高級食品生化

1、高級食品生物化學復習題一、名詞解釋1.單糖構型：通常所謂的單糖構型是指分子中離羰基碳最遠的那個手性碳原子的構型。如果在投影式中此碳原子上的OH具有與D(+)-甘油醛C2OH相同的取向，則稱D型糖，反之則為L型糖。2.異頭物異頭物：異頭碳的羥基與最末的手性碳原子的羥基具有相同取向的異構體稱異頭物，具有相反取向的稱異頭物。3.糖脎：許多還原糖與苯肼生成含有兩個苯腙基(NNHC6H5)的衍生物，稱為糖的苯脎，即糖脎4.轉(zhuǎn)化糖：蔗糖水溶液在氫離子或轉(zhuǎn)化酶的作用下水解為等量的葡萄糖與果糖的混合物，稱為轉(zhuǎn)化糖。5環(huán)糊精：環(huán)糊精是芽孢桿菌屬的某些種中的環(huán)糊精轉(zhuǎn)葡糖基轉(zhuǎn)移酶作用于淀粉(以直鏈淀粉為佳)生成。又

2、稱環(huán)直鏈淀粉，一般由6、7或8個葡萄糖單位通過-1,4糖苷鍵連接而成，分別稱-、-和-環(huán)糊精或環(huán)六、環(huán)七和環(huán)八直鏈淀粉。 6. 初生寡糖：寡糖是由220個單糖通過糖苷鍵連接而成的糖類物質(zhì)。根據(jù)Bai1ey l965年的報道，已知的寡糖不下500種(主要存在于植物中)。有人把寡糖分成初生寡糖和次生寡糖兩類。初生寡糖在生物體內(nèi)有相當?shù)牧?，游離存在，如蔗糖、乳糖、,-海藻糖、麥芽糖(它也是次生寡糖)、棉子糖等。 7.淀粉輪紋：所有的淀粉顆粒顯示出一個裂口，稱為淀粉的臍點。它是成核中心，淀粉顆粒圍繞著臍點生長。大多數(shù)淀粉顆粒在中心臍點的周圍顯示多少有點獨特的層狀結構，是淀粉的生長環(huán)，稱為輪紋。8.膨潤

3、與糊化：-淀粉在水中經(jīng)加熱后，一部分膠束被溶解而形成空隙，于是水分子浸入內(nèi)部，與余下的部分淀粉分子進行結合，膠束逐漸被溶解，空隙逐漸擴大，淀粉粒因吸水，體積膨脹數(shù)十倍，生淀粉的膠束即行消失，這種現(xiàn)象稱為膨潤現(xiàn)象。繼續(xù)加熱膠束則全部崩潰，淀粉分子形成單分子，并為水包圍，而成為溶液狀態(tài)，由于淀粉分子是鏈狀或分枝狀，彼此牽扯，結果形成具有粘性的糊狀溶液。這種現(xiàn)象稱為糊化。9.淀粉糊化與老化：-淀粉在水中經(jīng)加熱后，一部分膠束被溶解而形成空隙，于是水分子浸入內(nèi)部，與余下的部分淀粉分子進行結合，膠束逐漸被溶解，空隙逐漸擴大，淀粉粒因吸水，體積膨脹數(shù)十倍，生淀粉的膠束即行消失，這種現(xiàn)象稱為膨潤現(xiàn)象。繼續(xù)加熱

4、膠束則全部崩潰，淀粉分子形成單分子，并為水包圍，而成為溶液狀態(tài)，由于淀粉分子是鏈狀或分枝狀，彼此牽扯，結果形成具有粘性的糊狀溶液。這種現(xiàn)象稱為糊化。經(jīng)過糊化后的-淀粉在室溫或低于室溫下放置后，會變得不透明甚至凝結而沉淀，這種現(xiàn)象稱為老化。10.必需脂肪酸：人體及哺乳動物能制造多種脂肪酸，但不能向脂肪酸引入超過9的雙鍵，因而不能合成亞油酸和亞麻酸。因為這兩種脂肪酸對人體功能是必不可少的，但必須由膳食提供，因此被稱為必需脂肪酸。12.同質(zhì)多晶現(xiàn)象：化學組成相同的物質(zhì)，可以有不同的結晶結構，但融化后生成相同的液相(如石墨和金剛石)，這種現(xiàn)象稱為同質(zhì)多晶現(xiàn)象。17.螺旋：肽鏈中的肽鍵平面繞C相繼旋轉(zhuǎn)一

