


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
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文檔簡(jiǎn)介
生物化學(xué)考研總結(jié)
生物化學(xué)研究的基本內(nèi)容
1靜態(tài)生物化學(xué):蛋白質(zhì),核酸,酶
動(dòng)態(tài)生物化學(xué):生物氧化,三大代謝
信息代謝:DNA的復(fù)制,RNA的轉(zhuǎn)錄,蛋白質(zhì)的生物合
成
生物化學(xué)的發(fā)展簡(jiǎn)史
課本P2-3
二蛋白質(zhì)化學(xué)
蛋白質(zhì)的概念及生物學(xué)意義
1
肽鍵連接生物大分子意義:結(jié)構(gòu)成分、催化、運(yùn)輸、
儲(chǔ)存、運(yùn)動(dòng)、免疫、調(diào)節(jié)、遺傳、其他氨基酸
1氨基酸的基本結(jié)構(gòu)和性質(zhì)
?
NH3+H
?性質(zhì)
a)兩性解離:
H+H+
H2N—CH2—COO-H3N+—CH2—C00-
H3N+—CH2—COOH
OH-0H-
陰性離子兼性離子陽(yáng)性離子
PH>PIPH=PIPH公式:中性氨基酸:
酸性氨基酸:
堿性氨基酸:
b)光學(xué)性質(zhì):
20種氨基酸都不吸收可見光,但是、、在近紫外光區(qū)有
光吸收,因?yàn)樗鼈兊腞
基團(tuán)含有。蛋白質(zhì)由于含有這些氨基酸,一般最大光
吸收在處,因此可利用
測(cè)定蛋白質(zhì)的含量。
c)化學(xué)性質(zhì):
?黃三酮反應(yīng):弱酸性、加熱
脯氨酸、羥脯氨酸:黃色
其他氨基酸、有游離a-氨基的肽:藍(lán)紫色
?2,4-二硝基氟苯反應(yīng):弱堿性、暗處、室溫或40C
aa的a-氨基與DNPB反應(yīng):黃色的DNP-AA
?異硫氧酸苯脂反應(yīng):弱堿性、40℃
aa的a-氨基與PITC反應(yīng):PTC-AA
?a-竣基參與反應(yīng):成酯:與醇
成鹽:與堿
成酰胺:氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺
脫竣:
根據(jù)R基團(tuán)極性對(duì)20種蛋白質(zhì)氨基酸的分類及三字符
縮寫非極性aa:AlaPheLeulieVaiMet
TrpPro------------------------蛋白質(zhì)疏水核心
aa:AspGlu
極性aa堿性aa:LysArgHis蛋白質(zhì)表面
aa:GlySerThrCysTyrAsn
酶的活性中心:His、Ser
蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能
1肽的概念和理化性質(zhì)
概念:氨基酸肽鍵連接
蛋白質(zhì):肽鏈較長(zhǎng),通常在50個(gè)AA以上.
如胰島素51AA,目前發(fā)現(xiàn)的最大蛋白質(zhì)是肌巨蛋白,Mr
約3000kDa,相當(dāng)
于34350AA,但大多數(shù)蛋白質(zhì)通常為300-500AA。
多肽:肽鏈長(zhǎng)度在20-50AA之間.
如胰高血糖素,促腎上腺皮質(zhì)激素;但是界限也很難劃
分。
寡肽:肽鏈長(zhǎng)度在20個(gè)AA以下.
如徐緩激肽,具有強(qiáng)的血管擴(kuò)張作用;腦啡肽,除鎮(zhèn)
痛外,尚有調(diào)節(jié)體溫、心血管、呼吸等功能;二肽和三肽
已具有活性,
如天冬酰苯丙氨酸甲酯具甜味;精氨酰-甘氨酰-天冬
氨酸,抗粘著的能力。
一些單個(gè)氨基酸也具有重要功能,如甘氨酸,谷氨酸
作為神經(jīng)遞質(zhì)。
?每種肽有其晶體,熔點(diǎn)很高。
?酸堿性質(zhì):游離末端?-NH2、游離末端?-COOH、側(cè)鏈
上可解離基團(tuán)。
?肽等電點(diǎn)計(jì)算方法:以及在溶液中所帶電荷的判斷
方法與AA一致,但復(fù)雜。
?肽的化學(xué)反應(yīng):苗三酮反應(yīng)、Sanger反應(yīng)、Edman
反應(yīng);還可發(fā)生雙縮胭反應(yīng)。
雙縮胭反應(yīng):雙縮胭在溶液中可與離子產(chǎn)生的絡(luò)合物。
多肽或蛋白質(zhì)中有多個(gè)肽鍵,也能與銅離子發(fā)生雙縮胭反
應(yīng),游離氨基酸無(wú)此反應(yīng)。
蛋白質(zhì)的初級(jí)結(jié)構(gòu)
蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽連中AA的排列順序,
包括二硫鍵的位置。主要由維系。
N端:Sanger法、DNS法、苯異硫氤酸酯法、氨肽酶
法
C端:腫解法、還原法、竣肽酶法
蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)
二級(jí)結(jié)構(gòu):指多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布即構(gòu)
象,不涉及側(cè)鏈的位置。主要由維系
?-螺旋
A.幾乎都是螺旋。
B.每圈個(gè)氨基酸殘基,高度nm。
C.每個(gè)殘基繞軸旋轉(zhuǎn)100°,沿軸上升nm。
D.氨基酸殘基側(cè)鏈R基向外。
E.相鄰螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鏈,氫鍵的取向幾乎與中
心軸平行。
F.肽鍵上00與它前面殘基上的N-H間形成氫鍵。
R側(cè)鏈的電荷和大小決定了a-螺旋的穩(wěn)定性
?-折疊
兩個(gè)或多個(gè)幾乎完全伸展的肽鏈平行排列;
相鄰肽鏈間通過(guò)N-H與C=O形成規(guī)則的氫鍵,a-C
位于折疊頂點(diǎn);
相鄰B折疊層之間的距離約為nm;
相鄰殘基的R基團(tuán)向著相反的方向;
平行式和反平行式兩種
?-轉(zhuǎn)角
肽鏈出現(xiàn)的180°回折
A.個(gè)連續(xù)的氨基酸殘基組成
B.主鏈骨架180°折疊
C.第一個(gè)氨基酸殘基的C=0與氨基酸殘基的NT形成
氫鍵。
D.多數(shù)由親水氨基酸殘基組成組合在一起,形成有規(guī)
則的、在空間上能夠辨認(rèn)
的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。
基本類型:??、???、???
