生物源纖維第二章 20150908-0914

1、再生動(dòng)物蛋白纖維再生植物蛋白纖維蛋白質(zhì)纖維指基本組成物質(zhì)為蛋白質(zhì)的一類纖維。蛋白質(zhì)纖維指基本組成物質(zhì)為蛋白質(zhì)的一類纖維。一、蛋白質(zhì)的一、蛋白質(zhì)的化學(xué)組成及分子結(jié)構(gòu)化學(xué)組成及分子結(jié)構(gòu)1、化學(xué)組成、化學(xué)組成 蛋白質(zhì)是分子量很高的蛋白質(zhì)是分子量很高的有機(jī)含氮高分子物有機(jī)含氮高分子物，結(jié)構(gòu)較為復(fù)，結(jié)構(gòu)較為復(fù)雜，但組成元素的種類并不很多，主要有雜，但組成元素的種類并不很多，主要有碳、氫、氧、碳、氫、氧、氮氮等。等。不同的蛋白質(zhì)其氨基酸構(gòu)成比例及方式不同，故各種蛋白質(zhì)其含氮量不同。不同的蛋白質(zhì)其氨基酸構(gòu)成比例及方式不同，故各種蛋白質(zhì)其含氮量不同。一般蛋白質(zhì)含氮量為一般蛋白質(zhì)含氮量為16%，即，即100克蛋

2、白質(zhì)的含氮量平均為克蛋白質(zhì)的含氮量平均為16克，數(shù)值克，數(shù)值(6.25)稱為蛋白質(zhì)系數(shù)。稱為蛋白質(zhì)系數(shù)。天然蛋白質(zhì)中的氨基酸主要有天然蛋白質(zhì)中的氨基酸主要有20種左右，它們的共同特種左右，它們的共同特點(diǎn)是都屬于點(diǎn)是都屬于-氨基酸?？捎萌缦峦ㄊ奖硎荆喊被??？捎萌缦峦ㄊ奖硎荆篟1CHNH2COOHRCHNH2H2CCOOHRCHNH2H2CCOOHH2CNH2CH2COOHNH2CH2CH2CH2CH2CHCOOHNH2HOOCH2CH2CHCCOOHNH2 蛋白質(zhì)分類蛋白質(zhì)分類形狀形狀二、蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)二、蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的大分子可以看作是由蛋白質(zhì)的大分子可以看作是由-氨基酸彼此通過氨

3、基氨基酸彼此通過氨基與羧基之間的脫水縮合，以與羧基之間的脫水縮合，以酰胺鍵（肽鍵）酰胺鍵（肽鍵）連結(jié)而成連結(jié)而成的大分子：的大分子： 一級(jí)結(jié)構(gòu)或稱化學(xué)結(jié)構(gòu)。是指蛋白質(zhì)中以共價(jià)鍵相連一級(jí)結(jié)構(gòu)或稱化學(xué)結(jié)構(gòu)。是指蛋白質(zhì)中以共價(jià)鍵相連的的氨基酸的排列順序氨基酸的排列順序。二級(jí)結(jié)構(gòu)：指多肽鏈主鏈骨架中的若干肽段，各自以鏈內(nèi)的氫鍵聯(lián)系，沿著某二級(jí)結(jié)構(gòu)：指多肽鏈主鏈骨架中的若干肽段，各自以鏈內(nèi)的氫鍵聯(lián)系，沿著某個(gè)軸個(gè)軸盤旋或折疊盤旋或折疊，從而形成有規(guī)則的構(gòu)象。，從而形成有規(guī)則的構(gòu)象。 如如-螺旋螺旋、-折疊（平面，空間）、折疊（平面，空間）、-轉(zhuǎn)角等。轉(zhuǎn)角等。2. 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu) -螺旋

4、結(jié)構(gòu)螺旋結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈在多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，由于相隔較遠(yuǎn)的氨基由于相隔較遠(yuǎn)的氨基酸殘基側(cè)鏈的相互作酸殘基側(cè)鏈的相互作用，發(fā)生范圍廣泛的用，發(fā)生范圍廣泛的盤旋和折疊，從而產(chǎn)盤旋和折疊，從而產(chǎn)生特定的生特定的三維空間結(jié)三維空間結(jié)構(gòu)構(gòu)。 四級(jí)結(jié)構(gòu)幾個(gè)各具有特定的一、二、三級(jí)結(jié)四級(jí)結(jié)構(gòu)幾個(gè)各具有特定的一、二、三級(jí)結(jié)構(gòu)構(gòu)的多肽鏈在一起，的多肽鏈在一起，或者有時(shí)還和輔基在一起，再以一定的關(guān)系相集合，構(gòu)成蛋白質(zhì)。或者有時(shí)還和輔基在一起，再以一定的關(guān)系相集合，構(gòu)成蛋白質(zhì)。 一、共價(jià)相互作用一、共價(jià)相互作用：（二硫鍵）二硫鍵） 二硫鍵在胞外蛋白和胞內(nèi)蛋白中的功能二硫鍵在胞外