5、定的角度形-螺旋，并沿中心軸盤曲前進。18.結構域：生物化學家很早就已經(jīng)注意到在蛋白質(zhì)分子中存在著球狀的亞結構。1959年、1966年、1968年科學家們先后分別從免疫球蛋白、溶菌酶和木瓜蛋白酶等蛋白質(zhì)分子中發(fā)現(xiàn)了這種結構，1973年溫特勞弗爾（Wetlaufer）將蛋白質(zhì)中的這種亞結構稱為結構域。19.蛋白質(zhì)熔化溫度Tm或變性溫度Td ：當?shù)鞍踪|(zhì)溶液被逐漸地加熱并超過臨界溫度時，蛋白質(zhì)將發(fā)生從天然狀態(tài)至變性狀態(tài)的劇烈轉(zhuǎn)變，轉(zhuǎn)變中點的溫度被稱為熔化溫度Tm或變性溫度Td，此時天然和變性狀態(tài)蛋白質(zhì)的濃度之比為l。20.鹽析效應：當鹽濃度更高時，由于離子的水化作用爭奪了水，導致蛋白質(zhì)“脫水”，從而

6、降低其溶解度，這叫做鹽析效應。21.蛋白質(zhì)膠凝作用：將發(fā)生變性的無規(guī)聚集反應和蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的相互作用大于蛋白質(zhì)溶劑的相互作用引起的聚集反應，定義為凝結作用。凝結反應可形成粗糙的凝塊。變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡結構的過程稱為膠凝作用。22.蛋白質(zhì)的膨潤性：蛋白質(zhì)吸水充分膨脹而不溶解，這種水化性質(zhì)通常叫膨潤性。23.蛋白質(zhì)的乳化能力：是指在乳狀液相轉(zhuǎn)變前每克蛋白質(zhì)所能乳化的油的體積（ml）24.酶活力：酶活力是指酶催化某一化學反應的能力，酶活力的大小可以用在一定條件下所催化的某一化學反應的反應速率來表示，兩者呈線性關系。25.酶活性部位：通過各種研究證明，酶的特殊催化能力只局限在大

7、分子的一定區(qū)域，也就是說，只有少數(shù)特異的氨基酸殘基參與底物結合及催化作用。這些特異的氨基酸殘基比較集中的區(qū)域，即與酶活力直接相關的區(qū)域稱為酶的活性部位或活性中心。26.中間產(chǎn)物學說：中間復合物學說與誘導契合學說：酶催化時，酶活性中心首先與底物結合生成一種酶-底物復合物（ES），此復合物再分解釋放出酶，并生成產(chǎn)物，即為中間復合物學說。當?shù)孜锱c酶接近時，底物分子可以誘導酶活性中心的構象以生改變，使之成為能與底物分子密切結合的構象，這就是誘導契合學說酶的中間產(chǎn)物學說是由Brown（1902）和Henri（1903）提出的。其學說主要認為酶的高效催化效率是由于酶首先與底物結合，生成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物（又

8、稱中心復合物central complex）。然后分解為反應產(chǎn)物而釋放出酶。27.米氏常數(shù)：米氏方程就是根據(jù)穩(wěn)態(tài)理論推導出的動力學方程式，為紀念Michaelis和Meten，習慣上稱為米氏方程。Km稱為米氏常數(shù)，是由一些速率常數(shù)組成的一個復合常數(shù)。該方程式表明了當已知Km及Vmax時，酶反應速率與底物濃度之間的定量關系。28.酶的抑制劑與抑制作用：不引起酶蛋白變性，但由于酶的必需基團化學性質(zhì)的改變，而導致的酶活力的降低或喪失而稱為抑制作用。引起抑制作用的物質(zhì)稱為抑制劑。29.競爭性抑制作用：抑制劑（I）的結構與底物結構類似，所以能和底物（S）競爭酶的結合部位，從而影響了底物與酶的正常結合。因

