蘇州大學(xué)輔導(dǎo)講義沖刺版

1、選擇蘇大團隊，選擇成功 - 161 -生物化學(xué)講義基礎(chǔ)版第一部分 前言第一節(jié)學(xué)院信息介紹蘇州大學(xué)坐落于素有“人間天堂”之稱的古城蘇州，是國家“211工程”重點建設(shè)高校和江蘇省省屬重點綜合性大學(xué)，其前身為創(chuàng)建于1900年的東吳大學(xué)，目前已發(fā)展成為一所具有相當(dāng)規(guī)模，基礎(chǔ)較為雄厚，辦學(xué)效益顯著，在國內(nèi)外具有一定知名度的地方綜合性大學(xué)。第二節(jié)報考錄取信息因為公費多，報考人數(shù)特別多（連續(xù)五年蟬聯(lián)江蘇省報考人數(shù)最多的學(xué)校），并且細胞生物學(xué)和微生物報考都比較熱門，這就導(dǎo)致分數(shù)特別高；復(fù)試按照1比1.5的比例錄取，即參加復(fù)試的15個人最后錄取10人，其中包括保研人數(shù)。初試會刷掉絕大部分人，但復(fù)試的錄取比例也不

2、低于1比1.5，更何況名次的前后會涉及到公費或者自費，所以復(fù)試的重要性不容低估。生科院各專業(yè)的初試保底是340-350分，兩門專業(yè)課至少要達到240，當(dāng)然偏科現(xiàn)象不能太嚴(yán)重，比如一門140分，另外一門只有100分，這樣在復(fù)試中非常容易被刷下來。英語50保底，不求高分，只求過，因為英語要提高10分比專業(yè)課提高10分所花費的時間要多很多。公共課只要過國家線，確保在專業(yè)課上拉高分數(shù)。第三節(jié)復(fù)習(xí)規(guī)劃指導(dǎo)生科院的熱門專業(yè)如細胞生物學(xué)、微生物學(xué)、免疫學(xué)等一直被廣大莘莘學(xué)子所追捧，個人覺得在考研這個累人累心的過程中，蘇大生科院的各個專業(yè)的參考書都是一樣的，前幾年只有兩本，2009年增加到三本，其中增加的一本

3、是醫(yī)學(xué)類的生物化學(xué)。各個專業(yè)在初試的時候試卷是一樣的，需要考兩門，一門是細胞生物學(xué)（王鏡巖的生物化學(xué)以及查錫良的生物化學(xué)（人民衛(wèi)生出版社第六版）是其參考書），另外一門是細胞生物學(xué)（翟中和等的第二或第三版），2004年生科院的真題都有填空題沒有選擇題，但2004年之后題型也發(fā)生了很大變化，細胞生物學(xué)主要以名詞解釋、簡答、論述和實驗題，而生物化學(xué)的卷子有名詞解釋、判斷、選擇（單選或者不定項選擇、08年是不定項選擇）簡答、論述或?qū)嶒烆}等題型,近幾年來，蘇大對考生的實驗?zāi)芰疾樵絹碓蕉?，?008年起，無論是生物化學(xué)還是細胞生物學(xué)，實驗設(shè)計、實驗原理考查都相應(yīng)增多，因此對考生的要求實際上是越來越高；每

4、門專業(yè)科目都是150分，專業(yè)課總分是300分，占總分比重很大。拉拉扯扯把考試科目大體說了下，下面說些考研的個人心得，我是跨學(xué)?？佳械?，與大多數(shù)的考研同學(xué)一樣，需要經(jīng)歷很多保研以及本校學(xué)生所經(jīng)歷不到的淬煉。首先生物化學(xué)是有兩本參考教材，這兩本教材務(wù)必大家一定要仔細認真地看完（我可是看了5、6遍），可能在第一遍看書的時候還有點漫步云端，特別是王鏡巖的生物化學(xué)，我那時候看前三遍都是云里霧里的。所以大家最重要的是一定要把這兩本書啃得滾瓜爛熟，至少要看完整的兩遍以上，最后最好能做書上的課后習(xí)題。重要的知識點我在基礎(chǔ)版的講義中都標(biāo)示出來了。等你覺得看得差不多的時候，教大家一個方法，研究下這兩本的目錄，目錄

5、好比你前行的路標(biāo)，一方面可以系統(tǒng)地記憶你的知識點，另一方面可以檢驗下自己到底復(fù)習(xí)得如何?；蛘弋?dāng)你遇見一道題目的時候，你可以通過目錄想下它在本書的哪個部分，這樣有如GPS一樣將其定位在你記憶的某一個角落。不然太多零碎的知識點雖然記得比較熟練，沒有一個整體的框架網(wǎng)絡(luò)，那么知識點網(wǎng)羅得就不全面。其次細胞生物學(xué)，雖然參考教材相對于生物化學(xué)來說簡單的多，但是每年總體的得分還是生物化學(xué)的分數(shù)要高于細胞生物學(xué)，說明細胞生物學(xué)還是有一定難度的，而且近年來隨著細胞生物學(xué)的發(fā)展，很多考題不再是局限于對知識點的記憶性考察，而是有很多的主觀性很大的試題，特別是實驗設(shè)計題的考察。而大多數(shù)學(xué)校本科時沒有開設(shè)細胞生物學(xué)實驗

6、或者開設(shè)的很少，這就讓我們考研的學(xué)生很擔(dān)憂。另外近幾年細胞生物學(xué)以及生物化學(xué)都有英文的名詞解釋和英文題目出現(xiàn)，所以對于重要的專業(yè)名詞一定要記住它的英文寫法。對于這門科目我建議大家一定要把書上的所有知識點串聯(lián)成一個網(wǎng)絡(luò)：細胞是怎樣通過各個路徑來實現(xiàn)相應(yīng)的生物學(xué)功能。所以對于課本一定要很熟練。并且考試的時候題量很大，如果每一道題都需要去思考5分鐘的話，你基本上不可能把試卷做完的。2007、2008年以及2009年的題量均很大，所以就要我們把這本書像印在腦子里一樣記得很熟練，另外答題時一定要注意邏輯順序，切勿東拉西扯，要注意一些技巧，特別是對于自己知道一點，但不熟悉的題目，怎樣盡可能的得最高分。這個

7、在我們的沖刺班里我們會重點講一些答題技巧的。再次，大家一定要每天都看專業(yè)課，不要平時記得很熟的打下，由于考前幾天或者幾周沒有看，以至于考試的時候似曾相識，那就不好了。另外，插一句，英語單詞也是要天天看到額，重復(fù)記憶。另外，考研論壇上我們也會有去年的一些高分考生的學(xué)習(xí)心得和方法，大家可以登錄論壇閱讀。最后再給大家加點下菜的麻辣佐料：考研是個歷練自己的過程，既然已經(jīng)選擇了考研，還是許三多那句話：不拋棄，不放棄。即使最后自己并沒有擠過這座獨木橋而不幸落水，可你在水中撲棱的時候卻品嘗了掙扎與生存的滋味，記住稻草在你們自己手中。第二部分 生物化學(xué)指定參考書目：生物化學(xué)王鏡巖著；生物化學(xué)查錫良著或吳梧桐，

