生物聯(lián)賽輔導(dǎo)生物化學(xué)市公開課一等獎(jiǎng)?wù)n件省賽課獲獎(jiǎng)?wù)n件

生物化學(xué)1/111Part1生物分子構(gòu)造與功能Part2物質(zhì)代謝與調(diào)整Part3遺傳信息傳遞生物化學(xué)2/111Part1生物分子構(gòu)造與功能水、無機(jī)鹽、糖類、脂類、蛋白質(zhì)、核酸、酶、維生素和輔酶3/111水是細(xì)胞中最主要成份

水是細(xì)胞生命活動(dòng)物質(zhì)基礎(chǔ)，約占細(xì)胞重量75％-80％，其中游離水約95％，其他為結(jié)合水。

細(xì)胞中各主要成份相對(duì)含量

多種極性有機(jī)分子和離子最佳溶劑。4/111水在細(xì)胞中作用生命離不開水是由于水特性符合生物生存需要。1.水比熱大、蒸發(fā)熱大、有助于體溫穩(wěn)定，使細(xì)胞代謝速率得以保持穩(wěn)定。2.固態(tài)水比液態(tài)水密度低，有助于水生生物生存。3.水分子間能形成氫鍵，使水分子有了較強(qiáng)內(nèi)聚力，使水能夠在導(dǎo)管中形成連續(xù)水柱，從而上升到大樹頂端。4.分子參與了生命活動(dòng)某些主要反應(yīng).5/111無機(jī)鹽離子種類在細(xì)胞中作用Fe2+或Fe3+血紅蛋白、細(xì)胞色素、過氧化物酶和鐵蛋白組成成份Na+體液主要組成成份，調(diào)整體液滲入壓。Mg2+參與組成葉綠素，與酶活性有關(guān)，保持肌肉功能正常。（葉綠素、磷酸酶、Na+—K+泵）Mn2+正常生長所需（肽酶）。Cu2+促進(jìn)正常生長（酪氨酸酶、抗壞血酸氧化酶）。Co2+肽酶Mo2+硝酸還原酶、黃嘌呤氧化酶Ca2+促進(jìn)牙齒和骨骼生長，凝血作用，調(diào)整神經(jīng)肌肉敏感性等。（鈣調(diào)素、肌動(dòng)球蛋白、ATP酶）PO43-是合成磷脂、核酸、ATP等原料6/111糖類（C、H、O；單糖、寡糖、多糖）單糖是最簡單糖，不能被水解為更小單位。單糖一般具有3、4、5、6或7個(gè)碳原子，分別稱為丙糖、丁糖、戊糖、已糖和庚糖。天然存在單糖一般都是D-構(gòu)型。1、單糖2、寡糖（低聚糖）

是由少數(shù)（2～6）幾個(gè)單糖分子脫水縮合而得糖。常見是具有2個(gè)單糖單位雙糖。7/1113、多糖（1）淀粉淀粉有呈色反應(yīng)，直鏈淀粉遇碘呈為藍(lán)色，支鏈淀粉遇碘呈為紫紅色。（2）糖原（3）纖維素（4）幾丁質(zhì)（甲殼素）昆蟲和甲殼類外骨骼主要成份為幾丁質(zhì)，是N-乙酰-D-氨基葡萄糖以β-1,4-糖苷鍵縮合成同多糖。

（5）糖胺聚糖（粘多糖）某些糖胺聚糖中，一種或多種羥基被硫酸酯化。糖胺聚糖主要有透明質(zhì)酸、硫酸軟骨素、硫酸皮膚素、硫酸角質(zhì)素、肝素以及硫酸乙酰肝素。8/1111、脂類概念一類不（或低）溶于水，（而高）溶于乙醚、氯仿、苯等非極性溶劑中生物有機(jī)分子，統(tǒng)稱脂類(Lipids)。脂類2．生物學(xué)功能脂類是組成生物膜主要成份；是動(dòng)植物貯能物質(zhì)；在機(jī)體表面脂類有避免機(jī)械損傷和水分過度散失作用；脂類與其他物質(zhì)相結(jié)合，組成了細(xì)胞之間識(shí)別物質(zhì)和細(xì)胞免疫成份；某些脂類具有很強(qiáng)生物活性。9/111三酰甘油動(dòng)物中三酰甘油熔點(diǎn)高，常溫下呈固態(tài)，俗稱脂肪；植物中三酰甘油熔點(diǎn)低，常溫下呈液態(tài)，俗稱油脂。蠟