9、為酶的活性部位不能同時既與底物結合又與抑制劑結合，因而在底物和抑制劑之間產(chǎn)生競爭，形成一定的平衡關系。爭性抑制劑雖能能與酶的活性部位結合，酶形成可逆的EI復合物，但EI不能分解成產(chǎn)物P，酶反應速率下降。30.KS型不可逆抑制劑：這類抑制劑是根據(jù)底物的化學結構設計的，具有底物類似的結構，可以和相應的酶結合，同時還帶有一個活潑的化學基團，能與酶分子活性中心的必需基團反應進行化學修飾，從而抑制酶活性。這種抑制劑雖然主要“攻擊”酶活性部位的必需基團，但由于它的活潑基團也可以修飾酶分子其他部位的同一基團，因此其專一性有一定的限度。這取決于抑制劑與活性部位必需基團在反應前形成非共價絡合物的解離常數(shù)以及與非

10、活性部位同類基團形成非共價絡合物的解離常數(shù)之比，即KS的比值，故這類抑制劑稱為KS型不可逆抑制劑。二、簡答題1簡述糖的分類。（1）糖類化合物常按其組成分為單糖，寡糖和多糖。單糖是一類結構最簡單的糖，是不能再被水解的糖單位。（2）根據(jù)其所含原子的數(shù)目分為丙糖、丁糖，戊糖和己糖等。（3）根據(jù)官能團的特點又分為醛糖或酮糖。（4）按其分子中有無支鏈，則有直鏈、支鏈多糖之分。（5）按其功能不同，可分為結構多糖，貯存多糖、抗原多糖等。2簡述支鏈淀粉與直鏈淀粉的異同。當?shù)矸勰z懸液用微溶于水的醇如正丁醇飽和時，則形成微晶沉淀，稱直鏈淀粉，向母液中加入與水混溶的醇如甲醇，則得無定形物質(zhì)，稱支鏈淀粉。物理和化學性

11、質(zhì)方面的差別：純的直鏈淀粉僅少量地溶于熱水，溶液放置時重新析出淀粉晶體(退行現(xiàn)象)。支鏈淀粉易溶于水，形成穩(wěn)定的膠體，靜置時溶液不出現(xiàn)沉淀。結構不同：直鏈淀粉是D-吡喃葡萄糖通過-1，4糖苷鍵連接起來的鏈狀分子，但是從立體結構上來看，它并非線性，而是由分子內(nèi)的氫鍵使鏈卷曲盤旋成左螺旋狀。在溶液中可呈螺旋結構、部分斷開的螺旋結構和不規(guī)則的卷曲結構；支鏈淀粉是D-吡喃葡萄糖通過-1，4和-1，6糖苷鍵帶分枝復雜的大分子。其結構呈樹枝狀，其可呈螺旋但螺旋很短。性質(zhì)不同：直鏈淀粉易老化，支鏈淀粉不是老化；支鏈淀粉易糊化，直鏈淀粉不易糊化。3常見的淀粉酶有哪些，簡述其作用特點。-淀粉酶(EC3.2.1.

12、1)：它是一種內(nèi)切葡糖苷酶，隨機作用于淀粉鏈內(nèi)部的-1,4糖苷鍵。-淀粉酶降解直鏈淀粉時生成葡萄糖，少量麥芽糖和麥芽三糖；降解支鏈淀粉或糖原，最終產(chǎn)物是葡萄糖，麥芽糖、麥芽三糖和-極限糊精或稱-糊精。 -淀粉酶 (EC3.2.1.2)：它是一種外切(或端切)葡糖苷酶，專門從淀粉的非還原端開始斷裂-1,4糖苷鍵，逐個除去二糖單位，原來的-連接被轉(zhuǎn)型，產(chǎn)物是-麥芽糖，并因此該酶被稱為-淀粉酶。由于-淀粉酶不能斷裂-1,6連鍵，又不能越過分支點繼續(xù)作用，因此當它作用于支鏈淀粉或糖原時，只能水解分子周邊的-1,4糖苷鍵，形成占總量約50的麥芽糖和一個大分子核心，稱-極限糊精。-葡糖淀粉酶(EC3.2.

