分子生物學(xué)課件第四章

分子生物學(xué)課件第四章第一頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五●遺傳密碼——三聯(lián)子●tRNA的結(jié)構(gòu)、功能與種類●核糖體的結(jié)構(gòu)與功能

●蛋白質(zhì)合成的生物學(xué)機(jī)制●蛋白質(zhì)的運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制Contents第二頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.4蛋白質(zhì)合成的生物學(xué)機(jī)制蛋白質(zhì)是生物活性物質(zhì)中最重要的大分子組分，生物有機(jī)體的遺傳學(xué)特性要通過蛋白質(zhì)來得到表達(dá)。蛋白質(zhì)合成的過程氨基酸的活化翻譯的起始肽鏈的延伸肽鏈的終止蛋白質(zhì)前體的加工第三頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五階段必須組分1.氨基酸的活化20種氨基酸20種氨基酰－tRNA合成酶20種或更多的tRNAATP，Mg2+2.肽鏈的起始mRNAN－甲酰甲硫氨酰－tRNAmRNA上的起始密碼子（AUG)核糖體小亞基核糖體大亞基GTP,Mg2+起始因子（IF-1,IF-2,IF-3)3.肽鏈的延伸功能核糖體（起始復(fù)合物）AA－tRNA伸長因子GTP,Mg2+肽基轉(zhuǎn)移酶4.肽鏈的終止ATPmRNA上的終止密碼子釋放因子（RF-1,RF-2,RF-3)5.折疊和加工參與起始氨基酸的切除、修飾等加工過程的酶表4－13蛋白質(zhì)合成各階段的主要成分(原核）第四頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.4.1氨基酸的活化氨基酸+tRNA氨基酰-tRNAATP

AMP＋PPi氨基酰-tRNA合成酶第五頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五氨基酸的活化又分為兩步：第一步反應(yīng)氨基酸＋ATP－E—→氨基酰-AMP-E

＋PPi

第二步反應(yīng)氨基酰-AMP-E＋tRNA氨基酰-tRNA＋AMP＋E第六頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.4.2翻譯的起始原核生物（細(xì)菌）為例：①30S小亞基②50S大亞基③fMet-tRNAfMet④3個(gè)翻譯起始因子(IF-l、IF-2和IF-3)⑤模板mRNA⑥GTP⑦M(jìn)g2＋所需成分第七頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五翻譯起始又可被分成3步：第一步：在IF-3作用下核糖體大小亞基分離，

在IF-l作用下mRNA模板通過SD序列與30S小亞基相結(jié)合。IF-3IF-1AUG5'3'mRNA第八頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五Shine及Dalgarno等證明幾乎所有原核生物mRNA上都有一個(gè)5'-AGGAGGU-3'序列，這個(gè)富嘌呤區(qū)與30S亞基上16SrRNA3'端的富嘧啶區(qū)序列5'-GAUCACCUCCUUA-3'相互補(bǔ),幫助從起始AUG處開始翻譯

。SD序列第九頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五IF-3IF-1IF-2GTP

第二步：在IF-2和GTP的幫助下，fMet-tRNAfMet進(jìn)入小亞基的P位，tRNA上的反密碼子與mRNA上的起始密碼子配對。AUG5'3'mRNA第十頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五IF-3IF-1IF-2GTPGDPPi第三步：帶有tRNA、mRNA和3個(gè)翻譯起始因子的小亞基復(fù)合物與50S大亞基結(jié)合，GTP水解，釋放翻譯起始因子。AUG5'3'第十一頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五IF-3IF-1AUG5'3'IF-2GTPIF-2-GTPGDPPi第十二頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五真核生物翻譯起始的特點(diǎn)（與原核生物對比）核糖體較大,為８０Ｓ；起始因子比較多；mRNA5′端具有m7GpppNp帽子結(jié)構(gòu)3′端具有polyAMet-tRNAMet

mRNA的5′端帽子結(jié)構(gòu)和3′端polyA都參與形成翻譯起始復(fù)合物；第十三頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五真核生物翻譯起始復(fù)合物形成(區(qū)別原核生物)

原核生物中30S小亞基首先與mRNA模板相結(jié)合，再與fMet-tRNAfMet結(jié)合，最后與50S大亞基結(jié)合。而在真核生物中，40S小亞基首先與Met-tRNAMet相結(jié)合，再與模板mRNA結(jié)合，最后與60S大亞基結(jié)合生成80S·mRNA·Met-tRNAMet起始復(fù)合物（P120）。第十四頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五Met40S60SMetMet40S60SmRNAeIF-2B、eIF-3、

eIF-6①elF-3②GDP+Pi各種elF釋放elF-5④ATPADP+PielF4E,elF4G,elF4A,elF4B,PAB③MetMet-tRNAMet-elF-2

