現(xiàn)代酶的重要催化作用

現(xiàn)代酶的重要催化作用酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的內(nèi)容和意義

酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)研究的是酶催化反應(yīng)速度問題，即研究各種因素對酶催化反應(yīng)速度的影響，并據(jù)此推斷從反應(yīng)物到產(chǎn)物之間可能進(jìn)行的歷程，在酶學(xué)研究和酶工程中具有十分重要的理論意義和廣泛的實(shí)踐意義。現(xiàn)代酶的重要催化作用酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)作為闡明酶催化反應(yīng)機(jī)理的重要手段而得到了發(fā)展，它通過研究影響反應(yīng)速率的各種因素，通過對各基元反應(yīng)過程進(jìn)行靜態(tài)與動(dòng)態(tài)的分析，從而獲得反應(yīng)機(jī)理的有關(guān)信息?，F(xiàn)代酶的重要催化作用酶催化反應(yīng)

——單底物酶催化反應(yīng)和多底物酶催化反應(yīng)之分。

——簡單的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)是指由一種反應(yīng)物（底物）參與的不可逆反應(yīng)，也稱單底物酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)，它是酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的基礎(chǔ)，屬于此類反應(yīng)的有酶催化的水解反應(yīng)和異構(gòu)反應(yīng)。現(xiàn)代酶的重要催化作用催化動(dòng)力學(xué)研究的簡單歷史

——自19世紀(jì)末開始就有很多研究者致力與酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的研究，并希望用合適的數(shù)學(xué)模型來描述酶催化反應(yīng)的進(jìn)程。現(xiàn)代酶的重要催化作用——1902年Henri和Brown分別提出了酶催化反應(yīng)中有酶-底物絡(luò)合物的生成，并推導(dǎo)了簡單的數(shù)學(xué)方程式，其中首先進(jìn)行了轉(zhuǎn)化酶、苦杏仁酶和β-淀粉酶等三種酶的催化反應(yīng)實(shí)驗(yàn)，推測了其反應(yīng)機(jī)理，并導(dǎo)出了動(dòng)力學(xué)方程式，但遺憾的是從現(xiàn)在的觀點(diǎn)來看，他的實(shí)驗(yàn)不夠正確?，F(xiàn)代酶的重要催化作用——1913年Michaelis和Menten用簡單的平衡或準(zhǔn)平衡概念推導(dǎo)了單底物酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)方程，應(yīng)用了所謂“快速平衡”解析方法對該速率方程進(jìn)行了詳細(xì)的研究，發(fā)表了著名的米氏方程，即現(xiàn)在應(yīng)用的Michaelis-Menten方程，常簡稱為M-M方程?，F(xiàn)代酶的重要催化作用1925年Briggs和Haldane在酶催化動(dòng)力學(xué)中引入了擬穩(wěn)態(tài)的概念，對M-M方程的推導(dǎo)方法進(jìn)行了修正。此后的單底物酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)研究大多都基于Michaelis-Menten或Briggs-Haldane方程。現(xiàn)代酶的重要催化作用從60年代初開始，人們已經(jīng)開始嘗試用平衡態(tài)或穩(wěn)態(tài)概念來解釋雙底物甚至是三底物的酶催化反應(yīng)，并建立了變構(gòu)酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)模型?，F(xiàn)代酶的重要催化作用許多學(xué)者對酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)進(jìn)行了多方面的探索，使酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的研究有了很大的進(jìn)展?，F(xiàn)代酶的重要催化作用對于從事酶應(yīng)用的工程技術(shù)人員，除了需要了解酶催化的反應(yīng)機(jī)理外，更應(yīng)著重研究酶的總反應(yīng)速率，能定量解析影響總反應(yīng)速率的各種因素，建立可靠的總反應(yīng)速率方程氏，進(jìn)而用于計(jì)算反應(yīng)時(shí)間、最佳反應(yīng)條件，以設(shè)計(jì)出合理的反應(yīng)器。現(xiàn)代酶的重要催化作用酶催化反應(yīng)的基本特征