5、蛋白和胞內(nèi)蛋白中的功能 二硫橋作為蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)花樣的組成部分二硫橋作為蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)花樣的組成部分 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中原子間的相互作用可分為兩類：蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中原子間的相互作用可分為兩類：共價(jià)相互作用和非共價(jià)相互作用。共價(jià)相互作用和非共價(jià)相互作用。 二硫鍵(-S-S-)又稱作二硫橋或硫硫鍵：是指兩個(gè)硫原子之間形成的化學(xué)鍵。其鍵能很大，大約為30100Kcal/mol 因此是一種很強(qiáng)的化學(xué)鍵它可以把不同的肽鏈或同一肽鏈的不同部分連接起來(lái)對(duì)穩(wěn)定蛋白質(zhì)的構(gòu)象起著重要的作用。二硫鍵的形成：在細(xì)胞外大多數(shù)二硫鍵的形成是自發(fā)地， 而在細(xì)胞內(nèi)它需要細(xì)胞膜上的酶系統(tǒng)來(lái)將二硫鍵引入蛋白質(zhì)。因?yàn)楝F(xiàn)代的細(xì)胞是依靠很強(qiáng)的還原環(huán)境所

6、維持的，例如5mM的還原谷胱甘肽和0.01mM 的氧化谷胱甘肽，在這樣的條件下蛋白質(zhì)中二硫鍵的形成就不是自發(fā)的了。二硫鍵在胞外蛋白中的功能：在胞外蛋白中二硫鍵決定了胞外蛋白的機(jī)械性質(zhì)。例如：角蛋白蛇毒毒素蛋白和其它的毒素蛋白多肽激素消化酶免疫球蛋白溶菌酶以及牛奶蛋白等，在這些蛋白質(zhì)中二硫鍵的作用對(duì)于結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定Schematic models of an antibody molecule and a Fab fragment二、非共價(jià)相互作用二、非共價(jià)相互作用 蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)主要是由非共價(jià)相互作用蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)主要是由非共價(jià)相互作用所維系的。弱的相互作用力使得非共價(jià)鍵易于斷所維系的。弱的相

7、互作用力使得非共價(jià)鍵易于斷裂，使蛋白質(zhì)分子具有柔性。裂，使蛋白質(zhì)分子具有柔性。 主要非共價(jià)相互作用力:范德華相互作用, 靜電相互作用, 疏水相互作用, 氫鍵和鹽鍵等+ + 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的非共價(jià)相互作用蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的非共價(jià)相互作用 1 1、范得華相互作用、范得華相互作用: :原子間以及被化學(xué)鍵所飽和的分子間存在著弱的相互吸引力 極性基團(tuán)偶極矩之間的靜電力；極性基團(tuán)偶極矩之間的靜電力； 誘導(dǎo)力；誘導(dǎo)力； 色散力。色散力。 三種范得華相互作用中，色散力是占主要地位的三種范得華相互作用中，色散力是占主要地位的相互作用力。相互作用力。 色散力:非極性分子中的原子和分子的原點(diǎn)振動(dòng)引起的, 動(dòng)態(tài)極化可使在某

8、一瞬間電子云的重心偏離核正電荷的中心使得非極性分子產(chǎn)生瞬間偶極矩，此瞬間偶極矩將在鄰近分子中誘導(dǎo)出偶極矩，這種瞬間偶極矩與誘導(dǎo)偶極矩的相互作用力稱作色散力。2、靜電相互作用、靜電相互作用:因?yàn)榉肿又胁煌愋偷脑有纬晒矁r(jià)鍵時(shí)成鍵電子的分布是不對(duì)稱的，因此分子中大多數(shù)的原子都帶有部分電荷，另外蛋白質(zhì)分子中極性氨基酸的側(cè)鏈也帶有部分電荷。 蛋白質(zhì)的靜電相互作用可分為蛋白質(zhì)的靜電相互作用可分為蛋白質(zhì)分子內(nèi)蛋白質(zhì)分子內(nèi)部部的靜電相互作用和的靜電相互作用和蛋白質(zhì)分子外部與周圍環(huán)境蛋白質(zhì)分子外部與周圍環(huán)境即即溶劑的靜電相互作用。溶劑的靜電相互作用。 3 3、氫鍵、氫鍵: :氫鍵是通過氫原子參與成鍵的特殊形

