氨基酸和蛋白質(zhì)課件

第十二章氨基酸和蛋白質(zhì)氨基酸：羧酸分子中烴基上的氫原子被氨基取代后的化合物。1.結(jié)構(gòu)通式R:H，羥基，芳環(huán)，雜環(huán)第一節(jié)氨基酸從自然界獲得的氨基酸都是α-氨基酸；除甘氨酸外，α-碳原子都具有手性。多數(shù)氨基酸易溶于水，具有較高熔點。一、氨基酸的結(jié)構(gòu)和分類第十二章氨基酸和蛋白質(zhì)氨基酸：羧酸分子中烴基上的氫原子被1)、烴基的種類不同：脂肪族、芳香族、雜環(huán)。2)、氨基的位置的不同：2.氨基酸的種類中性氨基酸，堿性氨基酸，酸性氨基酸3)、氨基和羧基的數(shù)目：1)、烴基的種類不同：脂肪族、芳香族、雜環(huán)。2)、氨基的位3.氨基酸的命名法1)、系統(tǒng)命名法2,6-二氨基己酸2-氨基戊二酸2-氨基丙酸2-氨基-3-巰基丙酸3-（3-吲哚）-2-氨基丙酸3.氨基酸的命名法1)、系統(tǒng)命名法2,6-二氨基己酸20種常見氨基酸：

中性氨基酸、酸性、堿性2)、俗名多按其來源或性質(zhì)而命名氨基酸的構(gòu)型也多用D/L標記法L-乳酸L-丙氨酸所有氨基酸的構(gòu)型都取決于α-碳原子，-NH2在左為L型，在右為D型。L-蘇氨酸20種常見氨基酸：中性氨基酸、酸性、堿性2)、俗名二、氨基酸的性質(zhì)1．氨基酸的酸-堿性——兩性與等電點1）兩性離子型化合物：熔點高（分解），難溶于有機溶劑。通常以內(nèi)鹽形式存在：二、氨基酸的性質(zhì)1．氨基酸的酸-堿性——兩性與等電點在強堿溶液中主要存在形式，在電場中移向正極在強酸溶液中主要存在形式，在電場中移向負極當pH適中時，II和III的濃度相等，氨基酸凈電荷為零，在電場中不移動，該pH值定義為該氨基酸的等電點。以pI表示。負離子(II)正離子(III)偶極離子（I）2）等電點在強堿溶液中主要存在形式，在電場中移向正極在強酸溶液中主要存酸性氨基酸：羧基數(shù)目比堿性氨基多，等電點pI<5（有2個）。堿性氨基酸：堿性氨基4個數(shù)目比羧基多，等電點pI>7（有4個）。中性氨基酸：堿性氨基與羧基數(shù)目相等，pI=5-7，（共17個）。可利用氨基酸等電點的不同，進行分離提純。酸性氨基酸：堿性氨基酸：中性氨基酸：可利用氨基酸等電點的不同2．氨基酸氨基的反應(yīng)氨基酸具有氨基和羧基的典型化學性質(zhì)α-氨基酸具有典型的伯胺化學性質(zhì)：能與酸、亞硝酸、烴基化試劑、?；噭?、甲醛等反應(yīng)。（1）氨基的?；?/p>

氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。2．氨基酸氨基的反應(yīng)氨基酸具有氨基和羧基的典型化學性質(zhì)α（2）氨基的烴基化

