生物化學(xué)教案(高職護理專業(yè))

石家或計算機職業(yè)學(xué)院

史物化學(xué)（理例M

系部：醫(yī)學(xué)系______________________

任課教師：________________________

教師職稱：餅師____________________

授課對象：_______7夕級護理專業(yè)_________________

課程學(xué)時：學(xué)______________________

學(xué)年學(xué)期：2019-2020一切第一學(xué)期_______________

第一!_次課學(xué)時2--

第一章緒論

授課題目（章，節(jié)）

授課類型（請打J）理論課口研討課口習(xí)題課口復(fù)習(xí)課口其他口

教學(xué)目的:

使學(xué)生了解生物化學(xué)的發(fā)展史，掌握生物化學(xué)的定義、研究內(nèi)容及學(xué)習(xí)方法：理解生物化學(xué)與其他學(xué)科的關(guān)

系，認識學(xué)習(xí)生物化學(xué)的重要意義；了解生物化學(xué)知識在生活中的廣泛應(yīng)用，激發(fā)學(xué)生學(xué)習(xí)生物化學(xué)的興趣。

教學(xué)方法、手段：

板書、多媒體

教學(xué)重點、難點：

教學(xué)重點：生物化學(xué)發(fā)展簡史；生物化學(xué)研究的內(nèi)容。

教學(xué)難點：生物化學(xué)研究的內(nèi)容。

補充內(nèi)容和

教學(xué)內(nèi)容及過程設(shè)計

時間分配

一、新課導(dǎo)入

首先通過多媒體課件讓學(xué)生明白生物化學(xué)課時生命類學(xué)科的一門必修的專業(yè)基礎(chǔ)課，為之后(10分鐘)新

的學(xué)習(xí)打基礎(chǔ)；學(xué)生物化學(xué)有意思、有用。很多生化的理論可以指導(dǎo)我們的生活，能實現(xiàn)很多個課導(dǎo)入

人愿望，舉例子說明等。學(xué)生了解之后興趣大增，再開始逐一講解。

二、講授新課

一、生物化學(xué)的概念與研究內(nèi)容

生物化學(xué)(Biochemistry)是用化學(xué)的原理和手段研究生命現(xiàn)象，并闡述因果關(guān)系的一門邊緣學(xué)科。

稱生物的化學(xué)(Biologicalchemistry)或生理的化學(xué)(physiologcalchemistry)。

生物化學(xué)的研究對象是生物體，包括植物、動物和微生物。

(1)生物體重要化學(xué)組分，尤其是糖、脂、蛋白質(zhì)和核酸生物大分子結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和功能。

(2)生物體內(nèi)的物質(zhì)代謝、能量代謝及調(diào)節(jié)方式。

(3)生物體遺傳信息傳遞與表達。

(一)生物體重要化學(xué)組分，尤其是糖、脂、蛋白質(zhì)和核酸生物大分子結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和功能

大量元素：C、H、O、N、P、S、Cl、Mg、K,Na、Ca(生物體組成的99%以上)。

微量元素：Fe、Cu、Zn、Mo、Mn、Co、Si、Se、I、Al、B等元素所組成。

這些元素通常又以碳為中心形成各種化合物，參與生物體的建成。(35分鐘)詳

碳氫化合物主要包括以下五種形式：細介紹生物

(1)氨基酸以及由其構(gòu)成的肽、蛋白質(zhì)?；瘜W(xué)研究的

(2)核甘酸、核酸。內(nèi)容，使學(xué)生

(3)糖類及其衍生物。從宏觀上認

(4)脂類及其衍生物。識生物化學(xué)。

(5)維生素、激素及其它小分子有機物。

其中，糖類、脂類、蛋白質(zhì)、核酸四類化合物只存在于生物體內(nèi)，分子量也很大，因此這些化合物

大分子(Biologicalmacromolecue)<>

(-)生物體內(nèi)的物質(zhì)代謝、能量代謝及調(diào)節(jié)

生物體區(qū)別于非生命物體的一個最主要特征就是具有新陳代謝作用，即生物體與其外界環(huán)境之間不

和能量的交換過程。

同化作用

異化作用

這部分內(nèi)容主要包括：糖代謝、脂代謝、蛋白質(zhì)代謝和核酸代謝、生物氧化和代謝調(diào)節(jié)六章。

(三)生物體遺傳信息傳遞與表達

生物體區(qū)別于非生物物體的另一個重要特征就是具有自我復(fù)制的能力，即以自身為模板復(fù)制出與自

代的能力也即繁殖作用。本質(zhì)是遺傳信息在生物體親子代間的傳遞作用。

生物化學(xué)按其研究內(nèi)容的不同又可以劃分為：

靜態(tài)生物化學(xué)(有機生物化學(xué))

代謝生物化學(xué)(動態(tài)生物化學(xué))

功能生物化學(xué)(機能生物化學(xué))

(四)生命物質(zhì)的基本特征

生命是物質(zhì)的一種特殊存在形式，生命物質(zhì)具有一系列基本特征。

(1)生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)遵循普通物理化學(xué)規(guī)律。

(2)生物功能分子的結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)及功能之間具有明顯的相互依存關(guān)系。