8、人民衛(wèi)生出版社生物化學(xué)部分以2010年考研招生簡章指定參考教材生物化學(xué)王鏡巖著為藍本，結(jié)合蘇州大學(xué)歷年考研真題，對各章節(jié)知識點的梳理力爭做到：詳簡得當(dāng)、結(jié)構(gòu)合理、內(nèi)容全面、重點突出、考點鮮明。生物化學(xué)部分主要內(nèi)容設(shè)置如下：各章節(jié)主要知識點的羅列與概括分析，其中涉及歷年真題的知識點均有標(biāo)注，習(xí)題精選解析，針對各章精選一些典型習(xí)題并進行講解分析，以便考生更好地掌握各章節(jié)的知識點。另外，由于生物化學(xué)經(jīng)常附帶分子生物學(xué)考察，因此書后附有分子生物學(xué)的相關(guān)名詞解釋和問答題，以便于考生復(fù)習(xí)。第一章 糖類注意：本章在歷年的考研中重要性不大，一般只會以名詞解釋，填空、選擇或者判斷的形式出現(xiàn)。一般1-3分左右，真

9、題出現(xiàn)次數(shù)較少。第一節(jié) 糖的概念（了解即可）第二節(jié) 糖的種類一、單糖（一）相關(guān)名詞解釋：1、差向異構(gòu)體(epimer)：又稱表異構(gòu)體，只有一個不對稱碳原子上的基因排列方式不同的非對映異構(gòu)體，如D-等等糖與D-半乳糖。2、變旋現(xiàn)象：在溶液中，糖的鏈狀結(jié)構(gòu)和環(huán)狀結(jié)構(gòu)(、)之間可以相互轉(zhuǎn)變，最后達到一個動態(tài)平衡，稱為變旋現(xiàn)象。3、構(gòu)型與構(gòu)象【蘇州大學(xué)2005真題-名詞解釋】構(gòu)型：分子中由于各原子或基團間特有的固定的空間排列方式不同而使它呈現(xiàn)出不同的較定的立體結(jié)構(gòu)，(如D-甘油醛與 L-甘油醛，D-葡萄糖和L葡萄糖是鏈狀葡萄糖的兩種構(gòu)型，-D-葡萄糖和-D-葡萄糖是環(huán)狀葡萄糖的兩種構(gòu)型。)一般情況下，

10、構(gòu)型都比較穩(wěn)定，一種構(gòu)型轉(zhuǎn)變另一種構(gòu)型則要求共價鍵的斷裂、原子(基團)間的重排和新共價鍵的重新形成。構(gòu)象：由于分子中的某個原子(基團)繞C-C單鍵自由旋轉(zhuǎn)而形成的不同的暫時性的易變的空間結(jié)構(gòu)形式，不同的構(gòu)象之間可以相互轉(zhuǎn)變，在各種構(gòu)象形式中，勢能最低、最穩(wěn)定的構(gòu)象是優(yōu)勢對象。4、構(gòu)型與旋光性旋光性是分子中具有不對稱結(jié)構(gòu)的物質(zhì)的一種物理性質(zhì)。顯然，構(gòu)型不同旋光性就不同。構(gòu)型是人為規(guī)定的，旋光性是實驗測出的。因此，構(gòu)型與旋光性之間沒有必然的對應(yīng)規(guī)律，每一種物質(zhì)的旋光性只能通過實驗來確定。（二）單糖的物理化學(xué)性質(zhì)1、物理性質(zhì)（略）2、化學(xué)性質(zhì)在溶液中，糖的鏈狀結(jié)構(gòu)和環(huán)狀結(jié)構(gòu)(、)之間可以相互轉(zhuǎn)變，最

11、后達到一個動態(tài)平衡，稱為變旋現(xiàn)象。三者間的比例因糖種類而異。(1).糖醛反應(yīng)(與酸的反應(yīng))Molish反應(yīng):可以鑒定單糖的存在。(2) Seliwannoff反應(yīng)據(jù)此區(qū)分酮糖與醛糖。還可利用溴水區(qū)分醛糖與酮糖。(3) 氧化反應(yīng)在氧化劑、金屬離子如Cu2+、酶的作用下，單糖可以發(fā)生幾種類型的氧化：能被弱氧化劑(如Fehhing試劑、Benedict試劑)氧化的糖稱為還原性糖，所有的單糖都是還原性糖?！咎K州大學(xué)2005真題-判斷題】(4) 還原反應(yīng)單糖可以被還原成相應(yīng)的糖醇(Sugar alcohol)。(5)異構(gòu)化：在弱堿性溶液中，D-葡萄糖、D-甘露糖和D-果糖，可以通過烯醇式相互轉(zhuǎn)化(ene

12、diol intermediate)D-葡萄糖異構(gòu)化為D-甘露糖后，由于其中的一個手性碳原子的構(gòu)型發(fā)生變化，又稱差向異構(gòu)化(epimerization)(6) 酯化：生物體中最常見也是最重要的糖酯是磷酸糖酯和硫酸糖酯。 (7) 糖苷化：單糖環(huán)狀結(jié)構(gòu)上的半縮醛羥基與醇或酚的羥基縮合失水成為縮醛式衍生物，通稱為糖苷(glycosides)。糖苷物質(zhì)與糖類的區(qū)別：糖是半縮醛，不穩(wěn)定，有變旋；苷是縮醛，較穩(wěn)定，無變旋(8) 糖脎反應(yīng)(親核加成)糖脎易結(jié)晶，可以根據(jù)結(jié)晶的形狀，判斷單糖的種類。二、雙糖和三糖（了解）1、麥芽糖(maltose, malt sugar)結(jié)構(gòu)：兩分子-葡萄糖，(1-4)糖苷鍵

13、。2、蔗糖結(jié)構(gòu)：-葡萄糖，-果糖 ，(1-2)糖苷鍵，無異構(gòu)體3、乳糖結(jié)構(gòu)：-半乳糖 (1-4)糖苷鍵 (或)-葡萄糖。兩種異構(gòu)體。4、纖維二糖(cellobiose)纖維素的降解產(chǎn)物和其基本結(jié)構(gòu)單位，自然界中不存在游離的纖維二糖結(jié)構(gòu)：兩分子-葡萄糖 -(1，4)糖苷鍵5、海藻糖兩分子-D-Glc，在C1上的兩個半縮醛羥基之間脫水，由-1.1糖苷鍵構(gòu)成。6、棉子糖(三糖) 非還原性三糖三、 寡糖寡糖是指含有2-10個單糖單元的糖類。它們常常與蛋白質(zhì)或脂類共價結(jié)合，以糖蛋白或糖脂的形式存在。連接它們的共價鍵類型主要兩大類：N-糖甘鍵型和O-糖苷鍵型。N-糖苷鍵型：寡糖鏈與多肽上的Asn的氨基相連

14、。這類寡糖鏈有三種主要類型：高甘露糖型，雜合型和復(fù)雜型。O-糖苷鍵型，寡糖鏈與多肽鏈上的Ser或Thr的羥基相連，或與膜脂的羥基相連。四、 多糖多糖是由多個單糖分子縮合脫水而形成的。由于構(gòu)成它的單糖的種類、數(shù)量以及連接方式的不同，多糖的結(jié)構(gòu)極其復(fù)雜而且數(shù)量、種類龐大。多糖在水溶液中只形成膠體，雖然具有旋光性，但無變旋現(xiàn)象，也無還原性。1、淀粉直鏈淀粉 結(jié)構(gòu)：長而緊密的螺旋管形。這種緊實的結(jié)構(gòu)是與其貯藏功能相適應(yīng)的。遇碘顯蘭色支鏈淀粉：在直鏈的基礎(chǔ)上每隔20-25個葡萄糖殘基就形成一個-(1-6)支鏈。不能形成螺旋管，遇碘顯紫色。淀粉酶：內(nèi)切淀粉酶（-淀粉酶）水解-1.4鍵，外切淀粉酶（-淀粉酶