氨基酸與RX作用則烴基化成N-烴基氨基酸：（2）氨基的烴基化（3）與亞硝酸反應(yīng)反應(yīng)是定量完成的，衡量放出N2，測定N2的體積便可計算出氨基酸的含量。── 分析氨基酸的經(jīng)典方法。脯氨酸分子中含有的是亞氨基，亞氨基不能與亞硝酸反應(yīng)放出氮氣。（3）與亞硝酸反應(yīng)反應(yīng)是定量完成的，衡量放出N2，測定N2的（4）與茚三酮反應(yīng)α-氨基酸在堿性溶液中與茚三酮作用，生成顯藍色或紫紅色的有色物質(zhì)，是鑒別α-氨基酸的靈敏的方法。2（4）與茚三酮反應(yīng)23．氨基酸羧基的反應(yīng)α-氨基酸具有羧酸的化學性質(zhì)，可以與堿、氨、醇、五氯化磷、氫化鋁鋰等反應(yīng)。脫羧反應(yīng)Δ或脫羧酶R-CH2NH2+CO23．氨基酸羧基的反應(yīng)α-氨基酸具有羧酸的化學性質(zhì)，可以與堿、氨基酸的用途：稻麥中缺少賴氨酸，在面包中添加賴氨酸，可以提高營養(yǎng)價值。人體有八種氨基酸不能在人體內(nèi)合成，只能從外部食物攝取，八種必需氨基酸有：頡，亮，異亮，賴，苯丙，蘇，色。3.氨基酸和微生物配成注射液，用于外傷病人，外科手術(shù)良好。我國優(yōu)先考慮的食品強化劑有：賴、蛋、色和苯丙氨酸…氨基酸的用途：人體有八種氨基酸不能在人體內(nèi)合成，只能從外部食第二節(jié)多肽蛋白質(zhì)多肽H2OH2Oɑ-氨基酸.蛋白質(zhì)是分子量大的多肽，部分水解時能生成多肽，50個以上氨基酸的多肽稱為蛋白質(zhì)。多肽是多個氨基酸的聚合物，多個氨基酸分子通過氨基和羧基脫水縮合生成酰氨鍵（肽鍵）而形成的。第二節(jié)多肽蛋白質(zhì)多肽H2OH2Oɑ-氨基酸.蛋白質(zhì)是分α-氨基酸分子中的羧基與另一分子α-氨基酸的氨基生成的酰胺稱為肽(peptides)。多肽(polypeptides)是多個α-氨基酸分子用肽鍵連接而生成的化合物.蛋白質(zhì)是由多種α-氨基酸用肽鍵連接起來的分子量很大的多肽，水解可生成α-氨基酸的混合物.α-氨基酸分子中的羧基與另一分子α-氨基酸的氨基生成的酰胺稱2NH2CH2COOH→肽鍵兩個氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或堿的存在下加熱，通過一分子的氨基與另一分子的羧基間脫去一分子水，縮合形成含有肽鍵的化合物，成為成肽反應(yīng)。2NH2CH2COOH→肽鍵兩個氨基酸分子（可以相同，也可以書寫時把氨基的一端寫在左邊，有羧基的一端寫在右邊。多肽和氨基酸一樣，也是兩性離子。多肽鏈：寫在左邊N-端C-端寫在右邊書寫時把氨基的一端寫在左邊，有羧基的一端寫在右邊。多肽和氨基甘氨酰甘氨酸或甘-甘甘氨酰丙氨酸或甘-丙丙氨酸-苯丙氨酰-甘氨酰-絲氨酸或丙-苯丙-甘-絲甘氨酰甘氨酸或甘-甘甘氨酰丙氨酸或甘-丙丙氨由于蛋白質(zhì)的分子量大，對于多肽的結(jié)構(gòu)進行研究，是了解蛋白質(zhì)的一個重要步驟。多肽結(jié)構(gòu)的測定——降解——分析鑒定——推結(jié)構(gòu)多肽的測定測定多肽中ɑ-氨基酸聯(lián)結(jié)的順序N-端C-端由于蛋白質(zhì)的分子量大，對于多肽的結(jié)構(gòu)進行研究，是了解蛋白質(zhì)的

黃色1)N-端桑格法黃色1)N-端桑格法2）C-端的分析（C-Terminalresidues)2）C-端的分析（C-Terminalresidues)牛胰島素A鏈——21個氨基酸組成的多肽B鏈——30個氨基酸組成的多肽A鏈和B鏈通過兩個-S-S-二硫鍵連接的。牛胰島素的結(jié)構(gòu)于1955年確定，是由16種不同的氨基酸，51個氨基酸組成的多肽。1959年開始人工合成胰島素，經(jīng)五年的努力，完成了牛胰島素的合成，經(jīng)過物理，化學及生物活性的測定，與天然的胰島素完全相同，從而揭開了生命的奧秘。牛胰島素A鏈H2N-谷-半胱-半胱-丙-絲-纈-半胱-絲-亮-酪-谷-亮-谷-天冬-酪-半胱-天冬-COOH谷-纈-異亮-甘-NH2∣NH2∣NH2∣NH2∣B鏈H2N-苯丙-纈-天冬-谷-組-亮-半胱-甘-絲-組-亮-纈-谷-丙-亮-酪-亮-纈-半胱-甘HOOC-丙-賴-脯-蘇-酪-苯丙-苯丙-甘-精-谷∣NH2∣NH2∣∣S∣S∣SS牛胰島素的一級結(jié)構(gòu)A鏈H2N-谷-半胱-半胱-丙-絲-纈-半胱-絲-亮-酪-第三節(jié)蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的分類1.根據(jù)蛋白質(zhì)的形狀分為：

