暨大-生化課件-第二章酶學

一.酶是生物催化劑酶與一般催化劑的共同點：降低反應活化能，加速反應速度；反應前后的質和量不變；只催化熱力學允許的反應，不改變反應的平衡點。1.酶是一種特殊的催化劑具有極高的效率。高度的專一性。酶促反應的可調節(jié)性。在溫和的反應環(huán)境下加速反應。2.酶的化學本質絕大多數酶是蛋白質。80年代以后發(fā)現(xiàn)某些酶的成分是RNA，稱為核酶。酶按分子組成分為單純酶和結合酶。單純酶：僅由氨基酸殘基構成。結合酶：由蛋白質（酶蛋白）和非蛋白質（輔助因子）組成，全酶＝酶蛋白＋輔助因子。輔助因子包括①輔酶：與酶蛋白以非共價鍵疏松結合，可用透析等簡單方法分離；②輔基：與酶蛋白以共價鍵牢固結合，不能用透析等簡單方法分離。酶按酶按結構為單體酶和寡聚酶和多酶體系單體酶：由一條肽鏈構成。寡聚酶：由多條肽鏈構成的一種酶。多酶體系：由代謝上相關的幾種酶構成的一種復合體。3.酶的分類與命名國際系統(tǒng)分類法將酶按其催化反應的性質分為六大類，每一個酶都用四個點隔開的數字編號，編號前冠以EC（酶學委員會縮寫），四個數字依次表示該酶應屬的大類、亞類、亞亞類及酶的順序排號，這種編碼一種酶的四個數字即是酶的標碼。氧化還原酶類：催化底物進行各種氧化還原反應。轉移酶類：催化底物之間進行某些基團的轉移或交換的反應。水解酶類：催化底物發(fā)生各種水解反應。裂合酶類：催化共價連接基團的轉移并形成雙鍵的反應或其逆反應。異構酶類：可催化各種同分異構體之間相互轉化反應。合成酶類：催化兩分子底物合成為一分子化合物，并伴隨ATP磷酸鍵斷裂釋能的反應。六大類酶研究酶反應速度及其影響因素，這些因素包括酶濃度、底物濃度、溫度、pH、抑制劑、激活劑等。二.酶促反應動力學2.1酶反應速度和酶的計量酶反應速度的測定，多用單位時間內產物濃度的增加作為反應速度的量度。酶反應速度一般以初始速度表示。酶活性指酶催化某種化學反應的能力，以酶促反應速度表示。在規(guī)定條件下，酶促反應在單位時間內生成一定量產物或消耗一定量底物所需酶量。國際生化學會酶學委員會規(guī)定：在特定條件下，每分鐘催化1μmol底物轉化為產物所需的酶量為一個國際單位（IU）。用比活力（mg蛋白中酶的活力），反映酶制劑的純度。底物濃度對反應速度的影響其他因素不變，底物濃度的變化對反應速度作圖（V-[S]曲線）：底物濃度很低時，V與[S]呈正比；底物濃度再增加，V的增加趨緩；當[S]達某一值后，反應速度達最大，反應速度不再增加。米氏方程（Michaelis-Menten）根據中間產物學說，得出了反應速度與底物濃度關系的數學方程式。即米氏方程:Vmax為最大反應速度，Km為米氏常數。米氏常數米氏常數是酶的特征常數，只與酶的性質有關，不受底物濃度和酶濃度的影響。不同酶Km值不同。Km值是反應速度（V）達到最大反應速度（Vmax）一半時的底物濃度（單位為mol/L或mmol/L）。Km的大小近似地反映了酶與底物結合成中間產物的難易程度。如果一種酶可以催化幾種底物發(fā)生反應，Km值最小的底物是該酶的最適底物。通過米氏常數可了解測定酶活性的底物濃度米氏常數的測定——作圖法雙底物反應機制——順序、隨機、乒乓機制酶濃度、溫度、pH對反應速度的影響當[S]＞＞[E]，使酶達飽和時，v與[E]近似成正比關系。升高溫度可加快酶促反應速度，同時也會加速酶蛋白變性。酶促反應速度最快時的環(huán)境溫度稱為該酶促反應的最適溫度。pH影響酶活性中心某些必需基團、輔酶及許多底物的解離狀態(tài)。酶促反應速度最快時的環(huán)境pH稱為酶促反應的最適pH。抑制劑對反應速度的影響能使酶活性下降而不引起酶蛋白變性的物質稱酶的抑制劑。根據抑制劑與酶結合牢固或疏松，分為可逆性抑制與不可逆性抑制。可逆性抑制作用：以非共價鍵與酶或酶-底物復合物疏松結合，利用透析或超濾等簡單方法可除去其抑制，使酶恢復活性，稱可逆性抑制作用。競爭性抑制作用非競爭性抑制作用反競爭性抑制作用三種可逆抑制酶的作用機理活性中心：在反應過程中酶分子中直接參與反應的基團，所組成的空間結構?；钚灾行陌▋蓚€功能部位：與底物結合的結合部位和催化部位?；钚灾行耐ǔＳ擅阜肿又须m然在一級結構上并不緊密相鄰的幾個氨基酸殘基側鏈上的基團組成。對于需要輔因子的結合蛋白酶來說，輔酶（或輔基）也是活性中心的組成部分。酶分子其它部分為酶活性中心的形成提供了結構基礎。酶的專一性“誘導契合學說”酶的活性中心與底物的結構不是剛性互補而是柔性互補。酶分子與底物分子接近時，酶蛋白質受底物分子誘導，構象發(fā)生有利于與底物結合的變化，酶與底物在此基礎上互補楔合，進行反應。酶學中一些重要概念基本上均為寡聚酶。是代謝過程的關鍵調節(jié)酶。包括具有催化功能的活性中心及起調節(jié)作用的調節(jié)中心。別構酶（allostericenzyme）v-［S］曲線為S形曲線。別構效應：當調節(jié)物與酶分子中的變構中心結合后，誘導出或穩(wěn)定住酶分子的某種構象，使酶活性中心對底物的結合與催化作用受到影響，從而調節(jié)酶的反應速度及代謝過程。正效應劑通常是變構酶的底物，負效應劑一般是代謝反應序列的終產物。別構效應有機體內能夠催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構組成卻有所不同的一組酶。同工酶（Isoenzyme）有些酶剛合成或初分泌時是酶的無活性前體，稱為酶原。酶原轉變?yōu)榛钚悦傅倪^程稱為酶原激活。酶原激活通過水解一個或若干個特定的肽鍵，酶的構象發(fā)生改變，其多肽鏈發(fā)生進一步折疊、盤曲、形成活性中心必需的構象。酶原與酶原激活酶原激活的典型－凝血系統(tǒng)激活1、字體安裝與設置如果您對PPT模板中的字體風格不滿意，可進行批量替換，一次性更改各頁面字體。在“開始”選項卡中，點擊“替換”按鈕右側箭頭，選擇“替換字體”。（如下圖）在圖“替換”下拉列表中選擇要更改字體。（如下圖）在“替換為”下拉列表中選擇替換字體。點擊“替換”按鈕，完成。282、替換模板中的圖片模板中的圖片展示頁面，您可以根據需要替換這些圖片，下面介紹兩種