有機(jī)知識重點(diǎn)筆記16

1、南昌大學(xué)知識重點(diǎn)授課教師 Z課程名稱有機(jī)化學(xué)課次編號授課日期授課年級Z本科授課方式 理論課授課內(nèi)容Chapter 12 Amino Acids, Proteins and Nucleic Acids學(xué)時(shí)數(shù)3教學(xué)目的掌握氨基酸的性質(zhì)；理解蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)；了解核酸的組成。（含重點(diǎn)，難點(diǎn)） 主 要 內(nèi) 容第一節(jié) 氨基酸Amino Acids：兩性解離第二節(jié) 肽Peptides：命名第三節(jié) 蛋白質(zhì)Proteins：四級結(jié)構(gòu)第四節(jié) 核酸Nucleic Acids復(fù)習(xí)思考題參考文獻(xiàn)教 材教研室意見 主任（教學(xué)組長）：朱秋華南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇第十二章 氨基酸、蛋白質(zhì)、核酸Ami

2、no Acids, Proteins and Nucleic Acids前言 蛋白質(zhì)和核酸都是復(fù)雜的含氮高分子化合物，是生命的重要物質(zhì)基礎(chǔ)。氨基酸則是組成蛋白質(zhì)的基本成分。生命是蛋白質(zhì)存在的一種形式，生物體內(nèi)一切基本的生命活動過程幾乎都與蛋白質(zhì)有關(guān)。第一節(jié) 氨 基 酸 Amino Acids一、氨基酸的構(gòu)造、構(gòu)型、分類和命名 (一)氨基酸的構(gòu)造和構(gòu)型 通式： 或 作為生物體內(nèi)合成蛋白質(zhì)的原料的氨基酸的特點(diǎn)：u 均為-氨基酸u 天然氨基酸大多屬于L型(二)氨基酸的分類40min幻燈南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇 必需氨基酸：標(biāo)有*號的8種氨基酸是人體內(nèi)不能合成而又是營養(yǎng)所必不

3、可少的，必需依靠食物供應(yīng)，稱為必需氨基酸。 *其它氨基酸：蛋白質(zhì)合成后，分子中某些氨基酸的側(cè)鏈可發(fā)生變化，而形成另一些氨基酸。胱氨酸： 半胱氨酸 胱氨南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇(三)氨基酸的命名 系統(tǒng)命名和俗名二、氨基酸的性質(zhì) 氨基酸的化學(xué)性質(zhì)取決于其分子中的羧基、氨基、側(cè)鏈基團(tuán)以及這些基團(tuán)的相互影響。氨基酸的性質(zhì)u 兩性電離u 成肽u 脫羧u 與亞硝酸的放氮反應(yīng)u 與茚三酮的顯色反應(yīng)u 與2，4-二硝基氟苯的反應(yīng)u 與金屬離子的螯合作用(一) 兩性電離及等電點(diǎn) 1. 兩性電離 Neutral, dipolar zwitterions 內(nèi)鹽（兩性離子、偶極離子）2. 等

4、電點(diǎn)(Isoelectricpoint) 等電點(diǎn): 加入酸或堿調(diào)節(jié)某種氨基酸水溶液的pH值，使這種氨基酸的酸式電離與堿式電離的趨向恰好相等。此時(shí)溶液的pH值就叫做這種氨基酸的等電點(diǎn)，以pI表示。各類氨基酸的pI值范圍：u 中性氨基酸的等電點(diǎn)一般在5.06.5之間，u 酸性氨基酸為2.73.2，u 堿性氨基酸為9.510.7。南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇思考題 為什么中性氨基酸的等電點(diǎn)不等于7？中性氨基酸的羧基的酸式電離略大于其氨基的堿式電離，因而溶液的pH值必須達(dá)到偏酸時(shí)，才能使其兩種電離趨向恰好相等。 氨基酸溶液處于等電點(diǎn)時(shí)：u 陰離子=陽離子u 偶極離子> 99