(3)細胞是生命活動的基本結(jié)構(gòu)和功能單位，一切重要功能分子都有明確的細胞定位。

(4)生命是“一致性與差異性”的統(tǒng)一體

1)不同生物體內(nèi)的各類有機大分子均由相同的單體構(gòu)成。

2)不同生物體內(nèi)各類有機大分子的代謝均按照相同的方式進行。

3)所有生物體均以核酸為遺傳信息載體，并共用一套遺傳密碼。

二、生物化學(xué)發(fā)展簡史

生物化學(xué)和其他自然科學(xué)一樣，他的產(chǎn)生和發(fā)展主要是由生產(chǎn)實踐和科學(xué)研究的需要所決定。早期

展的動力主要來自于醫(yī)藥學(xué)及發(fā)酵業(yè)的興起。在西方，十七、十八世紀工業(yè)革命的興起對生物化學(xué)

著重大的推動作用。

生物化學(xué)作為一門科學(xué)，他的發(fā)展大體上可以分成三個階段。

20世紀之前

20世紀初至50年代

20世紀50年代以后

20世紀之前，本時期是靜態(tài)生物化學(xué)迅速興起的時期，主要研究生物體的化學(xué)組成成分的種類、結(jié)

分布。整體上屬于描述性的，在此時期出現(xiàn)了許多奠基性的重要發(fā)現(xiàn)。（20分鐘）生

1770-1774年P(guān)riestely發(fā)現(xiàn)02,并證明動物消耗02,植物產(chǎn)生02。物化學(xué)的發(fā)

1776-1778年Scheele（舍勒）通過對許多天然藥物化學(xué)成分的分析，首次分離得到了乳酸、酒石酸展簡史，以及

尿酸、甘油等一系列天然有機物。生物化學(xué)學(xué)

1779-1796年Ingen-Housz證明綠色植物產(chǎn)生02需要光，并證明綠色植物可利用C02?？瓢l(fā)展大記

1780-1789年Lavoisier（拉瓦錫），法國的一位生物化學(xué)家，第一次發(fā)現(xiàn)動物的呼吸作用本質(zhì)就是氧事。是學(xué)生產(chǎn)

和蠟燭的燃燒作用一樣，都是碳氫化合物的氧化反應(yīng)，并首先認識到乙醇的形成是一系列化學(xué)反應(yīng)生濃厚興趣。

1854-1864年L.Pasteur證明發(fā)酵是由于微生物活動的結(jié)果，推翻了自生論。

1864年Hoppe-seyler結(jié)晶出第一種蛋白質(zhì)血紅蛋白。

1869年Miescher發(fā)現(xiàn)核酸。

1877年Hoppe-seyler首次提出Biochemie,譯成英語是Biochemistry或Biologicalchemistry將生理化

化學(xué)，使生物化學(xué)從生理學(xué)中分離出來，成為一門獨立的學(xué)科。

Hoppe-seyler還首創(chuàng)Proteids譯成英語即Protein,他還創(chuàng)辦了世界上第一本生物化學(xué)方面的雜志《

志》。因此，Hoppe-seyler是生物化學(xué)的創(chuàng)始人之一。

20世紀初期至50年代該時期是新陳代謝過程研究的全盛時期，由于酶、激素、維生素等活性物質(zhì)

離提取，使生物化學(xué)家的研究興趣從此從靜態(tài)轉(zhuǎn)到到了動態(tài)，導(dǎo)致了許多新的代謝過程的被發(fā)現(xiàn)，

知的許多代謝過程都是在那個時期研究清楚的。

1905年，Knoop提出了脂肪酸的B-氧化。

1912年，Nuberg提出了生醇發(fā)酵的化學(xué)過程。

1933年，Embden-Myerhof證明糖酵解及發(fā)酵化學(xué)歷程中的關(guān)鍵性中間物。

1937-1940年，Kreb's提出了三竣酸循環(huán)的假設(shè)等。

20世紀50年代以后這個時期是生物大分子結(jié)構(gòu)與功能研究突飛猛進的時期，許多與此有關(guān)的重要

這個時期取得的。

1950年P(guān)auling和Corey在X-光衍射實驗的基礎(chǔ)上提出了蛋白質(zhì)的二級模型學(xué)說。

1953年Sanger完成了世界上第一個天然蛋白質(zhì)分子牛胰島素51個氨基酸序列的分析。

同年，Watson和Crick在M.H.F.WilkinsX-光衍射圖譜研究的基礎(chǔ)上提出了著名的DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)

此貢獻這三人分別獲得了1962年度的諾貝爾生理醫(yī)學(xué)獎

1960年，Kendrew獲得了高分辨率的鯨魚血紅蛋白結(jié)構(gòu)X-光衍射分析。

1961年，Jacob、Monod提出了操縱子學(xué)說，并假設(shè)了mRNA的功能，獲得1965年度的諾貝爾生理

1965年，Holly測定了酵母丙氨酸t(yī)RNA的一級結(jié)構(gòu)，獲得了1968年度諾貝爾生理醫(yī)學(xué)獎。

1965年，我國首次在世界上用人工的方法合成了具有天然活性的結(jié)晶牛胰島。

1973年，使用0.18umX-光衍射分析法測定了牛胰島素的空間結(jié)構(gòu)。

1975年，DulbeccoTemin和Baltimore在勞氏肉瘤病毒中發(fā)現(xiàn)逆轉(zhuǎn)錄現(xiàn)象，共享諾貝爾生理醫(yī)學(xué)獎。

1980年，Sanger發(fā)明DNA雙脫氧測序法，與Gilbert和Berg共享諾貝爾生理醫(yī)學(xué)獎。

1981年，中國上海生物化學(xué)研究所的科學(xué)工作者人工全成了具有完全生物活性的酵母丙氨酸t(yī)RNA.