-GTP真核生物翻譯起始復(fù)合物形成過程第十五頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.4.3肽鏈的延伸肽鏈延伸由許多循環(huán)組成，每加一個(gè)氨基酸就是一個(gè)循環(huán)，每個(gè)循環(huán)包括：①AA-tRNA與核糖體結(jié)合②肽鍵的生成③移位。

原核生物：EF-T(EF-Tu,EF-Ts)EF-G真核生物：EF-1、EF-2

延伸因子(elongationfactor,EF)第十六頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五原核延長因子生物功能對應(yīng)真核延長因子EF-Tu促進(jìn)氨基酰-tRNA進(jìn)入A位，結(jié)合分解GTPEF-1-αEF-Ts調(diào)節(jié)亞基EF-1-βγEF-G有轉(zhuǎn)位酶活性，促進(jìn)mRNA-肽酰-tRNA由A位前移到P位，促進(jìn)卸載tRNA釋放EF-2肽鏈合成的延長因子第十七頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五1、AA-tRNA與核糖體A位點(diǎn)的結(jié)合需要消耗GTP，并需EF-Tu、EF-Ts兩種延伸因子起始復(fù)合物形成以后，第二個(gè)AA-tRNA在延伸因子EF-Tu及GTP的作用下，生成AA-tRNA·EF-Tu·GTP復(fù)合物，然后結(jié)合到核糖體的A位上。第十八頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五通過延伸因子EF-Ts再生GTP,形成EF-Tu?GTP復(fù)合物

重新參與下一輪循環(huán)EF-Tu-GTP+EF-TsEF-Tu-Ts+GDPEF-Tu-GDP+EF-TsEF-Tu-Ts+GTP第十九頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五第二十頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五TuTsGTPGDPAUG5'3'TuTsGTP第二十一頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五是由轉(zhuǎn)肽酶/肽基轉(zhuǎn)移酶催化2、肽鍵形成第二十二頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五核糖體向mRNA3'端方向移動一個(gè)密碼子。需要消耗GTP，并需EF-G延伸因子3、移位第二十三頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五fMetAUG5'3'fMetTuGTPmRNA第二十四頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五第二十五頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五真核生物---只有一個(gè)終止因子（eRF）4.4.4肽鏈的終止終止因子原核生物RF1：識別終止密碼子UAA和UAGRF2：識別終止密碼子UAA和UGARF3：具有GTP酶活性，刺激RF1和RF2活性，協(xié)助肽鏈的釋放第二十六頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五原核肽鏈合成終止過程第二十七頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五UAG5'3'RFCOO-第二十八頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五第二十九頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.4.5蛋白質(zhì)前體的加工新生多肽鏈大多數(shù)是沒有功能的，必須經(jīng)過加工修飾才能轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘牡鞍踪|(zhì)。1、N端fMet或Met的切除細(xì)菌蛋白質(zhì)N端的甲?；鼙幻摷柞；杆?，原核生物和真核生物N端的甲硫氨酸在多肽鏈合成完畢之前被切除。第三十頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五新生蛋白質(zhì)在去掉N端一部分殘基后變成有功能的蛋白質(zhì)某些病毒或細(xì)菌可合成無活性的多聚蛋白質(zhì)，經(jīng)蛋白酶切割后成為有功能的成熟蛋白新生蛋白質(zhì)經(jīng)蛋白酶切后變成有功能的成熟蛋白質(zhì)第三十一頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五2、二硫鍵的形成mRNA中沒有胱氨酸的密碼子，而不少蛋白質(zhì)都含有二硫鍵？兩個(gè)半胱氨酸-SH二硫鍵氧化第三十二頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五

氨基酸側(cè)鏈的修飾包括磷酸化(如核糖體蛋白質(zhì))、糖基化(如各種糖蛋白)、甲基化(如組蛋白、肌肉蛋白質(zhì))、乙基化(如組蛋白)、羥基化(如膠原蛋白)和羧基化等。糖蛋白是通過蛋白質(zhì)中天冬氨酸、絲氨酸、蘇氨酸殘基側(cè)鏈上加上糖基形成的，膠原蛋白上的脯氨酸和賴氨酸為羥基化的。內(nèi)質(zhì)網(wǎng)是蛋白質(zhì)N-糖基化的主要場所。3、特定氨基酸的修飾第三十三頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五Formoreinformation,see/wiki/Posttranslational_modificationRegulationofactivity

turnactivityonturnactivityoffgenerateadifferentfunction

Protein-proteininteraction

modificationsitemaybeabindinginterfaceSubcellularlocalization

modificationsitemaybeatargetingsignalmodificationmaybeamembraneanchor

Degradationidentifytheproteinfordegradation……Whyareproteinsmodified?第三十四頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五FunctionsofglycosylationProperfolding

