2014生物化學專接本簡答及論述

1、簡答題1.簡述蛋白質水解的方法及特點（2010.10）答：蛋白質水解方式有三種，分別是酸水解、堿水解和酶水解。（1）酸水解特點：優(yōu)點是不引起消旋作用，得到的仍是L-氨基酸。缺點是色氨酸完全被沸酸破壞，羥基氨基酸和酰胺被部分水解。（2）堿水解特點：在水解過程中，多數(shù)氨基酸有不同程度的破壞，產生消旋作用。特別是引起精氨酸脫氨。（3）酶水解特點：不產生消旋作用，也不破壞氨基酸。但一種酶往往水解不徹底，需要幾種酶的協(xié)同作用才能使蛋白質完全水解，并且酶水解所需時間較長。2.簡述蛋白質變性作用的機制（2010.10）答：在某些物理、化學因素的影響下，蛋白質分子中維持蛋白質空間構象穩(wěn)定的次級鍵被破壞，結果蛋

2、白質分子從有序緊密的構象變?yōu)闊o序而松散的構象，即蛋白質的空間構象遭到破壞，引起變性。3.為什么說蛋白質的一級結構決定其空間結構（2011.10）（一級結構、空間結構和生物功能關系）答：蛋白質一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。蛋白質的空間結構是指蛋白質分子中原子和基團在三維空間上的排列、分布及肽鏈走向。因為蛋白質分子肽鏈的排列順序包含了自動形成復雜的三維結構（即正確的空間構象）所需要的全部信息，所以一級結構決定其高級結構。（蛋白質的空間結構決定蛋白質的功能?？臻g結構與蛋白質各自的功能是相適應的）4.簡述蛋白質的變性作用（2012.1）答：（1）蛋白質的變性作用：蛋白質在某些理化因素的

3、作用下，其特定的空間結構被破壞而導致其理化性質改變及生物活性喪失，并伴隨發(fā)生一些理化性質的異常變化的現(xiàn)象。（一級結構并未破壞）（2）引起蛋白質變性的因素：高溫、高壓、電離輻射、超聲波、紫外線及有機溶劑、重金屬鹽、強酸強堿等。絕大多數(shù)蛋白質分子的變性是不可逆的。（3）變性蛋白質的性質變化：a.蛋白質理化性質改變，如溶解度下降、粘度增加、光吸收性質增加、易沉淀等；b.生化性質的改變，如變性后的蛋白質更易被蛋白酶水解等；c.生物活性的喪失：生物活性喪失是蛋白質變性的主要特征。5.什么是蛋白質的構象？構象與構型有什么異同？（2012.10）答：構象:指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置

4、所產生的空間排布。（一種構象改變?yōu)榱硪环N構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。）構型: 指在立體異構體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團的空間排布。（構型的轉變伴隨著共價鍵的斷裂和重新形成。構形的改變往往使分子的光學活性發(fā)生變化。6.簡述判斷一種食品蛋白質質量優(yōu)劣的依據(jù)。（2013.1）答：決定食物蛋白質營養(yǎng)價值高低的因素有：（1）必需氨基酸的含量；（2）必需氨基酸的種類；（3）必需氨基酸的比例。食物中所含必需氨基酸的種類和數(shù)量與人體蛋白質相接近，則易于被機體利用，蛋白質質量優(yōu)。7.簡述蛋白質-螺旋結構的特點（2013.10）答：（為蛋白質中最常見，含量最豐

5、富的二級結構，且?guī)缀醵际怯沂值摹?螺旋中的氫鍵是由肽鍵上的NH上的氫與它后面（N端）第四個殘基上的C=O上的氧之間形成的。）（1）主鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋；（2）螺旋每上升一圈是3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm；（3）相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵；（4） 側鏈基團位于螺旋的外側。 8.簡述核酸的變性和復性（2010.10） 【DNA變性有何特點（2012.10）】答：（1）DNA的變性：在理化因素作用下，DNA雙螺旋的兩條互補鏈松散而分開成為單鏈，從而導致DNA的理化性質及生物學性質發(fā)生改變的現(xiàn)象。 引起DNA變性的因素主要有：高溫，強酸強堿，有機溶劑等。DNA變性后的性質改變：

