蛋白質降解和氨基酸代謝

蛋白質降解和氨基酸代謝

Proteindegradationandaminoacidmetabolism生命科學學院生物化學與分子生物學系白娟生物化學當前1頁，總共162頁。蛋白質降解氨基酸的分解代謝尿素循環(huán)生物固氮氨基酸的生物合成當前2頁，總共162頁。HenryBorsook(1897-1984)RudolfSchoenheimer(1898-1941)1940年，同位素實驗證明了活細胞的組成成分在不斷地轉換更新。每一種蛋白質在細胞內的數(shù)量一方面取決于它的合成；另一方面則取決于它的降解。降解是維護細胞內蛋白質水平不可或缺的控制步驟。1蛋白質的降解當前3頁，總共162頁。半壽期(Half-life)-表示蛋白質的降解速率，即一種蛋白質合成之后被降解一半所用的時間。細胞內蛋白質的半壽期并不相同。蛋白質周轉(ProteinTurnover)-Lifespanofaproteinfromsynthesistodegradation當前4頁，總共162頁。大鼠肝細胞一些蛋白質的半壽期蛋白質半壽期（h）短壽命蛋白質：鳥氨酸脫羧酶0.2δ-氨基γ--酮戊酸合酶1.1RNA聚合酶Ⅰ1.3酪氨酸氨基轉移酶2.0色氨酸加氧酶2.5脫氧胸苷激酶2.6β-羥基-β-甲基戊二酰輔酶A還原酶3.0磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶5.0長壽命蛋白質：精氨酸酶96醛縮酶118細胞色素b5122甘油醛3-磷酸脫氫酶130細胞色素b130乳酸脫氫酶（同工酶5）144細胞色素c150透明質酸酶240當前5頁，總共162頁。蛋白質的半壽期和N-端氨基酸殘基的關系6當前6頁，總共162頁。蛋白質為什么被降解？當前7頁，總共162頁。1.1內源性蛋白質降解的特點

選擇性的降解非正常蛋白質

—被異常修飾的非正常蛋白、突變蛋白—需及時滅活的具調節(jié)活性的蛋白（如關鍵酶）

細胞的營養(yǎng)和激素狀態(tài)影響蛋白質降解

—食物蛋白供應充足或過量—饑餓或糖尿病時無法獲得充足的糖做燃料當前8頁，總共162頁。RR’＋R—＋R’＋PeptideWaterAcidAmine蛋白質水解的規(guī)律蛋白質的降解是指蛋白質在酶的作用下，使肽鍵水解生成AA的過程。當前9頁，總共162頁。氨肽酶羧肽酶肽鏈內切酶(endopeptidase)肽鏈外切酶(expeptidase)蛋白水解酶當前10頁，總共162頁。1.2蛋白質降解的反應機制體外系統(tǒng)研究表明，哺乳動物細胞質至少有兩類重要的蛋白水解系統(tǒng):(1)溶酶體(lysozyme)系統(tǒng)或酸性系統(tǒng)，主要負責降解外來蛋白、膜蛋白和長壽命蛋白；(2)泛素-蛋白酶體(Ubiquitin-proteasome)系統(tǒng)或堿性系統(tǒng)，主要降解反常蛋白和短壽命蛋白。當前11頁，總共162頁。酶分子量（kDa）近似酶最適pH常用的分析底物抑制劑組織蛋白酶B（EC3.4.22.1）255Z-Arg-Arg-NMec巰基試劑組織蛋白酶L（EC3.4.22.15）245偶氮酪蛋白巰基試劑組織蛋白酶H（EC3.4.22.16）285Arg-NMecZ-Phe-Phe-CHN2組織蛋白酶M305~7醛縮酶巰基試劑組織蛋白酶N203.5膠原巰基試劑組織蛋白酶S253.5血紅蛋白巰基試劑組織蛋白酶T356TAT，偶氮酪蛋白巰基試劑組織蛋白酶D（EC3.4.23.5）423.5血紅蛋白抑胃肽組織蛋白酶E1002.5白蛋白抑胃肽溶酶體中的一些蛋白酶（1）溶酶體系統(tǒng)當前12頁，總共162頁。受體介導的胞吞作用吞噬作用自噬作用胞飲作用早期胞內體溶酶體（1）溶酶體系統(tǒng)多泡體膜融合當前13頁，總共162頁。溶酶體的形成當前14頁，總共162頁。溶酶體的功能參與細胞內的正常消化自體吞噬自溶當前15頁，總共162頁。1978年網(wǎng)織紅細胞依賴ATP的蛋白質水解系統(tǒng)熱穩(wěn)定因子76個AA組成廣泛存在于各類真核細胞泛素(ubiquitin,Ub)（2）泛素-蛋白酶體系統(tǒng)當前16頁，總共162頁。C-terminalN-terminal30泛素的結構當前17頁，總共162頁。泛素與待降解蛋白的連接-異肽鍵當前18頁，總共162頁。TheNobelPrizeinChemistryin2004AaronCiechanoverAvramHershkoIrwinRose

