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1、生物科技行業(yè))生物大 分子的結構與功能第壹篇生物大分子的結構和功能 第壹章氨基酸和蛋白質 壹、組成蛋白質的 20 種氨基酸的分類 、非極性氨基酸包括:甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、極性氨基酸 極性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨 酸酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 堿性氨基酸:賴氨酸、精氨酸、組氨酸 其中:屬于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 屬于亞氨基酸的是:脯氨酸含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 注意:在識記時能夠只記第壹個字,如堿性氨基酸包括:賴精組二、氨基酸的理化性質、倆性解離及等電點 氨基酸分子中有游離

2、的氨基和游離的羧基,能和酸或堿類物質結合成鹽,故它是壹種倆性電解 質。在某壹的溶液中,氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等,成為兼性離子, 呈電中性,此時溶液的稱為該氨基酸的等電點。、氨基酸的紫外吸收性質芳香族氨基酸在 280nm 波長附近有最大的紫外吸收峰,由于大多數蛋白質含有這些氨基酸殘 基,氨基酸殘基數和蛋白質含量成正比,故通過對 280nm 波長的紫外吸光度的測量可對蛋白 質溶液進行定量分析。、茚三酮反應 氨基酸的氨基和茚三酮水合物反應可生成藍紫色化合物,此化合物最大吸收峰在 570nm 波長 處。由于此吸收峰值的大小和氨基酸釋放出的氨量成正比,因此可作為氨基酸定量分析方法。三、

3、肽 倆分子氨基酸可借壹分子所含的氨基和另壹分子所帶的羧基脫去分子水縮合成最簡單的二 肽。二肽中游離的氨基和羧基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。 10 個以內氨基酸連接而成多肽稱 為寡肽; 39 個氨基酸殘基組成的促腎上腺皮質激素稱為多肽; 51 個氨基酸殘基組成的胰島素 歸為蛋白質。多肽連中的自由氨基末端稱為端,自由羧基末端稱為端,命名從端指向端。 人體內存在許多具有生物活性的肽,重要的有:谷胱甘肽( GSH ):是由谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功 能基團。 GSH 的巰基具有仍原性,可作為體內重要的仍原劑保護體內蛋白質或酶分子中巰基免 被氧化,使蛋白質或酶處于活性狀

4、態(tài)。四、蛋白質的分子結構、蛋白質的壹級結構:即蛋白質分子中氨基酸的排列順序。 主要化學鍵:肽鍵,有些蛋白質仍包含二硫鍵。、蛋白質的高級結構:包括二級、三級、四級結構。)蛋白質的二級結構:指蛋白質分子中某壹段肽鏈的局部空間結構,也就是該段肽鏈骨架原 子的相對空間位置,且不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。二級結構以壹級結構為基礎,多為短距 離效應。可分為:- 螺旋:多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升,順時鐘走向,即右手螺旋,每隔3.6個氨基酸殘基上升壹圈,螺距為 0.540nm 。 -螺旋的每個肽鍵的 -和第四個肽鍵的羧基氧 形成氫鍵,氫鍵的方向和螺旋長軸基本平形。- 折疊:多肽鏈充分伸展,各肽鍵

5、平面折疊成鋸齒狀結構,側鏈基團交錯位于鋸齒狀結構上 下方;它們之間靠鏈間肽鍵羧基上的氧和亞氨基上的氫形成氫鍵維系構象穩(wěn)定- 轉角:常發(fā)生于肽鏈進行 180 度回折時的轉角上,常有個氨基酸殘基組成,第二個殘基 常為脯氨酸。無規(guī)卷曲:無確定規(guī)律性的那段肽鏈。 主要化學鍵:氫鍵。)蛋白質的三級結構:指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置,顯示為長距離效應。 主要化學鍵:疏水鍵(最主要)、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵、范德華力。)蛋白質的四級結構:對蛋白質分子的二、三級結構而言,只涉及壹條多肽鏈卷曲而成的蛋 白質。在體內有許多蛋白質分子含有二條或多條肽鏈,每壹條多肽鏈都有其完整的三級結構, 稱為蛋白質的亞基,

6、亞基和亞基之間呈特定的三維空間排布,且以非共價鍵相連接。這種蛋白 質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用,為四級結構。由壹條肽鏈形 成的蛋白質沒有四級結構。主要化學鍵:疏水鍵、氫鍵、離子鍵五、蛋白質結構和功能關系 、蛋白質壹級結構是空間構象和特定生物學功能的基礎。壹級結構相似的多肽或蛋白質,其 空間構象以及功能也相似。尿素或鹽酸胍可破壞次級鍵 - 巰基乙醇可破壞二硫鍵 、蛋白質空間結構是蛋白質特有性質和功能的結構基礎。 肌紅蛋白:只有三級結構的單鏈蛋白質,易和氧氣結合,氧解離曲線呈直角雙曲線。 血紅蛋白:具有個亞基組成的四級結構,可結合分子氧。成人由倆條 -肽鏈( 141 個

7、氨基 酸殘基)和倆條 - 肽鏈( 146 個氨基酸殘基)組成。在氧分壓較低時,和氧氣結合較難,氧解 離曲線呈狀曲線。因為:第壹個亞基和氧氣結合以后,促進第二及第三個亞基和氧氣的結 合,當前三個亞基和氧氣結合后,又大大促進第四個亞基和氧氣結合,稱正協同效應。結合氧 后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。六、蛋白質的理化性質 、蛋白質的倆性電離:蛋白質倆端的氨基和羧基及側鏈中的某些基團,在壹定的溶液條 件下可解離成帶負電荷或正電荷的基團。、蛋白質的沉淀:在適當條件下,蛋白質從溶液中析出的現象。包括:a. 丙酮沉淀,破壞水化層。也可用乙醇。b. 鹽析,將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液,破壞在水溶液中的穩(wěn)定因