6、紫外吸收顯著增強（增色效應）；沉降速率增加；溶液粘度降低；生物功能喪失或改變。 （2）DNA復性：將變性DNA經退火處理，使其重新形成雙螺旋結構的過程，稱為DNA的復性。復性后的DNA的某些理化性質和生物活性也可以得到部分或全部恢復。如：減色效應。9.簡述DNA分子二級結構的特征（特點）（2011.10）（2013.1）答：（1）為右手雙螺旋，兩條鏈以反平行方式排列；（2）主鏈位于螺旋外側，堿基位于內側；（3）兩條鏈間存在堿基互補，通過氫鍵連系，且A-T、G-C（堿基互補原則）； （4）螺旋的穩(wěn)定因素為氫鍵和堿基堆砌力；（5）螺旋的螺距為3.4nm，直徑為2nm。 10.簡述核酸分子的雜交（2

7、011.10）答：兩條來源不同的單鏈核酸（DNA或RNA），只要它們有大致相同的互補堿基順序，以退火處理即可復性，形成新的雜種雙螺旋，這一現(xiàn)象稱為核酸的分子雜交。核酸雜交的分子基礎是：堿基互補配對原則。雜交雙鏈可以在DNA與DNA鏈之間，也可在RNA與DNA鏈之間形成。11.簡述DNA的減色效應（2012.1）答：若變性DNA復性形成雙螺旋結構后，其紫外吸收會降低,這種現(xiàn)象叫減色效應。12.簡述真核mRNA一級結構的特點。（2013.10）答：mRNA的3-末端為一段由多個A組成的polyA，是在mRNA轉錄后經polyA聚合酶的作用下添加上去的，與mRNA從細胞核到細胞質的轉移有關；也與mR

8、NA的半衰期有關真核細胞的mRNA的5-末端還有一個結構，叫G-帽，5-末端的鳥嘌呤的N7被甲基化，其作用是抗5-核酸外切酶對mRNA的降解，同時還可能與蛋白質合成的正確起始作用有關。13.簡述酶的誘導契合學說（2010.10）答：當酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子的誘導，其構象發(fā)生有利于底結合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合，發(fā)生反應。14.簡述酶與非生物催化劑的共性（2011.10）答：（1）用量少、催化效率高。（2）都能降低反應的活化能。（3）能加快反應的速度，但不改變反應的平衡點。（4）反應前后不發(fā)生質與量的變化。15.酶和無機催化劑的區(qū)別主要在哪些方面？（2013.1）（酶

9、作為生物催化劑的特性）答：酶與無機催化劑相比，具有以下特點：（1）酶的催化效率極高：催化效率比一般催化劑高出107-1013。（2）酶具有高度的專一性：酶只對特定的一種或一類底物起作用。（3）酶催化反應條件溫和：常溫常壓，pH值接近中性。（4）酶的催化活性是受調節(jié)控制的。（5）酶不穩(wěn)定，容易失活。16.簡述影響酶催化效率的有關因素。（2013.10）答：與酶的高效率催化有關的因素：（1）底物與酶的接近與定向效應：（底物的反應基團與酶活性中心的催化基團相互嚴格的定向。）（2）底物分子的敏感鍵產生張力或變形（3）共價催化作用：（酶與底物形成反應活性很高的共價中間復合物。）（4）酸堿催化作用；（5）

10、酶活性中心部位的微環(huán)境效應。17.簡述可逆抑制的類型。（2012.1）答：可逆抑制作用包括競爭性、反競爭性和非競爭性抑制三種類型。 競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾了酶與底物的結合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱為競爭性抑制作用。其特點為：a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物；b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同；c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減??；d.動力學參數(shù)：Km值增大，Vm值不變。（典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）的競爭性抑制和磺胺類藥物（對氨基苯磺酰胺）對二氫葉酸合成酶（底物為對氨基苯

11、甲酸）的競爭性抑制。） 反競爭性抑制：抑制劑不能與游離酶結合，但可與ES復合物結合并阻止產物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競爭性抑制。其特點為：a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合；b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用；c.動力學參數(shù)：Km減小，Vm降低。 非競爭性抑制：抑制劑既可以與游離酶結合，也可以與ES復合物結合，使酶的催化活性降低，稱為非競爭性抑制。其特點為：a.底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合；b.抑制劑對酶與底物的結合無影響，故底物濃度的改變對抑制程度無影響；c.動力學參數(shù)：Km值不變，Vm值降低。18.簡述糖酵解的生理意義（2010.10）答：（1）是