5、.9%u 氨基酸的溶解度最小，最易從溶液中析出*溶液pH與溶液離子的關(guān)系：（見幻燈）(二)脫水生成肽 兩個(gè)氨基酸之間所產(chǎn)生的酰胺鍵又稱為肽鍵(peptide bond)。二肽分子的一端有氨基，另一端有羧基，因此還可繼續(xù)與氨基酸縮合成為三肽、四肽以至多肽。當(dāng)兩種不同的氨基酸A與B互相結(jié)合時(shí)，可按不同的排列方式結(jié)合，形成兩種結(jié)構(gòu)不同而性質(zhì)相似的二肽A-B與B-A。例如甘氨酸和丙氨酸可形成如下兩種二肽：三肽有6(3!)種可能的異構(gòu)體，其排列順序?yàn)锳BC，ACB, BAC, BCA, CAB, CBA。n肽有n!種異構(gòu)體。(三) 脫羧反應(yīng) 脫羧反應(yīng)是人體內(nèi)氨基酸代謝的形式之一。例如在腸道細(xì)菌作用下，組

6、氨酸脫羧變成組胺：南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇(四) 與亞硝酸的放氮反應(yīng) 凡是具有氨基的化合物都能與亞硝酸作用產(chǎn)生氮?dú)猓ǜ彼峒傲u脯氨酸除外） 利用此反應(yīng)，可由氨的體積計(jì)算混合氨基酸的總含量或蛋白質(zhì)分子中氨基的含量。(五) 與茚三酮的顯色反應(yīng) 水合茚三酮 還原茚三酮 藍(lán)色化合物反應(yīng)后藍(lán)紫色的深度或二氧化碳的體積可作為a-氨基酸定量分析的依據(jù)。肽類和蛋白質(zhì)也有此反應(yīng)。由于反應(yīng)非常靈敏，是鑒定氨基酸、肽類和蛋白質(zhì)最迅速而又簡便的方法，廣泛用于a-氨基酸、肽類和蛋白質(zhì)的比色測定或紙層析與薄層層析的顯色。南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇(六) 與2，4-二硝基氟

7、苯(DNFB) （桑各試劑）的反應(yīng) DNFB 氨基酸 DNP-氨基酸 （桑各試劑） （黃） 用于測定蛋白質(zhì)或多肽N-端氨基酸的方法，稱為二硝基苯法，簡稱為DNP法。利用此法不斷降解蛋白質(zhì)或多肽，反復(fù)用DNFB標(biāo)記其氨基末端，就可確定蛋白質(zhì)或多肽鏈中氨基酸的排列順序。(七) 與金屬離子的螯合作用 利用這類反應(yīng)可作為氨基酸或蛋自質(zhì)的定性試驗(yàn)或定量分析的依據(jù)。南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇第二節(jié) 肽Peptides一、肽的和命名由氨基酸縮合而成的化合物稱為肽。分類一般十肽以下的叫寡肽或低聚肽（oligopeptide），十一肽以上稱為多肽（polypeptide）。多肽分子中的氨

8、基酸單位稱為氨基酸殘基(amino acid residue)。蛋白質(zhì)是由多肽組成的，除此之外，在人體內(nèi)還發(fā)現(xiàn)了許多肽類，其中有些是具有重要生理活性的激素。環(huán)狀肽鏈沒有首尾之分。開鏈肽為鏈狀，故又稱多肽鏈。它們有兩端，一端具有游離的氨基，稱為氨基末端(或稱N-端)；另一端則具有游離的羧基，稱為羧基末端(或稱C-端)。在寫多肽的構(gòu)造式或簡化式時(shí)，習(xí)慣上將N-端寫在左邊，C-端寫在右邊。 多肽的命名是以含有C-端(羧基)的氨基酸為母體，而將其余的氨基酸殘基作為?；?，依次排列在母體名稱之前。例如，谷胱甘肽(glu tathione)可命名為 -谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。二、肽的結(jié)構(gòu)和功能 肽鏈中氨基酸殘

