生物化學知識梳理

蛋白質：是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物。蛋白質元素組成的特點：蛋白質的特征性元素為氮元素，平均值約為16%。蛋白質元素特點：蛋白質的特征性元素是氮元素，各種蛋白質的含氮量很接近，平均值約為16%樣品中蛋白質含量=樣品含氮量（g）*6.25②6.25為1g氮所代表的蛋白質含量（g).6.25=1/16%蛋白質分解釋放的能量用來氧化供能。氮平衡：攝入食物的含氮量與排泄物中的含氮量之間的關系。氮總平衡：攝入氮=排出氮氮正平衡：攝入氮＞排出氮氮負平衡：攝入氮＜排出氮氮平衡的意義：可以反映體內蛋白質代謝的概況。除了甘氨酸外，其他都為左旋的，α的。（可能選擇）酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸（可能填空）谷氨酸獨特的脫氨基方式：氧化脫氨酸（可能選擇）※肽鍵：是由一個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的α-氨基脫水縮合而形成的化學鍵。氨基酸殘基：肽鏈中的氨基酸分子因為脫水縮合而基團不全，被稱為氨基酸殘基。蛋白質與多肽的區(qū)別：1.氨基酸殘基數(shù)目＞50—蛋白質＜50—多肽2.蛋白質具有穩(wěn)定的空間結構，固定的功能；多肽具有不穩(wěn)定的空間結構。蛋白質的分子結構：一級結構：定義：指多肽鏈中氨基酸的排列順序。主要的化學鍵：肽鍵二級結構：定義：多肽鏈主鏈中各原子的空間排布方式，叫做蛋白質的二級結構。主要的化學鍵：氫鍵二級結構類型：①α螺旋②β折疊③β轉交④無規(guī)卷曲三級結構：定義：每一條多肽鏈中，包括側鏈的整條多肽鏈基團之間的相互作用。主要的化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和分子間作用力四級結構：定義：蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。主要的化學鍵：亞基之間的結合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵?！膯卧钠矫妫河捎陔逆I的長度介于單鍵與雙鍵之間，所以肽鍵有一部分雙鍵的特點，不能夠旋轉，導致肽鍵兩端的氮、碳及其相連的原子，一共六個，位于同一個平面上，這個平面就叫做肽平面?！ｓw：在許多蛋白質分子中，可發(fā)現(xiàn)兩個或兩個以上具有二級結構的肽段，在空間上相互接近，形成一個特殊的空間構象，被稱為模體。結構域：分子量較大的蛋白質?？烧郫B成多個結構較為緊密且穩(wěn)定的區(qū)域，各行使其功能，稱為結構域。亞基：許多蛋白質由幾條甚至幾十條肽鏈組成，每一條肽鏈都具有獨立完整的三級結構，稱為該蛋白質的一個亞基。蛋白質的一級結構是空間結構和功能的基礎，空間結構決定功能。（可能選擇和填空）協(xié)同效應：一個寡聚體蛋白質的一個亞基與其配體結合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應。如果是促進作用則稱為正協(xié)同作用。如果是抑制作用則稱為負協(xié)同作用。變構效應：小分子物質與蛋白質結合后，引起蛋白質空間結構發(fā)生改變，從而導致其功能的變化，稱為變構效應。變構酶：能夠進行變構效應的酶?！入婞c：在某一pH溶液中，蛋白質解離為正負離子的程度及趨勢相等，呈兼性離子，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點（pI）?！鞍踪|的變性：某些理化因素破壞穩(wěn)定蛋白質構象的次級鍵，使蛋白質構象發(fā)生變化，引起蛋白質的理化性質改變、生物學功能喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的變性。蛋白質變性的應用：①臨床醫(yī)學上，變性因素常被應用來消毒及滅菌。②防止蛋白質變性也是有效保存蛋白質制劑的必要條件。蛋白質變性與沉淀的關系：變性的蛋白質易于沉淀，沉淀的蛋白質不一定變性。蛋白質紫外吸收280nm，核酸260nm（選擇）茚三酮反應：與氨基酸反應，生成藍紫色化合物，可定量氨基酸。（選擇）雙縮脲反應：與肽鍵反應，呈現(xiàn)紫色或紅色，可用來檢測蛋白質水解程度。（選擇）鹽析：在蛋白質溶液中加入大量的中性鹽以破壞其膠體溶液穩(wěn)定性而使其沉淀，稱為鹽析。