12、單糖分解代謝的一條最重要的途徑。（2）細胞在缺氧條件下可通過糖酵解得到有限的能量來維持生命活動。1葡萄糖分子可產生2ATP。（3）在有氧條件下，糖酵解是單糖完全分解成CO2和H2O的必要準備階段。 19.簡述磷酸戊糖途徑的生理意義（2012.1）答：（1） 產生大量的NADPH，為生物合成提供還原力。（2） HMP途徑中生成的C3、C4、C5、C6、C7等各種長短不等的碳鏈，這些中間產物都可作為生物合成的前體。（3）是戊糖代謝的主要途徑：產生磷酸戊糖參加核酸代謝。（4）在特殊情況下，HMP也可為細胞提供能量。20.簡述乙醛酸循環(huán)的生理意義。（2013.10）答：（1）乙醛酸循環(huán)實現(xiàn)了脂肪到糖的

13、轉變，對植物的生長發(fā)育起著重要的作用：（如在油料作物種子發(fā)芽期，乙醛酸循環(huán)進行的非常活躍，在此期間種子中儲藏的脂類經乙酰-CoA生成糖，及時供給生長點所需的能量和碳架，促進發(fā)芽、生長。）（2）乙醛酸循環(huán)提高了生物體利用乙酰-CoA的能力：只要極少量的草酰乙酸做引物，乙醛酸循環(huán)就可以持續(xù)運行，不斷產生琥珀酸，為TCA回補四碳單位。 21.酵母可以依賴葡萄糖厭氧或有氧生長，試解釋當一直處于厭氧環(huán)境中的酵母細胞暴露在空氣中時，葡萄糖的消耗為什么會下降？（2013.1）答：在無氧條件下，酵母菌利用葡萄糖，葡萄糖并不完全氧化成二氧化碳和水，而是轉變成乙醇和二氧化碳，第一個葡萄糖分子通過酵解途徑

14、可轉化成乙醇和二氧化碳，只凈生成2個ATP。當氧氣存在時，酵母能夠更加有效地利用葡萄糖，通過糖的酵解，檸檬酸循環(huán)和呼吸電子鏈反應，每個葡萄糖分子完全氧化成二氧化碳和水可以生成更多的ATP，只需要很少的葡萄糖就可提供細胞生長所需的ATP，因此有氧條件下葡萄糖消耗的速率大大降低了。22.簡述生物膜的流動性（2011.10）答：生物膜的流動性也可稱之為運動性，包括膜脂和膜蛋白的運動狀態(tài)。（1）膜脂的運動方式：分子擺動；圍繞自身軸線旋轉；脂肪?；湹男D異構化；側向擴散和在雙層間的翻轉運動。（2）膜蛋白的運動方式沿著與膜平面垂直的軸作旋轉運動；在膜平面作側向擴散運動，但不能翻轉。與膜脂相比，膜蛋白的側

15、向擴散要慢得多。23.簡述膜的被動運送及方式。（2013.10）答：（1）物質在細胞內外濃度不同形成梯度，物質順著梯度由高濃度向低濃度轉運的過程叫被動運輸。膜的被動運送方式有簡單擴散和促進擴散。（2）簡單擴散：不需能量，從高濃度到低濃度，沒有膜蛋白的協(xié)助。（3）促進擴散：不需能量，從高濃度到低濃度，但有特異（被動運輸）性膜蛋白促進轉運。24.簡述氧化磷酸化過程中電子傳遞鏈的組成及其作用。（2012.10）答：（1）典型的呼吸鏈（電子傳遞鏈）有兩種類型：NAD傳遞鏈FAD傳遞鏈。遞氫體或遞電子體的排列順序為：NADH傳遞鏈：NAD+ FMN (Fe-S)CoQb(Fe-S) c1 c aa3 1