15、）-1.4，脫支酶-1.62、糖元：與支鏈淀粉類似，只是分支程度更高，分支更，糖元遇碘顯紅褐色。3、纖維素：結(jié)構(gòu)：許多-D-葡萄糖分子以-(1-4)糖苷鍵相連而成直鏈三、糖類的生物學(xué)功能(1) 提供能量。植物的淀粉和動物的糖原都是能量的儲存形式。(2) 物質(zhì)代謝的碳骨架，為蛋白質(zhì)、核酸、脂類的合成提供碳骨架。(3) 細胞的骨架。 (4) 細胞間識別和生物分子間的識別。五、糖蛋白糖蛋白是由短的寡糖鏈與蛋白質(zhì)共價相連構(gòu)成的分子。其總體性質(zhì)更接近蛋白質(zhì)。糖蛋白的生物學(xué)功能：（1）糖蛋白攜帶某些蛋白質(zhì)代謝去向的信息糖蛋白寡糖鏈末端的唾液酸殘基，決定著某種蛋白質(zhì)是否在血流中存在或被肝臟除去的信息。絕大多

16、數(shù)糖蛋白的寡糖是糖蛋白的功能中心。有些糖蛋白的糖對于糖蛋白自身成機體起著保護作用或潤滑作用，如牛的RNaseB(糖蛋白)對熱的抗性大于RNaseA，大量的唾液酸能增強唾液粘蛋白的粘性從而增強唾液的潤滑性。南極魚抗凍蛋白的糖組分能與水形氫鍵，阻止冰品的形成從而提高了抗凍性。糖蛋白在細胞間信號傳遞方面著更為復(fù)雜的作用。Hiv的靶細胞結(jié)合蛋白GP120是一個糖蛋白，能與人類靶細胞表面的CD4受體結(jié)合從而附著在靶細胞表面，如果去掉GP120的糖部分則不能與CD4受體結(jié)合從而失去感染能力。細胞表面的糖蛋白形成細胞的糖萼(糖衣)、參與細胞的粘連，這在胚和組織的生長、發(fā)育以及分化中起著關(guān)鍵性作用。六、蛋白聚

17、糖(oroteoglycans)由糖胺聚糖與多肽鏈共價相連構(gòu)成的分子，總體性質(zhì)與多糖更為接近。七、肽聚糖 peptidoglycan是細菌細胞壁的主要成分，草蘭氏陽性細菌胞壁所含的肽聚糖占干重的50-80%，草蘭氏陰性細菌胞壁所含的肽聚糖占干重的1-10%糖鏈由N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰胞壁酸通過-1.4糖苷鍵連接而成，糖鏈間由肽鏈交聯(lián)，構(gòu)成穩(wěn)定的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，肽鏈長短視細菌種類不同而異。組成及結(jié)構(gòu)特點（金黃色葡萄球菌）1. GM聚糖2. 四肽及連接方式：四肽中N端的Ala上-NH2與M中乳酸的羧基連接。3.五聚Gly及連接方式（1）五聚Gly的N端NH2與四肽C端Ala上的羧基連接。（2）五聚G

18、ly的C端羧基與另一個四肽的Lys-NH2連接。溶菌酶能水解G-M間的-1.4糖苷鍵，使細胞壁出現(xiàn)孔洞，基至解體，從而殺死細菌。人的眼淚中存在大量的溶菌酶，某些噬菌體在感染宿主時也可分泌溶菌酶。雞蛋中也含大量的溶菌酶。第二章 脂類本章在歷年考研真題里面基本沒有出現(xiàn)，主要作為一些常識性知識點了解，做到心中有數(shù)即可。一、概論（一）、脂質(zhì)的定義： 是一類低溶于水而搞溶于非極性溶劑的生物有機分子。（二）、分類：1、單純脂質(zhì)：甘油三脂、蠟2、復(fù)合脂質(zhì)：磷脂、糖脂3、衍生脂質(zhì)：取代烴、固醇類、萜、其他脂質(zhì)或者分為極性和非極性兩大類；（三）、生物學(xué)作用：1、貯存脂質(zhì)2、結(jié)構(gòu)脂質(zhì)3、活性脂質(zhì)生物膜的流動性【蘇

19、州大學(xué)2007真題-判斷題、選擇題】二、脂肪酸1、大多數(shù)單不飽和脂肪酸中雙鍵的位置在C9和C10 之間；2、分子中雙鍵的安排多數(shù)屬于非共軛系統(tǒng)；3、對于相同鏈長的不飽和脂肪酸，雙鍵越多熔點越低；4、順式異構(gòu)體的熔點比反式異構(gòu)體低；5、乳化（emulsification）：油滴作為親水物體懸于水中而成乳膠；6、人 的必須脂肪酸：亞油酸、亞麻酸。三、甘油三脂（一）、物理性質(zhì)：無色無味、密度小于1g/m3，不溶于水，略溶于低級醇，易溶于乙醚、氯仿、苯等，沒有明確熔點。（二）、化學(xué)性質(zhì)：（選擇題中的計算題）1、皂化：油脂的堿水解作用；皂化值：皂化1g油脂所需的KOH mg數(shù)。2、氫化：在催化劑的作用下

20、油脂中雙鍵與氫發(fā)生加成的過程。3、鹵化：不飽和油脂與鹵素中的溴或者點碘發(fā)生加成而成飽和的鹵化脂的過程。 碘值：100g油脂鹵化時所能吸收碘的g數(shù)乙酰值：中和從1g乙酰化產(chǎn)物中釋放的乙酸所需的KOH的mg數(shù)。4、酸?。禾烊挥椭L時間暴露在空氣中產(chǎn)生難聞的氣味。四、脂質(zhì)過氧化：多為不飽和脂肪酸或脂質(zhì)的氧化變質(zhì)，是典型的活性氧參與的自由基鏈反應(yīng)。五、磷脂甘油磷脂和鞘磷脂第三章 蛋白質(zhì)本章知識點很重要，屬于每年必考內(nèi)容之一，前幾年以名解，問答，實驗等題型考察過，最近幾年來，對蛋白質(zhì)的性質(zhì)，分離純化以及涉及的相關(guān)實驗考察較為頻繁。有關(guān)蛋白質(zhì)的一些基礎(chǔ)實驗也是研究生必備的基本功，因此，無論對于考試還是以后

21、的學(xué)習(xí)，都顯得很重要。第一節(jié) 氨基酸一、氨基酸的水解1、酸水解一般用6M HCl 或4M 硫酸水解優(yōu)點：不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸缺點：色氨酸被完全破壞，羥基氨基酸有一小部分被破壞，同時Asn和GLn 的酰胺基被水解下來。2、堿水解一般用5M 的NaOH 水解。優(yōu)點：在此水解中色氨酸是穩(wěn)定的缺點：引起消旋，得到D-氨基酸和L-氨基酸的混合物，另外，堿水解引起精氨酸脫氨，生成鳥氨酸和尿素。 二、氨基酸的分類1、氨基酸的一般結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)特點：氨基酸(aminoacid)是蛋白質(zhì)分子的基本組成單位。構(gòu)成天然蛋白質(zhì)分子的氨基酸約有20種，除脯氨酸為-亞氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均為

22、L-氨基酸。 2、氨基酸的分類【蘇州大學(xué)2006真題-選擇題】【蘇州大學(xué)2008真題-判斷題】（略）三、氨基酸的酸堿化學(xué)（一）、兩性解離及等電點【蘇州大學(xué)2001真題-選擇題】【蘇州大學(xué)2005、2006真題-計算題】【蘇州大學(xué)2008真題-選擇題】、氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質(zhì)結(jié)合成鹽，故它是一種兩性電解質(zhì)。在某一的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的稱為該氨基酸的等電點。2、氨基酸的紫外吸收性質(zhì)芳香族氨基酸在280nm波長附近有最大的紫外吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比，故