8、素電荷而沉 淀。、蛋白質變性:在某些物理和化學因素作用下,其特定的空間構象被破壞,從而導致其理化 性質的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞,不涉及壹級結構的改變。變 性后,其溶解度降低,粘度增加,結晶能力消失,生物活性喪失,易被蛋白酶水解。常見的導 致變性的因素有:加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑、超聲波、 紫外線、震蕩等。280nm、蛋白質的紫外吸收:由于蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸,因此在 處有特征性吸收峰,可用蛋白質定量測定。、蛋白質的呈色反應a. 茚三酮反應:經水解后產生的氨基酸可發(fā)生此反應,詳見二、b. 雙縮脲反應:蛋白質和多肽分子

9、中肽鍵在稀堿溶液中和硫酸酮共熱,呈現紫色或紅色。氨基 酸不出現此反應。蛋白質水解加強,氨基酸濃度升高,雙縮脲呈色深度下降,可檢測蛋白質水 解程度。七、蛋白質的分離和純化、沉淀,見六、 、電泳:蛋白質在高于或低于其等電點的溶液中是帶電的,在電場中能向電場的正極或負極 移動。根據支撐物不同,有薄膜電泳、凝膠電泳等。、透析:利用透析袋把大分子蛋白質和小分子化合物分開的方法。、層析:a. 離子交換層析,利用蛋白質的倆性游離性質,在某壹特定時,各蛋白質的電荷量及 性質不同,故能夠通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析,含負電量小的蛋白質首先 被洗脫下來。b. 分子篩,又稱凝膠過濾。小分子蛋白質進入孔

10、內,滯留時間長,大分子蛋白質不能時入 孔內而徑直流出。、超速離心:既能夠用來分離純化蛋白質也能夠用作測定蛋白質的分子量。不同蛋白質其密 度和形態(tài)各不相同而分開。八、多肽鏈中氨基酸序列分析 a.分析純化蛋白質的氨基酸殘基組成 (蛋白質水解為個別氨基酸,測各氨基酸的量及在蛋白質中的百分組成) 測定肽鏈頭、尾的氨基酸殘基 二硝基氟苯法( DNP 法) 頭端尾端羧肽酶、法等 丹酰氯法水解肽鏈,分別分析 胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)法:水解芳香族氨基酸的羧基側肽鍵 胰蛋白酶法:水解賴氨酸、精氨酸的羧基側肽鍵溴化脯法:水解蛋氨酸羧基側的肽鍵Edman 降解法測定各肽段的氨基酸順序(氨基末端氨基酸的游離 - 氨

11、基和異硫氰酸苯酯反應形成衍生物,用層析法鑒定氨基酸種類) b.通過核酸推演氨基酸序列。第二章核酸的結構和功能壹、核酸的分子組成:基本組成單位是核苷酸,而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接 而成。倆類核酸:脫氧核糖核酸( DNA ),存在于細胞核和線粒體內。核糖核酸( RNA ),存在于細胞質和細胞核內。、堿基:NH2NH2OCH3OOOOONH2胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鳥嘌呤腺嘌呤嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有共軛雙鍵,因此對波長 260nm 左右的紫外光有較強吸收,這壹重要 的理化性質被用于對核酸、核苷酸、核苷及堿基進行定性定量分析。、戊糖: DNA 分子的核苷酸的糖是 -D-2- 脫氧核糖, RNA

12、 中為 -D- 核糖。 、磷酸:生物體內多數核苷酸的磷酸基團位于核糖的第五位碳原子上。二、核酸的壹級結構核苷酸在多肽鏈上的排列順序為核酸的壹級結構,核苷酸之間通過3 ,5磷酸二酯鍵連接。三、DNA 的空間結構和功能、 DNA 的二級結構DNA 雙螺旋結構是核酸的二級結構。雙螺旋的骨架由糖和磷酸基構成,倆股鏈之間的堿基互補 配對,是遺傳信息傳遞者, DNA 半保留復制的基礎,結構要點:a.DNA 是壹反向平行的互補雙鏈結構親水的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側,而堿基 位于內側,堿基之間以氫鍵相結合,其中,腺嘌呤始終和胸腺嘧啶配對,形成倆個氫鍵,鳥嘌 呤始終和胞嘧啶配對,形成三個氫鍵。b.D

13、NA 是右手螺旋結構螺旋直徑為 2nm 。每旋轉壹周包含了 10 個堿基,每個堿基的旋轉角度 為 36 度。螺距為 3.4nm ,每個堿基平面之間的距離為 0.34nm 。c. DNA 雙螺旋結構穩(wěn)定的維系橫向靠互補堿基的氫鍵維系,縱向則靠堿基平面間的疏水性堆積 力維持,尤以后者為重要。、 DNA 的三級結構 三級結構是在雙螺旋基礎上進壹步扭曲形成超螺旋,使體積壓縮。在真核生物細胞核內, DNA 三級結構和壹組組蛋白共同組成核小體。在核小體的基礎上, DNA 鏈經反復折疊形成染色體。 、功能DNA 的基本功能就是作為生物遺傳信息復制的模板和基因轉錄的模板,它是生命遺傳繁殖的物 質基礎,也是個體