結(jié)構(gòu)域
指多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)或超二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,進(jìn)一步
卷曲、折疊形成幾個(gè)相對(duì)獨(dú)立、近似球形的三維實(shí)體。
約含100-200個(gè)AA殘基,組織層次位于超二級(jí)結(jié)構(gòu)和
三級(jí)結(jié)構(gòu)之間。
三級(jí)結(jié)構(gòu)特征三維結(jié)構(gòu)。主要由和維系,也很重要。
氫鍵
范德華力:分子間及基團(tuán)間作用力
離子鍵
二硫鍵:二硫鍵不指導(dǎo)多肽鏈的折疊,但三級(jí)結(jié)構(gòu)形成
后,二硫鍵可穩(wěn)定構(gòu)象。
疏水鍵:在水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把
疏水殘基埋藏在分子的內(nèi)部。這一現(xiàn)象稱
為疏水相互作用。
疏水鍵,在蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)中起著重要作用,它是使
蛋白質(zhì)多肽鏈進(jìn)行折疊的主要驅(qū)動(dòng)力。
四級(jí)結(jié)構(gòu)
多個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的,通過(guò)非共價(jià)鍵聚集形成的特定
構(gòu)象。
一般情況下,具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)含有的肽鏈不會(huì)
太多,故稱這類蛋白質(zhì)為寡聚蛋白。
實(shí)質(zhì):蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)實(shí)際上研究亞基之間的相互
作用、空間排布及亞基接觸部位的空間布局。
蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)中,亞基之間的作用力主要包括:各
種非共價(jià)鍵和疏水鍵。
!注意:不包括二硫鍵!
蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系
推斷預(yù)測(cè)
氨基酸序列
功能
蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)
1蛋白質(zhì)的相對(duì)分子質(zhì)量:很大,104T06之間
蛋白質(zhì)的兩性電離和等電點(diǎn)
蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)ITOOnm,丁達(dá)爾效應(yīng),布朗運(yùn)動(dòng),
不透過(guò)半透膜
蛋白質(zhì)的紫外吸收特性:280nm,原因
蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性
變性:一級(jí)結(jié)構(gòu)不改變,高級(jí)結(jié)構(gòu),理化性質(zhì),生物
功能改變
復(fù)性:變性不劇烈,除去變形因素后,高級(jí)結(jié)構(gòu),理
化性質(zhì),生物功能恢復(fù)
蛋白質(zhì)的分離與純化
1蛋白質(zhì)的抽提原理及方法
蛋白質(zhì)分離與純化的主要方法:電泳、層析和離心
蛋白質(zhì)的定量方法
三、核酸化學(xué)
核酸的種類和組成單位DNA:脫氧核糖核酸
RNA:核糖核酸
-------------縮合成核甘酸
A/G/C/T/U
核酸的分子結(jié)構(gòu)
1.DNA的分子結(jié)構(gòu):
DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu):
1.定義:指DNA分子中脫氧核甘酸的排列順序。
2.DNA的堿基組成:
A=T,G=C即A+G=T+C
DNA的堿基組成具有種的特異性,即不同生物物種的
DNA具有自己獨(dú)特的堿基組成,但沒(méi)有組織和器官的特異性。
二級(jí)結(jié)構(gòu):
指DNA的兩條多聚核昔酸鏈間通過(guò)氫鍵形成的雙螺旋
結(jié)構(gòu),主要由
結(jié)構(gòu)特點(diǎn):
A反平行,右手雙股螺旋,一條5'-3"另一條3'
f5'。大溝和小溝。
B位于內(nèi)側(cè)。與在外側(cè)。磷酸與脫氧核糖通過(guò)相連,堿
基平面與縱軸,糖環(huán)平面與縱軸。
C兩條核甘酸鏈依靠堿基間形成的結(jié)合在一起。配對(duì)規(guī)
律,A-T,G-C,稱為堿基互補(bǔ)。A和T之間形成
個(gè)氫鍵,G與C之間形成個(gè)氫鍵。
D螺旋橫截面的直徑約為nm,每條鏈相鄰兩個(gè)堿基平
面之間的距離為nm,每圈個(gè)核昔酸,螺旋旋轉(zhuǎn)一圈高度為
nm。
B-DNA:右手雙螺旋,典型雙螺旋DNAo相對(duì)濕度為時(shí)
的DNA鈉鹽。接近DNA在細(xì)胞中的構(gòu)象。
A-DNA:右手雙螺旋,外形粗短。相對(duì)濕度為時(shí)DNA纖
維。RNA-RNA、RNA-DNA雜交分子具有。
Z-DNA:左手雙螺旋DNA。天然B-DNA的局部區(qū)域可以
形成Z-DNAo
三級(jí)結(jié)構(gòu)
指在DNA雙螺旋二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上通過(guò)扭曲和折疊所
形成的特定構(gòu)象,包括不同二級(jí)結(jié)構(gòu)單元間相互作用、單鏈
和二級(jí)結(jié)構(gòu)單元間相互作用以及DNA的拓?fù)涮卣鳌?/p>
超螺旋是DNA三級(jí)結(jié)構(gòu)的一種類型,其拓?fù)鋵W(xué)公式:
L=T+W
L鏈環(huán)數(shù):一條鏈以右手螺旋繞另一條鏈纏繞的次數(shù)
T扭轉(zhuǎn)數(shù):DNA分子中的Watson-Crick螺旋數(shù)
W超螺旋數(shù)
2.RNA的分子結(jié)構(gòu):
tRNA的結(jié)構(gòu)
1.tRNA的一級(jí)結(jié)構(gòu):
分子量25kDa左右,大約由70—90個(gè)核甘酸組成,沉
降系數(shù)為4S左右。
分子中含有較多的修飾成分。
'-末端都具有CpCpAOH。'端多為pG,也有pC。
2.tRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)
tRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)大都呈一三葉草II形狀,一般具有
四臂四環(huán):包括氨基酸接受臂、反密碼臂、二氫尿喀咤臂、
T?C臂和可變環(huán)。
氨基酸接受臂:包含有tRNA的3'-末端和5'-末端,'
-末端的最后3個(gè)核甘酸殘基都是CCA0H,氨基酸可與其成酯,
該區(qū)在蛋白質(zhì)合成中起攜帶氨基酸的作用。
反密碼環(huán):與氨基酸接受區(qū)相對(duì),一般環(huán)中含有7個(gè)
核昔酸殘基,其中環(huán)中正中的3個(gè)核昔酸殘基稱為反密碼子,
與mRNA上的密碼子反向配對(duì)。