23、通過對280nm波長的紫外吸光度的測量可對蛋白質(zhì)溶液進行定量分析。3、茚三酮反應(yīng)氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應(yīng)可生成藍紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波長處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。第二節(jié) 肽1、肽鍵(peptidebond)是指由一分子氨基酸的-羧基與另一分子氨基酸的-氨基經(jīng)脫水而形成的共價鍵(-CO-NH-)?！咎K州大學(xué)2007真題-選擇題】【蘇州大學(xué)2008真題-選擇題】2、氨基酸殘基：氨基酸分子在參與形成肽鍵之后，由于脫水而結(jié)構(gòu)不完整，稱為氨基酸殘基。每條多肽鏈都有兩端：即自由氨基端(N端)與自由羧基端(C端)，肽鏈的方向

24、是N端C端。 3、肽鍵平面(肽單位)：肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)；組成肽鍵的四個原子及其相鄰的兩個碳原子處在同一個平面上，為剛性平面結(jié)構(gòu)，稱為肽鍵平面。第三節(jié)、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及理化性質(zhì)本節(jié)知識點非常重要，常用于實驗題的考察，另外也是研究生生活中要學(xué)習(xí)的東西，因此，每個知識點都要弄懂。一、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)【蘇州大學(xué)2004、2006真題-名詞解釋】【蘇州大學(xué)2007，2008，2009真題-選擇題】【蘇州大學(xué)2009真題-簡答題】1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。主要化學(xué)鍵：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。2、蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)：包括二級、三級、四級結(jié)構(gòu)。）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：

25、指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。二級結(jié)構(gòu)以一級結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)，多為短距離效應(yīng)?？煞譃椋?螺旋：多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時鐘走向，即右手螺旋，每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈，螺距為0.540nm。-螺旋的每個肽鍵的-和第四個肽鍵的羧基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平形。影響-螺旋形成的因素主要是：存在側(cè)鏈基團較大的氨基酸殘基；連續(xù)存在帶相同電荷的氨基酸殘基；存在脯氨酸殘基。-折疊：多肽鏈充分伸展，各肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈基團交錯位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)上下方；它們之間靠鏈間肽鍵羧基上的氧和亞氨基上的氫

26、形成氫鍵維系構(gòu)象穩(wěn)定-轉(zhuǎn)角：常發(fā)生于肽鏈進行180度回折時的轉(zhuǎn)角上，常有個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為脯氨酸。無規(guī)卷曲：無確定規(guī)律性的那段肽鏈。主要化學(xué)鍵：氫鍵。）蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，顯示為長距離效應(yīng)。主要化學(xué)鍵：疏水鍵（最主要）、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵、范德華力。）蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：對蛋白質(zhì)分子的二、三級結(jié)構(gòu)而言，只涉及一條多肽鏈卷曲而成的蛋白質(zhì)。在體內(nèi)有許多蛋白質(zhì)分子含有二條或多條肽鏈，每一條多肽鏈都有其完整的三級結(jié)構(gòu)，稱為蛋白質(zhì)的亞基，亞基與亞基之間呈特定的三維空間排布，并以非共價鍵相連接。這種蛋白質(zhì)分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互

27、作用，為四級結(jié)構(gòu)。由一條肽鏈形成的蛋白質(zhì)沒有四級結(jié)構(gòu)。主要化學(xué)鍵：疏水鍵、氫鍵、離子鍵。二、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)1兩性解離與等電點：蛋白質(zhì)分子中仍然存在游離的氨基和游離的羧基，因此蛋白質(zhì)與氨基酸一樣具有兩性解離的性質(zhì)。蛋白質(zhì)分子所帶正、負電荷相等時溶液的pH值稱為蛋白質(zhì)的等電點。2蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)具有親水溶膠的性質(zhì)。蛋白質(zhì)分子表面的水化膜和表面電荷是穩(wěn)定蛋白質(zhì)親水溶膠的兩個重要因素。3蛋白質(zhì)的紫外吸收：蛋白質(zhì)分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸殘基對紫外光有吸收，以色氨酸吸收最強，最大吸收峰為280nm。4、蛋白質(zhì)的沉淀：在適當(dāng)條件下，蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象。包括：a.丙酮沉淀，破壞水或氯化

28、鈉等加入蛋白質(zhì)溶液，破壞在水溶液中的化層。也可用乙醇。b.鹽析，將硫酸銨、硫酸鈉穩(wěn)定因素電荷而沉淀。5、蛋白質(zhì)的變性：蛋白質(zhì)在某些理化因素的作用下，其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變及生物活性喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性。引起蛋白質(zhì)變性的因素有：高溫、高壓、電離輻射、超聲波、紫外線及有機溶劑、重金屬鹽、強酸強堿等。絕大多數(shù)蛋白質(zhì)分子的變性是不可逆的。 三、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象和特定生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。一級結(jié)構(gòu)相似的多肽或蛋白質(zhì)，其空間構(gòu)象以及功能也相似。尿素或鹽酸胍可破壞次級鍵-巰基乙醇可破壞二硫鍵、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)特有性質(zhì)和功能的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。肌紅蛋白：只

29、有三級結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)，易與氧氣結(jié)合，氧解離曲線呈直角雙曲線。血紅蛋白：具有個亞基組成的四級結(jié)構(gòu)，可結(jié)合分子氧。成人由兩條-肽鏈（141個氨基酸殘基）和兩條-肽鏈（146個氨基酸殘基）組成。在氧分壓較低時，與氧氣結(jié)合較難，氧解離曲線呈狀曲線。因為：第一個亞基與氧氣結(jié)合以后，促進第二及第三個亞基與氧氣的結(jié)合，當(dāng)前三個亞基與氧氣結(jié)合后，又大大促進第四個亞基與氧氣結(jié)合，稱正協(xié)同效應(yīng)。結(jié)合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。6、蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)a.茚三酮反應(yīng)：經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生此反應(yīng)，詳見二、b. 雙縮脲反應(yīng)：蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不出現(xiàn)此反應(yīng)。蛋白質(zhì)水解加

30、強，氨基酸濃度升高，雙縮脲呈色深度下降，可檢測蛋白質(zhì)水解程度。第四節(jié) 蛋白質(zhì)的分離與純化：【蘇州大學(xué)2001，2005，2006，2009真題-簡答題】一、分離純化1鹽析與有機溶劑沉淀：在蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽，以破壞蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)，使蛋白質(zhì)從溶液中沉淀析出，稱為鹽析。常用的中性鹽有：硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等。鹽析時，溶液的pH在蛋白質(zhì)的等電點處效果最好。凡能與水以任意比例混合的有機溶劑，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白質(zhì)沉淀。 2電泳：蛋白質(zhì)分子在高于或低于其pI的溶液中帶凈的負或正電荷，因此在電場中可以移動。電泳遷移率的大小主要取決于蛋白質(zhì)分子所帶電荷量以及分子大小。 3透析：利用