9、基之間的結(jié)合鍵主要是肽鍵。肽鍵是共價(jià)鍵，結(jié)合力很強(qiáng)，又較穩(wěn)定，除在酸、堿或酶的作用下水解外，一般不易被破壞。 肽鏈中的半胱氨酸殘基側(cè)鏈上含有巰基-SH，容易發(fā)生氧化還原反應(yīng)。例如，谷胱甘肽含有-SH，又稱還原型谷胱甘肽，可用GSH表示。在氧化反應(yīng)中，巰基被氧化成二硫鍵，肽變成了氧化型谷胱甘肽，可用GS-SG表示。其氧化型也可被還原。 2GSH GS-SG 谷胱甘肽的還原型及氧化型的轉(zhuǎn)變是可逆的，它在生物氧化過程中起著氫的傳遞作用，能促進(jìn)不飽和脂肪酸的氧化。體內(nèi)還有許多含巰基的酶在生物氧化過程中起著傳遞質(zhì)子的作用。 肽鏈內(nèi)部的兩個(gè)巰基也可以互相結(jié)合成二硫鍵，使肽鏈成部分環(huán)狀。如催產(chǎn)素和抗利尿素：

10、20min幻燈南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇第三節(jié) 蛋白質(zhì)Proteins一、蛋白質(zhì)的元素組成 蛋白質(zhì)(protein)的結(jié)構(gòu)極其復(fù)雜，種類繁多，但其主要組成元素是C,H,O,N四種。此外大多數(shù)蛋白質(zhì)含有S，少數(shù)含有P,Fe,Cu,Mn,Zn，個(gè)別蛋白質(zhì)含有I或其它元素。一般蛋白質(zhì)中主要元素的百分組成為: C = 50%55%, H = 6.0%7.3%, O = 19%24%, N = 13%19%, S = 04%。大多數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量相當(dāng)接近，平均約為16%。因此在任何生物樣品中，每克氮相當(dāng)于6.25(即100/16)克的蛋白質(zhì)，只要測定生物樣品中的含氮量，就可算出其

11、中蛋白質(zhì)的大致含量。二、蛋白質(zhì)的分類據(jù)粗略的估計(jì)，人體內(nèi)的蛋白質(zhì)就約有幾百萬種，但絕大多數(shù)蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)尚未明了。因此只能根據(jù)蛋白質(zhì)的組成、性狀或生理作用進(jìn)行分類。按蛋白質(zhì)化學(xué)組成的復(fù)雜程度可分為簡單蛋白質(zhì)與結(jié)合蛋白質(zhì)兩大類。簡單蛋白質(zhì)是由多肽組成，其水解的最終產(chǎn)物都是-氨基酸。結(jié)合蛋白質(zhì)則是由簡單蛋白質(zhì)與非蛋白質(zhì)部分結(jié)合而成，其中的非蛋自質(zhì)部分稱為輔基。結(jié)合蛋白質(zhì)按輔基的不同又可分為核蛋白(輔基為核酸)、色蛋白(輔基為有色化合物)、磷蛋白(輔基為磷酸，磷酸以酯鍵與簡單蛋白質(zhì)中含羥基的氨基酸結(jié)合)、糖蛋白(輔基為糖類衍生物)及脂蛋白(輔基為脂類)。 根據(jù)蛋白質(zhì)的性狀又可將其分為纖維狀蛋白質(zhì)和

12、球狀蛋白質(zhì)兩大類。纖維狀蛋白質(zhì)分子像一條長線，且趨向于排列成纖維狀。纖維狀蛋白質(zhì)為動物組織的主要結(jié)構(gòu)材料，因此又稱為結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)。例如，皮膚、毛發(fā)、指甲、頭角和羽毛中的角蛋白。球狀蛋白質(zhì)的分子則團(tuán)成緊湊的單元，常接近于球形。分子折疊、卷曲時(shí)，疏水的部分向內(nèi)聚集在一起而遠(yuǎn)離水，親水的部分(如帶電基團(tuán))則趨向于分布在表面與水接近，其分子間接觸面積很小，作用力較弱，易被水或酸、堿、鹽的水溶液所溶解。例如，卵清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、所有的酶、許多激素(如胰島素、甲狀腺球蛋白籌)以及抗體等。這些蛋白質(zhì)在體內(nèi)執(zhí)行著各種生理功能，所以又稱為功能蛋白質(zhì)。根據(jù)物理性質(zhì)，特別是溶解度，還可把球狀蛋白質(zhì)分為: 清