故tRNA的功能是在蛋白質(zhì)生物合成中和。
3.tRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)
在三葉草型二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,突環(huán)上未配對(duì)的堿基
由于整個(gè)分子的扭曲而配成對(duì)
目前已知的tRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)均為倒L形。
mRNA的結(jié)構(gòu)
mRNA一級(jí)結(jié)構(gòu)
真核:?jiǎn)雾樂(lè)醋樱?-末端有一帽子II和非編碼區(qū)、'
-末端有polyA片段和非編碼區(qū)
原核:多順?lè)醋樱?'-末端無(wú)一帽子II有非編碼區(qū)、'
-末端無(wú)polyA片段有非編碼區(qū)
順?lè)醋樱簃RNA上具有翻譯功能的核昔酸順序。
?極大多數(shù)真核細(xì)胞mRNA在3'-末端有一段長(zhǎng)約20—
250核甘酸的polyAopolyA是在轉(zhuǎn)錄后經(jīng)polyA聚合酶的作
用而添加上去的。
polyA可能的功能:與mRNA從細(xì)胞核到細(xì)胞質(zhì)的轉(zhuǎn)移
有關(guān);與mRNA的半壽期有關(guān),新合成的RNA其polyA鏈較
長(zhǎng),而衰老的mRNA,polyA鏈縮短。
?“帽子”結(jié)構(gòu):甲基化的鳥甘酸通過(guò)焦磷酸與真核
mRNA5'-末端的核昔酸以5'、'-磷酸二酯鍵相連。
三種帽子結(jié)構(gòu):0型:1117G5'ppp5?Np
I型:1117G5'ppp5,NmpNp
H型:1117G5'ppp5'NmpNmpNp
可能功能:抵抗5'核酸外切酶降解mRNA。
為核糖體提供識(shí)別位點(diǎn),使mRNA很快與核糖體結(jié)合,
促進(jìn)蛋白質(zhì)合成起始復(fù)合物的形成。
?原核mRNA無(wú)5'帽子和3'polyA,但有5'端先導(dǎo)區(qū)。
SD序列:5,端先導(dǎo)區(qū)中,有一段富含喋吟的堿基序列,
典型的為5,-AGGAGGU-3',位于起始密碼子AUG前約10核
甘酸處,此序列由Shine和Dalgarno發(fā)現(xiàn),稱SD序列。
通過(guò)SD序列和核糖體16S的rRNA的3'末端富含喀碇
堿基的序列互補(bǔ)。
rRNA的結(jié)構(gòu)
rRNA與核糖體結(jié)合蛋白一起構(gòu)成核糖體。
大腸桿菌中有三類rRNA:5SrRNA、16SrRNA、23SrRNA
真核細(xì)胞有四類rRNA:5SrRNA、5.8SrRNA、18SrRNA>
28SrRNA
rRNA功能:
組成核糖體
23SrRNA具有催化肽鍵形成的肽基轉(zhuǎn)移酶活性
參與tRNA與mRNA的結(jié)合
核酸的理化性質(zhì)
1.核酸的一般性質(zhì)
生物化學(xué)序言Nothingisdifficulttotheman
whowilltry.
世上無(wú)難事,只要肯登攀。
Wherethereislife,thereishope.
生命不息,希望常在。
Anidleyouth,aneedyage.
少壯不努力,老大徒傷悲。
Wemustnotliedown,andcry,“Godhelpus.”
求神不如求己。Aplantmayproducenewflowers;
manisyoungbutonce.
花有重開日,人無(wú)再少年。Godhelpsthosewhohelp
themselves.
自助者,天助之。Whatmaybedoneatanytimewill
bedoneatnotime.
明日待明日,明日不再來(lái)。Allworkandnoplay
makesJackadullboy.
只工作,不玩耍,聰明孩子也變傻。Diligenceisthe
motherofsuccess.
勤奮是成功之母。
目錄索引
2-1生物大分子的結(jié)構(gòu)和功
能??????????????????①蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)及性
質(zhì);;;;;;;1997X145.2-1;1998A19.2-1;1998X143.2-1;
1999A19.2-1;2000A19.2-1;2000A20.2-1;2001A19.2-1;
001A20.2-1;2002A19.2-1;2004A19.2-1;2005A23.2-1;
2005B113.2-1;2006A23.2-1;2007A2.2-1;007A163.2-1;
2008A25.2-2;2003A19.2-2
②核酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)及性質(zhì)
;;;;;;;;;;;;;007A2.2~1;2008A26.2~3;
2003A20.2-2;2004A20.2-2
③酶的概念和作用
1994A10.2-1;1995A7.2-1;1996C121.2-1;
1997A27.2-1;1997X144.2-1;1998A21.2-1;1998A22.2-1;
1999A23.2-1;1999A24.2-1;2000A22.2-1;2000A23.2-1;
2001A22.2-1;2001A23.2-1;2002A21.2-1;002B97.2-1;
2003A21.2-1;2004A27.2-1;2005A25.2-1;2006A25.2-1;
2007X13.2-1;2008A27.2-1;2008A.-4;1996X144.2-2;
1997X146.2-2;2004A21.2-2
2-物質(zhì)代謝及其調(diào)節(jié)????????????????????1①糖代
謝
2002A22.2-1;1994A.2-2;1994A7.2-2;1994A8.2-2;
1995A9,2-2;1995A10.2-2;1996A26.2-2;199A.-;
199A.-;199A1.-;199C12.-;1997A21,-2;
1997A2.2-2;1998A2.-;1998B9.-;1998X14.-;
1999A2.-2;1999A2.-2;1999C12.-;
2000A24.2-2;2000X14.2-2;2001A24.2-2;
2001X144.2-2;2002X143.2-2;2002X144.2-2;2003A22.2-2;
004A22.2-2;2004A23.2-2;2005A26.2-2;2005A28.2-2;
2006A2.2-2;2007A2.2-2;2007A3.2-2;2007X13.2-2;
2008A28.2-;2008A29.2-2
②脂肪代謝
2002A23.2-1;1994B93.2-2;1994X139.2-2;
1995A3.2-2;;;;A24.2-2;1997A22.2-2;1997A23.2-2;
1997A26.2-2;1998A24.2-2;1999A27.2-2;
1999B97.2-2;;;;;;;;001A26.2-2;2001X145.2-2;
2002A32.2-2;2003A23.2-2;2004A24.2-2;2005A29.2-2;
2005A30.2-2;;;;;;;;;;
③生物氧化
,??,?,?,?,?,?,?,?,?,?,?,?,?,?,,?