31、透析袋膜的超濾性質(zhì)，可將大分子物質(zhì)與小分子物質(zhì)分離開。 4層析：利用混合物中各組分理化性質(zhì)的差異，在相互接觸的兩相（固定相與流動相）之間的分布不同而進行分離。主要有離子交換層析，凝膠層析，吸附層析及親和層析等，其中凝膠層析可用于測定蛋白質(zhì)的分子量。離子交換層析：利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì)，在某一特定時，各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同，故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來。 5超速離心：利用物質(zhì)密度的不同，經(jīng)超速離心后，分布于不同的液層而分離。超速離心也可用來測定蛋白質(zhì)的分子量，蛋白質(zhì)的分子量與其沉降系數(shù)S成正比。 二、氨基酸順序分析：蛋白質(zhì)多肽鏈的氨基酸

32、順序分析，即蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定，主要有以下幾個步驟： 1.分離純化蛋白質(zhì)，得到一定量的蛋白質(zhì)純品； 2.取一定量的樣品進行完全水解，再測定蛋白質(zhì)的氨基酸組成Edman降解法測定各肽段的氨基酸順序（氨基末端氨基酸的游離-氨基與異硫氰酸苯酯反應(yīng)形成衍生物，用層析法鑒定氨基酸種類） 3.分析蛋白質(zhì)的N-端和C-端氨基酸；測定肽鏈頭、尾的氨基酸殘基頭端：二硝基氟苯法（DNP法）和丹酰氯法；尾端;羧肽酶、法等4.采用特異性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化學(xué)試劑（如溴化氰）將蛋白質(zhì)處理為若干條肽段胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基側(cè)肽鍵胰蛋白酶法：水解賴氨酸、精氨酸的羧基側(cè)肽鍵溴化脯法：水解蛋

33、氨酸羧基側(cè)的肽鍵5.分離純化單一肽段； 6.測定各條肽段的氨基酸順序。一般采用Edman降解法，用異硫氰酸苯酯進行反應(yīng)，將氨基酸降解后，逐一進行測定； 7.至少用兩種不同的方法處理蛋白質(zhì)，分別得到其肽段的氨基酸順序；8.將兩套不同肽段的氨基酸順序進行比較，以獲得完整的蛋白質(zhì)分子的氨基酸順序。 第三章 酶酶這章的知識點較多，較細瑣；也不容易理解，難點是米氏方程的應(yīng)用以及酶的調(diào)控等，但是本章一般在選擇填空以及判斷考的較多，大題涉及時會聯(lián)系代謝方面來考察，考點不多。第一節(jié) 酶通論一、酶的概念：酶（enzyme）是由活細胞產(chǎn)生的生物催化劑，這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物特異性，其化學(xué)本質(zhì)是蛋

34、白質(zhì)。酶按照其分子結(jié)構(gòu)可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系（多酶復(fù)合體和多功能酶）三大類。 酶的分子組成：可根據(jù)其化學(xué)組成的不同，可分為單純酶和結(jié)合酶（全酶）兩類。結(jié)合酶 則是由酶蛋白和輔助因子兩部分構(gòu)成(酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關(guān)，輔助因子則與酶的催化活性有關(guān))。 三、輔酶與輔基的來源及其生理功用：輔酶： 與酶蛋白疏松結(jié)合并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機化合物。與酶蛋白結(jié)合較松，可透析除去。輔基 ：與酶蛋白牢固結(jié)合并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機化合物。與酶蛋白結(jié)合較緊輔酶與輔基的生理功用主要是： 運載氫原子或電子，參與氧化還原反應(yīng)。 運載反應(yīng)基團，如?；?、氨基、烷基、羧基及一碳單

35、位等，參與基團轉(zhuǎn)移。四、金屬離子的作用： 1、穩(wěn)定構(gòu)象：穩(wěn)定酶蛋白催化活性所必需的分子構(gòu)象； 2、構(gòu)成酶的活性中心：作為酶的活性中心的組成成分，參與構(gòu)成酶的活性中心； 3、連接作用：作為橋梁，將底物分子與酶蛋白螯合起來五、酶的活性中心： 酶分子上具有一定空間構(gòu)象的部位，該部位化學(xué)基團集中，直接參與將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的反應(yīng)過程，這一部位就稱為酶的活性中心。 參與構(gòu)成酶的活性中心的化學(xué)基團，有些是與底物相結(jié)合的，稱為結(jié)合基團，有些是催化底物反應(yīng)轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的，稱為催化基團，這兩類基團統(tǒng)稱為活性中心內(nèi)必需基團。在酶的活性中心以外，也存在一些化學(xué)基團，主要與維系酶的空間構(gòu)象有關(guān)，稱為酶活性中心外必需基團。

36、 六、酶促反應(yīng)的特點： 1具有極高的催化效率：2具有高度的底物特異性： 絕對特異性：一種酶只能作用于一種化合物，以催化一種化學(xué)反應(yīng)，稱為絕對特異性， 如 琥珀酸脫氫酶。 相對特異性：一種酶只能作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，催化一類化學(xué)反應(yīng)，稱為相對特異性，如脂肪酶。 立體異構(gòu)特異性：一種酶只能作用于一種立體異構(gòu)體，或只能生成一種立體異構(gòu)體，稱為立體異構(gòu)特異性，如L-精氨酸酶。 關(guān)于酶的專一性假說：鎖與鑰匙學(xué)說：認為酶跟底物為鎖與鑰匙的關(guān)系，以此說明酶和底物結(jié)構(gòu)上的互補性。（有缺陷）誘導(dǎo)期和假說：認為當(dāng)酶分子與底物接近時，酶蛋白受底物分子誘導(dǎo)，其構(gòu)象發(fā)生有利于底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互

37、補契合進行反應(yīng)。3酶的催化活性是可以調(diào)節(jié)的：如代謝物可調(diào)節(jié)酶的催化活性，對酶分子的共價修飾可改變酶的催化活性，也可通過改變酶蛋白的合成來改變其催化活性。 第二節(jié) 酶促反應(yīng)的機制一、酶促反應(yīng)的機制：1、中間復(fù)合物學(xué)說與誘導(dǎo)契合學(xué)說：酶催化時，酶活性中心首先與底物結(jié)合生成一種酶-底物復(fù)合物（ES），此復(fù)合物再分解釋放出酶，并生成產(chǎn)物，即為中間 復(fù)合物學(xué)說。當(dāng)?shù)孜锱c酶接近時，底物分子可以誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象以生改變，使之成為能與底物分子密切結(jié)合的構(gòu)象，這就是誘導(dǎo)契合學(xué)說。 2與酶的高效率催化有關(guān)的因素：趨近效應(yīng)與定向作用；張力作用；酸堿催化作用；共價催化作用；酶活性中心的低介電區(qū)（表面效應(yīng)）。二、酶

38、促反應(yīng)動力學(xué)： 【蘇州大學(xué)2008，2009真題-選擇題】酶反應(yīng)動力學(xué)主要研究酶催化的反應(yīng)速度以及影響反應(yīng)速度的各種因素。1、底物濃度對反應(yīng)速度的影響： 底物對酶促反應(yīng)的飽和現(xiàn)象：由實驗觀察到，在酶濃度不變時，不同的底物濃度與反應(yīng)速度的關(guān)系為一矩形雙曲線，即當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時，反應(yīng)速度的增加與底物 濃度的增加成正比（一級反應(yīng)）；此后，隨底物濃度的增加，反應(yīng)速度的增加量逐漸減少（混合級反應(yīng)）；最后，當(dāng)?shù)孜餄舛仍黾拥揭欢繒r，反應(yīng)速度達到一最大 值，不再隨底物濃度的增加而增加（零級反應(yīng)）。 米氏方程及米氏常數(shù)：【蘇州大學(xué)2006真題-名詞解釋、判斷題】【蘇州大學(xué)2005、2007真題-計算題】根據(jù)上

