已結(jié)束課程-第六次課酶

上次課回顧酶的概念目前將生物催化劑分為兩類(lèi):酶、核酶（脫氧核酶）定義:是一類(lèi)對(duì)其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)或核酸。第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme按照酶的結(jié)構(gòu)分:單體酶：僅具有三級(jí)結(jié)構(gòu)或只有一個(gè)亞基的酶。如，牛核糖核酸酶A、溶菌酶等寡聚酶：由多個(gè)相同或不同亞基以非共價(jià)鍵連接組成的酶。如，蛋白激酶A、磷酸果糖激酶-1等多酶體系：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。其催化底物反應(yīng)過(guò)程如同流水線(xiàn)，上一個(gè)酶的產(chǎn)物即成為下一個(gè)酶的底物，形成連鎖反應(yīng)。如哺乳動(dòng)物的丙酮酸脫氫酶含有3種酶和5種輔助因子多功能酶或串聯(lián)酶：一些多酶體系在進(jìn)化過(guò)程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類(lèi)酶稱(chēng)為多功能酶。結(jié)合酶：由蛋白質(zhì)部分和非蛋白質(zhì)部分組成單純酶：僅含有蛋白質(zhì)的酶按照酶的分子組成分：蛋白質(zhì)部分：酶蛋白輔助因子

全酶決定酶促反應(yīng)的特異性及催化機(jī)制決定酶促反應(yīng)的性質(zhì)和類(lèi)型輔助因子按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度與作用特點(diǎn)不同可分為輔酶和輔基。輔酶與酶蛋白的結(jié)合疏松，可以用透析或超濾的方法除去。在酶促反應(yīng)中，輔酶作為底物接受質(zhì)子或基團(tuán)后離開(kāi)酶蛋白，參加另一酶促反應(yīng)。輔基則與酶蛋白結(jié)合緊密，不能通過(guò)透析或超濾將其除去。在酶促反應(yīng)中，輔基不能離開(kāi)酶蛋白。輔助因子多為小分子的有機(jī)化合物或金屬離子金屬離子是最多見(jiàn)的輔助因子金屬酶：金屬離子與酶結(jié)合緊密，提取過(guò)程中不易丟失；其金屬離子不作為連接酶與底物的橋梁。如：堿性磷酸酶，含有Mg2+金屬激活酶：金屬離子為酶的活性所必需，但與酶的結(jié)合不甚緊密；其中金屬離子作為連接酶與底物的橋梁。如：檸檬酸合成酶，需要K+的存在。金屬離子的作用：參與催化反應(yīng)，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；穩(wěn)定酶的構(gòu)象；中和電荷，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。指能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域。酶的活性中心二、酶的活性中心是酶分子中執(zhí)行其催化功能的部位一些與酶的活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)稱(chēng)作酶的必需基團(tuán)；這些必須基團(tuán)可以位于酶的活性中心內(nèi)，也可以位于酶的活性中心之外?；钚灾行膬?nèi)的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)識(shí)別與結(jié)合底物和輔酶，形成酶-底物過(guò)度態(tài)催化基團(tuán)可以影響底物的某些化學(xué)鍵的穩(wěn)定性，催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物

位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象和（或）作為調(diào)節(jié)劑的結(jié)合部位所必需。活性中心外的必需基團(tuán)酶活性中心內(nèi)的這些必需基團(tuán)在一級(jí)結(jié)構(gòu)上可能相距較遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上相互接近，共同組成酶的活性中心。輔助因子常參與酶活性中心的組成。底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心三、同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。定義第二節(jié)

酶的工作原理

TheMechanismofEnzymeAction在反應(yīng)前后沒(méi)有質(zhì)和量的變化；只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。酶與一般催化劑的共同點(diǎn)：酶促反應(yīng)的特點(diǎn):（一）酶促反應(yīng)具有極高的效率（二）酶促反應(yīng)具有高度的特異性（三）酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性（四）酶具有不穩(wěn)定性（一）酶促反應(yīng)具有極高的效率

酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。一種酶僅作用于一種或一類(lèi)化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱(chēng)為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴Ｃ傅奶禺愋裕ǘ┟复俜磻?yīng)具有高度的特異性根據(jù)其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度分類(lèi)：絕對(duì)特異性：有的酶只作用于特定結(jié)構(gòu)的底物分子，進(jìn)行一種專(zhuān)一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。這種特異性也稱(chēng)為絕對(duì)專(zhuān)一性。相對(duì)特異性：有些酶對(duì)底物的專(zhuān)一性不是依據(jù)整個(gè)底物分子結(jié)構(gòu)，而是依據(jù)底物分子中的特定的化學(xué)鍵或特定的基團(tuán)，因而可以作用于含有相同化學(xué)鍵或化學(xué)基團(tuán)的一類(lèi)化合物，這種選擇性稱(chēng)為相對(duì)專(zhuān)一性。（三）酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性例如，磷酸果糖激酶-1的活性受AMP的別構(gòu)激活，而受ATP的別構(gòu)抑制。有些酶的合成受物質(zhì)的誘導(dǎo)或阻遏，從而改變細(xì)胞內(nèi)的酶量。例如，胰島素誘導(dǎo)HMG-CoA還原酶的合成，而膽固醇則阻遏該酶合成。酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，如體內(nèi)的代謝物或激素的調(diào)節(jié)，以適應(yīng)機(jī)體對(duì)不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。調(diào)節(jié)的方面：酶的活性和酶的表達(dá)酶的化學(xué)本質(zhì)主要是蛋白質(zhì)。在某些理化因素（如高溫、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿等）的作用下，酶會(huì)發(fā)生變性而失去催化活性。因此，酶促反應(yīng)往往都是在常溫、常壓和接近中性的條件下進(jìn)行的。（四）酶具有不穩(wěn)定性酶促反應(yīng)機(jī)制（一）酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)活化能（二）酶-底物復(fù)合物的形成有利于底物轉(zhuǎn)變成過(guò)渡態(tài)（三）酶的催化機(jī)制呈多元催化作用（一）酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)活化能酶和一般催化劑一樣，加速反應(yīng)的作用都是通過(guò)降低反應(yīng)的活化能實(shí)現(xiàn)的；但酶能使其底物分子獲得更少的能量便可進(jìn)入過(guò)渡態(tài)。反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)活化能

一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過(guò)程底物產(chǎn)物（二）酶-底物復(fù)合物的形成有利于底物轉(zhuǎn)變成過(guò)渡態(tài)酶底物復(fù)合物E+SE+PES(過(guò)渡態(tài))酶催化底物反應(yīng)時(shí)，必須首先與底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物。形成酶-底物復(fù)合物的機(jī)制：1、誘導(dǎo)契合模型2、鄰近效應(yīng)與定向排列效應(yīng)3、表面效應(yīng)使底物分子去溶劑化1、誘導(dǎo)契合作用使酶與底物密切結(jié)合酶活性中心的結(jié)構(gòu)有一定的柔性,當(dāng)?shù)孜锱c酶分子結(jié)合時(shí),誘導(dǎo)酶蛋白的構(gòu)象發(fā)生有利于與底物結(jié)合的變化,使反應(yīng)所需的催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)正確地排列和定向,轉(zhuǎn)入有效的作用位置,這樣才能使酶與底物完全吻合,結(jié)合成中間產(chǎn)物。2.鄰近效應(yīng)與定向排列使諸底物正確定位于酶的活性中心在兩個(gè)以上底物參加的反應(yīng)中，底物之間必須以正確的方向相互碰撞，才有可能發(fā)生反應(yīng)。酶在反應(yīng)中將諸底物結(jié)合到酶的活性中心，使它們相互接近并形成有利于反應(yīng)的正確定向關(guān)系。這種鄰近效應(yīng)與定向排列實(shí)際上是將分子間的反應(yīng)變成類(lèi)似于分子內(nèi)的反應(yīng)，從而提高反應(yīng)速率。酶的活性中心多是酶分子內(nèi)部的疏水“口袋”，酶反應(yīng)在此疏水環(huán)境中進(jìn)行，使底物分子脫溶劑化，排除周?chē)罅克肿訉?duì)酶和底物分子中功能基團(tuán)的干擾性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物與酶分子的密切接觸和結(jié)合。這種現(xiàn)象稱(chēng)為表面效應(yīng)。3.表面效應(yīng)使底物分子去溶劑化（三）酶的催化機(jī)制呈多元催化作用2、共價(jià)催化作用酶可以和底物生成不穩(wěn)定的共價(jià)中間物，這種共價(jià)中間物進(jìn)一步生成產(chǎn)物要比非催化反應(yīng)容易得多。1、酸-堿催化作用酶活性部位上的某些基團(tuán)可以做為良好的質(zhì)子供體或受體對(duì)底物進(jìn)行酸堿催化。第三節(jié)酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)：研究各種因素對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括：酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等。一、酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)曲線(xiàn)在其他因素不變的情況下，底物濃度對(duì)反應(yīng)速率的影響呈矩形雙曲線(xiàn)關(guān)系。[S]V底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響

vVm0.30.2Vm

20.1012345678[S][S]與v關(guān)系：當(dāng)[S]很低時(shí)，[S]與v成比例--一級(jí)反應(yīng)當(dāng)[S]較高時(shí)，[S]與v不成比例-混合級(jí)反應(yīng)當(dāng)[S]很高時(shí)，[S]v不變--零級(jí)反應(yīng)Km中間產(chǎn)物解釋酶促反應(yīng)中底物濃度和反應(yīng)速率關(guān)系的最合理學(xué)說(shuō)是中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)：