14、生命活動的基礎。DNA 中的核糖和磷酸構成的分子骨架是沒有差別的,不同區(qū)段的 DNA 分子只是堿基的排列順 序不同。四、RNA 的空間結構和功能DNA 是遺傳信息的載體,而遺傳作用是由蛋白質功能來體現的,在倆者之間 RNA 起著中 介作用。其種類繁多,分子較小,壹般以單鏈存在,可有局部二級結構,各類 RNA 在遺傳信息 表達為氨基酸序列過程中發(fā)揮不同作用。如:名稱功能核蛋白體 RNA(rRNA) 信使 RNA(mRNA) 轉運 RNA(tRNA) 不均壹核 RNA(HnRNA) 小核 RNA(SnRNA) 小核仁 RNA(SnoRNA)核蛋白體組成成分 蛋白質合成模板 轉運氨基酸 成熟 mRN

15、A 的前體 參和 HnRNA 的剪接、轉運 rRNA 的加工和修飾、信使 RNA (半衰期最短) hnRNA 為 mRNA 的初級產物,經過剪接切除內含子,拼接外顯子,成為成熟的 mRNA 且移位到細胞質)大多數的真核 mRNA 在轉錄后 末端加上壹個 - 甲基鳥嘌呤及三磷酸鳥苷帽子,帽子 結構在 mRNA 作為模板翻譯成蛋白質的過程中具有促進核蛋白體和 mRNA 的結合,加速翻譯 起始速度的作用,同時能夠增強 mRNA 的穩(wěn)定性。 末端多了壹個多聚腺苷酸尾巴,可能和 mRNA 從核內向胞質的轉位及 mRNA 的穩(wěn)定性有關。)功能是把核內 DNA 的堿基順序,按照堿基互補的原則,抄錄且轉送至胞

16、質,以決定蛋白 質合成的氨基酸排列順序。 mRNA 分子上每 3 個核苷酸為壹組,決定肽鏈上某壹個氨基酸,為 三聯體密碼。、轉運 RNA (分子量最?。?tRNA 分子中含有 10 20 稀有堿基,包括雙氫尿嘧啶,假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。 )二級結構為三葉草形,位于左右倆側的環(huán)狀結構分別稱為 DHU 環(huán)和 T 環(huán),位于下方的環(huán) 叫作反密碼環(huán)。反密碼環(huán)中間的 3 個堿基為反密碼子,和 mRNA 上相應的三聯體密碼子形成 堿基互補。所有 tRNA3 末端均有相同的 CCA-OH 結構。)三級結構為倒 L 型。 )功能是在細胞蛋白質合成過程中作為各種氨基酸的戴本且將其轉呈給 mRNA 。 、核蛋白

17、體 RNA (含量最多)原核生物的 rRNA 的小亞基為 16S ,大亞基為 5S、23S ;真核生物的 rRNA 的小亞基為 18S ,大亞基為 5S、 5.8S 、 28S 。真核生物的 18SrRNA 的二級結構呈花狀。) rRNA 和核糖體蛋白共同構成核糖體,它是蛋白質合成機器核蛋白體的組成成分,參 和蛋白質的合成。、核酶:某些 RNA 分子本身具有自我催化能,能夠完成 rRNA 的剪接。這種具有催化作用 的 RNA 稱為核酶。五、核酸的理化性質、 DNA 的變性在某些理化因素作用下,如加熱, DNA 分子互補堿基對之間的氫鍵斷裂,使 DNA 雙螺旋結構 松散,變成單鏈,即為變性。監(jiān)測

18、是否發(fā)生變性的壹個最常用的指標是 DNA 在紫外區(qū) 260nm 波長處的吸光值變化。解鏈過程中,吸光值增加,且和解鏈程度有壹定的比例關系,稱為 DNA 的增色效應。紫外光吸收值達到最大值的 50 時的溫度稱為 DNA 的解鏈溫度( Tm ),壹種 DNA 分子的 Tm 值大小和其所含堿基中的 GC 比例相關, G C 比例越高, Tm 值越高。 、 DNA 的復性和雜交變性 DNA 在適當條件下,倆條互補鏈可重新恢復天然的雙螺旋構象,這壹現象稱為復性,其過程為退火,產生減色效應。不同來源的核酸變性后,合且壹起復性,只要這些核苷酸序列能 夠形成堿基互補配對,就會形成雜化雙鏈,這壹過程為雜交。雜交

19、可發(fā)生于DNA DNA 之間, RNA RNA 之間以及 RNA DNA 之間。六、核酸酶(注意和核酶區(qū)別)指所有能夠水解核酸的酶,在細胞內催化核酸的降解??煞譃?DNA 酶和 RNA 酶;外切酶和內 切酶;其中壹部分具有嚴格的序列依賴性,稱為限制性內切酶。第三章酶壹、酶的組成單純酶:僅由氨基酸殘基構成的酶。 結合酶:酶蛋白:決定反應的特異性; 輔助因子:決定反應的種類和性質;能夠為金屬離子或小分子有機化合物。 可分為輔酶:和酶蛋白結合疏松,能夠用透析或超濾方法除去。 輔基:和酶蛋白結合緊密,不能用透析或超濾方法除去。酶蛋白和輔助因子結合形成的復合物稱為全酶,只有全酶才有催化作用參和組成輔酶的

20、維生素轉移的基團輔酶或輔基所含維生素氫原子NAD+ NADP+尼克酰胺(維生素 PP)FMN FAD維生素 B2醛基TPP維生素 B1?;o酶 A 硫辛酸泛酸、硫辛酸烷基鈷胺類輔酶類維生素 B12二氧化碳生物素生物素氨基磷酸吡哆醛吡哆醛(維生素 B6 )甲基、等壹碳 單位四氫葉酸葉酸二、酶的活性中心 酶的活性中心由酶作用的必需基團組成,這些必需基團在空間位置上接近組成特定的空間結 構,能和底物特異地結合且將底物轉化為產物。對結合酶來說,輔助因子參和酶活性中心的組 成。但有壹些必需基團且不參加活性中心的組成。三、酶反應動力學 酶促反應的速度取決于底物濃度、酶濃度、 PH 、溫度、激動劑和抑制劑等