39、述實驗結(jié)果，Michaelis & Menten 于1913年推導(dǎo)出了上述矩形雙曲線的數(shù)學(xué)表達式，即米氏方程： = VmaxS/(Km+S)。其中，Vmax為最大反應(yīng)速度，Km為米氏常數(shù)。 Km和Vmax的意義： 當(dāng)=Vmax/2時，Km=S。因此，Km等于酶促反應(yīng)速度達最大值一半時的底物濃度。 當(dāng)k-1k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。 Km可用于判斷反應(yīng)級數(shù)：當(dāng)S100Km時，=Vmax，反應(yīng)為零級反應(yīng)，即反應(yīng)速度與底物濃度無關(guān)；當(dāng)0.01KmS20kJ/mol的磷酸鍵稱為高能磷酸鍵，主要有以下

40、幾種類型：1磷酸酐鍵：包括各種多磷酸核苷類化合物，如ADP，ATP等。2混合酐鍵：由磷酸與羧酸脫水后形成的酐鍵，主要有1,3-二磷酸甘油酸等化合物。3烯醇磷酸鍵：見于磷酸烯醇式丙酮酸中。4磷酸胍鍵：見于磷酸肌酸中，是肌肉和腦組織中能量的貯存形式。磷酸肌酸中的高能磷酸鍵不能被直接利用，而必須先將其高能磷酸鍵轉(zhuǎn)移給ATP，才能供生理活動之需。這一反應(yīng)過程由肌酸磷酸激酶（CPK）催化完成。九、胞液中NADH的氧化【蘇州大學(xué)2005真題-簡答】題 HYPERLINK /view/428008.htm t _blank 糖代謝中的 HYPERLINK /view/22876.htm t _blank 三

41、羧酸循環(huán)和脂肪酸-氧化是在線粒體內(nèi)生成NADH（還原當(dāng)量），可立即通過電子傳遞鏈進行氧化磷酸化。在細胞的胞漿中產(chǎn)生的NADH ，如 HYPERLINK /view/22838.htm t _blank 糖酵解生成的NADH則要通過 HYPERLINK /view/2639627.htm t _blank 穿梭系統(tǒng)（shuttle system）使NADH的氫進入線粒體內(nèi)膜氧化。（一）-磷酸甘油穿梭作用這種作用主要存在于腦、骨骼肌中，載體是-磷酸甘油。1摩爾G36摩爾ATP。（二）蘋果酸-天冬氨酸穿梭作用主要存在肝和心肌中。1摩爾G38摩爾ATP第九章 脂類代謝本章也是歷年真題考考察的重點，多以

42、選擇、計算或者判斷題出現(xiàn)，其重要程度同糖代謝?？键c：甘油三酯合成及分解代謝，包括脂肪酸的代謝過程和能量計算；酮體的生成、利用、意義及調(diào)節(jié)；磷脂、膽固醇的代謝；血漿脂蛋白的分類、組成、生理功能、代謝；高脂血癥的定義。重點：脂肪酸分解、合成中的關(guān)鍵酶及幾步主要的步驟(包括與能量生成相關(guān)的及不可逆的反應(yīng))其分解的能量生成的計算以及分解、合成的紅細胞定位；酮體的生成及利用、生理意義；各類血漿脂蛋白組成中含量最多的成分及各自的生理功能。第一節(jié) 甘油三酯一、合成代謝（了解即可）合成部位：肝、脂肪組織、小腸，其中肝的合成能力最強。合成原料：甘油、脂肪酸二、分解代謝（重點）、脂肪的動員儲存在脂肪細胞中的脂肪被

43、脂肪酶逐步水解為游離脂肪酸（FFA）及甘油并釋放入血以供其它組織氧化利用的過程。、脂肪酸的-氧化【蘇州大學(xué)2001，2009真題-簡答計算題】）脂肪酸活化（胞液中） ）脂酰CoA進入線粒體）脂肪酸-氧化脂酰CoA進入線粒體基質(zhì)后，進行脫氫、加水、再脫氫及硫解等四步連續(xù)反應(yīng)，生成1分子比原來少2個碳原子的脂酰CoA、1分子乙酰CoA、1分子FADH2和1分子NADH。以上生成的比原來少2個碳原子的脂酰CoA，可再進行脫氫、加水、再脫氫及硫解反應(yīng)。如此反復(fù)進行，以至徹底。）能量生成【重要，大題小題均考察過計算題】以軟脂酸為例，共進行7次-氧化，生成7分子FADH2、7分子NADH及8分子乙酰CoA

44、，即共生成(7*2)+(7*3)+(8*12)-2=129）過氧化酶體脂酸氧化主要是使不能進入線粒體的廿碳，廿二碳脂酸先氧化成較短鏈脂酸，以便進入線粒體內(nèi)分解氧化，對較短鏈脂酸無效。三、酮體的生成和利用【蘇州大學(xué)2008真題-選擇題】【本知識點常作為小題考察，要掌握】組織特點：肝內(nèi)生成肝外用。合成部位：肝細胞的線粒體中。酮體組成：乙酰乙酸、-羥丁酸、丙酮。1、生成2、利用 丙酮可隨尿排出體外，部分丙酮可在一系列酶作用下轉(zhuǎn)變?yōu)楸峄蛉樗幔M而異生成糖。在血中酮體劇烈升高時，從肺直接呼出。四、脂酸的合成代謝【蘇州大學(xué)2008真題-簡答】1、軟脂酸的合成合成部位：線粒體外胞液中，肝是體體合成脂酸的

45、主要場所。合成原料：乙酰CoA、ATPNADPHHCO3-Mn+等。合成過程：）線粒體內(nèi)的乙酰CoA不能自由透過線粒體內(nèi)膜，主要通過檸檬酸-丙酮酸循環(huán)轉(zhuǎn)移至胞液中。2）丙二酰CoA通過酰基轉(zhuǎn)移、縮合、還原、脫水、再還原等步驟，碳原子由2增加至4個。經(jīng)過7次循環(huán)，生成16個碳原子的軟脂酸。更長碳鏈的脂酸則是對軟脂酸的加工，使其碳鏈延長。在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)脂酸碳鏈延長酶體系的作用下，一般可將脂酸碳鏈延長至二十四碳，以十八碳的硬脂酸最多；在線粒體脂酸延長酶體系的催化下，一般可延長脂酸碳鏈至24或26個碳原子，而以硬脂酸最多。、不飽和脂酸的合成人體含有的不飽和脂酸主要有軟油酸、油酸、亞油酸，亞麻酸及花生四烯酸等

46、，前兩種單不飽和脂酸可由人體自身合成，而后三種多不飽和脂酸，必須從食物攝取。五、前列腺素及其衍生物的生成（了解）六、甘油磷脂的合成與代謝【了解】七、膽固醇代謝1、合成合成部位：肝是主要場所，合成酶系存在于胞液及光面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中。合成原料：乙酰CoA(經(jīng)檸檬酸-丙酮酸循環(huán)由線粒體轉(zhuǎn)移至胞液中)、ATP、NADPH等。合成過程：甲羥戊酸的合成（胞液中）鯊烯的合成（胞液中）膽固醇的合成（滑面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上）合成調(diào)節(jié)： 【蘇州大學(xué)2003真題-簡答題】）饑餓與飽食饑餓可抑制肝合成膽固醇，相反，攝取高糖、高飽和脂肪膳食后，肝HMGCoA還原酶活性增加，膽固醇合成增加。膽固醇膽固醇可反饋抑制肝膽固醇的合成。主要抑