13、1.3):-葡糖淀粉酶是一種外切酶，它催化淀粉分子非還原末端的-1,4糖苷鍵，逐個地將葡萄糖單位水解下來。-葡糖淀粉酶不僅能催化-1,4糖苷鍵的水解，還能分解-1,6和-1,3糖苷鍵，但水解速度不同。盡管葡糖淀粉酶能作用于-1,6糖苷鍵，但它仍然不能把淀粉完全水解成葡萄糖，還是需要一些轉(zhuǎn)移酶共同作用，才能使淀粉完全降解。脫支酶:脫支酶能水解支鏈淀粉、糖原及相關大分子化合物中的-1,6糖苷鍵。它包括異淀粉酶(EC3.2.1.68)和支鏈淀粉酶(EC3.2.1.41)。 脫支酶對淀粉的糖化作用有極大價值。因為大多數(shù)純化的淀粉不僅直鏈淀粉含量高，而且還含有大量的支鏈淀粉，脫支酶可以增加葡萄糖的產(chǎn)量，

14、減少對葡糖淀粉酶的需要，縮短反應時間。 異淀粉酶能催化支鏈淀粉和糖原脫支，但它只能水解構成分支點的-1,6糖苷鍵，而不能水解直鏈分子內(nèi)部的-1,6糖苷鍵。異淀粉酶對-1,6鍵所處位置的嚴格要求，使它成為研究碳水化合物結構很有價值的工具。 支鏈淀粉酶能夠催化支鏈淀粉和相應的-極限糊精中的-1,6糖苷鍵的水解，它們也能裂解-極限糊精中以-1,6糖苷鍵結合的-麥芽糖和-麥芽三糖基，但是不能除去以-1,6糖苷鍵結合的葡萄糖單位。它和-葡糖淀粉酶共同作用可以增加D-葡萄糖的產(chǎn)量。 4新式制造硬糖果的方法是添加適量淀粉糖漿，試述添加淀粉糖漿的優(yōu)點。新式制造硬糖果的方法是添加適量淀粉糖漿(葡萄糖值42)，工

15、藝簡單，效果較好，用量一般為3040。淀粉糖漿不含果糖，吸潮性較轉(zhuǎn)化糖低，糖果保存性較好。淀粉糖漿含有糊精，能增加糖果的韌性、強度和粘性，使糖果不易碎裂。淀粉糖漿的甜度較低，起沖淡蔗糖甜度的作用，使產(chǎn)品甜味溫和，更加可口。但淀粉糖漿的用量不能過多，如果產(chǎn)品中糊精含量過多，則韌性過強，影響糖果的脆性。5簡述商業(yè)用焦糖色素的加工分類方法。商業(yè)上生產(chǎn)三種類型的焦糖色素，生產(chǎn)量最大的是耐酸焦糖色素，由NH4·HSO3催化產(chǎn)生，用于可樂類飲料。另一種是啤酒用焦糖色素，它的生產(chǎn)方法是加熱含銨離子的蔗糖溶液。第三種是焙烤食品用焦糖色素，是直接熱解蔗糖而產(chǎn)生的焦糖色素。 6簡述影響淀粉老化的因素。1

16、、淀粉的種類：直鏈淀粉易老化，支鏈淀粉不是老化；鏈長適中的容易，鏈過長或過短的淀粉都不易老化。2、含水量：淀粉含水量在30%60%時易老化，小于10%或大量水中則不易老化。3、溫度：24易老化，大于60或是小于-20較難老化，冷卻速度慢加重老化。4、pH：在偏酸（pH4以下）或偏堿的條件下不易老化。5、共存物的影響：脂類物質(zhì)可使直鏈淀粉的老化變難。7. 簡述影響果膠物質(zhì)凝膠強度的因素。果膠相對分子質(zhì)量與凝膠強度的關系：果膠凝膠的強度與果膠相對分子質(zhì)量成正比，因為在果膠溶液轉(zhuǎn)變?yōu)槟z時是每68個半乳糖醛酸單位形成一個結晶中心，所以隨著相對分子質(zhì)量的增大，在標準條件下形成的凝膠強度自然也隨之增大。

