首都師范大學考研生化知識點

首都師范大學考研生化知識點

《生物化學》

1.1本章知識點串講

1、糖類的作用、元素組成、化學本質(zhì)、命名及分類

作用：能源物質(zhì)、結(jié)構成分、信息分子、轉(zhuǎn)變成其他物質(zhì)。

元素組成：C、H、0

化學本質(zhì)：多羥基酮或者多羥基醛

命名及分類：單糖、寡糖和多糖

2、單糖的結(jié)構、性質(zhì)及其衍生物

單糖的結(jié)構：鏈狀結(jié)構，環(huán)狀結(jié)構等。（一般不作為考點出現(xiàn)）

單糖的性質(zhì)：

物理性質(zhì)：旋光性（了解一下），甜度，溶解度。

化學性質(zhì)：書中共涉及9種化學變化。

1）單糖的氧化：醛糖含有游離的醛基，具有很好的還原性。

被弱氧化劑氧化：醛糖酸。（見教材）

被強氧化劑氧化：醛糖二酸。

2）單糖的還原：還原后生成糖醇。

3）形成糖豚（見教材）

4）形成糖酯與糖酸、糖昔（見教材）

5）單糖脫水

3、其他糖類（單糖衍生物、寡糖、多糖等）

肽聚糖：（教材P51）青霉素抑菌的作用機理。

1.2本章重難點總結(jié)

1、單糖的性質(zhì)（尤其是化學性質(zhì)）

2.1本章知識點串講

天然脂肪酸的結(jié)構特點：骨架的碳原子數(shù)都是偶數(shù)個，這是因為生物

體內(nèi)脂肪酸是以二碳單位（CoA：乙酰形式）從頭合成的。

3.1本章知識點串講

1、氨基酸一一蛋白質(zhì)的構件分子

（1）蛋白質(zhì)水解：酸水解、堿水解、酶水解（掌握三種具體水解方

法及優(yōu)缺點）（見教材P123）

（2）氨基酸在中性PH時，含有一個正電荷和一個負電荷，稱為兼性

離子。

2、氨基酸的分類

（1）按照R基的化學機構將20種常見氨基酸分為：脂肪族，芳香族

和雜環(huán)族三類

A、脂肪族氨基酸：中性氨基酸含羥基或硫氨基酸酸性氨基酸及

其酰胺堿性氨基酸

B、芳香族氨基酸C、雜環(huán)族氨基酸

（2）按照R基的極性性質(zhì)，20種常見氨基酸分為：非極性R基氨基

酸、不帶電荷的極性R基氨基酸、帶正電荷的R基氨基酸、帶負電荷的R

基氨基酸。

3、氨基酸的酸堿化學

氨基酸的兼性離子形式（見教材P130）

氨基酸的解離：氨基酸是一類兩性電解質(zhì)

氨基酸的解離常數(shù)（重點）

（3）氨基酸的等電點：某一氨基酸處于靜電荷為0時的pH。（pl）

對于側(cè)鏈不解離的中性氨基酸：pl=l/2（pKal+pKa2）

（4）氨基酸的甲醛滴定甲醛的作用（重點）

4、氨基酸的化學反應

（1）a-氨基參加的反應（4類）（見教材P135）

（2）a-竣基參加的反應（4類）（見教材P138）

（3）a-氨基和a-竣基共同參加的反應（2類）（見教材P139）

（4）側(cè)鏈R基參加的反應

蛋白質(zhì)的化學修飾：在較溫和的條件下，以可控制的方式使蛋白質(zhì)與

某種試劑（稱化學修飾劑）起特異反應，以引起蛋白質(zhì)中個別氨基酸側(cè)鏈

或功能團發(fā)生共價化學改變。

5、氨基酸的光學活性和光譜性質(zhì)

蛋白質(zhì)的最大紫外吸收在280nm波長處

核磁共振（NMR）是一項涉及在外磁場存在下某些原子核吸收射頻能

量的波譜技術。

6、氨基酸混合物的分析分離（見教材P148）

（1）分配層析法的一般原理（2）分配柱層析（3）紙層析（4）薄層

層析（5）離子交換層析

（6）氣液層析（7）高效液相層析（HPLC）

3.2本章重難點總結(jié)

（1）氨基酸的書寫，氨基酸的分類及氨基酸的化學性質(zhì)。

（2）氨基酸的分離

4.1本章知識點串講

1、蛋白質(zhì)通論

（1）蛋白質(zhì)的化學組成和分類

蛋白質(zhì)的平均含氮量為16%,凱氏定氮法測定蛋白質(zhì)含量：

蛋白質(zhì)含量=蛋白氮*6.25

（2）名詞：單純蛋白，綴合蛋白

（3）蛋白質(zhì)結(jié)構的組織層次：

一級結(jié)構：多肽鏈的氨基酸序列

二級結(jié)構：多肽鏈借助氫鍵排列成自己特有的a螺旋和B折疊股片段。

三級結(jié)構：多肽鏈借助各種非共價鍵（非共價力）彎曲、折疊成具有

特定走向的緊密球狀構象。四級結(jié)構：寡聚蛋白質(zhì)中各亞基之間在空間

上的相互關系和結(jié)合方式。

（4）蛋白質(zhì)功能具有多樣性

2、肽

（1）肽和肽鍵的結(jié)構藥三酮、雙縮胭反應（見教材P166）

3、蛋白質(zhì)一級結(jié)構的測定

（1）蛋白質(zhì)測序的策略（測定蛋白質(zhì)的一級結(jié)構，要求樣品必須是

均一的，純度應在97%以上）（見教材P168）

（2）N-末端和C-末端氨基酸殘基的鑒定

A、N-末端分析（見教材P169）

a二硝基氟苯法（DNFB）

b丹磺酰氯法（DNS）

c苯異硫鼠酸酯法（PITC）

d氨肽酶法

B、C-末端分析（見教材P170）

a助解法

b還原法

c竣肽酶法（目前常見的4種竣肽酶：A、B、C、Y）

（3）二硫橋的斷裂

（4）氨基酸組成的分析

（5）多肽鏈的部分裂解和肽段混合物的分離純化

A酶裂解法

B化學裂解法

（6）肽段氨基酸序列的測定

AEdman化學降解法

B酶降解法

C質(zhì)譜法

D根據(jù)核昔酸序列的推定法

（7）肽段在多肽鏈中次序的決定

（8）二硫橋位置的確定

4.2本章重難點總結(jié)

1、蛋白質(zhì)結(jié)構的組織層次2、蛋白質(zhì)一級結(jié)構的測定

5.1本章知識點串講

1、研究蛋白質(zhì)構象的方法：NMR

2、穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構的作用力

穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱非

共價鍵或次級鍵，包括氫鍵、范德華力、疏水作用和鹽鍵（離子鍵）。

（1）氫鍵：穩(wěn)定蛋白質(zhì)二級結(jié)構的主要作用力

（2）范德華力（范德華相互作用）：定向、誘導和分散。

（3）疏水作用（燧效應）

水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內(nèi)

