做到吐血的基本完整資料生化

1、生化復(fù)習(xí)之我見一 蛋白質(zhì)1. 蛋白質(zhì)從外形上分球蛋白，纖維狀蛋白，膜蛋白。2. 氨基酸是蛋白質(zhì)的組成單位，生物體內(nèi)的氨基酸有20種除了脯氨酸外都是-氨基酸，除了甘氨酸外都有旋光性左旋（-）右旋（+），每種氨基酸都有D型和L型，但是天然蛋白質(zhì)水解得到的都是L-氨基酸。旋光性和構(gòu)型無直接對應(yīng)關(guān)系。3. 氨基酸分類方式：（1） 按照營養(yǎng)分類，分為必須氨基酸（賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、蘇氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、纈氨酸）其他為非必須，必須氨基酸為人體必須從外界攝取自身無法合成或合成速度不能滿足人體需要。（2） 按照R基分類，分為脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸（苯丙氨酸、酪氨酸）、雜環(huán)氨基酸（組氨酸

2、、色氨酸）和雜環(huán)亞氨基酸（脯氨酸）（3） 按照極性與否分類【1】、非極性氨基酸（疏水氨基酸）8種丙氨酸（Ala）纈氨酸（Val）亮氨酸（Leu）異亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）甲硫氨酸（Met）【2】、極性氨基酸（親水氨基酸）：1）極性不帶電荷：7種甘氨酸（Gly）絲氨酸（Ser）蘇氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）極性帶正電荷的氨基酸（堿性氨基酸） 3種 賴氨酸（Lys）精氨酸（Arg）組氨酸（His）3）極性帶負電荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2種 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）結(jié)構(gòu)式在書P22到24

3、。大神同學(xué)可以來一波4. 氨基酸的理化性質(zhì)：物理性質(zhì)：熔點較高（>200），有些無味道，有些鮮，有些酸，能溶于酸堿溶液，旋光性（除甘氨酸），在280nm有吸收峰離子化合物，以兩性離子形式存在于溶液或晶體。本身的氨基和羧基能成鹽稱為內(nèi)鹽。等電點的定義：調(diào)節(jié)pH使得氨基酸分子的NH3+和COO-解離度完全相等，氨基酸所帶凈電荷為0以兩性離子存在時，在電場中不向任何一極移動，此時溶液的pH叫做氨基酸的等電點。在pH<等電點的時候氨基酸離子帶正電，在電泳時游向陰極，當pH>等電點的時候氨基酸離子帶負電，在電泳時游向陽極。當?shù)入婞c時溶解度最小，可利用等電點沉淀與分離氨基酸混合物。化學(xué)性

4、質(zhì)鑒定氨基酸：茚三酮反應(yīng)：-氨基酸和水合茚三酮沸水中共熱，在弱酸性溶液中成形成藍紫色復(fù)合物。胺也可以發(fā)生茚三酮反應(yīng)所以說有藍紫色不一定有氨基酸。（其他的我上課沒怎么聽，想看的就去看看在書上P27-30）5. 肽：一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水縮合形成的共價鍵稱為肽鍵，由此生成的化合物稱為肽。名稱上，2個氨基酸殘基的肽稱為二肽等等，12個以上少于20個稱為寡肽，20個以上的稱為多肽。線性的肽鏈會有兩端，一般書寫時將NH2端稱為N端放在左邊，COOH端稱為C端放在右邊。6. 蛋白質(zhì)：一級結(jié)構(gòu)（多肽鏈中的氨基酸序列）例：胰島素有兩條鏈A,B之間有半胱氨酸形成的二硫鍵連接，A鏈6,11位上兩