16、/2O2 。 FAD傳遞鏈： FAD (Fe-S)CoQb(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2 。（2）這些遞氫體或遞電子體往往以復合體的形式存在于線粒體內膜上。主要的復合體有：復合體：（由一分子NADH還原酶（FMN），兩分子鐵硫蛋白（Fe-S）和一分子CoQ組成），作用是將（NADH+H+）傳遞給CoQ。 復合體：（由一分子琥珀酸脫氫酶（FAD），兩分子鐵硫蛋白和兩分子Cytb組成），作用是將FADH2傳遞給CoQ。復合體：（由兩分子Cytb，一分子Cytc1和一分子鐵硫蛋白組成），其作用是將電子由泛醌傳遞給Cytc。 復合體：由一分子Cyta和一分子Cyta3組成，可直接將電子傳遞

17、給氧。25.比較脂肪酸的從頭生物合成和脂肪酸的-氧化過程的差別。（2012.10）答：脂肪酸的從頭生物合成和脂肪酸的-氧化過程區(qū)別序號區(qū)別點脂肪酸合成脂肪酸-氧化1細胞中的部位細胞質線粒體2?；d體ACPCoA3二碳單元參加或斷裂的形式丙二酸單酰CoA乙酰CoA4電子供體或受體NADPHFAD，NAD+5酶系7種酶，復合體4 種酶6能量變化消耗7個ATP及14個NADPH產生129個ATP26.氨基酸脫氨后的產物是什么？它有哪些代謝途徑？（2013.1）答：氨基酸脫氨后的產物是-酮酸和氨（1） -酮酸的代謝途徑用于氨基酸的再合成轉變?yōu)樘呛椭M入TCA循環(huán)，氧化成CO2和H2O。（2）氨的代謝途

18、徑形成酰胺儲存起來：Asn和 Gln合成新的氨基酸合成氨甲酰磷酸合成尿素：高等動物解毒方式27.氨基酸脫羧后的產物是什么？它有哪些代謝途徑？答：氨基酸脫羧后的產物是CO2和胺（1） CO2的代謝途徑大部分直接排到細胞外，小部分可通過丙酮酸羧化支路被固定，生成草酰乙酸或蘋果酸。（2）胺的代謝途徑胺被氧化生成有機酸，有機酸再經過-氧化生成乙酰CoA。28.簡述遺傳密碼子的基本特性（2012.1）答：（1）遺傳密碼不重迭、無標點（2）密碼具有通用性：遺傳密碼在各類生物中是通用的，只有個別例外。（3）密碼子的簡并性：大多數(shù)氨基酸都有兩種以上的不同密碼子，稱為同義密碼。一種氨基酸有多種同義密碼的現(xiàn)象稱為

19、密碼簡并性。（4）起始密碼子和終止密碼子：64組密碼子中有兩種特殊的密碼子，起始密碼：AUG，也是甲硫氨酸的密碼子。終止密碼子：UAG、UGA、UAA（5）密碼子的擺動性：mRNA上密碼子專一性取決于前兩位堿基，且與tRNA上反密碼子配對是嚴格的，第三位堿基“擺動堿基”可有一定的變動，此現(xiàn)象稱密碼子的擺動性。29.生物體中酶活性的調控方式有幾種？（2012.10）答：生物體中酶活性的調節(jié)是以代謝途徑和酶分子結構為基礎的酶活性調節(jié)，它包括：（1）底物對酶的激活。（2）終產物對酶的反饋抑制：催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制。（3）另外還可通過別構調控、激素、

20、酶的抑制劑、酶的可逆共價修飾和同工酶等來調節(jié)酶活性。30.固定化酶的優(yōu)點、特點是什么？答：固定化酶是用物理或化學方法，將酶分子束縛在載體上，使其既保持酶的天然活性，又便于與反應液分離，可以重復使用的酶，它是酶制劑中的一種新劑型。優(yōu)點包括（1）極易將酶與底物、產物分開，簡化了提純工藝（2）酶可以反復使用，有利于實現(xiàn)工藝連續(xù)化。（3）可以提高酶的穩(wěn)定性。（4）酶反應過程易控制。（5）提高了酶的利用率，降低成本。31.簡述DNA變性溫度（Tm值）答：加熱DNA溶液，使其對260nm紫外光的吸收度突然增加，達到其最大值一半時的溫度，就是DNA的變性溫度（融解溫度，Tm）。影響Tm值的因素：Tm的高低與