17、酯化程度與凝膠強度的關系: 果膠凝膠的強度隨著酯化程度增大而增高。因為凝膠網(wǎng)絡結構形成時的結晶中心位于酯基團之間，同時，果膠的酯化程度也直接影響膠凝速度，果膠的膠凝速度隨酯化度減小而減慢。完全甲酯化的聚半乳糖醛酸的甲氧基含量是16.32(理論計算值)。但由于羧基有可能與其他基團(如其他糖類的羥基)結合，實際上能得到的甲氧基含量最高值為1214。實踐中以甲氧基在聚半乳糖醛酸甲酯中的理論計算量16.32為100酯化度。pH值的影響：一定pH值有助于果膠糖凝膠體的形成，不同類型果膠形成凝膠有不同的pH值范圍。不適當?shù)膒H值不但無助于凝膠的形成。反而會導致果膠水解和糖分解，尤其是高甲氧基果膠，如pH值

18、小，溫度高，在果膠的分子苷鍵處會發(fā)生水解斷裂，將直接影響凝膠強度。當果膠處于高pH(堿性)的條件下，即使在室溫下，果膠分子中酯鍵部分也會發(fā)生水解，使凝膠的強度降低。溫度的影響：當脫水劑(糖)的含量和pH值適當時，在050范圍內(nèi)，溫度對果膠凝膠影響不大，但溫度過高或加熱時間過長，果膠將發(fā)生降解，蔗糖也發(fā)生轉(zhuǎn)化，從而影響果膠凝膠的強度。12. 簡述肽單位結構特點。肽單位是指：主鏈骨架的重復單位。多肽鏈實際上是由許多肽單位通過碳原子連接而成的。肽單位結構基本固定不變，有以下特征：（1）肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。（2）肽單位上的6個原子都位于同一個剛性平面上，稱為酰胺平面（或肽平面）。（3

19、）在肽單位上，C=O與N-H或者CC與CN一般呈反式排布。（4）相鄰兩個肽平面可繞同一碳原子旋轉(zhuǎn)，旋轉(zhuǎn)的角度分別為角和角,稱為二面角。13簡述氨基酸的分類方法并舉例說明。根據(jù)R基團極性的不同，可將氨基酸分為4類： 非極性R基氨基酸： Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met共8種，這類氨基酸在水中的溶解度較小 不帶電荷的極性R基氨基酸：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly帶正電荷的極性R基氨基酸：Lys、Arg、His帶負電荷的極性R基氨基酸：Asp、Glu14. 簡述蛋白質(zhì)變性對其結構與功能的影響。在理化因素的作用下，蛋白質(zhì)分子的高級結構被破壞，但一級

20、結構不變的現(xiàn)象叫做蛋白質(zhì)變性。蛋白質(zhì)變性對其結構和功能的影響有：由于疏水基團暴露在分子表面，引起溶解度降低；改變了結合水的能力；生物活性喪失；由于肽鍵的暴露，容易受到蛋白酶的攻擊，增加了對水解酶的敏感性；特征黏度增大；不能結晶。15. 簡述蛋白質(zhì)凍結變性的原因。由于蛋白質(zhì)周圍的水與其結合狀態(tài)發(fā)生變化，這種變化破壞了一些維持蛋白質(zhì)原構象的力，同時由于水保護層的破壞，蛋白質(zhì)的一些基團就可相互直接作用，蛋白質(zhì)會聚集或者原來的亞基會重排。由于大量水形成冰后，剩余的水中無機鹽濃度大大提高，這種局部的高濃度鹽也會使蛋白質(zhì)發(fā)生變性。 16簡述蛋白質(zhì)對食品的功能性質(zhì)。蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)是指在食品加工、貯藏和銷售

21、過程中蛋白質(zhì)對食品需宜特征做出貢獻的那些物理和化學性質(zhì)?？煞譃?個主要方面：水化性質(zhì) 取決于蛋白質(zhì)與水的相互作用，包括水的吸收與保留、濕潤性、溶脹、黏著性、分散性、溶解度和黏度等。表面性質(zhì) 包括蛋白質(zhì)的表面張力、乳化性、起泡性、成膜性、氣味吸收持留性等。結構性質(zhì) 即蛋白質(zhì)相互作用所表現(xiàn)的有關特性，如產(chǎn)生彈性、沉淀、凝膠作用及形成其他結構(如蛋白面團和纖維)時起作用的那些性質(zhì)。感觀性質(zhì) 如顏色、氣味、口味、適口性、咀嚼度、爽滑度、混濁度等。17簡述蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的測定方法。(1) 相對濕度法(或平衡水分含量法) :測定一定水分活度w時所吸收或丟失的水量，該方法可用于評價蛋白粉的吸濕性和結塊現(xiàn)象。