部，這一現(xiàn)象為疏水作用或疏水效應。

（4）鹽鍵

（5）二硫鍵

3、二級結(jié)構：多肽鏈折疊的規(guī)則方式

在能量平衡中，蛋白質(zhì)主鏈的折疊產(chǎn)生由氫鍵維系的有規(guī)則的構象,

稱為二級結(jié)構。常見的二級結(jié)構元件：a螺旋，B折疊片，B轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷

曲等。（見教材p207）

4、超二級結(jié)構和結(jié)構域

（1）超二級結(jié)構

A在蛋白質(zhì)分子中特別是在球狀蛋白質(zhì)分子中經(jīng)?？梢钥吹接扇舾?/p>

相鄰的二級結(jié)構元件（主要是a螺旋和B折疊片）組合在一起，彼此相互

作用，形成種類不多的、有規(guī)則的二級結(jié)構組合或二級結(jié)構串，在多蛋白

質(zhì)中充當三級結(jié)構的構件，稱為超二級結(jié)構。

B超二級結(jié)構的基本組合形式：aa、BaB、BB（見教材p222）

（2）結(jié)構域

A概念：多肽鏈在二級結(jié)構或超二級結(jié)構的基礎上形成三級結(jié)構的局

部折疊區(qū)，它是相對獨立的緊密球狀實體，成為結(jié)構域。

B類型：（見教材p223）

5、球狀蛋白質(zhì)與三級結(jié)構

（1）球狀蛋白質(zhì)的分類（簡單了解見教材224）

（2）球狀蛋白質(zhì)的三維結(jié)構特征（簡單了解見教材228）

（3）三級結(jié)構是指由二級結(jié)構元件構建成的總?cè)S結(jié)構，包括一級

結(jié)構中相距遠的肽段之間的幾何相互關系和側(cè)鏈在三維空間中彼此間的

相互關系。

6、蛋白質(zhì)折疊和結(jié)構預測

（1）蛋白質(zhì)變性

A概念：天然蛋白質(zhì)分子受到某些物理因素如熱、紫外線照射、高壓

和表面張力等或化學因素如有機溶劑、酸、堿等的影響時;生物活性喪失，

溶解度降低，不對稱性增高以及其他的物理化學常數(shù)發(fā)生改變，這種過程

稱為蛋白質(zhì)變性。

B變性的實質(zhì)：蛋白質(zhì)分子中的次級鍵被破壞，引起天然構象解體。

（變形不涉及共價鍵的破裂，一級結(jié)構仍然完好。）

C變性過程中發(fā)生的現(xiàn)象：生物活性喪失；一些側(cè)鏈基團暴露；一些

物理化學性質(zhì)改變；生物化學性質(zhì)改變。

D變性劑：尿素和鹽酸服，能與多肽主鏈競爭氫鍵，因此破壞蛋白質(zhì)

的二級結(jié)構。

十二烷基磺酸鈉（SDS）也是去污劑。

E蛋白質(zhì)復性：當變性因素除去后，變性蛋白質(zhì)又可重新回復到天然

構象，這一現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)復性。

（2）蛋白質(zhì)結(jié)構的預測

蛋白質(zhì)的三維機構是由一級序列決定的。

7、亞基締合和四級結(jié)構

（1）有關概念：

球狀蛋白質(zhì)通過非共價鍵彼此締合在一起，締合形成聚集體的方式構

成蛋白質(zhì)的四級結(jié)構。四級結(jié)構的蛋白質(zhì)中每個球狀蛋白質(zhì)稱為亞基。

亞基一般是一條多肽鏈。亞基也稱為單體。由兩個亞基組成的稱為二聚

體蛋白。由4個亞基組成的稱為四聚體蛋白。

（2）四級締合的驅(qū)動力

穩(wěn)定四級結(jié)構的作用力與穩(wěn)定三級結(jié)構的作用力相同，為：范德華力、

氫鍵、離子鍵和疏水作用。

（3）四級締合在結(jié)構和功能上的優(yōu)越性A增強結(jié)構穩(wěn)定性B提

高遺傳經(jīng)濟性和效率

C使催化基團匯集在一起D具有協(xié)同性和別構效應

（4）概念

多亞基蛋白質(zhì)一般具有多個結(jié)合部位，結(jié)合在蛋白質(zhì)分子的特定部位

上的配體對該分子的其他部位所產(chǎn)生的影響稱為別構效應。別構效應分為

同促效應和異促效應。

同促效應發(fā)生作用的部位是相同的，也即一種配體的結(jié)合對在其他同

種部位的同種配體的親和力影響，這種影響一般是使親和力加強。

異促效應發(fā)生作用的部位是不同的，也即活性部位的結(jié)合行為將受到

別構部位與效應物結(jié)合的影響。

5.2本章重難點總結(jié)

蛋白質(zhì)結(jié)構層次的相關概念。

6.1本章知識點串講

1、肌紅蛋白的結(jié)構與功能(了解)

2、血紅蛋白的結(jié)構與功能

(1)血紅蛋白的主要功能就是在血液中結(jié)合并轉(zhuǎn)運氧氣。

(2)Bohr效應的重要生理意義。(p264)

當血流經(jīng)組織特別是流經(jīng)代謝迅速的肌肉時由于這里的PH較低，C02

濃度較高，因此有利于血紅蛋白釋放氧氣，使組織比單純的氧分壓降低獲

得更多的氧，而氧的釋放又促使血紅蛋白與H+和C02的結(jié)合，以補償由

于組織呼吸形成的C02所引起的PH降低，起著緩沖血液PH的作用。當

血液流經(jīng)肺部時，由于肺部氧分壓較高，有利于血紅蛋白與氧結(jié)合并因此

促進了H+和C02的釋放，同時C02的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。

7.1本章知識點串講

1、蛋白質(zhì)的酸堿性質(zhì)

蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)。在沒有其他鹽類干擾時，蛋白質(zhì)質(zhì)子供體基團

