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學(xué)習(xí)資料收集于網(wǎng)絡(luò),僅供參考中國(guó)農(nóng)業(yè)大學(xué)研究生入學(xué)考試復(fù)習(xí)資料生物化學(xué)重點(diǎn)大題1 簡(jiǎn)述 Chargaff 定律的主要內(nèi)容。答案:(1)不同物種生物的 DNA 堿基組成不同,而同一生物不同組織、器官的 DNA 堿基組成相同。(2)在一個(gè)生物個(gè)體中,DNA 的堿基組成并不隨年齡、營(yíng)養(yǎng)狀況和環(huán)境變化而改變。(3)幾乎所有生物的 DNA 中,嘌呤堿基的總分子數(shù)等于嘧啶堿基的總分子數(shù),腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T)的分子數(shù)量相等,鳥(niǎo)嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子數(shù)量相等,即 AG=T C。 這些重要的結(jié)論統(tǒng)稱為 Chargaff 定律或堿基當(dāng)量定律。2 簡(jiǎn)述 DNA 右手雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的主要內(nèi)容。答案:DNA 右手雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的主要特點(diǎn)如下:(1)DNA 雙螺旋由兩條反向平行的多核苷酸鏈構(gòu)成,一條鏈的走向?yàn)?53,另一條鏈的走向?yàn)?5;兩條鏈繞同一中心軸一圈一圈上升,呈右手雙螺旋。(2)由脫氧核糖和磷酸構(gòu)成的骨架位于螺旋外側(cè),而堿基位于螺旋內(nèi)側(cè)。(3)兩條鏈間 A 與 T 或 C 與 G 配對(duì)形成堿基對(duì)平面,堿基對(duì)平面與螺旋的虛擬中心軸垂直。(4)雙螺旋每旋轉(zhuǎn)一圈上升的垂直高度為 3.4nm(即 34),需要 10 個(gè)堿基對(duì),螺旋直徑是 2.0nm。(5)雙螺旋表面有兩條深淺不同的凹溝,分別稱為大溝和小溝。3 簡(jiǎn)述 DNA 的三級(jí)結(jié)構(gòu)。答案:在原核生物中,共價(jià)閉合的環(huán)狀雙螺旋 DNA 分子,可再次旋轉(zhuǎn)形成超螺旋,而且天然 DNA 中多 為負(fù)超螺旋。真核生物線粒體、葉綠體 DNA 也是環(huán)形分子,能形成超螺旋結(jié)構(gòu)。真核細(xì)胞核內(nèi)染色體是 DNA 高級(jí)結(jié)構(gòu)的主要表現(xiàn)形式,由組蛋白 H2A、H2B、H3、H4 各兩分子形成組蛋白八聚體,DNA 雙螺旋 纏繞其上構(gòu)成核小體,核小體再經(jīng)多步旋轉(zhuǎn)折疊形成棒狀染色體,存在于細(xì)胞核中。4 簡(jiǎn)述 tRNA 的二級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。答案:已知的 tRNA 都呈現(xiàn)三葉草形的二級(jí)結(jié)構(gòu),基本特征如下:(1)氨基酸臂,由 7bp 組成,3末端有-CCA-OH 結(jié)構(gòu),與氨基酸在此縮合成氨基酰-tRNA,起到轉(zhuǎn)運(yùn)氨基酸的作用;(2)二氫尿嘧啶環(huán)(DHU、I 環(huán)或 D 環(huán)),由 812 個(gè)核苷酸組成,以含有 5,6-二氫尿嘧啶為特征;(3)反密碼環(huán),其環(huán)中部的三個(gè)堿基可與 mRNA 的三聯(lián)體密碼子互補(bǔ)配對(duì),在蛋白質(zhì)合成過(guò)程中可把正確的氨基酸引入合成位點(diǎn);(4)額外環(huán),也叫可變環(huán),通常由 321 個(gè)核苷酸組成;(5)TC 環(huán),由 7 個(gè)核苷酸組成環(huán),和 tRNA 與核糖體的結(jié) 合有關(guān)。5 簡(jiǎn)述真核生物 mRNA 3端 polyA 尾巴的作用。答案:真核生物 mRNA 的 3端有一段多聚腺苷酸(即 polyA)尾巴,長(zhǎng)約 20300 個(gè)腺苷酸。該尾巴與 mRNA 由細(xì)胞核向細(xì)胞質(zhì)的移動(dòng)有關(guān),也與 mRNA 的半衰期有關(guān);研究發(fā)現(xiàn),polyA 的長(zhǎng)短與 mRNA 壽命 呈正相關(guān),剛合成的 mRNA 壽命較長(zhǎng),“老”的 mRNA 壽命較短。6簡(jiǎn)述分子雜交的概念及應(yīng)用。答案:把不同來(lái)源的 DNA(RNA)鏈放在同一溶液中進(jìn)行熱變性處理,退火時(shí),它們之間某些序列互補(bǔ)的區(qū)域可以通過(guò)氫鍵重新形成局部的 DNA-DNA 或 DNA-RNA 雙鏈,這一過(guò)程稱為分子雜交,生成的雙鏈稱 雜合雙鏈。DNA 與 DNA 的雜交叫做 Southern 雜交,DNA 與 RNA 雜交叫做 Northern 雜交。核酸雜交已被廣泛應(yīng)用于遺傳病的產(chǎn)前診斷、致癌病原體的檢測(cè)、癌基因的檢測(cè)和診斷、親子鑒定和動(dòng)學(xué)習(xí)資料植物檢疫等方面。7DNA 熱變性有何特點(diǎn)?答案:將 DNA 溶液加熱到 70100幾分鐘后,雙螺旋結(jié)構(gòu)即發(fā)生破壞,氫鍵斷裂,兩條鏈彼此分開(kāi), 形成無(wú)規(guī)則線團(tuán)狀,此過(guò)程為 DNA 的熱變性。有以下特點(diǎn):變性溫度范圍很窄;260nm 處的紫外吸收增 加;粘度下降;生物活性喪失;比旋度下降;酸堿滴定曲線改變。8. 