9、式的化學(xué)鍵當(dāng)一個(gè)電負(fù)性較強(qiáng)的原子與氫鍵合后，繼續(xù)與另當(dāng)一個(gè)電負(fù)性較強(qiáng)的原子與氫鍵合后，繼續(xù)與另一個(gè)電負(fù)性較強(qiáng)的原子鍵合：一個(gè)電負(fù)性較強(qiáng)的原子鍵合：X H .Y 氫鍵是穩(wěn)定蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要因素。氫鍵是穩(wěn)定蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要因素。氫鍵的本質(zhì)是X H 之間為極性的共價(jià)結(jié)合。電負(fù)性較強(qiáng)的X 原子將氫原子的電子云拉向自己一方使X H 變?yōu)榕紭O元，從而使X 原子帶有部分負(fù)電荷，而氫原子則帶有部分正電荷。當(dāng)帶有部分正電荷的H 和具有孤電子對(duì)電負(fù)性較強(qiáng)的Y 原子接近時(shí)它們之間存在著靜電引力于是便形成了帶部分共價(jià)鍵性質(zhì)的氫鍵。氫鍵的鍵能一般為 -3 -6Kcal/mol， 介于范得華力和共價(jià)鍵之間，這樣的

10、能量表明氫鍵既有足夠的穩(wěn)定性，提供顯著的結(jié)合能，又可以迅速解離。蛋白質(zhì)分子中的氫鍵蛋白質(zhì)分子中的氫鍵 4、疏水相互作用、疏水相互作用 ： 疏水相互作用是由于非極性疏水相互作用是由于非極性基團(tuán)的存在，引起了水分子的結(jié)構(gòu)重排，形成了基團(tuán)的存在，引起了水分子的結(jié)構(gòu)重排，形成了水和水之間的氫鍵網(wǎng)絡(luò)，使水的有序度增加而使水和水之間的氫鍵網(wǎng)絡(luò)，使水的有序度增加而使熵降低。熵降低。 維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最主要的因素是疏水相維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最主要的因素是疏水相互作用?；プ饔?。 非極性分子在水中傾向于聚集在一起以減少表面積，這也就是蛋白質(zhì)分子中疏水內(nèi)核形成的原因。疏水性的一個(gè)重要特點(diǎn)是它的可加和性，即一個(gè)大分子

11、的疏水性可由組成它的基團(tuán)的相對(duì)疏水性的加和得到。氨基酸側(cè)鏈的相對(duì)疏水性和親水性氨基酸側(cè)鏈的相對(duì)疏水性和親水性 5、鹽鍵、鹽鍵 當(dāng)一個(gè)氨基酸的氨基和與它空間相鄰的另一個(gè)當(dāng)一個(gè)氨基酸的氨基和與它空間相鄰的另一個(gè)氨基酸的羧基互相靠近時(shí)，形成鹽鍵。氨基酸的羧基互相靠近時(shí)，形成鹽鍵。-COO.H3N- 相鄰的氨基和羧基的結(jié)合能大約為5.0 Kcal/mol 左右 在蛋白質(zhì)工程研究中，人們擬從下面幾個(gè)方在蛋白質(zhì)工程研究中，人們擬從下面幾個(gè)方面對(duì)蛋白質(zhì)分子進(jìn)行改造，以圖提高蛋白質(zhì)分子面對(duì)蛋白質(zhì)分子進(jìn)行改造，以圖提高蛋白質(zhì)分子的穩(wěn)定性：的穩(wěn)定性： 1、疏水相互作用、疏水相互作用 2、靜電相互作用、靜電相互作用