解離出來的質(zhì)子數(shù)與質(zhì)子受體基團結(jié)合的質(zhì)子數(shù)相等時的pH稱為等離子

點。

2、蛋白質(zhì)的分子大小與形狀（見教材291）

（1）根據(jù)化學組成測定最低相對分子質(zhì)量

（2）沉降分析法測定相對分子質(zhì)量：利用超速離心機。

（3）凝膠過濾法測定相對分子質(zhì)量

（4）SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳法測定相對分子質(zhì)量

蛋白質(zhì)顆粒在各種介質(zhì)包括聚丙烯酰胺凝膠中電泳時，它的遷移率決

定于它所帶的凈電荷以及分子大小和形狀等因素。如果在聚丙烯酰胺凝膠

系統(tǒng)中加入陰離子去污劑SDS和少量疏基乙醇，蛋白質(zhì)分子的電泳遷移率

主要取決于它的相對分子質(zhì)量，而與原來所帶的電荷和分子形狀無關。

3、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)與蛋白質(zhì)的沉淀

（1）蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)溶液屬于膠體系統(tǒng)。

（2）蛋白質(zhì)的沉淀：蛋白質(zhì)在溶液中的穩(wěn)定是相對的，有條件的。

沉淀蛋白質(zhì)的方法有以下幾種：（見教材P300）

A鹽析法：一般不引起蛋白質(zhì)變性

B有機溶劑沉淀法

C重金屬鹽沉淀法

D生物堿試劑和某些酸類沉淀法

E加熱變性沉淀法

4、蛋白質(zhì)分離純化的一般原則

蛋白質(zhì)純化的總目標是增加制品的純度或比活，以增加單位蛋白質(zhì)重

量中所要蛋白質(zhì)的含量或生物活性。分離純化蛋白質(zhì)的一般程序：前處

理、粗分級處理、細分級處理。

5、蛋白質(zhì)的分離純化方法（見教材p301）

（1）根據(jù)分子大小不同的純化方法

A透析和過濾

透析是利用蛋白質(zhì)分子不能透過半透膜的性質(zhì)，使蛋白質(zhì)和其他小分

子物質(zhì)如無機鹽、單糖等分開。

過濾或超濾：利用壓力或離心力，強行使水和其他小分子溶質(zhì)通過半

透膜，而蛋白質(zhì)被截留在膜上，以達到濃縮和脫鹽的目的。

B密度梯度（區(qū)帶）離心

蛋白質(zhì)在具有密度梯度的介質(zhì)中離心時，質(zhì)量和密度大的顆粒沉降得

快。

C凝膠過濾：根據(jù)分子大小分離蛋白質(zhì)

（2）利用溶解度差別的純化方法

影響蛋白質(zhì)溶解度的外部因素：溶液的PH,離子強度，介電常數(shù)，溫

度

A等電點沉淀和PH控制

蛋白質(zhì)處于等電點時.，其凈電荷為0,由于相鄰蛋白質(zhì)分子之間沒有

靜電斥力而趨于聚集沉淀，因此在其他條件相同時，它的溶解度達到最低

點。

B蛋白質(zhì)的鹽溶和鹽析

中性鹽可以增加蛋白質(zhì)的溶解度，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。

當溶液的離子強度達到一定數(shù)值時，蛋白質(zhì)溶解度開始下降，并從水

中沉淀出來，這種現(xiàn)象稱為鹽析。

C有機溶劑分級分離法

D溫度對蛋白質(zhì)溶解度的影響

（3）根據(jù)電荷不同的純化方法

A電泳：在外電場的作用下，帶點顆粒將向著與其電性相反的電極移

動

B聚丙烯酰胺凝膠電泳（PAGE）

C毛細管電泳

D等電聚焦（IEF）

E層析聚焦

F離子交換層析

（4）利用選擇性吸附的純化方法

（5）利用對配體的特異生物學親和力的純化方法

（6）高效液相層析和快速蛋白質(zhì)液相層析

6、蛋白質(zhì)的含量測定與純度鑒定

（1）蛋白質(zhì)含量測定凱氏定氮法，雙縮胭法等。

（2）蛋白質(zhì)純度的鑒定

7.2本章重難點總結(jié)

蛋白質(zhì)分離純化的方法

（這一部分內(nèi)容和實驗本身緊密相關，是考試的重中之重）

8.1本章知識點串講

1、酶催化作用的特點

酶作為生物催化劑的特點：

A酶易失活B酶具有很高的催化效率C酶具有高度專一性D酶活

性受到調(diào)節(jié)和控制（具體調(diào)節(jié)方式見教材P322）

2、酶的化學本質(zhì)及組成

（1）酶的化學本質(zhì):有催化活性的RNA和蛋白質(zhì)

不能說所有的蛋白質(zhì)都是酶，只有具有催化作用的蛋白質(zhì)，才稱為酶。

（2）酶的化學組成

從化學組成來看，酶分為單純蛋白質(zhì)和綴合蛋白質(zhì)。

屬于綴合蛋白質(zhì)的酶類，除了蛋白質(zhì)外，還要結(jié)合一些對熱穩(wěn)定的非

蛋白質(zhì)小分子物質(zhì)或金屬離子，前者稱為脫輔酶，后者稱為輔因子。全酶

=脫輔酶+輔因子。

酶的輔因子，包括金屬及有機化合物，根據(jù)他們與脫輔酶結(jié)合的松緊

程度不同，可分為兩類，輔酶和輔基。輔酶指與脫輔酶結(jié)合比較松弛的

小分子有機物，通過透析方法可以除去，如輔酶I和輔酶II等。

輔基是以共價鍵和脫輔酶結(jié)合，不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的

化學處理才能與蛋白質(zhì)分開，如FAD等。

注意事項見教材（p324）

3酶的命名和分類（簡單了解）

4酶的專一性

（1）酶的專一性：結(jié)構專一性和立體異構專一性

（2）關于酶作用專一性的假說

誘導契合假說：當酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子誘導,

其構象發(fā)生有利于底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合進行反

應。

5、酶的活力測定和分離純化

（1）酶活力的測定

A酶活力：酶催化某一化學反應的能力，酶活力的大小可以用在一定

條件下所催化的某一化學反應的反應速率來表示，兩者呈線性關系。

B酶的活力單位（U）（見教材p336）

酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力單位表示，即酶單位（U）。

酶單位：在一定條件下，一定時間內(nèi)將一定量的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需

的酶量。（U/g,U/ml）

1961年,國際單位IU,HU=lumol/min

1976年，國際單位KatlKat=lmol/s

C酶的比活力：每mg蛋白質(zhì)所含的酶活力單位數(shù)，對于同一種酶來

說，比活力越大表示酶的純度越高。比活力=活力U/mg蛋白=總活力U/

總蛋白mg

D酶活力的測定方法（見教材p336）

（2）酶的分離和純化

生物細胞產(chǎn)生的酶有兩類：胞外酶、胞內(nèi)酶

胞外酶比胞內(nèi)酶更容易分離純化。

根據(jù)酶的特點在分離純化中應注意一下幾點：（見教材P338）

選材、破碎、抽提、分離及純化、結(jié)晶、保存

6、核酶（簡單了解）

RNaseP是催化tRNA前體5'端成熟的內(nèi)切核酸酶，是由RNA和蛋白

質(zhì)兩部分組成。

7、抗體酶（簡單了解）

抗體酶是一種具有催化能力的蛋白質(zhì)，其本質(zhì)上是免疫球蛋白

8、酶工程簡介（簡單了解）

固定化酶：將水溶性酶用物理或化學方法處理，使之成為不溶于水的,

但仍具有酶活性的狀態(tài)。

生物酶工程：是酶學和以DNA重組技術為主的現(xiàn)代分子生物學技術相

結(jié)合的產(chǎn)物。

8.2本章重難點總結(jié)

酶的化學組成及酶活力單位。

9.1本章知識點串講

1、化學動力學基礎

（1）反應速率及其測定

瞬時反應速率

（2）反應分子數(shù)和反應級數(shù)

A反應分子數(shù)：在反應中真正相互作用的分子數(shù)

B反應級數(shù)：根據(jù)實驗結(jié)果，整個化學反應的速率服從哪種分子反應

速率方程式，則這個反應即為幾級反應。

反應級數(shù)表示反應速率與反應物濃度之間關系的問題。

2、底物濃度對酶反應速率的影響

（1）中間絡合物學說

內(nèi)容：當?shù)孜餄舛容^低時，反應速率與底物濃度的關系呈正比關系，

表現(xiàn)為一級反應，隨著底物濃度的增加，反應速率不再按比例升高，反應

表現(xiàn)為混合級反應。當?shù)孜餄舛冗_到相當高時，底物濃度對反應速率影響

變小，最后反應速率與底物濃度幾乎無關，反應達到最大速率(Vmax),

表現(xiàn)為零級反應。酶底物中間絡合物學說認為當酶催化某一化學反應時;