④氨基酸代謝
;;;;;;;1997B99.2-2;1997C121.2-2;1998A25.2-2;
1998X145.2-2;2000A27.2-2;2001A28.2-2;
2001C125.2-2;;;;;;;007A30.2-2;2007A31.2-2;
2007B10.2-2;2008A3.-4;2008X158.2-2;2004A26.2-4
⑤核甘酸的代謝
1997A30.2-2;1998A27.2-2;1998X144.2-2;
1999A28.2-2;2000A28.2-2;2000B97.2-2;
2000X145.2-2;
2007A3.2-2;2008A4.-2;1996A29.2-3
⑥物質(zhì)代謝的聯(lián)系
2-基因信息的傳遞?????????????????????5①DNA
的復(fù)制和損傷修復(fù)
;;;;;;;;2000A29.2-3;2001A29.2-3;2001C123.2-3;
2002A2.2-;2002C125.2-3;2003X134.2-3;2004X134.
;;;;;;②RNA的轉(zhuǎn)錄和逆轉(zhuǎn)錄
;;;;;2001A30.2-3;2001A31.2-3;;;;;;;;.-3;
2008A6.-3;2008B129.2-3
③蛋白質(zhì)的生物合成,遺傳密碼
;;;;;;;;2001B97.2-3;2002A26.2-3;;;.2_3;;;
,??,
④基因表達(dá)調(diào)控和基因重組的概念
;;;;2001X146.2-3;;;;;;;;;;;;;;;;
007A168.-3;2008A8.13-4;2008B127.2-;2008B131.2-3;
1994X140.2-4
2-生化專題99981
①細(xì)胞信息傳導(dǎo)
1997A25.2-2;2004A30.2-2;2005A36.2-2;
1999X146.2-3;2002A31.2-3;1997A32.2-4;
2003A32.2~4;;;;;
②血漿蛋白
③紅細(xì)胞代謝,血紅素的形成
1994B95.2-4;1998A31.2-2;1999A32.2-2;
1999X143.2-2;2006X134.2-2;2000A32.2-4
④肝臟在物質(zhì)代謝中的作用和生物轉(zhuǎn)化
?,?,
⑤膽汁酸合成,膽色素的代謝
⑥維生素代謝
9*
⑦癌基因和抑癌基因
2007A3.2-4;2007B111.-4;2008X161.2-3
⑧基因的分子生物學(xué)和基因組學(xué)007A171.2-4;
2008X162.2-4
2-1生物大分子的結(jié)構(gòu)和功能
①蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)及性質(zhì)
1994A1.2-1維系蛋白質(zhì)分子中a螺旋和B片層的
化學(xué)鍵是
A.肽鍵
B.離子鍵
C.二硫鍵
D.氫鍵
E.疏水鍵
1994A1.2-1D
參閱
1994A3.2-1下列關(guān)于免疫球蛋白變性的敘述,哪項(xiàng)是
不正確的?
A.原有的抗體活性降低或喪失
B.溶解度增加C.易被蛋白酶
水解D.蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象破
壞E.蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)無(wú)改
變
1994A3.2-1B
參閱。在某些理化因素作用下,蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象被
破壞,從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物學(xué)活性的喪失稱
蛋白質(zhì)的變性。蛋白質(zhì)的變性主要是二硫鍵和共價(jià)鍵的破
壞,不涉及一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變。免疫球蛋白質(zhì)變性后,其溶
解度降低、原有的抗體活性降低或喪失,易被蛋白酶水解。
1995A1.2-1不出現(xiàn)于蛋白質(zhì)中的氨基酸是:
A.半胱氨酸
B.胱氨酸
C.瓜氨酸
D.精氨酸
E.賴氨酸
1995A1.2-1C
解析:
1總結(jié):不出現(xiàn)在蛋白質(zhì)中的氨基酸是瓜氨酸記
憶:不合群則就是寡精析:其余
1995X139.2-1酶變性時(shí)的表現(xiàn)為
A.溶解度降低B.易受蛋白酶水
解
C.酶活性喪失
D.紫外線吸收增強(qiáng)
1995X139.2-1ABCD
參閱。
1995X142.2-蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)中存在的構(gòu)象為
A.a螺旋
B.B螺旋
C.a轉(zhuǎn)角
D.B轉(zhuǎn)角
1995X142.2-AD解析:蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)中存在
的有規(guī)律構(gòu)象包括a螺旋,B轉(zhuǎn)角,B折疊,無(wú)規(guī)
則卷曲。
1997A19.2-1含有兩個(gè)竣基的氨基酸是
A.谷氨酸
B.絲氨酸
C.酪氨酸
D.賴氨酸
E.蘇氨酸
1997A19.2-1A含有兩個(gè)竣基的氨基酸是谷氨酸、天
冬氨酸。含有兩個(gè)氨基的
氨基酸是賴氨酸。
1997A28.2-1Hb02解離曲線是S形的原因是
A.Hb含有Fe2+
B.Hb含四條肽鏈
C.Hb存在于紅細(xì)胞內(nèi)
D.Hb屬于變構(gòu)蛋白
E.由于存在有2,3DPG
1997A28.2-1D
血紅蛋白是由個(gè)亞基組成的四級(jí)結(jié)構(gòu),1分子Hb可
結(jié)合分子氧。Hb能與氧可逆性結(jié)合形成氧合血紅蛋白,
HbO占總Hb的百分?jǐn)?shù)稱氧飽和度。以氧飽和度為縱坐標(biāo),
以氧分壓為橫坐標(biāo)作圖即為氧解離曲線,它反映血液P0與
Hb氧飽和度之間的關(guān)系。氧解離曲線呈S型的原因是因?yàn)?/p>
Hb屬于變構(gòu)蛋白。S型曲線說(shuō)明Hb的個(gè)亞基與0結(jié)合
時(shí)的平衡常數(shù)并不相同,而是有個(gè)不同的平衡常數(shù)。Hb第
1個(gè)亞基與0結(jié)合以后,其結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,導(dǎo)致亞基間鹽
鍵斷裂,彼此間的束縛力減小,使Hb分子構(gòu)象逐漸由緊湊
型轉(zhuǎn)變?yōu)樗缮顟B(tài),從而促進(jìn)第二、第三個(gè)亞基與0的結(jié)
合,當(dāng)?shù)趥€(gè)亞基與0結(jié)合后,又大大促進(jìn)第個(gè)亞基與0
的結(jié)合,這種效應(yīng)為正協(xié)同效應(yīng)。
2001浙江大學(xué)生物化學(xué)試題
一是非題1/30
1酶反應(yīng)的專一性取決于其輔助因子的結(jié)構(gòu)