21、DNA分子中G+C的含量有關，G+C的含量越高，則Tm越高。 也與溶液的離子強度有關，一般情況下，離子強度低， Tm值小。32.簡述生物氧化的特點答：（1）是在酶催化下進行的，反應條件溫和。（2）底物的氧化是分階段進行的。能量也是逐步釋放的。（3）生物氧化過程中釋放的能力通常先儲存在一些特殊的高能化合物中（如ATP），通過這些物質的轉移作用滿足機體吸能反應的需要。（4）生物氧化受細胞的精確調節(jié)控制。論述題1.為什么說三羧酸循環(huán)是糖、脂和蛋白質三大物質代謝的公共通路？（2011.10）答：（1）三羧酸循環(huán)是乙酰CoA最終氧化生成CO2和H2O的途徑。  （2）糖代謝產生的碳骨

22、架最終進入三羧酸循環(huán)氧化。  （3）脂肪分解產生的甘油可通過有氧氧化進入三羧酸循環(huán)氧化，脂肪酸經-氧化產生乙酰CoA可進入三羧酸循環(huán)氧化。  （4）蛋白質分解產生的氨基酸經脫氨后碳骨架可進入三羧酸循環(huán)，同時，三羧酸循環(huán)的中間產物可作為氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循環(huán)是三大物質代謝共同通路。 2.試述蛋白質代謝與脂類代謝的相互關系（2012.1）答：由脂肪合成蛋白質的可能性是有限的，蛋白質可間接地轉變?yōu)橹?。?）脂肪水解產生的甘油可轉變?yōu)楸幔M而生成草酰乙酸和-酮戊二酸，經轉氨后可合成丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸。脂肪酸經-氧化生成

23、乙酰CoA，進入TCA循環(huán)即與天冬氨酸和谷氨酸相聯(lián)。（2）某些氨基酸如苯丙氨酸、亮氨酸，在代謝過程中能生成乙酰CoA，經縮合形成脂肪酸。3.試述糖代謝與蛋白質代謝的相互關系（2013.10）答：糖可以轉變?yōu)榉潜匦璋被?。蛋白質可以轉變?yōu)樘?。?）糖代謝的中間產物-酮酸可用于合成各種氨基酸的碳架結構，經轉氨后即生成各種氨基酸。（例如糖代謝的中間產物丙酮酸、-酮戊二酸、草酰乙酸這三種酮酸均可經轉氨作用形成相應的丙氨酸、谷氨酸和天冬氨酸。）（2）蛋白質降解產物氨基酸在體內可轉變?yōu)樘?，許多氨基酸脫氨后轉變?yōu)楸幔俳浱钱惿饔煤铣商?，這類氨基酸又稱生糖氨基酸。 （3）糖代謝過程產生的能量可用于氨基酸

24、和蛋白質的合成。4.試述糖代謝與脂肪代謝的相互關系答：糖可以在生物體內變成脂肪。脂肪變?yōu)樘怯幸欢ǖ南拗?。?）糖轉變?yōu)橹荆禾墙徒馑a生的磷酸二羥丙酮還原后形成甘油，丙酮酸氧化脫羧形成乙酰輔A，后者是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。 （2）脂肪轉變?yōu)樘牵褐痉纸猱a生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途徑轉變成糖。甘油經磷酸化作用轉變?yōu)榱姿岫u丙酮，再通過糖異生作用生成糖，脂肪酸氧化分解生成乙酰CoA，在植物體內通過乙醛酸循環(huán)生成琥珀酸，再生成糖。（3）能量相互利用；磷酸戊糖途徑產生的NADPH直接用于脂肪酸的合成，脂肪分解產生的能量也可用于糖的合成。 5.試比較蛋白質和DNA的分子組成，一、二

25、級結構和主要生理功能。（2011.10）答：（1）蛋白質分子組成：主要由C、H、O、N組成， 有的還含有S、P之類的元素。它的基本結構是氨基酸， 氨基酸通過肽鍵相連形成多肽鏈， 多肽經過空間構型后形成蛋白質。一、二級結構：蛋白質的一級結構指組成蛋白質的氨基酸序列。蛋白質二級結構指多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊而形成的構象。 主要功能有5個 ：蛋白質結構物質，是構成生物體的主要成分;可做為載體蛋白；可作為運輸?shù)鞍?，如血紅蛋白；可做調節(jié)物質：如激素；可做為免疫物質：如免疫球蛋白；供能物質（2）DNA分子組成：除含有C、H、O、N外，還含有較多的P 和少量的S。它的基本結構是脫氧核苷酸，脫氧核苷酸通過3-5