22、 (2) 溶脹法 :將蛋白質(zhì)粉末置于下端連有刻度毛細管的沙蕊玻璃過濾器上，讓其自發(fā)地吸收過濾器下面毛細管中的水，即可測定水合作用的速度和程度，這種裝置稱為Baumann儀。 (3) 過量水法 :使蛋白質(zhì)樣品同超過蛋白質(zhì)所能結合的過量水接觸，隨后通過過濾或低速離心或擠壓，使過剩水分離。這種方法只適用于溶解度低的蛋白質(zhì)，對于含有可溶性蛋白質(zhì)的樣品必須進行校正。 (4) 水飽和法 :測定蛋白質(zhì)飽和溶液所需要的水量，如用離心法測定對水的最大保留性。 方法(2)、(3)和(4)可用來測定結合水、不可凍結的水以及蛋白質(zhì)分子間借助于物理作用保持的毛細管水。18簡述食品蛋白凝膠的類型。食品蛋白凝膠可大致分為：

23、加熱后再冷卻形成的凝膠，這種凝膠多為熱可逆凝膠，如明膠凝膠；在加熱下形成的凝膠，這種凝膠很多不透明而且是不可逆凝膠，如蛋清蛋白在加熱中形成的凝膠；由鈣鹽等二價金屬鹽形成的凝膠，如豆腐；不加熱而經(jīng)部分水解或pH調(diào)整到等電點而形成的凝膠，如用凝乳酶制作干酪、乳酸發(fā)酵制作酸奶和皮蛋生產(chǎn)中的堿對蛋清蛋白的部分水解等。19. 簡述酶活性部位的特點。活性部位在酶分子的總體中只占相當小的部分，通常只占整個酶分子體積的12。酶的活性部位是一個三維實體。酶的活性部位并不是和底物的形狀正好互補的，而是在酶和底物結合的過程中，底物分子或酶分子，有時是兩者的構象同時發(fā)生了一定的變化后才互補的，這時催化基團的位置也正好

24、在所催化底物鍵的斷裂和即將生成鍵的適當位置。這個動態(tài)的辨認過程稱為誘導契合。酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內(nèi)。底物通過次級鍵較弱的力結合到酶上。酶與底物結合成ES復合物主要靠次級鍵：氫鍵、鹽鍵、范德華力和疏水相互作用。酶活性部位具有柔性或可運動性。20簡述常用的酶活力測定方法。1分光光度法(spectrophotometry) 2熒光法(fluorometry) 3同位素測定方法 4電化學方法(electrochemical method) 另外還使用離子選擇電極法測定某些酶的酶活力，用氧電極可以測定一些耗氧的酶反應，如葡糖氧化酶的活力就可用這個方法很方便地測定。此外還有一些測定酶活力

25、的方法，例如旋光法、量氣法、量熱法和層析法等，但這些方法使用范圍有限，靈敏度較差，只是應用于個別酶活力的測定。21簡述米氏常數(shù)的意義。Km是酶的一個特性常數(shù)：Km的大小只與酶的性質(zhì)有關，而與酶濃度無關。Km值隨測定的底物、反應的溫度、pH及離子強度而改變。Km值可以判斷酶的專一性和天然底物：有的酶可作用于幾種底物，因此就有幾個Km值。當k3k2時，Km=k2/kl，即Km=KS。換言之ES的分解為反應的限制速率時，Km等于ES復合物的解離常數(shù)(底物常數(shù))，可以作為酶和底物結合緊密程度的一個度量，表示酶和底物結合的親和力大小。若已知某個酶的Km值，就可以計算出在某一底物濃度時，其反應速率相當于V

