細胞骨架與細胞運動

第九章：細胞骨架與細胞運動一、主要內容1．細胞骨架的組成和功能2．微管3．微絲4．中間纖維

二、計劃學時及安排本章計劃4學時:1～2、3～4節(jié)各2學時。學習的重點和難點細胞骨架是細胞內由蛋白質纖維構成的網絡結構,包括微管、肌動蛋白纖維、中間纖維。細胞骨架有多種功能：作為支架維持細胞的形態(tài)、參與細胞的信號傳導、參與細胞分裂、細胞的運動等。本章主要介紹和討論細胞骨架的三類主要成分的結構和功能。1.第一節(jié)從總體上介紹細胞骨架的組成和功能,包括細胞骨架的組成、分布和基本功能;同時介紹了細胞骨架的研究方法。在這一節(jié)的學習過程中要建立這樣一種概念：細胞是一種三維結構，并且是可以變幻的結構。2.微管是細胞骨架的主要結構,對于微管的學習要掌握微管的結構和微管的基本構件--微管蛋白的特性、微管的動力學特性、微管的組裝過程、微管結合蛋白和分子發(fā)動機、微管的功能等。重點是微管的動力學和分子發(fā)動機的工作原理。3.微絲的結構和功能,包括微絲的組裝、微絲結合蛋白、微絲在肌收縮中的作用及肌收縮的滑動絲模型及分子基礎、微絲在非肌細胞中的功能等是本章的重點內容。4.中間纖維是細胞骨架中了解最不清楚的結構，其原因是目前尚無作用于中間纖維的特異性藥物。由于對中間纖維的研究遠沒有對微管和微絲的研究清楚,故只作簡略介紹,對其結構和功能有基本的了解即可。本章的核心內容有：各種分子發(fā)動機的結構和功能特點、肌收縮的機理和滑動模型。與本章有關聯(lián)的章節(jié)有：第四章（細胞連接）、第十一章（核纖層蛋白）、第十二章（細胞分裂）等。9.細胞骨架與細胞運動細胞除了含有各種細胞器外,在細胞質中還有一個三維的網絡結構系統(tǒng)，這個系統(tǒng)被稱為細胞骨架(圖)。

9.1細胞骨架(cytoskeleton)的組成和功能細胞除了具有遺傳和代謝兩個主要特性之外,還有兩個特性,就是它的運動性和維持一定的形態(tài)。細胞骨架是細胞運動的軌道,也是細胞形態(tài)的維持和變化的支架。細胞骨架系統(tǒng)9.1.1細胞骨架的組成和分布●組成細胞骨架是細胞內以蛋白質纖維為主要成分的網絡結構,由主要的三類蛋白纖絲(filamemt)構成，包括微管、微絲（肌動蛋白纖維）和中間纖維?！穹植嘉⒐苤饕植荚诤酥車?并呈放射狀向胞質四周擴散。微絲主要分布在細胞質膜的內側。而中間纖維則分布在整個細胞中(圖)。細胞骨架的三類主要成分及其分布9.1.2細胞骨架的功能●作為支架(scaffold),如紅細胞質膜膜骨架結構維持?！裨诩毎麅刃纬梢粋€框架(framework)結構,為細胞內的各種細胞器提供附著位點。細胞骨架是胞質溶膠的組織者，將各種細胞器組成不同的體系和區(qū)域的網絡結構?！駷榧毎鞯倪\動和細胞內物質運輸提供機械支持。細胞骨架作為細胞內物質運輸?shù)能壍?；如染色體向兩極的移動，含神經遞質的小泡向神經細胞末端的運輸?！駷榧毎麖囊粋€位置向另一位置移動。如偽足的形成也是由細胞骨架提供機械支持。纖毛和鞭毛等運動器官主要是由細胞骨架構成的?！駷樾攀筊NA提供錨定位點，幫助mRNA翻譯成多肽。用非離子去垢劑提取細胞成分可發(fā)現(xiàn)細胞骨架相當完整，許多與蛋白質合成有關的成分同不被去垢劑溶解的細胞骨架結合在一起?！駞⑴c細胞的信號傳導。有些細胞骨架成分常同細胞質膜的內表面接觸，這對于細胞外環(huán)境中的信號在細胞內的傳導起重要作用。●是細胞分裂的機器。有絲分裂的兩個主要事件,核分裂和胞質分裂都與細胞骨架有關。細胞骨架是一種高度動態(tài)的組織，它們的組裝、去組裝和再組裝都很快。細胞骨架的動態(tài)性質是至關重要的。9.1.3細胞骨架的研究方法■熒光顯微鏡在細胞骨架研究中的應用●可用熒光顯微鏡研究細胞骨架的動力學，包括組裝、去組裝和物質運輸?shù)?。這種方法還有一個好處，就是在活細胞時就可以觀察?！窨捎脽晒饪贵w研究以很低濃度存在的蛋白質在細胞內的位置,因為標記的熒光抗體同特異的蛋白具有很高的親和性,只要有相應的蛋白存在,就一定會有反應,因為這種反應是特異的,通過熒光顯微鏡觀察就可確定。用這種方法對微管、肌動蛋白纖維、中間纖維進行了成功定位(圖)。圖相同細胞中微管、微絲和中間纖維的熒光定位三種不同熒光染料探針同相應的蛋白纖維結合從而使細胞內的纖維被染色。(a)含有肌動蛋白的纖維被蘑菇毒素鬼筆環(huán)肽標記;(b)含微管蛋白的微管被微管蛋白的抗體標記;(c)中間纖維被抗波形蛋白的抗體標記。三種混合的熒光標記物,各自的光都不強,并且各自的熒光波長不同。檢查時,用不同的濾光片,每次濾去兩種光。■電子顯微技術的應用細胞骨架的一個很特別的性質是在非離子去垢劑，如TritonX-100處理時保持非溶解狀態(tài)。當用這類去垢劑處理細胞時，可溶性的物質、膜成分被抽提出來，留下細胞骨架，并且同活細胞中的結構完全一樣。根據(jù)這一特性，采用金屬復型技術在電子顯微鏡下觀察到細胞骨架的基本排列(圖)。細胞骨架的電子顯微鏡檢查用非離子去垢劑TritonX-100處理成纖維細胞,并進行冰凍干燥和金屬復型的細胞骨架。SF表示的是成束的微絲,MT表示微管;R是多聚核糖體。9.1微絲(microfilament)微絲又稱肌動蛋白纖維(actinfilament)，由肌動蛋白組成的、直徑為7－9nm的纖維。微絲是雙股肌動蛋白絲以螺旋的形式組成的纖維。肌動蛋白纖維也是一種極性分子,具有兩個不同的末端，一個是正端，另一個是負端。