試述下列因素如何影響 DNA 的復(fù)性過(guò)程:(1)陽(yáng)離子的存在;(2)低于 Tm 的溫度;(3)高濃度的 DNA鏈。答案:(1)陽(yáng)離子可中和 DNA 分子中磷酸基團(tuán)的負(fù)電荷,減弱 DNA 鏈間的靜電作用,促進(jìn) DNA 的復(fù)性;(2) 低于 Tm 的溫度可以促進(jìn) DNA 復(fù)性;(3)DNA 鏈濃度增高可以加快互補(bǔ)鏈隨機(jī)碰撞的速度和機(jī)會(huì),從而促 進(jìn) DNA 復(fù)性。9對(duì)一雙鏈 DNA 而言,若一條鏈中(A G)/(T C)= 0.8,則: (1)互補(bǔ)鏈中(AG)/(TC)= ?(2)在整個(gè) DNA 分子中(AG)/(TC)= ?(3)若一條鏈中(AT)/(GC)= 0.8,則互補(bǔ)鏈中(AT)/(GC)= ?(4)在整個(gè) DNA 分子中(AT)/(GC)= ? 答案:(1)互補(bǔ)鏈中(AG)/(TC)= 1/0.8 =1.25(2)在整個(gè) DNA 分子中,因?yàn)?A = T, G = C,所以,AG = TC,(AG)/(TC)= 1 (3)互補(bǔ)鏈中(AT)/(GC)= 0.8(4)整個(gè) DNA 分子中(AT)/(GC)= 0.810.在 pH7.0,0.165mol/L NaCl 條件下,測(cè)得某一組織 DNA 樣品的 Tm 為 89.3,求出四種堿基百分組成。 答案:大片段 DNA 的 Tm 計(jì)算公式為: (GC)% =(Tm-69.3)2.44%,小于 20bp 的寡核苷酸的 Tm 的計(jì)算公式為: Tm=4(GC)2(AT)。(G C)% = (Tm 69.3) 2.44 %= (89.3-69.3) 2.44 %=48.8%,那么 G%= C%= 24.4% (A T)% = 1-48.8% =51.2%,A %= T% = 25.6%11. 為什么說(shuō)蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)所依賴的重要物質(zhì)基礎(chǔ)? 答案:1. 論述蛋白質(zhì)的催化、代謝調(diào)節(jié)、物質(zhì)運(yùn)輸、信息傳遞、運(yùn)動(dòng)、防御與進(jìn)攻、營(yíng)養(yǎng)與貯存、保護(hù)與支持等生物學(xué)功能。綜上所述,蛋白質(zhì)幾乎參與生命活動(dòng)的每一個(gè)過(guò)程,在錯(cuò)綜復(fù)雜的生命活動(dòng)過(guò)程中 發(fā)揮著極其重要的作用,是生命活動(dòng)所依賴的重要物質(zhì)基礎(chǔ)。沒(méi)有蛋白質(zhì),就沒(méi)有生命。12谷胱甘肽分子在結(jié)構(gòu)上有何特點(diǎn)?有何生理功能? 答案:谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽。GSH 的第一個(gè)肽鍵與一般肽鍵不同,是由谷氨酸以 -羧基而不是 -羧基與半胱氨酸的 -氨基形成肽鍵。GSH 分子中半胱氨酸的巰基是該化合物的 主要功能基團(tuán)。GSH 的巰基具有還原性,可作為體內(nèi)重要的還原劑保護(hù)體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中巰基免遭氧化,使蛋白質(zhì)或酶處在活性狀態(tài)。此外,GSH 的巰基還有嗜核特性,能與外源的嗜電子毒物如致癌劑或藥物等結(jié)合,從而阻斷這些化合物與機(jī)體 DNA、RNA 或蛋白質(zhì)結(jié)合,以保護(hù)機(jī)體免遭毒物損害。13. 簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)變性與沉淀的關(guān)系。 答案:蛋白質(zhì)沉淀和變性的概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影響下,蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象;而變 性是指在變性因素的作用下蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)被破壞,生物活性喪失,理化性質(zhì)發(fā)生改變。變性的蛋白質(zhì)溶解度明顯降低,易結(jié)絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白質(zhì)卻不一定變性,如加熱引起的蛋白質(zhì)沉淀是 由于蛋白質(zhì)熱變性所致,而硫酸銨鹽析所得蛋白質(zhì)沉淀一般不會(huì)變性。14. 概述蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)測(cè)定的一般程序。 答案:蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)測(cè)定的一般程序?yàn)椋簻y(cè)定蛋白質(zhì)(要求純度必須達(dá)到 97%以上)的相對(duì)分子質(zhì)量和它 的氨基酸組成,推測(cè)所含氨基酸的大致數(shù)目。測(cè)定多肽鏈 N-末端和 C-末端的氨基酸,從而確定蛋白質(zhì) 分子中多肽鏈的數(shù)目。然后通過(guò)對(duì)二硫鍵的測(cè)定,查明蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的有無(wú)及數(shù)目。如果蛋白質(zhì)分子中多肽鏈之間含有二硫鍵,則必須拆開(kāi)二硫鍵,并對(duì)不同的多肽鏈進(jìn)行分離提純。用裂解點(diǎn)不同 的兩種裂解方法(如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分別將很長(zhǎng)的多肽鏈裂解成兩套較短的肽段。