核酸元素特點：P（9~10%）（選擇）戊糖與磷酸連接：磷酸酯鍵核苷酸之間連接：磷酸二酯鍵堿基與戊糖之間連接：糖苷鍵（可能選擇）堿基序列：核苷酸的排列順序?！鵇NA雙螺旋結構要點：①DNA分子是由2條方向相反、相互平行的多核苷酸鏈繞同一中心軸形成的右手雙螺旋結構。②DNA分子2條鏈上的堿基通過A=T、G≡C之間形成氫鍵而互補配對，在雙螺旋結構中，堿基對平面與中心軸垂直，糖基平面與中心軸平行。③雙螺旋直徑2nm，每一螺旋含10bp，螺距3.4nm，相鄰堿基對之間的軸向距離為0.34nm；雙螺旋表面有大溝和小溝，兩者間隔排列。④堿基之間的氫鍵和堿基堆積力是維持雙螺旋結構穩(wěn)定的主要因素。染色體基本單位：核小體（選擇）列舉RNA的種類和功能信使RNA，mRNA功能：蛋白質合成模板轉運RNA，tRNA功能：轉運氨基酸核內不均一RNA，HnRNA功能;成熟mRNA的前體mRNA帽子結構：（m7Gppp）7-甲基三磷酸鳥苷（選擇填空）多聚A尾結構：（polyA）多聚腺苷酸（選擇填空）tRNA的二級結構：1.氨基酸臂2.DHU環(huán)3.反密碼環(huán)4.額外環(huán)5.TΨC環(huán)tRNA三級結構：倒L形 （反密碼子是交叉配對的，選擇題可能考，也有可能寫出密碼子讓你配對，記住是交叉配對。例：ACG-CGU。）※DNA的變性：在某些理化因素作用下，DNA雙鏈解開成兩條單鏈的過程。DNA變性本質：氫鍵斷裂（選擇）※增色效應：DNA變性導致其紫外吸收增加的現(xiàn)象?！鵗m（融解溫度）：變性是在一個相對窄的溫度范圍內完成，在這一范圍內，紫外光吸收值達到最大值的50%時的溫度稱為DNA的解鏈溫度，又稱融解溫度。其大小與G+C含量成正比。退火：熱變性的DNA經(jīng)緩慢冷卻后即可復性，這一過程稱為退火。酶：酶是一類由活細胞產(chǎn)生的，對其特異底物具有高效催化作用的蛋白質。 蛋白質部分：決定酶的特異性酶 輔助因子：決定反應的種類（選擇填空）輔酶與脫輔基酶的結合疏松，可以用透析或超濾的方法除去，是非共價鍵結合；輔基則與脫輔基酶結和緊密，不能通過透析或超濾方法除去是共價鍵結合?！傅幕钚灾行模褐副匦杌鶊F在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區(qū)域，能與底物特異結合并將底物轉化為產(chǎn)物?！复俜磻奶攸c/酶的特點/酶對于一般催化劑的特點：①高效性②特異性③不穩(wěn)定性④可調節(jié)性特異性包括：絕對特異性、相對特異性、立體異構特異性（填空）

酶促反應速度的六大影響因素：酶濃度、底物濃度、PH、溫度、抑制劑、激活劑（可能填空） 米氏方程（這個方程要記住，可能出計算題，給出某個數(shù)值，計算反應速度或者底物濃度。）Km是米氏常數(shù)Vmax為最大反應速度

Km：為酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。（mol/L）Km的意義：①是酶的特征性常數(shù)②可以反映酶與底物的親和力：Km越大，酶與底物的親和力越小。Vmax：酶完全被底物飽和時的反應速度。與酶濃度成正比。對比三種可逆性抑制作用：1、競爭性抑制：抑制劑與底物結構相似，兩者相互競爭與酶的活性中心結合，從而阻礙酶底物復合體的形成，使酶的活性降低的抑制作用。特點：①抑制劑與底物的結構相似，相互競爭與酶的活性中心結合②動力學特征表現(xiàn)為Km增大，但Vmax不變③抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力以及抑制劑/酶的相對比例，增加底物濃度，可以減少甚至解除抑制2、非競爭性抑制：抑制劑可與酶活性中心以外的位點結合，酶與底物的結合不影響酶與抑制劑的結合特點：①抑制劑結合于酶活性中心外，且不影響底物與酶活性中心的結合②抑制程度只取決于抑制劑的濃度③動力學特點：Km不變，Vmax降低3、反競爭性抑制：抑制劑只與酶-底物復合物結合特點：①抑制劑只與酶-底物復合物結合②抑制程度只取決于抑制劑及酶-底物復合物的濃度③動力學特征：Km與Vmax同時降低磺胺類藥物的抑菌機制：磺胺類藥物與對氨基苯甲酸的化學結構相似，競爭性的與二氫蝶酸合酶結合，抑制7,8-二氫蝶酸的合成，進一步抑制二氫葉酸的合成，則減少四氫葉酸的生成，四氫葉酸是一碳單位的轉運載體，一碳單位是合成嘌呤、嘧啶的原料。進而干擾核酸的合成使細菌的生長繁殖受到抑制。※酶原：有些酶在細胞內合成或初分泌時只是酶的無活性前體，此前體物質稱為酶原。酶原激活：在一定條件下，酶原轉變成有活性的酶的過程稱為酶原激活?！冈せ畹纳硪饬x？