13、蛋白(溶于水)和球蛋白(不溶于水，溶于稀鹽溶液)等。三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是由一條或幾條多肽鏈組成的。蛋白質(zhì)分子內(nèi)氨基酸殘基間的結(jié)合方式: 1、在一條多肽鏈中，氨基酸殘基間主要是以肽鍵相互結(jié)合的(主鍵)；2、在兩條肽鏈之間或一條肽鏈的不同部位間相互結(jié)合時(shí)，存在著其它類型的化學(xué)鍵(副鍵)，包括疏水鍵、氫鍵、二硫鍵、鹽鍵及酯鍵等40min幻燈南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)按層次可分為四級:(一) 一級結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列次序 蛋白質(zhì)分子的基本結(jié)構(gòu)是多肽鏈。有些蛋白質(zhì)就是一條多肽鏈，有些是由兩條或幾條多肽鏈構(gòu)成。多肽鏈中氨基酸排列的次序稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)

14、構(gòu)。 我國科學(xué)家首先合成了具有生理活性的結(jié)晶牛胰島素(圖12-2)，它就是由A,B兩條多肽鏈通過二硫鍵連結(jié)而成的蛋白質(zhì)。在A鏈的第6與第11的兩個(gè)半胱氨酸殘基之間還有一個(gè)二硫鍵相連。(二) 二級結(jié)構(gòu) 用X射線衍射的方法研究蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，證明了在蛋白質(zhì)分子的肽鍵()中C-N鍵的鍵長為0.132 nm，介于C-N鍵長(0.147nm)和C=N鍵長(0.127nm)之間。這顯示了肽鍵中的C-N鍵具有一定程度的雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)，從而使肽鍵-CONH-上所連接的各原子位于同一平面上，其中O與H呈反式關(guān)系。這種平面結(jié)構(gòu)稱為“肽鍵平面”或“酰胺平面”。肽鍵平面兩側(cè)的Ca-N和C-Ca 鍵則是鍵，可以自

15、由旋轉(zhuǎn)，即能引起肽鍵平面間的相互旋轉(zhuǎn)，使主鏈出現(xiàn)各種構(gòu)象。這種主鏈原子的局部空間排列，稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)(圖12-3)。 1952年鮑林(Pauling)等人根據(jù)X射線衍射法對纖維狀蛋白質(zhì)的研究，在肽鍵平面結(jié)構(gòu)及平面間相對旋轉(zhuǎn)的基礎(chǔ)上，提出了蛋白質(zhì)肽鏈構(gòu)象的兩種模型。1-螺旋結(jié)構(gòu)模型: 肽鏈以螺旋方式伸展，平均每3.6個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成一個(gè)螺旋圈，遞升0.54nm。每隔18個(gè)殘基即5個(gè)螺旋圈(距長2.7nm)又出現(xiàn)大的重復(fù)。每個(gè)氨基酸殘基上的氨基氫與其相隔的第五個(gè)氨基酸殘基中?；跣纬蓺滏I；肽鏈上所有的上環(huán)CO與下環(huán)NH都有相應(yīng)的氫鍵對。這樣，要使一段螺旋中的肽鏈發(fā)生旋轉(zhuǎn)，至少需要打開三個(gè)相鄰

16、的氫鍵才有可能。這就使-螺旋的構(gòu)象較為穩(wěn)定（圖12-4），-螺旋的直徑為1.01.1nm，由于此空間太小以致溶劑分子進(jìn)不去。在20種氨基酸中，只有脯氨酸在肽鏈上時(shí)，因其N上無氫，不能形成氫鍵，-螺旋在此不能連續(xù)，并使后面的肽鏈發(fā)生彎曲。因此脯氨酸的出現(xiàn)與多肽的立體構(gòu)型有關(guān)。2. -片層結(jié)構(gòu)模型:-片層結(jié)構(gòu)中肽鏈?zhǔn)钦郫B排列（與-螺旋不同），每兩個(gè)氨基酸殘基的距離約0.35nm （在-螺旋結(jié)構(gòu)中為0.15nm），連接各殘基的肽鍵所構(gòu)成的平面有規(guī)則地折疊成折扇狀（圖12-5），肽鏈中CO與NH間的氫鍵是在兩條平行的或反平行的肽鏈間形成，每個(gè)氨基酸的側(cè)鏈基團(tuán)分別交替地位于折疊面的上下。由于空間障礙，就