肽酰轉(zhuǎn)移酶在蛋白質(zhì)合成中催化肽鍵的生成和酯鍵的
水解
E.coli連接酶摧化兩條游離單鏈DNA分子形成磷酸二
酯鍵
通過(guò)檸檬酸途徑將乙酰輔酶A轉(zhuǎn)移至胞液中,同時(shí)可使
NADH上的氫傳遞給NADP+生成NADPH
亮氨酸的疏水性比繳氨酸強(qiáng)
必需氨基酸是指合成蛋白質(zhì)必不可少的一些氨基酸
脯氨酸是a螺旋破壞者
維系蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵
在DNA變性過(guò)程中總是G-C對(duì)豐富區(qū)先解鏈
10真核細(xì)胞中DNA只存在于細(xì)胞核中
11DNA雙螺旋的兩條鏈方向一定是相反的
1酶影響其催化反應(yīng)的平衡
1酶促反應(yīng)的米氏常數(shù)與催化的底物無(wú)關(guān)
1維生素E是一種天然的抗氧化劑
1維生素Bl的輔酶形式是TPP
1ATP是體內(nèi)能量的儲(chǔ)存形式
1糖酵解過(guò)程無(wú)需氧氣的參與
1膽固醇是生物膜的主要成分,可調(diào)節(jié)生物膜的流動(dòng)性
1蛋白質(zhì)的生理價(jià)值主要取決于必需氨基酸的種類,數(shù)
量和比例
20磷酸毗哆醛只作為轉(zhuǎn)氨酶的輔酶起作用
21DNA復(fù)制時(shí),后滯鏈需多個(gè)引物
2絕緣子和增強(qiáng)子一樣都屬于順式作用元件
2PCR是包括變性,復(fù)性和延伸三個(gè)步驟的循環(huán)反應(yīng)
2Sanger曾兩獲諾貝爾獎(jiǎng)
2核糖體上有三個(gè)與tRNA有關(guān)的位點(diǎn):A位點(diǎn),P位點(diǎn),E
位點(diǎn)
2生長(zhǎng)激素釋放抑制因子是一個(gè)14肽
2脂肪酸合成酶催化的反應(yīng)是脂肪酸氧化反應(yīng)的逆
反應(yīng)
2鐮刀型貧血癥患者血紅蛋白與正常人的血紅蛋白在
氨基酸組成上只有2個(gè)殘基有差別
2地球上所有生物中存在的蛋白質(zhì)和核酸的種類總數(shù)
都超過(guò)1億種0中國(guó)科學(xué)家在今年完成了人類基因組1%的
測(cè)序任務(wù)
二寫出下列物質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)式
1Thr
D-核糖
A
GSH
尼克酰胺
丙酮酸
三名詞解釋4/24
1反密碼子操縱基因多肽核酸
折疊酶共價(jià)調(diào)節(jié)HumenGenomeProject
四綜合題10/40
1試表述Glu經(jīng)脫氨基,有氧氧化等途徑徹底分解成NH,
C02,和H20時(shí)的代謝路線,要求用箭頭表示所經(jīng)過(guò)的主要
中間產(chǎn)物.計(jì)算1摩爾Glu共可產(chǎn)生多少摩爾的NH3,C02,ATP?
以血紅蛋白為例說(shuō)明蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)的含義,比較血
紅蛋白與肌紅蛋白結(jié)構(gòu)和功能的異同
請(qǐng)對(duì)中心法則加以闡述
凝膠過(guò)濾是分離蛋白質(zhì)混合物最有效的方法之一,請(qǐng)
說(shuō)明其工作原理并簡(jiǎn)述用該法分離蛋白質(zhì)的實(shí)驗(yàn)操作步驟
2002年浙江大學(xué)生物化學(xué)
一是非題1/20
1所謂肽單位就是指組成蛋白質(zhì)的氨基酸殘基
2在競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在的情況下,即使加入足夠量的底
物,酶仍不能達(dá)到其催化的最大反應(yīng)速度
一級(jí)結(jié)構(gòu)決定空間結(jié)構(gòu),所以蛋白質(zhì)合成中新生肽鏈
的折疊無(wú)須其他蛋白質(zhì)的幫助.
Sanger反應(yīng)用以鑒定多肽鏈竣基末端氨基酸,而Edman
反應(yīng)則用以鑒定多肽鏈氨基末端氨基酸.
與膽固醇的化學(xué)結(jié)構(gòu)最相近的維生素是維生素B12.
在某些生物中,RNA也可以是遺傳信息的基本攜帶者
生長(zhǎng)激素釋放抑制因子是一個(gè)14肽
維生素B1的輔酶形式是TPP
地球上所有生物中存在的蛋白質(zhì)和核酸的種類總數(shù)都
超過(guò)1億種
10腎上腺素和胰高血糖素都通過(guò)cAMP很快地對(duì)機(jī)體
組織發(fā)揮作用
11呼吸鏈電子載體是按照其標(biāo)準(zhǔn)勢(shì)能逐步下降而氧
化還原電勢(shì)逐步增加的方向排列的
1C0對(duì)氧化磷酸化的影響主要是抑制ATP的形成過(guò)程,
但不抑制電子傳遞過(guò)程1花生四烯酸廣泛存在與植物中,
它是哺乳動(dòng)物的必需脂肪酸
1即使在饑餓狀態(tài)下,肝臟也不利用酮體作為燃料分子,
而大腦組織在血糖供應(yīng)不足時(shí)會(huì)利用酮體作為燃料分子供
能
1不同生物對(duì)氨基氮的排泄方式不同,如魚類以氨的形
式直接將氨基氮排出體外;鳥類以尿酸形式,植物和動(dòng)物以
尿素形式將氨基氮排出體外
1紫外輻射引起的DNA損傷可通過(guò)光復(fù)活作用修復(fù).光
復(fù)活酶雖然在生物界分布很廣,從低等單細(xì)胞生物直到鳥類
都有,但高等哺乳類中卻沒(méi)有
1逆轉(zhuǎn)錄酶存在與所有RNA病毒中,在RNA病毒復(fù)制中
起作用
1遺傳密碼字典在生物界并非完全通用,像原生動(dòng)物纖
毛蟲就有例外
1糖基化是真核生物蛋白質(zhì)修飾的一種重要方式,內(nèi)質(zhì)
網(wǎng)和高爾基體兩種亞細(xì)胞器都能對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行糖基化修飾
20真核生物中同一轉(zhuǎn)錄單位可以通過(guò)不同的拼接而
產(chǎn)生不同的蛋白質(zhì)合成模板mRNA
二用化學(xué)結(jié)構(gòu)式完成下列酶促反應(yīng)4/20
1異檸檬酸裂解酶丙酮酸竣化酶磷酸戊糖異構(gòu)酶
烯脂酰輔酶A水化酶丙氨酰tRNA合成酶
三綜合題10/60
1什么是蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)?穩(wěn)定二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要作
用力是什么?多肽鏈中存在的脯氨酸對(duì)a螺旋的形成有何影
響,為什么?哪種蛋白質(zhì)完全由a螺旋構(gòu)成?電泳是分離生
物大分子的主要方法之一,簡(jiǎn)述其原理;SDS聚丙烯酰胺凝膠
電泳可以測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量,其原理是什么?分子量不同
的蛋白質(zhì)在SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳中的遷移率與其分子量
有什么關(guān)系?