酶首先和底物結(jié)合生成中間復合物(ES),然后生成產(chǎn)物P,并釋放出酶。

S+E==ES==P+E

(2)酶促反應的動力學方程式

A米氏方程式的推導(見教材p356)

v=Vmax[S]/(Km+[S])

這個方程稱為Michaelis-Menten方程，是在假定存在一個穩(wěn)態(tài)反應條

件下推導出來的，其中Km值稱為米氏常數(shù)，Vmax是酶被底物飽和時的

反應速度，⑸為底物濃度。由此可見Km值的物理意義為反應達到l/2Vmax

的底物濃度，單位一般為mol/L,只由酶的性質(zhì)決定，而與酶的濃度無關。

可用Km的值鑒別不同的酶。當?shù)孜餄舛确浅４髸r，反應速度接近于一個

恒定值。

B米氏常數(shù)和Vmax的意義

Km是酶的一個特性常數(shù)，Km的大小只與酶的性質(zhì)有關，而與酶的濃

度無關。Km值隨測定的底物、反應的溫度、PH及離子強度而改變。

①當v=Vmax/2時，Km=[S]o因此，Km等于酶促反應速度達最大值一

半時的底物濃度。

②當k-l>>k+2時,Km=k-l/k+l=Kso因此,Km可以反映酶與底

物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越

小。

③Km可用于判斷反應級數(shù):當[S]<0.01Km時,v=(Vmax/Km)[S],

反應為一級反應，即反應速度與底物濃度成正比；當⑸>100Km時，v

=Vmax,反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關；當

0.01Km<[S]<100Km時，反應處于零級反應和一級反應之間，為混合級

反應。

④Km是酶的特征性常數(shù)：在一定條件下，某種酶的Km值是恒定的,

因而可以通過測定不同酶(特別是一組同工酶)的Km值，來判斷是否為

不同的酶。

⑤Km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，Km

值最小者，為該酶的最適底物。⑥Km可用來確定酶活性測定時所需的底

物濃度：當⑸=10Km時，v=91%Vmax,為最合適的測定酶活性所需的底

物濃度

⑦Vmax可用于酶的轉(zhuǎn)換數(shù)的計算：當酶的總濃度和最大速度已知時，

可計算出酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分

子數(shù)。

3、酶的抑制作用

(1)概念：由于酶的必需基團化學性質(zhì)的改變，但酶未變性，而引

起酶活力的降低或喪失而稱為抑制作用。

(2)抑制作用的類型

A不可逆的抑制作用：抑制劑與酶的必需基團以共價鍵結(jié)合而引起酶

活力喪失，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復活，稱為不

可逆抑制。

B可逆的抑制作用：抑制劑與酶以非共價鍵結(jié)合而引起酶活力降低或

喪失，能用物理方法除去抑制劑而使酶復活，這種抑制作用是可逆的稱為

可逆抑制。

根據(jù)可逆抑制劑與底物的關系，可逆抑制分為三種類型：競爭性抑制、

非競爭性抑制、反競爭性抑制

（3）可逆抑制作用動力學（了解見教材p370）

（4）一些重要的抑制劑（了解見教材p373）

4、影響酶反應的因素（見教材p378）

溫度PH激活劑

9.2本章重難點總結(jié)

1、米氏方程的推導及應用

2、酶的抑制作用類型

10.1本章知識點串講

1、酶的活性部位

（1）酶活性部位的特點

某些特異氨基酸集中的區(qū)域，即與酶活力直接相關的區(qū)域稱為活性部

位或活性中心。

活性部位分為：結(jié)合部位和催化部位。前者負責與底物結(jié)合，決定酶

的專一性，后者負責催化底物鍵的斷裂形成新鍵，決定酶的催化能力。輔

酶分子或輔酶分子上的某一部分結(jié)構，往往也是酶活性部位組成部分。

A活性部位在酶分子的總體中只占相當小的部分

B酶的活性部位是一個三維實體

C誘導契合(重點)

D酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內(nèi)。

E底物通過次級鍵較弱的力結(jié)合到酶上。

F酶活性部位具有柔性或可運動性。

誘導契合(induced-fit)：酶的活性部位并不是和底物的形狀正好互補

的，而是在酶和底物的結(jié)合過程中，底物分子或酶分子，有時是兩者的構

象同時發(fā)生了一定的變化后才互補的，這時催化基團的位置也正好在所催

化底物鍵的斷裂和即將生成鍵的合適位置。這個動態(tài)的辨認過程稱為誘導

契合。

(2)研究酶活性部位的方法

A側(cè)鏈基團的化學修飾法

非特異性共價修飾

特異性共價修飾

親和標記法

B其他方法(簡要了解見教材p386)

2、酶催化反應的獨特性質(zhì)(見教材p388)

3、影響酶催化效率的有關因素

(1)底物和酶的鄰近效應和定向效應

A鄰近效應：酶與底物形成中間復合物以后，使底物和底物之間，酶

的催化基團與底物之間結(jié)合于同一分子而使有效濃度得以極大的提高，從

而使反應速率大大增加的一種效應。

B定向效應是指反應物的反應基團之間和酶的催化基團與底物的反應

基團之間的正確取位產(chǎn)生的效應。

(2)底物的形變和誘導契合

(3)酸堿催化

通過瞬時的向反應物提供質(zhì)子或從反應物接受質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)，加

速反應的一類催化機制。

(4)共價催化又稱親核催化，或親電子催化，在催化時，親核

催化劑或親電子催化劑能分別放出電子或汲取電子并作用于底物的缺電

子中心或負電子中心，迅速形成不穩(wěn)定的共價中間復合物，降低反應活化

能，使反應加速。

(5)金屬離子催化

(6)多元催化和協(xié)同效應

(7)活性部位微環(huán)境的影響

4、酶催化反應機制的實例(見教材p394)

5、酶活性的調(diào)節(jié)控制

(1)別構調(diào)控(allostericregulation)

酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價結(jié)合后發(fā)生構象的

改變，進而改變酶活性狀態(tài)，稱為別構調(diào)控。具有這種調(diào)節(jié)作用的酶稱為

別構酶。凡能使酶分子發(fā)生別構作用的物質(zhì)稱為效應物或別構劑，通常為

小分子代謝物或輔因子。

導致酶活性增加的物質(zhì)稱為正效應物或別構激活劑，反之為負效應物

或別構抑制劑。

別構酶的性質(zhì)：一般都是寡聚酶，通過次級鍵由多亞基構成。

（2）酶原的激活：由無活性狀態(tài)轉(zhuǎn)變成活性狀態(tài)是不可逆的

（3）可逆的共價修飾：通過共價調(diào)節(jié)酶進行

6、同工酶

概念：催化相同的化學反應，但其蛋白質(zhì)分子結(jié)構、理化性質(zhì)和免疫

能力等方面都存在明顯差異的一組酶。10.2本章重難點總結(jié)