正確折疊Stabiliseproteinsagainstproteolysis

防止降解FormECM(extracellularmatrix)胞外基質(zhì)Modulationofimmuneresponse

免疫反應(yīng)

Selectinsbindtooligosaccharides,cell-cellinteractionsAnchorproteinsonmembrane

錨定作用GPI(Glycosylphosphatidylinositol糖基磷脂酰肌醇)anchoredproteins第三十五頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4、切除新生鏈中非功能片段不少多肽類激素和酶的前體要經(jīng)過加工才能變?yōu)榛钚苑肿?。新合成得到前胰島素原，切去信號肽變成胰島素原，再切去C-肽變成有活性的胰島素。第三十六頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五第三十七頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.4.6蛋白質(zhì)生物合成抑制劑抗生素作用點(diǎn)作用原理應(yīng)用四環(huán)素族（金霉素新霉素、土霉素）原核核蛋白體小亞基抑制氨基酰-tRNA與小亞基結(jié)合抗菌藥鏈霉素、卡那霉素原核核蛋白體小亞基改變構(gòu)象引起讀碼錯(cuò)誤、抑制起始抗菌藥氯霉素、林可霉素原核核蛋白體大亞基抑制轉(zhuǎn)肽酶、阻斷延長抗菌藥紅霉素原核核蛋白體大亞基抑制轉(zhuǎn)肽酶、妨礙轉(zhuǎn)位抗菌藥梭鏈孢酸原核核蛋白體大亞基與EFG-GTP結(jié)合，抑制肽鏈延長抗菌藥放線菌酮真核核蛋白體大亞基抑制轉(zhuǎn)肽酶、阻斷延長醫(yī)學(xué)研究嘌呤霉素真核、原核核蛋白體氨基酰-tRNA類似物，進(jìn)位后引起未成熟肽鏈脫落抗腫瘤藥抗生素抑制蛋白質(zhì)生物合成的原理第三十八頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五四環(huán)素族氯霉素鏈霉素和卡那霉素嘌呤霉素放線菌酮第三十九頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五嘌呤霉素作用示意圖嘌呤霉素是一類AA-tRNA的結(jié)構(gòu)類似物，能夠結(jié)合在核糖體的A位上，抑制AA-tRNA的進(jìn)入。它所帶的氨基與AA-tRNA上的氨基一樣，能與生長中的肽鏈上的羧基反應(yīng)生成肽鏈，這個(gè)反應(yīng)的產(chǎn)物是一條3'羧基端掛了一個(gè)嘌呤霉素殘基的小肽，肽酰嘌呤霉素隨后從核糖體上解離下來，所以嘌呤霉素是通過提前釋放肽鏈來抑制蛋白質(zhì)的合成的。第四十頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五小結(jié)6、蛋白質(zhì)合成的抑制劑（1）AA-tRNA與核糖體A位點(diǎn)結(jié)合（2）肽鍵的形成（3）移位1、氨基酸的活化2、翻譯的起始3、肽鏈的延伸4、肽鏈的終止5、蛋白質(zhì)前體的加工（1）N端fMet或Met的切割（2）二硫鍵的形成（3）特定氨基酸的修飾（4）切除新生鏈中非功能片段4.4蛋白質(zhì)合成的生物學(xué)機(jī)制第四十一頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五●遺傳密碼——三聯(lián)子●tRNA的結(jié)構(gòu)、功能與種類●核糖體的結(jié)構(gòu)與功能●蛋白質(zhì)合成的生物學(xué)機(jī)制