5、個半胱氨酸通過二硫鍵相連形成鏈內(nèi)小環(huán)7. 蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)：二級結(jié)構(gòu)，超二級結(jié)構(gòu)，結(jié)構(gòu)域，三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)。作用力主要是氫鍵，鹽鍵等非共價鍵，以及疏水鍵和范德華力等。8. 蛋白質(zhì)：二級結(jié)構(gòu)（多肽鏈有一定周期性的，由氫鍵維持的局部空間結(jié)構(gòu)。因為肽鍵重復(fù)，所以有周期性。（1） 螺旋：多肽鏈中的肽圍繞統(tǒng)一軸旋轉(zhuǎn)形成的螺旋稱為螺旋每一圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm，兩個氨基酸的距離為0.15nm，即3.6*0.15=0.54他是右手螺旋，每圈螺旋含有3.6個殘基，有氫鍵密封形成的環(huán)有13個原子，因此稱為3.613-螺旋（2）折疊分兩種一種是平行折疊，一種是反平行折疊，平行折疊更規(guī)則

6、。（3）轉(zhuǎn)角球狀蛋白多見，第一個殘基的C=O與第四個殘基的N-H形成氫鍵成環(huán)。9. 蛋白質(zhì)：三級結(jié)構(gòu)（球狀蛋白的多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上組裝而成的完整結(jié)構(gòu)單元稱為三級結(jié)構(gòu)即多肽鏈上包括主鏈和側(cè)鏈在內(nèi)的所有原子在三維空間內(nèi)的分布。）（我書上沒筆記估計我沒聽或者不重要你們看著辦）10. 蛋白質(zhì)：四級結(jié)構(gòu)（許多蛋白質(zhì)由兩個或兩個以上的具有三級結(jié)構(gòu)的亞單位組成，其中每一個亞單位稱為亞基，亞基間通過非共價鍵聚合形成特定的構(gòu)像。蛋白質(zhì)四級構(gòu)像是分子中亞基的種類、數(shù)量、以及相互關(guān)系）11. 血紅蛋白相對分子質(zhì)量為65000，四個亞基中有兩個兩個，形成四聚體。12. 蛋白質(zhì)的變性：天然蛋白質(zhì)因受物理或化學(xué)因素

7、影響，其分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化使得蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)都有所改變，失去生物活性，但一級結(jié)構(gòu)不破壞，該現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性。13. 蛋白質(zhì)的沉淀：是溶液中的溶質(zhì)由液相變成固相析出的過程。蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象，稱為蛋白質(zhì)的沉淀。蛋白質(zhì)沉淀常用的方法有鹽析、等電點沉淀、有機溶劑沉淀、生物堿試劑與某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。變性與沉淀區(qū)別。14. 蛋白質(zhì)的鑒定（1）雙縮脲反應(yīng)：雙縮脲能在堿性溶液中與硫酸銅發(fā)生反應(yīng)放出一分子氨氣，并生成紫紅色絡(luò)合物。而因為肽鍵的結(jié)構(gòu)和雙縮脲類似，（2）酚試劑定量，靈敏度高。（3）紫外吸收法，測定蛋白質(zhì)在A280nm和A260nm的值，質(zhì)量濃度m

8、g/mL=1.45A280-0.47A260。二 核酸1. 核酸的組成：核酸經(jīng)部分水解生成核苷酸，核苷酸部分水解生成核苷和磷酸，核苷可以水解成戊糖和含氮堿基。核糖是還原糖，以下是核糖和脫氧核糖的結(jié)構(gòu)。核糖都是D2. 含氮堿基有五種，RNA中有腺嘌呤A、尿嘧啶U、胞嘧啶C和鳥嘌呤G。 DNA中為腺嘌呤A、胸腺嘧啶T、胞嘧啶C和鳥嘌呤G。含氧堿基有烯醇式和酮式兩種互變異構(gòu)體，生理pH下是酮式3. 核苷：是含氮堿基和戊糖生成的糖苷，核糖的1碳原子通常與嘌呤的9號氮原子，嘧啶的1號。鏈接。嘌呤形成的核苷反式比較穩(wěn)定。也就是說，畫的時候堿基和戊糖盡量遠。4. 老師說要考的結(jié)構(gòu)式中一定有AMP ADP A

