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第四節(jié)蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)1第二章脂類化學(xué)本節(jié)主要內(nèi)容概述Ⅰ蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)Ⅱ超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域Ⅲ蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)Ⅳ蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)2第二章脂類化學(xué)概述1研究蛋白質(zhì)構(gòu)象的方法1.1X射線衍射法1.2研究溶液中蛋白質(zhì)構(gòu)象的光譜學(xué)方法紫外差光譜熒光和熒光偏振3第二章脂類化學(xué)圓二色性核磁共振(NMR)拉曼光譜學(xué)光散射4第二章脂類化學(xué)2、穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力5第二章脂類化學(xué)3、多肽主鏈折疊的空間限制3.1肽鍵6第二章脂類化學(xué)Cα1
和Cα2在平面上的位置為反式構(gòu)型C-N鍵的鍵長(zhǎng)為0.132nm,介于單鍵(0.149nm)和雙鍵(0.127nm)的鍵長(zhǎng)之間,具有部分雙鍵性質(zhì),不能自由旋轉(zhuǎn)。7第二章脂類化學(xué)3.2肽平面(肽單元)8第二章脂類化學(xué)肽鍵中的C、H、O、N四個(gè)原子與它們相鄰的兩個(gè)α碳原子(即-Cα1-CO-NH-Cα2-六個(gè)原子)都處在同一個(gè)平面上,這個(gè)平面稱為肽單元或肽鍵平面或酰胺平面。9第二章脂類化學(xué)10第二章脂類化學(xué)二面角11第二章脂類化學(xué)Ⅰ蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)1概念多肽鏈主鏈骨架中若干肽段各自沿著某個(gè)軸盤旋或折疊,并以氫鍵維持,從而形成有規(guī)則的構(gòu)象,如α-螺旋,β-折疊,β-轉(zhuǎn)角,不包括R側(cè)鏈的構(gòu)象.維持二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的化學(xué)鍵是氫鍵2形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的原因12第二章脂類化學(xué)3二級(jí)結(jié)構(gòu)的四種形式(結(jié)構(gòu)元件或基本內(nèi)容)3.1α-螺旋結(jié)構(gòu)(3.613-螺旋,α-
helix)3.2β-折疊(β-結(jié)構(gòu);β-構(gòu)象,β-pleatedsheet)3.3β-轉(zhuǎn)角(β-彎曲;U形回折;鏈回轉(zhuǎn)β-turn)3.4無(wú)規(guī)卷曲(無(wú)規(guī)線團(tuán)結(jié)構(gòu);自由回轉(zhuǎn),randomcoil,coil)13第二章脂類化學(xué)3.1α-螺旋結(jié)構(gòu)(3.613-螺旋)
Pauling和Corey于1965年提出右手螺旋結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)要點(diǎn):1)ψ=-570φ=-4702)
螺旋的每圈有3.6個(gè)氨基酸,螺旋間距離為0.54nm.每個(gè)殘基沿軸旋轉(zhuǎn)100°,沿軸上升0.15nm;3)R側(cè)鏈基團(tuán)伸向螺旋的外側(cè),不計(jì)側(cè)鏈,螺旋直徑約0.5nm。14第二章脂類化學(xué)RRRRRRRRR螺旋的橫截面15第二章脂類化學(xué)4)相鄰螺圈之間形成氫鍵,氫鍵的取向幾乎與螺旋軸平行.氫鍵是由每個(gè)肽基的C=O與其前面第3個(gè)肽基的N—H之間形成的.由氫鍵封閉的環(huán)是13元環(huán).因此,α-螺旋也稱3.613螺旋。5)蛋白質(zhì)中的α-螺旋幾乎都是右手的.16第二章脂類化學(xué)氫鍵的形成17第二章脂類化學(xué)6)一條肽鏈能否形成α-螺旋以及形成的α-螺旋是否穩(wěn)定與它的氨基酸組成和序列有極大的關(guān)系.Pro的N上缺少H,不能形成氫鍵,經(jīng)常出現(xiàn)在α-螺旋的端頭,它改變多肽鏈的方向并終止螺旋。18第二章脂類化學(xué)19第二章脂類化學(xué)20第二章脂類化學(xué)3.2