26、max的百分率。Km值可以幫助推斷某一代謝反應的方向和途徑：催化可逆反應的酶，對正逆兩向底物的Km值往往是不同的，測定這些Km值的差別以及細胞內(nèi)正逆兩向底物的濃度，可以大致推測該酶催化正逆兩向反應的效率，這對了解酶在細胞內(nèi)的主要催化方向及生理功能有重要意義。22簡述說明酶活力抑制程度的表示方法。(1) 相對活力分數(shù)(殘余活力分數(shù))：(2) 相對活力百分數(shù)(殘余活力百分數(shù))：(3) 抑制分數(shù)：指被抑制而失去活力的分數(shù)：(4) 抑制百分數(shù)：23簡述說明食品中酶的功能。在食品加工中加入酶的目的通常是為了：提高食品品質(zhì)。制造合成食品。增加提取食品成分的速度與產(chǎn)量。改良風味。穩(wěn)定食品品質(zhì)。增加副產(chǎn)品的利

27、用率。三、論述題1論述說明影響羰氨反應的因素。羰基化合物的影響還原糖的美拉德反應速度，五碳糖中：核糖阿拉伯糖木糖；六碳糖中：半乳糖甘露糖葡萄糖，并且五碳糖的褐變速度大約是六碳糖的10倍。氨基化合物，胺類比氨基酸的褐變速度快。而就氨基酸來說，堿性氨基酸的褐變速度快；氨基在-位或在末端者，比在-位的易褐變；而蛋白質(zhì)的褐變速度則十分緩慢。pH值的影響，美拉德反應在酸、堿環(huán)境中均可發(fā)生，但在pH值3以上，其反應速度隨pH值的升高而加快，所以降低pH值是控制褐變的較好方法。反應物濃度，美拉德反應速度與反應物濃度成正比，但在完全干燥條件下，難以進行。溫度美拉德反應受溫度的影響很大，溫度相差10，褐變速度相

28、差35倍。一般在30以上褐變較快，而20以下則進行較慢。金屬離子由于鐵和銅催化還原酮類的氧化，所以促進褐變，F(xiàn)e3+比Fe2+更為有效，故在食品加工處理過程中避免這些金屬離子的混入是必要的，而Na+對褐變沒有什么影響。2論述脂質(zhì)的不同分類方法。1按化學組成脂質(zhì)大體上可分為三大類：單純脂質(zhì)：單純脂質(zhì)是由脂肪酸和甘油形成的酯。它又可分為三酰甘油或稱甘油三酯和蠟。復合脂質(zhì)：除含脂肪酸和醇外，尚有其他稱為非脂分子的成分。復合脂質(zhì)按非脂成分的不同可分為： 1) 磷脂：磷脂根據(jù)醇成分的不同，又可分為甘油磷脂和鞘磷脂。 2) 糖脂：因醇成分不同，又分為鞘糖脂和甘油糖脂。鞘氨醇磷脂和鞘糖脂合稱為鞘脂類。衍生脂

29、質(zhì)2有人把脂質(zhì)分為兩大類：一類是皂化脂質(zhì)；另一類是不可皂化脂質(zhì)，類固醇和萜是兩類主要的不可皂化脂質(zhì)。 3根據(jù)脂質(zhì)在水中和水界面上的行為不同，可把它們分為非極性和極性兩大類。 極性脂質(zhì)：I類極性脂質(zhì) ；類極性脂質(zhì)(磷脂和鞘糖脂) ；類極性脂質(zhì)(去污劑) 4按脂質(zhì)的生物學功能可把脂質(zhì)分為三大類： 1貯存脂質(zhì)；2結構脂質(zhì)；3活性脂質(zhì)4論述影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的環(huán)境因素。蛋白質(zhì)的濃度：蛋白質(zhì)總吸水量隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加。pH值：pH值的改變會影響蛋白質(zhì)分子的解離和帶電性，從而改變蛋白質(zhì)分子同水結合的能力。在等電點下，蛋白質(zhì)荷電量凈值為零，蛋白質(zhì)間的相互作用最強，呈現(xiàn)最低水化和腫脹。例如，在宰后僵直期