①避免酶對細胞進行自身消化②酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用③是酶的儲存形式酶原激活的本質是肽鍵的斷裂（填選）變構調節(jié)：一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆的結合，使酶構象改變，從而改變酶的催化活性，此種調節(jié)方式稱變構調節(jié)。共價修飾：在其他酶的作用下，酶蛋白結合或脫去某些化學基團，從而引起酶活性改變的過程?！っ福捍呋嗤幕瘜W反應，而酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶?！S生素：是機體維持正常功能所必需，但在體內不能合成或合成量很少，必須由食物供給的一組低分子量有機物質。維生素的分類：脂溶性維生素、水溶性維生素（填空）維生素A功能：抗干眼病維生素A原：β-胡蘿卜素（填選）維生素D功能：抗佝僂病維生素D3原：7-脫氫膽固醇（填選）維生素E生化作用：1.抗氧化2.維持生殖功能（填選）維生素K功能：凝血（填選）維生素B1又名硫胺素，體內活性形式為焦磷酸硫胺素（TPP），TPP是α-酮酸氧化脫羧酶的輔酶，是磷酸戊糖途徑中轉酮醇酶的輔酶。（填選）維生素B6的活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。維生素B6主要作用：①磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是氨基酸轉氨酶的輔酶②磷酸吡哆醛也是氨基酸脫羧酶的輔酶泛酸的活性形式是輔酶A和?；d體蛋白質。生物素是羧化酶的輔酶。維生素B12是唯一含有金屬元素的維生素。維生素C又稱抗壞血酸。※呼吸鏈：在線粒體內膜上存在的，由多種酶和輔酶按一定順序排列組成的遞氫和遞電子的反應鏈，這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈，又稱電子傳遞鏈。呼吸鏈的組分及其作用：（要知道他們是遞氫體還是遞電子體，與鐵有關的為遞電子體）NAD—遞氫體黃素蛋白—遞氫體鐵硫蛋白—遞電子體泛醌—遞氫體細胞色素—遞電子體呼吸鏈的組成：復合體輔酶和輔基復合體ⅠFMN、Fe-S復合體ⅡFAD、Fe-S、Cytb復合體ⅢCytb、Cytc1、Fe-S復合體ⅣCytaa3、CuA、CuB還有兩個游離的泛醌、Cytc呼吸鏈包括哪兩條？對比一下兩條呼吸鏈。①NADH氧化呼吸鏈②琥珀酸氧化呼吸鏈對比：①氫的來源不同：NADH氧化呼吸鏈的氫來源于NADH+H+琥珀酸氧化呼吸鏈的氫來源于琥珀酸的脫氫②第一個復合體不同：NADH氧化呼吸鏈經(jīng)過復合體Ⅰ，復合體Ⅲ，復合體Ⅳ；琥珀酸氧化呼吸鏈經(jīng)過復合體Ⅱ，復合體Ⅲ，復合體Ⅳ。③產(chǎn)能不同：NADH氧化呼吸鏈生成約2.5分子ATP琥珀酸氧化呼吸鏈生成約1.5分子ATP電子在色素中傳遞順序：b→c1→c→aa3（選擇）※ATP生成方式（填空或簡答）①氧化磷酸化；是指在呼吸鏈電子傳遞過程中偶聯(lián)ADP磷酸化，生成ATP，又稱為偶聯(lián)磷酸化。例：琥珀酸變?yōu)檠雍魉?，脫下來的氫進入呼吸鏈產(chǎn)生ATP。②底物水平磷酸化：是指底物分子內部能量重新分布，生成高能鍵，使ADP磷酸化生成ATP的過程。例：1，3-雙磷酸甘油酸在酶催化下把~p轉移給ADP，生成ATP。※P/O比值：P/O比值是指氧化磷酸化過程中，每消耗1mol氧原子（即1/2molO2）所消耗的無機磷摩爾數(shù)，即生成ATP的摩爾數(shù)。影響氧化磷酸化的因素（一）抑制劑1.呼吸鏈抑制劑：阻斷呼吸鏈中某些部位電子傳遞2.解偶聯(lián)劑：使氧化與磷酸化偶聯(lián)過程脫離3.氧化磷酸化抑制劑：對電子傳遞及ADP磷酸化均有抑制作用（二）ADP的調節(jié)（三）甲狀腺激素：Na+，K+-ATP酶和解偶聯(lián)蛋白基因表達均增加（四）線粒體DNA突變：與線粒體DNA病及衰老有關胞漿中NADH的氧化胞漿中NADH通過兩個穿梭進入呼吸鏈對比：①穿梭的組織部位不同：在腦和骨骼肌，為α-磷酸甘油穿梭在肝、腎、心肌，為蘋果酸-天冬氨酸穿梭②經(jīng)過呼吸鏈不同：α-磷酸甘油穿梭進入琥珀酸氧化呼吸鏈蘋果酸-天冬氨酸穿梭進入NADH氧化呼吸鏈③產(chǎn)能不同：α-磷酸甘油穿梭生成1.5分子ATP蘋果酸-天冬氨酸穿梭生成2.5分子ATP脂肪分解是屬于代謝過程（選擇）※什么是乳酸循環(huán)？