E+S

k1k2k3ESE+P（一）米－曼氏方程式揭示單底物反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)特性限速步驟1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速率與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡(jiǎn)稱(chēng)米氏方程式

(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速率Vmax：最大反應(yīng)速率(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]

Km+[S]＝（二）Km與Vm是有意義的酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)參數(shù)Km值的推導(dǎo)Km與Vmax的意義當(dāng)反應(yīng)速率為最大反應(yīng)速率一半時(shí)：Km值的推導(dǎo)Km=[S]Km值等于酶促反應(yīng)速率為最大反應(yīng)速率一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L。VmaxV[S]KmVmax/22=Km+[S]VmaxVmax[S]=VKm的意義意義：Km是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、底物和反應(yīng)環(huán)境（如，溫度、pH、離子強(qiáng)度）有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)。在一定條件下，Km表示酶對(duì)底物的親和力；同一酶對(duì)于不同底物有不同的Km值。Vmax定義：Vmax是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速率，與酶濃度成正比。E+S

k1k2k3ESE+P當(dāng)所有的酶均與底物形成ES時(shí)（即[ES]=[E])，反應(yīng)速率達(dá)到最大，即Vmax=V=k3[E]酶的轉(zhuǎn)換數(shù)定義:當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。意義:可用來(lái)比較每單位酶的催化能力。如果酶的總濃度已知，可從Vmax計(jì)算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)就是動(dòng)力學(xué)常數(shù)K3Vmax=k3[E]K3=Vmax[E]雙倒數(shù)作圖法，又稱(chēng)為林-貝氏作圖法Vmax[S]Km+[S]V=（林－貝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊同取倒數(shù)（三）通過(guò)作圖法求?。薽值與Ｖmax值-1/Km1/Vmax1/[S]1/V（一）底物足夠時(shí)酶濃度與反應(yīng)速率成正比在酶促反應(yīng)系統(tǒng)中，當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟪^(guò)酶的濃度，酶被底物飽和時(shí)，反應(yīng)速率達(dá)最大速率。此時(shí)，反應(yīng)速率和酶濃度變化呈正比關(guān)系。二、酶促反應(yīng)速度的調(diào)節(jié)當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速率與酶濃度成正比。關(guān)系式為：V=k3[E]0V[E]當(dāng)[S]>>[E]時(shí)，Vmax=k3[E]E+S

k1k2k3ESE+P（二）溫度對(duì)反應(yīng)速率的影響酶促反應(yīng)時(shí)，隨著反應(yīng)體系溫度的升高，底物分子的熱運(yùn)動(dòng)加快，增加分子碰撞的機(jī)會(huì)，提高酶促反應(yīng)速率；但當(dāng)溫度升高達(dá)到一定臨界值時(shí)，溫度的升高可使酶變性，使酶促反應(yīng)速率下降。大多數(shù)酶在60℃時(shí)開(kāi)始變性，80℃時(shí)多數(shù)酶的變性已不可逆。酶促反應(yīng)速率達(dá)最大時(shí)的反應(yīng)系統(tǒng)的溫度稱(chēng)為酶的最適溫度。反應(yīng)系統(tǒng)的溫度低于最適溫度時(shí)，溫度每升高10℃反應(yīng)速率可增加1.7—2.5倍。當(dāng)反應(yīng)溫度高于最適溫度時(shí)，反應(yīng)速率則因酶變性失活而降低。溫度對(duì)淀粉酶活性的影響酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應(yīng)進(jìn)行的時(shí)間有關(guān)。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。溫度回升后，酶又恢復(fù)其活性。（三）pH對(duì)酶促反應(yīng)的影響酶分子中的許多極性基團(tuán)，在不同的pH條件下解離狀態(tài)不同，而它們僅在某一解離狀態(tài)時(shí)才最容易同底物結(jié)合或具有最大的催化活性。許多具有可解離基團(tuán)的底物和輔酶的帶電狀態(tài)也受pH改變的影響，從而影響酶對(duì)它們的親和力。此外，pH還可影響酶活性中心的空間構(gòu)象，從而影響酶的活性。雖然不同酶的最適pH各不相同，但除少數(shù)（如胃蛋白酶的最適pH約為1.8，肝精氨酸酶的最適pH為9.8）外：動(dòng)物體內(nèi)多數(shù)酶的最適pH接近中性。酶催化活性最高時(shí)反應(yīng)體系的pH稱(chēng)為酶促反應(yīng)的最適pH。pH對(duì)某些酶活性的影響最適pH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液種類(lèi)與濃度、以及酶純度等因素的影響。（四）酶抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)的影響酶的抑制劑酶的抑制劑與酶變性的區(qū)別：