蠟是不溶于水固體，由高級(jí)一元醇或固醇和高級(jí)脂肪酸組成酯。蠟分布在生物體表面起保護(hù)作用。如植物蠟?zāi)芊老x蛀防輻射、減少水分蒸發(fā)；蜂蠟、蟲蠟等動(dòng)物蠟?zāi)芊浪亍?0/111

組成蛋白質(zhì)元素主要有C、H、O、N

有些蛋白質(zhì)具有少許磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個(gè)別蛋白質(zhì)還具有碘

。蛋白質(zhì)構(gòu)造和功能11/111一、氨基酸

——組成蛋白質(zhì)基本單位存在自然界中氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質(zhì)氨基酸僅有20種，且均屬L-氨基酸（甘氨酸除外）。COOH│H—C

—H2N│RCOOH│H2N

—C

—H│RL-氨基酸D-氨基酸12/111-氨基酸通式

13/111-氨基酸通式

14/111幾個(gè)特殊氨基酸

脯氨酸（亞氨基酸）15/111

半胱氨酸+胱氨酸二硫鍵-HH16/111（二）氨基酸理化性質(zhì)1.兩性解離及等電點(diǎn)氨基酸是兩性電解質(zhì)，氨基酸分子中同步帶有可解離弱堿性基團(tuán)（-NH2→-NH3+）和弱酸性基團(tuán)（-COOH→-COO-)。等電點(diǎn)(isoelectricpoint,pI)

在某一pH溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時(shí)溶液pH值稱為該氨基酸等電點(diǎn)。COO-│NH3+—C

—H│R17/111pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH<pI氨基酸兼性離子陽離子陰離子18/1112.紫外吸取色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)R基團(tuán)中具有苯環(huán)共軛雙鍵系統(tǒng)，在紫外光區(qū)顯示特性吸取譜帶,最大吸取峰在280nm

附近。大多數(shù)蛋白質(zhì)具有這三種氨基酸殘基，因此測定蛋白質(zhì)溶液280nm光吸取值是分析溶液中蛋白質(zhì)含量迅速簡便辦法。芳香族氨基酸紫外吸取19/111苯丙氨酸（Phe）酪氨酸（Tyr）色氨酸（Try）20/1113、茚三酮反應(yīng)氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍(lán)紫色化合物，其最大吸取峰在570nm處。由于此吸取峰值與氨基酸含量存在正比關(guān)系，因此可作為氨基酸定量分析辦法。21/111茚三酮反應(yīng)00000H00HH2O00H0HH2N-CH-COOHRNH3+RCHO+CO200H0H+NH3+00H00H0=N0O-O藍(lán)紫色化合物入max=570nm茚三酮水合茚三酮還原茚三酮22/111脯氨酸，羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)生成黃色物質(zhì)CCCO-ON+入max=440nm00H00HCO2HNCOOH23/111蛋白質(zhì)分子構(gòu)造包括

一級(jí)構(gòu)造(primarystructure)二級(jí)構(gòu)造(secondarystructure)三級(jí)構(gòu)造(tertiarystructure)四級(jí)構(gòu)造(quaternarystructure)高級(jí)構(gòu)造24/111定義：蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造指多肽鏈中氨基酸排列次序。一、蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造主要化學(xué)鍵：肽鍵

二硫鍵位置屬于一級(jí)構(gòu)造研究范圍。25/111一級(jí)構(gòu)造是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能基礎(chǔ)。胰島素一級(jí)構(gòu)造302126/111二、蛋白質(zhì)二級(jí)構(gòu)造是指一級(jí)構(gòu)造中部分多肽鏈卷曲或折疊方式，即該段肽鏈主鏈骨架原子相對(duì)空間位置，并不包括氨基酸殘基側(cè)鏈構(gòu)象

。定義

主要化學(xué)鍵：

氫鍵

27/111

蛋白質(zhì)二級(jí)構(gòu)造主要形式

-螺旋(

-helix)

-折疊(

-pleatedsheet)

-轉(zhuǎn)角(

-turn)

無規(guī)卷曲(randomcoil)

28/111（一）

-螺旋多為右手螺旋鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋螺旋每上升一圈是3.6個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54nm鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵29/111毛發(fā)橫切面和毛發(fā)