1）纖維蛋白質(zhì)如絲蛋白、角蛋白等；

2）球狀蛋白質(zhì)如蛋清蛋白、酪蛋白、血紅蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗體）等。2．根據(jù)組成分：

1)單純蛋白質(zhì)——其水解最終產(chǎn)物是α-氨基酸。

2）結(jié)合蛋白質(zhì)——α-氨基酸+非蛋白質(zhì)（輔基）第三節(jié)蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的分類3.根據(jù)蛋白質(zhì)的功能分：

1）活性蛋白按生理作用不同又可分為；酶、激素、抗體、收縮蛋白、運輸?shù)鞍椎取?/p>

2）非活性蛋白擔任生物的保護或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物質(zhì)。二、蛋白質(zhì)的組成蛋白質(zhì)的組成中含有C、H、O、N以及少量的S，有的還含有少量P、Fe、Zn、Mo等元素。蛋白質(zhì)的相對分子量很大，通常在10000以上，結(jié)構(gòu)也非常復(fù)雜。水解的最終產(chǎn)物是氨基酸。3.根據(jù)蛋白質(zhì)的功能分：二、蛋白質(zhì)的組成蛋白質(zhì)的三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的分子圖象三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的分子圖象1．蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)

由各氨基酸按一定的排列順序結(jié)合而形成的多肽鏈（50個以上氨基酸）稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。肽鍵肽鏈氨基酸排列順序等1．蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)肽鍵2．蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu) 多肽鏈中互相靠近的氨基酸通過氫鍵的作用而形成的多肽在空間排列（構(gòu)象）稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。 包括α-螺旋、β-折疊、無規(guī)卷曲和β–轉(zhuǎn)角等。2．蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)α-螺旋：多肽鏈中的各肽鍵平面通過α-碳原子的旋轉(zhuǎn)，圍繞中心軸形成一種螺旋上升的盤曲構(gòu)象。α-螺旋：多肽鏈中的各肽鍵平面通過α-碳原子的旋轉(zhuǎn)，圍繞中心是蛋白質(zhì)分子肽鏈幾乎完全伸展的結(jié)構(gòu)。是兩條或多條肽鏈間互相以氫鍵連接起來的成片層狀結(jié)構(gòu)。有平行或反平行兩種類型。β-折疊是蛋白質(zhì)分子肽鏈幾乎完全伸展的結(jié)構(gòu)。是兩條或多條肽鏈間互相以3．蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu) 指多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，依靠R基團的相互作用做進一步盤繞、折疊、卷曲而形成的更為復(fù)雜的空間構(gòu)象。親水基位于球體表面,疏水基位于球體內(nèi)部球狀蛋白溶于水3．蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)親水基位于球體表面,疏水基位于球體內(nèi)部4．蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu) 由一條或幾條多肽鏈構(gòu)成蛋白質(zhì)的最小單位稱為蛋白質(zhì)亞基，由幾個亞基借助各種副鍵的作用而構(gòu)成的一定空間結(jié)構(gòu)稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。4．蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的各級結(jié)構(gòu)氨基酸一級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)血紅蛋白蛋白質(zhì)的各級結(jié)構(gòu)氨基酸一級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)血紅蛋三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1．兩性及等電點多肽鏈中有游離的氨基和羧基等酸堿基團，具有兩性。pI是該蛋白質(zhì)的等電點，在等電點時，蛋白質(zhì)的溶解度最小，導(dǎo)電性、粘度和滲透壓也最低。利用這些性質(zhì)可以分離、純化蛋白質(zhì)。pH=pI三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1．兩性及等電點pI是該蛋白質(zhì)的等電點2．膠體性質(zhì)與沉淀作用蛋白質(zhì)是天然高聚物，其分子量在1萬至數(shù)千萬間，顆?？蛇_膠粒范圍(直徑在1-100nm)。當它以單分子形式分散在水中時，能形成親水膠體溶液，具有膠體的通性：擴散運動慢，粘度大，不能透過普通半透膜等。但是蛋白質(zhì)分子可以選擇適當?shù)陌胪改?如火棉膠、羊皮紙、動物膀胱膜等)來分離純化蛋白質(zhì)──透析法2．膠體性質(zhì)與沉淀作用蛋白質(zhì)是天然高聚物，其分子量在1萬至數(shù)蛋白質(zhì)形成穩(wěn)定親水膠體溶液的原因：蛋白質(zhì)分子表面有許多親水基，如：-NH2、-COOH、及、、等，能與水形成氫鍵而發(fā)生水化作用，從而在其分子表面形成一層水化膜，使蛋白質(zhì)顆粒不易聚集而沉淀。蛋白質(zhì)處于非等電點的pH值環(huán)境時，溶液中蛋白質(zhì)分子顆粒帶同種電荷，不易凝集沉淀。