●蛋白質(zhì)的運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制Contents第四十二頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.5蛋白質(zhì)運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制蛋白質(zhì)的合成位點(diǎn)與功能位點(diǎn)常常被細(xì)胞內(nèi)的膜所隔開，蛋白質(zhì)需要運(yùn)轉(zhuǎn)。核糖體是真核生物細(xì)胞內(nèi)合成蛋白質(zhì)的場所，任何時(shí)候都有許多蛋白質(zhì)被輸送到細(xì)胞質(zhì)、細(xì)胞核、線粒體和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)等各個(gè)部分，補(bǔ)充和更新細(xì)胞功能。細(xì)胞各部分都有特定的蛋白質(zhì)組分，蛋白質(zhì)必須準(zhǔn)確無誤地定向運(yùn)送才能保證生命活動的正常進(jìn)行。第四十三頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五第四十四頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五蛋白質(zhì)運(yùn)轉(zhuǎn)可分為兩大類:1、翻譯運(yùn)轉(zhuǎn)同步機(jī)制：蛋白質(zhì)的合成和運(yùn)轉(zhuǎn)同時(shí)發(fā)生2、翻譯后運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制：蛋白質(zhì)從核糖體上釋放后才發(fā)生運(yùn)轉(zhuǎn)。第四十五頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五蛋白性質(zhì)主要類型運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制分泌免疫球蛋白、卵蛋白、水解酶、激素等蛋白質(zhì)在結(jié)合核糖體上合成，并以翻譯-運(yùn)轉(zhuǎn)同步機(jī)制運(yùn)輸細(xì)胞器發(fā)育核、葉綠體、線粒體、乙醛酸循環(huán)體、過氧化物酶體等細(xì)胞器中的蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)在游離核糖體上合成，以翻譯后運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制運(yùn)輸膜的形成質(zhì)膜、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)、類囊體中的蛋白質(zhì)兩種機(jī)制兼有表4－14幾類主要蛋白質(zhì)的運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制第四十六頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五第四十七頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.5.1翻譯-運(yùn)轉(zhuǎn)同步機(jī)制●信號肽(signalpeptide)：常指新合成多肽鏈中用于指導(dǎo)蛋白質(zhì)跨膜轉(zhuǎn)移的N-末端氨基酸序列（有時(shí)不一定在N端）。1、信號肽第四十八頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五（1）一般帶有10-15個(gè)疏水氨基酸；（2）在靠近該序列N-端常常有1個(gè)或數(shù)個(gè)帶正電荷的氨基酸；（3）在其C-末端靠近蛋白酶切割位點(diǎn)處常常帶有數(shù)個(gè)極性氨基酸，離切割位點(diǎn)最近的那個(gè)氨基酸往往帶有很短的側(cè)鏈（丙氨酸或甘氨酸）。2、信號序列特點(diǎn)第四十九頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五圖4－28蛋白質(zhì)通過其N端的信號肽在內(nèi)織網(wǎng)中運(yùn)轉(zhuǎn)到不同的細(xì)胞器第五十頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五3、信號肽假說內(nèi)容核糖體分泌蛋白50～70個(gè)氨基酸殘基后露出大亞基被內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上的受體識別并與之結(jié)合信號肽過膜信號肽酶水解新生肽通過蛋白孔道穿越疏水的內(nèi)質(zhì)網(wǎng)雙層磷脂與信號識別顆粒結(jié)合翻譯暫時(shí)停止核糖體與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合翻譯重新開始翻譯繼續(xù)進(jìn)行蛋白質(zhì)合成結(jié)束第五十一頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五第五十二頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五第五十三頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五第五十四頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.5.2翻譯后運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制葉綠體和線粒體中有許多蛋白質(zhì)和酶是由細(xì)胞質(zhì)提供的，其中絕大多數(shù)以翻譯后運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制進(jìn)入細(xì)胞器內(nèi)。第五十五頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五

線粒體蛋白質(zhì)跨膜運(yùn)轉(zhuǎn)1）通過線粒體膜的蛋白質(zhì)在運(yùn)轉(zhuǎn)之前大多數(shù)以前體形式存在，它由成熟蛋白質(zhì)和位于N端的一段前導(dǎo)肽(leaderpeptide)共同組成,前導(dǎo)肽約含20～80個(gè)氨基酸殘基，當(dāng)前體蛋白過膜時(shí)，前導(dǎo)肽被多肽酶所水解，釋放成熟蛋白質(zhì)。一、特征:1、線粒體內(nèi)蛋白質(zhì)跨膜運(yùn)轉(zhuǎn)第五十六頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五2）蛋白質(zhì)通過線粒體內(nèi)膜的運(yùn)轉(zhuǎn)是一種需能過程；蛋白質(zhì)跨膜運(yùn)轉(zhuǎn)時(shí)的能量來自線粒體Hsp70引發(fā)的ATP水解和膜電位差。3）蛋白質(zhì)通過線粒體膜運(yùn)轉(zhuǎn)時(shí)，首先由外膜上的Tom受體復(fù)合蛋白識別與分子伴侶相結(jié)合的待運(yùn)轉(zhuǎn)多肽，通過Tom和Tim組成的膜通道進(jìn)入線粒體內(nèi)腔。第五十七頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五線粒體有內(nèi)、外兩層膜，前導(dǎo)肽的不同部位可能在蛋白質(zhì)的跨膜運(yùn)轉(zhuǎn)過程中發(fā)揮不同的作用。有些前導(dǎo)肽含有“止運(yùn)入”肽段，當(dāng)該肽段被跨膜通道中的受體識別時(shí)，所運(yùn)輸?shù)亩嚯膶⒍ㄎ辉谀ど稀?、線粒體膜蛋白來源第五十八頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五二、前導(dǎo)肽的作用與特點(diǎn)1、前導(dǎo)肽的作用：