9.3.1微絲的形態(tài)和組成■微絲的存在方式與分布●存在方式微絲主要是由肌動蛋白(actin)組成的。微絲比微管細，更具有彈性，通常比微管短。細胞中肌動蛋白纖維的數(shù)量比微管多，全部肌動蛋白纖維加起來，其總長度大約是微管的30倍。肌動蛋白纖維在細胞中通常成束存在(圖)，這種成束的肌動蛋白纖維比單個的肌動蛋白纖維的強度大?！穹植嘉⒔z首先發(fā)現(xiàn)于肌細胞中,在橫紋肌和心肌細胞中肌動蛋白成束排列組成肌原纖維,具有收縮功能。微絲也廣泛存在于非肌細胞中。在細胞周期的不同階段或細胞流動時,它們的形態(tài)、分布可以發(fā)生變化。因此,非肌細胞的微絲同胞質微管一樣,在大多數(shù)情況下是一種動態(tài)結構,以不同的結構形式來適應細胞活動的需要。細胞中成束的肌動蛋白纖維（a）微絨毛；(b)細胞質中的收縮束；（c）運動細胞前緣的鞘和指；(d)細胞分裂時的收縮環(huán)。■微絲的結構單位:肌動蛋白●肌動蛋白的兩種存在方式肌動蛋白以兩種形式存在（圖）,即單體和多聚體。單體的肌動蛋白是由一條多肽鏈構成的球形分子,又稱球狀肌動蛋白(globularactin,G-actin),肌動蛋白的多聚體形成肌動蛋白絲,稱為纖維狀肌動蛋白(fibros

actin,F-actin)。在電子顯微鏡下,F-肌動蛋白呈雙股螺旋狀,直徑為8nm,螺旋間的距離為37nm。單體G-肌動蛋白和纖維狀F-肌動蛋白的結構(a)非肌細胞中β-Actin單體的結構模型,像是扁平的分子,由體積相等的兩個部分組成,中間有一個裂口,并且有四個亞結構域,用Ⅰ-Ⅳ表示。ATP在裂口的地方與肌動蛋白結合。N端和C末端位于亞結構域Ⅰ。(b)電子顯微鏡觀察的經負染的絲狀肌動蛋白的形態(tài)。(c)肌動蛋白纖維亞基的裝配模型?！窦拥鞍椎姆肿咏M成肌動蛋白是一種中等大小的蛋白質,由375個氨基酸殘基組成,并且是由一個大的、高度保守的基因編碼。單體肌動蛋白分子的分子量為43kDa,主要有三個結合位點：一個是ATP結合位點,另兩個都是與肌動蛋白結合的結合蛋白結合位點。●肌動蛋白的編碼基因某些單細胞生物,如酵母、阿米巴蟲等只有一個肌動蛋白基因,而一些多細胞的生物含有多個肌動蛋白基因。如人就有6個肌動蛋白基因,每一個編碼一種肌動蛋白異構體。某些植物含有多達60個肌動蛋白基因。肌動蛋白是非常保守的,可與組蛋白相比?！窦拥鞍椎男揎椉拥鞍滓惨涍^翻譯后修飾,主要是進行N-末端的?；鸵粋€組氨酸殘基的甲基化,這種修飾作用增加了功能的多樣性。

●肌動蛋白的極性其一端氨基和羧基端的暴露，稱為＋端，另一端為－端。9.3.2微絲的裝配動力學條件：ATP、適宜的溫度、存在K+和Mg2+離子。過程：2-3個actin聚集成一個核心（核化）；ATP-actin分子向核心兩端加合。微絲具有極性，ATP-actin加到(+)極的速度要比加到(-)極的速度快5-10倍。溶液中ATP-肌動蛋白的濃度處于臨界濃度時，ATP-肌動蛋白在(+)端添加，而從(-)端分離，表現(xiàn)出“踏車”現(xiàn)象。圖10-34G-肌動蛋白與F-肌動蛋白模式圖(a)G-肌動蛋白;(b)F-肌動蛋白二、微絲結合蛋白（p269）已知的的微絲結合蛋白有100多種，分為以下類型：1．核化蛋白：使游離actin核化，開始組裝，Arp2．單體隱蔽蛋白：阻止游離actin向纖維添加，thymosin

3．封端蛋白：使纖維穩(wěn)定，CapZ4．單體聚合蛋白：將結合的單體安裝到纖維，profilin

5．微絲解聚蛋白：使微絲去組裝，cofilin

6．交聯(lián)蛋白：fimbrin，能夠使兩個或多個肌動蛋白纖維產生交聯(lián)，使細胞內的肌動蛋白纖維形成網絡結構7．纖維切斷蛋白：將微絲切斷，gelsolin8．膜結合蛋白：vinculin，又如紅細胞膜骨架和細胞的整聯(lián)蛋白連接核化蛋白■肌動蛋白纖維的裝配體外實驗表明,肌動蛋白纖維的裝配分三步進行，并且是三個連續(xù)的過程?！窕具^程●影響裝配的因素1微絲的裝配受肌動蛋白臨界濃度的影響。2某些一些離子濃度的影響?！馎TP的作用肌動蛋白的聚合過程伴隨著ATP的水解，在聚合過程中，G-肌動蛋白先要結合ATP，然后ATP-G-肌動蛋白單體再結合到F-肌動蛋白的兩端，加到F-肌動蛋白上。一旦ATP-G-肌動蛋白單體結合到F-肌動蛋白纖維上，同肌動蛋白結合的ATP就會慢慢降解為ADP，并釋放出Pi（圖10-36）。圖10-36微絲裝配過程中ATP的水解■微絲的動態(tài)性質●極性F-肌動蛋白也有結構上和功能上的極性(polarity)。由于構成F-肌動蛋白的所有亞基都是從同一個方向加到多聚體上,所以F-肌動蛋白絲具有方向性,結合ATP豁口的一端為負端(-),另外一端為正端(+)。而且,兩端的生長速度是不同的,(+)端生長快，(-)端生長慢。一般而言,正端生長速度比負端快5～10倍,這種極性是由ATP決定的。體外實驗證明了這種現(xiàn)象(圖)。用肌動蛋白封端蛋白封住負端,微絲繼續(xù)快速加長,但是用封端蛋白封住正端,F-肌動蛋白加長的速率非常慢。F-肌動蛋白功能上的極性是指行使功能時具有方向性,如以微絲作為運輸軌道的發(fā)動機蛋白與微絲的結合是按方向識別的。F-肌動蛋白絲兩端不斷生長●踏車現(xiàn)象(treadmilling)