何謂酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)?底物濃度,溫度和PH值對(duì)酶促反
應(yīng)速度各有什么影響?試分析之.如果希望反應(yīng)初速度達(dá)到
其最大速度的90%,底物濃度應(yīng)為多大?何謂核酸變性?引
起核酸變性的因素有哪些?何謂DNA的熔解溫度?其大小與哪
些因素有關(guān)?
5從結(jié)構(gòu)和功能兩大方面比較E.coliDNA聚合酶IH
和RNA聚合酶
Jacob和Monod在上個(gè)世紀(jì)60年代初提出乳糖操
縱子模型,開創(chuàng)了基因表達(dá)調(diào)節(jié)研究的新領(lǐng)域,具有劃時(shí)代
意義.請(qǐng)你試述乳糖操縱子理論.
2003年浙江大學(xué)生物化學(xué)
一是非題1/20
1氧化磷酸化作用是ATP的生成基于與相偶聯(lián)的磷酸
化作用.
酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì).
多肽鏈結(jié)構(gòu)中,一個(gè)氨基酸殘基就是一個(gè)肽單位.
FMN和FAD的組成中有核黃素.
在細(xì)菌的復(fù)制中起主要作用的是DNA聚合酶I
DNA變性后其粘度增大
7乙醛酸循環(huán)在所有的高等植物中都存在.
EMP途徑本身只產(chǎn)生還原劑,而不產(chǎn)生高能中間產(chǎn)物.
9酶促反應(yīng)的能量效應(yīng)是降低反應(yīng)的活化能.
10與膽固醇的化學(xué)結(jié)構(gòu)最相近的維生素是維生素B12.
11CoQ只能作為電子傳遞的中間載體.
1DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要來(lái)自堿基對(duì)之間的氫鍵
1組成蛋白質(zhì)的所有氨基酸中,由于含有的碳原子
屬于不對(duì)稱碳原子,因此都具有旋光性.
ImRNA的3'端polyA結(jié)構(gòu)是由DNA的非編碼區(qū)轉(zhuǎn)錄的.
1糖酵解的限速酶為丙酮酸激酶.
1乙酰輔酶A是進(jìn)入TCA循環(huán)還是生成酮體,主要由草
酰乙酸濃度調(diào)控.lE.coliRNA聚合酶的。亞基與轉(zhuǎn)錄的
終止識(shí)別有關(guān).
1氧化還原電對(duì)中,電子從電勢(shì)較低的電對(duì)流向電勢(shì)較
高的電對(duì),這是自由能降低的現(xiàn)象.
1葡萄糖和果糖都具有還原性.
20如果加入足夠量的底物,即使有競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在,
酶催化的最大反應(yīng)速度Vmax是可以達(dá)到的
二寫出下列物質(zhì)的結(jié)構(gòu)式2/10
1SerU草酰乙酸ATPD-glucose
三寫出下列酶催化的生化反應(yīng)式3/301磷酸果糖激
酶磷酸甘油變位酶丙酮酸脫氫酶系順烏頭酸酶
異檸檬酸裂解酶脂酰輔酶A脫氫酶谷丙轉(zhuǎn)氨酶鳥氨
酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶
DNA合成酶10氨酰tRNA合成酶
四綜合題15/90
1簡(jiǎn)述SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳的基本原理,你使用該
技術(shù)分離和檢測(cè)過(guò)何種物質(zhì)?主要操作步驟有哪些?
質(zhì)粒是基因工程中最常用的載體,為獲得某質(zhì)粒DNA,
請(qǐng)你設(shè)計(jì)一個(gè)簡(jiǎn)單的實(shí)驗(yàn)過(guò)程.
談?wù)勀闼私獾纳锘瘜W(xué)近年來(lái)的新進(jìn)展.
DNA雙螺旋模型是哪年由誰(shuí)提出的?簡(jiǎn)述其基本內(nèi)容.
為什么說(shuō)該模型的提出是分子生物學(xué)發(fā)展史上的里程碑,具
有劃時(shí)代的貢獻(xiàn)?
何謂變性,那些因素可以引起蛋白質(zhì)的變性?何謂別構(gòu)?
舉一例說(shuō)明.試述三較酸循環(huán)是如何溝通糖類,脂類和蛋
白質(zhì)三大有機(jī)物的代謝的?
2004年浙江大學(xué)生物化學(xué)
1、名詞解釋
1)埃德曼降解
抗體
誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)
熱力學(xué)第二定律
補(bǔ)救途徑
荷爾蒙
競(jìng)爭(zhēng)性抑制
細(xì)胞膜
DNA聚合酶
基因表達(dá)
2、回答
在這里先奉勸各位,如果你真想把賭注壓在考研
上,那么,你必須拋開一切干擾,否則難如你愿!
言歸正傳,繼續(xù)討論我的心得??
第二遍正式復(fù)習(xí)已經(jīng)到了9月中旬了,已沒(méi)有我過(guò)多
的時(shí)間去細(xì)看了。我開始以做課后練習(xí)為主的復(fù)習(xí)方式。那
時(shí)我已向院里申請(qǐng)校外租房了,我從圖書館借了好幾本生化
習(xí)題集和參考書,主要有中科院幾個(gè)版本的習(xí)題集、各院校
聯(lián)合出版的一本習(xí)題集以及各版本的生化書、分子生物學(xué)
書,習(xí)題集主要是幫助我確定答案,參考書是幫助我深入了
解。習(xí)題集不是每個(gè)題目都做,有些只是粗略看一下;參考
書不是每本每章都看,只在遇到自己迷糊的地方才翻來(lái)看
看。另外,在租的房子里牽了根網(wǎng)線,不時(shí)從網(wǎng)上找找資料。
也就是那時(shí)結(jié)識(shí)了共享天下??
