解羰基屬于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸肽鍵。溴化氰———只能斷裂羰基屬于蛋氨酸肽鍵。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第49頁(yè)例1：某八肽

完全水解后，經(jīng)分析氨基酸組成為：丙、亮、賴(lài)、苯丙、脯、絲、酪、纈。

端基分析：N-端丙……亮C-端。

胰蛋白酶催化水解：分離得到酪氨酸，一個(gè)三肽和一個(gè)四肽。

用Edman降解分別測(cè)定三肽、四肽次序，結(jié)果為：丙-脯-苯丙；賴(lài)-絲-纈-亮。

由上述信息得知，八肽次序?yàn)椋篎.Sanger及其它工作者化了約10年時(shí)間與1953年（35歲）首先測(cè)定出牛胰島素氨基酸次序，由此Sanger取得了1958年（41歲）諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。今后，有幾百種多肽和蛋白質(zhì)氨基酸次序被測(cè)定出來(lái)，其中包含含333個(gè)氨基酸單位甘油醛-3-磷酸酯脫氫酶。以后F.Sanger又測(cè)定了DNA核苷酸次序，因而他第二次（1980年62歲）取得了諾貝爾獎(jiǎng)（同美國(guó)人伯格、吉爾伯特共享）。兩次取得諾貝爾獎(jiǎng)化學(xué)家是極少見(jiàn)，所以說(shuō)，F(xiàn).Sanger是一個(gè)偉大化學(xué)家。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第50頁(yè)19.7蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和特征相對(duì)分子質(zhì)量超出1萬(wàn)多肽稱(chēng)為蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)有兩個(gè)主要性質(zhì)：鹽析、變性氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第51頁(yè)19.7.1蛋白質(zhì)分類(lèi)458頁(yè)

依據(jù)蛋白質(zhì)形狀分為：（1）纖維蛋白質(zhì)如絲蛋白、角蛋白等；（2）球狀蛋白質(zhì)如蛋清蛋白、酪蛋白、血紅蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗體）等。2．依據(jù)組成份：?jiǎn)渭兊鞍踪|(zhì)——其水解最終產(chǎn)物是α-氨基酸。（2）結(jié)合蛋白質(zhì)——α-氨基酸+非蛋白質(zhì)（輔基）輔基為糖時(shí)稱(chēng)為糖蛋白；輔基為核酸時(shí)稱(chēng)為核蛋白；輔基為血紅素時(shí)稱(chēng)為血紅素蛋白等。依據(jù)蛋白質(zhì)功效分；（1）活性蛋白按生理作用不一樣又可分為；酶、激素、抗體、收縮蛋白、運(yùn)輸?shù)鞍椎?。?）非活性蛋白擔(dān)任生物保護(hù)或支持作用蛋白，但本身不含有生物活性物質(zhì)。比如：貯存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），結(jié)構(gòu)蛋白（角蛋白、彈性蛋白膠原等）等等。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第52頁(yè)蛋白質(zhì)性質(zhì)1．兩性及等電點(diǎn)多肽鏈中有游離氨基和羧基等酸堿基團(tuán)，含有兩性。2．膠體性質(zhì)與沉淀作用蛋白質(zhì)是大分子化合物，分子顆粒直徑在膠粒幅度之內(nèi)（0.1~0.001μ）呈膠體性質(zhì)。蛋白質(zhì)顆粒表面都帶電荷，在酸性溶液中帶正電荷，在堿性溶液中帶負(fù)電荷，到達(dá)幫助帶有同性電荷就于周?chē)娦韵喾措x子組成穩(wěn)定雙電層。因?yàn)橥噪姾上喑?，顆粒相互隔絕而不粘合，形成穩(wěn)定膠體體系。蛋白質(zhì)與水形成親水膠體，也和其它膠體一樣不是十分穩(wěn)定，在各種原因影響之下，蛋白質(zhì)輕易析出沉淀。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第53頁(yè)（1）可逆沉淀（鹽析

2）不可逆沉淀蛋白質(zhì)與重金屬鹽作用，或在蛋白質(zhì)溶液中加入有機(jī)溶劑（如丙酮、乙醇等）則發(fā)生不可逆沉淀。如70-75%酒精可破壞細(xì)菌水化膜，是細(xì)菌發(fā)生沉淀和變性，從而起到消毒作用。3．蛋白質(zhì)變性作用蛋白質(zhì)在一定條件下，共價(jià)鍵不變，但構(gòu)象發(fā)生改變而喪失生物活性過(guò)程成為蛋白質(zhì)變性作用。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第54頁(yè)變性條件：