17、不能盤曲成螺旋，也不能折疊成片層，而呈無確定南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇規(guī)律的線狀卷曲。這部分肽鏈構(gòu)象稱為無規(guī)卷曲。此外在蛋白質(zhì)分子的肽鏈上還經(jīng)常因脯氨酸的存在而出現(xiàn)180°的回折，這種肽鏈的回折角稱為-轉(zhuǎn)角。我們把主肽鏈上的-螺旋、-片層、-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲四種構(gòu)象單元統(tǒng)稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。(三) 三級結(jié)構(gòu)上述蛋白質(zhì)的-螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲等二級結(jié)構(gòu)，往往由于側(cè)鏈及各主鏈構(gòu)象單元的相互作用，而按一定方式進(jìn)一步卷曲，折疊成更復(fù)雜的三度空間結(jié)構(gòu)，這就是蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)。三級結(jié)構(gòu)是由鹽鍵、氫鍵、二硫鍵及疏水鍵等來維系的。它反映了蛋白質(zhì)分子（或亞基）內(nèi)所有原

18、子的空間排布。大多數(shù)蛋白質(zhì)都有纖維狀或球狀的三級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的變性可解釋為其二級及三級結(jié)構(gòu)被破壞的結(jié)果。(四) 四級結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)的締合 復(fù)雜的蛋白質(zhì)分子是由兩條或兩條以上具有三級結(jié)構(gòu)的肽鏈所組成。這時(shí)每條肽鏈稱為一個(gè)亞基。幾個(gè)亞基通過氫鍵、疏水鍵或靜電引力締合而成一個(gè)蛋白質(zhì)分子，這就是蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。例如，血紅蛋白(HbA)是一個(gè)含有四條多肽鏈（二條鏈和二條鏈，圖12-7）組成的蛋白質(zhì)，每條肽鏈各自用副鍵維系，折疊盤曲成呈四面體形式的三級結(jié)構(gòu)。具有三級結(jié)構(gòu)的四條多肽鏈各自結(jié)合一個(gè)作為輔基的亞鐵血紅素。四條多肽鏈間通過八個(gè)鹽鍵互相結(jié)合，構(gòu)成血紅蛋白A的四級結(jié)構(gòu)（圖12-7、12-8）。四、蛋自

19、質(zhì)的性質(zhì)(一) 蛋白質(zhì)的兩性離解及等電點(diǎn) 蛋白質(zhì)的兩性離解及其平衡移動可用下式表示：（見幻燈） P表示蛋白質(zhì)大分子。在pH<pI的溶液中，蛋白質(zhì)陽離子的濃度大于蛋白質(zhì)陰離子的濃度;在pH>pI的溶液中，則蛋白質(zhì)陰離子濃度大于陽離子濃度。在某一pH值溶液中蛋白質(zhì)的兩性離子濃度處于極大值，離解成陰、陽離子的幾率相等，其凈電荷等于零，這時(shí)溶濃的pH值就是該蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)(pI)。蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)溶解度最小，最易于沉淀。不同種類的蛋白質(zhì)具有不同的等電點(diǎn)。(二) 蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)、鹽析1. 蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：實(shí)驗(yàn)室中常選用不同孔徑的半透膜(透析袋)來分離提純蛋白質(zhì)，這種方法稱為透析。在膜上增

20、加壓力，加壓透析的方法稱為超過濾。使蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定的兩個(gè)因素: 電荷與水化膜。沉淀蛋白質(zhì)的方法：(1)蛋白質(zhì)的鹽析：向蛋白質(zhì)溶液中加入電解質(zhì)到一定濃度時(shí)，蛋白質(zhì)便沉淀析出，這個(gè)作用稱為鹽析。鹽析所需鹽的最小量稱為鹽析濃度。鹽析是電解質(zhì)對蛋白質(zhì)溶液的沉淀作用。蛋白質(zhì)鹽析的特點(diǎn)是: 電解質(zhì)用量南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇很大( 以mol·L-1計(jì)算)； 鹽析生成的沉淀，加溶劑稀釋時(shí)，又可重新溶解。不同蛋白質(zhì)鹽析時(shí)所需的鹽析濃度不同。利用此性質(zhì)，可用不同濃度的鹽溶液使蛋白質(zhì)分段析出，予以分離。(2)有機(jī)溶劑的沉淀: 甲醇、乙醇、丙酮等極性較大的有機(jī)溶劑，對水的親和力較