-折疊(-pleatedsheet)(1)-折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列,通過(guò)鏈間的氫鍵交聯(lián)而形成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構(gòu)象(2)-碳原子總是處于折疊的角上,氨基酸的R基團(tuán)交替分布在片層的兩側(cè)。C-C
鍵幾乎垂直于折疊片平面。兩個(gè)氨基酸之間的軸心距為0.35nm或0.325(完全伸展時(shí)為0.36nm).21第二章脂類化學(xué)22第二章脂類化學(xué)(3)-折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的;也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內(nèi)氫鍵的交聯(lián),氫鍵與鏈的長(zhǎng)軸接近垂直。4)Φ=—139o;ψ=+135o
(反平行折疊)Φ=—119o;ψ=+113o(平行折疊)
β—折疊較為伸展。23第二章脂類化學(xué)24第二章脂類化學(xué)5)-折疊的兩種類型。一種為平行式,即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式,即相鄰兩條肽鏈的方向相反。大量存在于絲心蛋白和-角蛋白中25第二章脂類化學(xué)26第二章脂類化學(xué)在-轉(zhuǎn)角部分,由四個(gè)氨基酸殘基組成;1)彎曲處的第一個(gè)氨基酸殘基的-C=O
和第四個(gè)殘基的–N-H
之間形成氫鍵,形成一個(gè)緊密的環(huán)狀結(jié)構(gòu)。2)某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸經(jīng)常在β-轉(zhuǎn)角序列存在.3)β-轉(zhuǎn)角多數(shù)處于蛋白質(zhì)分子中表面。3.3
β-轉(zhuǎn)角27第二章脂類化學(xué)28第二章脂類化學(xué)29第二章脂類化學(xué)β-凸起是一小片的非重復(fù)性結(jié)構(gòu),能單獨(dú)存在,大多數(shù)作為反平行β-折疊的一種不規(guī)則情況存在。
β-折疊股中額外插入的一個(gè)殘基,它使得在兩個(gè)正常氫鍵之間、在凸起折疊股上是兩個(gè)殘基,而另一側(cè)正常股上是一個(gè)殘基。30第二章脂類化學(xué)31第二章脂類化學(xué)3.4無(wú)規(guī)卷曲(randomcoil)
泛指那些不能被歸入明確的二級(jí)結(jié)構(gòu)如折疊或螺旋的肽區(qū)段,是一種無(wú)確定規(guī)律的松散肽鏈結(jié)構(gòu),。這類有序的非重復(fù)性結(jié)構(gòu)常構(gòu)成酶的活性中心和其他蛋白質(zhì)特異的功能部位.32第二章脂類化學(xué)33第二章脂類化學(xué)4、纖維狀蛋白質(zhì)4.1α-角蛋白及β-角蛋白P212-2154.2膠原蛋白P215-2184.3肌球蛋白、肌動(dòng)蛋白和原肌球蛋白4.4肌纖維結(jié)構(gòu)P28034第二章脂類化學(xué)35第二章脂類化學(xué)36第二章脂類化學(xué)37第二章脂類化學(xué)4.2膠原蛋白38第二章脂類化學(xué)4.3肌球蛋白的分子結(jié)構(gòu)39第二章脂類化學(xué)肌動(dòng)蛋白和原肌球蛋白40第二章脂類化學(xué)粗絲與細(xì)絲41第二章脂類化學(xué)42第二章脂類化學(xué)Ⅱ超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域