酶是生物為提高其生化反應(yīng)效率而產(chǎn)生的生物催化劑，其化學(xué)本質(zhì)為蛋白質(zhì)，少數(shù)酶同時(shí)含有少量的糖和脂肪。在生物體內(nèi)，所有的反應(yīng)均在酶的催化作用下完成，幾乎所有生物的生理現(xiàn)象都與酶的作用緊密聯(lián)系?，F(xiàn)代酶的重要催化作用目前已知的酶多達(dá)2200種以上。作為生物催化劑的酶，它既有一般催化劑的共性，又應(yīng)具有生物催化劑的特性。現(xiàn)代酶的重要催化作用1酶的催化共性

——酶參與生物化學(xué)反應(yīng)，能降低反應(yīng)的活

化能，加快反應(yīng)的速率；

——不改變反應(yīng)的方向和平衡關(guān)系，即不能

改變反應(yīng)的平衡常數(shù)，而只能加快反應(yīng)達(dá)

到平衡的速率；

——酶在反應(yīng)過程中，其立體結(jié)構(gòu)和離子價(jià)態(tài)

可以發(fā)生某種變化，但在反應(yīng)結(jié)束時(shí)，一

般酶本身不消耗，并恢復(fù)到原來狀態(tài)?，F(xiàn)代酶的重要催化作用例如，過氧化氫的分解，在無催化劑存在時(shí)，該分解反應(yīng)的活化能為，在用過氧化氫酶催化時(shí)，該分解反應(yīng)的活化能僅為?，F(xiàn)代酶的重要催化作用2酶的催化特性現(xiàn)代酶的重要催化作用(1)有較高的催化效率。酶的催化效率主要有以下幾種表示方法：

——酶的分子活力。在最適宜的條件下，每1mol酶在單位時(shí)間內(nèi)所能催化底物的最大量（mol）。

——酶的催化中心活力。在單位時(shí)間內(nèi)，每一個(gè)酶的催化中心所催化底物的量（mol）。

——酶活力或比活力。在特定的條件下，每min能催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物時(shí)所需要的酶量，稱為一個(gè)酶單位，或稱為國際單位，用U表示。酶活力還可用比活力表示，比活力指每1mg酶所具有的酶單位數(shù)，用U/mg表示?，F(xiàn)代酶的重要催化作用1972年國際酶學(xué)委員會(huì)（EnzymeCommission,EC）提出，酶活力一律用katal為單位，記為kat，在特定條件下，每秒鐘能催化1mol底物轉(zhuǎn)化的酶量定義為1kat。而比活力則為每1kg酶所具有的數(shù)，即kat/kg。現(xiàn)代酶的重要催化作用酶的催化活性中心又稱為酶的轉(zhuǎn)換數(shù)明顯看出，酶的轉(zhuǎn)換數(shù)大大高于化學(xué)催化劑，尤其在生理溫度下更為明顯。催化劑反應(yīng)轉(zhuǎn)換數(shù)mol/（中心點(diǎn)?s）溫度/℃酶催化劑菠蘿蛋白酶木瓜蛋白酶胰蛋白酶碳酸酐酶肽的水解肽的水解肽的水解羰基化合物的可逆反應(yīng)4×10-3~5×10-18×10-2~1×1013×10-3~1×1028×10-1~6×1050~370~370~370~37化學(xué)催化劑硅膠-氧化鋁硅膠-氧化鋁二氧化釩二氧化釩異丙基苯裂解異丙基苯裂解環(huán)己烷脫氫環(huán)己烷脫氫3×10-82×1047×10-111×1022542025350現(xiàn)代酶的重要催化作用(2)有很強(qiáng)的專一性

——酶催化反應(yīng)又很高的選擇性，一種酶僅能作用于一種物質(zhì)或一類結(jié)構(gòu)相似的物質(zhì)進(jìn)行某一種反應(yīng)，這種特性稱為酶的專一性或選擇性。

——酶的專一性是酶作為催化劑最重要的特性，也是酶催化反應(yīng)過程優(yōu)于一般化學(xué)反應(yīng)過程的最重要的理由之一?，F(xiàn)代酶的重要催化作用酶的專一性