wasawardedjointlytoAaronCiechanover,AvramHershkoandIrwinRose"forthediscoveryofubiquitin-mediatedproteindegradation".當前19頁，總共162頁。蛋白的多泛肽化標記1蛋白酶體的降解2當前20頁，總共162頁。多泛肽化蛋白泛肽活化酶（E1）泛肽蛋白連接酶（E3）泛肽載體蛋白（E2）蛋白的多泛肽化標記當前21頁，總共162頁。泛素活化酶（E1:Ubiquitin-activatingenzyme）E1催化Ub的C-末端與酶分子中巰基結合，同時消耗1分子ATP。當前22頁，總共162頁。泛素載體蛋白/泛素結合酶（E2/Ubc:Ubiquitin-conjugatingenzymes）.泛素分子從E1轉移到E2的巰基上不同的E2將與不同的靶蛋白和不同的E3匹配，成為底物蛋白泛素化專一性的基礎。當前23頁，總共162頁。泛素-蛋白質連接酶（E3s:Ubiquitin-proteinligases）.E3s催化了泛素分子從E2轉移到底物蛋白的Lysε-氨基上形成異肽鍵（isopeptidebond）.E3s負責識別底物蛋白當前24頁，總共162頁。泛素化（Ubiquitination）當前25頁，總共162頁。E4:多泛素鏈延伸因子catalyzestheefficientpolymerizationofalongmultiubiquitinchain.Ubiquitinanditslysineresidues當前26頁，總共162頁。被多泛肽化標記的待降解蛋白由26S蛋白酶體(proteasome)迅速降解成小的肽片段再由其它肽酶水解成游離氨基酸。蛋白酶體降解當前27頁，總共162頁。當前28頁，總共162頁。當前29頁，總共162頁。20S蛋白酶體19S調節(jié)亞基19S調節(jié)亞基βα26S蛋白酶體當前30頁，總共162頁。蛋白質降解的泛肽途徑E1-S-E1-SHE2-S-E1-SHE2-SHE2-SHATPAMP+PPiE3多泛肽化蛋白ATP26S蛋白酶體20S蛋白酶體ATP19S調節(jié)亞基去折疊水解E1：泛肽活化酶E2：泛肽載體蛋白

E3：泛肽-蛋白質連接酶（ubiquitin）當前31頁，總共162頁。當前32頁，總共162頁。

標簽死亡之吻蛋白Ub當前33頁，總共162頁。1.3機體對外源蛋白質的需要及其消化作用蛋白質的生理功能

組織細胞重要的組成成分，維持組織、細胞的生長，更新和修補組織

參與多種重要的生理活動(如酶、激素)

氧化供能（17.9KJ/g蛋白質）

可轉化為糖和脂肪等

氨基酸為含氮化合物合成的提供氮源當前34頁，總共162頁。*總氮平衡：攝入氮=排出氮即蛋白質分解與合成處于平衡，如成人*正氮平衡：攝入氮>排出氮即蛋白質合成量多于分解量，如兒童、孕婦*負氮平衡：攝入氮<排出氮