9、TP之一，這三個背了絕壁不虧，有一個就是AMP 兩個就是ADP 三個就是ATP，中文名分別是腺苷一磷酸（二，三）磷酸上的沒有雙鍵的O有上角標5. 核酸的結(jié)構(gòu)：DNA與RNA都是沒有分支的多核苷酸長鏈，連中每個核苷酸的3-羥基和相鄰的核苷酸上的5磷酸相連，核苷酸間的鏈接鍵是3,5-磷酸二脂鍵。且他們都有方向性也都有一個5末端和一個3末端。6. 寫法：pACGU，從左到右表示左端的是5端，右端的是3端。特殊：真核生物mRNA:G5ppp5AUGC3。7. DNA雙鏈的螺旋形空間結(jié)構(gòu)稱DNA的二級結(jié)構(gòu)。要點：1.DNA分子由反向平行的多核苷酸鏈構(gòu)成，一條鏈的5末端和另一條鏈的3末端，右手螺旋2.兩條

10、鏈上的堿基均在主鏈內(nèi)側(cè)，A與T配對（兩個氫鍵），G與C配對（三個氫鍵），螺旋直徑2nm。3.成對堿基大致處于同一平面，相鄰堿基對平面間的距離為0.34nm，堿基平面間堆積起來形成堿基堆積力，每轉(zhuǎn)一周有10個堿基對，所以螺距為3.4nm。4.堿基對糖苷鍵的夾角導(dǎo)致兩個戊糖之間有窄角（120度）和廣角（240度）。堿基對上下堆積起來窄角的一側(cè)形成小狗，寬度為1.2nm廣角的一側(cè)形成大溝，寬度為2.2nm。大溝處可以提供與蛋白質(zhì)相互識別的豐富信息。5.大多數(shù)DNA為雙鏈，少數(shù)病毒為單鏈。6.核酸結(jié)構(gòu)主要依靠堿基堆積力以及堿基間的氫鍵。二級結(jié)構(gòu)其他類型：B-DNA，我們一直認識的那種。A-DNA，堿基

11、平面傾斜19度，大溝變得狹而深，小溝變得寬而淺。Z-DNA，左手螺旋，直徑1.84nm每轉(zhuǎn)含有12個堿基對，分子細長伸展。螺旋表面只有小溝沒有大溝。DNA存在二重對稱結(jié)構(gòu)，一條鏈的正讀和另一條反讀相同，稱為回文順序，有重要生理意義。8. tRNA二級結(jié)構(gòu)（三葉草）的特征：（老師復(fù)習(xí)課提到過，大家看著辦）(1)tRNA的二級結(jié)構(gòu)由四臂、四環(huán)組成.已配對的片斷稱為臂,未配對的片斷稱為環(huán).(2)葉柄是氨基酸臂.其上含有CCA-OH3,此結(jié)構(gòu)是接受氨基酸的位置.(3)氨基酸臂對面是反密碼子環(huán).在它的中部含有三個相鄰堿基組成的反密碼子,可與mRNA上的密碼子相互識別.(4)左環(huán)是二氫尿嘧啶環(huán)(D環(huán)),它

12、與氨基酰-tRNA合成酶的結(jié)合有關(guān).(5)右環(huán)是假尿嘧啶環(huán)(TC環(huán)),它與核糖體的結(jié)合有關(guān).(6)在反密碼子與假尿嘧啶環(huán)之間的是可變環(huán),它的大小決定著tRNA分子大小.9. 核酸的性質(zhì)，有磷酸和堿基，所以為兩性物質(zhì)，因為磷酸是強酸，所以核酸和核苷酸通常表現(xiàn)為酸性。DNA純品味白色纖維狀固體，RNA為白色粉末。微溶于水不溶于一般有機溶劑?？捎靡掖紡娜芤褐谐恋砗怂帷?0. 紫外吸收性質(zhì)，最高吸收峰位于260nm，當核酸水解為核苷酸，紫外吸收值通常增加30%-40%這種現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)，因為在雙螺旋中堿基緊密堆積降低了其對紫外光的吸收。11. 核酸的變性，雙鏈核酸的變性指的是雙螺旋氫鍵斷裂，空間結(jié)構(gòu)