21、。、底物濃度)在底物濃度較低時,反應速度隨底物濃度的增加而上升,加大底物濃度,反應速度趨緩, 底物濃度進壹步增高,反應速度不再隨底物濃度增大而加快,達最大反應速度,此時酶的活性 中心被底物飽合。)米氏方程式VVmax SKm Sa. 米氏常數 Km 值等于酶促反應速度為最大速度壹半時的底物濃度。b.Km 值愈小,酶和底物的親和力愈大。PH 、離c. Km 值是酶的特征性常數之壹,只和酶的結構、酶所催化的底物和反應環(huán)境如溫度、 子強度有關,和酶的濃度無關。d. Vmax 是酶完全被底物飽和時的反應速度,和酶濃度呈正比。、酶濃度 在酶促反應系統(tǒng)中,當底物濃度大大超過酶濃度,使酶被底物飽和時,反應速

22、度和酶的濃度成 正比關系。、溫度 溫度對酶促反應速度具有雙重影響。升高溫度壹方面可加快酶促反應速度,同時也增加酶的變 性。酶促反應最快時的環(huán)境溫度稱為酶促反應的最適溫度。酶的活性雖然隨溫度的下降而降 低,但低溫壹般不使酶破壞。酶的最適溫度不是酶的特征性常數,它和反應進行的時間有關。、 PH酶活性受其反應環(huán)境的 PH 影響,且不同的酶對 PH 有不同要求,酶活性最大的某壹 PH 值為酶 的最適 PH 值,如胃蛋白酶的最適 PH 約為 1.8 ,肝精氨酸酶最適 PH 為 9.8 ,但多數酶的最適 PH 接近中性。最適 PH 不是酶的特征性常數,它受底物濃度、緩沖液的種類和濃度、以及酶的純度等因素影

23、 響。、激活劑 使酶由無活性或使酶活性增加的物質稱為酶的激活劑,大多為金屬離子,也有許多有機化合物 激活劑。分為必需激活劑和非必需激活劑。、抑制劑 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質統(tǒng)稱為酶的抑制劑。大多和酶的活性中心 內、外必需基團相結合,從而抑制酶的催化活性??煞譃椋海┎豢赡嫘砸种苿阂怨矁r鍵和酶活性中心上的必需基團相結合,使酶失活。此種抑制劑不 能用透析、超濾等方法去除。又可分為:a.專壹性抑制劑:如農藥敵百蟲、敵敵畏等有機磷化合物能特民地和膽堿酯酶活性中心絲氨酸 殘基的羥基結合,使酶失活,解磷定可解除有機磷化合物對羥基酶的抑制作用。b.非專壹性抑制劑:如低濃度的重金屬離子如

24、汞離子、銀離子可和酶分子的巰基結合,使酶失 活,二巰基丙醇可解毒?;瘜W毒氣路易士氣是壹種含砷的化合物,能抑制體內的巰基酶而使人 畜中毒。)可逆性抑制劑:通常以非共價鍵和酶和(或)酶底物復合物可逆性結合,使酶活性降低 或消失。采用透析或超濾的方法可將抑制劑除去,使酶恢復活性??煞譃椋?a.競爭性抑制劑:和底物競爭酶的活性中心,從而阻礙酶和底物結合形成中間產物。如丙二酸 對琥珀酸脫氫酶的抑制作用;磺胺類藥物由于化學結構和對氨基苯甲酸相似,是二氫葉酸合成 酶的競爭抑制劑,抑制二氫葉酸的合成;許多抗代謝的抗癌藥物,如氨甲蝶呤(MTX )、 5- 氟尿嘧啶( -FU)、 6- 巰基嘌呤( 6-MP) 等

25、,幾乎都是酶的競爭性抑制劑,分別抑制四氫葉酸、 脫氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。Vmax 不變, Km 值增大 b.非競爭性抑制劑:和酶活性中心外的必需基團結合,不影響酶和底物的結合,酶和底物的結 合也不影響和抑制劑的結合。Vmax 降低, Km 值不變c. 反競爭性抑制劑:僅和酶和底物形成的中間產物結合,使中間產物的量下降。Vmax 、 Km 均降低 四、酶活性的調節(jié) 、酶原的激活 有些酶在細胞內合成或初分泌時只是酶的無活性前體,必須在壹定條件下,這些酶的前體水解 壹個或幾個特定的肽鍵,致使構象發(fā)生改變,表現出酶的活性。酶原的激活實際上是酶的活性 中心形成或暴露的過程。生理意義是避免細胞產生的

26、蛋白酶對細胞進行自身消化,且使酶在特 定的部位環(huán)境中發(fā)揮作用,保證體內代謝正常進行。、變構酶 體內壹些代謝物能夠和某些酶分子活性中心外的某壹部位可逆地結合,使酶發(fā)生變構且改變其 催化活性,有變構激活和變構抑制。、酶的共價修飾調節(jié) 酶蛋白肽鏈上的壹些基團可和某種化學基團發(fā)生可逆的共價結合,從而改變酶的活性,這壹過 程稱為酶的共價修飾。在共價修飾過程中,酶發(fā)生無活性和有活性倆種形式的互變。酶的共價 修飾包括磷酸化和脫磷酸化、乙酰化和脫乙?;⒓谆兔摷谆⑾佘栈兔撓佘栈?, 其中以磷酸化修飾最為常見。五、同工酶 同工酶是指催化相同的化學反應,而酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的壹