——絕對專一性

——相對專一性

——酶的反應(yīng)專一性現(xiàn)代酶的重要催化作用絕對專一性

——一種酶若只能催化一種化合物進(jìn)行一種反應(yīng)，這種專一性稱為絕對專一性。

——例如脲酶只能催化尿素水解生成二氧化碳和水?，F(xiàn)代酶的重要催化作用相對專一性

——若一種酶能夠催化一類具有相同化學(xué)鍵或基團(tuán)的物質(zhì)進(jìn)行某種類型的反應(yīng)，稱之為相對專一性。

——如脂肪酶可以催化所有酯類化合物水解?，F(xiàn)代酶的重要催化作用酶的反應(yīng)專一性

——若一種酶只能催化某化合物在熱力學(xué)上可能進(jìn)行的許多反應(yīng)中的一種反應(yīng)，這種專一性稱為酶的反應(yīng)專一性，具有不同反應(yīng)專一性的酶只各自催化不同的反應(yīng)。

——例如，對同一反應(yīng)物葡萄糖，以葡糖氧化酶為催化劑可得葡糖酸；以葡糖異構(gòu)酶為催化劑可得果糖；以己糖激酶為催化劑可得葡糖-6-磷酸。現(xiàn)代酶的重要催化作用一種酶只能催化一種底物，則稱為酶的底物專一性。一種酶只能作用于所有立體異構(gòu)體中的一種，則稱為立體專一性。此外，還有官能團(tuán)專一性、序列專一性等?，F(xiàn)代酶的重要催化作用利用酶催化的這種高度的多種專一性，有可能制備出化學(xué)催化反應(yīng)所不能得到的化合物，這也有利于提高產(chǎn)物的分離純度。現(xiàn)代酶的重要催化作用(3)具有溫和的反應(yīng)條件

——酶催化反應(yīng)溫度一般在生理溫度25~37℃的范圍，僅有少數(shù)酶反應(yīng)可在較高溫度下進(jìn)行。同時(shí)，酶催化反應(yīng)一般是在接近中性的pH值條件下進(jìn)行?，F(xiàn)代酶的重要催化作用(4)酶易失活與變性

——酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)，因而具有蛋白質(zhì)的所有性質(zhì)。其中容易變性的性質(zhì)使得酶在應(yīng)用時(shí)常因變性而活力下降，甚至完全失去活力，即失活。現(xiàn)代酶的重要催化作用酶的變性多數(shù)為不可逆。引起變性的原因有物理因素及化學(xué)因素。

——物理因素包括熱、紫外線、射線、聲波等；

——化學(xué)因素包括酸、堿、表面活性劑、重金屬鹽等化學(xué)藥品的影響。因而產(chǎn)生了諸如熱變性、酸堿變性、氧化變性等。現(xiàn)代酶的重要催化作用此外，酶作為催化劑還存在著酶的提取工藝繁瑣、成本昂貴、及目前大多數(shù)酶催化反應(yīng)還只能在水溶液中進(jìn)行的不足?，F(xiàn)代酶的重要催化作用簡單酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)現(xiàn)代酶的重要催化作用

濃度[S]0[S][ES][P]ES穩(wěn)態(tài)濃度t1加酶后的時(shí)間d[S]dt-速度S的消耗和P的形成的穩(wěn)態(tài)速度d[P]dtd[ES]dtt1加酶后的時(shí)間前穩(wěn)態(tài)動(dòng)力學(xué)和穩(wěn)態(tài)動(dòng)力學(xué)現(xiàn)代酶的重要催化作用單底物異構(gòu)酶AB；單向單底物裂合酶AB+C；假單底物水解酶A-B+H2OA-OH+BH；雙底物氧化還原酶AH2+BA+BH2A2++B3+A3++B2+

基團(tuán)轉(zhuǎn)移酶A+BXAX+B

三底物連接酶A+B+ATPAB+ADP+PiA+B+ATPAB+AMP+Pi

酶催化反應(yīng)類型現(xiàn)代酶的重要催化作用底物濃度對酶促反應(yīng)初速度的影響底物濃度對反應(yīng)初速度的曲線中間復(fù)合物學(xué)說對曲線的解釋米氏方程式