1、酶活性部位的特點

2、影響酶催化效率的有關因素

11.1本章知識點串講

1、維生素概論

（1）已知絕大多數(shù)維生素作為酶的輔酶或輔基的組成成分。

（2）維生素的分類

根據(jù)溶解性質(zhì)分為：脂溶性和水溶性

脂溶性：維生素A、D、E、K等。

水溶性：維生素Bl、B2、煙酸和煙酰胺、B6、泛酸、生物素、葉酸、

B12和維生素C等。

2、水溶性維生素

（1）維生素PP和煙酰胺輔酶

維生素PP包括煙酸和煙酰胺。

在體內(nèi)煙酰胺與核糖、磷酸、腺喋吟組成脫氫酶的輔酶，只要是煙酰

胺腺喋吟二核甘酸（NAD+,輔酶I）和煙酰胺腺喋吟二核昔磷酸（NADP+,

輔酶II),其還原形式為NADH、NADPHo

(2)維生素B2和黃素輔酶

維生素B2又名核黃素。在體內(nèi)核黃素是以黃素單核昔酸(FMN)和

黃素腺喋吟二核甘酸(FAD)形式存在，是生物體內(nèi)一些氧化還原酶(黃

素蛋白)的輔基，與蛋白部分結(jié)合很牢。

(3)泛酸和輔酶A

泛酸是輔酶A和磷酸泛酰疏基乙胺的組成成分，輔酶A是泛酸的主要

活性形式，簡寫為CoA

(4)維生素B6：包括叱哆醇、哦哆醛、叱哆胺。

11.2本章重難點總結(jié)

了解維生素及輔酶的相關概念

12.1本章知識點串講

1、核酸的種類和分布

(1)脫氧核糖核酸(DNA)

A分布：原核細胞DNA集中在核區(qū)，真核細胞DNA分布在核內(nèi)，線

粒體，葉綠體等細胞器也含有DNAo病毒有且只有DNA或RNAo

B原核生物染色體DNA、質(zhì)粒DNA、真核生物細胞器DNA：環(huán)狀雙鏈

真核生物DNA：線性

質(zhì)粒：染色體外基因，它們能夠自主復制，并給出附加的性狀。

(2)核糖核酸(RNA)

A分類：tRNA、mRNA、rRNA

原核生物信使RNA結(jié)構簡單，由于功能相近的基因組成操縱子作為一

個轉(zhuǎn)錄單位，產(chǎn)生多順反子mRNA。真核生物信使RNA結(jié)構復雜，有5'

端帽子和3'poly（A）尾巴，以及非翻譯區(qū)調(diào)控序列，但功能相關的基因

不形成操縱子，不產(chǎn)生多順反子mRNA。

2、核酸的生物功能

（1）DNA是主要的遺傳物質(zhì)

（2）RNA參與蛋白質(zhì)的生物合成

（3）RNA功能具有多樣性

12.2本章重難點總結(jié)

核酸的分類及功能

13.1本章知識點串講

核酸的基本組成單位是核甘酸，核昔酸由一分子磷酸，一分子五碳糖

和一分子含氮堿基組成。五碳糖和含氮堿基合稱為核昔。

1、核昔酸

（1）堿基

A喀咤堿（C、T、U）

B喋吟堿（A、G）

C稀有堿基：大部分都是甲基化堿基

（2）核昔

核昔是一種糖昔，由戊糖和堿基縮合而成。糖與堿基之間以糖背鍵相

連。糖與堿基之間的連鍵是N-C鍵，一般稱之為N-糖昔鍵。

假尿喀咤核昔的結(jié)構很特殊，C-糖昔鍵。

（3）核昔酸（共8種）

2、核酸的共價結(jié)構(核酸的一級結(jié)構，通常指核酸的核昔酸序列)

(1)核酸中核昔酸的連接方式：磷酸二酯鍵

(2)DNA的一級結(jié)構：

A由4中脫氧核昔酸通過3'、5'磷酸二酯鍵連接起來的直線形或環(huán)

形多聚體。

B真核生物與原核生物基因的比較

原核的基因是連續(xù)的，無內(nèi)含子，功能相關的基因組成操縱子，有共

同的調(diào)節(jié)和控制序列，調(diào)控序列所占比例較小，很少重復序列。

真核生物的基因是斷裂的，有內(nèi)含子，功能相關基因不組成操作子,

調(diào)控序列所占比例大，有大量重復序列。

(3)RNA的一級結(jié)構

原核生物以操縱子作為轉(zhuǎn)錄單位，產(chǎn)生多順反子mRNA,即一條mRNA

鏈上有多個編碼區(qū)，5'端和3'端各有一段非翻譯區(qū)。

真核生物mRNA都是單順反子，5'端有帽子結(jié)構，然后依次是5'非

編碼區(qū)，編碼區(qū)，3'非編碼區(qū)和3'端poly(A)尾巴。其分子內(nèi)有時還

有極少甲基化的堿基。(見教材p484)

poly(A)尾巴的作用：與mRNA從細胞核到細胞質(zhì)的運輸有關。

5'端帽子是一個特殊結(jié)構，帽子結(jié)構通常有三種類型。分別為：0

型、|型和||型。

0型：

I型：

II型:

（三種類型的含義及書寫是重點，見教材P484）

3、DNA的高級結(jié)構

（1）DNA堿基組成的Chargaff規(guī)則：A=TC=GA+C=G+T

A+G=C+T

（2）DNA的二級結(jié)構（DNA分子的雙螺旋結(jié)構模型）

A兩條反向平行的多核昔酸鏈圍繞同一中心軸相互纏繞，兩條鏈均為

右手螺旋。

B喋吟與口密咤堿位于雙螺旋的內(nèi)側(cè),磷酸與核糖在外側(cè),彼此通過3',5'