乳酸循環(huán)的生理意義是什么？（名解或簡答）葡萄糖在肌肉組織中進行無氧氧化產(chǎn)生乳酸，乳酸隨著血液進入肝里，進行糖異生，產(chǎn)生葡萄糖，再進入肌肉里產(chǎn)生能量。生理意義：①乳酸的再利用，減少乳酸的損失。②避免酸中毒。無氧氧化的生理意義？1.是機體在缺氧情況下獲取能量的有效方式。2.是某些細胞在氧供應正常情況下的重要供能途徑。①無線粒體的細胞，如：紅細胞②代謝活躍的細胞，如：白細胞、骨髓細胞無氧氧化部位：胞漿有氧氧化部位：胞漿，線粒體※三羧酸循環(huán)的生理意義1.是三大營養(yǎng)物質氧化分解的共同途徑2.是三大營養(yǎng)物質代謝聯(lián)系的樞紐3.為其它物質代謝提供小分子前體4.為呼吸鏈提供H++e。此圖出計算※有氧氧化與無氧氧化區(qū)別？1、反應部位：無氧氧化在胞漿中進行有氧氧化在胞漿和線粒體中進行2、反應條件：無氧氧化在有氧和無氧條件下都能進行有氧氧化只能在有氧條件下進行3、生成產(chǎn)物：無氧氧化生成乳酸有氧氧化生成水和二氧化碳4、關鍵酶：無氧氧化有3個關鍵酶：已糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶有氧氧化有7個關鍵酶：已糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、丙酮酸脫氫酶系、檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶、α-酮戊二酸脫氫酶復合體5、生成能量的方式：無氧氧化通過底物水平磷酸化產(chǎn)生能量有氧氧化通過底物水平磷酸化和氧化磷酸化產(chǎn)生能量6、產(chǎn)生的能量：一分子葡萄糖徹底無氧氧化產(chǎn)生2個ATP一分子葡萄糖徹底有氧氧化產(chǎn)生30或32個ATP7、生理意義：無氧氧化：1）是機體在缺氧或劇烈運動時獲得能量的主要途徑2）是某些細胞在氧供應正常情況下的重要供能方式①無線粒體的細胞（成熟紅細胞）②代謝活躍的細胞（白細胞、骨髓細胞）有氧氧化：是絕大多數(shù)組織細胞的主要供能方式巴斯德效應：指有氧氧化抑制糖酵解的現(xiàn)象。乙酰CoA的來源與去路來源：有氧氧化、β氧化、酮體、生酮氨基酸、甘油去路：TAC、脂肪酸、酮體、膽固醇磷酸戊糖途徑的生理意義1、為核苷酸的生成提供核糖2、提供NADPH作為供氫體①NADPH是體內許多合成代謝的供氫體②NADPH參與體內的羥化反應，與生物合成或生物轉化有關③NADPH可維持Gsh的還原性糖原合成和分解都在胞漿UDPG是活性葡萄糖※糖原合成的關鍵酶：糖原合酶糖原分解的關鍵酶：磷酸化酶※糖異生：是指從非糖化合物轉變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^程。什么叫糖異生的三個能障？關鍵酶是什么？1、糖酵解的過程中有三個關鍵酶催化的不可逆反應，所以進行糖異生的時候要克服這三個不可逆的反應，因而就將這三個不可逆反應稱為糖異生的三個能障2、三個能障：①丙酮酸羧化支路關鍵酶：丙酮酸羧化酶、PEP羧激酶②果糖-1,6-雙磷酸生成果糖-6-磷酸關鍵酶：果糖二磷酸酶③葡萄-6-磷酸水解生成葡萄糖關鍵酶：葡糖-6-磷酸酶乙酰輔酶A不進入糖異生※糖異生的生理意義1.維持血糖濃度恒定2.補充或恢復肝糖原儲備的重要途經(jīng)3.有利于維持酸堿平衡必需脂肪酸：亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸等多不飽和脂酸是人體不可缺乏的營養(yǎng)素，不能自身合成，需從食物中攝取，故稱必需脂肪酸。脂肪分解的完整過程：1、脂肪動員：儲存在脂肪細胞中的脂肪逐步水解，生成甘油和游離脂肪酸并釋放入血，供其他組織氧化分解的過程2、甘油的氧化分解：甘油首先被甘油激酶激活成3-磷酸甘油，3-磷酸甘油脫氫生成磷酸二羥丙酮，磷酸二羥丙酮既可以被氧化分解，又可以進行糖異生3、脂肪酸的氧化分解：①脂肪酸活化生成脂酰CoA②脂酰CoA在肉堿的作用下進入線粒體基質③β氧化：脫氫、加水、再脫氫、硫解④產(chǎn)物乙酰CoA進入三羧酸循環(huán)徹底氧化分解一分子軟脂酸（棕櫚酸）徹底氧化分解生成的ATP數(shù)（計算題）1分子軟脂酸共進行7次β氧化，產(chǎn)生8分子乙酰CoA、7分子FADH2和7分子NADH+H。其中，1分子FADH2經(jīng)過呼吸鏈氧化產(chǎn)生1.5分子ATP，1分子NADH+H+氧化生成2.5分子ATP；1分子乙酰CoA進入三羧酸循環(huán)徹底氧化為CO2和H20，產(chǎn)生10分子ATP。