Km的意義，應(yīng)用和求法酶濃度對酶促反應(yīng)初速度的影響溫度對酶促反應(yīng)初速度的影響pH對酶促反應(yīng)初速度的影響激活劑和抑制劑對酶促反應(yīng)初速度的影響。單底物酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)現(xiàn)代酶的重要催化作用酶促反應(yīng)的速度和影響因素在低底物濃度時(shí),反應(yīng)速度與底物濃度成正比，表現(xiàn)為一級反應(yīng)特征。當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)到一定值，幾乎所有的酶都與底物結(jié)合后，反應(yīng)速度達(dá)到最大值（Vmax），此時(shí)再增加底物濃度，反應(yīng)速度不再增加，表現(xiàn)為零級反應(yīng)。1底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響現(xiàn)代酶的重要催化作用1Michaelis-Menten（M－M）方程

推導(dǎo) 課堂練習(xí)!現(xiàn)代酶的重要催化作用（1）指出了[S]與V的關(guān)系（2）指明了Km的定義（3）Km不是ES的解離平衡常數(shù)，Km近似地表明E與S的親和力。Km大表明酶與底物親和力弱，Km小則表明酶與底物親和力強(qiáng)。（4）Km是酶的特征常數(shù)。（5）根據(jù)Km可判斷酶的天然底物。米氏方程的意義現(xiàn)代酶的重要催化作用米氏常數(shù)Km的意義不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個(gè)重要的特征物理常數(shù)。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高。現(xiàn)代酶的重要催化作用2Briggs-Haldane方程

（修正的M－M方程）

現(xiàn)代酶的重要催化作用1925年Briggs和Haldane考慮到許多酶的催化常數(shù)很高，即

不能忽略，而且還發(fā)現(xiàn)很多酶的k2遠(yuǎn)大于k1。

——對Michaelis和Menton假設(shè)的第三條進(jìn)行了修正，提出了“擬穩(wěn)態(tài)”假說，對M－M方程引入了更為普遍的假設(shè)?，F(xiàn)代酶的重要催化作用“擬穩(wěn)態(tài)”假說

——認(rèn)為由于酶反應(yīng)體系在初始階段底物濃度[S]要比酶的濃度[E]高得多，中間復(fù)合物分解時(shí)得到的酶又立即與底物相結(jié)合，不斷處于分解和生成之中，其生成和分解速度相等，從而使反應(yīng)體系中中間復(fù)合物的濃度維持不變，即中間復(fù)合物的濃度不再隨時(shí)間的變化而變化，即中間復(fù)合物的濃度達(dá)到了穩(wěn)態(tài)，這就是“擬穩(wěn)態(tài)”假說?，F(xiàn)代酶的重要催化作用“擬穩(wěn)態(tài)”假說的證明RapidMixingMethodsRelaxationTechniquesBriggs-Haldane方程的推導(dǎo)

課堂作業(yè)!現(xiàn)代酶的重要催化作用專一性常數(shù)

kcat/KM

TheSpecificityConstantTheRatiokcat/KMortheSpecificityConstant

Whenthesubstrateconcentrationisquitelow,e.g.

[S]<<KM,

v=(kcat/kM)[E0][S] inthiscase,mostenzymewillbefree(unbound), [E0]≈[E] so

v=(kcat/kM)[E][S]

現(xiàn)代酶的重要催化作用TheSpecificityConstantkcat/KMUndertheseconditions,(kcat/kM)representaneffective2ndorderrateconstantforthecombinationoffreesubstrateandfreeenzyme,andthusprovidedanindicationofthespecificityoftheenzymeforthesubstrateItcanbeusedtodescribethespecificityoftheenzymeforcompetingsubstrates現(xiàn)代酶的重要催化作用TheSpecificityConstantkcat/KMTheratioofthereactionratesforlowconcentrationoftwocompetingsubstrates(AandB)isgivenby

現(xiàn)代酶的重要催化作用TheSpecificityConstantkcat/KMExample

ReversalofSubstrateSpecificitybySite-DirectedMutagenesis aspartatetransaminase,AATase,catalyze