1989年，Altman和Cech由于發(fā)現(xiàn)某些RNA具有催化作用（核酶），獲諾貝爾化學(xué)獎。

1993年，Robert和Sharp由于發(fā)現(xiàn)斷裂基因，諾貝爾生理醫(yī)學(xué)獎。

Mullis因發(fā)明PCR儀與第一個設(shè)計基因突變的Smith共享諾貝爾化學(xué)獎。

1997年，Prusiner由于發(fā)現(xiàn)早老性癡呆癥的病因——骯病毒，諾貝爾生理醫(yī)學(xué)獎。

1990年10月：被譽為生命科學(xué)“阿波羅登月計劃''的人類基因組計劃（HumanGenomeProject,HGP）

目標是了解人類自身，操縱生命。

1998年5月，美國科學(xué)家建塞萊拉遺傳公司，目標是投入3億美元，到2001年繪制出完整的人體基因

國際人類基因組計劃展開競爭。

2000年6月26日，科學(xué)家公布人類基因組工作草圖。

2001年7月，國際人類基因組計劃的科學(xué)家和美國塞萊拉公司分別宣布將繪制人類基因變異圖譜。

1999年7月，中國科學(xué)院遺傳所人類基因組中心，在國際人類基因組HGSI注冊，承擔(dān)了其中1%,B

上3000萬個堿基的測序任務(wù)，使我國成為繼美、英、德、日、法之后第六個參與該計劃的國家，也

展中國家。

2002年4月3日，中國科學(xué)家公布水稻基因組工作草圖，水稻基因組有4億3千萬個堿基對（約為人的基［

12對染色體，50,000個基因，我國科學(xué)工作者承擔(dān)測序的是4號染色體，36Mb（占8%）。

繼2001年，人類基因組計劃，小鼠、大鼠、水稻、擬南芥等模式生物基因組計劃的完成，生物學(xué)研究

因組時代。

比較基因組學(xué)(comparativegenomics)

功能基因組學(xué)(functionalgenomics)

蛋白質(zhì)組學(xué)(proteomics)

RNA組學(xué)(RNomics)

代謝組學(xué)(metabonomics)

三、生物化學(xué)與工農(nóng)業(yè)生產(chǎn)關(guān)系

(-)生物化學(xué)與工業(yè)生產(chǎn)的關(guān)系

發(fā)酵工業(yè)是利用微生物的生命活動，生產(chǎn)人類所需產(chǎn)品的工藝過程。由于原料的投入到產(chǎn)品的形成

制的條件下，通過微生物的新陳代謝來實現(xiàn)的。在工業(yè)發(fā)酵過程中，人們之所以能夠獲得多種多樣

鍵就是微生物代謝的多樣性、工藝條件的不同性，因此生物化學(xué)知識對發(fā)酵工業(yè)來講是非常重要，

業(yè)發(fā)酵機理、選擇合理工藝條件、指導(dǎo)微生物菌種的選育等都有重要意義。

(-)生物化學(xué)與農(nóng)業(yè)的關(guān)系

生物化學(xué)對農(nóng)業(yè)生產(chǎn)也有很大使用意義，如弄清楚植物的新陳代謝規(guī)律，我們就可以控制植物的發(fā)

白質(zhì)、糖、脂等的生物合成規(guī)律，我們就可以控制一定的條件，獲得更多、更優(yōu)質(zhì)的農(nóng)產(chǎn)品。

在現(xiàn)代品質(zhì)育種中，也有許多只有通過生化技術(shù)才能辦到的工作，如農(nóng)作物育種親本的選擇，各種

測定、許多遺傳性狀如抗旱型、耐寒性、高產(chǎn)性的鑒定等都可以用生物化學(xué)方法來實現(xiàn)。

(三)生物化學(xué)與醫(yī)學(xué)的關(guān)系

生物化學(xué)對于醫(yī)學(xué)研究有極其重要意義，集中體現(xiàn)在四個方面：一是闡明疾病發(fā)生機理，二是提供(15分鐘)生

驗和診斷方法，三是尋找治療方法，四是為新藥設(shè)計提供理論依據(jù)等。物化學(xué)與工

生物化學(xué)對營養(yǎng)學(xué)也很重要，如為人類提供合適營養(yǎng)是保證人體健康的重要保證，而各種營養(yǎng)成分白農(nóng)業(yè)生產(chǎn)關(guān)

功能如何，過多過少會有什么問題等等都可以從生物化學(xué)中找到答案。因此，有人說營養(yǎng)學(xué)是生物系

類的一個重要貢獻，我覺得這一點也不夸張。

四、生物化學(xué)學(xué)習(xí)中應(yīng)該注意的幾個問題(5分鐘)生

1.善于記憶、勤于思考學(xué)習(xí)心理學(xué)理論認為，學(xué)習(xí)可以分成為4個不同的層次，即記住、理解、活1物化學(xué)學(xué)習(xí)

2.堅持用辨證統(tǒng)一的觀點和唯物辯證的觀點學(xué)習(xí)和分析生物化學(xué)問題。方法及注意

3.要學(xué)會從生物進化和生物體整體觀點看待生物化學(xué)問題。問題。

4.學(xué)以致用的原則，理論學(xué)習(xí)與實踐技能學(xué)習(xí)并重的原則。

(5分鐘)本

次課的總結(jié)