分離提純所產(chǎn)生的肽段,用蛋白質(zhì)序列儀分別測(cè)定它們的氨基酸序列。應(yīng)用肽段序列重疊法確定各種肽 段在多肽鏈中的排列次序,即確定多肽鏈中氨基酸排列順序。如果有二硫鍵,需要確定其在多肽鏈中 的位置。15. 試論蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與空間結(jié)構(gòu)的關(guān)系。 答案:以 RNA 酶變性與復(fù)性實(shí)驗(yàn)、有活性牛胰島素的人工合成為例證實(shí)蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)。Anfinsen 發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶(PDI)能加速蛋白質(zhì)正確二硫鍵的形成;如 RNA 酶復(fù)性的過(guò)程是十分 緩慢的,有時(shí)需要幾個(gè)小時(shí),而 PDI 在體外能幫助變性后的 RNA 酶在 2min 內(nèi)復(fù)性。分子伴侶在細(xì)胞內(nèi)能夠幫助新生肽鏈正確組裝成為成熟的蛋白質(zhì)。由此可見(jiàn),蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的形成既決定于其一級(jí)結(jié)構(gòu),也與分子伴侶、蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶等助折疊蛋白的助折疊作用密不可分。16. 概述凝膠過(guò)濾法測(cè)蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量的原理。 答案:層析過(guò)程中,混合樣品經(jīng)過(guò)凝膠層析柱時(shí),各個(gè)組分是按分子量從大到小的順序依次被洗脫出來(lái)的;并且蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量的對(duì)數(shù)和洗脫體積之間呈線性關(guān)系。因此,將幾種已知相對(duì)分子質(zhì)量(應(yīng)小于所用葡 聚糖凝膠的排阻極限)的標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)混合溶液上柱洗脫,記錄各種標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)的洗脫體積;然后,以每種蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量的對(duì)數(shù)為縱坐標(biāo),以相對(duì)應(yīng)的洗脫體積為橫坐標(biāo),繪制標(biāo)準(zhǔn)曲線;再將待測(cè)蛋白質(zhì)溶 液在上述相同的層析條件下上柱洗脫,記錄其洗脫體積,通過(guò)查標(biāo)準(zhǔn)曲線就可求得待測(cè)蛋白質(zhì)的相對(duì)分子質(zhì)量。17. 概述 SDS-PAGE 法測(cè)蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量的原理。 答案:(1)聚丙烯酰胺凝膠是一種凝膠介質(zhì),蛋白質(zhì)在其中的電泳速度決定于蛋白質(zhì)分子的大小、形狀和所帶電荷數(shù)量。(2)十二烷基硫酸鈉(SDS)可與蛋白質(zhì)大量結(jié)合,結(jié)合帶來(lái)兩個(gè)后果:由于 SDS 是陰離子,故使不同的亞基或單體蛋白質(zhì)都帶上大量的負(fù)電荷,掩蓋了它們自身所帶電荷的差異;使它們的形狀都變成桿狀。這樣,它們的電泳速度只決定于其相對(duì)分子質(zhì)量的大小。(3)蛋白質(zhì)分子在 SDS-PAGE 凝膠中的移動(dòng)距離與指示劑移動(dòng)距離的比值稱相對(duì)遷移率,相對(duì)遷移率與蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量的對(duì)數(shù)呈線性關(guān)系。因此,將含有幾種已知相對(duì)分子質(zhì)量的標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)混合溶液以及待測(cè)蛋白溶液分別點(diǎn)在不同的點(diǎn)樣 孔中,進(jìn)行 SDS-PAGE;然后以標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量的對(duì)數(shù)為縱坐標(biāo),以相對(duì)應(yīng)的相對(duì)遷移率為橫坐標(biāo),繪制標(biāo)準(zhǔn)曲線;再根據(jù)待測(cè)蛋白的相對(duì)遷移率,即可計(jì)算出待測(cè)蛋白的相對(duì)分子質(zhì)量。18簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)的抽提原理和方法。 答案:抽提是指利用某種溶劑使目的蛋白和其他雜質(zhì)盡可能分開(kāi)的一種分離方法。其原理:不同蛋白質(zhì)在某種溶劑中的溶解度不同,所以可以通過(guò)選擇溶劑,使得目的蛋白溶解度大,而其他雜蛋白溶解度小,然后 經(jīng)過(guò)離心,可以去除大多數(shù)雜蛋白。方法:溶劑的選擇是抽提的關(guān)鍵,由于大多數(shù)蛋白質(zhì)可溶于水、稀 鹽、稀堿或稀酸,所以可以選擇水、稀鹽、稀堿或稀酸為抽提溶劑;對(duì)于和脂類結(jié)合比較牢固或分子中非 極性側(cè)鏈較多的蛋白質(zhì)分子可以選用有機(jī)溶劑進(jìn)行抽提。19. 根 據(jù) 蛋 白 質(zhì) 一 級(jí) 氨 基 酸 序 列 可 以 預(yù) 測(cè) 蛋 白 質(zhì) 的 空 間 結(jié) 構(gòu) 。 