生物化學教學課件共21章

1、1 蛋白質的結構與功能 The Structures and The Functions of Proteins 第二章2 第一節(jié) 蛋白質在生命活動中的重要功能 * 蛋白質是生命的物質基礎 蛋白質普遍存在于生物界 3 *蛋白質稱為功能分子或工作分子 （working molecules） *蛋白質組（proteome） 蛋白質組即是在整體水平上研究生物體 所有基因編碼蛋白質的組成與其在生命 活動中的規(guī)律，是整個機體生命活動過 程中表達所有蛋白質的總和。 *蛋白質組學（proteomics） 研究蛋白質組的學科蛋白質組學4重要生理功能1. 催化功能 參與代謝反應的各種酶2. 調節(jié)功能 激素、 生

2、長因子等3. 保護和支持功能 膠原蛋白等4. 運輸功能 血紅蛋白、載脂蛋白、 運鐵蛋白等55. 儲存和營養(yǎng)功能 肌紅蛋白儲氧、 鐵蛋白儲鐵、 乳汁中酪蛋白6. 收縮和運動功能 肌動球蛋白7. 防御功能 免疫球蛋白8. 識別功能 受體69. 信息傳遞功能 G蛋白 、 環(huán)化酶、 蛋白激酶10. 基因表達調控功能 組蛋白、 非組蛋白11. 凝固功能 凝血因子12. 蛋白質的其他眾多生理功能 7 第二節(jié) 蛋白質的分子組成 一、蛋白質的元素組成和分子量 1. 基本元素：C、H、O、N、S 2. 含有少量Fe、P、Zn、Mn、Cu、I等元素 3. 其中N含量相對恒定，平均為16% 100克蛋白質中含 16

3、克N, 1克N相當含6.25 克蛋白質8*氨基酸的命名二、蛋白質的氨基酸組成 *概述 1. 蛋白質的構件分子(building-block molecule) 是氨基酸(amino acid, aa ) CHO HO C H CH2OH L-甘油醛93. 自然界存在的氨基酸300多種4. 參與蛋白質組成的并受遺傳密碼控制 氨基酸20種，不存在種族差異和個體差異103.組成蛋白質的20種氨基酸共同特點 1) 碳原子上有 羧基和 氨基 2) 碳原子相連的四個原子或基團 除甘氨酸外各不相同, 碳原子是 不對稱碳原子 COOH H2N C H R 11 COOH H2N C H H NH COOH 甘

4、氨酸 脯氨酸3) 除甘氨酸不具有不對稱碳，脯氨酰是 亞氨基酸外，其余均為,-氨基酸。1213 1. 氨基酸的分類化學結構不同脂肪族芳香族Tyr,Phe,Trp雜環(huán)His,Pro支鏈Arg,Thr,Val,Ile,Leu直鏈Asp,Asn,Glu,Gln,Lys,Ser,Cys,Gly,Ala,Met14 酸堿性不同 酸性Asp,Glu （二羧基一氨基）堿性,Lys His,Arg（一羧基二氨基） 中性（一羧基一氨基） 親水 疏水極性Ser,Thr,Cys,Try,Asn,Gln,Met 非極性 Gly,Ala,Val,Ile, Leu,Phe,Trp,Pro15酸性氨基酸aspartic ac

5、id(Asp)glutamic acid (Glu)16堿性氨基酸 咪唑基胍基lysine arginine histidine(Lys) (Arg) (His)17中性氨基酸1. 極性氨基酸serine threonine cysteinetyrosinemethionine asparagine glutamine tryptophane ( Met ) (Asn) ( Gln) (Trp)吡咯環(huán)苯環(huán)酰胺基18中性氨基酸2.非極性氨基酸glycine (Gly) alanine (Ala)valine (Val)phenylalanine (Phe)19leucine (Leu)isole

6、ucine (Ile)proline (Pro)20芳香族氨基酸t(yī)yrosine (Tyr)Tryptophane ( Trp)phenylalanine (Phe)213) 醫(yī)學營養(yǎng)學把20種氨基酸分為營養(yǎng)必需 氨基酸（essential amino acid，EAA）和營養(yǎng)非 必需氨基酸（non essential amino acid，NEAA） * 不受遺傳密碼控制的氨基酸 胱氨酸 羥脯氨酸 羥賴氨酸 -羧基谷氨酸22胱氨酸23 OH HC CH2 H2N CH2 CH CH2 CH2 CH COOH HC CH2 COOH OH NH2 NH 4-羥基脯氨酸 5-羥賴氨酸NH2-C-

7、C-C-COOHCOOHCOOH-羧基谷氨酸24 2. 氨基酸的重要理化性質 兩性電離與等電點 (isoelectric point,pI) 氨基酸在水溶液中能兩性解離而成 兼性離子 25 R-CH-COOH NH2 0H - H+R-CH-COO- R-CH-COO- R-CH-COOH -H2O NH2 NH3+ NH3+ 陰離子 氨基酸兼性離子 陽離子 pH pI pH= pI pH pI pH= pI pH pI 二、兩性電離與等電點 1. 多價的兼性離子89表 212人體內一些蛋白質的等電點 *利用蛋白質不同的分子量與等電點 電泳方法分離提純和鑒定蛋白質9091三、 紫外吸收特征與蛋

8、白質定量分析 1. 在280nm波長處有紫外吸收峰，可進行 定量分析 2.蛋白質的呈色反應 a.雙縮脲反應 b.酚試劑反應，靈敏度比雙縮脲反應高92思考：常用蛋白質的分離方法常用蛋白質的定性定量方法 93 四、蛋白質的變性（denaturation） 1.蛋白質的變性的定義: 變性是指在一些物理或化學因素作用下， 使蛋白質分子空間結構破壞，從而引起蛋 白質理化性質改變及生物活性喪失的過程。 94 2.蛋白質變性的機理： 蛋白質分子中非共價鍵斷裂，使蛋白質 分子從嚴密且有序的空間結構轉變成雜 亂松散、無序的空間結構。 3.蛋白質變性的物理、化學條件： 有加熱、紫外線、X射線和有機溶劑 如：乙醇、尿素、胍和強酸、強堿、重 金屬鹽等。954.理化性質的變化 溶解度降低，容易沉淀析出， 粘度增加，易被蛋白水解酶水解5.蛋白質變性若變性時間短，程度較輕， 在合適的條件下可恢復其天然空間結構 及生物學活性。稱為蛋白質復性。 （renaturation）96976.變性理論在實際中的應用 1)低溫保存具有生物活性蛋白質，防止 其變性失活 2)用紫外線、高壓蒸汽、酒精等變性因 素使細菌蛋白變性失活進行消毒滅菌。98五、 蛋白質的別構作用（allosteric effect