抑制劑對(duì)酶有一定選擇性引起變性的因素對(duì)酶沒(méi)有選擇性凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱(chēng)為酶的抑制劑。抑制劑可與酶活性中心或中心之外的調(diào)節(jié)位點(diǎn)結(jié)合，從而抑制酶活性。酶抑制劑的分類(lèi)不可逆性抑制根據(jù)抑制劑和酶結(jié)合的緊密程度不同，酶的抑制作用分為：

可逆性抑制反競(jìng)爭(zhēng)性抑制競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑概念舉例抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。此類(lèi)抑制劑不能用透析、超濾等方法去除1、不可逆性抑制劑作用原理有機(jī)磷農(nóng)藥（敵百蟲(chóng)、敵敵侵等）可特異地與膽堿酯酶活性中心絲氨酸殘基的羥基結(jié)合，使膽堿酯酶失活，導(dǎo)致乙酰膽堿堆積，引起膽堿能神經(jīng)興奮，病人可出現(xiàn)惡心、嘔吐、多汗、肌肉震顫、瞳孔縮小、驚厥等癥狀。酸解救有機(jī)磷中毒，可以使用乙酰膽堿拮抗劑阿托品；或者膽堿酯酶復(fù)活劑解磷定低濃度的重金屬離子（Hg2+、Ag+）及As3+等可與巰基酶分子中的巰基結(jié)合使酶失活。例如，路易士氣（一種化學(xué)毒氣）能不可逆地抑制體內(nèi)巰基酶的活性，從而引起神經(jīng)系統(tǒng)、皮膚、黏膜、毛細(xì)血管等病變和代謝功能紊亂。2、可逆性抑制的作用競(jìng)爭(zhēng)性抑制非競(jìng)爭(zhēng)性抑制反競(jìng)爭(zhēng)性抑制類(lèi)型概念抑制劑通常以非共價(jià)鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。I競(jìng)爭(zhēng)性抑制

有些抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，從而阻礙酶－底物復(fù)合物的形成。這種抑制作用稱(chēng)為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。定義SSEEIIEE+P

競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用過(guò)程無(wú)I

有I

競(jìng)爭(zhēng)性抑制的底物濃度曲線(xiàn)v[S]不反應(yīng)Km1Km2Vmax/2[I]Ki

[I

]正常1v1[S]1Vmax-1Km(1+)-1Km

競(jìng)爭(zhēng)性抑制的特征曲線(xiàn)：I與S分子結(jié)構(gòu)相似，是S的類(lèi)似物或過(guò)渡態(tài)類(lèi)似物；Vmax不變，表觀(guān)Km增大；不影響酶的轉(zhuǎn)換數(shù)。抑制程度取決于I與E的親和力，以及[I]和[S]的相對(duì)濃度比例，能用增大[S]的辦法克服。競(jìng)爭(zhēng)性抑制的特點(diǎn)：

利用乙醇治療甲醇中毒的原理，就是競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。甲醇本身只有輕度毒性，但肝臟中的醇脫氫酶將它轉(zhuǎn)變?yōu)楦叨拘缘募兹恍枭倭考兹┘纯蓪?dǎo)致失明和死亡。乙醇與甲醇競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合肝臟醇脫氫酶的活性中心，因而能減緩由甲醇產(chǎn)生甲醛（乙醇轉(zhuǎn)變?yōu)楹苋菀状x掉的乙醛）。于是，通過(guò)服用乙醇，大部分甲醇將在轉(zhuǎn)變成甲醛之前，就從尿中排出體外而不傷害人體。舉例有些抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)相結(jié)合，不影響酶與底物的結(jié)合，酶和底物的結(jié)合也不影響酶與抑制劑的結(jié)合，底物和抑制劑之間無(wú)競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系。但酶-底物-抑制劑復(fù)合物(ESI)不能進(jìn)一步釋放出產(chǎn)物。這種抑制作用稱(chēng)作非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。II非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用定義反應(yīng)模式+S－S+S－S+ESIEIEESEPE+SESE+P+IEI+SEIS+I特點(diǎn)抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，底物與抑制劑之間無(wú)競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系；抑制程度取決于抑制劑的濃度；動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀(guān)Km不變。1v正常[I]1[S]-1Km1Vmax(1+)[I]Ki定義III反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用此類(lèi)抑制劑也是與酶活性中心外的調(diào)節(jié)位點(diǎn)結(jié)合；不同的是，沒(méi)有底物結(jié)合時(shí)，游離的酶并不能與抑制劑結(jié)合，當(dāng)?shù)孜锱c酶結(jié)合后，酶才能與抑制劑結(jié)合。因此，抑制劑僅與酶·底物復(fù)合物結(jié)合，使中間產(chǎn)物ES的量下降。這種抑制作用稱(chēng)為反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。反應(yīng)模式E+SE+PES+IESI++ESESESIEP