思考題、作業(yè)題、討論題：

思考題：

1.生物體化學(xué)組成成分及存在形式。

2.生物化學(xué)研究的主要內(nèi)容是什么？

作業(yè)題：

I.生物化學(xué)的研究對象是什么？

2.生物化學(xué)研究的主要內(nèi)容是什么？

3.生物化學(xué)與畜牧專業(yè)的關(guān)系？

課后總結(jié)分析:

第—2次課學(xué)時2

授課題目（章，節(jié)）第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能1

授課類型（請打J）理論課?口研討課口習(xí)題課口復(fù)習(xí)課口其他口

教學(xué)目的：

通過學(xué)習(xí)宏觀的了解第二章的總體內(nèi)容；掌握蛋白質(zhì)的化學(xué)組成。

教學(xué)方法、手段：

多媒體技術(shù)與板書并用。

教學(xué)重:點、難點:

1、20種氨基酸的分子式、三字母縮寫、分子式。

2、蛋白質(zhì)的元素組成及含量計算。

補充內(nèi)容和

教學(xué)內(nèi)容及過程設(shè)計

時間分配

一、課程回顧

上次課講的主要內(nèi)容：1、生物化學(xué)的概述；2、生物化學(xué)研究的內(nèi)容；3、生物化學(xué)（10分鐘）

的發(fā)展簡史；4、生物化學(xué)與動物生產(chǎn)、健康的關(guān)系；5、學(xué)習(xí)生物化學(xué)的方法和注意課程回顧

事項。

二、新課導(dǎo)入

蛋白質(zhì)是生物體的基本組成成分之一，也是含量最豐富、功能最多的高分子物質(zhì)，

約占人體固體成分的45%。蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)，沒有蛋白質(zhì)就沒有生命。（10分鐘）

蛋白質(zhì)在生命活動中執(zhí)行著多種功能，如催化功能（酶）；調(diào)節(jié)功能（部分激素是新課導(dǎo)入

蛋白質(zhì)、非蛋白激素的合成因不開酶的催化、激素受體是蛋白質(zhì)、基因的調(diào)控也離不開

蛋白質(zhì)）；運輸功能（血紅蛋白、載體、轉(zhuǎn)運蛋白等）；運動功能（肌肉收縮是實現(xiàn)軀體

運動、血液循環(huán)、呼吸、胃腸蠕動的基礎(chǔ)，都依賴有收縮功能的蛋白）；防御功能（抗

體和補體）；應(yīng)激功能（神經(jīng)的傳導(dǎo)和大腦的思維離不開蛋白質(zhì)）；機械支持功能（皮膚、

結(jié)締組織、骨骼的膠原蛋白）；物質(zhì)代謝；細胞信息傳遞；個體生長發(fā)育；組織修復(fù)等。

三、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能概述

（-）蛋白質(zhì)是生命的表征，哪里有生命活動哪里就有蛋白質(zhì)

1.酶：作為酶的化學(xué)本質(zhì)，溫和、快速、專一，任何生命活動之必須，酶的另一化學(xué)本

質(zhì)是RNA,不過它比蛋白質(zhì)差遠了，種類、速度、數(shù)量。

2.免疫系統(tǒng)：防御系統(tǒng)，抗原（進入“體內(nèi)”的生物大分子和有機體），發(fā)炎。

細胞免疫：T細胞本身，分化，膿細胞。

體液免疫：B細胞，釋放抗體，導(dǎo)彈，免疫球蛋白（1g）。

3.肌肉：肌肉的伸張和收縮靠的是肌動蛋白和肌球蛋白互動的結(jié)果，體育生化。

4.運輸和儲存氧氣：Hb和Mb。

5.激素：含氮類激素，固醇類激素。

6.基因表達調(diào)節(jié)：操縱子學(xué)說，阻遏蛋白。

7.生長因子：EGF（表皮生長因子），NGF（神經(jīng)生長因子），促使細胞分裂。

8.信息接收：激素的受體，糖蛋白，G蛋白。

9.結(jié)構(gòu)成分：膠原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（頭發(fā)、指甲），膜蛋白等。生物體就是蛋

白質(zhì)堆積而成，人的長相也是由蛋白質(zhì)決定的。

-2-

10.精神、意識方面：記憶、痛苦、感情靠的是蛋白質(zhì)的構(gòu)象變化，蛋白質(zhì)的構(gòu)象分類

是目前熱門課題。（25分鐘）

11.蛋白質(zhì)是遺傳物質(zhì)？只有不確切的少量證據(jù)。如庫魯病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。講授新課，蛋

（二）、構(gòu)成蛋白質(zhì)的元素白質(zhì)結(jié)構(gòu)與

構(gòu)成蛋白質(zhì)的主要元素有C、H、0、N、S5種，其中N元素的含量很穩(wěn)定，16%,因此，功能概述，把

測定樣品中氮元素的含量就能算出蛋白質(zhì)的量。大把白紙這

（三）、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次一章的內(nèi)容

1.一級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中氨基酸的線性排列順序。概括的講一

2.二級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)主鏈局部有規(guī)則的空間排布方式。下，讓學(xué)生們