27、組 酶。同工酶是由不同基因或等位基因編碼的多肽鏈,或由同壹基因轉錄生成的不同 mRNA 翻譯 的不同多肽鏈組成的蛋白質。翻譯后經修飾生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于 同壹種屬或同壹個體的不同組織或同壹細胞的不同亞細胞結構中。如乳酸脫氫酶是四聚體酶。亞基有倆型:骨骼肌型( M 型)和心肌型( H 型)。倆型亞基以不 同比例組成五種同工酶,如LDH1 ( HHHH) 、LDH2(HHHM )等。它們具有不同的電泳速度,對同壹底物表現不同的 Km 值。單個亞基無酶的催化活性。心肌、腎以 LDH1 為主,肝、骨骼 肌以 LDH5 為主。肌酸激酶是二聚體,亞基有 M 型(肌型)和 B 型(腦

28、型)倆種。腦中含 CK1 (BB 型);骨骼 肌中含 CK3 ( MM 型); CK2 (MB 型)僅見于心肌。第四章維生素 壹、脂溶性維生素 、維生素 A 作用:和眼視覺有關,合成視紫紅質的原料;維持上皮組織結構完整;促進生長發(fā)育。 缺乏可引起夜盲癥、干眼病等。、維生素 D 作用:調節(jié)鈣磷代謝,促進鈣磷吸收。 缺乏兒童引起佝僂病,成人引起軟骨病。、維生素 E 作用:體內最重要的抗氧化劑,保護生物膜的結構和功能;促進血紅素代謝;動物實驗發(fā)現和 性器官的成熟和胚胎發(fā)育有關。、維生素 K 作用:和肝臟合成凝血因子、有關。 缺乏時可引起凝血時間延長,血塊回縮不良。、水溶性維生素、維生素 B1又名硫胺

29、素,體內的活性型為焦磷酸硫胺素(TPP )TPP 是 -酮酸氧化脫羧酶和轉酮醇酶的輔酶,且可抑制膽堿酯酶的活性,缺乏時可引起腳氣病 和(或)末梢神經炎。、維生素 B2 又名核黃素,體內的活性型為黃素單核苷酸( FMN )和黃素腺嘌呤二核苷酸( FAD ) FMN 和 FAD 是體內氧化仍原酶的輔基,缺乏時可引起口角炎、唇炎、陰囊炎、眼瞼炎等癥。、維生素 PP 包括尼克酸及尼克酰胺,肝內能將色氨酸轉變成維生素 PP,體內的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤 二核苷酸( NAD )和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸( NADP )。NAD 和 NADP 在體內是多種不需氧脫氫酶的輔酶,缺乏時稱為癩皮癥,主要表現為

30、皮炎、 腹瀉及癡呆。、維生素 B6 包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺,體內活性型為磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。 磷酸吡哆醛是氨基酸代謝中的轉氨酶及脫羧酶的輔酶,也是-氨基 - 酮戊酸( ALA )合成酶的輔酶。、泛酸 又稱遍多酸,在體內的活性型為輔酶 A 及?;d體蛋白( ACP )。在體內輔酶 A 及?;d體蛋白( ACP )構成酰基轉移酶的輔酶。、生物素 生物素是體內多種羧化酶的輔酶,如丙酮酸羧化酶,參和二氧化碳的羧化過程。、葉酸 以四氫葉酸的形式參和壹碳基團的轉移,壹碳單位在體內參加多種物質的合成,如嘌呤、胸腺 嘧啶核苷酸等。葉酸缺乏時, DNA 合成受抑制,骨髓幼紅細胞 DNA 合成減少,造成巨

31、幼紅細 胞貧血。、維生素 B12 又名鈷胺素,唯壹含金屬元素的維生素。參和同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反應,催化這壹反應的蛋氨酸合成酶(又稱甲基轉 移酶)的輔基是維生素 B12 ,它參和甲基的轉移。壹方面不利于蛋氨酸的生成,同時也影響四 氫葉酸的再生,最終影響嘌呤、嘧啶的合成,而導致核酸合成障礙,產生巨幼紅細胞性貧血。、維生素 C促進膠原蛋白的合成;是催化膽固醇轉變成7- 羥膽固醇反應的 7- 羥化酶的輔酶;參和芳香族氨基酸的代謝;增加鐵的吸收;參和體內氧化仍原反應,保護巰基等作用。第二篇物質代謝及其調節(jié)第壹章糖代謝壹、糖酵解、過程:見圖 1-1糖酵解過程中包含倆個底物水平磷酸化:壹為

32、1,3- 二磷酸甘油酸轉變?yōu)?3- 磷酸甘油酸;二為磷 酸烯醇式丙酮酸轉變?yōu)楸?。、調節(jié))磷酸果糖激酶 -1 變構抑制劑: ATP 、檸檬酸 變構激活劑: AMP 、ADP、1,6- 雙磷酸果糖(產物反饋激,比較少見)和2, 6-雙磷酸果糖(最強的激活劑)。)丙酮酸激酶變構抑制劑: ATP 、肝內的丙氨酸變構激活劑: 1,6- 雙磷酸果糖)葡萄糖激酶 變構抑制劑:長鏈脂酰輔酶 A 注:此項無需死記硬背,理解基礎上記憶是很容易的,如知道糖酵解是產生能量的,那么有ATP 等能量形式存在,則可抑制該反應,以利節(jié)能,上述的檸檬酸經三羧酸循環(huán)也是能夠產生 能量的,因此也起抑制作用;產物壹般來說是反饋抑