但當除去水化膜，中和其電荷，穩(wěn)定因素消失時，則膠體體系也就被破壞，沉淀現(xiàn)象也將隨之發(fā)生。C=ONH蛋白質(zhì)形成穩(wěn)定親水膠體溶液的原因：C=ONH1）可逆沉淀（鹽析）在蛋白質(zhì)溶液中加入中性鹽而產(chǎn)生沉淀的作用，稱為鹽析作用，簡稱鹽析。特征：被鹽析的蛋白質(zhì)構(gòu)象基本上沒有改變，并保持原有的生理活性。當沉淀因素消除，如加水或透析，則沉淀又能重新溶解，并不影響其性質(zhì)。1）可逆沉淀（鹽析）在蛋白質(zhì)溶液中加入中性鹽而產(chǎn)生沉淀的作用2）不可逆沉淀蛋白質(zhì)與重金屬鹽作用，或在蛋白質(zhì)溶液中加入有機溶劑（如丙酮、乙醇等）則發(fā)生不可逆沉淀。

與有機溶劑作用：與重金屬鹽作用：與生物堿試劑作用：特征：被沉淀的蛋白質(zhì)分子空間構(gòu)象已發(fā)生改變或被破壞，失去了原有的生理活性。即使沉淀因素消除后，也不會重新溶解。2）不可逆沉淀與有機溶劑作用：特征：3．蛋白質(zhì)的變性作用物理因素：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、紫外線、X射線、超聲等?；瘜W因素：強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑（三氯乙酸等）、有機試劑等。變性后的特點：①喪失生物活性②溶解度降低。變性作用的利用：①消毒、殺菌、點豆腐等；②排毒（重金屬鹽中毒的急救）；③腫瘤的治療(放療殺死癌細胞)。變性作用的防治：①種子的貯存；②人體衰老（緩慢變性）；③防止紫外光灼傷皮膚。變性條件3．蛋白質(zhì)的變性作用物理因素：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪4．蛋白質(zhì)的水解反應(yīng)蛋白質(zhì)→多肽→小肽→二肽→α-氨基酸在酸或堿或水解酶的作用下，可以發(fā)生如下水解反應(yīng)：5．蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)1）縮二脲反應(yīng)蛋白質(zhì)與新配置的堿性硫酸銅溶液反應(yīng)，呈紫色，稱為縮二脲反應(yīng)。3）茚三酮反應(yīng)蛋白質(zhì)與稀的茚三酮溶液共熱，即呈現(xiàn)藍色。2）蛋白黃反應(yīng)蛋白質(zhì)中含有苯環(huán)的氨基酸，遇濃硝酸發(fā)生硝化反應(yīng)而生成黃色硝基化合物的反應(yīng)稱為蛋白黃反應(yīng)。4．蛋白質(zhì)的水解反應(yīng)蛋白質(zhì)→多肽→小肽→二肽→α-氨基第三節(jié)核酸核酸是一類具有重要生物學功能和生理活性的高分子化合物，相對分子質(zhì)量高達106-109。核酸可分為核糖核酸(RNA)和脫氧核糖核酸(DNA)兩大類。核糖核酸參與生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的合成；脫氧核糖核酸決定著生物的遺傳、變異。核酸化學是分子生物學和遺傳學的基礎(chǔ)。第三節(jié)核酸核酸是一類具有重要生物學功能和生理活性的一、核酸的組成一、核酸的組成1.核糖和2-脫氧核糖2.堿基 核苷酸中的堿基主要有五種，都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它們是：胞嘧啶，脲嘧啶，胸腺嘧啶，腺嘌呤，鳥嘌呤。