12、 3、氫鍵、氫鍵 4、二硫鍵、二硫鍵 疏水相互作用被認(rèn)為是蛋白質(zhì)折疊的主要驅(qū)動(dòng)力，蛋白質(zhì)分子中的疏水基團(tuán)暴露于溶劑中往往會(huì)引起不利于蛋白質(zhì)折疊的自由能變化，將氨基酸從水中轉(zhuǎn)移到有機(jī)溶劑中的轉(zhuǎn)移自由能的大小可用來(lái)衡量疏水相互作用的大小。Methews等人對(duì)T4 溶菌酶中的Ile 做了11 種的不同氨基酸殘基的替換，研究發(fā)現(xiàn)該蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性和轉(zhuǎn)移自由能之間存在著直接的比例關(guān)系，通過計(jì)算蛋白質(zhì)折疊過程中溶劑可接觸表面積的變化來(lái)評(píng)估疏水相互作用對(duì)蛋白質(zhì)穩(wěn)定性的影響。 疏水相互作用靜電相互作用蛋白質(zhì)分子的靜電相互作用包括帶電基團(tuán)以及原子上的部分電荷之間的相互作用。定點(diǎn)突變的實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明靜電相互作用對(duì)穩(wěn)定

13、性的影響依賴于帶電基團(tuán)的位置，例如在a螺旋的N 端附近引入酸性氨基酸或在C 端附近引入堿性氨基酸均可以提高蛋白質(zhì)分子的穩(wěn)定性。氫鍵氫鍵對(duì)蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性極為重要，特別是對(duì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成起著關(guān)鍵的作用。Bryan 等人用隨機(jī)突變的方法誘變枯草桿菌蛋白酶BPN的基因篩選到的一個(gè)耐熱突變型蛋白酶序列測(cè)定表明是其218 位的一個(gè)Asn 變成了Ser。二硫鍵引入二硫鍵可以減少蛋白質(zhì)去折疊的構(gòu)型熵，因此可以提高蛋白質(zhì)分子的穩(wěn)定性。但是引入二硫鍵的前提是二硫鍵的引入不能同時(shí)增加結(jié)構(gòu)張力。Bod and Huber 1992The Crystal Structure of the Double-head

14、ed Arrowhead Protease Inhibitor A in Complex with Two TrypsinsBao et al. 1. 1. 蛋白質(zhì)的兩性性質(zhì)蛋白質(zhì)的兩性性質(zhì)蛋白質(zhì)分子中除末端的氨基與羧基外，側(cè)基上還含有許多酸性、堿性基團(tuán)，所以蛋白質(zhì)兼具酸、堿性質(zhì)，是典型的的兩性高分子電解質(zhì)。式中式中“P P”表示多肽鏈。表示多肽鏈。R1CHH2NCOOHR1CHH3NCOOR1CHH3NCOOH+OH-H+OH-R1CHH3NCOOHR1CHH2NCOO由上式可以明顯地看出，這三種狀態(tài)之間的關(guān)系，是由溶由上式可以明顯地看出，這三種狀態(tài)之間的關(guān)系，是由溶液的氫離子濃度決定的。液

15、的氫離子濃度決定的。五、蛋白質(zhì)溶液的膠體性質(zhì)五、蛋白質(zhì)溶液的膠體性質(zhì)六、蛋白質(zhì)的變性六、蛋白質(zhì)的變性 （1）家蠶絲：即桑蠶所產(chǎn)之絲。是最早在我國(guó)利用的天然纖維，被織成綾羅綢緞等許多織物，久負(fù)盛名，是高級(jí)紡織原料，纖維細(xì)柔平滑，富有彈性，光澤、吸濕好。 （2）野蠶絲：種類很多，常見有柞蠶絲，蓖麻蠶絲，天蠶絲，樟蠶絲，柳蠶絲等。其中以柞蠶絲為主要產(chǎn)品，也是最早在中國(guó)利用的蠶絲。它的強(qiáng)伸度要比桑蠶絲好，耐腐蝕性，耐光性，吸濕性等方面也比桑蠶絲好，但它的細(xì)度差異大，長(zhǎng)度短，絲上常有天然色，繅絲比較難，雜質(zhì)也多，適合作中厚絲織物。 蠶絲是天然蛋白質(zhì)類纖維，是自然界可供紡織用的天然長(zhǎng)絲。分為家蠶絲與野蠶絲