47、制HMGCoA還原酶活性。）激素胰島素及甲狀腺素能誘導(dǎo)肝HMGCoA還原酶的合成，增加膽固醇的合成。胰高血糖素及皮質(zhì)醇則能抑制并降低HMGCoA還原酶的活性，因而減少膽固醇的合成；甲狀腺素除能促進合成外，又促進膽固醇在肝轉(zhuǎn)變?yōu)槟懼?，且后一作用較強，因而甲亢時患者血清膽固醇含量反而下降。轉(zhuǎn)化）膽固醇在肝中轉(zhuǎn)化成膽汁酸是膽固醇在體內(nèi)代謝的主要去路； ）轉(zhuǎn)化為類固醇激素膽固醇是腎上腺皮質(zhì)、睪丸，卵巢等內(nèi)分泌腺合成及分泌類固醇激素的原料，如睪丸酮、皮質(zhì)醇、雄激素、雌二醇及孕酮等；）轉(zhuǎn)化為7-脫氫膽固醇在皮膚，膽固醇可氧化為7-脫氫膽固醇，后者經(jīng)紫外光照射轉(zhuǎn)變?yōu)榫S生素D；、膽固醇酯的合成細胞內(nèi)游離膽固

48、醇在脂酰膽固醇脂酰轉(zhuǎn)移酶（ACAT）的催化下，生成膽固醇酯；血漿中游離膽固醇在卵磷脂膽固醇脂酰轉(zhuǎn)移酶（LCAT）的催化下，生成膽固醇酯和溶血卵磷酯。八、血漿脂蛋白【蘇州大學(xué)2002，2004真題-簡答題】1、分類）電泳法：前及乳糜微粒）超速離心法：乳糜微粒(含脂最多)，極低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)，分別相當(dāng)于電泳分離的CM前-脂蛋白-脂蛋白及-脂蛋白等四類。、組成血漿脂蛋白主要由蛋白質(zhì)、甘油三酯、磷脂、膽固醇及其酯組成。乳糜微粒含甘油三酯最多，蛋白質(zhì)最少，故密度最??；VLDL含甘油三酯亦多，但其蛋白質(zhì)含量高于CM；LDL含膽固醇及膽固醇酯最多；含蛋

49、白質(zhì)最多，故密度最高。血漿脂蛋白中的蛋白質(zhì)部分，基本功能是運載脂類，稱載脂蛋白。HDL的載脂蛋白主要為apoA，LDL的載脂蛋白主要為apoB100，VLDL的載脂蛋白主要為apoBapoC，CM的載脂蛋白主要為apoC。、生理功用及代謝【重要】）CM運輸外源性甘油三酯及膽固醇的主要形式。成熟的CM含有apoC，可激活脂蛋白脂肪酶（LPL），LPL可使CM中的甘油三酯及磷脂逐步水解，產(chǎn)生甘油、脂酸及溶血磷脂等，同時其表面的載脂蛋白連同表面的磷脂及膽固醇離開CM，逐步變小，最后轉(zhuǎn)變成為CM殘粒。）VLDL運輸內(nèi)源性甘油三酯的主要形式。VLDL的甘油三酯在LPL作用下，逐步水解，同時其表面的apo

50、C、磷脂及膽固醇向HDL轉(zhuǎn)移，而HDL的膽固醇酯又轉(zhuǎn)移到VLDL。最后只剩下膽固醇酯，轉(zhuǎn)變?yōu)長DL。）LDL轉(zhuǎn)運肝合成的內(nèi)源性膽固醇的主要形式。肝是降解LDL的主要器官。apoB100水解為氨基酸，其中的膽固醇酯被膽固醇酯酶水解為游離膽固醇及脂酸。游離膽固醇在調(diào)節(jié)細胞膽固醇代謝上具有重要作用：抑制內(nèi)質(zhì)網(wǎng)HMGCoA還原酶；在轉(zhuǎn)錄水平上陰抑細胞LDL受體蛋白質(zhì)的合成，減少對LDL的攝?。患せ預(yù)CAT的活性，使游離膽固醇酯化成膽固醇酯在胞液中儲存。）HDL逆向轉(zhuǎn)運膽固醇。HDL表面的apo是LCAT的激活劑，LCAT可催化HDL生成溶血卵磷脂及膽固醇酯。九、高脂血癥（了解）（新增知識點）高脂蛋白血

51、癥分型分型脂蛋白變化血脂變化CM甘油三酯aLDL膽固醇bLDLVLDL膽固醇甘油三酯IDL膽固醇甘油三酯VLDL甘油三酯VLDLCM甘油三酯注：IDL是中間密度脂蛋白，為VLDL向LDL的過度狀態(tài)。家族性高膽固醇血癥的重要原因是LDL受體缺陷第十章 氨基酸代謝本章知識點多而細，知識點也相對比較重要，但一直以來，蘇大真題沒有以大題考察過，多以選擇、判斷、名解考察。考察分值每年約在4-6左右?？键c：氨基酸的脫氨基作用；體內(nèi)氨的來源和轉(zhuǎn)運，尿素的生成，鳥氨酸循環(huán)；氨基酸的脫羧基作用；一碳單位的定義、來源、代謝、生理功能；重點：轉(zhuǎn)氨基作用及其酶與輔酶，聯(lián)合脫氨基的基本過程；鳥氨酸循環(huán)的關(guān)鍵步驟，尿素合

52、成的組織器官；一碳單位的定義、來源、代謝、生理功能； 幾種重要的生物活性物質(zhì)如SAM（S腺苷甲硫氨酸）、PAPS（3 -磷酸腺苷-5 -磷酸硫酸）的作用及其參與的重要反應(yīng)過程，可生成的物質(zhì)。第一節(jié) 概述一、營養(yǎng)必需氨基酸簡記為：纈、異、亮、蘇、蛋、賴、苯、色二、體內(nèi)氨的來源和轉(zhuǎn)運（?？贾R點：選擇或者判斷）1、來源）氨基酸經(jīng)脫氨基作用產(chǎn)生的氨是體內(nèi)氨的主要來源；）由腸道吸收的氨；即腸內(nèi)氨基酸在腸道細菌作用下產(chǎn)生的氨和腸道尿素經(jīng)細菌尿素酶水解產(chǎn)生的氨。）腎小管上皮細胞分泌的氨主要來自谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解生成的氨。、轉(zhuǎn)運1）丙氨酸-葡萄糖循環(huán)：丙氨酸被釋放到血液，并被傳送到肝臟，在肝臟

53、中經(jīng)過轉(zhuǎn)氨作用產(chǎn)生丙酮酸，又可用于葡萄糖異生作用，這樣形成的葡萄糖又回到肌肉中，在這里又以糖酵解方式降解為丙酮酸【重要】）谷氨酰胺的運氨作用谷氨酰胺主要從腦、肌肉等組織向肝或腎運氨。氨與谷氨酰胺在谷氨酰胺合成酶催化下生成谷氨酰胺，由血液輸送到肝或腎，經(jīng)谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨?？梢哉J為，谷氨酰胺既是氨的解毒產(chǎn)物，也是氨的儲存及運輸形式。第二節(jié) 氨基酸的代謝一、氨基酸的脫氨基作用【蘇州大學(xué)2009真題選擇題】、轉(zhuǎn)氨基作用轉(zhuǎn)氨酶催化某一氨基酸的-氨基轉(zhuǎn)移到另一種-酮酸的酮基上，生成相應(yīng)的氨基酸；原來的氨基酸則轉(zhuǎn)變成-酮酸。既是氨基酸的分解代謝過程，也是體內(nèi)某些氨基酸合成的重要途徑。除賴氨酸、脯氨