在微絲裝配時,若G-肌動蛋白分子添加到F-肌動蛋白絲上的速率正好等于G-肌動蛋白分子從F-肌動蛋白上失去的速率時,微絲凈長度沒有改變,這種過程稱為肌動蛋白的踏車現(xiàn)象(圖)。肌動蛋白踏車現(xiàn)象是由G-肌動蛋白單體的臨界濃度決定的。發(fā)生踏車現(xiàn)象時,雖然F-肌動蛋白絲的凈長度沒有發(fā)生變化.但是裝配與去裝配仍在進行,只不過添加到微絲上的G-肌動蛋白分子與脫下來的速率相等。●微絲的動態(tài)平衡在體內,有些微絲是永久性結構,如肌肉中的細絲及上皮細胞微絨毛中的軸心微絲等。有些微絲是暫時性結構,如胞質分裂環(huán)中的微絲。在大多數(shù)動物細胞中,大約有70%的肌動蛋白是游離的單體或者和其他蛋白結合成小的復合物,在游離肌動蛋白分子和微絲之間存在著動態(tài)平衡，它們可以幫助激發(fā)和調節(jié)細胞內微絲的功能。微絲的踏車現(xiàn)象■影響肌動蛋白單體-多聚體平衡的毒素（p267）●細胞松弛素B(cytochalasinsB)和Latrunculin

細胞松弛素B是第一個用于研究細胞骨架的藥物，它是真菌分泌的生物堿(圖)。細胞松弛素(細胞松弛素B及其衍生物)在細胞內同微絲的正端結合,并引起F-肌動蛋白解聚，阻斷亞基的進一步聚合?！窆砉P環(huán)肽(phalloidin)

從一種毒性菇類中分離的劇毒生物堿，它同細胞松弛素的作用相反,只與聚合的微絲結合,而不與肌動蛋白單體分子結合。它同聚合的微絲結合后,抑制了微絲的解體,因而破壞了微絲的聚合和解聚的動態(tài)平衡。細胞松弛素B的結構■肌動蛋白重要的結合蛋白:肌球蛋白（p274）肌球蛋白(myosin)∶●肌球蛋白的類型已鑒定:肌球蛋白Ⅰ、Ⅱ和Ⅴ?！袢惣∏虻鞍捉Y構相似性頭部結構域是最保守的結構域，它含有與肌動蛋白、ATP結合的位點，負責產生力。與頭部相鄰的結構域是α螺旋的頸部，它通過同鈣調素或類似鈣調素的調節(jié)輕鏈亞基的結合來調節(jié)頭部的活性。尾部結構域含有決定尾部是同膜結合還是同其它的尾部結合的位點（圖）。三種類型的肌球蛋白的結構比較●三種類型的肌球蛋白的結構差異。肌球蛋白Ⅱ和Ⅴ是二聚體，肌球蛋白Ⅰ是單體蛋白，它同肌球蛋白Ⅴ一樣，含有同膜結合的尾。這三種肌球蛋白間的差異在于同頸部結合的輕鏈的數(shù)量和類型?！窦∏虻鞍注虻慕Y構特點肌球蛋白Ⅱ含有2條相同的長肽鏈和4條短肽鏈,長肽鏈的相對分子質量為200kDa,稱為重鏈(heavychain),短肽鏈稱為輕鏈(lightchain)。●肌球蛋白的功能肌球蛋白Ⅱ為肌肉收縮和胞質分裂提供力，而肌球蛋白Ⅰ和Ⅴ則涉及細胞骨架與膜之間的相互作用，如膜泡的運輸。肌球蛋白Ⅰ、肌球蛋白Ⅴ的尾部能夠同質膜或細胞內細胞器的膜結合(圖)，推測它們能夠以微絲為軌道運輸小泡。兩個肌球蛋白Ⅱ能夠通過桿狀尾部聚合在一起，形成寡聚的肌球蛋白纖維，這種纖維具有雙極性，頭部位于兩端，中間有一個裸露的帶(圖),這種結構參與肌肉收縮。肌球蛋白尾部結構域的功能（a）肌球蛋白Ⅰ和肌球蛋白Ⅴ可用尾部的不定位點與膜結合，起運輸作用；

(b)肌球蛋白Ⅱ的螺旋狀的尾部能夠聚合形成粗肌絲?！窦∏虻鞍椎倪\動機理（p280）所有肌球蛋白的頭都能在肌動蛋白纖維上行走。目前較為公認的是滑動模型，認為單個ATP分子的水解同肌球蛋白運動的一次循環(huán)相偶聯(lián)。該模型的核心是肌球蛋白的頭部隨著ATP的結合和水解不斷產生構型的變化，從而引起在微絲上的移動。每一循環(huán)包含四個基本步驟(圖):ATP水解與肌球蛋白沿肌動蛋白絲移動偶聯(lián)模型肌細胞:特化的肌收縮功能（p277）

■骨骼肌細胞的基本結構●肌纖維(myofibers)肌肉由肌原纖維組成，肌原纖維包括粗肌絲和細肌絲，粗肌絲主要成分是肌球蛋白，細肌絲的主要成分是肌動蛋白、原肌球蛋白和肌鈣蛋白。

●肌原纖維(myofibril)肌原纖維是橫紋肌中長的、圓柱形的結構。肌原纖維有明暗相間的帶，明帶稱為I帶(Iband)，暗帶稱為A帶(Aband)。在I帶中有一條著色較深的線,叫Z線?！窦」?jié)(sarcomere)肌節(jié)是Z線將肌原纖維分成的一系列的重復單位,含有一個完整的A帶和兩個二分之一I帶（圖）,肌節(jié)是肌收縮的單位。肌細胞的結構■肌原纖維的結構在電子顯微鏡下揭示肌原纖維是由兩種類型的長纖維構成,一種是細肌絲，直徑為6nm；另一種是粗肌絲，直徑為15nm。明帶只含有細肌絲，所以比較亮，而暗帶之所以暗，是因為有粗肌絲和細肌絲的重疊。粗肌絲的長度占據(jù)整個A帶，而細肌絲沒有伸展到A帶的中央區(qū)，所以A帶的中央區(qū)也比較明亮，該區(qū)叫H帶(圖)?！翊旨〗z(thinkfilament)