假 設(shè) 有 下 列 氨 基 酸 序 列 :Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg (1)預(yù)測(cè)在該序列的哪一部位可能會(huì)出卷曲或 -轉(zhuǎn)角。(2)何處可能形成鏈內(nèi)二硫鍵?(3)假設(shè)該序列只是大的球蛋白的一部分,試分析在 Asp、Try、Gln、Val、Lys、Thr、Leu 中,哪些可能 分布在該蛋白的外表面,哪些分布在內(nèi)部?答案:(1)可能在 7 位和 18 位氨基酸打彎,因?yàn)楦彼岢3霈F(xiàn)在打彎處。(2)12 位和 23 位的半胱氨酸可形成二硫鍵。(3)分布在外表面的為極性帶電荷的殘基:Asp、Gln 和 Lys;分布在內(nèi)部的是非極性的氨基酸殘基:Try、Leu 和 Val;Thr 盡管有極性,但疏水性也很強(qiáng),因此,它出現(xiàn)在外表面和內(nèi)部的可能性都有。20. 簡(jiǎn)述抑制劑對(duì)酶活性的抑制作用與酶變性的不同點(diǎn)。答案:(1)抑制劑對(duì)酶有一定的選擇性,一種抑制劑只能引起某一類或某幾類酶的抑制;而使酶變性失活 的因素,如強(qiáng)酸、強(qiáng)堿等,對(duì)酶沒(méi)有選擇性;(2)抑制劑雖然可使酶失活,但它并不明顯改變酶的結(jié)構(gòu),不引起酶蛋白變性,去除抑制劑后,酶又可恢復(fù)活性。而變性因素常破壞酶分子的非共價(jià)鍵,部分或全 部地改變酶的空間結(jié)構(gòu),從而導(dǎo)致酶活性的降低或喪失。21. 在很多酶的活性中心均有 His 殘基參與,請(qǐng)解釋?答案:酶蛋白分子中組氨酸的側(cè)鏈咪唑基 pK 值為 6.07.0,在生理?xiàng)l件下,一半解離,一半不解離,因 此既可以作為質(zhì)子供體(不解離部分),又可以作為質(zhì)子受體(解離部分),既是酸,又是堿,可以作為廣義酸堿共同催化反應(yīng),因此常參與構(gòu)成酶的活性中心。22. 以糖原磷酸化酶激活為例,說(shuō)明級(jí)聯(lián)系統(tǒng)是怎樣實(shí)現(xiàn)反應(yīng)信號(hào)放大的?答案:(1)級(jí)聯(lián)系統(tǒng):在連鎖代謝反應(yīng)中一個(gè)酶被激活后,連續(xù)地發(fā)生其它酶被激活,導(dǎo)致原始調(diào)節(jié)信 號(hào)的逐級(jí)放大,這樣的連鎖代謝反應(yīng)系統(tǒng)稱為級(jí)聯(lián)系統(tǒng)。糖原磷酸化酶的激活過(guò)程就是一個(gè)例子。(2)放大過(guò)程:激素(如腎上腺素)使腺苷酸環(huán)化酶活化,催化 ATP 和生成 cAMP;cAMP 使蛋白激酶活化,使無(wú)活力的磷酸化酶 b 激酶轉(zhuǎn)變成有活力的磷酸化酶 b 激酶;磷酸化酶 b 激酶使磷酸化酶 b 轉(zhuǎn)變成激活態(tài)磷酸化酶 a;磷酸化酶 a 使糖原分解為磷酸葡萄糖。23 對(duì)活細(xì)胞的實(shí)驗(yàn)測(cè)定表明,酶的底物濃度通常就在這種底物的 Km 值附近,請(qǐng)解釋其生理意義?為 什么底物濃度不是大大高于 Km 或大大低于 Km 呢?答案:據(jù) V-S的米氏曲線可知,當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟮陀?Km 值時(shí),酶不能被底物飽和,從酶的利用角度而言,很不經(jīng)濟(jì);當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟾哂?Km 值時(shí),酶趨于被飽和,隨底物濃度改變,反應(yīng)速度變化不大,不 利于反應(yīng)速度的調(diào)節(jié);當(dāng)?shù)孜餄舛仍?Km 值附近時(shí),反應(yīng)速度對(duì)底物濃度的變化較為敏感,有利于反應(yīng)速 度的調(diào)節(jié)。24舉例說(shuō)明競(jìng)爭(zhēng)性抑制的特點(diǎn)及實(shí)際意義。有時(shí)別構(gòu)酶的活性可以被低濃度的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑激活,請(qǐng) 解釋?答案:競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的特點(diǎn):(1)抑制劑以非共價(jià)鍵與酶結(jié)合,用超濾、透析等物理方法能夠解除抑制;(2) 抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)相似,可與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心;(3)抑制劑使反應(yīng)速度降低,Km 值增大,但對(duì) Vmax 并無(wú)影響,(4)增加底物濃度可降低或解除對(duì)酶的抑制作用。競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的原理可用來(lái)闡明某些藥物的作用原理和指導(dǎo)新藥合成。例如某些細(xì)菌以對(duì)氨基苯甲酸、二氫喋呤啶及谷氨酸為原料合成二氫葉酸,并進(jìn)一步生成四氫葉酸,四氫葉酸是細(xì)菌核酸合成的輔 酶?;前匪幬锱c對(duì)氨基苯甲酸結(jié)構(gòu)相似,是細(xì)菌二氫葉酸合成酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。它通過(guò)降低菌體內(nèi)四 氫葉酸的合成能力,阻礙核酸的生物合成,抑制細(xì)菌的繁殖,達(dá)到抑菌的作用。25. 