因此，1分子軟脂酸徹底氧化共生成7×(2.5+1.5)+8×10=108分子ATP，減去脂肪酸活化時消耗的2分子ATP，凈生成106分子ATP。什么是酮體？酮體的特點？酮體的生成和利用有哪些？酮體的生理意義是什么？1、酮體：乙酰乙酸、β-羥丁酸和丙酮的統(tǒng)稱2、酮體的特點：肝內生成肝外利用3、丙酮的生成：2個乙酰CoA生成乙酰乙酰COA，乙酰乙酰CoA變成HMG-CoA，HMG-CoA脫掉1個乙酰CoA變成乙酰乙酸，乙酰乙酸被NADP+H+還原為β-羥丁酸，β-羥丁酸脫羧從而生成丙酮4、酮體的利用：乙酰乙酸通過琥珀酰CoA轉硫酶或乙酰乙酸硫激酶兩種方式活化成乙酰乙酰CoA,乙酰乙酰CoA經(jīng)過硫解生成2分子乙酰CoA，乙酰CoA進入三羧酸循環(huán)，產(chǎn)生ATP5、酮體代謝的生理意義：①是肝臟輸出能源，可以通過血腦屏障，腦組織能量的重要來源②維持血糖水平恒定，節(jié)省蛋白質的消耗軟脂酸合成原料：乙酰CoA、NADPH軟脂酸合成關鍵酶：乙酰CoA羧化酶乙酰CoA通過檸檬酸-丙酮酸循環(huán)出線粒體膽固醇合成原料：乙酰CoA，NADPH+H+關鍵酶：HMG-CoA還原酶※膽固醇的轉化①轉變?yōu)槟懼幔ǜ闻K）②轉變?yōu)轭惞檀技に兀I上腺皮質、睪酮、卵巢等內分泌腺）③轉化為7-脫氫膽固醇（皮膚）※血脂：血漿所含脂類統(tǒng)稱血脂。四種血漿脂蛋白生理功能①乳糜微粒（GM）：轉運外源性甘油三酯和膽固醇②極低密度脂蛋白（VLDL）：從肝臟轉運內源性甘油三酯到肝外組織③低密度脂蛋白（LDL）：將肝臟合成的內源性膽固醇向肝外轉運④高密度脂蛋白（HDL）：從肝外組織向肝內轉運膽固醇※必需氨基酸體內需要而又不能自身合成，必須由食物供給的氨基酸賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸蘇氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、纈氨酸蛋白質的腐敗作用：未被消化的蛋白質和未被吸收的氨基酸，在大腸下部受腸道菌作用被分解※氨基酸脫氨基的方式有哪些？哪個是最重要的？1.氧化脫氨基在轉氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相應的α-酮酸，而另一種α-酮酸得到此氨基生成相應的氨基酸的過程。2.轉氨基作用L-谷氨酸是哺乳動物組織唯一能以相當高的效率進行氧化脫氨作用的氨基酸3.聯(lián)合脫氨基①轉氨基偶聯(lián)氧化脫氨基作用（腎、肝）體內大部分氨基酸經(jīng)此途徑被分解為α-酮酸和NH3②轉氨基偶聯(lián)嘌呤核苷酸循環(huán)（心肌、骨骼肌）4.其他脫氨基聯(lián)合脫氨基是最重要的※轉氨基作用：在轉氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相應的α-酮酸，而另一種α-酮酸得到此氨基生成相應的氨基酸的過程。※轉氨基作用的生理意義1.體內多數(shù)氨基酸脫氨基的重要方式2.機體合成非必需氨基酸的重要途徑3.聯(lián)合脫氨基的重要組成環(huán)節(jié)α-酮酸的代謝1、合成非必需氨基酸2、轉變?yōu)樘腔蛲w；3、氧化供能※血氨的來源與去路（論述）1.血氨的來源①氨基酸脫氨基作用產(chǎn)生的氨是血氨主要來源②體內含氮化合物的分解：胺類、嘌呤、嘧啶③腸道吸收的氨氨基酸在腸道細菌作用下產(chǎn)生的氨尿素經(jīng)腸道細菌尿素酶水解產(chǎn)生的氨④腎小管上皮細胞分泌的氨主要來自谷氨酰胺2.血氨的去路①在肝內合成尿素，這是最主要的去路②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物③合成谷氨酰胺④腎小管泌氨※試述鳥氨酸循環(huán)及其生理意義（論述）N-乙酰谷氨酸為激活劑CPS-Ⅰ為關鍵酶生理意義：將有毒的氨變?yōu)闊o毒的尿素※一碳單位：某些氨基酸代謝過程中產(chǎn)生的只含有一個碳原子的基團，稱為一碳單位。二氫葉酸還原酶是抗癌類藥物的靶點嘌呤核苷酸的從頭合成：機體利用磷酸核糖、氨基酸、一碳單位與CO2等簡單原料，經(jīng)一系列連續(xù)酶促反應合成核苷酸的過程嘌呤核苷酸的補救合成途徑：利用體內游離的嘌呤或嘌呤核苷，經(jīng)過簡單的反應，合成嘌呤核苷酸的過程，稱為補救合成途徑.