第二遍復(fù)習(xí)的日子是我最艱苦的一段日子,每天幾乎
只睡4—5個(gè)小時(shí),上午5點(diǎn)半左右起床,上午主要是練習(xí)
英語(yǔ),中午沒(méi)有午休,看普通生物學(xué),下午3點(diǎn)開始復(fù)習(xí)生
化,一直到凌晨,有時(shí)候是凌晨3點(diǎn)。曾經(jīng)創(chuàng)下過(guò)連續(xù)奮戰(zhàn)
兩天兩夜的記錄,因?yàn)橐WC在規(guī)定的時(shí)間內(nèi)完成計(jì)戈卜
每周3-5章。也就是在兩個(gè)半月內(nèi)以做課后習(xí)題的形式仔
細(xì)的復(fù)習(xí)一遍。
在那段日子,為了保持高度興奮,我花了不少銀子購(gòu)
咖啡,也就在那段日子,我開始了熏煙??
當(dāng)我把第二遍復(fù)習(xí)搞定,一本5萬(wàn)余字的課后練習(xí)詳
細(xì)解答也騰空出世!當(dāng)時(shí)特有成就感!同時(shí)發(fā)現(xiàn)自己已經(jīng)胡
子拉渣的老了許多一樣,滿屋子的復(fù)習(xí)資料??我看了看電腦
桌面的倒記時(shí),哈,已經(jīng)只剩下不到20天了!有天在網(wǎng)上
碰到幾個(gè)一起考研的同學(xué),聊聊才發(fā)現(xiàn)他們的專業(yè)課第3遍
都已經(jīng)搞完了?!
不過(guò)我并不著急,謀事在人,成事在天!
我沒(méi)有用這最后的十幾天去“放松心情、調(diào)整心態(tài)”,
而是繼續(xù),一如繼往開始我的第三遍復(fù)習(xí)——迅速瀏覽回
顧。一是看我做的課后練習(xí),二是在書上挑重點(diǎn)看,并做些
筆記,我個(gè)人認(rèn)為重點(diǎn)有:氨基酸與蛋白質(zhì)、檸檬酸循環(huán)及
酶學(xué)。常見氨基酸的結(jié)構(gòu)及特點(diǎn)必須掌握,蛋白質(zhì)
考研備考:生物化學(xué)知識(shí)點(diǎn)總結(jié)
21世紀(jì)被稱為生物世紀(jì),可見生物學(xué)技術(shù)對(duì)人類的影
響是巨大的。生物學(xué)技術(shù)滲透于社會(huì)生活的眾多領(lǐng)域,食品
生產(chǎn)中的轉(zhuǎn)基因大豆、啤酒用于制衣的優(yōu)質(zhì)棉料和動(dòng)物皮
革,醫(yī)學(xué)上疫苗、藥品的生產(chǎn)和開發(fā)以及試管嬰兒技術(shù)的應(yīng)
用,逐漸流行推廣起來(lái)的生物能源如沼氣、乙醇等,都包含
生物學(xué)技術(shù)的應(yīng)用。生物學(xué)的最新研究成果都會(huì)引起世人的
注意,如此新興和前景廣闊的專業(yè)自然吸引了廣大同學(xué)的考
研興趣。為此,針對(duì)生物學(xué)專業(yè)課基礎(chǔ)階段的復(fù)習(xí),專業(yè)課
考研輔導(dǎo)專家們對(duì)生物化學(xué)各章節(jié)知識(shí)點(diǎn)做了如下總結(jié):
第一章糖類化學(xué)
學(xué)習(xí)指導(dǎo):糖的概念、分類以及單糖、二糖和多糖的
化學(xué)結(jié)構(gòu)和性質(zhì)。重點(diǎn)掌握典型單糖的結(jié)構(gòu)與構(gòu)型:鏈狀結(jié)
構(gòu)、環(huán)狀結(jié)構(gòu)、椅適合船式構(gòu)象;D-型及L-型;a-及型;
單糖的物理和化學(xué)性質(zhì)。以及二糖和多糖的結(jié)構(gòu)和性質(zhì),包
括淀粉、糖原、細(xì)菌多糖、復(fù)合糖等,以及多糖的提取、純
化和鑒定。
第二章脂類化學(xué)
學(xué)習(xí)指導(dǎo):一、重要概念水解和皂化、氫化和鹵化、
氧化和酸敗、乙?;?、磷脂酰膽堿二、單脂和復(fù)脂的組分、
結(jié)構(gòu)和性質(zhì)。磷脂,糖脂和固醇彼此間的異同。
第三章蛋白質(zhì)化學(xué)
學(xué)習(xí)指導(dǎo):蛋白質(zhì)的化學(xué)組成,20種氨基酸的簡(jiǎn)寫符
號(hào)、氨基酸的理化性質(zhì)及化學(xué)反應(yīng)、蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)、蛋
白質(zhì)的理化性質(zhì)及分離純化和純度鑒定的方法、了解氨基
酸、肽的分類、掌握氨基酸與蛋白質(zhì)的物理性質(zhì)和化學(xué)性質(zhì)、
掌握蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的測(cè)定方法、理解氨基酸的通式與結(jié)
構(gòu)、理解蛋白質(zhì)二級(jí)和三級(jí)結(jié)構(gòu)的類型及特點(diǎn),四級(jí)結(jié)構(gòu)的
概念及亞基、掌握肽鍵的特點(diǎn)、掌握蛋白質(zhì)的變性作用、掌
握蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系
第四章核酸化學(xué)
學(xué)習(xí)指導(dǎo):核酸的基本化學(xué)組成及分類、核甘酸的結(jié)
構(gòu)、DNA和RNA一級(jí)結(jié)構(gòu)的概念和二級(jí)結(jié)構(gòu)特點(diǎn);DNA的三級(jí)
結(jié)構(gòu)、RNA的分類及各類RNA的生物學(xué)功能、核酸的主要理
化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的組成、結(jié)構(gòu)、結(jié)
構(gòu)單位以及掌握核酸的性質(zhì);全面了解核昔酸組成、結(jié)構(gòu)、
結(jié)構(gòu)單位以及掌握核甘酸的性質(zhì);掌握DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)模型
和核酸雜交技術(shù)。
第五章激素化學(xué)
學(xué)習(xí)指導(dǎo):激素的分類;激素的化學(xué)本質(zhì);激素的合成
與分泌;常見激素的結(jié)構(gòu)和功能;激素作用機(jī)理。了解激素的