在一個(gè)符合米氏方程的酶促反應(yīng)體系中,已知:無(wú)抑制劑時(shí),雙倒數(shù)圖中橫軸的截距是-2L/mmol,縱軸的截距是 2min.L/mmol,當(dāng)加入可逆抑制劑后,橫軸的截距沒(méi)有變,而縱軸的截距是 3min.L/mmol。 問(wèn):(1)上述雙倒數(shù)示意圖怎么表示?(2)無(wú)抑制劑時(shí),反應(yīng)最大速度和米氏常數(shù)各是多少? (3)有抑制劑時(shí),反應(yīng)最大速度和米氏常數(shù)又分別是多少?(4) 該抑制劑是何種類型的?答案:(略)26簡(jiǎn)述 G 蛋白耦聯(lián)受體介導(dǎo)的跨膜信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)的基本過(guò)程。激素是第一信使,與靶細(xì)胞膜上的受體結(jié)合,使 G 蛋白活化,進(jìn)而激活膜上的腺苷酸環(huán)化酶(AC)系統(tǒng)。AC 催化 ATP 轉(zhuǎn)變?yōu)?cAMP。cAMP 作為第二信使可激活蛋白激酶 A(PKA),繼而激活磷酸化酶并催化細(xì)胞 內(nèi)磷酸化反應(yīng),引起靶細(xì)胞特定的生理效應(yīng):腺細(xì)胞分泌、肌細(xì)胞收縮與舒張、神經(jīng)細(xì)胞膜電位變化、細(xì)胞通透性改變、細(xì)胞分裂與分化以及各種酶促反應(yīng)等。(該題也可問(wèn):簡(jiǎn)述依賴于 cAMP 的蛋白激酶 A 的激活機(jī)制) 答案:(略)27簡(jiǎn)述酶耦聯(lián)受體介導(dǎo)的跨膜信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)的基本過(guò)程。答案:(1)具有酪氨酸激酶的受體:該受體簡(jiǎn)單,只有一個(gè)橫跨細(xì)胞膜的 螺旋,有兩種類型,受體 具有酪氨酸激酶的結(jié)構(gòu)域,即受體與酪氨酸激酶是同一個(gè)蛋白質(zhì)分子;當(dāng)與相應(yīng)的化學(xué)信號(hào)結(jié)合時(shí),直接 激活自身的酪氨酸激酶結(jié)構(gòu)域,導(dǎo)致受體自身或細(xì)胞內(nèi)靶蛋白的磷酸化。受體本身沒(méi)有酶的活性,但當(dāng)它被配體激活時(shí)立即與酪氨酸激酶結(jié)合,并使之激活,通過(guò)對(duì)自身和底物蛋白的磷酸化作用,把信號(hào) 傳入細(xì)胞內(nèi) 。(2)具有鳥(niǎo)苷酸環(huán)化酶的受體:該受體也只有一個(gè)跨細(xì)胞膜的 螺旋,其膜內(nèi)側(cè)有鳥(niǎo)苷酸環(huán)化酶,當(dāng)配體與它結(jié)合后,即將鳥(niǎo)苷酸環(huán)化酶激活,催化細(xì)胞內(nèi) GTP 生成 cGMP,cGMP 又可激活蛋白激酶 G(PKG),PKG 促使底物蛋白質(zhì)磷酸化,產(chǎn)生效應(yīng)。上述幾種跨膜信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)過(guò)程并不是截然分開(kāi)的,相互之間存在著錯(cuò)綜復(fù)雜的聯(lián)系,形成所謂的信號(hào)網(wǎng) 絡(luò)。28. 1 分子乙酰 CoA 徹底氧化生成 CO2 和 H2O,可提供幾分子 ATP?為什么?答案:可提供 10 分子 ATP。具體情況如下:(1) 在異檸檬酸脫氫酶作用下,異檸檬酸脫下兩個(gè)氫生成 -酮戊二酸和 NADHH;(2)在 -酮戊二酸脫氫酶系作用下,-酮戊二酸脫氫生成琥珀酰 CoA 和 NADHH;(3)在琥珀酰 CoA 合成酶作用下,琥珀酰 CoA 水解生成琥珀酸,產(chǎn)生 1 分子 GTP;(4)在琥珀酸脫 氫酶作用下,琥珀酸脫氫生成延胡索酸和 FADH2;(5)在蘋果酸脫氫酶催化下,蘋果酸脫氫生成草酰乙酸 和 NADHH。1 分子 NADH 進(jìn)入 NADH 呼吸鏈氧化可提供 2.5 分子 ATP,而 1 分子 FADH2 進(jìn)入 FADH2 呼吸鏈氧化可提供 1.5 分子 ATP,所以 1 分子乙酰 CoA 徹底氧化生成 CO2 和 H2O,可提供 10 分子 ATP(32.51.51)。29. 何謂三羧酸循環(huán)?它有何生理意義?答案:在線粒體中,乙酰 CoA 和草酰乙酸縮合生成檸檬酸,經(jīng)過(guò)一系列酶促反應(yīng)重新生成草酰乙酸,而 將乙酰 CoA 徹底氧化生成 H2O 和 CO2,并釋放能量。這個(gè)循環(huán)反應(yīng)稱為三羧酸循環(huán),又稱檸檬酸循環(huán)或 Krebs 循環(huán)。生理學(xué)意義:(1)糖的有氧分解是產(chǎn)生動(dòng)物生理活動(dòng)所需能量的主要來(lái)源;(2)三羧酸循環(huán)是糖、脂肪、蛋白質(zhì)在體內(nèi)徹底氧化的共同代謝途徑;(3)三羧酸循環(huán)是糖、脂肪、蛋白質(zhì)及其他有機(jī)物質(zhì)代謝的聯(lián)系 樞紐。30. 為什么說(shuō)三羧酸循環(huán)是糖類、脂類和蛋白質(zhì)分解的共同通路?答案:(1)葡萄糖經(jīng)甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物質(zhì)生成乙酰 CoA, 而乙酰 CoA 必須進(jìn)入三羧酸循環(huán)才能 被徹底氧化分解。(2)脂肪分解產(chǎn)生的甘油和脂肪酸,甘油可以經(jīng)磷酸二羥丙酮進(jìn)入糖有氧氧化途徑,最終的氧化分解也需要進(jìn)入三羧酶循環(huán)途徑;而脂肪酸經(jīng) -氧化途徑產(chǎn)生乙酰 CoA,乙酰 CoA 可進(jìn)入三羧 酸循環(huán)氧化。(3)蛋白質(zhì)分解產(chǎn)生氨基酸,氨基酸脫去氨基后產(chǎn)生的碳骨架可進(jìn)入三羧酸循環(huán),同時(shí),三羧酸循環(huán)的中間產(chǎn)物可作為氨基酸的碳骨架,接受 NH3 重新生成氨基酸。