3.三級結(jié)構(gòu)：肽鏈在空間的折疊和卷曲形成的形狀，所有原子在空間的排布。宏觀的了解

4.四級結(jié)構(gòu)：多條肽鏈之間的作用。一下這一章

四：蛋白質(zhì)功能上的多樣性是由其結(jié)構(gòu)的千差萬別所決定的。只有在深入了解蛋白質(zhì)結(jié)的內(nèi)容，然后

構(gòu)的基礎(chǔ)上才能更透徹了解蛋白質(zhì)的功能。再展開講解。

150萬種生物中，有1010?1012種蛋白質(zhì)及1010種核酸、人體蛋白質(zhì)有106種。

四、講授新課

第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成

蛋白質(zhì)（Protein）的元素組成及其特點。

（10分鐘）蛋

主要C、H、0、N、S?其他P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co,Mo,I。

白質(zhì)的元素

蛋白質(zhì)含氮量平均為16%,而且大部分氮元素存在在蛋白質(zhì)中

組成和含量

測定生物樣品含氮量，可推算出蛋白質(zhì)大致含量。

計算。

每克樣品含氮克數(shù)><6.23X100=100克樣品中蛋白質(zhì)含量（g%）

一、氨基酸（aminoacid；aa,AA）

蛋白質(zhì)的基本組成單位是氨基酸。

存在于自然界中的氨基酸有300余種，組成蛋白質(zhì)的氨基酸只有20種，均屬L—a—氨基

酸（甘氨酸除外）。但由于氨基酸的種類、數(shù)量、排列順序及組合方式的不同，20種氨

基酸可構(gòu)成種類繁多、功能各異的蛋白質(zhì)。D型氨基酸沒有營養(yǎng)價值，僅存在于綴氨霉

素、短桿菌肽等極少數(shù)寡肽之中，沒有在蛋白質(zhì)中發(fā)現(xiàn)。

氨基酸的通式（脯氨酸除外）：

COOH

-3-

1

H2N—C—II

I

1

R

連在段基上的C稱為a—碳原子，為不對稱碳原子（甘氨酸除外），不同的氨基酸

其側(cè)鏈（R）各異。

（-）氨基酸的分類

（20分鐘）氨

根據(jù)其側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)分為四類：基酸的分類

1.非極性疏水性氨基酸側(cè)鏈基團有甲基、苯環(huán)等疏水基團。側(cè)鏈彼此連結(jié)形成和性質(zhì)，這段

疏水鍵，是蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)中數(shù)量最多的次級鍵。內(nèi)容比較抽

甘、丙、綴、亮、異亮、苯丙、脯。（7種）象，把抽象的

2.極性中性氨基酸側(cè)鏈基團有羥基、酚基、筑基和酰胺基等極性親水基團。內(nèi)容用通俗

色、絲、酪、半胱、蛋、蘇、天冬酰胺、谷氨酰胺。（8種）的舉例子的

3.酸性氨基酸側(cè)鏈上有竣基，在中性水溶液中電離出H+而帶負電荷。方法講解出

天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）來，再結(jié)合課

4.堿性氨基酸側(cè)鏈氨基、臟基和咪噗基可接受H+而帶正電荷。件中的圖片，

賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、組氨酸（His）爭取學(xué)生課

脯氨酸與半胱氨酸較為特殊。脯氨酸屬亞氨基酸，亞氨基能與另一竣基形成肽鍵；N在堂能理解掌

環(huán)中，移動的自由度受到限制，處于多肽鏈中時，往往使肽鏈走向形成折角。兩個半胱握。

氨酸脫氫以二硫鍵相連形成胱氨酸。在蛋白質(zhì)分子中二硫鍵（共價鍵）是連接肽鏈內(nèi)或

肽鏈間的主要橋鍵，造成肽鏈分支或成為環(huán)狀。

蛋氨酸又稱甲硫氨酸。

（二）氨基酸的理化性質(zhì)

1.兩性解離及等電點

（1）兩性解離氨基酸含有堿性的a-氨基和酸性的a-竣基，在酸性溶液中與質(zhì)子

結(jié)合成帶正電荷的陽離子，在堿性溶液中與0H一結(jié)合，失去質(zhì)子成為帶負電荷的陰離子。

氨基酸是兩性電解質(zhì)，具有兩性解離特性。

（2）pl氨基酸解離方式取決于所溶液的pH,解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度

相等成為兼性離子，呈電中性時的溶液pH稱為該氨基酸的等電點。

-4-

氨基酸的pl是由a-段基和a-氨基的解離常數(shù)的負對數(shù)pKl和pK2決定的。pl=1/2

（pKl+pK2）（Glu：3.22；Lys：9.74）

2.紫外吸收性質(zhì)

參與蛋白質(zhì)組成的20種氨基酸，在可見光區(qū)域都沒有光吸收，但在遠紫外區(qū)

?220nm）均有光吸收。在近紫外光區(qū)域（220-300nm）只有酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸

（Phe）和色氨酸（Trp）有吸收光的能力。因為它們的R基含有苯環(huán)共規(guī)雙鍵系統(tǒng)。

測定蛋白質(zhì)溶液在280nm波長處光吸收值，可快速、簡便分析溶液中蛋白質(zhì)含量。

3.前三酮反應(yīng)