33、制的;但也有特殊,如上述的1,6- 雙磷酸果糖。特殊的需要記憶,只屬少數。以下類同。關于共價修飾的調節(jié),只需記住幾個特殊的 即可,下面章節(jié)提及。(1)糖原 1- 磷酸葡萄糖(2)葡萄糖己糖激酶 6-磷酸葡萄糖 6-磷酸果糖 6-磷酸果糖 -1- 激酶 ATPADPATPADP磷酸二羥丙酮1,6- 二磷酸果糖3- 磷酸甘油醛 1,3- 二磷酸甘油酸NAD+NADH H+3- 磷酸甘油酸 2- 磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶ADPATPADPATP丙酮酸乳酸NADH H+NAD+注:紅色表示該酶為該反應的限速酶;藍色 ATP 表示消耗,紅色 ATP 和 NADH 等表示生成的 能量或能夠轉變

34、為能量的物質。以下類同。(圖 1-1 )、生理意義)迅速提供能量,尤其對肌肉收縮更為重要。若反應按()進行,可凈生成分子ATP ,若反應按()進行,可凈生成分子 ATP ;另外,酵解過程中生成的個 NADH 在有氧條件 下經電子傳遞鏈,發(fā)生氧化磷酸化,可生成更多的 ATP ,但在缺氧條件下丙酮酸轉化為乳酸將 消耗 NADH ,無 NADH 凈生成。)成熟紅細胞完全依賴糖酵解供能,神經、白細胞、骨髓等代謝極為活躍,即使不缺氧也常 由糖酵解提供部分能量。)紅細胞內 1 , 3-二磷酸甘油酸轉變成的 2, -二磷酸甘油酸可和血紅蛋白結合,使氧氣和 血紅蛋白結合力下降,釋放氧氣。)肌肉中產生的乳酸、丙

35、氨酸(由丙酮酸轉變)在肝臟中能作為糖異生的原料,生成葡萄糖。、乳酸循環(huán)葡萄糖葡萄糖葡萄糖糖糖異酵生解途途徑徑丙酮酸丙酮酸 乳酸乳酸乳酸(肝)(血液 )(肌肉 ) 乳酸循環(huán)是由于肝內糖異生活躍,又有葡萄糖 -6- 磷酸酶可水解 6- 磷酸葡萄糖,釋出葡萄糖。 肌肉除糖異生活性低外,又沒有葡萄糖 -6- 磷酸酶。 生理意義:避免損失乳酸以及防止因乳酸堆積引起酸中毒。二、糖有氧氧化、過程1)、經糖酵解過程生成丙酮酸2)、丙酮酸丙酮酸脫氫酶復合體乙酰輔酶ANAD+NADH H+限速酶的輔酶有: TPPFAD NAD+ CoA 及硫辛酸3)、三羧酸循環(huán) 草酰乙酸乙酰輔酶 A 檸檬酸合成酶檸檬酸異檸檬酸異

36、檸檬酸脫氫酶 NAD+NADH H+- 酮戊二酸 - 酮戊二酸脫氫酶復合體琥珀酸酰CoA 琥珀酸NAD+NADH H+GDPGTP延胡索酸蘋果酸草酰乙酸FADFADH2NAD+NADH H+ 三羧酸循環(huán)中限速酶 - 酮戊二酸脫氫酶復合體的輔酶和丙酮酸脫氫酶復合體的輔酶同。 三羧酸循環(huán)中有壹個底物水平磷酸化,即琥珀酰 COA 轉變成琥珀酸,生成 GTP ;加上糖 酵解過程中的倆個,本書中共三個底物水平磷酸化。、調節(jié))丙酮酸脫氫酶復合體 抑制:乙酰輔酶 A、 NADH 、ATP 激活: AMP 、鈣離子)異檸檬酸脫氫酶和 - 酮戊二酸脫氫酶NADH 、 ATP 反饋抑制、生理意義)基本生理功能是氧

37、化供能。 )三羧酸循環(huán)是體內糖、脂肪和蛋白質三大營養(yǎng)物質代謝的最終共同途徑。 )三羧酸循環(huán)也是三大代謝聯系的樞紐。、有氧氧化生成的 ATP 葡萄糖有氧氧化生成的 ATP反應輔酶ATP第壹階段葡萄糖 6- 磷酸葡萄糖-16- 磷酸果糖 1 ,6 雙磷酸果糖-12*3- 磷酸甘油醛 2*1,3- 二磷酸甘油酸NAD+2*3 或 2*2( 詳見 )2*1,3- 二磷酸甘油酸 2*3- 磷酸甘油酸2*12* 磷酸烯醇式丙酮酸 2* 丙酮酸2*1第二階段2* 丙酮酸 2* 乙酰 CoANAD+2*3第三階段2* 異檸檬酸 2* - 酮戊二酸NAD+2*32* -酮戊二酸 2* 琥珀酰 CoANAD+2*

38、32* 琥珀酰 CoA2* 琥珀酸2*12* 琥珀酸 2* 延胡索酸FAD2*22* 蘋果酸 2* 草酰乙酸NAD+2*3凈生成 38 或 36 個 ATP、巴斯德效應 有氧氧化抑制糖酵解的現象。三、磷酸戊糖途徑、 過 程6- 磷酸葡萄糖NADP+6- 磷酸葡萄糖脫氫酶NADPH6- 磷酸葡萄糖酸內酯6- 磷酸葡萄糖酸NADP+NADPH5- 磷酸核酮糖5- 磷酸木酮糖5-磷酸核糖 5- 磷酸木酮糖7- 磷酸景天糖3- 磷酸甘油醛3- 磷酸甘油醛4- 磷酸赤蘚糖 6- 磷酸果糖6- 磷酸果糖6- 磷酸果糖、生理意義)為核酸的生物合成提供 - 磷酸核糖,肌組織內缺乏-磷酸葡萄糖脫氫酶,磷酸核糖可