物理原因：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、紫外線、X射線、超聲等等?；瘜W(xué)原因：強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑（三氯乙酸、乙醇等等）。變性后特點(diǎn)：①喪失生物活性②溶解度降低③易被水解（對(duì)水解酶抵抗力減弱）。變性作用利用：①消毒、殺菌、點(diǎn)豆腐等；②排毒（重金屬鹽中毒搶救）；③腫瘤治療（放療殺死癌細(xì)胞）；變性作用防治：①種子貯存；②人體衰老（遲緩變性）；③預(yù)防紫外光灼傷皮膚。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第55頁(yè)4．蛋白質(zhì)顏色反應(yīng)（1）縮二脲反應(yīng)蛋白質(zhì)與新配置堿性硫酸銅溶液反應(yīng)，呈紫色，稱(chēng)為縮二脲反應(yīng)。（2）蛋白黃反應(yīng)蛋白質(zhì)中含有苯環(huán)氨基酸，遇濃硝酸發(fā)生硝化反應(yīng)而生成黃色硝基化合物反應(yīng)稱(chēng)為蛋白黃反應(yīng)。（3）米勒反應(yīng)蛋白質(zhì)中酪氨酸酚基碰到硝酸汞硝酸溶液（4）茚三酮反應(yīng)蛋白質(zhì)與稀茚三酮溶液共熱，即展現(xiàn)藍(lán)色。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第56頁(yè)蛋白質(zhì)有四級(jí)結(jié)構(gòu)肽鏈中各種氨基酸相互聯(lián)接次序是蛋白質(zhì)初級(jí)結(jié)構(gòu)，也叫一級(jí)結(jié)構(gòu)。多肽鏈主鏈骨架中若干肽段，經(jīng)過(guò)氫鍵，形成有規(guī)則構(gòu)象，這稱(chēng)為二級(jí)結(jié)構(gòu)。

α-螺旋 β-折疊

460頁(yè)在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，多肽鏈間經(jīng)過(guò)氨基酸殘基側(cè)鏈相互作用而進(jìn)行盤(pán)旋和折疊，因而產(chǎn)生特定三維空間結(jié)構(gòu)，這稱(chēng)為三級(jí)結(jié)構(gòu)，也稱(chēng)為蛋白質(zhì)亞基。各個(gè)亞基在低聚蛋白中空間排布及相互作用，稱(chēng)為蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)生理活性是由二級(jí)、三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)來(lái)決定。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第57頁(yè)19.8酶酶：酶是一類(lèi)在生物體內(nèi)有催化活性蛋白質(zhì)。輔酶：與酶蛋白松弛地結(jié)合輔助因子稱(chēng)為輔酶。輔基：與酶蛋白緊密地結(jié)合輔助因子稱(chēng)為輔基。全酶：酶蛋白與輔助因子結(jié)合后形成復(fù)合物稱(chēng)為全酶。氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第58頁(yè)D-2-脫氧核糖核苷+磷酸19.9核酸D-核糖+堿基結(jié)構(gòu)組成核糖核苷酸核糖核酸D-核糖核苷+磷酸核酸 脫氧核糖核酸脫氧核糖核甘酸D-2-脫氧核糖+堿基聚合聚合氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第59頁(yè)核酸基礎(chǔ)單位1.糖D-核糖D-2-脫氧核糖氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第60頁(yè)2.堿基C（胞嘧啶）U（脲嘧啶）T（胸腺嘧啶）A（腺嘌呤）G（鳥(niǎo)嘌呤）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第61頁(yè)RNA組成鳥(niǎo)苷（G）腺苷（A）胞苷（C）脲苷（U）氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第62頁(yè)

將遺傳密碼翻譯變成特異蛋白質(zhì)，以執(zhí)行各種生命功效，使后代表現(xiàn)出與親代相同遺傳性狀。RNA作用氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第63頁(yè)DNA

組

成2-脫氧胸腺苷dT2-脫氧胞苷dC2-脫氧腺苷dA2-脫氧鳥(niǎo)苷dG氨基酸蛋白質(zhì)核酸專(zhuān)業(yè)知識(shí)培訓(xùn)第64頁(yè)攜帶全部遺傳密碼。DNA所攜帶全部遺傳信息都記載在DNA所包含全部核苷酸排列次序中。

DNA即使只有四種類(lèi)型核苷酸，但它相對(duì)分子質(zhì)量極大，這四種核苷酸在DNA分子中排列方式近乎無(wú)窮，一個(gè)含1000個(gè)核苷酸DNA分子，有41000種排列方式，這是一個(gè)天文數(shù)字，這就