在氨基酸的分析化學(xué)中，具有特殊意義的是氨基酸與荀三酮的反應(yīng)。瑋三酮在弱酸

性溶液中與a-氨基酸共熱，引起氨基酸氧化脫氨、脫歿反應(yīng)，最后司三酮與反應(yīng)物一

一氨和還原瑋三酮發(fā)生作用，生成藍紫色化合物，最大吸收峰在570nm波長處。荀三酮

顯色可用于氨基酸的定性或定量測定。（10分鐘）氨

二、肽基酸的理化

（一）肽（peptide）性質(zhì)和分類。

1.肽鍵由一個氨基酸的a-竣基與另一個氨基酸的a-氨基脫水形成的共價鍵，又

稱為酰胺鍵，是蛋白質(zhì)的主鍵。

-H2O

H2N-CH-C00H+H2N-CH-C00H---H2N-CH-C0-NH-CH-C00H

1III

1111

RIR2RIR2

2.肽是由許多氨基酸殘基通過肽鍵連接形成的鏈狀結(jié)構(gòu)。又稱肽鏈。

3.寡肽、多肽10個以內(nèi)氨基酸相連而成的肽稱為寡肽，更多的氨基酸相連而成的

肽稱為多肽。

4.氨基酸殘基肽鏈中的氨基酸由于脫水而結(jié)構(gòu)不完整，稱為氨基酸殘基。

5.N—端、C一端多肽鏈有兩端，自由氨基端稱為氨基末端（N端），寫在左側(cè)，自

由艘基端稱為較基末端（C端）寫在右側(cè)。

三、蛋白質(zhì)的分類

（-）根據(jù)蛋白質(zhì)的組成成分

1.單純蛋白質(zhì)只含氨基酸。

2.結(jié)合蛋白質(zhì)還含非蛋白部分（輔基），以共價鍵與蛋白質(zhì)結(jié)合。如色素、寡糖、脂（5分鐘）小

-5-

類、磷酸、金屬離子、核酸。結(jié)，把這次可

（二）根據(jù)蛋白質(zhì)的形狀得內(nèi)容總結(jié)

1.纖維狀蛋白質(zhì)：分子長軸的長度比短軸長10倍以上。纖維狀的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)，難一下。

溶于水?

2.球狀蛋白質(zhì)：球形或橢圓形的功能蛋白質(zhì)，可溶于水。

小結(jié)：

思考題、作業(yè)題、討論題：

1、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)。2、20種氨基酸的結(jié)構(gòu)特點。3、氨基酸的理化性質(zhì)及分類。

課后總結(jié)分析：

第二一次課學(xué)時2

授課題目（章，節(jié)）第二章蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能2

授課類型（請打J）理論課口研討課口習(xí)題課口復(fù)習(xí)課口其他口

教學(xué)目的：

掌握蛋白質(zhì)的化學(xué)組成、基本結(jié)構(gòu)特點以及結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系，熟悉蛋白質(zhì)和氨基酸重要的理化性

質(zhì)，了解蛋白質(zhì)的分類和分離純化的手段。

教學(xué)方法、手段：

老師示范、板書、多媒體技術(shù)

教學(xué)重點、難點：

1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)。2、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。

補充內(nèi)容和時間

教學(xué)內(nèi)容及過程設(shè)計

分配

-6-

二、課程回顧

回顧上節(jié)課學(xué)過的內(nèi)容：

1、蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能。

（10分鐘）上次

2、20種氨基酸的名稱和性質(zhì)。

課程內(nèi)容回顧，以

3、氨基酸的理化性質(zhì)。

提問的方式和學(xué)

二、新課講授

生互動。加強鞏固

第二節(jié)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)上次課所學(xué)內(nèi)容。

蛋白質(zhì)分子是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的生物大分子。氨基酸排列順序及肽

鏈的空間排布等構(gòu)成蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)。

分為：基本結(jié)構(gòu)（一級）和高級結(jié)構(gòu)或空間構(gòu)象（二級、三級、四級結(jié)構(gòu)）。

構(gòu)象：是化學(xué)鍵的旋轉(zhuǎn)形成的立體結(jié)構(gòu)，改變構(gòu)象不涉及共價鍵的破壞。

構(gòu)型：是指各原子或基團在不對稱碳原子上的排列形成的空間結(jié)構(gòu)，改變構(gòu)型必須

將共價鍵斷裂后重新連結(jié)。

一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)（15分鐘）蛋白

1.定義：蛋白質(zhì)分子中氨基酸由N端至C端的排列順序。即氨基酸序列。質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的講

2.主鍵：肽鍵。有些蛋白質(zhì)還含二硫鍵。解。

3.意義：是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)，不是決定空間構(gòu)象的唯

一因素。

10

（25分鐘）蛋白

質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的講

解。

二、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)