1超二級(jí)結(jié)構(gòu)(super-secondarystructure)1.1含義P220超二級(jí)結(jié)構(gòu)是由若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)元件(主要是α-螺旋和β-折疊)組合在一起,彼此相互作用,形成種類不多的、有規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)聚合體它是蛋白質(zhì)構(gòu)象中二級(jí)和三級(jí)結(jié)構(gòu)之間的一個(gè)層次,故稱超二級(jí)結(jié)構(gòu)。1.2三種基本組合形式:αα;βαβ;ββ43第二章脂類化學(xué)44第二章脂類化學(xué)45第二章脂類化學(xué)2結(jié)構(gòu)域(structuraldomain,domain)2.1概念多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)或超二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成三級(jí)結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū),它是相對(duì)獨(dú)立的緊密實(shí)體,稱為結(jié)構(gòu)域(structuraldomain,domain)或域.單結(jié)構(gòu)域蛋白如核糖核酸酶,肌紅蛋白等.多結(jié)構(gòu)域蛋白46第二章脂類化學(xué)2.2結(jié)構(gòu)域的類型根據(jù)所含的二級(jí)結(jié)構(gòu)種類和組合方式分為:反平行α-螺旋式(全α-結(jié)構(gòu))平行或混合型β-折疊片式(α,β結(jié)構(gòu))反平行β-折疊片式(全β-結(jié)構(gòu))富含金屬或二硫鍵式(不規(guī)則小蛋白結(jié)構(gòu))47第二章脂類化學(xué)48第二章脂類化學(xué)49第二章脂類化學(xué)幾種常見(jiàn)的結(jié)構(gòu)域50第二章脂類化學(xué)Ⅲ蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)1、概念2、三級(jí)結(jié)構(gòu)與一級(jí)結(jié)構(gòu)的關(guān)系一級(jí)結(jié)構(gòu)決定(三級(jí))高級(jí)結(jié)構(gòu)2.1核糖核酸酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)2.2核糖核酸酶的變性與復(fù)性3、三級(jí)結(jié)構(gòu)的舉例—肌紅蛋白(myoblobin,Mb)51第二章脂類化學(xué)1、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)概念
指蛋白質(zhì)多肽鏈上所有原子在三維空間的分布。蛋白質(zhì)的多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,由于其順序上相隔較遠(yuǎn)的AA殘基側(cè)鏈相互作用,再進(jìn)一步的盤曲、折疊形成具有一定規(guī)律的空間結(jié)構(gòu)。具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)可以有生物學(xué)的活性。小蛋白質(zhì)分子:多為單結(jié)構(gòu)域,即三級(jí)結(jié)構(gòu);大蛋白質(zhì)分子:由2或2個(gè)以上結(jié)構(gòu)域結(jié)合成三級(jí)結(jié)構(gòu)。52第二章脂類化學(xué)2.1核糖核酸酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)53第二章脂類化學(xué)催化RNA水解的酶,由124個(gè)氨基酸殘基組成的單鏈,含有8個(gè)半胱氨酸組成的4個(gè)二硫鍵,26-84,40-95,58-110,65-72,數(shù)字是從N-末端編號(hào)54第二章脂類化學(xué)2.2核糖核酸酶的變性與復(fù)性:1/7×1/5×1/3=1/10555第二章脂類化學(xué)用尿素(或鹽酸胍)和β-巰基乙醇處理核糖核酸酶溶液,分別會(huì)破壞次級(jí)鍵和二硫鍵。即:破壞二三級(jí)結(jié)構(gòu)(變性),不改變一級(jí)結(jié)構(gòu)(肽鍵不被破壞)。結(jié)果造成酶的活性完全喪失。56第二章脂類化學(xué)透析除去尿素(或鹽酸胍)和β-巰基乙醇,則變性后松散的多肽鏈,曝露在空氣當(dāng)中,能夠按其特定的氨基酸順序重新卷曲折疊成原來(lái)的天然構(gòu)象,酶活性也恢復(fù)到原來(lái)的水平。被還原的8個(gè)SH-復(fù)性時(shí)應(yīng)該有很多種構(gòu)象,應(yīng)該有105種構(gòu)象,但為什么只恢復(fù)成一種天然的構(gòu)象?57第二章脂類化學(xué)核糖核酸酶變性與復(fù)性的結(jié)論