13、破壞，形成單鏈無規(guī)則線團的過程。核酸變性后260nm紫外吸收值明顯增加，產(chǎn)生增色效應(yīng)，黏度下降生物學(xué)功能全部或部分喪失。加熱DNA稀鹽溶液，達到一定溫度260nm吸收值驟然上升，增加約40%后變化趨于平坦，說明已完全分開，將紫外吸收的增加量達到最大增量的一半的溫度稱為熔解溫度，Tm。影響因素：1.G-C含量，含量越高Tm越高2.溶液離子強度，強度低Tm低，即純水中Tm很低室溫下就可變性。3.溶液pH高pH下，堿基失去H+，無法形成氫鍵。4，變性劑如甲酰胺、尿素、甲醛等可破壞氫鍵使得Tm下降。12. 核酸的復(fù)性：變性核酸的互補鏈在適當條件下重新締合成雙螺旋的過程稱為復(fù)性。復(fù)性時要緩慢冷卻，所以又

14、稱退火。復(fù)性后，核酸的紫外吸收降低，這種現(xiàn)象稱為減色效應(yīng)。影響因素有5點1.復(fù)性的溫度，復(fù)性時溫度不宜過低Tm-252.單鏈片段的濃度，濃度高復(fù)性快。3.單鏈片段的長度，單鏈越大復(fù)性越慢。4.單戀片段的復(fù)雜度，越不復(fù)雜復(fù)性越快。5.溶液離子強度，維持一定離子強度加快復(fù)性三 酶1. 酶是具有高效性與專一性蛋白質(zhì)為主要成分的生物催化劑，這個概念包括三層含義，首先酶是催化劑，具有催化劑的一般共性。第二酶是生物大分子絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNA稱為核酶。第三酶催化時具有高效性與專一性的特點。2. 酶組成上分為兩類一類是單純蛋白質(zhì)（僅由氨基酸殘基組成如脲酶、淀粉酶），另一類為綴合蛋白質(zhì)（又稱為全酶）

15、中除了氨基酸殘基組分（稱為脫輔酶）外，還有金屬離子、有機小分子（稱為輔因子）有機類型的輔因子稱為輔酶。結(jié)合松散的叫輔酶，結(jié)合緊密的叫輔基。3. 酶的命名和分類：主要是類別如給一個名字XX1.1.1.1第一個數(shù)字代表種類，其他的不用知道。類別：（1） 氧化還原酶類（2） 轉(zhuǎn)移酶類（3） 水解酶類7（4） 裂合酶類（5） 異構(gòu)酶類（6） 合成酶類4. 酶的專一性假說：1. 鎖與鑰匙:認為酶表面有特定形狀，底物分子和酶的特定部位結(jié)合，具有緊密的互補關(guān)系。但是有問題，因為不可能又能和底物結(jié)合又能和產(chǎn)物結(jié)合。2. 誘導(dǎo)契合假說：酶在催化時會與底物結(jié)合，且發(fā)生變化，非與底物分子正好互補。接近真實情況。5.

16、 酶的作用機制，就是降低反應(yīng)活化能。加快反應(yīng)進行。6. 酶的活性部位：在整個酶分子中，只有一小部分區(qū)域的氨基酸殘疾參與對底物的結(jié)合與催化作用，這些特異的氨基酸殘疾比較集中的區(qū)域稱為酶的活性部位，或稱為酶的活性中心7. 活性部位的特性1. 酶的活性部位在酶分子整體結(jié)構(gòu)中只占很小的部分2. 酶的活性部位具有三維立體結(jié)構(gòu)3. 酶的活性部位含有特定的催化基團4. 酶的活性部位具有柔性5. 酶的活性部位通常是酶分子上一個裂隙8. 抑制劑的影響作用：通過改變酶必需基團的化學(xué)性質(zhì)從而引起酶活力降低或喪失的作用稱為抑制作用，具有抑制作用的物質(zhì)稱為抑制劑。酶的抑制劑分為不可逆抑制劑和可逆抑制劑?？赡娣譃槿N1.