-7-

（一）定義：蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，不涉及氨基

酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。是蛋白質(zhì)主鏈局部的空間構(gòu)象。

（二）肽單元：參予肽鍵的Cal、C、0、N,H、Ca26個原子處于同一平面構(gòu)成。

0Ca

C---------N

CaII

根據(jù)X衍射技術(shù)測定（根據(jù)鍵長和鍵角，推斷肽的空間結(jié)構(gòu)）

一般有機胺C-N單鍵鍵長0.149nm

異鼠根C=N雙鍵鍵長0.127nm（20分鐘）蛋白

肽鍵C-N鍵長0.132nm質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的講

肽鍵鍵長位于單鍵和雙鍵之間，因此具有一定程度的雙鍵性質(zhì)（近似以n鍵），解,這段內(nèi)容和抽

不能自由旋轉(zhuǎn)。參與肽鍵的6個原子被約束于同一個平面上，Cal和Ca2是在平面象，結(jié)合課件中的

的兩個對角，為反式構(gòu)型，這就是肽單元。Ca與N和默基碳原子相連的鍵都是典型圖片，使學(xué)生更容

的單鍵，可以自由旋轉(zhuǎn)，旋轉(zhuǎn)角度決定兩個相鄰肽單元平面的相對空間位置。易學(xué)習(xí)。

這樣可以把多肽鏈的主鏈看成是由被Ca隔開的許多肽單元所組成。而肽單元

可以看做蛋白質(zhì)構(gòu)象的基本單元。肽單元圍繞a—碳原子旋轉(zhuǎn)，使多肽鏈形成各種

形式的主鏈構(gòu)象和側(cè)鏈構(gòu)象。但實際上側(cè)鏈間、主鏈間相互吸引或排斥，相互影響

或制約，使整個蛋白質(zhì)分子形成一個最穩(wěn)定的特定構(gòu)象。一種天然的蛋白質(zhì)的多肽

鏈，在一定條件下，往往只有一種或很少幾種構(gòu)象。

（三）主要形式肽鏈局部主鏈原子空間構(gòu)象的分子模型

1.a-螺旋

（1）多肽鏈的主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，為右手螺旋。

（2）螺旋每上升一圈（旋轉(zhuǎn)360。為一個螺旋周期）含3.6個氨基酸殘基，螺距

為0.54nm?

（3）每個肽鍵的N-H和第四個肽鍵的談基氧C=0形成氫鍵，氫鍵的方向與螺

旋軸基本平行。穩(wěn)定a-螺旋結(jié)構(gòu)。

（4）側(cè)鏈基團位于a-螺旋的外側(cè)，不參與a-螺旋的維系，但對a-螺旋的形成

和穩(wěn)定有重要影響。

-8-

-9-

2.0-折疊

(1)幾條多肽鏈或一條多肽鏈反折形成的若干肽段互相靠攏，平行排列。

(2)所有肽鍵的C=0和N-H形成鏈間氫鍵，氫鍵與主鏈互相垂直。

(3)側(cè)鏈基團交替地伸向片層的上方和下方。由于側(cè)鏈基團的存在，而主鏈又

必須互相靠攏，所以主鏈不能完全伸展，而呈鋸齒狀折疊的片層結(jié)構(gòu)。

(4)相鄰肽鏈走向相反者為反平行式，結(jié)構(gòu)較穩(wěn)定，間距0.7nin。相鄰肽鏈走向

相同為平行式，間距0.65nm。完全伸展的肽鏈間距為0.72nm。

3、8-轉(zhuǎn)角常發(fā)生于肽鏈進行180度回折時的轉(zhuǎn)角上，第一個氨基酸殘基的C0和第

四個氨基酸殘基的Nil形成氫鍵，以保持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。又稱為發(fā)夾結(jié)構(gòu)或U形轉(zhuǎn)折。

-10-

4.無規(guī)卷曲沒有確定規(guī)律性的部分肽鏈結(jié)構(gòu)。

（四）維持鍵：氫鍵維持二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。

蛋白質(zhì)中，存在二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段所形成的特殊空間構(gòu)象，稱為

模序，發(fā)揮著特殊的生物學(xué)功能。

三、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)

1.定義：多肽鏈主鏈和側(cè)鏈的全部原子的三維空間排布位置。

2.穩(wěn)定因素：疏水作用、離子鍵、氫鍵、Vanderwaals力。（次級鍵）

3.結(jié)構(gòu)域：對于較大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對

獨立的三維實體締合而成三級結(jié)構(gòu)。這種相對獨立的三維實體就稱為結(jié)構(gòu)域。（結(jié)構(gòu)

（10分鐘）

域介于超二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)之間）對于那些較小的蛋白質(zhì)分子或亞基來說結(jié)構(gòu)域

蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)

和三級結(jié)構(gòu)往往是一個意思，也就是說這些蛋白質(zhì)是單結(jié)構(gòu)域的。

講解，學(xué)生們在掌

4.亞基：具有獨立完整三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈。

握了二級結(jié)構(gòu)的

基礎(chǔ)上較容易學(xué)

習(xí)三級結(jié)構(gòu)。

圖1-13肌紅蛋白的三級結(jié)構(gòu)

a.肌包:蛋白的三維構(gòu)復(fù)

-II-

?肌紅蛋白(Mb)

四、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

1.定義：蛋白質(zhì)亞基之間的締合，由2個或2個以上的亞基借次級鍵聯(lián)接構(gòu)成的

更復(fù)雜的結(jié)構(gòu)。各個亞基的空間排布及接觸部位的布局和相互作用。

(10分鐘)

2.穩(wěn)定因素：主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。依靠次級鍵維系。

蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)

含有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，獨立的亞基一般沒有生物學(xué)功能，只有完整的四級結(jié)

講解，學(xué)生們在掌

構(gòu)寡聚體才有生物學(xué)功能。

握了三級結(jié)構(gòu)的

基礎(chǔ)上較容易學(xué)

血習(xí)四級結(jié)構(gòu)。

紅

蛋

白

的

四

級

結(jié)

構(gòu)

-12-

第三節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

一、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

(-)一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)

(15分鐘)