CUTAG1.核糖和2-脫氧核糖3．核苷

1）核苷——（由RNA水解而得）2）2-脫氧核苷——（由DNA水解而得）3．核苷2）2-脫氧核苷——（由DNA水解而得）4．核苷酸 核糖C5上的羥基與磷酸酯化便得到核苷酸。4．核苷酸DNA的堿基組成同種生物的不同組織的堿基組成相同，不同生物的同種組織的堿基組成不同年齡，營養(yǎng)，環(huán)境不影響堿基組成DNA的堿基組成同種生物的不同組織的堿基組成相同，不同生物的二、核酸的結(jié)構(gòu)1．核酸一級結(jié)構(gòu)通過磷酸酯鍵，在戊糖的3‘位上聯(lián)結(jié)起來的。二、核酸的結(jié)構(gòu)1．核酸一級結(jié)構(gòu)通過磷酸酯鍵，在戊糖的2．核酸的二級結(jié)構(gòu)

DNA的二級結(jié)構(gòu)為右手雙股螺旋結(jié)構(gòu)。3．核酸的三級結(jié)構(gòu)核酸的三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步緊縮、扭曲成閉鏈狀環(huán)或開鏈狀環(huán)以及麻花狀的一定空間關(guān)系的結(jié)構(gòu)。2．核酸的二級結(jié)構(gòu)DNA的二級結(jié)構(gòu)(雙螺旋)模型1953年，Watson&Crick提出DNA的二級結(jié)構(gòu)(雙螺旋)模型1953年，Watson&第十二章氨基酸和蛋白質(zhì)氨基酸：羧酸分子中烴基上的氫原子被氨基取代后的化合物。1.結(jié)構(gòu)通式R:H，羥基，芳環(huán)，雜環(huán)第一節(jié)氨基酸從自然界獲得的氨基酸都是α-氨基酸；除甘氨酸外，α-碳原子都具有手性。多數(shù)氨基酸易溶于水，具有較高熔點。一、氨基酸的結(jié)構(gòu)和分類第十二章氨基酸和蛋白質(zhì)氨基酸：羧酸分子中烴基上的氫原子被1)、烴基的種類不同：脂肪族、芳香族、雜環(huán)。2)、氨基的位置的不同：2.氨基酸的種類中性氨基酸，堿性氨基酸，酸性氨基酸3)、氨基和羧基的數(shù)目：1)、烴基的種類不同：脂肪族、芳香族、雜環(huán)。2)、氨基的位3.氨基酸的命名法1)、系統(tǒng)命名法2,6-二氨基己酸2-氨基戊二酸2-氨基丙酸2-氨基-3-巰基丙酸3-（3-吲哚）-2-氨基丙酸3.氨基酸的命名法1)、系統(tǒng)命名法2,6-二氨基己酸20種常見氨基酸：

中性氨基酸、酸性、堿性2)、俗名多按其來源或性質(zhì)而命名氨基酸的構(gòu)型也多用D/L標記法L-乳酸L-丙氨酸所有氨基酸的構(gòu)型都取決于α-碳原子，-NH2在左為L型，在右為D型。L-蘇氨酸20種常見氨基酸：中性氨基酸、酸性、堿性2)、俗名二、氨基酸的性質(zhì)1．氨基酸的酸-堿性——兩性與等電點1）兩性離子型化合物：熔點高（分解），難溶于有機溶劑。通常以內(nèi)鹽形式存在：二、氨基酸的性質(zhì)1．氨基酸的酸-堿性——兩性與等電點在強堿溶液中主要存在形式，在電場中移向正極在強酸溶液中主要存在形式，在電場中移向負極當pH適中時，II和III的濃度相等，氨基酸凈電荷為零，在電場中不移動，該pH值定義為該氨基酸的等電點。以pI表示。負離子(II)正離子(III)偶極離子（I）2）等電點在強堿溶液中主要存在形式，在電場中移向正極在強酸溶液中主要存酸性氨基酸：羧基數(shù)目比堿性氨基多，等電點pI<5（有2個）。堿性氨基酸：堿性氨基4個數(shù)目比羧基多，等電點pI>7（有4個）。中性氨基酸：堿性氨基與羧基數(shù)目相等，pI=5-7，（共17個）。可利用氨基酸等電點的不同，進行分離提純。酸性氨基酸：堿性氨基酸：中性氨基酸：可利用氨基酸等電點的不同2．氨基酸氨基的反應(yīng)氨基酸具有氨基和羧基的典型化學性質(zhì)α-氨基酸具有典型的伯胺化學性質(zhì)：能與酸、亞硝酸、烴基化試劑、?；噭?、甲醛等反應(yīng)。（1）氨基的?；?/p>

氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。2．氨基酸氨基的反應(yīng)氨基酸具有氨基和羧基的典型化學性質(zhì)α（2）氨基的烴基化

氨基酸與RX作用則烴基化成N-烴基氨基酸：（2）氨基的烴基化（3）與亞硝酸反應(yīng)反應(yīng)是定量完成的，衡量放出N2，測定N2的體積便可計算出氨基酸的含量。── 分析氨基酸的經(jīng)典方法。脯氨酸分子中含有的是亞氨基，亞氨基不能與亞硝酸反應(yīng)放出氮氣。（3）與亞硝酸反應(yīng)反應(yīng)是定量完成的，衡量放出N2，測定N2的（4）與茚三酮反應(yīng)α-氨基酸在堿性溶液中與茚三酮作用，生成顯藍色或紫紅色的有色物質(zhì)，是鑒別α-氨基酸的靈敏的方法。2（4）與茚三酮反應(yīng)23．氨基酸羧基的反應(yīng)α-氨基酸具有羧酸的化學性質(zhì)，可以與堿、氨、醇、五氯化磷、氫化鋁鋰等反應(yīng)。脫羧反應(yīng)Δ或脫羧酶R-CH2NH2+CO23．氨基酸羧基的反應(yīng)α-氨基酸具有羧酸的化學性質(zhì)，可以與堿、氨基酸的用途：稻麥中缺少賴氨酸，在面包中添加賴氨酸，可以提高營養(yǎng)價值。人體有八種氨基酸不能在人體內(nèi)合成，只能從外部食物攝取，八種必需氨基酸有：頡，亮，異亮，賴，苯丙，蘇，色。3.氨基酸和微生物配成注射液，用于外傷病人，外科手術(shù)良好。我國優(yōu)先考慮的食品強化劑有：賴、蛋、色和苯丙氨酸…氨基酸的用途：人體有八種氨基酸不能在人體內(nèi)合成，只能從外部食第二節(jié)多肽蛋白質(zhì)多肽H2OH2Oɑ-氨基酸.蛋白質(zhì)是分子量大的多肽，部分水解時能生成多肽，50個以上氨基酸的多肽稱為蛋白質(zhì)。多肽是多個氨基酸的聚合物，多個氨基酸分子通過氨基和羧基脫水縮合生成酰氨鍵（肽鍵）而形成的。第二節(jié)多肽蛋白質(zhì)多肽H2OH2Oɑ-氨基酸.蛋白質(zhì)是分α-氨基酸分子中的羧基與另一分子α-氨基酸的氨基生成的酰胺稱為肽(peptides)。多肽(polypeptides)是多個α-氨基酸分子用肽鍵連接而生成的化合物.蛋白質(zhì)是由多種α-氨基酸用肽鍵連接起來的分子量很大的多肽，水解可生成α-氨基酸的混合物.α-氨基酸分子中的羧基與另一分子α-氨基酸的氨基生成的酰胺稱2NH2CH2COOH→肽鍵兩個氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或堿的存在下加熱，通過一分子的氨基與另一分子的羧基間脫去一分子水，縮合形成含有肽鍵的化合物，成為成肽反應(yīng)。2NH2CH2COOH→肽鍵兩個氨基酸分子（可以相同，也可以書寫時把氨基的一端寫在左邊，有羧基的一端寫在右邊。多肽和氨基酸一樣，也是兩性離子。多肽鏈：寫在左邊N-端C-端寫在右邊書寫時把氨基的一端寫在左邊，有羧基的一端寫在右邊。多肽和氨基甘氨酰甘氨酸或甘-甘甘氨酰丙氨酸或甘-丙丙氨酸-苯丙氨酰-甘氨酰-絲氨酸或丙-苯丙-甘-絲甘氨酰甘氨酸或甘-甘甘氨酰丙氨酸或甘-丙丙氨由于蛋白質(zhì)的分子量大，對于多肽的結(jié)構(gòu)進行研究，是了解蛋白質(zhì)的一個重要步驟。多肽結(jié)構(gòu)的測定——降解——分析鑒定——推結(jié)構(gòu)多肽的測定測定多肽中ɑ-氨基酸聯(lián)結(jié)的順序N-端C-端由于蛋白質(zhì)的分子量大，對于多肽的結(jié)構(gòu)進行研究，是了解蛋白質(zhì)的