A、空間結(jié)構(gòu)被破壞的核糖核酸酶,只要其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生破壞,就可以恢復(fù)到原來(lái)的三級(jí)結(jié)構(gòu),同時(shí)恢復(fù)本身的生物學(xué)活性。B、規(guī)定核糖核酸酶復(fù)雜的三維結(jié)構(gòu)所需要的信息包含在它的氨基酸序列當(dāng)中。分子生物學(xué)中的普遍原理:順序決定構(gòu)象.58第二章脂類化學(xué)3三級(jí)結(jié)構(gòu)的舉例—肌紅蛋白(myoblobin,Mb)3.1Mb的構(gòu)象3.2Mb的結(jié)構(gòu)和組成P252-253(6點(diǎn))3.3輔基血紅素的結(jié)構(gòu)3.4氧(O2)的結(jié)合改變肌紅蛋白的構(gòu)象3.5氧結(jié)合曲線59第二章脂類化學(xué)Kendrew等借助X-射線晶體衍射技術(shù)測(cè)定了抹香鯨的肌紅蛋白的構(gòu)象:分子呈扁平的棱形,分子大小約為4.5×3.5×2.5nm60第二章脂類化學(xué)3.1Mb的構(gòu)象61第二章脂類化學(xué)62第二章脂類化學(xué)3.2Mb的結(jié)構(gòu)和組成1)肌紅蛋白是由一條多肽鏈和一個(gè)輔基血紅素克構(gòu)成,分子量為16700,含153個(gè)氨基酸殘基。2)肌紅蛋白分子呈扁平的棱形,分子大小約為4.5nm×3.5nm×2.5nm63第二章脂類化學(xué)3)分子中多肽主鏈由長(zhǎng)短不等的8段直的α-螺旋組成,分子中幾乎80%氨基酸處于α-螺旋區(qū)內(nèi),8段螺旋分別命名為A,B,C……H;非螺旋區(qū)肽段為NA,AB,……,HC。4)8個(gè)螺旋段大體上組裝成兩層,構(gòu)成肌紅蛋白的單結(jié)構(gòu)域。64第二章脂類化學(xué)65第二章脂類化學(xué)5)肌紅蛋白的整個(gè)分子呈十分致密結(jié)實(shí)的球形,分子內(nèi)部只有1個(gè)能容納4個(gè)水分子的空間。6)親水性側(cè)鏈的氨基酸殘基幾乎全部分布在分子的外表面,疏水側(cè)鏈的氨基酸殘基幾乎全部被埋在分子內(nèi)部。66第二章脂類化學(xué)67第二章脂類化學(xué)3.3輔基血紅素的結(jié)構(gòu)68第二章脂類化學(xué)69第二章脂類化學(xué)70第二章脂類化學(xué)3.4氧(O2)的結(jié)合改變肌紅蛋白的構(gòu)象71第二章脂類化學(xué)3.5肌紅蛋白的曲線方程72第二章脂類化學(xué)73第二章脂類化學(xué)Ⅳ蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)
1、概念2、四級(jí)結(jié)構(gòu)的舉例—血紅蛋白(hemoglobin,Hb)2.1Hb的構(gòu)象及結(jié)構(gòu)特點(diǎn)P2582.2氧合引起的Hb構(gòu)象的變化2.3Hb的氧結(jié)合曲線2.4波耳效應(yīng)(Bohreffect)3、球狀蛋白質(zhì)分子的特點(diǎn)74第二章脂類化學(xué)1、概念寡聚蛋白質(zhì)中各亞基之間在空間上的相互關(guān)系或結(jié)合方式,涉及到亞基的種類,數(shù)目以及各亞基在整個(gè)分子中的空間排布,包括亞基間的接觸位點(diǎn)和相互作用.寡聚蛋白質(zhì):由丙條或兩條以上的具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈所組成的蛋白質(zhì)亞基(或亞單位):寡聚蛋白質(zhì)分子中具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈.單獨(dú)存在時(shí)沒(méi)有生物活性.