17、競爭性抑制劑，這些抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物類似，從而可與酶結(jié)合，減少底物與酶的結(jié)合，抑制劑結(jié)合位點和底物相同。2.非競爭性抑制劑，酶與抑制劑與底物三者同時結(jié)合，無法反應(yīng)形成產(chǎn)物，抑制劑結(jié)合位點和底物不同。3.反競爭性抑制劑，酶只有與底物結(jié)合后才可以與這類抑制劑結(jié)合，無法反應(yīng)，抑制劑結(jié)合位點和底物不同。9. 溫度對酶活性的影響：類似開口向下拋物線，頂點所對應(yīng)的溫度稱為最適溫度。會變，與反應(yīng)時間，底物類型等因素有關(guān)。10. pH的影響作用: 和溫度一樣，有最適pH，且也會變化，可因為底物種類和濃度及緩沖溶液的成分改變而變化。11. 酶的活力可以被某些物質(zhì)提高，比如氯離子是唾液淀粉酶的激活劑（我們實驗

18、過的）。四 新陳代謝總論1. 新陳代謝：是生物與外界環(huán)境進行物質(zhì)能量交換的全過程2. 同化作用：經(jīng)過一系列生化反應(yīng)，轉(zhuǎn)變?yōu)樽陨斫Y(jié)構(gòu)化合物的過程稱為同化作用。異化作用：將體內(nèi)物質(zhì)經(jīng)過一系列的生化反應(yīng)，分解為不能再利用的物質(zhì)排出體外的過程，稱為異化作用。3. 新陳代謝特點：1.嚴格的順序性2.高效性3.溫和性4.自動調(diào)節(jié)性。4. G=H-TSG<0反應(yīng)能自發(fā)進行（放能）G>0不能自發(fā)，但是吸能可進行（吸能）G=0平衡了。其他的書上204頁自己看，以前學(xué)過的不要怕。5. 生物氧化：有機物在生物體內(nèi)氧的作用下，生成CO2和水并釋放能量的過程稱為生物氧化。有三類：失去電子，失去氧，加氫。6.

19、 生物氧化特點：1.37，溫和反應(yīng)，酶催化2.生物氧化的能量逐步釋放，以ATP形式捕獲能量。3.CO2生成是有機酸脫羧生成，有和脫羧之分。4.水是代謝物脫的氫經(jīng)一系列傳遞體與氧結(jié)合生成5.有嚴格的細胞定位，真核在線粒體內(nèi)，不含線粒體的原核在細胞膜上。7. 呼吸鏈：經(jīng)過一系列的傳遞體，最后傳遞給被激活的氧分子，并與之結(jié)合生成水的全部體系稱為呼吸鏈。傳遞順序與電子傳遞體的標準氧化還原電位有關(guān)。從電位低傳遞到電位高的。8. 氧化磷酸化：伴隨著放能的氧化作用而進行的磷酸化作用稱為氧化磷酸化，分為底物水平磷酸化和電子傳遞體系磷酸化，通常氧化磷酸化指的是電子傳遞體系磷酸化。9. ATP生成量：NADH呼吸

20、鏈生成2.5molATP，F(xiàn)ADH2生成1.5molATP。10.11. 這里太多了，我也不知道整理的對不對，你們就當看笑話咯。糖酵解：統(tǒng)稱1mol葡萄糖或者糖原變成2mol丙酮酸并伴隨ATP生成的過程是糖酵解。1)糖酵解概念：葡萄糖（糖原）變?yōu)?#174;丙酮酸2）過程：己糖磷酸酯的生成（3步）磷酸丙糖的生成（2步）甘油-2-磷酸的生成（3步）丙酮酸的生成（2步）3） 無氧情況下丙酮酸的代謝途徑:丙酮酸還原成乳酸（1步）-乳酸發(fā)酵丙酮酸還原成乙醇(2步)-酒精發(fā)酵糖酵解的特點和生物學(xué)意義（1）反應(yīng)部位：胞液（2）關(guān)鍵酶：己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶（3）能量的凈生成：2ATP有三步不可逆反應(yīng)：葡萄糖激酶 果糖磷酸激酶（限速步驟限速酶） 丙酮酸激酶所有中間產(chǎn)物都是磷酸化的化合物，是生物在缺氧時的獲能方式，由11個酶的連續(xù)作用所催化糖酵解的反應(yīng)類型：磷