-I磷酸二酯鍵相連接，形成DNA分子的骨架。

C雙螺旋的平均直徑為2nm,兩個相鄰的堿基對之間相距的高度，即

堿基堆積距離為0.34nm,兩個核甘酸之間的夾角為36°。

D兩條核甘酸鏈依靠彼此堿基之間形成的氫鍵相連系而結(jié)合在一起。

F堿基在一條鏈上的排列順序不受任何限制。

（3）DNA能以多種不同的構象存在：B型、A型、C型、D型、E型

和左手螺旋的Z型。A型和B型是DNA的兩種基本構象,Z型則比較特殊。

比較A型和B型DNA的差異性。（見教材p488）

（4）DNA的三級結(jié)構

A概念：DNA分子通過通過扭曲和折疊所形成的特定構象，包括不同

二級結(jié)構單元間的相互作用、單鏈與二級結(jié)構單元間的相互作用以及DNA

的拓撲特征。超螺旋是DNA三級結(jié)構的一種形式。

BDNA的一些重要拓撲學特性（見教材p491）連環(huán)數(shù)扭轉(zhuǎn)數(shù)超

螺旋數(shù)比連環(huán)差

（5）DNA與蛋白質(zhì)復合物的結(jié)構

A病毒顆粒由核酸和蛋白質(zhì)組成

B真核生物的染色體

在分裂間期，基因組以染色質(zhì)形式存在。染色質(zhì)分為常染色質(zhì)和異染

色質(zhì)。（概念見教材p493）

染色質(zhì)的基本組成單位是核小體

核小體由組蛋白核心和盤繞其上的DNA所構成。核心由組蛋白H2A、

H2B、H3和H4各兩分子組成，是一個八聚體，DNA以左手螺旋在組蛋白

核心上盤繞1.8圈，共146bp。

C真核生物染色體DNA組裝的過程（重點見教材495）

4RNA的高級結(jié)構

（1）tRNA的高級結(jié)構

tRNA的二級結(jié)構都呈三葉草形。三葉草形結(jié)構由氨基酸臂、二氫尿口密

咤環(huán)、反密碼環(huán)、額外環(huán)和T0C環(huán)等5個部分組成。（見教材p496）

氨基酸臂：由7對堿基組成，富含鳥喋吟，末端為CCA,接受活化的

氨基酸。

二氫尿口密咤環(huán)：由8-12個核昔酸組成，具有兩個二氫尿哪咤。

反密碼環(huán)：由7個核昔酸組成、環(huán)中部為反密碼子。

額外環(huán)：由3-18個核昔酸組成。

T@C環(huán)（假尿喀咤核昔-胸腺喀咤核糖核昔環(huán)）：由7個核甘酸組成。

（2）rRNA的高級結(jié)構（了解見教材p498）

13.2本章重難點總結(jié)

13.2.1重難點知識點總結(jié)

1、兩種核酸的結(jié)構

2、相關概念

13.2.2本章重難點例題講解

【例題11簡要敘述真核生物染色體DNA組裝的過程。

解析：

14.1本章知識點串講

1、核酸的水解

（1）酸水解

糖昔鍵和磷酸酯鍵都能被酸水解

（2）堿水解

RNA的磷酸酯鍵易被堿水解，產(chǎn)生核甘酸。DNA的磷酸酯鍵則不易被

堿水解。

（3）酶水解（了解見教材p503）

2、核酸的酸堿性質(zhì)（了解見教材p504）

核酸的堿基、核昔和核甘酸均能發(fā)生解離，核酸的酸堿性質(zhì)與此有關。

（1）堿基的解離

（2）核昔的解離

（3）核昔酸的解離

3、核酸的紫外吸收

紫外吸收是實驗室最常用的定量測定DNA或RNA的方法。（見教材

p507)

核酸的摩爾磷吸光系數(shù)較所含核昔酸單體的摩爾磷吸光系數(shù)要低

40%-50%,單鏈多核甘酸的摩爾磷吸光系數(shù)比雙螺旋結(jié)構多核甘酸的摩爾

磷吸光系數(shù)要高，所以核酸發(fā)生變性時，摩爾磷吸光系數(shù)值升高25%,此

現(xiàn)象稱為增色效應。復性后摩爾磷吸光系數(shù)值又降低，此現(xiàn)象稱為減色效

應。

4、核酸的變性、復性及雜交

（1）變性

A概念：

核酸的變性：核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈，并不涉及共價鍵

的斷裂。

加熱變性使DNA的雙螺旋結(jié)果失去一半時的溫度稱為該DNA的熔解

溫度，用Tm表示。

BDNA的Tm值相關因素

DNA的均一性，G-C含量，介質(zhì)中的離子強度（見教材p509）

（2）復性

變性DNA在適當條件下，又可使兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺

旋結(jié)構，這過程稱復性。

（3）核酸的雜交

核酸雜交可以在液相或固相上進行，目前實驗室中應用最廣的是硝酸

纖維素膜和尼龍膜作支持物進行的雜交。

Southern印跡法：將電泳凝膠上的DNA片段轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上后,

再進行雜交。

雜交必須在在較高的鹽濃度及適當?shù)臏囟龋?8°C）下進行數(shù)小時。

Northern印跡法：將RNA變形后轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上再進行雜交。

Western印跡法：根據(jù)抗體、抗原可以結(jié)合的原理，分析蛋白質(zhì)。

14.2本章重難點總結(jié)

核酸雜交技術

15.1本章知識點串講

1、核酸的分離、提純和定量測定（見教材p513）

（1）DNA的分離

（2）RNA的分離

（3）核酸含量的測定方法

2、核酸的超速離心（見教材p515）

（1）核酸密度的測定

（2）測定DNA中G-C之含量

（3）溶液中核酸構象的研究

（4）用于核酸的制備

3、核酸的凝膠電泳

（1）瓊脂糖凝膠電泳：以瓊脂糖作為支持物

電泳的遷移率決定于以下因素：

核酸分子大小、膠濃度、DNA的構象、電壓、堿基組成、溫度。

瓊脂糖凝膠電泳常用于分析DNAo

（2）聚丙烯酰胺凝膠電泳：以聚丙烯酰胺作為支持物

聚丙烯酰胺一般不含有RNase,用于RNA的分析。

聚丙烯酰胺強度較好，常用垂直板電泳。

4、核酸的核昔酸序列測定

（1）DNA的酶法測序

（2）DNA的化學法測序

基本原理（見教材p518）

（3）RNA的測序

A用酶特異切斷RNA鏈

B用化學試劑裂解RNA

C逆轉(zhuǎn)錄成cDNA

5、DNA聚合酶鏈式反應（PCR）

PCR體外快速擴增DNA的方法。

PCR的實驗原理及方法。（見教材p519）

6、DNA的化學合成（了解見教材p520）

15.2本章重難點總結(jié)

15.2.1重難點知識點總結(jié)

1、核酸的核甘酸序列測定

2、DNA聚合酶鏈式反應（PCR）

15.2.2本章重難點例題講解

【例題11解釋PCR并簡要敘述PCR反應的過程。

解析：

16.1本章知識點串講

1、抗生素的概況

（1）定義：抗生素是微生物代謝過程中產(chǎn)生的，在低濃度下就能抑

制它種微生物的生長和活動，甚至殺死他種微生物的化學物質(zhì)。

（2）常見抗生素

A青霉素：主要抑制革蘭氏陽性細菌。

青霉素的抗菌作用與抑制細胞壁的合稱相關。

B鏈霉素：主要抑制革蘭氏陰性細菌。

革蘭氏陽性細菌與革蘭氏陰性細菌的差異。

2、抗生素的抗菌作用機制（見教材p542）

（1）抑制核酸的合成

（2）抑制蛋白質(zhì)的合成

（3）改變細胞膜的通透性

（4）干擾細胞壁的形成

（5）作用于能量代謝系統(tǒng)和作為抗代謝物

17.1本章知識點串講

1、概述

（1）概念：激素是生物體內(nèi)特殊組織或腺體產(chǎn)生的，直接分泌到體

液中，通過體液運送到特定作用部位，從而引起特殊激動效應（調(diào)節(jié)控制

各種物質(zhì)代謝或生理功能）的一群微量的有機化合物。

（2）化學本質(zhì)：

激素按照化學本質(zhì)可以分為三類：

A含氮激素（蛋白質(zhì)、多肽類激素、氨基酸衍生物激素）

B固醇類激素

C脂肪酸衍生物激素

（3）激素的合成與分泌（見教材p554）（了解）

（4）激素的作用機制（見教材p571）（了解）

（5）激素的分泌調(diào)節(jié)（見教材p582）（了解）

（6）植物激素（見教材p584）（了解）

18.1本章知識點串講

1、生物膜的組成和性質(zhì)