(如果問嘧啶，就把所有的嘌呤改為嘧啶；如果問核苷酸，就把嘌呤改為堿基)嘌呤核苷酸從頭合成的原料：天冬氨酸、一碳單位（甲?；⒐劝滨０?、甘氨酸、CO2嘧啶核苷酸從頭合成的原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2嘌呤核苷酸合成過程：先生成IMP，由IMP分別合成AMP、GMP嘧啶核苷酸合成過程：先合成UMP，然后再合成CMP，再合成TMP嘌呤核苷酸的分解代謝產(chǎn)物：尿酸嘧啶核苷酸的分解代謝產(chǎn)物：β-丙氨酸、β-氨基異丁酸氨基甲酰磷酸合成酶I、II的區(qū)別？①氨基甲酰磷酸合成酶I（CPS-I）存在于線粒體中，N–乙酰谷氨酸是變構激活劑，參與尿素的合成。②氨基甲酰磷酸合成酶II（CPS-II）存在于胞液中，參與嘧啶核苷酸的合成，受UMP的反饋抑制。對比名解peptidebond肽鍵：一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基脫去1分子H2O，所形成的酰氨鍵稱為肽鍵。肽鍵的鍵長為0.132nm，具有一定程度的雙鍵性質。參與肽鍵的6個原子位于同一平面。蛋白質等電點：在某一pH溶液中，蛋白質解離成正電荷、負電荷數(shù)相等，其靜電荷為零，此溶液的pH值，即為該蛋白質的等電點。蛋白質變性：在某些理化因素作用下，致使蛋白質的空間構象破壞，從而改變蛋白質的理化性質和生物活性，稱為蛋白質變性。氨基末端：多肽連游離α-氨基的一端稱為氨基末端(簡稱N末端)。羧基末端：多肽連游離α羧基的一端稱為羧基末端(簡稱C末端)。亞基：蛋白質四級結構中每個獨立的具有三級結構的肽鏈單位稱為亞基。蛋白質沉淀：分子聚集而從溶液析出的現(xiàn)象稱為蛋白質沉淀。輔基：蛋白質分子中的非氨基酸成分稱為輔基。對蛋白質的生物學功能起重要作用。增色效應：DNA的增色效應是指在解鏈的過程中，DNA的A260增加，與解鏈程度有一定的關系。Tm值：DNA變性過程中，紫外光吸收值達到最大的50%的溫度稱為DNA的解鏈溫度（Tm）在Tm值時，核酸分子內50%的雙鏈結構被解開。Tm值與DNA的分子大小和所含的堿基中的G+C比例成正比。Isoenzyme（同功酶）：是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質、免疫學性質不同的一組酶。根據(jù)國際生化學會的建議，同功酶是由不同基因或等位基因編碼的多肽鏈，或同一基因轉錄生成的不同RNA翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質。翻譯后經(jīng)修飾生成的多分子形式不在同功酶之列。同功酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同意細胞的不同亞細胞結構中，它在調節(jié)代謝上起著重要的作用。Zymogen（酶原）：有些酶在細胞內合成或初分泌是時只是酶的無活性前體，必須在一定條件下。這些酶的前體水解開一個或幾個特定的肽鍵，致使構象發(fā)生改變，表現(xiàn)出酶的活性。這種無活性酶的前體稱作酶原。酶原向酶的轉化過程稱為酶原的激活。酶原的激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。vitamin（維生素）：是存在于食物中的一類低分子化合物，是維持機體正常生活或細胞代謝所必需的一類營養(yǎng)物質生物氧化：物質在生物體內進行氧化稱生物氧化，主要指糖.、脂肪.、蛋白質等在體內分解時逐步釋放能量，最終生成CO2和H2O的過程。呼吸鏈：代謝物脫下的成對氫原子（2H）通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應逐步傳遞，最終與氧結合生成水，這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈(respiratorychain)又稱電子傳遞鏈(electrontransferchain)。氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)：是指在呼吸鏈電子傳遞過程中偶聯(lián)ADP磷酸化，生成ATP，又稱為偶聯(lián)磷酸化。底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)：是底物分子內部能量重新分布，生成高能鍵，使ADP磷酸化生成ATP的過程。