54、酸及羥脯氨酸外，體內(nèi)大多數(shù)氨基酸可以參與轉(zhuǎn)氨基作用?！局匾哭D(zhuǎn)氨酶的輔酶是維生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。、L-谷氨酸氧化脫氨基作用（有NADH生成）、聯(lián)合脫氨基作用【蘇州大學(xué)2001、2006真題名詞解釋】聯(lián)合脫氨基作用：轉(zhuǎn)氨基作用與氧化脫氨基作用聯(lián)合進行，從而使氨基酸脫去氨基并氧化為-酮酸的過程，稱為聯(lián)合脫氨基作用。可在大多數(shù)組織細胞中進行，是體內(nèi)主要的脫氨基的方式。 、嘌呤核苷酸循環(huán)【蘇州大學(xué)2004真題名詞解釋】上述聯(lián)合脫氨基作用主要在肝、腎等組織中進行。骨骼肌和心肌中主要通過嘌呤核苷酸循環(huán)脫去氨基。注：氨基酸脫氨基后生成的-酮酸可以轉(zhuǎn)變成糖及脂類，在體內(nèi)可以轉(zhuǎn)變成糖的氨基酸稱為生糖

55、氨基酸；能轉(zhuǎn)變成酮體者稱為生酮氨基酸；二者兼有者稱為生糖兼生酮氨基酸。只要記住生酮氨基酸包括：亮、賴；生糖兼生酮氨基酸包括異亮、蘇、色、酪、苯丙；其余為生糖氨基酸。二、氨基酸的脫羧基作用【重要，易考選擇題】、L-谷氨酸經(jīng)L-谷氨酸脫羧酶生成-氨基丁酸(抑制性神經(jīng)遞質(zhì))。、L-半胱氨酸生成 ?；撬?結(jié)合型膽汁酸的組成成分)。、L-組氨酸生成 組胺（一種強烈的血管舒張劑，并能增加毛細血管的通透性）。、色氨酸生成5-羥色胺 (腦內(nèi)的5-羥色胺可作為神經(jīng)遞質(zhì)，具有抑制作用；在外周組織，有收縮血管作用)。、L-鳥氨酸精胺精脒與精胺是調(diào)節(jié)細胞生長的重要物質(zhì)。合稱為多胺類物質(zhì)。第三節(jié) 一碳單位【蘇州大學(xué)20

56、03，2004真題-名詞解釋】【蘇州大學(xué)2009真題選擇題】一、一碳單位來源1、來源于組、色、甘、絲；2、體內(nèi)的一碳單位有：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亞氨甲基，CO2不屬于一碳單位。3、四氫葉酸是一碳單位代謝的輔酶。主要生理功用是作為合成嘌呤及嘧啶的原料。如N10-CHO-FH4與N5,H10=CH-FH4分別提供嘌呤合成時C2與C8的來源；N5,N10-CH2-FH4提供胸苷酸合成時甲基的來源。由此可見，一碳單位將氨基酸與核酸代謝密切聯(lián)系起來。第四節(jié) 芳香族氨基酸（色、酪、苯丙）的代謝一、苯丙氨酸 苯酮酸尿癥：當(dāng)苯丙氨酸羥化酶先天性缺乏時，苯丙氨酸不能轉(zhuǎn)變?yōu)槔野彼?，體內(nèi)苯丙氨酸蓄積，并經(jīng)

57、轉(zhuǎn)氨基作用生成苯丙酮酸，再進一步轉(zhuǎn)變成苯乙酸等衍生物。此時尿中出現(xiàn)大量苯丙酮酸等代謝產(chǎn)物，稱為苯酮酸尿癥。白化?。喝梭w缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障礙，皮膚、毛發(fā)等發(fā)白，稱為白化病。二、色氨酸（略）三、含硫氨基酸（甲硫、半胱、胱）代謝、甲硫氨酸S-腺苷甲硫氨酸(SAM)（消耗ATP）SAM中的甲基為活性甲基，通過轉(zhuǎn)甲基作用可以生成多種含甲基的重要生理活性物質(zhì)。SAM是體內(nèi)最重要的甲基直接供給體。、甲硫氨酸循環(huán)N5-CH3-FH4可看成體內(nèi)甲基的間接供體，甲硫氨酸合成酶輔酶為維生素B12。、肌酸的合成肌酸以甘氨酸為骨架，由精氨酸提供脒基，SAM供給甲基而合成。在肌酸激酶催化下，肌酸轉(zhuǎn)變成磷酸肌酸，并

58、儲存ATP的高能磷酸鍵。、體內(nèi)硫酸根主要來源于半胱氨酸，一部分以無機鹽形式隨尿排出，另一部分則經(jīng)ATP活化成活性硫酸根，即3-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸(PAPS)。八、氨基酸衍生的重要含氮化合物化合物氨基酸前體嘌呤堿天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸嘧啶堿天冬氨酸血紅素、細胞色素甘氨酸肌酸、磷酸肌酸甘氨酸、精氨酸、蛋氨酸尼克酸色氨酸兒茶酚胺類苯丙氨酸、酪氨酸甲狀腺素酪氨酸黑色素苯丙氨酸、酪氨酸精胺、精脒蛋氨酸、鳥氨酸 ASS：精氨酸代琥珀酸合成酶尿素分子中的2個氮原子，1個來自氨，另1個來自天冬氨酸，而天冬氨酸又可由其他氨基酸通過轉(zhuǎn)氨基作用而生成。線粒體中以氨為氮源，通過CSP-合成氨甲酰磷酸，并進一步

59、合成尿素；在胞液中以谷氨酰胺為氮源，通過CSP-，催化合成氨基甲酰磷酸，并進一步參與嘧啶的合成。CSP-的活性可用為肝細胞分化程度的指標(biāo)之一；CSP-的活性可作為細胞增殖程度的指標(biāo)之一。氨基甲酰磷酸的生成是尿素合成的重要步驟。AGA是CSP-的變構(gòu)激動劑，精氨酸是AGA合成酶的激活劑。第十一章 核酸的降解和核酸的代謝考點：核苷酸的生物學(xué)功能；嘌呤、嘧啶核苷中從頭合成中期堿基環(huán)上C、N原子來源的物質(zhì)及補救合成；核苷酸抗代謝物及其分解代謝產(chǎn)物；PRPP（5-磷酸核糖焦磷酸）參與的幾個主要反應(yīng)過程；脫氧核苷酸的生成。重點：核苷酸從頭合成中其堿基環(huán)上各原子的物質(zhì)來源及各種核苷酸抗代謝物的代表物質(zhì)。核酸

60、的生物功能 DNA、RNA核苷酸的生物功能合成核酸是多種生物合成的活性中間物糖原合成，UDP-Glc。磷脂合成，CDP-乙醇胺，CDP-二脂酰甘油。生物能量的載體ATP、GTP腺苷酸是三種重要輔酶的組分：NAD、FAD、CoA信號分子cAMP、cGMP食物中的核酸，經(jīng)腸道酶系降解成各種核苷酸，再在相關(guān)酶作用下，分解產(chǎn)生嘌呤、嘧啶、核糖、脫氧核糖和磷酸，然后被吸收。吸收到體內(nèi)的嘌呤和嘧啶，大部分被分解，少部分可再利用，合成核苷酸。人和動物所需的核酸無須直接依賴于食物，只要食物中有足夠的磷酸鹽，、糖和蛋白質(zhì)，核酸就能在體內(nèi)正常合成。第一節(jié) 核酸和核苷酸的分解代謝一、 核酸的酶促降解根據(jù)對底物的專一