即蛋白質分解量多于合成量，如饑餓、消耗性疾病

食物攝入氮-(尿氮+糞氮)可反映體內蛋白質合成與分解的動態(tài)關系氮平衡當前35頁，總共162頁。蛋白質的需要量成人每日最低需要量:

30～50g/d我國營養(yǎng)學會推薦的成人每日需要量:

80g/d當前36頁，總共162頁。當前37頁，總共162頁。食物中蛋白質的消化吸收胃腺壁細胞（分泌HCl）主細胞（分泌胃蛋白酶原）胃黏膜細胞（分泌胃泌激素）胰腺的外分泌細胞小腸絨毛小腸黏膜（吸收氨基酸）絨毛胃胰腺胰腺導管酶原顆粒胃蛋白酶原胃蛋白酶蛋白酶原蛋白酶當前38頁，總共162頁。內肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白酶（水解蛋白質內部肽鍵）外肽酶：氨肽酶、羧肽酶（從肽鏈兩端開始水解肽鍵）主要的酶類：

據(jù)水解肽鍵部位的不同分為兩類：當前39頁，總共162頁。胃蛋白酶原H+

蛋白質

多肽（主）酶原的激活水解（1）胃中消化胃蛋白酶胃蛋白酶消化當前40頁，總共162頁。

胰蛋白酶原

腸激酶

糜蛋白酶彈性蛋白酶羧基肽酶（+）

蛋白質

肽

氨基酸內肽酶外肽酶

酶原的激活

胰蛋白酶水解（2）小腸內消化（主要部位）當前41頁，總共162頁。消化道內幾種蛋白酶的專一性（Phe.Tyr.Trp）（Arg.Lys）（脂肪族）胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶彈性蛋白酶羧肽酶胰蛋白酶氨肽酶羧肽酶（Phe.Trp）當前42頁，總共162頁。吸收（1）

主要部位：小腸A氨基酸運載蛋白堿性氨基酸運載蛋白酸性氨基酸運載蛋白亞氨基酸運載蛋白B-谷氨酸循環(huán)（2）

吸收機制中性氨基酸運載蛋白當前43頁，總共162頁。氨基酸-谷氨?；D移酶谷胱甘肽半胱氨酰甘氨酸-谷氨酰氨基酸-谷氨酸環(huán)化酶5-氧脯氨酸氨基酸谷胱甘肽合成酶甘氨酸-谷氨酰半胱氨酸-谷氨酰半胱氨酸合成酶谷氨酸5-氧脯氨酸酶半胱氨酸肽酶細胞膜細胞內||||||||||||||||||||||細胞外-谷氨?；h(huán)—氨基酸吸收當前44頁，總共162頁。多肽的吸收機制過去認為，蛋白質經消化道酶促水解后，主要以氨基酸的形式吸收。近兩年的科學研究結果表明，人體吸收蛋白質的主要形式不是以氨基酸的形式吸收的，而是以多肽的形式吸收的，這是人體吸收蛋白質機制的重大突破。當前45頁，總共162頁。多肽吸收機制的特點不需消化，直接吸收吸收快速吸收時，多肽體不會被破壞多肽具有100%被人體吸收的特點多肽具有主動吸收的特點多肽具有優(yōu)先被人體吸收的特點人體對多肽的吸收不需增加消化道，特別是胃腸功能負擔的特點多肽在人體表現(xiàn)出載體作用多肽可在人體起運輸工具的作用多肽被人體吸收后，可在人體中起信使作用當前46頁，總共162頁。GeneralMetabolismofAminoAcid氨基酸代謝庫(metabolicpool)食物蛋白質消化吸收組織蛋白質分解合成合成脫氨基作用NH3α-