30、的生牛肉，當pH值從6.5下降至5.0(等電點)時，其持水力顯著下降，并導致生牛肉的多汁性和嫩度下降。高于或低于等電點pH值時，由于凈電荷和排斥力的增加使蛋白質(zhì)腫脹并結合較多的水。溫度：隨著溫度的提高，由于氫鍵作用和離子基團的水合作用的減弱，蛋白質(zhì)結合水的能力一般隨之下降。但變性蛋白質(zhì)結合水的能力一般比天然蛋白質(zhì)高約10。這是由于蛋白質(zhì)變性后，原來被掩蔽的肽鍵和極性側鏈(基團)暴露在表面，從而提高了極性側鏈(基團)結合水的能力，但如果變性過度導致蛋白質(zhì)聚集，那么蛋白質(zhì)結合水的能力下降。離子的種類和濃度：離子的種類和濃度對蛋白質(zhì)吸水性、腫脹和溶解度也有很大的影響。鹽類和氨基酸側鏈基團通常同水發(fā)生

31、競爭性結合，在低鹽濃度時，離子同蛋白質(zhì)荷電基團相互作用而降低相鄰分子的相反電荷間的靜電吸引，從而有助于蛋白質(zhì)水化和提高其溶解度，這叫鹽溶效應。5論述說明影響蛋白質(zhì)膠凝作用的有關因素。溫度：加熱將導致蛋白質(zhì)分子的展開和功能基團的暴露，當被冷卻至室溫或冷藏溫度時，熱動能的降低有助于功能基團之間形成穩(wěn)定的非共價鍵，于是產(chǎn)生了膠凝化作用。pH值：pH值會影響使蛋白質(zhì)相互吸引的疏水作用力和使蛋白質(zhì)相互推斥的靜電作用力之間的平衡，進而影響凝膠的網(wǎng)狀結構和凝膠的性質(zhì)，這種影響是通過改變蛋白質(zhì)分子所帶的凈電荷而實現(xiàn)的。如在較高pH條件下，乳清蛋白質(zhì)溶液所帶凈電荷多，形成半透明凝膠；隨著pH下降，蛋白質(zhì)分子所帶

32、的凈電荷減少，在等電點(pH5.2)時，乳清蛋白質(zhì)溶液形成了凝結塊。金屬離子：Ca2+或其他二價金屬離子能在相鄰多肽鏈的特殊氨基酸殘基之間形成交聯(lián)(Ca2+橋)，強化了蛋白質(zhì)凝膠結構。如在pH7.0或更高時，CaCl2(36mmol/L)能提高-乳球蛋白的硬度，因此通過控制蛋白質(zhì)交聯(lián)的程度就能制備所需強度的蛋白質(zhì)凝膠。蛋白質(zhì)濃度：蛋白質(zhì)濃度高時，蛋白質(zhì)分子間接觸的幾率增大，更容易產(chǎn)生蛋白質(zhì)分子間的吸引力和膠凝作用，甚至在對聚集作用并不十分有利的環(huán)境條件下，仍然可以發(fā)生膠凝。但當球狀蛋白質(zhì)的分子質(zhì)量低于23 000時，在任何蛋白質(zhì)濃度下，它們都不能形成熱誘導凝膠，除非蛋白質(zhì)分子中含有至少1個游離

33、的SH基或1個二硫鍵。不同種類的蛋白質(zhì)或者蛋白質(zhì)與多糖：將某些不同種類的蛋白質(zhì)放在一起加熱可產(chǎn)生共膠凝作用形成凝膠，此外蛋白質(zhì)還能通過和多糖膠凝劑相互作用形成凝膠。6按動力學機制論述說明多底物反應機制類型。(1)序列反應或單置換反應 產(chǎn)物不能在底物完全結合前釋放。A和B底物的結合和產(chǎn)物的釋放有一定的順序底物二者均結合到酶上，然后才反應產(chǎn)生P和Q： 有序反應：A定為領先底物，在結合B前首先與酶結合。嚴格地說，在缺少A時B不能結合自由的酶。反應形成E與底物A和B的三元復合物，隨后生成E與產(chǎn)物P和Q的三元復合物，再有序的釋放反應產(chǎn)物P和Q（在下面的圖解中，Q是A的產(chǎn)物，最后被釋放出來）。隨機反應（2）乒乓反應或雙置換反應 這類反應的特點是，酶同A的反應產(chǎn)物(P)是在酶同第二個底物