-角蛋白構(gòu)造

原纖維

細(xì)胞-螺旋角質(zhì)層（鱗狀細(xì)胞）

微纖維

微纖維

大纖維30/111⑵.β-折疊：若干條肽鏈或肽段平行或反平行排列成片31/111（3）β-轉(zhuǎn)角

多肽鏈180°回折部分，一般由四個(gè)氨基酸殘基組成，借1、4殘基之間形成氫鍵維系。第二個(gè)殘基常為脯氨酸。（4）無規(guī)卷曲：沒有確定規(guī)律性肽鏈構(gòu)造。32/111核糖核酸酶分子中二級(jí)構(gòu)造α-螺旋β-折疊β-轉(zhuǎn)角無規(guī)卷曲33/111蛋白質(zhì)三級(jí)構(gòu)造

蛋白質(zhì)三級(jí)構(gòu)造是指在二級(jí)構(gòu)造基礎(chǔ)上，多肽鏈再深入折疊盤繞成更復(fù)雜空間構(gòu)造，三級(jí)構(gòu)造主要靠非共價(jià)鍵（氫鍵、疏水鍵、范德華力、離子鍵）來維持。34/111胰島素分子三級(jí)構(gòu)造35/111亞基之間結(jié)協(xié)力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。四、蛋白質(zhì)四級(jí)構(gòu)造蛋白質(zhì)分子中各亞基空間排布及亞基接觸部位布局和互相作用，稱為蛋白質(zhì)四級(jí)構(gòu)造。有些蛋白質(zhì)分子具有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整三級(jí)構(gòu)造，稱為蛋白質(zhì)亞基(subunit)。36/111血紅蛋白四級(jí)構(gòu)造

37/111蛋白質(zhì)分子構(gòu)造層次38/11139/11140/111膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)屬于生物大分子之一，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子直徑可達(dá)1～100nm，為膠粒范圍之內(nèi)。*蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定原因顆粒表面電荷水化膜蛋白質(zhì)性質(zhì)：41/111*鹽析(saltprecipitation)是將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質(zhì)溶液，使蛋白質(zhì)表面電荷被中和以及水化膜被破壞，造成蛋白質(zhì)沉淀。*蛋白質(zhì)變性(denaturation)在某些物理和化學(xué)原因作用下，蛋白質(zhì)分子特定空間構(gòu)象被破壞，從而造成其理化性質(zhì)變化和生物活性喪失。42/111

造成變性原因：如加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬離子及生物堿試劑等。

變性本質(zhì)：——破壞非共價(jià)鍵和二硫鍵，不變化蛋白質(zhì)一級(jí)構(gòu)造。43/111第五章核酸44/111核苷：A,G,U,C脫氧核苷：dA,dG,dT,dC一、核苷酸構(gòu)造1.核苷形成堿基和核糖（脫氧核糖）通過糖苷鍵連接形成核苷（脫氧核苷）。1′145/111核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP脫氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP

2.核苷酸構(gòu)造與命名核苷（脫氧核苷）和磷酸以磷酸酯鍵連接形成核苷酸（脫氧核苷酸）。

46/111腺嘌呤核苷酸（AMP）

Adenosine

monophosphate脫氧腺嘌呤核苷酸（dAMP）Deoxyadenosine

monophosphate鳥嘌呤核苷酸（GMP）胞嘧啶核苷酸（CMP）尿嘧啶核苷酸（UMP）脫氧鳥嘌呤核苷酸（dGMP）脫氧胞嘧啶核苷酸（dCMP）脫氧胸腺嘧啶核苷酸（dTMP）HOH47/111體內(nèi)主要游離核苷酸及其衍生物

多磷酸核苷酸：NMP，NDP，NTPAMPADPATP（N=A、G、C、U）dNMP，dNDP，dNTP（N=A、G、C、T）48/111環(huán)核苷酸分子構(gòu)造3’，5’-環(huán)腺苷酸（cAMP)3’，5’-環(huán)鳥苷（cGMP)作用：參與細(xì)胞信號(hào)傳導(dǎo)（第二信使）49/1115′端3′端3.核苷酸連接核苷酸之間以磷酸二酯鍵連接形成多核苷酸鏈，即核酸。CGA50/111二、核酸一級(jí)構(gòu)造定義核酸中核苷酸排列次序。由于核苷酸間差異主要是堿基不一樣，因此也稱為堿基序列。5′端3′端CGA51/111DNA一級(jí)構(gòu)造表達(dá)法5′3′構(gòu)造式5′3′

p

p

p

pOH3′ACTG1′線條式5′

ACTGCATAGCTCGA3′字母式52/111（二）DNA雙螺旋構(gòu)造模型重點(diǎn)（Watson,Crick,1953）DNA分子由兩條互相平行但走向相反脫氧多核苷酸鏈組成，兩鏈以-脫氧核糖-磷酸-為骨架，以右手螺旋方式繞同一公共軸盤。螺旋直徑為2nm，形成大溝及小溝相間。相鄰堿基平面距離0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10對(duì)堿基。氫鍵維持雙鏈橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙鏈縱向穩(wěn)定性。53/111堿基互補(bǔ)配對(duì)TAGC54/111DNA雙螺旋構(gòu)造多樣性目錄55/111DNA三級(jí)構(gòu)造