酮酸尿素糖氧化供能酮體脫羧基作用CO2胺類其他含氮化合物(purine,pyrimide)轉變當前47頁，總共162頁。哺乳動物氨基酸的分解代謝2氨基酸的分解代謝當前48頁，總共162頁。脊椎動物肝中氨基的分解代謝當前49頁，總共162頁。排氨動物：大多水生兩棲類排尿素動物：絕大多數(shù)陸生脊椎動物，鯊魚排尿酸動物：鳥類，爬蟲類當前50頁，總共162頁。2.1氨基酸的脫氨基作用包括氧化脫氨基、轉氨脫氨基、聯(lián)合脫氨基、非氧化脫氨基、脫酰胺作用等，是氨基酸主要的轉化方式。當前51頁，總共162頁。(1)轉氨基作用在轉氨酶(transaminase)/氨基轉移酶(aminotransferase)的催化下，α-氨基酸的氨基轉移到α-酮酸的酮基碳原子上，結果原來的α-氨基酸生成相應的α-酮酸，而原來的α-酮酸則形成了相應的α-氨基酸，這種作用稱為轉氨基作用或氨基移換作用。當前52頁，總共162頁。

α-氨基酸1

R1-CH-COO-

NH+3

|α-酮酸1

R1-C-COO-O||

R2-C-COO-O||α-酮酸2

R2-CH-COO-

NH+3

|α-氨基酸2轉氨酶（輔酶：磷酸吡哆醛）Lys,Arg,Thr,Pro不能通過轉氨酶轉氨當前53頁，總共162頁。體內比較重要的轉氨基反應谷草轉氨酶(glutamicoxaloacetictransaminase,GOT)

谷丙轉氨酶(glutamicpyruvictransaminase,GPT)當前54頁，總共162頁。磷酸吡哆醛轉氨基作用的機制當前55頁，總共162頁。天冬氨酸氨基轉移酶PLPLys258當前56頁，總共162頁。4’4’醛亞胺酮亞胺磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺當前57頁，總共162頁。葡萄糖-丙氨酸循環(huán)將氨運入肝臟丙氨酸氨基轉移酶當前58頁，總共162頁。(2)谷氨酸脫氫酶催化的氧化脫氨基作用谷氨酸脫氫酶(－)：GTP、ATP(＋)：GDP、ADP當前59頁，總共162頁。

α-氨基酸

氨基酸氧化酶(FAD、FMN)α-酮酸

R-CH-COO-

NH+3

|

R-C-COO-+NH3O||H2O+O2H2O2當前60頁，總共162頁。(3)聯(lián)合脫氨基作用α-KG谷氨酸轉氨酶谷氨酸脫氫酶①轉氨酶—谷氨酸脫氫酶的聯(lián)合脫氨作用當前61頁，總共162頁。②轉氨酶——嘌呤核苷酸循環(huán)聯(lián)合脫氨作用當前62頁，總共162頁。(4)非氧化脫氨基作用微生物中主要進行非氧化脫氨基作用，方式有3種：

（1）還原脫氨基作用（2）脫水脫氨基作用（3）由解氨酶催化的脫氨基反應當前63頁，總共162頁。①還原脫氨基作用在無氧條件下，某些含有氫化酶的微生物能利用還原脫氨基方式使AA脫去氨基。當前64頁，總共162頁。②脫水脫氨基作用Ser、Thr脫氨基也可經脫水方式完成，催化該反應的酶以磷酸吡哆醛為輔酶。當前65頁，總共162頁。③由解氨酶催化的脫氨基反應

Phe解氨酶催化Phe、Tyr發(fā)生脫氨，生成肉桂酸和香豆酸進一步轉變成木質素和單寧等植物次生物質。當植物組織照光后，Phe解氨酶水平顯著增加。當前66頁，總共162頁。(5)脫酰胺基作用當前67頁，總共162頁。(1)、概念