組成肌節(jié)的肌球蛋白絲。肌原纖維的結構（肌小節(jié)）●細肌絲(thinfilament)

組成肌節(jié)的肌動蛋白絲。細肌絲還有兩個結合蛋白,即原肌球蛋白和肌鈣蛋白。細肌絲的兩端分別與兩個不同的肌動蛋白加帽蛋白結合(圖),一個是CapZ蛋白,另一個是原肌球調節(jié)蛋白。CapZ蛋白結合在肌動蛋白的(+)端,位于Z線。原肌球調節(jié)蛋白結合在肌動蛋白的(-)端。這兩種蛋白的結合有利于細肌絲的穩(wěn)定,防止去聚合。

●Z線(Zdisk)是纖維網狀結構,它的主要功能是錨定肌動蛋白纖絲的正端。至于肌動蛋白纖絲是如何同Z線結合的,尚不清楚,推測加帽蛋白CapZ蛋白和交聯(lián)蛋白α-輔肌動蛋白(α-actinin)都有作用。α-輔肌動蛋白是Z線提取物中的主要成份,它很可能在I帶中將細肌絲交聯(lián)成束。肌節(jié)中與細肌絲結合的加帽蛋白的結合部位和作用●原肌球蛋白(tropomyosin,Tm)原肌球蛋白是細肌絲中肌動蛋白的結合蛋白，由兩條平行的多肽鏈組成α螺旋構型，每條原肌球蛋白首尾相接形成一條連續(xù)的鏈同肌動蛋白細肌絲結合,正好位于雙螺旋的溝(grooves)中?！窦♀}蛋白(troponin.Tn)肌鈣蛋白由3個多肽，即肌鈣蛋白T(Tn-T)、肌鈣蛋白I(Tn-I)、肌鈣蛋白C(Tn-C)組成的復合物(圖)。Tn-I能夠同肌動蛋白以及Tn-T結合,它同肌動蛋白的結合就抑制了肌球蛋白與肌動蛋白的結合。Tn-C是肌鈣蛋白的Ca2+結合亞基，Tn-C控制著原肌球蛋白在肌動蛋白纖維表面的位置。在細肌絲上大約每隔40nm就結合有一個肌鈣蛋白。(a)原肌球蛋白的螺旋結構;(b)原肌球蛋白的序列特征,C是保守區(qū),V是可變區(qū),不同來源的原肌球蛋白的V區(qū)序列可能不同;非肌細胞中的原肌球蛋白的長度要短些,但保守區(qū)的組成相同;(c)原肌球蛋白、肌鈣蛋白和肌動蛋白的結合關系。p278在肌節(jié)中除了上述的蛋白成分外,還有兩種重要的蛋白:肌聯(lián)蛋白和伴肌動蛋白(圖)。肌聯(lián)蛋白-伴肌動蛋白纖維系統(tǒng)對粗肌絲和細肌絲的穩(wěn)定作用(a)每條粗肌絲都有肌聯(lián)蛋白纖維維持它的穩(wěn)定,跨度起自Z線到M線;每條細肌絲的(+)端到(-)都結合有伴肌動蛋白纖維；(b)用凝溶角蛋白（一種纖維切割蛋白）處理肌細胞,破壞了肌節(jié)中的細肌絲,沒有了肌動蛋白的支持,伴肌動蛋白凝縮在Z線?！黾∈湛s的滑動絲模型及分子基礎●實驗依據(jù)研究發(fā)現(xiàn):肌收縮過程中，肌節(jié)幾乎縮短50%，但是肌節(jié)的A帶的長度并沒有發(fā)生變化。肌節(jié)的縮短只是伴隨著I帶的縮短，在整個收縮的肌纖維中，I帶幾乎消失了?！窕瑒咏z模型兩個英國研究小組的科學家們提出滑動絲模型解釋肌收縮的機理。他們推測:肌節(jié)的縮短并不是因纖絲的縮短而引起,而是由纖絲互相滑動所致。細肌絲向肌節(jié)中央滑動,肌絲滑進了A帶之中導致重疊部分增加,使得I帶和H帶的寬度縮小,其結果是縮短了肌節(jié)，減少了肌纖維的長度(圖)。肌收縮時肌節(jié)的收縮(a)肌收縮時肌節(jié)長度變化及肌節(jié)結構差異示意圖。在肌收縮時,肌球蛋白的交聯(lián)橋(cross-bridge)與周圍的細肌絲接觸,細肌絲被推動滑向肌節(jié)的中心。(b)肌收縮時的電子顯微鏡照片?！馛a2+離子對肌收縮的調節(jié)作用細胞中Ca2+離子濃度能夠調節(jié)原肌球蛋白對肌動蛋白的抑制作用,因為高濃度的Ca2+離子能夠同肌鈣蛋白的Tn-C亞基結合，改變原肌球蛋白同肌動蛋白結合的位置，解除原肌球蛋白對肌動蛋白的抑制，露出與肌球蛋白結合的位點(圖)。

Ca2+離子對原肌球蛋白與肌動蛋白結合的影響●Ca2+離子濃度調節(jié):肌收縮與神經興奮相偶聯(lián)當動作電位到達神經細胞末梢時，它觸發(fā)神經遞質擴散，穿過軸突，并同相鄰靶細胞的質膜結合，使細胞質膜去極化，最后信號通過與肌質網相鄰的T管激發(fā)肌質網向胞質溶膠釋放貯存的Ca2+離子,從而使胞質溶膠中的Ca2+離子濃度快速升高,使電信號轉變成化學信號(圖)。肌質網對骨骼肌胞質溶膠中Ca2+離子濃度的調節(jié)作用(a)肌纖維的三維結構圖;(b)SR釋放Ca2+離子。①神經信號傳遞到肌纖維的細胞質膜,經T管靠近肌質網;②誘導肌質網釋放Ca2+離子,使胞質溶膠中Ca2+離子濃度升高。釋放出來的Ca2+離子同肌鈣蛋白結合，解除原肌球蛋白對肌動蛋白的抑制，使得粗肌絲肌球蛋白的頭部得以同肌動蛋白接觸，形成交聯(lián)橋。然后再由ATP同肌球蛋白頭部的ATP結合位點結合，并通過ATP的水解提供能量，以及肌球蛋白頭部構型的變化，引起粗肌絲與細肌絲間的滑動，產生肌肉的收縮。肌動蛋白和肌球蛋白在非肌細胞中的作用