39、經酵解途徑的中間產物 - 磷酸甘油醛和 -磷酸果糖經基團轉移反應生成。)提供 NADPHa. NADPH 是供氫體,參加各種生物合成反應,如從乙酰輔酶 A 合成脂酸、膽固醇; - 酮戊二 酸和 NADPH 及氨生成谷氨酸,谷氨酸可和其他- 酮酸進行轉氨基反應而生成相應的氨基酸。b. NADPH 是谷胱甘肽仍原酶的輔酶,對維持細胞中仍原型谷胱甘肽的正常含量進而保護巰基 酶的活性及維持紅細胞膜完整性很重要,且可保持血紅蛋白鐵于二價。c. NADPH 參和體內羥化反應,有些羥化反應和生物合成有關,如從膽固醇合成膽汁酸、類固醇 激素等;有些羥化反應則和生物轉化有關。四、糖原合成和分解、合成過程:葡萄糖

40、 6- 磷酸葡萄糖 1- 磷酸葡萄糖 UDPG 焦磷酸化酶尿苷二磷酸葡萄糖UTPPPi(UDPG)糖原合成酶 (G)n+1 UDP(G)n注:) UDPG 可見作是活性葡萄糖,在體內充作葡萄糖供體。)糖原引物是指原有的細胞內較小的糖原分子,游離葡萄糖不能作為 UDPG 的葡萄糖基的接 受體。)葡萄糖基轉移給糖原引物的糖鏈末端,形成 -1,4 糖苷鍵。在糖原合酶作用下,糖鏈只 能延長,不能形成分支。當糖鏈長度達到 1218 個葡萄糖基時,分支酶將約67 個葡萄糖基轉移至鄰近的糖鏈上,以 -1,6 糖苷鍵相接。調節(jié):糖原合成酶的共價修飾調節(jié)。、分解過程:(G)n+1 磷酸化酶 (G)n 1- 磷酸

41、葡萄糖 6- 磷酸葡萄糖葡萄糖 -6- 磷酸酶 GPi 注:)磷酸化酶只能分解-1,4 糖苷鍵,對 -1 , 6糖苷鍵無作用。)糖鏈分解至離分支處約個葡萄基時,轉移酶把個葡萄基轉移至鄰近糖鏈的末端,仍以-1 ,4糖苷鍵相接,剩下個以 -1,6 糖苷鍵和糖鏈形成分支的葡萄糖基被-1 , 6葡萄糖苷酶水解成游離葡萄糖。轉移酶和-1 , 6 葡萄糖苷酶是同壹酶的倆種活性,合稱脫支酶。)最終產物中約 85為 1- 磷酸葡萄糖,其余為游離葡萄糖。調節(jié):磷酸化酶受共價修飾調節(jié),葡萄糖起變構抑制作用。五、糖異生途徑、 過 程乳酸丙氨酸等生糖氨基酸NADH 丙酮酸丙酮酸ATP 丙酮酸丙酮酸丙酮酸羧化酶草酰乙酸

42、草酰乙酸 (線粒體內 )天冬氨酸蘋果酸GTP 天冬氨酸NADH 草酰乙酸蘋果酸 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 磷酸烯醇式丙酮酸2- 磷酸甘油酸 (胞液 )ATP3- 磷酸甘油酸NADH1 ,3- 二磷酸甘油酸甘油 ATP3- 磷酸甘油醛磷酸二羥丙酮 3- 磷酸甘油NADH1,6- 雙磷酸果糖 果糖雙磷酸酶 6- 磷酸果糖6- 磷酸葡萄糖 1- 磷酸葡萄糖糖原葡萄糖 -6- 磷酸酶葡萄糖注意:)糖異生過程中丙酮酸不能直接轉變?yōu)榱姿嵯┐际奖?,需經過草酰乙酸的中 間步驟,由于草酰乙酸羧化酶僅存在于線粒體內,故胞液中的丙酮酸必須進入線粒體,才能羧 化生成草酰乙酸。可是,草酰乙酸不能直接透過線粒體膜,需借

43、助倆種方式將其轉運入胞液: 壹是經蘋果酸途徑,多數為以丙酮酸或生糖氨基酸為原料異生成糖時;另壹種是經天冬氨酸途 徑,多數為乳酸為原料異生成糖時。)在糖異生過程中, 1,3- 二磷酸甘油酸仍原成 3- 磷酸甘油醛時,需 NADH ,當以乳酸 為原料異生成糖時,其脫氫生成丙酮酸時已在胞液中產生了 NADH 以供利用;而以生糖氨基酸 為原料進行糖異生時, NADH 則必須由線粒體內提供,可來自脂酸 - 氧化或三羧酸循環(huán)。)甘油異生成糖耗壹個 ATP ,同時也生成壹個 NADH、 調 節(jié)2,6- 雙磷酸果糖的水平是肝內調節(jié)糖的分解或糖異生反應方向的主要信號,糖酵解加強, 則糖異生減弱;反之亦然。、 生

44、 理意義)空腹或饑餓時依賴氨基酸、甘油等異生成糖,以維持血糖水平恒定。 )補充肝糖原,攝入的相當壹部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物,后者再 異生成糖原。合成糖原的這條途徑稱三碳途徑。)調節(jié)酸堿平衡,長期饑餓進,腎糖異生增強,有利于維持酸堿平衡。第二章 脂類代謝壹、甘油三酯的合成代謝 合成部位:肝、脂肪組織、小腸,其中肝的合成能力最強。合成原料:甘油、脂肪酸、 甘 油壹酯途徑(小腸粘膜細胞)2- 甘油壹酯脂酰 CoA 轉移酶 1,2- 甘油二酯脂酰 CoA 轉移酶甘油三酯 脂酰 CoA 脂酰 CoA 、甘油二酯途徑(肝細胞及脂肪細胞) 葡萄糖 3-磷酸甘油脂酰 CoA 轉移酶 1 脂酰