所以,三羧酸循環(huán)是三大物 質(zhì)共同通路。31. 磷酸戊糖途徑的主要生理意義是什么?答案:(1)中間產(chǎn)物核糖-5-磷酸是動(dòng)物體內(nèi)合成多種物質(zhì)的重要原料;(2)產(chǎn)生的 NADPH(還原力)參與多種代謝反應(yīng);(3)磷酸戊糖途徑與糖的有氧分解及糖的無(wú)氧分解相互聯(lián)系;(4)通過(guò)轉(zhuǎn)酮基和轉(zhuǎn)醛基反應(yīng), 使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖互相轉(zhuǎn)化。32. 簡(jiǎn)述葡萄糖激酶和己糖激酶的差別。答案:己糖激酶和葡萄糖激酶的主要差別在于:葡萄糖激酶只存在于肝臟中,而己糖激酶在肝臟和肌肉中都存在;己糖激酶的 Km 值為 0.1mmol/L,葡萄糖激酶的 Km 值為 10mmol/L;己糖激酶受產(chǎn)物葡萄 糖-6-磷酸的反饋抑制,葡萄糖激酶不受產(chǎn)物葡萄糖-6-磷酸的反饋抑制。 所以,當(dāng)血液中葡萄糖濃度低時(shí),己糖激酶起主要作用;當(dāng)血液中葡萄糖濃度高時(shí),葡萄糖激酶起主要作 用,結(jié)果肝臟糖原濃度高于肌肉糖原濃度。33試述丙酮酸氧化脫羧反應(yīng)受哪些因素調(diào)控?答案:(1)變構(gòu)調(diào)控:丙酮酸氧化脫羧作用的兩個(gè)產(chǎn)物乙酰 CoA 和 NADH 都抑制丙酮酸脫氫酶復(fù)合體,乙酰 CoA 抑制二氫硫辛酰胺乙酰轉(zhuǎn)移酶(E2),NADH 抑制二氫硫辛酰胺脫氫酶(E3)組分。(2)化學(xué)修飾調(diào)控:丙酮酸脫氫酶磷酸化后,酶活性受到抑制,去磷酸化后活性恢復(fù)。 (3)丙酮酸脫氫酶(E1)組分受 GTP 抑制,為 AMP 所活化。34. 呼吸鏈?zhǔn)怯赡男┏煞纸M成的?各有何作用?答案: 主要有五大類:NAD,在呼吸鏈中傳遞氫,傳遞氫和電子;FMN 和 FAD,傳遞氫;鐵硫蛋白,傳遞電子;CoQ,傳遞氫;細(xì)胞色素體系,是一類以鐵卟啉為輔基的結(jié)合蛋白,傳遞電子,電子在 細(xì)胞色素中的傳遞順序?yàn)?bc1caa3。35. 為什么說(shuō)在呼吸鏈中,輔酶 Q 是一種特殊靈活的載體?答案:輔酶 Q 是呼吸鏈中唯一的非蛋白質(zhì)組分,其結(jié)構(gòu)中含有由數(shù)目不同的類異戊二烯組成的側(cè)鏈,所以它是非極性分子,可以在線粒體內(nèi)膜的疏水相中快速擴(kuò)散,也有的 CoQ 結(jié)合于內(nèi)膜上。另外,它也是呼吸鏈中惟一不與蛋白質(zhì)緊密結(jié)合的傳遞體,因此,可以在黃素蛋白和細(xì)胞色素類之間作為一種特殊靈 活的載體而起作用。36. 鐵硫蛋白和細(xì)胞色素是如何傳遞電子的? 答案:鐵硫蛋白和細(xì)胞色素傳遞電子的方式是相同的,都是通過(guò)鐵的價(jià)變,即 Fe2和 Fe3的互變來(lái)進(jìn) 行電子的傳遞。這兩類蛋白質(zhì)的差別在于細(xì)胞色素中的鐵是血紅素鐵,鐵與血紅素分子緊密結(jié)合;而鐵硫 蛋白中的鐵是非血紅素鐵,與蛋白質(zhì)中半胱氨酸的硫和無(wú)機(jī)硫原子結(jié)合在一起,形成一個(gè)鐵硫中心。37. 試述體內(nèi)能量的生成方式以及水的生成。答案:ATP 的生成有兩種方式,分別為底物水平磷酸化作用和氧化磷酸化作用(二者概念略),后者是主 要的。體內(nèi)水的生成方式主要是代謝物脫氫經(jīng)呼吸鏈傳遞與激活的氧化合;除此以外,非線粒體氧化體系中的氧化酶、過(guò)氧化氫酶等催化的反應(yīng)也能生成水。38. 闡述一對(duì)電子從 NADH 傳遞至氧是如何生成 2.5 個(gè) ATP 的?答案:每對(duì)電子通過(guò)呼吸鏈傳遞復(fù)合體 I 、復(fù)合體和復(fù)合體時(shí),分別有 4 個(gè) H、4 個(gè) H和 2 個(gè) H從基質(zhì)泵出,導(dǎo)致線粒體內(nèi)膜兩側(cè)形成跨膜的質(zhì)子梯度。當(dāng)這些質(zhì)子通過(guò) ATP 合酶返回基質(zhì)時(shí),能夠 促使 ATP 合成。已知每 3 個(gè) H通過(guò) ATP 合酶可促使 1 分子 ATP 合成,同時(shí),產(chǎn)生的 ATP 從線粒體基質(zhì) 進(jìn)入胞質(zhì)需消耗 1 個(gè) H,所以每形成 1 個(gè) ATP 需 4 個(gè) H,這樣一對(duì)電子從 NADH 傳遞至氧共生成 2.5 個(gè) ATP(442)/439. 一對(duì)電子從 FADH2 傳遞至氧可產(chǎn)生多少分子 ATP?為什么?答案:一對(duì)電子從 FADH2 傳遞至氧產(chǎn)生 1.5 個(gè) ATP。由于 FADH2 直接將電子傳送給呼吸鏈傳遞復(fù)合體 II, 不經(jīng)過(guò)呼吸鏈傳遞復(fù)合體 I,所以當(dāng)一對(duì)電于從 FADH 2 傳遞至氧時(shí)只有 6 個(gè) H由基質(zhì)泵出,合成 1 分 子 ATP 需 4 個(gè) H,共形成 1.5 個(gè) ATP(42)4。40. 化學(xué)滲透學(xué)說(shuō)的要點(diǎn)是什么? 答案:化學(xué)滲透學(xué)說(shuō)的要點(diǎn)是:(1)呼吸鏈中各遞氫體和遞電子體按特定的順序排列在線粒體內(nèi)膜上;(2) 呼吸鏈中復(fù)合體、復(fù)合體和復(fù)合體都具有質(zhì)子泵的作用,在傳遞電子的過(guò)程中將 H泵出內(nèi)膜,所以呼吸鏈的電子傳遞系統(tǒng)是一個(gè)主動(dòng)運(yùn)輸質(zhì)子的體系;(3)質(zhì)子不能自由通過(guò)線粒體內(nèi)膜,泵出膜外的H不能自由返回膜內(nèi)側(cè),使膜內(nèi)外形成 H濃度的跨膜梯度;(4)線粒體內(nèi)膜上有 ATP 合酶, 當(dāng)質(zhì)子通過(guò) ATP 合酶返回線粒體基質(zhì)時(shí),釋放出自由能,驅(qū)動(dòng) ADP 和 Pi 合成 ATP。