黃色1)N-端桑格法黃色1)N-端桑格法2）C-端的分析（C-Terminalresidues)2）C-端的分析（C-Terminalresidues)牛胰島素A鏈——21個氨基酸組成的多肽B鏈——30個氨基酸組成的多肽A鏈和B鏈通過兩個-S-S-二硫鍵連接的。牛胰島素的結(jié)構(gòu)于1955年確定，是由16種不同的氨基酸，51個氨基酸組成的多肽。1959年開始人工合成胰島素，經(jīng)五年的努力，完成了牛胰島素的合成，經(jīng)過物理，化學及生物活性的測定，與天然的胰島素完全相同，從而揭開了生命的奧秘。牛胰島素A鏈H2N-谷-半胱-半胱-丙-絲-纈-半胱-絲-亮-酪-谷-亮-谷-天冬-酪-半胱-天冬-COOH谷-纈-異亮-甘-NH2∣NH2∣NH2∣NH2∣B鏈H2N-苯丙-纈-天冬-谷-組-亮-半胱-甘-絲-組-亮-纈-谷-丙-亮-酪-亮-纈-半胱-甘HOOC-丙-賴-脯-蘇-酪-苯丙-苯丙-甘-精-谷∣NH2∣NH2∣∣S∣S∣SS牛胰島素的一級結(jié)構(gòu)A鏈H2N-谷-半胱-半胱-丙-絲-纈-半胱-絲-亮-酪-第三節(jié)蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的分類1.根據(jù)蛋白質(zhì)的形狀分為：

1）纖維蛋白質(zhì)如絲蛋白、角蛋白等；

2）球狀蛋白質(zhì)如蛋清蛋白、酪蛋白、血紅蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗體）等。2．根據(jù)組成分：

1)單純蛋白質(zhì)——其水解最終產(chǎn)物是α-氨基酸。

2）結(jié)合蛋白質(zhì)——α-氨基酸+非蛋白質(zhì)（輔基）第三節(jié)蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的分類3.根據(jù)蛋白質(zhì)的功能分：

1）活性蛋白按生理作用不同又可分為；酶、激素、抗體、收縮蛋白、運輸?shù)鞍椎取?/p>

2）非活性蛋白擔任生物的保護或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物質(zhì)。二、蛋白質(zhì)的組成蛋白質(zhì)的組成中含有C、H、O、N以及少量的S，有的還含有少量P、Fe、Zn、Mo等元素。蛋白質(zhì)的相對分子量很大，通常在10000以上，結(jié)構(gòu)也非常復(fù)雜。水解的最終產(chǎn)物是氨基酸。3.根據(jù)蛋白質(zhì)的功能分：二、蛋白質(zhì)的組成蛋白質(zhì)的三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的分子圖象三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的分子圖象1．蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)