■粘著斑和微絨毛中的束狀肌動蛋白纖維●應力纖維(streefibers)（p271）當將細胞放在培養(yǎng)瓶中進行培養(yǎng)時，細胞需要同培養(yǎng)瓶底接觸，將自己平鋪在基底，這種結合通常需要形成一種特殊的緊密的粘合斑。在粘合斑的細胞質膜的下方有肌動蛋白成束狀排列，這種結構叫應力纖維(圖)。應力纖維具有收縮功能，它在細胞的形態(tài)發(fā)生、細胞分化和組織形成中具有重要作用。由整聯(lián)蛋白介導的細胞外基質同細胞內的連接也是通過應力纖維。應力纖維的形態(tài)與結構組成：應力纖維的結構組成,肌動蛋白呈反向平行,其它三種蛋白以各自的方式排列,將微絲裝配成束狀應力纖維。

微絨毛(microvilli)

是一些動物細胞表面的指狀突起。微絨毛的長度為1～3μm，直徑為0.1μm,由幾十個成束平行排列的肌動蛋白纖維支持并定向。微絨毛中肌動蛋白纖維的排列方向相同，(+)端指向微絨毛的尖端（圖）。一個腸細胞表面有幾千個微絨毛,它們的存在大大增加了腸上皮表面面積,有利于吸收營養(yǎng)物質。微絨毛不含肌球蛋白Ⅱ、原肌球蛋白和α輔基蛋白,因而無收縮作用。圖

微絨毛中的肌動蛋白束及其相關蛋白（p273）■細胞內運輸作用微絲同微管一樣,在細胞內可以作為分子馬達進行物質運輸?shù)能壍馈Ｈ缧∨莸倪\輸,可通過肌球蛋白Ⅰ同微絲結合,將小泡沿微絲的負極向正極移動。另外,肌球蛋白Ⅰ的尾部同質膜結合，利用其頭部可將微絲從一個部位運向另一個部位(圖)。（p276）

肌球蛋白的功能（a）運輸小泡；(b)運輸微絲?！霭|環(huán)流（p270-271）胞質環(huán)流是菌類、藻類和高等植物細胞中非常活躍的運動現(xiàn)象。胞質環(huán)流是由肌動蛋白和肌球蛋白相互作用引起的。胞質環(huán)流對于細胞的營養(yǎng)代謝具有重要作用，能夠不斷地分配各種營養(yǎng)物和代謝物，使它們在細胞內均勻分布(圖)。典型的胞質環(huán)流。在此過程中,細胞質環(huán)繞中央液泡流動。植物細胞的胞質環(huán)流■細胞蠕動(cellcrawling)（p272）最早研究的細胞移動是變形蟲，開始稱為阿米巴運動后來稱為細胞蠕動。●單細胞的蠕動-變形運動原生動物中的變形蟲,高等動物的巨噬細胞和白細胞等能夠依靠細胞體的變化進行移動,叫變形運動。通常要靠胞質環(huán)流形成偽足,細胞沿著偽足形成的方向前進。在變形運動中，肌動蛋白起了重要作用。實際上，"溶膠-凝膠（sol-gel）"和"凝膠-溶膠(gel-sol)"的相互轉變是肌動蛋白纖維單體和聚合體的相互轉變，單體是可溶的，而纖維是較硬的，流動性自然差。胞質環(huán)流與細胞運動●細胞移動:依靠伸展、附著和收縮的重復循環(huán)用培養(yǎng)的動物細胞研究多細胞動物體內細胞的移動,發(fā)現(xiàn)培養(yǎng)的動物細胞移動可以分為三個過程(圖)∶首先是細胞前緣的擴展(extension)，這一步是由肌動蛋白的聚合作用引起的;第二是擴展的前緣通過粘著斑的形成附著到基底(substratum)；第三是通過胞質溶膠向前流動和細胞尾部的收縮將細胞向前推進，在細胞質收縮過程中，肌動蛋白纖維切割蛋白可能起了重要作用。培養(yǎng)的動物細胞蠕動的三個過程示意圖●細胞蠕動過程中力產生的機制細胞運動中力的產生有兩種假說(圖):一種是通過微絲的裝配將質膜向前推進。另一種假說認為力的產生是由肌球蛋白和肌動蛋白相互作用的結果。細胞蠕動中力產生的兩種假說。(a)微絲裝配假說；(b)滑動假說?！黾拥鞍缀图∏虻鞍注蛟诎|分裂中的作用（p274）在細胞的有絲分裂后期進行的胞質分裂，主要是通過肌動蛋白和肌球蛋白形成的纖維束，并通過由這種束狀纖維形成的收縮環(huán)的收縮將細胞切割開，維持了子細胞的正常形態(tài)大小(圖)。肌動蛋白在細胞赤道處裝配成環(huán)狀結構，通過肌球蛋白的作用進行環(huán)的收縮形成分裂溝，最后將細胞一分為二。胞質分裂中收縮環(huán)的形成及作用9.2微管(microtubule)微管是細胞質骨架系統(tǒng)中的主要成分,是1963年首先由Slautterback在水螅細胞中發(fā)現(xiàn)的。1微管的結構和類型微管是直徑為24～26nm的中空圓柱體。外徑平均為24nm,內徑為15nm。微管的長度變化不定，在某些特化細胞中,微管可長達幾厘米(如中樞神經系統(tǒng)的運動神經元)。微管壁大約厚5nm，微管通常是直的,但有時也呈弧形。細胞內微管呈網狀和束狀分布,并能與其他蛋白共同組裝成紡錘體、基粒、中心粒、纖毛、鞭毛、軸突、神經管等結構。