41. 簡(jiǎn)述 ATP 合成酶的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)及功能。答案:ATP 合酶主要有兩個(gè)功能單位:F1 和 F0。(1)F1 由 5 種亞基組成(33),是一種可溶性的膜周邊蛋白,具有催化 ATP 合成的功能;其中, 和 亞基上有 ADP 和 ATP 結(jié)合位點(diǎn); 亞基為催化亞基,單獨(dú)存在時(shí),不具有 ATP 合酶的作用,但能使 ATP 水 解。(2)F0 是由多亞基組成的不溶于水的跨膜蛋白,含有大量的疏水性氨基酸,在內(nèi)膜中形成了跨膜的質(zhì)子 通道,便于質(zhì)子回流。42. 試述影響氧化磷酸化的因素及其作用機(jī)制。答案:(1)呼吸鏈抑制劑:魚(yú)藤酮、殺粉蝶菌素、安密妥與復(fù)合體 I 中的鐵硫蛋白結(jié)合,抑制電子傳遞; 抗霉素 A、二巰基丙醇抑制復(fù)合體;一氧化碳、氰化物、疊氮化物、硫化氫抑制復(fù)合體。 (2)解偶聯(lián)劑:該類典型代表是 2,4-二硝基苯酚。在線粒體內(nèi)膜外側(cè) pH 較低,2,4-二硝基苯酚的羥基不能解離,可自由進(jìn)入線粒體;進(jìn)入線粒體后,2,4-二硝基苯酚的羥基解離帶負(fù)電荷。1 分子 2,4-二硝 基苯酚進(jìn)入線粒體就相當(dāng)于從內(nèi)膜外側(cè)帶入線粒體內(nèi) 1 個(gè) H,破杯了內(nèi)膜兩側(cè)的 H梯度,使 ATP 不能合成,而電子傳遞繼續(xù)進(jìn)行,結(jié)果使電子傳遞的氧化和磷酸化兩個(gè)過(guò)程分離。 (3)氧化磷酸化抑制劑:寡霉素可阻止質(zhì)子從 F0 質(zhì)子通道回流,抑制磷酸化并間接抑制電子在呼吸鏈上 傳遞。(4)ADP 的調(diào)節(jié)作用:ADP 濃度升高,氧化磷酸化速度加快,反之,氧化磷酸化速度減慢。43. 試比較電子傳遞抑制劑、氧化磷酸化抑制劑和解偶聯(lián)劑對(duì)生物氧化作用的影響。答案:(1)電子傳遞抑制劑使電子傳遞鏈的某一部位阻斷,電子不能傳遞,氧的消耗停止,同時(shí) ATP 的 合成停止。(2)氧化磷酸化抑制劑的作用位點(diǎn)在 ATP 合酶,使 ATP 合酶被抑制,而不能合成 ATP,結(jié)果電子傳遞也被抑制,氧消耗停止。(3)解偶聯(lián)劑的作用是使電子傳遞和氧化磷酸化兩個(gè)過(guò)程分離,結(jié)果 是電子傳遞失去控制,氧消耗增加,ATP 卻不能合成,產(chǎn)生的能量以熱的形式散失,使體溫升高。44. 在脂肪酸合成中,乙酰 CoA.羧化酶起什么作用?乙酰 CoA 羧化酶受哪些因素調(diào)控?答案:乙酰 CoA 羧化酶的作用是催化乙酰 CoA 和 CO2 合成丙二酸單酰 CoA,為脂肪酸合成提供二碳化合 物。乙酰 CoA 羧化酶是脂肪酸合成反應(yīng)中的一種限速調(diào)節(jié)酶,檸檬酸和異檸檬酸可增強(qiáng)該酶的活性,而 長(zhǎng)鏈脂肪酸則抑制該酶的活性。此酶經(jīng)磷酸化后活性喪失,胰高血糖素及腎上腺素等能促進(jìn)這種磷酸化作用,從而抑制脂肪酸的合成;而胰島素則能促進(jìn)酶的去磷酸化作用、增強(qiáng)乙酰 CoA 羧化酶的活性。45試比較脂肪酸 -氧化與其生物合成的差異。答案:(1)進(jìn)行的部位不同,脂肪酸 -氧化在線粒體內(nèi)進(jìn)行,脂肪酸的合成在胞液中進(jìn)行。(2)主要中間代謝物不同,脂肪酸 -氧化的主要中間產(chǎn)物是乙酰 CoA,脂肪酸合成的主要中間產(chǎn)物是丙二酸單酚 CoA 。(3)脂肪酰基的轉(zhuǎn)運(yùn)載體不同,脂肪酸 -氧化的脂肪?;D(zhuǎn)運(yùn)載體是 CoA,脂肪酸合成的脂肪?;D(zhuǎn)運(yùn) 載體是 ACP 。(4)參與的輔酶不同,參與脂肪酸 -氧化的輔酶是 FAD 和 NAD,參與脂肪酸合成的輔酶是 NADPH。 (5)脂肪酸 -氧化不需要 CO2,而脂肪酸的合成需要 CO2。(6)反應(yīng)發(fā)生時(shí) ADP/ATP 比值不同,脂肪酸 -氧化在 ADP/ATP 比值高時(shí)發(fā)生,而脂肪酸合成在 ADP/ATP比值低時(shí)進(jìn)行。(7)檸檬酸發(fā)揮的作用不同,檸檬酸對(duì)脂肪酸 -氧化沒(méi)有激活作用,但能激活脂肪酸的生物合成。(8)脂酰 CoA 的作用不同,脂酰輔酶 A 對(duì)脂肪酸 -氧化沒(méi)有抑制作用,但能抑制脂肪酸的生物合成。46. 圖示鳥(niǎo)氨酸循環(huán)的過(guò)程,并簡(jiǎn)述該途徑的生理意義。 答案:圖略意義:(1)機(jī)體內(nèi),氨是有毒化合物,通過(guò)該途徑合成尿素,尿素是中性無(wú)毒物質(zhì),從而起到解氨毒的作用,這是哺乳動(dòng)物最終排出氨的方式;(2)通過(guò)該途徑也可以清除氨基氮及二氧化碳,能夠減少體內(nèi) CO2溶于血液所造成的酸性。47簡(jiǎn)述天冬氨酸在體內(nèi)轉(zhuǎn)變成葡萄糖的主要代謝途徑。答案:(1)天冬氨酸經(jīng)轉(zhuǎn)氨基作用或聯(lián)合脫氨基作用形成草酰乙酸;(2)草酰乙酸由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化形成磷酸烯醇式丙酮酸;(3)然后沿著糖酵解途徑的逆反應(yīng),依次生成甘油酸-2-磷酸、甘油酸-3- 磷酸、甘油酸-1,3-二磷酸、甘油醛-3-磷酸、磷酸二羥丙酮和果糖-1,6-二磷酸;果糖-1,6-二磷酸在果糖 二磷酸酶的催化下形成果糖-6-磷酸、葡萄糖-6-磷酸;(4)葡萄糖-6-磷酸水解生成葡萄糖,反應(yīng)由葡萄糖-6-磷酸酶催化。