α-aminoacid?α-ketoacid ItspreferredsubstratesareL-aspartateandL-glutamate現(xiàn)代酶的重要催化作用TheSpecificityConstantkcat/KMThespecificityislargelydependingonthearginineresidueattheposition292oftheenzyme H NH2─C─NH─(CH2)3─C─COOH NH NH2現(xiàn)代酶的重要催化作用TheSpecificityConstantkcat/KMBysite-directedmutagenesis,arginineinenzymecanbereplacedbyaspatate H NH2─C─NH─(CH2)3─C─COOH NH NH2 HO H C─CH2─C─COOH O NH2現(xiàn)代酶的重要催化作用TheSpecificityConstantkcat/KMTheresultsSubstratekcat/kM,M-1sec-1slectivityratio(kcat/kM)R292D/(kcat/kM)wwildtypeR292DmutantL-arginine0.02760.42915.5L-lysine0.01830.1568.5L-aspartate185000.06953.8X10-6現(xiàn)代酶的重要催化作用雙底物酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)多底物酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)機(jī)制分為兩大類：序列機(jī)制（有序和隨機(jī)）和乒乓機(jī)制。有序序列機(jī)制（compulsoryordermechanism):底物A和B與酶的結(jié)合有嚴(yán)格的順序，必然是先A后B；產(chǎn)物的釋放也有嚴(yán)格的順序，必須是先P后Q。

隨機(jī)序列機(jī)制（randomordermechanism):底物A和B與酶的結(jié)合是隨機(jī)的；產(chǎn)物P和Q的釋放也是隨機(jī)的。乒乓機(jī)制（ping-pongmechanism):底物與酶的結(jié)合和產(chǎn)物的釋放是同時(shí)進(jìn)行的。

現(xiàn)代酶的重要催化作用pH的影響在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常稱此pH為最適pH?，F(xiàn)代酶的重要催化作用溫度的影響一方面是溫度升高,酶促反應(yīng)速度加快。另一方面,溫度升高,酶的高級結(jié)構(gòu)將發(fā)生變化或變性，導(dǎo)致酶活性降低甚至喪失。因此大多數(shù)酶都有一個(gè)最適溫度。在最適溫度條件下,反應(yīng)速度最大。Arrhenius方程現(xiàn)代酶的重要催化作用研究酶抑制劑極其抑制作用的意義——在理論上，有助于闡明酶活性中心結(jié)構(gòu)，催化機(jī)理，代謝途徑以及代謝調(diào)節(jié)，有助于闡明藥物和毒物作用機(jī)理；——在實(shí)踐上，可以為治療人類和畜禽傳染病而設(shè)計(jì)療效更高的抗菌抗病毒藥物；為消滅農(nóng)作物病蟲害而設(shè)計(jì)更有效的殺蟲劑和殺菌劑；為解除毒物對人畜的中毒而設(shè)計(jì)快速有效解毒藥物。酶的抑制劑以及應(yīng)用現(xiàn)代酶的重要催化作用抑制劑對酶活性的影響使酶的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制作用。能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑。酶的抑制劑一般具備兩個(gè)方面的特點(diǎn)：a.在化學(xué)結(jié)構(gòu)上與被抑制的底物分子或底物的過渡狀態(tài)相似。b.能夠與酶的活性中心以非共價(jià)或共價(jià)的方式形成比較穩(wěn)定的復(fù)合體或結(jié)合物。現(xiàn)代酶的重要催化作用抑制程度的表示方式

——抑制程度是指酶受到抑制后，其活性降低的程度，是研究酶抑制作用的一個(gè)重要指標(biāo)，一般用反應(yīng)速度的變化表示。以V0表示無抑制劑時(shí)的反應(yīng)速度，V1表示有抑制劑時(shí)的反應(yīng)速度，酶的抑制程度有以下表示方式：（1）相對活力分?jǐn)?shù)a=V1/V0（2）相對活力百分?jǐn)?shù)a%=V1/V0×100(%)（3）抑制分?jǐn)?shù)i=1-a=1-V1/V0（4）抑制百分?jǐn)?shù)i%=(1-a)×100(%)通常抑制率就是指的抑制分?jǐn)?shù)或抑制百分?jǐn)?shù)。現(xiàn)代酶的重要催化作用抑制作用的分類