氨基酸在脫羧酶的作用下脫掉羧基生成相應的一級胺類化合物的作用。脫羧酶的輔酶為磷酸吡哆醛。直接脫羧胺羥化脫羧羥胺

(2)、類型:2.2氨基酸的脫羧基作用當前68頁，總共162頁。(1)直接脫羧基作用AA脫羧酶廣泛存在于動植物和微生物體內，以磷酸吡哆醛作為輔酶。AA在脫羧酶作用下，進行脫羧反應生成胺類化合物，具有活躍的生理作用。如：His脫羧生成組胺，Tyr脫羧生成酪胺。當前69頁，總共162頁。(2)羥化脫羧基作用Tyr在Tyr酶催化下，發(fā)生羥化作用生成3,4-二羥-Phe，簡稱多巴(dopa)，進一步脫羧生成3,4-二羥苯乙胺，簡稱多巴胺(dopamine)。Tyr酶是一種含銅酶。多巴進一步氧化形成聚合物黑素。馬鈴薯、蘋果、梨等切開后變黑，就是由于形成了黑素。人體的表皮基底層及毛囊中有成黑素細胞，將Tyr轉變?yōu)楹谒?melanin)，使皮膚及毛發(fā)呈黑色。植物體內，由多巴和多巴胺可形成生物堿。當前70頁，總共162頁。2.2氨的轉運有毒！L-谷氨酸脫氫酶NAD++H2ONADH+H++NH4+α-谷氨酸α-酮戊二酸谷氨酸氧化脫氨血氨過高可引起中樞神經系統(tǒng)中毒！當前71頁，總共162頁。機體防止高濃度氨的措施（1）

α-酮戊二酸在谷氨酸脫氫酶的作用下發(fā)生氨基化形成谷氨酸（2）以中性谷氨酰胺形式轉運當前72頁，總共162頁。3尿素循環(huán)(ureacycle)/鳥氨酸循環(huán)(ornithinecycle)1932年HansKrebs和KurtHenseleit提出尿素循環(huán)(ureacycle),或稱鳥氨酸循環(huán)(ornithinecycle)。哺乳類動物體內氨的主要去路是在肝臟中合成尿素并隨尿排出體外。尿素在部分植物體內起著與谷氨酰胺類似的作用，既能解除氨毒，又是氨的一種貯存形式。當前73頁，總共162頁。實驗：動物切除肝臟，輸入AA后，血氨濃度升高動物保留肝臟、切除腎臟，輸入AA后，血中尿素濃度升高動物肝臟、腎臟同時切除，輸入氨基酸后，血中尿素含量較低，但血氨濃度升高結論：肝臟是合成尿素的主要器官當前74頁，總共162頁。氨甲酰磷酸鳥氨酸瓜氨酸肝中進行的鳥氨酸循環(huán)當前75頁，總共162頁。肝中進行的鳥氨酸循環(huán)鳥氨酸瓜氨酸延胡索酸精氨琥珀酸當前76頁，總共162頁。3.1尿素循環(huán)過程氨甲酰磷酸合成酶鳥氨酸轉氨甲酰酶

精氨琥珀酸合成酶精氨琥珀酸酶精氨酸酶當前77頁，總共162頁。氨甲酰磷酸(1)氨甲酰磷酸的合成：氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ

(carbamoylphophatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)氨基甲酸酯羰基磷酸反應部位：線粒體當前78頁，總共162頁。(2)瓜氨酸的合成產生于細胞質產生于線粒體在細胞質中利用當前79頁，總共162頁。(3)精氨琥珀酸的合成反應部位：細胞質瓜氨酸當前80頁，總共162頁。(4)精氨酸的合成精氨琥珀酸酶/裂解酶當前81頁，總共162頁。尿素循環(huán)和三羧酸循環(huán)的聯(lián)系當前82頁，總共162頁。(5)尿素的形成(Arginine)(Urea)(Ornithine)當前83頁，總共162頁。當前84頁，總共162頁。尿素生成的要點亞細胞定位：線粒體與細胞質限速酶：氨甲酰磷酸合成酶耗能過程：4ATP/ureaN與C來源：氨基酸脫氨和CO2當前85頁，總共162頁。3.2尿素循環(huán)的調節(jié)N-乙酰谷氨酸當前86頁，總共162頁。4氨基酸碳骨架的分解代謝當前87頁，總共162頁。絲氨酸轉羥甲基酶4.1經丙酮酸形成乙酰-CoA絲/蘇氨酸轉羥甲基酶蘇氨酸脫氫酶當前88頁，總共162頁。當前89頁，總共162頁。4.2部分形成乙酰-CoA或乙酰乙酰-CoA乙酰乙酰-CoA乙酰乙酸戊二酰-CoAα-酮己二酸當前90頁，總共162頁。乙酰-CoA琥珀酰-CoA丙酰-CoA乙酰乙酰-CoA乙酰乙酸戊二酰-CoA當前91頁，總共162頁。色氨酸分解代謝的中間產物是許多生物分子的前體煙酸吲哚乙酸5-羥色胺當前92頁，總共162頁。當前93頁，總共162頁。四氫生物蝶呤在苯丙氨酸羥化酶中的作用當前94頁，總共162頁。4.3形成α-酮戊二酸谷氨酸γ半醛鳥氨酸α-酮戊二酸當前95頁，總共162頁。4.4形成琥珀酰-CoA高半胱氨酸α-酮丁酸當前96頁，總共162頁。丙酰-CoA甲基丙二酰-CoA變位酶當前97頁，總共162頁。4.5分支氨基酸的代謝（肝外組織中）當前98頁，總共162頁。4.6形成草酰乙酸當前99頁，總共162頁。4.7氨基酸與一碳單位一碳基團的概念：在代謝過程中，某些化合物可以分解產生具有一個碳原子的基團，稱為“一碳基團”或“一碳單位”。常見的一碳基團：亞氨甲基CH=NH甲?；?/p>

CHO

羥甲基

CH2OH甲基

CH3

亞甲基

CH2

次甲基

CH=當前100頁，總共162頁。四氫葉酸當前101頁，總共162頁。S-腺苷甲硫氨酸當前102頁，總共162頁。亞甲四氫葉酸甲基四氫葉酸當前103頁，總共162頁。亞甲四氫葉酸次甲基四氫葉酸N5-甲酰基四氫葉酸N10-甲酰基四氫葉酸亞胺甲基四氫葉酸當前104頁，總共162頁。S-腺苷高半胱氨酸高半胱氨酸甲硫氨酸循環(huán)當前105頁，總共162頁。當前106頁，總共162頁。5生物固氮氮循環(huán)(TheNitrogenCycle)當前107頁，總共162頁。生物固氮(biologicalnitrogenfixation)是微生物、藻類和與高等植物共生的微生物通過自身的固氮酶復合物把分子氮變成氨的過程。當前108頁，總共162頁。自生固氮微生物共生固氮微生物固氮生物的類型豌豆根瘤共生固氮根瘤菌當前109頁，總共162頁。固氮酶復合體(nitrogenasecomplex)固氮酶(dinitrogenase):鉬鐵蛋白固氮酶還原酶(dinitrogenasereductase):鐵蛋白鐵鉬中心MoFeSADP固氮酶亞基還原酶亞基Fe-S當前110頁，總共162頁。生物固氮的總反應為：N2+8e+16ATP+16H2O+8H+→2NH3+H2+16ADP+16Pi由反應式可見固氮過程消耗能量非常多，共有16個ATP被水解。當前111頁，總共162頁。6氨的同化作用-氨通過谷氨酸和谷氨酰胺摻入生物分子當前112頁，總共162頁。氨的同化途徑之一：谷氨酸脫氫酶++NAD(P)H+H+NAD(P)+Glutamatedehydrogenase谷氨酸脫氫酶當前113頁，總共162頁。谷氨酸脫氫酶在不同生物種屬甚至不同組織中對輔酶的要求不盡一致，也有的無選擇性例如：粗糙脈孢菌谷氨酸脫氫酶glutamatedehydrogenase

濃度很高時發(fā)生當前114頁，總共162頁。氨的同化途徑之二：谷氨酰胺合成酶（最重要的）谷氨酰胺合成酶谷氨酰胺合成酶哺乳動物當前115頁，總共162頁。谷氨酰胺合成酶的結構