48鳥(niǎo)氨酸循環(huán)、三羧酸循環(huán)和轉(zhuǎn)氨基作用是如何聯(lián)系的? 答案:圖略,鳥(niǎo)氨酸循環(huán)過(guò)程中,天冬氨酸不斷被消耗轉(zhuǎn)變?yōu)檠雍魉?。延胡索酸可以?jīng)過(guò)三羧酸循環(huán)轉(zhuǎn)化為蘋果酸, 蘋果酸再氧化成草酰乙酸,后者可再與谷氨酸進(jìn)行轉(zhuǎn)氨基反應(yīng),重新生成天冬氨酸。而谷氨酸又可通過(guò)其他的各種氨基酸把氨基轉(zhuǎn)移給 -酮戊二酸生成。因此,其他的各種氨基酸的氨基可以通過(guò)天冬氨酸的 形式用于合成尿素。天冬氨酸和延胡索酸可使尿素循環(huán)、三羧酸循環(huán)和轉(zhuǎn)氨基作用聯(lián)系起來(lái)。50簡(jiǎn)述保證 DNA 復(fù)制忠實(shí)性的因素及其功能?(1)半保留復(fù)制的原則,(2)堿基互補(bǔ)配對(duì)的規(guī)律,A-T G-C 。(3)DNA 聚合酶 I 的校對(duì)作用,(4)引物的切除,51. 簡(jiǎn)述 DNA 復(fù)制時(shí)所需的主要酶類及其功能。答案:(1)DNA 聚合酶:催化核苷酸之間生成磷酸二酯鍵,也具有一定的校正功能;(2)拓?fù)洚悩?gòu)酶:催化DNA 超螺旋解開(kāi),使之變?yōu)殡p螺旋;(3)解旋酶:解開(kāi) DNA 雙鏈,使之變?yōu)閱捂?(4)單鏈結(jié)合蛋白:和 單鏈 DNA 結(jié)合,使之變?yōu)槟軌蜃鳛閺?fù)制模板的穩(wěn)定單鏈;(5)引物酶:以解旋后的單鏈 DNA 為模板,催化合成一小段帶有 3-OH 的 RNA;(6)DNA 連接酶:催化 DNA 雙鏈中的一條單鏈缺口處游離的 3末端-OH 與 5末端磷酸形成磷酸二酯鍵,從而把兩段相鄰的 DNA 鏈連成完整的鏈。52真核生物染色體的端粒是怎樣復(fù)制的?答案:(1)端粒 DNA 的 3端和端粒酶所含的 RNA 分子的 3端形成堿基配對(duì);(2)端粒酶利用 RNA 為模 板,將 dNTP 加到端粒 DNA 的 3端,這個(gè)逆轉(zhuǎn)錄過(guò)程一直進(jìn)行到 RNA 模板的第 35 位;(3)DNA-RNA 雜 交鏈之間發(fā)生相對(duì)滑動(dòng),新生長(zhǎng)的端粒 DNA 鏈 3端再和 RNA 3端形成新的堿基配對(duì),重新暴露出部 分 RNA 模板序列;(4)繼續(xù)逆轉(zhuǎn)錄過(guò)程。該結(jié)合聚合轉(zhuǎn)位的過(guò)程周而復(fù)始,直至在端粒 DNA 的 3端形成了足夠長(zhǎng)度(提供后隨鏈回旋時(shí)所需的長(zhǎng)度)的單鏈突出;(5)該 3突出端能夠彎轉(zhuǎn)過(guò)來(lái)成為后隨鏈合成的起始端,然后由 DNA 聚合酶復(fù)制 DNA 5端空缺的 DNA,最后由連接酶連接。53簡(jiǎn)述轉(zhuǎn)錄過(guò)程和復(fù)制過(guò)程的不同點(diǎn)。答案:(1)復(fù)制時(shí)兩條 DNA 鏈均為模板,轉(zhuǎn)錄時(shí)一條 DNA 鏈均為模板;(2)復(fù)制時(shí) dNTP 為底物,轉(zhuǎn)錄時(shí) NTP 為底物;(3)復(fù)制時(shí)需要 DNA 聚合酶、連接酶等,轉(zhuǎn)錄時(shí)僅需要 RNA 聚合酶;(4)復(fù)制產(chǎn)物為子產(chǎn)物 代雙鏈 DNA ,轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物為 mRNA、tRNA 、rRNA;(5)復(fù)制時(shí) A=T 、GC 配對(duì),轉(zhuǎn)錄時(shí) A=U、GC、T=A 配對(duì);(6)復(fù)制時(shí)需要一小段 RNA 為引物,轉(zhuǎn)錄時(shí)不需引物。54簡(jiǎn)述轉(zhuǎn)錄起始階段的幾個(gè)反應(yīng)。答案:起始階段包括下面幾個(gè)反應(yīng):RNA 聚合酶全酶的 亞基識(shí)別模板 DNA 的啟動(dòng)子,并與之緊密結(jié) 合;局部解開(kāi)雙螺旋,以使模板鏈可與核糖核苷酸進(jìn)行堿基配對(duì);RNA 聚合酶催化底物核苷酸脫去焦磷酸形成磷酸二酯鍵,合成 RNA 鏈最初的 29 個(gè)核苷酸后, 亞基脫離,起始階段結(jié)束。55. 簡(jiǎn)述真核生物與原核生物轉(zhuǎn)錄的不同點(diǎn)。答案: 真核生物的轉(zhuǎn)錄在很多方面與原核生物不同,具有某些特殊規(guī)律,主要包括:(1)轉(zhuǎn)錄單位一般為單基因(單順?lè)醋樱?,而原核生物的轉(zhuǎn)錄單位多為多基因(多順?lè)醋樱? (2)真核生物的三種成熟的 RNA 分別由三種不同的 RNA 聚合酶催化合成;(3)在轉(zhuǎn)錄的起始階段,RNA 聚合酶必須在特定的轉(zhuǎn)錄因子的參與下才能起始轉(zhuǎn)錄;(4)組織或時(shí)間特異表達(dá)的基因轉(zhuǎn)錄常與增強(qiáng)子有關(guān),增強(qiáng)子是位于轉(zhuǎn)錄起始點(diǎn)上游的遠(yuǎn)程調(diào)控元件, 具有增強(qiáng)轉(zhuǎn)錄效率的作用;(5)轉(zhuǎn)錄調(diào)節(jié)方式以正調(diào)節(jié)為主,調(diào)節(jié)蛋白的種類是轉(zhuǎn)錄因子或調(diào)節(jié)轉(zhuǎn)錄因子活性的蛋白因子。56. 簡(jiǎn)述操縱子模型,并闡明各組分的功能。答案:操縱子是原核生

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