生物膜主要由蛋白質(zhì)、脂質(zhì)和糖類組成，還有水和金屬離子。

（1）膜脂

A膜脂的種類：生物膜內(nèi)的脂質(zhì)有磷脂、膽固醇、糖脂等。（見教材

p590）

B膜脂的多態(tài)性：膜脂是兩親性分子，因此膜脂在水溶液中的溶解度

是很有限的。

（2）膜蛋白：膜周邊蛋白和膜內(nèi)在蛋白

A外周蛋白質(zhì)：易于分離，都溶于水。

B膜內(nèi)在蛋白質(zhì)：主要靠疏水力與膜脂相結(jié)合。

2、生物膜的分子結(jié)構

生物膜是由蛋白質(zhì)、脂質(zhì)和糖類組成的超分子體系。

（1）生物膜中分子間作用力：靜電力、疏水力、范德華力

（2）生物膜結(jié)構的幾個主要特征：（見教材p596）

A膜組分的不對稱分布

B生物膜的流動性

a膜脂的流動性

b膜蛋白的運動性

（3）生物膜分子的結(jié)構模型

流體鑲嵌模型：突出膜的流動性、顯示了膜蛋白分布的不對稱性。

18.2本章重難點總結(jié)

18.2.1重難點知識點總結(jié)

1、生物膜的流體鑲嵌模型。

18.2.2本章重難點例題講解

【例題1】題目：生物膜的流體鑲嵌模型的要點是什么？

解析：

19.1本章知識點串講

營養(yǎng)物質(zhì)在生物體內(nèi)所經(jīng)歷的一切化學變化總稱為新陳代謝。

新陳代謝可以概括為5個方面：

從周圍環(huán)境中獲得營養(yǎng)物質(zhì)

將外界引入的營養(yǎng)物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)樽陨硇枰慕Y(jié)構元件，即大分子的組成

前體

將結(jié)構元件裝配成自身的大分子，如蛋白質(zhì)、核酸、脂類及其他組分。

形成或分解生物體特殊功能所需的生物分子

提供生命活動所需的一切能量。

1、分解代謝與合成代謝

概念：分解代謝：有機營養(yǎng)物，不管是從外界環(huán)境獲得的還是自身儲

存的，通過一系列反應步驟轉(zhuǎn)變?yōu)檩^小的、較簡單的物質(zhì)的過程叫做分解

代謝。

合成代謝又稱生物合成，是生物體利用小分子或者大分子的結(jié)構元件

建造成自身大分子的過程。

2、能量代謝在新陳代謝中的重要地位

ATP并不是能量的儲存形式，而是一種傳遞能量的分子。

3、輔酶I和輔酶II的遞能作用

由營養(yǎng)物質(zhì)分解代謝釋放出的化學能，除了通過合成ATP的途徑捕獲

外，還有另外一種途徑，就是以氫原子和電子的形式將自由能轉(zhuǎn)移給生物

合成的需能反應。這種具有高能的氫原子是由脫氫反應形成的。脫氫酶催

化物質(zhì)的脫氫反應，將脫下的氫原子和電子傳遞給一類特殊能接受這種氫

原子和電子的輔酶，稱為輔酶I和輔酶II。

4、FMN和FAD的遞能作用

FMN：黃素腺喋吟單核昔酸

FAD：黃素腺喋吟二核昔酸

它們是一類在傳遞電子和氫原子中起作用的載體。

FMN和FAD都能接受兩個電子和兩個氫原子，它們在氧化還原反應中，

特別是在氧化呼吸鏈中起著傳遞電子和氫原子的作用。

5、輔酶A在能量代謝中的作用

輔酶A(CoA)分子中含有腺喋吟、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和疏

基乙胺。

乙酰輔酶A的結(jié)構：(見教材p5)

6、新陳代謝的調(diào)節(jié)

三個不不同水平：分子水平、細胞水平和整體水平。

7、代謝中常見的有機反應機制

酶催化的有機反應機制可歸納為以下幾種：酸堿催化、公價催化、金

屬離子催化和靜電催化。

生物化學中的反應可歸納為四類：基團轉(zhuǎn)移反應、氧化-還原反應、消

除、異構化和重排反應、碳-碳鍵的形成或斷裂反應。

（1）基團轉(zhuǎn)移反應（見教材p7）

酰基轉(zhuǎn)移、磷?；D(zhuǎn)移、葡糖基轉(zhuǎn)移

（2）氧化-還原反應：電子得失的反應（見教材p9）

（3）消除、異構及重排反應（見教材plO）

（4）碳-碳鍵的形成或斷裂反應（見教材pl2）

8、新陳代謝的研究方法

（1）使用酶的抑制劑

酶的抑制劑可以使代謝途徑受到阻斷，結(jié)果造成某一種代謝中間物的

積累，從而為測定該中間代謝物提供可能。

（2）利用遺傳缺欠癥研究代謝途徑

（3）同位素示蹤法

放射自顯影法：將帶有放射性標記的化合物與照相的感光片放在一起,

利用放射性能使感光片感光的性質(zhì)測定感光片變黑的部分。

（4）核磁共振波譜法

19.2本章重難點總結(jié)

代謝的相關概念及輔酶。

20.1本章知識點串講

1、有關熱力學的一些基本概念

燃燒熱：將lmol的有機化合物完全氧化所釋放出的最大能量。

自由能：能用于做功的能量。

內(nèi)能是體系內(nèi)部質(zhì)點能量的總和，通常用符號U或E表示。

焰又稱為熱焰，用H表示。熔也是體系的一個狀態(tài)函數(shù)，它是一個體

系的內(nèi)能與其全部分子的壓力和體積總變化之和。

烯代表體系能量分散程度的狀態(tài)參數(shù)，用S表示。

注：氧化作用所放出的總能量的多少，與該物質(zhì)的氧化途徑無關，只

要氧化后所生成的產(chǎn)物相同，釋放出的總能量必然相等。

一個反應體系的過程在自發(fā)進行時，其烯是可能降低的，但其周圍環(huán)

境的端必然增加，它們的總和必然是正值。

2、化學反應中自由能的變化和意義

（1）自由能公式：（見教材p28）

△G=AH-TAS

（2）標準自由能變化和化學平衡的關系（見教材p28）

標準條件：溫度

壓強

參加反應物的濃度

標準自由能變化的符號用AGO表示,pH為7時,標準自由能用△GO'

表示。

注：△GO和4G之間的區(qū)別

△GO是在特定條件下，一個化學反應得常數(shù)，每一個化學反應都有其

特定的標準自由能。

△G是在某一化學反應隨參加反應物的濃度、發(fā)生反應得pH和溫度

而改變的自由能變化。

根據(jù)反應物和產(chǎn)物計算出的4G值，可判斷一個化學反應能否按照預

想的方向進行。只有當4G值是負值時，反應才能進行。

一個化學反應自由能的變化^G,有兩部分決定，一部分是不變因素，

即由反應物本身的性質(zhì)所決定，另一部分是可變因素，即反應物和產(chǎn)物的

濃度，反應的化學當量以及反應的溫度。

GO'=-2.303RTIgK'eqR為氣體常數(shù)