（12個相同的亞基）Theenzymehas12identicalsubunitsofMr50,000andisregulatedbothallostericallyandbycovalentmodification.當前116頁，總共162頁。谷氨酰胺合成酶的別構調節(jié)氨甲酰磷酸葡萄糖胺-6-磷酸當前117頁，總共162頁。谷氨酰胺合成酶的共價修飾酪氨酸殘基的腺苷?；斍?18頁，總共162頁。腺苷?；D移酶尿苷酰基轉移酶當前119頁，總共162頁。谷氨酸合酶(glutamatesynthase)細菌和植物中當前120頁，總共162頁。原核生物中谷氨酸谷氨酸谷氨酰胺α-酮戊二酸谷氨酰胺合成酶谷氨酸合酶NADP+NADPH+H+NH4+α-酮酸氨基酸轉氨酶谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶的聯(lián)合作用當前121頁，總共162頁。7氨基酸的生物合成當前122頁，總共162頁。當前123頁，總共162頁。Aminoacidsderivedfromα-ketoglutarateincludeglutamate(Glu),glutamine(Gln),proline(Pro),arginine(Arg).7.1由α-酮戊二酸形成的氨基酸-Glu,Gln,Pro,Arg當前124頁，總共162頁。谷氨酸γ半醛γ谷氨酰磷酸谷氨酸激酶谷氨酸脫氫酶Δ1-二氫吡咯-5-羧酸自發(fā)還原酶乙酰谷氨酸合酶N-乙酰谷氨酸N-乙酰-γ谷氨酰磷酸N-乙酰谷氨酸-γ-半醛N-乙酰鳥氨酸當前125頁，總共162頁。N-乙酰鳥氨酸L-鳥氨酸瓜氨酸N-乙酰鳥氨酸酶當前126頁，總共162頁。哺乳動物大部分組織中存在此轉氨酶當?shù)鞍踪|生物合成中Arg不足時逆反應生成鳥氨酸——蛋白質合成中的支路當前127頁，總共162頁。7.2由草酰乙酸形成的氨基酸-Asp,Asn,Met,Thr,Lys(細菌、植物),Ile當前128頁，總共162頁。GOT（谷草轉氨酶）AST（天冬氨酸氨基轉移酶）天冬氨酸氨基轉移酶

當前129頁，總共162頁。

Asp+Gln+ATP

Asn+Glu+AMP+PPi+H+

哺乳動物中Asn合成酶細菌中Asp

+NH4++ATPAsn+AMP+PPi

Asn合成酶當前130頁，總共162頁。天冬氨酸激酶天冬氨酰-β-磷酸天冬氨酸-β-半醛

天冬氨酸-β-半醛脫氫酶二氫吡啶甲酸合酶高絲氨酸

高絲氨酸脫氫酶當前131頁，總共162頁。二氫吡啶甲酸合酶二氫吡啶甲酸受Lys抑制Δ1-哌啶-2,6-二羧酸Δ1-哌啶-2,6-二羧酸脫氫酶N-琥珀酰-2-氨基-6-酮-庚二酸N-琥珀酰-2-氨基-6-酮基庚二酸合酶N-琥珀酰-L,L-2,6-二氨基庚二酸當前132頁，總共162頁。N-琥珀酰-L,L-2,6-二氨基庚二酸L,L-α,ε

二氨基庚二酸脫琥珀酸酶消旋-α，ε

二氨基--庚二酸二氨基-庚二酸消旋酶當前133頁，總共162頁。天冬氨酸-β-半醛高絲氨酸高絲氨酸脫氫酶O-琥珀酰高絲氨酸高絲氨酸酰基轉移酶胱硫醚胱硫醚γ合酶當前134頁，總共162頁。胱硫醚L-高半胱氨酸β-胱硫醚裂解酶甲硫氨酸合酶當前135頁，總共162頁。天冬氨酸-β-半醛高絲氨酸高絲氨酸脫氫酶磷酸高絲氨酸高