■微管的基本構件——微管蛋白(tubulin)（p282）微管是以微管蛋白異源二聚體為基本構件構成的(圖)。微管的結構和亞基組成●兩種微管蛋白組成微管的球形微管蛋白是α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin),這兩種微管蛋白具有相似的三維結構,能夠緊密地結合成二聚體,作為微管組裝的亞基?！癜被峤M成α亞基由450個氨基酸組成,β亞基由455個氨基酸組成,它們的相對分子質量約55kDa。這兩種亞基有35～40%的氨基酸序列同源,表明編碼它們的基因可能是由同一原始祖先演變而來。α和β微管蛋白的亞基都是直徑為4nm的球形分子，所以這種異源二聚體的長度為8nm?！馟TP結合位點每一個微管蛋白二聚體有兩個GTP結合位點,一個位于α亞基,另一個位于β亞基上。α亞基上的GTP結合位點是不可逆的結合位點。結合在β亞基上的GTP能夠被水解成GDP，所以這個位點又稱為可交換的位點?！鑫⒐艿念愋臀⒐苡袉挝⒐?、二聯(lián)管和三聯(lián)管等三種類型(圖)。（p282）●單管(singlet)大部分細胞質微管是單管微管,它在低溫、Ca2+和秋水仙素作用下容易解聚,屬于不穩(wěn)定微管。絕大多數(shù)單管是由13根原纖維組成的一個管狀結構?！穸?lián)管(doublet)常見于特化的細胞結構。二聯(lián)管是構成纖毛和鞭毛的周圍小管,是運動類型的微管,它對低溫、Ca2+和秋水仙素都比較穩(wěn)定。組成二聯(lián)管的單管分別稱為A管和B管，其中A管是由13根原二聯(lián)管是由兩個單管融合纖維組成，B管是由10根原纖維組成，所以而成的，一個二聯(lián)管只有23根原纖維。●三聯(lián)管(triplet)見于中心粒和基體，由A、B、C三個單管組成，A管由13根原纖維組成，B管和C管都是10根原纖維，所以一個三聯(lián)管共有33根原纖維。三聯(lián)管對于低溫、Ca2+和秋水仙素的作用是穩(wěn)定的。三種微管排列方式,圖示是三種微管的橫切面。2微管的動力學(microtubuledynamics)除了特化細胞的微管外，大多數(shù)細胞質微管都是不穩(wěn)定的，能夠很快地組裝和去組裝。低溫、提高Ca2+濃度、用某些化學試劑(如秋水仙素)處理生活細胞都會破壞細胞質微管的動態(tài)變化，這些化學試劑與微管蛋白亞基或同微管多聚體結合，阻止微管的組裝或去組裝?！鑫⒐芙M裝的起始點∶微管組織中心●微管組織中心(microtubuleorganizingcenters,MTOC)（p285）MTOC的主要作用是幫助大多數(shù)細胞質微管組裝過程中的成核反應，微管從MTOC開始生長，這是細胞質微管組裝的一個獨特的性質，即細胞質微管的組裝受統(tǒng)一的功能位點控制(圖)。陰影部分是MTOCs,包含一對中心粒。圖中標出了生長中微管的正端,靠近MTOCs部分是微管的負端。微管從微管組織中心向外生長●中心體(centrosome)是動物細胞中決定微管形成的一種細胞器,包括中心粒和中心粒周質基質(pericentriolar

matrix,PCM)。在細胞間期,位于細胞核的附近,在有絲分裂期,位于紡錘體的兩極?！裰行牧?centrioles)是中心體的主要結構,成對存在,互相垂直形成“L”形排列。中心粒直徑為0.2μm.長0.4μm，是中空的短圓柱狀結構。圓柱的壁由9組間距均勻的三聯(lián)管組成,A伸出兩個短臂,一個伸向中心粒的中央,另一個反方向連到下一個三聯(lián)管的C纖維,9組三聯(lián)管串聯(lián)在一起,形成一個由短臂連起來的齒輪狀環(huán)形結構(圖)。中心粒結構圖示一對中心粒,每個中心粒都是由9個三聯(lián)管組成,外面還有中心粒周質基質。微管從中心粒上開始形成。p286●其他類型的微管組織中心（p287）基體(basalbody)纖毛和鞭毛的微管組織中心，不過基體只含有一個中心粒而不是一對中心粒。其它類型的細胞具有不同類型的MTOCs，如真菌的細胞有初級MTOCs,稱為紡錘極體(spindlepolebody)。植物細胞既沒有中心體，又沒有中心粒，所以植物細胞的MOTC是細胞核外被表面的成膜體?！馦TOCs與微管的方向MTOCs不僅為微管提供了生長的起點，而且還決定了微管的方向性?？拷麺TOCs的一端由于生長慢而稱之為負端(minusend),遠離MTOCs一端的微管生長速度快,被稱為正端(plusend),所以(+)端指向細胞質基質，常?？拷毎|膜。在有絲分裂的極性細胞中，紡錘體微管的(-)端指向一極，而(+)端指向中心，通常是紡錘體的(+)端同染色體接觸。■γ微管蛋白(γtubulin)

在微管組裝中的作用雖然組成微管的亞基是α、β微管蛋白二聚體,但是存于中心體的另一種微管蛋白：γ微管蛋白對微管的形成具有重要作用(圖)。通過遺傳學的研究，發(fā)現(xiàn)γ-微管蛋白通過與β-微管蛋白的相互作用幫助微管的成核反應(nucleation)。細胞中的γ微管蛋白大約有80%是一種25S復合體的一部分,這種復合體被稱為γ微管蛋白環(huán)狀復合體(γ-tubulinringcomplex,γ-TuRC),因為在電子顯微鏡觀察似一個環(huán)。γ微管蛋白介導微管組裝的兩種模型在這兩個模型中,γ微管蛋白先形成一個圓環(huán)(左)或形成鉤環(huán)結構(右),γ微管蛋白的這種結構可指導微管蛋白二聚體結合上去并進行微管的組裝?！鑫⒐艿臉O性微管的極性有兩層涵義,一是組裝的方向性,二是生長速度的快慢。由于微管是以αβ二聚體作為基本構件進行組裝的，并且是以首-尾排列的方式進行組裝，所以每一根原纖維都有相同的極性(方向性)，這樣,組裝成的微管的一端是α-微管蛋白亞基組成的環(huán)，而相對的一端是以β-微管蛋白亞基組成的環(huán)。極性的另一層涵義是兩端的組裝速度是不同的,正端生長得快,負端則慢,同樣,如果微管去組裝也是正端快負端慢(圖)。

微管組裝時的極性■微管的組裝過程離體實驗表明,微管蛋白的體外組裝分為成核(nucleation)和延長(elongation)兩個反應,其中成核反應是微管組裝的限速步驟。成核反應結束時,形成很短的微管,此時二聚體以比較快的速度從兩端加到已形成的微管上,使其不斷加長(圖)。圖

微管的組裝過程球線面管■微管組裝的動力學行為:動態(tài)不穩(wěn)定性●踏車現(xiàn)象(treadmilling)