擁有前導(dǎo)肽的線粒體蛋白質(zhì)前體能夠跨膜運(yùn)轉(zhuǎn)進(jìn)入線粒體，在這一過程中前導(dǎo)肽被水解，前體轉(zhuǎn)變?yōu)槌墒斓鞍?，則失去繼續(xù)跨膜能力。因此，前導(dǎo)肽對線粒體蛋白質(zhì)的識別和跨膜運(yùn)轉(zhuǎn)起著關(guān)鍵作用。

第五十九頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五2、前導(dǎo)肽的特點(diǎn):1）帶正電荷的堿性氨基酸(特別是精氨酸)含量較為豐富。2）缺少帶負(fù)電荷的酸性氨基酸；3）羥基氨基酸(特別是絲氨酸)含量較高;4）有形成兩親(既有親水又有疏水部分)а-螺旋結(jié)構(gòu)的能力。第六十頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五

核定位蛋白的運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制第六十一頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五在多細(xì)胞真核生物中，每當(dāng)細(xì)胞發(fā)生分裂時(shí)，核膜被破壞，等到細(xì)胞分裂完成后，核膜被重新建成，分散在細(xì)胞內(nèi)的核蛋白必須被重新運(yùn)入核內(nèi)，因此，為了核蛋白的重復(fù)定位，這些蛋白質(zhì)中的信號肽――被稱為核定位序列(nuclearlocalizationsequence,NLS)一般都不被切除。NLS可以位于核蛋白的任何部位。真核生物核內(nèi)蛋白質(zhì)的運(yùn)轉(zhuǎn)第六十二頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五蛋白質(zhì)向核內(nèi)運(yùn)輸過程需要核運(yùn)轉(zhuǎn)因子α、β和一個(gè)GTP酶(Ran)。а和β組成的異源二聚體是核定位蛋白的可溶性受體，與核定位序列相結(jié)合的是а亞基。由上述3個(gè)蛋白組成的復(fù)合物?？吭诤丝滋?，依靠RanGTP酶水解GTP提供的能量進(jìn)入細(xì)胞核，а和β亞基解離，核蛋白與а亞基解離，а和β分別通過核孔復(fù)合體回到細(xì)胞質(zhì)中，起始新一輪蛋白質(zhì)運(yùn)轉(zhuǎn)。第六十三頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五4.5.3蛋白質(zhì)的降解如在大腸桿菌中，許多蛋白質(zhì)的降解是通過一個(gè)依賴于ATP的蛋白酶（稱為Lon）來實(shí)現(xiàn)的。當(dāng)細(xì)胞中存在有錯(cuò)誤或半衰期很短的蛋白質(zhì)時(shí)，該蛋白酶就被激活。每切除一個(gè)肽鍵要消耗兩分子ATP。1、原核生物第六十四頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五

蛋白質(zhì)的降解依賴于泛素Ubiquitin，一個(gè)有76個(gè)氨基酸殘基組成極為保守的蛋白參與。與Ubiquitin相連的蛋白將被送到一個(gè)依賴于ATP的蛋白質(zhì)降解系統(tǒng)直到完全降解。這個(gè)過程需有E1、E2、E3三個(gè)降解因子參與。2、在真核生物E3泛素蛋白連接酶E1泛素活化酶E2泛素?cái)y帶蛋白第六十五頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五Mono-ubiquitination-Regulation:

endocytosis,geneexpression,proteinsorting,subnucleartraffickingMulti-ubiquitination-ProteindegradationUbiquitination(泛素化)第六十六頁，共七十頁，編輯于2023年，星期五SUMOylationSUMO(smallubiquitin-relatedmodifier)proteinsaresmallproteintagsthatareconjuga