75第二章脂類化學(xué)2.1Hb的構(gòu)象及結(jié)構(gòu)特點(diǎn)MaxPerutz利用X-射線晶體學(xué)闡明了Hb三位結(jié)構(gòu)。1)Hb由四個(gè)亞基構(gòu)成(α2β2
),α鏈含有141個(gè)氨基酸殘基,β鏈含有146個(gè)氨基酸殘基。76第二章脂類化學(xué)77第二章脂類化學(xué)2)Hb分子近似球形,直徑5.5nm,6.4×5.5×5.0nm。4個(gè)亞基占據(jù)相當(dāng)于四面體的4個(gè)頂角。亞基之間通過(guò)8對(duì)鹽鍵,形成緊密的、親水的球形蛋白質(zhì)。
3)4個(gè)血紅素分別位于每個(gè)肽鏈的E和F螺旋之間的裂隙處,并暴露在分子的表面。4)血紅蛋白的α鏈和β鏈的三級(jí)結(jié)構(gòu)與肌紅蛋白鏈的三級(jí)結(jié)構(gòu)非常相似(十分不同的氨基酸序列也能規(guī)定出非常相似的三級(jí)結(jié)構(gòu))78第二章脂類化學(xué)79第二章脂類化學(xué)80第二章脂類化學(xué)2.2氧合引起的Hb構(gòu)象的變化81第二章脂類化學(xué)82第二章脂類化學(xué)Hb間的鹽鍵示意圖83第二章脂類化學(xué)氧合引起Hb變構(gòu)的機(jī)制利用X-射線晶體技術(shù)證實(shí)了氧合時(shí)血紅蛋白的構(gòu)象發(fā)生了明顯的變化。目前認(rèn)為該過(guò)程與電子效應(yīng)和空間效應(yīng)有關(guān),涉及Fe2+變化以及血紅蛋白亞基構(gòu)象和四級(jí)結(jié)構(gòu)的變化。84第二章脂類化學(xué)(1)血紅素Fe2+變化血紅素Fe2+由于其電子所處的外層軌道不同,有高自旋(半徑較大)和低自旋(半徑較?。﹥煞N狀態(tài)。脫氧的Hb分子處于高自旋狀態(tài),半徑較大,因此結(jié)合在α亞基F8位His上的Fe2+不能進(jìn)入卟啉環(huán)上的小孔,位于卟啉環(huán)上約0.07nm。當(dāng)氧與α亞基的Fe2+結(jié)合時(shí),鐵離子從高自旋狀態(tài)變?yōu)榈妥孕隣顟B(tài),半徑縮小13%,并向卟啉環(huán)方向移動(dòng),進(jìn)入卟啉環(huán)中央的小孔。85第二章脂類化學(xué)(2)亞基構(gòu)象的變化當(dāng)血紅蛋白的一個(gè)或兩個(gè)亞基的血紅素和氧結(jié)合后,使鹽橋斷裂,血紅蛋白的構(gòu)象從T態(tài)變成R態(tài),結(jié)構(gòu)松弛,并消除了β亞基的E11Val對(duì)血紅素空穴的空間位阻,使β亞基也能和氧更容易的結(jié)合。血紅蛋白的R態(tài)比T態(tài)與氧結(jié)合的能力大上百倍。(3)四級(jí)結(jié)構(gòu)的變化亞基的變化會(huì)使α1β1相對(duì)α2β2旋轉(zhuǎn)15°,平移0.08nm。86第二章脂類化學(xué)2.3Hb的氧合曲線--方程87第二章脂類化學(xué)Hb的氧結(jié)合曲線88第二章脂類化學(xué)Mb和Hb氧合曲線89第二章脂類化學(xué)
1)Mb和Hb氧合曲線的特點(diǎn)血紅蛋白的S形氧合曲線反映了它與氧的結(jié)合特點(diǎn)。經(jīng)研究表明:Hb分子由于四個(gè)亞基之間的相互作用,四聚體剛開始與氧結(jié)合時(shí)的親和力遠(yuǎn)遠(yuǎn)小于Mb分子。分子中的α亞基與氧的結(jié)合能力比β亞基大,所以,能首先和第一個(gè)氧原子結(jié)合,這可以導(dǎo)致α亞基的構(gòu)象發(fā)生改變,進(jìn)而使相鄰的β亞基構(gòu)象發(fā)生改變,增加了β亞基與氧的親和力。90第二章脂類化學(xué)經(jīng)試驗(yàn)測(cè)定:Hb第四個(gè)亞基與氧的親合能力比第一個(gè)亞基大200-300倍。當(dāng)Hb的α亞基結(jié)合上第一個(gè)氧分子后,它與氧的結(jié)合能力由于分子的變構(gòu)作用逐漸增大,使曲線呈S形。而Mb僅有一條多肽鏈,沒(méi)有其它亞基的影響,本身對(duì)氧的親合力較大,能迅速與氧結(jié)合,在很低的氧分壓下即達(dá)到飽和。91第二章脂類化學(xué)2)協(xié)同效應(yīng)92第二章脂類化學(xué)變構(gòu)作用及生理意義(1)Hb沒(méi)有與氧結(jié)合時(shí),其亞基處于一種緊密狀態(tài)(T構(gòu)象),與氧的親和力小,在需氧的組織中,Hb主要是T構(gòu)象,可
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