核糖核酸酶的變性和復(fù)性實驗是一個很有說服力的證明。

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功

8M尿素透析去尿素

能的關(guān)系。

天然RNA酶-一-ff-變性RNA酶-一----復(fù)性RNA酶

筑基乙醇和疏基乙醇

變性：采用尿素和疏基乙醇處理，破壞次級鍵和二硫鍵，其二、三級結(jié)構(gòu)破

壞，肽鍵不受影響，一級結(jié)構(gòu)仍在，醵活性喪失。

復(fù)性：采用透析法除去變性劑和還原劑以后，酶活力幾乎恢復(fù)到變性前的水平。

經(jīng)檢查，其理化性質(zhì)也與天然酶一致，表明其構(gòu)象也已恢復(fù)。據(jù)數(shù)學(xué)計算，此酶還

原后的8個半胱氨酸的茶基重新結(jié)合成4對二硫鍵共有105種可能的配對方式，其中只

有一種是正確的配對，而只有按這種正確的配對方式連接才能表現(xiàn)此酶的活性。上

述實驗酶活性的恢復(fù)說明一級結(jié)構(gòu)包含著建立正確的空間結(jié)構(gòu)的全部信息。

(二)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象和功能的基礎(chǔ)。一級結(jié)構(gòu)相似的蛋白質(zhì)，其空間構(gòu)象和功

能也相似。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)發(fā)生改變則影響其正常功能，引起的疾病稱為分子病。

許多遺傳性疾病是由于某一重要蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)發(fā)生了差錯而引起。例如鐮

刀形紅細胞性貧血患者的血紅蛋白(HbS,a2B26谷一綴)，B亞基第6位谷氨酸變

成綴氨酸，使水溶性的血紅蛋白具集成絲，相互粘著，導(dǎo)致紅細胞變成鐮刀狀而極

易破碎。通過脾臟不易變形而溶血。純合子他5占80%,兒童期就死亡；雜合子UbS

占50%,只有30歲左右的壽命。這種疾病見于非洲某些地區(qū)。

比較一些廣泛存在于生物界的蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)，可以幫助了解物種進化間的

關(guān)系。物種進化相差越遠，一級結(jié)構(gòu)的差別越大。一一分子分類學(xué).

二、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

(―)肌紅蛋白(Mb)和血紅蛋白(Hb)結(jié)構(gòu)

都是含有血紅素輔基的蛋白質(zhì)。

l.Mb

是一個只有三級結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)，球狀分子內(nèi)部有一個袋形空穴，血紅素居

于其中。

-13-

2.Hb

是具有四個亞基組成四級結(jié)構(gòu)，成人紅細胞Hb主要由兩條a鏈和兩條8鏈組

成，a鏈含141個氨基酸殘基；B鏈含146個氨基酸殘基。11b各亞基的三級結(jié)構(gòu)與Mb

相似。

1.協(xié)同效應(yīng)

一個亞基與其配體（Hb中的配體為02）結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一亞基與

配體的結(jié)合能力。如果是促進作用則為正協(xié)同效應(yīng)，反之，則為負協(xié)同效應(yīng)。（寡聚

體：由二個或多個亞基組成的蛋白質(zhì)。無四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)如溶菌酶、肌紅蛋白等

稱為單體蛋白質(zhì)。）

2.變構(gòu)效應(yīng)

一個氧分子與Hb亞基結(jié)合后引起亞基的構(gòu)象變化，稱為變構(gòu)效應(yīng)。小分子氧稱

為變構(gòu)劑或效應(yīng)劑。Hb則被稱為變構(gòu)蛋白。變構(gòu)效應(yīng)不僅發(fā)生在Hb與02之間，一

些酶與變構(gòu)效應(yīng)劑的結(jié)合，配體與受體的結(jié)合也存在著變構(gòu)效應(yīng)。一個蛋白質(zhì)與其

它配體（或其它蛋白質(zhì)）結(jié)合后，蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生變化，使它更適合于功能需要，（5分鐘）學(xué)生提

這一類變化稱為變構(gòu)效應(yīng)。問與學(xué)生互動，了

解學(xué)生接受情況

小結(jié)：和學(xué)生一起回憶本次講過的內(nèi)容，并板書出來。

1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中氨基酸由N端至C端的排列順序。即氨基酸

序列。

2、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，不

涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象?是蛋白質(zhì)主鏈局部的空間構(gòu)象。（5分鐘）本次課

3、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：的內(nèi)容總結(jié)

4、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：

5、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。

思考題、作業(yè)題、討論題：

1、蛋白子的一級結(jié)構(gòu)。

2、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)及四種形式。

3、蛋白質(zhì)的三、四級結(jié)構(gòu)及特點。

-14-

課后總結(jié)分析:

第4次課學(xué)時_2

授課題目（章，節(jié)）第二章蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能3

授課類型（請打J）理論課口研討課口習(xí)題課口復(fù)習(xí)課口其他口

教學(xué)目的：掌握蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)，了解蛋白質(zhì)分離純化技術(shù)。

教學(xué)方法、手段：

多媒體技術(shù)和板書

理論為主多媒體為輔。

教學(xué)重點、難點：

補充內(nèi)容和時

教學(xué)內(nèi)容及過程設(shè)計

間分配

-15-

一、課程回顧

上節(jié)課我們學(xué)習(xí)的內(nèi)容：（10分鐘）

1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)、四級結(jié)構(gòu)。上節(jié)課內(nèi)容回

2、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系。顧。

二、新課講授

第四節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)及其分離純化

一、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

（-）蛋白質(zhì)的兩性電離和等電點

蛋白質(zhì)