又稱輪回,是微管組裝后處于動態(tài)平衡的一種現(xiàn)象（圖10-15）。即微管的總長度不變，但結合上的二聚體從(+)端不斷向(-)端推移,最后到達負端。造成這一現(xiàn)象的原因除了GTP水解之外，另一個原因是反應系統(tǒng)中游離蛋白的濃度。踏車現(xiàn)象實際上是一種動態(tài)穩(wěn)定現(xiàn)象。微管的組裝與去組裝：踏車現(xiàn)象●造成微管不穩(wěn)定性的因素造成微管不穩(wěn)定性的因素很多，包括GTP濃度、壓力、溫度(37℃)、pH(pH6.9)、微管蛋白臨界濃度、藥物等(圖)?！褚阴；腿ダ野彼嶙饔靡恍┟冈谖⒐芙M裝之后對微管蛋白進行修飾使微管處于穩(wěn)定狀態(tài)。典型的例子是微管α亞基的乙?；腿ダ野彼嶙饔?。這兩種修飾作用都使微管趨于穩(wěn)定。影響微管穩(wěn)定性的某些條件■影響微管穩(wěn)定性的藥物主要機理有二:一是這些藥物只同微管或微管蛋白二聚體結合；二是它們在細胞中的濃度很容易控制。這些藥物中用得最多的是秋水仙素、紫杉醇等(圖)。●秋水仙素(colchicine)

，是一種生物堿,能夠與微管特異性結合。秋水仙素同二聚體的結合,形成的復合物可以阻止微管的成核反應。秋水仙素和微管蛋白二聚體復合物加到微管的正負兩端,可阻止其它微管蛋白二聚體的加入或丟失。●紫杉醇(taxol)是紅豆杉屬植物中的一種復雜的次生代謝產物,紫杉醇只結合到聚合的微管上,不與未聚合的微管蛋白二聚體反應,因此維持了微管的穩(wěn)定。秋水仙素與紫杉醇的分子結構3微管結合蛋白(microtubule-associatedproteins,MAPs)（p289）■微管結合蛋白的種類和結構特點一類主要的MAPs家族叫作組裝MAPs(assembly

MAPs),主要是將微管在胞質溶膠中進行交聯(lián)。這些MAPs的結構中具有兩個結構域,一個是堿性的微管蛋白結合結構域,

另一個是酸性的外伸的結構域。在電子顯微鏡下觀察,外伸的結構域像是從微管壁上伸出的纖維臂(圖)。從微管上伸出的臂能與膜、中間纖維及其它微管結合。微管聚合蛋白MAP2某些微管結合蛋白蛋白質相對分子質量(kDa)來源MAP1A350神經組織MAP1B(MPA5)325神經組織MAP2A，MPA2B270神經組織MAP2C70神經組織Tau蛋白50-65神經組織MAP4200廣泛存在MAP3180廣泛存在發(fā)動蛋白(dynamin)100神經組織■MAPs的功能①使微管相互交聯(lián)形成束狀結構，也可以使微管同其它細胞結構交聯(lián),這些結構包括質膜、微絲和中間纖維等；②通過與微管成核點的作用促進微管的聚合；③在細胞內沿微管轉運囊泡和顆粒，因為一些分子發(fā)動機能夠同微管結合轉運細胞內的物質；④提高微管的穩(wěn)定性∶由于MAPs同微管壁的結合，自然就改變了微管組裝和解聚的動力學。MAPs同微管的結合能夠控制微管的長度防止微管的解聚。分子發(fā)動機(molecularmotor)細胞內有一類蛋白質能夠用ATP供能,產生推動力，進行細胞內的物質運輸，這種蛋白分子稱為分子發(fā)動機或發(fā)動機蛋白(motorproteins)。p291■驅動蛋白(kinesins)的結構和功能（p292）●分子結構驅動蛋白是一個大的復合蛋白，由幾個不同的結構域組成,包括兩條重鏈和一條輕鏈(圖)。它有一對球形的頭，這是產生動力的“電機”;還有一個扇形的尾，是貨物結合部位。驅動蛋白的結構●運輸方向體外實驗證明驅動蛋白的運輸具有方向性，從微管的(-)端移向微管的(+)端，驅動蛋白是正端走向的微管發(fā)動機(plusend-directedmicrotublarmotor)。由于神經軸中所有的微管都是正端朝向軸突的末端，而負端朝向細胞體，所以驅動蛋白在神經細胞中負責正向的運輸任務?！襁\輸速度驅動蛋白沿一條原纖維運輸，移動的速度與ATP的濃度有關，速度高時，可達到每秒900nm。驅動蛋白每跨一步的長度為8nm,正好是一個αβ微管二聚體的長度（圖）,每跨一步所消耗的力是6pN。因此可以推測，驅動蛋白一次在微管軌道上移動兩個球形亞基。類驅動蛋白不限于神經細胞，它們在所有的真核細胞中都有存在，參與ER產生的各種小泡的運輸。

驅動蛋白的結構和運輸方式（a）驅動蛋白的結構；（b）驅動蛋白的運輸方式■細胞質動力蛋白(cytoplasmic

dyneins)（p295）1963年發(fā)現(xiàn)的第一個與微管相關的發(fā)動機蛋白是與纖毛和鞭毛運動有關的發(fā)動機蛋白，相對分子質量超過10萬道爾頓，由9-10個多肽鏈組成(圖)。它有兩個大的球形的頭部，是生成力的部位。它在細胞中至少有兩個功能∶第一是有絲分裂中染色體運動的力的來源；第二是作為負端微管走向的發(fā)動機，擔負小泡和各種膜結合細胞器的運輸任務。細胞質動力蛋白在微管上移動的方向與驅動蛋白相反，從正端移向負端。