26、磷酸二酯鍵形成DNA。一、二級結構：DNA的一級結構指組成DNA的核苷酸的排列順序，或堿基的排列順序。DNA的二級結構主要為DNA雙螺旋結構，堿基堆積力是維持其穩(wěn)定的主要作用力。主要功能：遺傳信息的傳遞和表達。6.計算題（2012.10）（1）對于一個遵循米氏動力學的酶而言，當S=Km時，若V=35mol/min,Vmax是多少mol/min？（2）當S=2×10-5mol/L,V=35mol/min,這個酶的Km是多少？（3）若I表示競爭性抑制劑，KI=4×10-5mol/L,當S=3×10-2mol/L和I=3×10-5mol/L時，V是多少？答：

27、（1）米氏方程= VmaxS/(Km+S)35mol/min = Vmax.Km/( Km+ Km)=0.5 VmaxVmax=70mol/min(2)因為v=35mol/min = 1/2Vmax 所以Km=S=2×10-5mol/L（3）當有競爭性抑制劑時，Vmax不變，Km增加。所以v=Vmax=70mol/min 【= VmaxS/Km(1+I/ KI) +SV=(70mol/min×3×10-2mol/L)/ 2×10-5mol/L×(1+3×10-5 /4×10-5)+ 3×10-2mol/L=70mo

28、l/min】7.試述DNA的半保留復制過程。（2012.1）答：DNA在復制時，以親代DNA的每一股作模板，合成完全相同的兩個雙鏈子代DNA，每個子代DNA中都含有一股親代DNA鏈，這種現(xiàn)象稱為DNA的半保留復制。（1）復制的起始： 解旋解鏈，形成復制叉引發(fā)體組裝：由引發(fā)前體蛋白因子識別復制起始點，并與引發(fā)酶一起組裝形成引發(fā)體。 在引發(fā)酶的催化下，以DNA鏈為模板，合成一段短的RNA引物。 （2）復制的延長： 聚合子代DNA：由DNA聚合酶催化，以親代DNA鏈為模板，從5'3'方向聚合子代DNA鏈。 引發(fā)體移動：引發(fā)體向前移動，解開新的局部雙螺旋，形成新的復制叉，隨從鏈重新合成

29、RNA引物，繼續(xù)進行鏈的延長。 （3）復制的終止： 去除引物，填補缺口： RNA引物被水解，缺口由DNA鏈填補，直到剩下最后一個磷酸酯鍵的缺口。 連接岡崎片段：在DNA連接酶的催化下，將岡崎片段連接起來，形成完整的DNA長鏈。 8.根據(jù)遺傳中心法則，試述原核生物蛋白質合成過程中一級結構如何受DNA指導的？答：（將轉錄、翻譯套起來）DNA(編碼核生物蛋白的基因)轉錄成mRNA再翻譯成蛋白質。mRNA上連續(xù)三個堿基構成密碼子，tRNA轉運對應的氨基酸，tRNA上反密碼子與mRNA上密碼子堿基配對，使得氨基酸按序列信息依次加入，在酶等因素的作用下連接形成多肽（即蛋白質的一級結構）。9.試述碘乙酸抑制

30、酵母糖酵解原理，并說明在該實驗中所用的三種試劑三氯乙酸、乙酸肼、2,4-二硝基苯肼作用。(2010.10)答：（1）原理：糖酵解時有一步需要從3-磷酸甘油醛轉化為1,3-二磷酸甘油酸，這一步反應需要用到3-磷酸甘油醛脫氫酶，該酶是一個變構酶，由四個亞基構成，碘乙酸等烷化劑和重金屬離子對該酶有不可逆的抑制作用。（2）三種試劑作用：三氯乙酸是一種蛋白質變性劑，可以使酵母中的所有的酶失活，使糖酵解反應無法或只可很小程度上進行。乙酸肼作為穩(wěn)定劑，用來保護三磷酸甘油醛使不自發(fā)分解。由于碘乙酸抑制三磷酸甘油醛脫氫酶使酵解受阻，三磷酸甘油醛堆積，它可與2,4-二硝基苯肼在酸性條件下生成棕色物質。根據(jù)其顏色深