（3）標準生成自由能及應用

概念：由處于標準狀態(tài)的最穩(wěn)定單質(zhì)合成標準狀態(tài)當量化合物時，其

標準自由能的變化值。（△GOf）

（4）△GO'、AG以及平衡常數(shù)計算的舉例（見教材p32）

3、高能磷酸化合物

（1）高能磷酸化合物及其他高能化合物的類型（見教材p34）

A磷氧鍵型（-0-P）

B氮磷鍵型一一如胭基磷酸化合物

C硫酯鍵型一一活性硫酸基

D甲硫鍵型一一活性甲硫氨酸

（2）ATP的結(jié)構特性

ATP是一分子腺喋吟、一分子核糖和三個相連的磷酸基團構成的核昔

酸。

（3）ATP系統(tǒng)的動態(tài)平衡

細胞所處的能量狀態(tài)用ATP、ADP和AMP之間的關系式來表示，稱為

能荷。

能荷=?（見教材P42）

20.2本章重難點總結(jié)

化學反應中自由能的變化和意義

21.1本章知識點串講

生物膜的主要功能：能量轉(zhuǎn)換、物質(zhì)運輸、信息識別與傳遞

1、被動運輸與主動運輸

（1）被動運輸

物質(zhì)從高濃度的一側(cè)，通過膜運輸?shù)降蜐舛鹊囊粋?cè)，即順濃度梯度的

方向跨膜運輸?shù)倪^程。

主要特點：（見教材p46）

（2）主動運輸

物質(zhì)逆濃度梯度運輸?shù)倪^程。

主要特點（見教材p47）

2、小分子物質(zhì)的運輸（見教材p49）

（1）Na+、K+的運輸

無論植物還是動物細胞中，細胞內(nèi)外存在著離子梯度差，細胞內(nèi)是高

K+低Na+,而外環(huán)境中則是高Na+低K+

ANa+,K+-泵就是分布于膜上的Na+,K+-ATP酶。

BNa+,K+-ATP酶的作用機制——構象變化假說

（2）Ca2+的運輸

（3）三類驅(qū)動離子的ATP酶：P、F、V型（見教材p52）

基本功能：通過水解ATP提供的能量轉(zhuǎn)運離子，或者通過離子梯度合

成ATP。

（4）糖和氨基酸的運送

A協(xié)同運輸

在小腸或腎細胞中葡萄糖的運輸是伴隨Na+一起輸入細胞的，這種運

輸稱為協(xié)同運輸。

B基團運輸

有些糖在通過細菌莢膜時，需要進行磷酸化反應加入一個磷酸基團，

以糖-磷酸的形式才能通過膜，稱為基團運輸。

3、生物大分子的跨膜運輸

多核昔酸、多糖等生物大分子甚至顆粒物的運輸，主要通過胞吞和胞

吐作用，包括受體介導的內(nèi)吞作用等運輸?shù)摹?/p>

（1）胞吐作用：細胞內(nèi)物質(zhì)先被囊泡裹入，形成分泌泡，然后與細

胞質(zhì)膜接觸、融合并向外釋放被裹入的物質(zhì)，這個過程，稱為胞吐作用。

（2）胞吞作用：細胞從外界攝入的大分子或顆粒逐漸被質(zhì)膜的一小

部分包圍，內(nèi)陷，其后從質(zhì)膜上脫下來而形成含有攝入物質(zhì)的細胞內(nèi)囊泡

的過程，稱為胞吞作用。

A吞噬作用

B胞飲作用

C受體介導的胞吞作用

22.1本章知識點串講

ATP形成主要通過兩條途徑：有氧呼吸和無氧呼吸

在無氧條件下，葡萄糖進行分解，形成2分子丙酮酸并提供能量，這

一過程稱為糖酵解作用。糖酵解是葡萄糖分解代謝所經(jīng)歷的共同途徑。

1、糖酵解過程的概述

（1）糖酵解的生物學意義：在不需要氧供應的條件下，產(chǎn)生ATP的

一種功能方式。

（2）酵解作用的反應式：

C6H12O6+2PI+2ADP——2cH3cH（0H）C00-+2ATP+2H2O+2H+

葡萄糖無機磷酸乳酸

（3）酒精發(fā)酵作用的反應式

C6H12O6+2PI+2ADP——2CH3CH2OH+2H20+2CO2

乙醇

（4）從酵解總的能量變化來看，是一個放能過程，因此是一個不可

逆的反應。

糖酵解由葡萄糖到所有的中間產(chǎn)物都是以磷酸化合物的形式來實現(xiàn)

的。中間產(chǎn)物磷酸化的意義：

A帶有負電荷的磷酸基團使中間產(chǎn)物具有極性，從而使這些產(chǎn)物不易

透過膜而散失。

B磷酸基團在各反應步驟中，對酶來說，起到信號基團的作用，有利

于與酶結(jié)合而被催化。

C磷酸基團經(jīng)酵解作用后，最終形成ATP的末端磷酸基團，具有保存

能量的作用。

（5）糖酵解過程從葡萄糖到丙酮酸共包括十步反應，可劃分為兩個

主要階段：

前五步為準備階段：葡萄糖經(jīng)過磷酸化、異構化裂解為三碳糖。每裂

解一個己糖分子，共消耗兩分子ATP后五步為產(chǎn)生ATP的貯能階段：磷酸

三碳糖轉(zhuǎn)變成丙酮酸。

注：整個過程中需要10種酶，這些酶都存在于胞質(zhì)溶膠中。大部分

過程有Mg2+作為輔助因子。

2、糖酵解和酒精發(fā)酵的全過程圖解

酵解和酒精發(fā)酵基本路線完全相同，只是在形成丙酮酸以后才有差異。

丙酮酸轉(zhuǎn)化為乳酸時稱為酵解，丙酮酸轉(zhuǎn)化為乙醛、乙醇時，稱為發(fā)酵。

具體圖解見教材p67

3、糖酵解第一階段的反應機制

第一階段包括5個步驟，即準備階段

（1）葡萄糖的磷酸化

葡萄糖+ATP——葡萄糖-6-磷酸+ADP+H+

這是一個基團轉(zhuǎn)移的反應，即ATP的磷酸基團在己糖激酶的催化下，

轉(zhuǎn)移到葡萄糖分子上。這個反應必須有Mg2+的存在。己糖激酶是一種調(diào)

節(jié)酶。它催化的反應產(chǎn)物葡萄糖6磷酸和ADP能使該酶受到變構抑制。

（2）葡萄糖6磷酸異構化形成果糖-6-磷酸

葡萄糖6磷酸一一果糖6磷酸

這是一個可逆反應。催化這一反應的酶是磷酸葡萄糖異構酶，又成磷

酸葡糖異構酶。

（3）果糖6磷酸形成果糖-1,6-二磷酸

果糖-6-磷酸+ATP——果糖-1,6-二磷酸+ADP+H+

這是一個不可逆反應。催化此反應的酶稱為磷酸果糖激酶。該酶需要

Mg2+參加反應。磷酸果糖激酶是一種變構酶，它是哺乳動物糖酵解途徑最

重要的調(diào)控關鍵酶，該酶由4個亞基組成，是一個四聚體。

（4）果糖-1,6-二磷酸轉(zhuǎn)變?yōu)楦视腿?3-磷酸和二羥丙酮磷酸