由各氨基酸按一定的排列順序結(jié)合而形成的多肽鏈（50個以上氨基酸）稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。肽鍵肽鏈氨基酸排列順序等1．蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)肽鍵2．蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu) 多肽鏈中互相靠近的氨基酸通過氫鍵的作用而形成的多肽在空間排列（構(gòu)象）稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。 包括α-螺旋、β-折疊、無規(guī)卷曲和β–轉(zhuǎn)角等。2．蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)α-螺旋：多肽鏈中的各肽鍵平面通過α-碳原子的旋轉(zhuǎn)，圍繞中心軸形成一種螺旋上升的盤曲構(gòu)象。α-螺旋：多肽鏈中的各肽鍵平面通過α-碳原子的旋轉(zhuǎn)，圍繞中心是蛋白質(zhì)分子肽鏈幾乎完全伸展的結(jié)構(gòu)。是兩條或多條肽鏈間互相以氫鍵連接起來的成片層狀結(jié)構(gòu)。有平行或反平行兩種類型。β-折疊是蛋白質(zhì)分子肽鏈幾乎完全伸展的結(jié)構(gòu)。是兩條或多條肽鏈間互相以3．蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu) 指多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，依靠R基團的相互作用做進一步盤繞、折疊、卷曲而形成的更為復(fù)雜的空間構(gòu)象。親水基位于球體表面,疏水基位于球體內(nèi)部球狀蛋白溶于水3．蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)親水基位于球體表面,疏水基位于球體內(nèi)部4．蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu) 由一條或幾條多肽鏈構(gòu)成蛋白質(zhì)的最小單位稱為蛋白質(zhì)亞基，由幾個亞基借助各種副鍵的作用而構(gòu)成的一定空間結(jié)構(gòu)稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。4．蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的各級結(jié)構(gòu)氨基酸一級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)血紅蛋白蛋白質(zhì)的各級結(jié)構(gòu)氨基酸一級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)血紅蛋三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1．兩性及等電點多肽鏈中有游離的氨基和羧基等酸堿基團，具有兩性。pI是該蛋白質(zhì)的等電點，在等電點時，蛋白質(zhì)的溶解度最小，導(dǎo)電性、粘度和滲透壓也最低。利用這些性質(zhì)可以分離、純化蛋白質(zhì)。pH=pI三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1．兩性及等電點pI是該蛋白質(zhì)的等電點2．膠體性質(zhì)與沉淀作用蛋白質(zhì)是天然高聚物，其分子量在1萬至數(shù)千萬間，顆?？蛇_膠粒范圍(直徑在1-100nm)。當它以單分子形式分散在水中時，能形成親水膠體溶液，具有膠體的通性：擴散運動慢，粘度大，不能透過普通半透膜等。但是蛋白質(zhì)分子可以選擇適當?shù)陌胪改?如火棉膠、羊皮紙、動物膀胱膜等)來分離純化蛋白質(zhì)──透析法2．膠體性質(zhì)與沉淀作用蛋白質(zhì)是天然高聚物，其分子量在1萬至數(shù)蛋白質(zhì)形成穩(wěn)定親水膠體溶液的原因：蛋白質(zhì)分子表面有許多親水基，如：-NH2、-COOH、及、、等，能與水形成氫鍵而發(fā)生水化作用，從而在其分子表面形成一層水化膜，使蛋白質(zhì)顆粒不易聚集而沉淀。蛋白質(zhì)處于非等電點的pH值環(huán)境時，溶液中蛋白質(zhì)分子顆粒帶同種電荷，不易凝集沉淀。

但當除去水化膜，中和其電荷，穩(wěn)定因素消失時，則膠體體系也就被破壞，沉淀現(xiàn)象也將隨之發(fā)生。C=ONH蛋白質(zhì)形成穩(wěn)定親水膠體溶液的原因：C=ONH1）可逆沉淀（鹽析）在蛋白質(zhì)溶液中加入中性鹽而產(chǎn)生沉淀的作用，稱為鹽析作用，簡稱鹽析。特征：被鹽析的蛋白質(zhì)構(gòu)象基本上沒有改變，并保持原有的生理活性。當沉淀因素消除，如加水或透析，則沉淀又能重新溶解，并不影響其性質(zhì)。1）可逆沉淀（鹽析）在蛋白質(zhì)溶液中加入中性鹽而產(chǎn)生沉淀的作用2）不可逆沉淀蛋白質(zhì)與重金屬鹽作用，或在蛋白質(zhì)溶液中加入有機溶劑（如丙酮、乙醇等）則發(fā)生不可逆沉淀。

與有機溶劑作用：與重金屬鹽作用：與生物堿試劑作用：特征：被沉淀的蛋白質(zhì)分子空間構(gòu)象已發(fā)生改變或被破壞，失去了原有的生理活性。即使沉淀因素消除后，也不會重新溶解。2）不可逆沉淀與有機溶劑作用：特征：3．蛋白質(zhì)的變性作用物理因素：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、紫外線、X射線、超聲等。化學因素：強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑（三氯乙酸等）、有機試劑等。變性后的特點：①喪失生物活性②溶解度降