超螺旋構(gòu)造(superhelix或supercoil)DNA雙螺旋鏈再盤繞即形成超螺旋構(gòu)造。螺旋和超螺旋電話線螺旋超螺旋56/111絕大多數(shù)原核生物DNA都是共價(jià)封閉環(huán)狀雙螺旋。假如再深入盤繞則形成麻花狀超螺旋構(gòu)造。57/111DNA超螺旋構(gòu)造形成意義

使DNA形成高度致密狀態(tài)從而得以裝入核中

推進(jìn)DNA構(gòu)造轉(zhuǎn)化以滿足功能上需要。如負(fù)超螺旋分子所受張力會(huì)引發(fā)互補(bǔ)鏈分開造成局部變性，利于復(fù)制和轉(zhuǎn)錄。58/111DNA在真核生物細(xì)胞核內(nèi)組裝核小體組成DNA：約200bp組蛋白：H1H2A，H2BH3H4在真核生物中，雙螺旋DNA分子圍繞一蛋白質(zhì)八聚體進(jìn)行盤繞，從而形成特殊串珠狀構(gòu)造，稱為核小體(nucleosome)。核小體構(gòu)造屬于DNA高級(jí)構(gòu)造。59/11160/11161/111核小體、染色質(zhì)與染色體62/111七、RNA構(gòu)造與功能63/1111、信使RNA構(gòu)造與功能DNAmRNA蛋白轉(zhuǎn)錄翻譯原核細(xì)胞細(xì)胞質(zhì)細(xì)胞核DNA內(nèi)含子外顯子轉(zhuǎn)錄轉(zhuǎn)錄后剪接轉(zhuǎn)運(yùn)mRNAhnRNA翻譯蛋白真核細(xì)胞

mRNA是單鏈核酸，其在真核生物中初級(jí)產(chǎn)物稱為hnRNA。hnRNA需要通過剪接和加工，轉(zhuǎn)化為成熟mRNA。64/1111.大多數(shù)真核mRNA5′末端均在轉(zhuǎn)錄后加上一種7-甲基鳥苷，同步第一種核苷酸C′2也是甲基化，形成帽子構(gòu)造：m7GpppNm-。2.大多數(shù)真核mRNA3′末端有一種多聚腺苷酸(polyA)構(gòu)造，稱為多聚A尾。信使RNA65/111帽子構(gòu)造66/111mRNA核內(nèi)向胞質(zhì)轉(zhuǎn)位mRNA穩(wěn)定性維系翻譯起始調(diào)控帽子構(gòu)造和多聚A尾功能67/111*mRNA功能把DNA所攜帶遺傳信息，按堿基互補(bǔ)配對(duì)標(biāo)準(zhǔn)，抄錄并傳送至核糖體，用以決定其合成蛋白質(zhì)氨基酸排列次序。68/111*mRNA功能把DNA所攜帶遺傳信息，按堿基互補(bǔ)配對(duì)標(biāo)準(zhǔn)，抄錄并傳送至核糖體，用以決定其合成蛋白質(zhì)氨基酸排列次序。DNAmRNA蛋白轉(zhuǎn)錄翻譯原核細(xì)胞細(xì)胞質(zhì)細(xì)胞核DNA內(nèi)含子外顯子轉(zhuǎn)錄轉(zhuǎn)錄后剪接轉(zhuǎn)運(yùn)mRNAhnRNA翻譯蛋白真核細(xì)胞69/111*

tRNA一級(jí)構(gòu)造特點(diǎn)含10~20%稀有堿基，如DHU3′末端為—CCA-OH5′末端大多數(shù)為G

具有T

C2、轉(zhuǎn)運(yùn)RNA構(gòu)造與功能70/111N,N二甲基鳥嘌呤N6-異戊烯腺嘌呤雙氫尿嘧啶4-巰尿嘧啶

稀有堿基71/111*tRNA二級(jí)構(gòu)造——三葉草形

氨基酸臂

DHU環(huán)反密碼環(huán)額外環(huán)