P/O比值：物質氧化時，每消耗1mol原子氧（1/2O2）所消耗的無機磷（P）的mol數(shù)，稱為該物質的P/O值。無氧樣化：在無氧或缺氧的情況下,葡萄糖或糖原生成乳酸的過程。脂肪動員:指脂肪細胞內儲存的脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解生成脂肪酸和甘油以供其他組織利用的過程。氮平衡：在正常情況下，人體蛋白質的合成與分解處于動態(tài)平衡，每天從食物中以蛋白質形式攝入的總氮量與排出氮的量相當，基本上沒有氨基酸和蛋白質的儲存，這種收支平衡的現(xiàn)象稱為“氮平衡”。必需氨基酸：凡人體自身不能合成，必須從食物中攝取的氨基酸稱為必需氨基酸，如賴氨酸、甲硫氨酸、色氨酸等。一碳單位：是指在某些氨基酸分解代謝過程中產(chǎn)生的僅含有一個碳原子的基團如甲基、亞甲基、羥甲基等，一碳單位可來源于甘氨酸、蘇氨酸、絲氨酸和組氨酸的分解代謝，一碳單位參與各種生物活性物質的修飾，參與嘌呤嘧啶的合成等。簡答什么是蛋白質的變性？舉例說明實際工作中應用和避免蛋白質變性的例子。變性與沉淀的關系如何？蛋白質的變性在理化因素的作用下，蛋白質的空間構象受到破壞，其理化性質發(fā)生改變，生物活性喪失。其實質是蛋白質的次級斷裂，一級結構并不破壞。利用此性質可采用酒精、加熱、紫外線照射等方法進行消毒、滅菌。利用鎢酸、三氯醋酸等方法使其變性，沉淀去除血清蛋白質，用于化驗室檢測。制備酶、疫苗、免疫血清等蛋白質制劑時，應選用不引起變性的沉淀劑，并在低溫等適當條件下保存。變性的蛋白質易于沉淀，有時蛋白質發(fā)生沉淀并沒有變性。什么是蛋白質的二級結構?它主要有哪幾種?蛋白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側鏈的構象。它主要有α－螺旋、β－折疊、β－轉角和無規(guī)卷曲四種。DNA雙螺旋結構的基本內容。DNA是由2條鏈反向互補構成的雙鏈結構，在該結構中，由脫氧核糖與磷酸交替構成的親水骨架(DNA主鏈)位于外側，堿基位于內側。堿基之間形成氫鍵而將兩條鏈結合在一起。由于受結構限制，氫鍵形成于特定的堿基對之間：A總是以2個氫鍵與T配對，G總是以3個氫鍵與C配對。DNA通過堿基堆積力進一步形成右手螺旋結構。在雙螺旋中，堿基平面與螺旋軸垂直，糖環(huán)平面與堿基平面接近垂直，與螺旋軸平行；雙螺旋直徑2nm，每1螺旋含10個堿基對，螺距3.4nm，相鄰堿基對之間的軸向距離0.34nm；雙螺旋表面有2條溝槽：大溝(也稱主槽)寬1.2nm，小溝(也稱次槽)寬0.6nm。RNA的種類及其生物學作用。目前研究比較清楚的RNA包括，在蛋白質合成過程中傳遞遺傳信息的mRNA，運輸合成原料氨基酸的tRNA，構成蛋白質合成機器核糖體的rRNA，以及具有自催化活性的核酶。HnRNA何謂同工酶？在臨床診斷上有什么意義？催化活性相同，而分子結構、理化性質及免疫活性不同的一類酶稱為同工酶。同工酶的測定對于某些疾病的鑒別診斷有一定的幫助。例如，乳酸脫氫酶五種同工酶，其分布不同。LDH1主要存在于心肌細胞，LDH5主要存在于肝細胞。當心肌細胞受損時，血清中LDH1活性升高；當肝細胞受損時，血清中LDH5活性升高。試比較三種可逆性抑制作用的特點。（1）競爭性抑制：抑制劑結構與底物結構相似，共同競爭酶的活性中心。抑制作用大小與抑制劑和底物的相對濃度有關。Km升高，Vmax不變。（2）非競爭性抑制：抑制劑與底物結構不相似或完全不同。它只與活性中心以外的必需基團結合，使[E]和[ES]都下降。該抑制作用的強弱只與抑制劑濃度有關。Km不變，Vmax下降。（3）反競爭性抑制：抑制劑并不與酶直接結合，而是與ES復合物結合成ESI，使酶失去催化活性。結合的ESI則不能分解成產(chǎn)物。Km下降，Vmax下降。酶的催化作用有哪些特點？酶與一般催化劑的不同主要表現(xiàn)在四個方面：①酶的催化效率極高，可比一般催化劑高107～1013倍。②酶作用的專一性。即酶對底物具有嚴格的選擇性。③酶的高度不穩(wěn)定性。由于酶的化學本質是蛋白質，它對周圍環(huán)境極為敏感，它極易受外界條件的影響而改變其構象和性質，因而也必然影響到它的催化活性。④酶催化活力與酶量的可調節(jié)性。酶可誘導產(chǎn)生，其代謝受中樞神經(jīng)系統(tǒng)的調節(jié)和控制。酶的專一性有哪幾種類型？酶的專一性可分為三種類型：①酶的絕對專一性，即一種酶僅作用于一種底物催化一種化學反應，對其他任何底物都無催化作用。②酶的相對專一性。即一種酶可作用于一類化合物或一種化學鍵。③立體異構專一性。