31、淺來判斷三磷酸甘油醛的累積程度。10.試述細胞水平的調節(jié)（2010.10）答：（1）酶區(qū)域定位的調節(jié)：以膜結構和膜功能為基礎的細胞結構效應使細胞內的不同部位進行不同的代謝。（2）酶活性調節(jié)：以代謝途徑和酶分子結構為基礎的酶活性調節(jié)，包括底物對酶的激活和終產物對酶的反饋抑制。（3）酶量的調節(jié)：酶量調節(jié)主要是通過調節(jié)酶蛋白的合成過程來實現(xiàn)的，轉錄是最重要的調節(jié)環(huán)節(jié)。轉錄的產物mRNA是合成酶蛋白的模板，mRNA越多，則酶的生產能力越大。細胞可根據(jù)需要加快或減慢合成mRNA的速度以調節(jié)酶量。它包括底物對酶合成系統(tǒng)的誘導作用（如乳糖操縱子）和產物對酶合成系統(tǒng)的阻遏作用。11.試用你所學過的生化知識解釋

32、為什么人攝入過多糖也易長胖？（2012.1） 答：（1）合成脂肪的原料是脂酰輔酶A和-磷酸甘油；（2）脂酰輔酶A是脂肪酸的活性形式，-磷酸甘油是甘油的活性形式；（3）而體內合成脂肪酸的原料為乙酰輔酶A和NADPH。乙酰輔酶A主要來自于葡萄糖-丙酮酸-乙酰輔酶A，NADPH主要來自于葡萄糖磷酸戊糖分解途徑；（4）-磷酸甘油也可由葡萄糖提供，葡萄糖-磷酸二羥丙酮-磷酸甘油。所以說，當機體攝入過多糖時，糖能夠轉變?yōu)橹?，導致人發(fā)胖。12.簡述原核生物中蛋白質合成（或翻譯）的三個階段。（2013.1）答：以mRNA為直接模板，tRNA為氨基酸運載體,，核蛋白體為裝配場所，共同協(xié)調完成蛋白質生物合成的過

33、程。包含三個階段：（1）合成準備階段；（2）多肽鏈的合成階段；（3）合成后的加工階段。（1）合成準備階段：即氨基酸的活化階段，氨基酸在氨基酸-tRNA合成后酶的作用下，活化成氨基酰-tRNA（2）多肽鏈的合成階段：起始復合物的形成：蛋白質合成首先必須辯認出mRNA上的起始點。mRNA鏈上的起始密碼子是AUG。由起始氨酰-tRNAf 、mRNA 、核糖體及起始因子等經多個步驟組裝成一個“起始復合物”，然后即可進行蛋白質的合成。 肽鏈的延伸：此階段包括氨基酰-tRNA的進入、肽鍵的形成和核糖體的移位三個階段。這三步每重復一次，肽鏈上就增加一個氨基酸，知道m(xù)RNA的終止密碼出現(xiàn)在核糖體的A位時為止。

34、肽鏈合成的終止：當核糖體移到終止密碼時，沒有相應終止密碼的氨基酰-tRNA可以進入A位，肽鏈合成停止。有三種終止因子參與終止步驟。（3）肽鏈合成后的加工肽鏈合成后多數(shù)還要經過加工處理，才能變成有生物活性的蛋白質分子。包括切除甲硫氨酸；到位置后切除信號肽；糖基化修飾；多亞基、輔基締合等。13.試述乳糖操縱子的結構及其通過酶誘導合成和阻遏來調節(jié)代謝的調控機制。（2013.10）【以乳糖操縱子為例說明酶誘導合成的調控過程。（2013.1）】答：（1）乳糖操縱子的結構組成：大腸桿菌乳糖操縱子的控制區(qū)包括調節(jié)基因（I），啟動子（P）和操縱基因（O）；信息區(qū)由-半乳糖苷酶基因（Z），通透酶基因（Y）和乙?；富颍ˋ）串聯(lián)在一起構成。（2）當沒有乳糖存在時，I基