TΨC環(huán)氨基酸臂額外環(huán)72/111*tRNA三級(jí)構(gòu)造——倒L形*tRNA功能活化、搬運(yùn)氨基酸到核糖體，參與蛋白質(zhì)翻譯。73/111*rRNA構(gòu)造3.rRNA構(gòu)造與功能*rRNA功能參與組成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成場所。74/111*rRNA種類（根據(jù)沉降系數(shù)）真核生物5SrRNA28SrRNA5.8SrRNA18SrRNA原核生物5SrRNA23SrRNA16SrRNA75/111核酸某些理化性質(zhì)76/111核酸具有酸性；粘度大；由于嘌呤堿和嘧啶堿有共軛雙鍵，能吸取紫外光，最大吸取峰為260nm。故常用紫外分光光度法測定核酸含量。1、DNA紫外吸取77/1112、DNA變性在理化原因作用下，DNA雙螺旋兩條互補(bǔ)鏈渙散而分開成為單鏈，從而造成DNA理化性質(zhì)及生物學(xué)性質(zhì)發(fā)生變化，這種現(xiàn)象稱為DNA變性(denaturation)。引發(fā)DNA變性原因主要有：①高溫，②強(qiáng)酸強(qiáng)堿，③有機(jī)溶劑等。78/111①增色效應(yīng)(hyperchromiceffect)：指DNA變性后對(duì)260nm紫外光光吸取度增加現(xiàn)象；②粘度減少③生物學(xué)功能喪失或變化。DNA變性后性質(zhì)變化79/111例：變性引發(fā)紫外吸取值變化DNA紫外吸取光譜增色效應(yīng)：DNA變性時(shí)其溶液OD260增高現(xiàn)象。80/111熱變性解鏈曲線：假如在連續(xù)加熱DNA過程中以溫度對(duì)A260（absorbance，A，A260代表溶液在260nm處吸光率）值作圖，所得曲線稱為解鏈曲線。81/111Tm：變性是在一種相稱窄溫度范圍內(nèi)完成，在這一范圍內(nèi)，紫外光吸取值達(dá)成最大值50%時(shí)溫度稱為DNA解鏈溫度，又稱融解溫度(meltingtemperature,Tm)。其大小與G+C含量成正比。目錄82/111DNA復(fù)性與分子雜交將熱變性后DNA溶液遲緩冷卻，在低于變性溫度約25～30℃條件下保溫一段時(shí)間（退火annealing），則變性兩條單鏈DNA能夠重新互補(bǔ)而形成本來雙螺旋構(gòu)造并恢復(fù)原有性質(zhì)。將變性DNA經(jīng)退火處理，使其重新形成雙螺旋構(gòu)造過程，稱為DNA復(fù)性。

83/111兩條起源不一樣單鏈核酸（DNA或RNA），只要它們有大體相同互補(bǔ)堿基次序，經(jīng)退火處理即可復(fù)性，形成新雜種雙螺旋，這一現(xiàn)象稱為核酸分子雜交(hybridization)。核酸雜交能夠是DNA-DNA，也能夠是DNA-RNA雜交。不一樣起源，具有大體相同互補(bǔ)堿基次序核酸片段稱為同源次序(homologoussequence)。84/111DNA-DNA雜交雙鏈分子變性復(fù)性不一樣起源DNA分子DNA-DNA雜交示意圖85/111DNA-RNA雜交示意圖86/111在核酸雜交分析過程中，常將已知次序核酸片段用放射性同位素或生物素進(jìn)行標(biāo)識(shí)。帶有一定標(biāo)識(shí)已知次序核酸片段稱為探針（probe）。利用核酸分子雜交，能夠確定或?qū)ふ也灰粯游锓N中具有同源次序DNA或RNA片段。87/111一、酶概念酶是生物細(xì)胞產(chǎn)生、具有催化能力生物催化劑。酶具有一般催化劑特性：1.只能進(jìn)行熱力學(xué)上允許進(jìn)行反應(yīng)；2.能夠縮短化學(xué)反應(yīng)達(dá)到平衡時(shí)間，而不變化反應(yīng)平衡點(diǎn)；3.通過減少活化能加快化學(xué)反應(yīng)速度。酶88/111二、酶催化特點(diǎn)1.高效性：一般要高出非生物催化劑催化活性106~1013倍。2.專一性：酶對(duì)底物具有嚴(yán)格選擇性。3.需要合適條件。89/111六大酶類特性①氧化還原酶：催化氧化還原反應(yīng)酶。反應(yīng)通式:AH2+BA+BH2