細胞質動力蛋白的結構與運輸作用（a）細胞質動力蛋白的結構；（b）細胞質動力蛋白的運輸方式。4微管的功能

■支架作用維持細胞形態(tài)是微管的基本功能。實驗證明,微管具有一定的強度，能夠抗壓和抗彎曲，這種特性給細胞提供了機械支持力?！裎⒐苣軌蚓S持細胞的形態(tài)，使細胞不至于破裂。在培養(yǎng)的動物細胞中,微管圍繞細胞核向外呈放射狀分布(圖),維持細胞的形態(tài)。例如神經細胞的軸突中就有大量平行排列的微管，確定神經細胞軸突的方向。●微管對于維持細胞內部的組織也有重要作用。用破壞微管的藥物處理細胞，發(fā)現(xiàn)能夠嚴重影響膜細胞器，特別是高爾基體在細胞內的位置。高爾基體在細胞內的位置一般在細胞的中央，剛好在細胞核的外側，用秋水仙素處理細胞后，高爾基體分散存在于四周；若除去藥物，微管組裝，高爾基體又恢復其在細胞內的正常位置。培養(yǎng)的動物細胞中的微管■細胞內物質運輸微管在核的周圍分布密集,并向胞質外周伸展,在線粒體周圍也有微管的存在,有的微管直接連到高爾基體小泡上,核糖體可系在微管及微絲的交叉點上。所以,細胞內的細胞器移動和胞質內物質轉運都和微管有著密切的關系?！褫S突運輸(axonaltransport)核糖體只存在于神經細胞的細胞體和樹突中,在軸突和軸突末梢沒有蛋白質的合成。所以蛋白質和膜必須在細胞體中合成,然后運輸?shù)捷S突,這就是軸突運輸。軸突中填滿了各種細胞骨架結構，包括微管束、中間纖維、以及以各種方式互連的微管等。研究表明，軸突中以微管為基礎的運輸有兩種方式∶順向運輸和逆向運輸(圖)。軸突中微管發(fā)動機運輸?shù)膬煞N方式●色素顆粒的運輸許多兩棲類的皮膚和魚類的鱗片中含有特化的色素細胞,在神經和激素的控制下,這些細胞中的色素顆?？稍跀?shù)秒鐘內迅速分布到細胞各處,從而使皮膚顏色變黑;又能很快回到細胞中心,而使皮膚顏色變淺,以適應環(huán)境的變化(圖10-25)。研究發(fā)現(xiàn),色素顆粒的運輸是微管依賴性的,色素顆粒實際上是沿微管轉運的。內膜系統(tǒng)中通過小泡進行的蛋白質運輸,都是以微管作為軌道的。將細胞質中以微管為軌道運輸?shù)陌l(fā)動機蛋白和它們運輸?shù)年P系總結于表圖。魚的色素細胞中色素分子的分散與聚集微管發(fā)動機蛋白的功能分類類別運輸物運輸方向胞質驅動蛋白胞質溶膠小泡(+)紡錘體驅動蛋白紡錘體和星微管,中心粒、動粒(+)或(-)胞質動力蛋白在有絲分裂和減數(shù)分裂期運輸胞質溶膠小泡,動粒(-)軸絲動力蛋白纖毛和鞭毛中單管(-)細胞中微管介導的物質運輸■纖毛(cillum)和鞭毛(flagellum)∶結構和功能纖毛和鞭毛都是某些細胞表面的特化結構,具有運動功能。纖毛和鞭毛并無絕對界限,一般把少而長者稱為鞭毛,短而多者稱為纖毛(圖)。纖毛和鞭毛有兩個主要的功能∶第一是幫助細胞錨定在一個地方，使自己不易移動；第二是使細胞在液體介質中運動。鞭毛和纖毛在大小、數(shù)量和運動方式等方面都是不同的。鞭毛長度可達150μm,數(shù)量較少，并且是波浪式擺動。而纖毛較短，平均長度為5-10μm，運動的方式比較復雜，且沒有規(guī)則。鞭毛與纖毛p297-298纖毛和鞭毛的結構典型的真核細胞的纖毛或鞭毛結構組成纖毛和鞭毛的運動機制(p298)

:纖毛和鞭毛的運動是一種簡單的彎曲，這種彎曲是由軸絲中微管動力臂引起微管的滑動所致，微管滑動模型是關于纖毛和鞭毛運動機制的最好解釋。圖

纖毛/鞭毛動力微管的滑動模型■紡錘體和染色體運動(p299)形成紡錘體在細胞分裂中牽引染色體到達分裂極。動粒（kinetochors）（p406）■p299、p4119.4中間纖維(intermediatefilaments，IFs)中間纖維是細胞的第三種骨架成分，由于這種纖維的平均直徑介于微管和微絲之間,故稱為中間纖維。微管與微絲都是由球形蛋白裝配起來的，而中間纖維則是由長的、桿狀的蛋白裝配的。中間纖維是一種堅韌的、耐久的蛋白質纖維。它相對較為穩(wěn)定,既不受細胞松弛素影響也不受秋水仙素的影響。

9.4.1中間纖維的結構與類型■中間纖維與其他兩種骨架的結構和功能差異與微管和微絲相比,中間纖維在結構和功能上至少有三方面的差異?！袷紫?中間纖維是相當穩(wěn)定的結構,即使用含有去垢劑和高鹽溶液抽提細胞,中間纖維仍然保持完整無缺?！竦诙?

中間纖維在體積上與微管和微絲是不同的,微管的直徑是24nm,微絲的直徑是7nm,而中間纖維則是10nm。而且形態(tài)上也不相同,微管是由αβ微管蛋白二聚體組裝成的中空管狀,微絲是由球形亞基裝配成的α螺旋纖維,而中間纖維的亞基是α-螺旋桿狀裝配成似桿狀的結構?！竦谌?中間纖維的亞基并不與核苷酸結合,而微管的亞基與GTP或GDP結合。微絲的亞基則與ATP或ADP結合,但是對于中間纖維裝配的許多細節(jié)尚不清楚?！鲋虚g纖維的類型及分布的組織特異性（p301）不同類型的細胞以及同一細胞的不同部位發(fā)現(xiàn)的中間纖維在其亞基的組成上都有可能是不同的。脊椎動物中,構成中間纖維的亞基是具有高螺旋化蛋白的超家族(superfamily),根據(jù)中間纖維氨基酸序列的相似性，可分為六種類型(表)。類型舉

例細胞內分布Ⅰ型酸性角蛋白(acidickeratins)表皮細胞Ⅱ型中性/堿性角蛋白表皮Ⅲ型波形蛋白(vimentin)成纖維細胞、血管平滑肌細胞結蛋白(desmin)肌肉周邊蛋白(peripherin)神經元(neuron)膠質元纖維酸性蛋白(glial

firillaryacidicprotein)膠質細胞(Glialcells)Ⅳ型神經原纖維蛋白

(neurofilamentprotein)神經細胞Ⅴ型核纖層蛋白(lamins)A,B和C真核細胞的核纖層Ⅵ型Nestin中央神經系統(tǒng)的干細胞脊椎動物細胞中中間纖維蛋白的主要類型■中間纖維的結構（p302、p303）構成中間纖維的所有亞基的蛋白質都有共同的結構域結構:一