21、大，亦能破壞蛋白質(zhì)分子的水化膜。在等電點(diǎn)時(shí)加入這些脫水劑可使蛋白質(zhì)沉淀析出。但這些溶劑如與蛋白質(zhì)長時(shí)間接觸，則沉淀的蛋白質(zhì)會發(fā)生性質(zhì)的改變，而不再溶解。在中草藥有效成分的提取過程中，常加適量的乙醇以沉淀蛋白質(zhì)，就是根據(jù)這個(gè)道理。(3)重金屬鹽沉淀，氯化汞、硝酸銀、醋酸鉛、硫酸銅等重金屬鹽，在溶液的pH值大于蛋白質(zhì)等電點(diǎn)時(shí)，它們的重金屬離子如Cu2+, Hg2+, Pb2+，Ag+等能與蛋白質(zhì)的羧基陰離子結(jié)合，生成不溶性的沉淀。(4)某些酸類的沉淀：鎢酸、苦味酸、鞣酸、磺基水楊酸、偏磷酸、二氯醋酸等酸的復(fù)雜酸根，在溶液的pH值小于蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)時(shí)，能與蛋白質(zhì)的銨陽離子結(jié)合，成為不溶性的沉淀。(三

22、) 蛋白質(zhì)的顯色反應(yīng) 1. 縮二脲反應(yīng)：蛋白質(zhì)堿性溶液與稀硫酸銅溶液可發(fā)生縮二脲反應(yīng)，呈現(xiàn)出紫色或紫紅色。生成的顏色與蛋自質(zhì)的種類有關(guān)。 2. 茚三酮反應(yīng)：將蛋白質(zhì)的近中性溶液(pH 57)與茚三酮水溶液(1:400)12滴混合并加熱煮沸12min，放冷后產(chǎn)生藍(lán)紫色反應(yīng)。蛋白質(zhì)、肽類、氨基酸及其它伯胺類化合物等具有自由氨基的化合物(包括氨)對茚三酮均呈陽性反應(yīng)。此反應(yīng)也可用于蛋白質(zhì)的定性與定量分析。3. 其它顯色反應(yīng)：氨基酸(及蛋白質(zhì))還與某些試劑發(fā)生顯色反應(yīng)(表12-6)，這些反應(yīng)常用于氨基酸的鑒別。南昌大學(xué)知識重點(diǎn)用紙教 學(xué) 內(nèi) 容時(shí)間分配媒體選擇第四節(jié) 核 酸Nucleic Acids

23、核酸是生物細(xì)胞中的重要組成成分。它們是一類含磷的高分子化合物，結(jié)構(gòu)較為復(fù)雜。在細(xì)胞內(nèi)，核酸大部分與蛋白質(zhì)結(jié)合成核蛋白，只有少量以游離狀態(tài)存在。根據(jù)分子中所含糖的成分不同分類：核糖核酸(ribonucleic acid，簡稱RNA)和脫氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid，簡稱DNA)。RNA含核糖，主要存在于細(xì)胞質(zhì)中，以微粒體中含量最多，線粒體中含量少；核內(nèi)只含少量，集中在核仁中。RNA參與體內(nèi)的蛋白質(zhì)合成，根據(jù)其結(jié)構(gòu)與功能的不同又分為：(1)核蛋白體RNA(ribosomal RHA, rRNA)是構(gòu)成核糖體的骨架；(2)信使RNA(messenger RNA，mRNA)是蛋白質(zhì)合成的模板；(3)轉(zhuǎn)移RNA(transfer RNA, tRNA)是合成蛋白質(zhì)時(shí)氨基酸的攜帶者DNA含脫氧核糖，主要存在于細(xì)胞核內(nèi)的染色體中，只有少量存在于線粒體內(nèi)。DNA是生物遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ)。一、核酸的分子組成核酸是由許多單核苷酸(mononucleotide)組成的，具有一定空間結(jié)構(gòu)的高分子化合物。核酸的