如琥珀酸脫氫酶、醇脫氫酶、多酚氧化酶等。②轉(zhuǎn)移酶：催化分子間基團(tuán)轉(zhuǎn)移酶。反應(yīng)通式:AR+BA+BR

如谷丙轉(zhuǎn)氨酶、膽堿轉(zhuǎn)乙酰酶等。③水解酶：催化水解反應(yīng)酶。反應(yīng)通式:AB+H20A0H+BH

如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。④裂解酶：催化非水解地除去底物分子中基團(tuán)及其逆反應(yīng)酶。反應(yīng)通式:ABA+B

如草酰乙酸脫羧酶、碳酸酐酶等。三、酶分類90/111⑤異構(gòu)酶：催化分子異構(gòu)反應(yīng)酶。反應(yīng)通式:AB如葡糖磷酸異構(gòu)酶、磷酸甘油酸磷酸變位酶等。⑥合成酶：與ATP一種焦磷酸鍵斷裂相偶聯(lián),催化兩個(gè)分子合成一種分子酶。反應(yīng)通式:A+B+ATPAB+ADP+Pi。如天冬酰氨合成酶、丙酮酸羧化酶等。91/111三、酶分類酶單純酶結(jié)合酶（全酶）=酶蛋白+輔因子輔因子輔酶：與酶蛋白結(jié)合得比較松小分子有機(jī)物。輔基：與膜蛋白結(jié)合得緊密小分子有機(jī)物。金屬激活劑：金屬離子作為輔助因子。酶催化專一性主要決定于酶蛋白部分，輔因子一般是作為電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)載體。92/111四、酶構(gòu)造與功能關(guān)系必需基團(tuán)：這些基團(tuán)若經(jīng)化學(xué)修飾使其變化，則酶活性喪失?；钚圆课唬好阜肿又兄苯优c底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)部位。必需基團(tuán)活性部位活性中心外必需基團(tuán)：維持酶空間構(gòu)造結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)專一性催化性質(zhì)酶活性部位構(gòu)造是酶作用機(jī)理構(gòu)造基礎(chǔ)。93/111底物活性中心以外必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心目錄94/111五、酶作用機(jī)制酶催化作用減少活化能1、中間產(chǎn)物學(xué)說S+EESE+P底物酶中間產(chǎn)物酶產(chǎn)物95/1112、酶專一性假說“鎖鑰學(xué)說”（Fischer，1890）：酶活性中心構(gòu)造與底物構(gòu)造互相吻合，緊密結(jié)合成中間絡(luò)合物。誘導(dǎo)嵌合學(xué)說（Koshland，1958）：酶活性中心構(gòu)造有一定靈活性，當(dāng)?shù)孜铮せ顒┗蛞种苿┡c酶分子結(jié)合時(shí)，酶蛋白構(gòu)象發(fā)生了有助于與底物結(jié)合變化，使反應(yīng)所需催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)正確地排列和定向，轉(zhuǎn)入有效作用位置，這樣才能使酶與底物完全吻合，結(jié)合成中間產(chǎn)物。96/111抑制劑對(duì)酶作用影響——使酶必需基團(tuán)或活性部位中基團(tuán)化學(xué)性質(zhì)變化而減少酶活力甚至使酶失活物質(zhì)，稱為抑制劑（I）。1.不可逆抑制作用：抑制劑與酶結(jié)合（共價(jià)鍵）是不可逆。S+EESE+P+I↓EI97/1112、可逆抑制作用：抑制劑與酶結(jié)合是可逆。抑制程度是由酶與抑制劑之間親和力大小、抑制劑濃度以及底物濃度決定。1）競爭性抑制作用，是指抑制劑構(gòu)造和底物相同，能和底物競爭酶活性中心結(jié)合位點(diǎn)，使酶不能與底物結(jié)合，而使酶活性下降，如圖。提升底物濃度可解除競爭性抑制98/111競爭性抑制作用：抑制劑和底物競爭與酶結(jié)合。特點(diǎn)：1）抑制劑和底物競爭酶結(jié)合部位S+EESE+P+I↑↓EI2）抑制程度取決于I和S濃度以及與酶結(jié)合親和力大小。3）競爭性抑制劑構(gòu)造與底物構(gòu)造十分相同。99/111非競爭性抑制作用，如圖，抑制劑構(gòu)造和底物