反競(jìng)爭(zhēng)性抑制的特征曲線(xiàn)：

[I]正常1v1[S]1Vmax-1Km[I]Ki(1+)-1Km1Vmax(1+

)[I]Ki1、I與S分子結(jié)構(gòu)不同,I只與ES結(jié)合2、Vmax

和表觀(guān)Km都減小；（存在I時(shí)，不僅不排斥E和S的結(jié)合，反而增加二者的親和力，這與競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用恰恰相反）3、抑制程度取決于[I]和[ES]二者的濃度，不能用增大[S]的辦法克服。

例如：肼類(lèi)化合物對(duì)胃蛋白酶、氰化物對(duì)芳香硫酸酯酶的抑制反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的特點(diǎn)：各種可逆性抑制作用的比較

（五）激活劑可加快酶促反應(yīng)速率定義使酶由無(wú)活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)稱(chēng)為激活劑。激活劑多為金屬離子種類(lèi)必需激活劑：若無(wú)，酶無(wú)活性非必需激活劑：若無(wú)，酶活性很弱第四節(jié)

酶的調(diào)節(jié)

TheRegulationofEnzyme酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）酶含量的調(diào)節(jié)（緩慢調(diào)節(jié)）調(diào)節(jié)方式細(xì)胞根據(jù)內(nèi)外環(huán)境的變化而調(diào)整細(xì)胞內(nèi)代謝時(shí)，都是通過(guò)對(duì)反應(yīng)的關(guān)鍵酶的活性進(jìn)行調(diào)節(jié)而實(shí)現(xiàn)的。（一）變構(gòu)酶通過(guò)變構(gòu)調(diào)節(jié)酶的活性一、調(diào)節(jié)酶活性可對(duì)酶促反應(yīng)進(jìn)行快速調(diào)節(jié)（二）通過(guò)對(duì)酶的化學(xué)修飾而調(diào)節(jié)酶活性1、別構(gòu)調(diào)節(jié)（又稱(chēng)變構(gòu)調(diào)節(jié)）一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性，此種調(diào)節(jié)方式稱(chēng)別構(gòu)調(diào)節(jié)。受別構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱(chēng)為別構(gòu)酶，引起別構(gòu)效應(yīng)的物質(zhì)稱(chēng)為別構(gòu)效應(yīng)劑。酶分子與別構(gòu)效應(yīng)劑結(jié)合的部位稱(chēng)為別構(gòu)部位。別構(gòu)效應(yīng)劑可分為：別構(gòu)激活劑和別構(gòu)抑制劑變構(gòu)酶常為多個(gè)亞基構(gòu)成的寡聚體，具有協(xié)同效應(yīng)。變構(gòu)激活變構(gòu)抑制變構(gòu)酶的Ｓ形曲線(xiàn)[S]V無(wú)變構(gòu)效應(yīng)劑酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)是體內(nèi)代謝途徑的重要快速調(diào)節(jié)方式之一。（二）酶的化學(xué)修飾調(diào)節(jié)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)結(jié)合，從而改變酶的活性，此過(guò)程稱(chēng)為共價(jià)修飾調(diào)節(jié)。共價(jià)修飾磷酸化與脫磷酸化（最常見(jiàn)）乙?；兔撘阴；谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與－S－S互變

常見(jiàn)類(lèi)型酶的化學(xué)修飾是體內(nèi)快速調(diào)節(jié)的另一種重要方式。有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無(wú)活性前體，此前體物質(zhì)稱(chēng)為酶原。（三）酶原的激活使無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變成有催化活性的酶酶原(zymogen)酶原的激活在一定條件下，酶原水解開(kāi)一個(gè)或幾個(gè)特定的肽鍵，致使構(gòu)象發(fā)生改變而表現(xiàn)出酶的活性。酶原向酶的轉(zhuǎn)變過(guò)程稱(chēng)為