類型、特點(diǎn);理解激素的化學(xué)本質(zhì)和作用機(jī)制;理解第二信使
學(xué)說(shuō)。
第六章維生素化學(xué)
學(xué)習(xí)指導(dǎo):維生素的分類及性質(zhì);各種維生素的活性形
式、生理功能。了解水溶性維生素的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)、生理功能和
缺乏??;了解脂溶性維生素的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)和功能。
第七章酶化學(xué)
學(xué)習(xí)指導(dǎo):酶的作用特點(diǎn);酶的作用機(jī)理;影響酶促反
應(yīng)的因素;酶的提純與活力鑒定的基本方法;熟悉酶的國(guó)際
分類和命名;了解抗體酶、核酶和固定化酶的基本概念和應(yīng)
用。了解酶的概念;掌握酶活性調(diào)節(jié)的因素、酶的作用機(jī)制;
了解酶的分離提純基本方
法;了解特殊酶,如溶菌酶、絲氨酸蛋白酶催化反
應(yīng)機(jī)制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的測(cè)定方法
第八章生物膜與細(xì)胞器
學(xué)習(xí)指導(dǎo):生物膜的化學(xué)組成和結(jié)構(gòu),“流體鑲嵌模
型”的要點(diǎn);原核細(xì)胞和真核細(xì)胞的顯微結(jié)構(gòu)差異和生物膜
概念;細(xì)胞膜和細(xì)胞器的組分、結(jié)構(gòu)和功能;膜脂和膜蛋白的
特征和定位。
第九章糖代謝
學(xué)習(xí)指導(dǎo):糖的代謝途徑,包括物質(zhì)代謝、能量代謝
和有關(guān)的酶;糖的無(wú)氧分解、有氧氧化的概念、部位和過(guò)程;
糖異生作用的概念、場(chǎng)所、原料及主要途徑;糖原合成作用
的概念、反應(yīng)步驟及限速酶;糖酵解、丙酮酸的氧化脫竣和
三竣酸循環(huán)的反應(yīng)過(guò)程及催化反應(yīng)的關(guān)鍵酶及其限速酶調(diào)
控位點(diǎn);掌握磷酸戊糖途徑及其限速酶調(diào)控位點(diǎn);光合作用
的概況;光呼吸和C4途徑;理解光反應(yīng)過(guò)程和暗反應(yīng)過(guò)程;了
解單糖、蔗糖和淀粉的形成過(guò)程。
第十章脂代謝
學(xué)習(xí)指導(dǎo):脂肪代謝的概念、限速酶;甘油代謝;脂肪
酸的氧化過(guò)程及其能量的計(jì)算;酮體的生成和利用;膽固醇
合成的部位、原料及膽固醇的轉(zhuǎn)化及排泄;血脂及血漿脂蛋
白;理解脂肪酸的生物合成途徑;了解磷脂和膽固醇的代謝;
掌握脂肪酸氧化過(guò)程及能量生成的計(jì)算第十一章蛋
白質(zhì)代謝
學(xué)習(xí)指導(dǎo):蛋白質(zhì)和氨基酸的一般代謝途徑;個(gè)別氨基
酸的代謝途徑;蛋白質(zhì)的生物合成和分解;蛋白質(zhì)代謝的調(diào)
節(jié)及蛋白質(zhì)代謝與糖、脂代謝間的相互關(guān)系。
第十二章核酸代謝
學(xué)習(xí)指導(dǎo):喋吟、喀咤核昔酸的分解代謝與合成代謝
的途徑;外源核酸的消化和吸收;堿基的分解;核甘酸的生物
合成;常見輔酶核甘酸的結(jié)構(gòu)和作用;DNA復(fù)制的一般規(guī)
律;DNA復(fù)制的基本過(guò)程;真核生物與原核生物DNA復(fù)制的比
較;轉(zhuǎn)錄的基本概念;參與轉(zhuǎn)錄的酶及有關(guān)因;原核生物的轉(zhuǎn)
錄過(guò)程;RNA轉(zhuǎn)錄后加工的意義;mRNA、tRNA、rRNA的轉(zhuǎn)錄后
加工過(guò)程;逆轉(zhuǎn)錄的過(guò)程;逆轉(zhuǎn)錄病毒的生活周期;RNA的復(fù)
制:?jiǎn)捂淩NA病毒的RNA復(fù)制,雙鏈RNA病毒的RNA復(fù)制;RNA
傳遞加工遺傳信息;核酸代謝調(diào)節(jié)。
第十三章生物氧化
學(xué)習(xí)指導(dǎo):新陳代謝的概念、類型及其特點(diǎn);ATP與高
能磷酸化合物;ATP的生物學(xué)功能;電子傳遞過(guò)程與ATP的生
成;呼吸鏈的組分、呼吸鏈中傳遞體的排列順序;掌握氧化磷
酸化偶聯(lián)機(jī)制。生物氧化與能量的產(chǎn)生和轉(zhuǎn)移。
凱程教育張老師整理了幾個(gè)節(jié)約時(shí)間的準(zhǔn)則:一是要
早做決定,趁早備考;二是要有計(jì)劃,按計(jì)劃前進(jìn);三是要跟
時(shí)間賽跑,爭(zhēng)分奪秒??傊?,考研是一場(chǎng)“時(shí)間戰(zhàn)”,誰(shuí)懂
得抓緊時(shí)間,利用好時(shí)間,誰(shuí)就是最后的勝利者。
1.制定詳細(xì)周密的學(xué)習(xí)計(jì)戈I」。
這里所說(shuō)的計(jì)?劃,不僅僅包括總的復(fù)習(xí)計(jì)戈IJ,還應(yīng)該
包括月計(jì)戈h周計(jì)劃,甚至是日計(jì)戈h努力做到這一點(diǎn)是十
分困難的,但卻是非常必要的。我們要把學(xué)習(xí)計(jì)劃精確到每
一天,這樣才能利用好每一天的時(shí)間。當(dāng)然,總復(fù)習(xí)計(jì)劃是
從備考的第一天就應(yīng)該指定的;月計(jì)劃可以在每一輪復(fù)習(xí)開
始之前,制定未來(lái)三個(gè)月的學(xué)習(xí)計(jì)劃。以此類推,具體到周
計(jì)劃就是要在每個(gè)月的月初安排一月四周的學(xué)習(xí)進(jìn)程。那
么,具體到每一天,可以在每周的星期一安排好周一到周五
的學(xué)習(xí)內(nèi)容,或者是在每一天晚上做好第二天的學(xué)習(xí)計(jì)劃。
并且,要在每一天睡覺(jué)之前檢查一下是否完成當(dāng)日的學(xué)習(xí)任
務(wù),時(shí)時(shí)刻刻督促自己按時(shí)完成計(jì)劃。
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