16、兩大類(1)蠶絲的形成在絲素中，所含主要氨基酸側(cè)基小，因而使蠶絲分子結(jié)構(gòu)較為簡(jiǎn)在絲素中，所含主要氨基酸側(cè)基小，因而使蠶絲分子結(jié)構(gòu)較為簡(jiǎn)單，長(zhǎng)鏈大分子規(guī)整排列，呈單，長(zhǎng)鏈大分子規(guī)整排列，呈-折疊構(gòu)象，有較高的結(jié)晶性。折疊構(gòu)象，有較高的結(jié)晶性。(2) 蠶蠶絲的化學(xué)組成絲的化學(xué)組成RCHH2NCOOH水水溶溶性性球球蛋蛋白白纖纖維維狀狀蛋蛋白白桑蠶的絹絲腺桑蠶的絹絲腺柞柞zuo蠶絲截面形態(tài)蠶絲截面形態(tài)桑蠶絲的截面形態(tài)桑蠶絲的截面形態(tài)鱗片層鱗片層(3) 蠶蠶絲的形態(tài)結(jié)構(gòu)絲的形態(tài)結(jié)構(gòu)橫截面呈近三角形；縱向表面光滑，粗細(xì)均勻，少數(shù)地方有粗細(xì)變化，光澤強(qiáng)而不刺眼。 (1)形態(tài)尺寸(2)強(qiáng)伸度強(qiáng)力：麻絲毛棉；

17、強(qiáng)度：麻絲棉毛；伸長(zhǎng)：毛絲棉麻(3)吸濕性毛麻絲棉生絲的抱合性是指絲膠把若干根繭絲粘在一起而不脫散的性能。(4)抱合性混繭混繭剝繭剝繭 選繭選繭煮繭煮繭繅絲繅絲復(fù)搖復(fù)搖整理整理檢驗(yàn)檢驗(yàn) 煮繭：煮繭：利用水和熱的作用，有時(shí)也添加化學(xué)助劑，利用水和熱的作用，有時(shí)也添加化學(xué)助劑，把繭絲外圍的絲膠適當(dāng)膨潤(rùn)、軟和，使繭絲間的膠把繭絲外圍的絲膠適當(dāng)膨潤(rùn)、軟和，使繭絲間的膠著力小于繭絲的濕潤(rùn)強(qiáng)力，以便在繅絲時(shí)繭絲能連著力小于繭絲的濕潤(rùn)強(qiáng)力，以便在繅絲時(shí)繭絲能連續(xù)不斷地依次離解。續(xù)不斷地依次離解。 2.2.4 絲素的結(jié)構(gòu)絲素的結(jié)構(gòu)2. 水的作用水的作用絲素在常溫水中的吸水膨脹有一定的限度絲素在常溫水中的吸水膨

18、脹有一定的限度有限膨潤(rùn)有限膨潤(rùn)。吸濕率僅次于羊毛和粘膠纖維，標(biāo)準(zhǔn)回潮率吸濕率僅次于羊毛和粘膠纖維，標(biāo)準(zhǔn)回潮率10%。吸濕同時(shí)發(fā)生溶脹，條件激烈，肽鍵水解，纖維失重，機(jī)械吸濕同時(shí)發(fā)生溶脹，條件激烈，肽鍵水解，纖維失重，機(jī)械性能變化?？扇芙庠谀承┧?、堿或鹽的水溶液中。性能變化?？扇芙庠谀承┧帷A或鹽的水溶液中。3. 鹽類的作用鹽類的作用與負(fù)離子的水化能力有關(guān)，負(fù)離子水化能力越大，與絲素爭(zhēng)與負(fù)離子的水化能力有關(guān)，負(fù)離子水化能力越大，與絲素爭(zhēng)奪水分子的能力愈強(qiáng)，絲素不易發(fā)生水化。奪水分子的能力愈強(qiáng)，絲素不易發(fā)生水化。鹽類在水中溶解生成的離子，會(huì)促使水分子的極性增加，有鹽類在水中溶解生成的離子，會(huì)促使水分子的極性增加，有利于絲素的膨潤(rùn)溶解。利于絲素的膨潤(rùn)溶解。4. 熱性能熱性能2.3 2.3 蜘蛛絲纖維蜘蛛絲纖維圃蜘園蛛圃蜘園蛛a 蜘蛛絲的組成蜘蛛絲的組成電子顯微鏡下蜘蛛絲的結(jié)構(gòu)外觀上又細(xì)又柔軟的，蜘蛛絲之所以具有極好的彈性和強(qiáng)度，其原因在于：1.不規(guī)則不規(guī)則的蛋白質(zhì)的蛋白質(zhì)分子鏈分子鏈，這使蜘，這使蜘 蛛絲具有蛛絲具有彈性彈性；2.規(guī)則規(guī)則的蛋白質(zhì)的蛋白質(zhì)分子鏈分子鏈，這又使蜘蛛絲具有，這又使蜘蛛絲具有強(qiáng)度強(qiáng)度。蜘蛛絲的性能蜘蛛絲的性能黑寡婦紡織制品紡織制品防彈背心防割手