即一種酶僅作用于立體異構中的一種，而對另一種則無作用。請寫出B族維生素和輔酶的關系。輔酶是維生素的衍生物，組成輔酶是B族維生素的重要生理功能。B族維生素與其相應的輔酶如下所示：維生素組成的輔酶B1TPPB2FMN,FADB6磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺B12甲鈷胺素，5'-脫氧腺苷鈷胺素PPNAD+，NADP+生物素羧化酶的輔酶泛酸輔酶A(CoASH)葉酸四氫葉酸什么是呼吸鏈？各組分排列順序如何？寫出各組分酶名稱及輔酶名稱。呼吸鏈代謝物脫下的成對氫原子（2H）通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應逐步傳遞，最終與氧結合生成水，這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈(respiratorychain)又稱電子傳遞鏈(electrontransferchain)。簡述糖酵解的生理意義。①在集體缺氧的情況下迅速提供能量；②成熟的紅細胞沒有線粒體，在氧供充足的情況下也完全依賴糖酵解功能；③在某些組織細胞中，如神經(jīng)、白細胞、骨髓等，即使不缺氧也有糖酵解提供部分能量。簡述磷酸戊糖途徑的生物學意義。(1)為核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作為供氫體參與體內多種代謝反應：①NADPH時體內許多合成代謝的供氫體；②NADPH作為羥化酶的輔酶參與體內的羥化反應；③NADPH作為谷胱甘肽還原酶的輔酶維持谷胱甘肽的還原狀態(tài)。何謂糖異生的“三個能量障礙”？克服這三個能障需要哪些酶？糖酵解過程中由已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化的反應不可逆，這三個不可逆反應是糖異生的三個“能障”?？朔@三個“能障”需要四個限速酶，即丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖雙（二）磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。①丙酮酸轉變成磷酸烯醇式丙酮酸，有2個反應組成，分別由丙酮酸所化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化；②1，6-雙磷酸果糖轉變成6-磷酸果糖，由果糖雙磷酸酶催化；③6-磷酸葡萄糖水解為葡萄糖，由葡萄糖-6-磷酸酶催化。簡述血糖的來源和去路。血糖的來源：①食物中糖的消化吸收；②肝糖原的分解；③乳酸、甘油、生糖氨基酸的糖異生。血糖的去路：①合成糖原；②經(jīng)糖酵解生成乳酸，或經(jīng)有氧氧化生成CO2和H2O,并釋放出能量；③進入磷酸戊糖途徑；④轉變成脂類或氨基酸。1分子葡萄糖徹底氧化能生成多少ATP？反應輔酶最終獲得ATP第一階段葡萄糖→葡萄-6-磷酸-1果糖-6磷酸→果糖-1,6-二磷酸-12×3-磷酸甘油醛→2×1,3-二磷酸甘油酸2NADH（胞質）3或52×1,3-二磷酸甘油酸→2×3-磷酸甘油酸22×-磷酸烯醇式丙酮酸→2×-丙酮酸2第二階段2×-丙酮酸→2×乙酰CoA2NADH（線粒體基質）5第三階段2×異檸檬酸→2×α-丙酮二酸2NADH（線粒體基質）52×α-丙酮二酸→2×琥珀酰CoA2NADH52×琥珀酰CoA→2×琥珀酸22×琥珀酸→2×延胡索酸2FADH232×蘋果酸→2×草酰乙酸2NADH5由1分子葡萄糖總共獲得30或32乙酰CoA的來源與去路來源：由糖、脂肪、氨基酸和酮體分解代謝產(chǎn)生。去路:進入三羧酸循環(huán)徹底氧化成CO2和H2O并放出能量；合成脂肪酸、膽固醇及酮體。用超速離心法和電泳法可將血漿脂蛋白分成哪幾種？各種血漿脂蛋白有何重要功能？用超速離心法可將血漿脂蛋白分成CM、VLDL、LDL及HDL四種，用電泳法可將血漿脂蛋白分成CM、β-LP、preβ-LP及α-LP四種。CM由小腸粘膜上皮細胞合成，主要功能是轉運外源性甘油三酯；VLDL主要由肝細胞合成，主要功能是轉運內源性甘油三酯；LDL由VLDL在血漿中轉變而來，主要功能是向肝外組織轉運膽固醇；HDL主要由肝細胞合成，主要功能是向肝內轉運膽固醇。簡述血氨的來源和去路。血氨的來源：（1）體內氨基酸脫氨基作用產(chǎn)生氨，是體內血氨的主要來源。（2）腸道內產(chǎn)生的氨被吸收入血（3）腎臟的腎小管上皮細胞內的谷氨酰胺酶水