不可逆抑制作用（irreversibleinhibition)：不可逆抑制劑與酶分子的必需基團(tuán)共價(jià)結(jié)合，引起酶活性喪失，用透析等物理方法不能去除?？赡嬉种谱饔茫╮eversibleinhibition)：可逆抑制劑與酶分子必需基團(tuán)非共價(jià)結(jié)合，引起酶活性降低或喪失，但用透析等物理方法可以去除抑制劑而恢復(fù)活性。——按酶抑制劑與酶結(jié)合方式不同可分為同位抑制作用和別位抑制作用；——按抑制劑與底物的關(guān)系，分為4種類型：競爭性抑制，反競爭性抑制，非競爭性抑制和混合型抑制?，F(xiàn)代酶的重要催化作用競爭性抑制作用（competitiveinhibition)

含義：抑制劑（I）和底物（S）競爭酶的底物結(jié)合部位，二者不能同時(shí)與酶結(jié)合；增加S可以降低I與酶的結(jié)合；在酶量不變的情況下，反應(yīng)速度V取決于S和I的相對濃度。動(dòng)力學(xué)特征：Km增大，Vm不變；表觀米氏常數(shù)K’m隨[I]的增加而增大；抑制程度隨[I]的增加而增大，隨[S]的增加而減小，甚至消除。機(jī)理：I與S在結(jié)構(gòu)上類似，競爭酶活性中心底物結(jié)合部位。應(yīng)用：可以以此為依據(jù)合成許多藥物，從而實(shí)現(xiàn)殺蟲，殺菌，治療傳染病以及治療腫瘤的目的?，F(xiàn)代酶的重要催化作用競爭性可逆抑制圖示現(xiàn)代酶的重要催化作用反競爭性抑制作用（unconmpetitiveinhibition)

含義：I只能與ES結(jié)合形成ESI，I與酶的結(jié)合反而促進(jìn)S與E的結(jié)合，但ESI不能釋放產(chǎn)物；增加[S]不能消除或減輕抑制。動(dòng)力學(xué)特征：Km和Vm隨[I]增加而減??；抑制程度隨[S]和[S]增加而增大；增加[S]反而增加抑制程度。舉例：在雙底物有序反應(yīng)中，第二底物的競爭性抑制劑就是第一底物的反競爭性抑制劑。現(xiàn)代酶的重要催化作用非競爭性抑制作用（noncompetitiveinhibition)

含義：I可以結(jié)合于E和ES上，S也可以結(jié)合于E和EI上，但形成的ESI沒有催化活性。I并不改變E與S的親和力，S也不改變E與I的親和力。動(dòng)力學(xué)特征：Vm隨[I]的增加而減小，但Km不變；抑制程度隨[I]的增加而增大，與[S]無關(guān)；增加[S]不能消除非競爭性抑制。機(jī)制：I不是結(jié)合于酶活性中心的底物結(jié)合部位上，而是結(jié)合于其它的必需基團(tuán)上（如催化基團(tuán)）。舉例：別嘌呤醇是黃嘌呤氧化酶的競爭性抑制劑，能抑制次黃嘌呤形成黃嘌呤及尿酸的過程；同時(shí)它也是黃嘌呤氧化酶的底物，形成氧嘌呤醇；氧嘌呤醇是黃嘌呤氧化酶的非競爭性抑制劑，可以降低尿酸的形成，可以治療血液中尿酸過多引起的關(guān)節(jié)炎?，F(xiàn)代酶的重要催化作用非競爭性可逆抑制圖示現(xiàn)代酶的重要催化作用可逆抑制作用的動(dòng)力學(xué)特征1.競爭性抑制 加入競爭性抑制劑后，Km變大，酶促反應(yīng)速度減小。無抑制劑競爭性抑制劑1/Vmax現(xiàn)代酶的重要催化作用加入非競爭性