45、-3- 磷酸甘油脂酰 CoA 轉移酶 脂酰 CoA 脂酰 CoA 磷脂酸磷脂酸磷酸酶 1,2 甘油二酯脂酰 CoA 轉移酶甘油三酯脂酰 CoA二、甘油三酯的分解代謝、脂肪的動員儲存在脂肪細胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解為游離脂肪酸(FFA )及甘油且釋放入血以供其它組織氧化利用的過程。甘油三酯激素敏感性甘油三酯脂肪酶甘油二酯甘油壹酯甘油 FFA FFA FFA -磷酸甘油磷酸二羥丙酮糖酵解或糖異生途徑、脂肪酸的 - 氧化 )脂肪酸活化(胞液中) 脂酸脂酰 CoA 合成酶脂酰 CoA (含高能硫酯鍵) ATPAMP)脂酰 CoA 進入線粒體脂酰 CoA 肉毒堿線肉毒堿脂酰 CoA 肉毒堿脂酰轉移酶

46、粒酶CoASH 脂酰肉毒堿體脂酰肉毒堿 CoASH)脂肪酸 - 氧化脂酰 CoA 進入線粒體基質后,進行脫氫、加水、再脫氫及硫解等四步連續(xù)反應,生成 1 分子比原來少 2 個碳原子的脂酰 CoA 、 1 分子乙酰 CoA 、 1 分子 FADH2 和 1 分子 NADH 。之 上生成的比原來少 2 個碳原子的脂酰 CoA ,可再進行脫氫、加水、再脫氫及硫解反應。如此反 復進行,以至徹底。)能量生成以軟脂酸為例,共進行 7 次 -氧化,生成 7 分子 FADH2 、7分子 NADH 及8 分子乙酰 CoA ,即共生成 (7*2)+(7*3)+(8*12)-2=129)過氧化酶體脂酸氧化主要是使不

47、能進入線粒體的廿碳,廿二碳脂酸先氧化成較短鏈脂酸, 以便進入線粒體內分解氧化,對較短鏈脂酸無效。三、酮體的生成和利用 組織特點:肝內生成肝外用。合成部位:肝細胞的線粒體中。 酮體組成:乙酰乙酸、 - 羥丁酸、丙酮。、 生 成脂肪酸 -氧化 2* 乙酰 CoA 乙酰乙酰 CoAHMGCoA 合成酶羥甲基戊二酸單酰 CoA (HMGCoA)HMGCoA 裂解酶乙酰乙酸 - 羥丁酸脫氫酶 -羥丁酸 NADH丙酮CO2、 利 用1) -羥丁酸ATP+HSCoA 乙酰乙酸琥珀酰 CoA 乙酰乙酸硫激酶琥珀酰 CoA 轉硫酶 AMP 乙酰乙酰 CoA 琥珀酸乙酰乙酰 CoA 硫解酶乙酰 CoA三羧酸循環(huán))

48、丙酮可隨尿排出體外,部分丙酮可在壹系列酶作用下轉變?yōu)楸峄蛉樗?,進而異生 成糖。在血中酮體劇烈升高時,從肺直接呼出。四、脂酸的合成代謝、 軟 脂酸的合成合成部位:線粒體外胞液中,肝是體體合成脂酸的主要場所。合成原料:乙酰 CoA 、 ATP NADPH HCO3- Mn+ 等。合成過程:)線粒體內的乙酰 CoA 不能自由透過線粒體內膜,主要通過檸檬酸 - 丙酮酸循環(huán)轉移至 胞液中。)乙酰 CoA 乙酰 CoA 羧化酶丙二酰 CoAATP)丙二酰 CoA 通過酰基轉移、縮合、仍原、脫水、再仍原等步驟,碳原子由 2 增加至 4 個。經過 7 次循環(huán),生成 16 個碳原子的軟脂酸。更長碳鏈的脂酸則

49、是對軟脂酸的加工,使其 碳鏈延長。在內質網脂酸碳鏈延長酶體系的作用下,壹般可將脂酸碳鏈延長至二十四碳,以十 八碳的硬脂酸最多;在線粒體脂酸延長酶體系的催化下,壹般可延長脂酸碳鏈至 24 或 26 個碳 原子,而以硬脂酸最多。、不飽和脂酸的合成 人體含有的不飽和脂酸主要有軟油酸、油酸、亞油酸,亞麻酸及花生四烯酸等,前倆種單 不飽和脂酸可由人體自身合成,而后三種多不飽和脂酸,必須從食物攝取。五、前列腺素及其衍生物的生成細胞膜中的磷脂磷脂酶 A2 花生四烯酸 PGH 合成酶 PGH2TXA2 合成酶 TXA2PGD2 、 PGE2 、 PGI2 等 脂過氧化酶氫過氧化廿碳四烯酸 脫水酶白三烯 (LT

50、A4)六、甘油磷脂的合成和代謝、 合 成除需 ATP 外,仍需 CTP 參加。 CTP 在磷脂合成中特別重要,它為合成 CDP- 乙醇胺、 CDP- 膽堿及 CDP- 甘油二酯等活化中間物所必需。)甘油二酯途徑 CDP- 乙醇胺 CMP磷脂酰乙醇胺葡萄糖 3- 磷酸甘油磷脂酸甘油二酯轉移酶 (腦磷脂 )磷脂酰膽堿CDP- 膽堿 CMP( 卵磷脂 ) 腦磷脂及卵磷脂主要通過此途徑合成,這倆類磷脂在體內含量最多。) CDP- 甘油二酯途徑肌醇磷脂酰肌醇絲氨酸葡萄糖 3- 磷酸甘油磷脂酸 CDP- 甘油二酯合成酶磷脂酰絲氨酸CTPPPi 磷脂酰甘油二磷脂酰甘油( 心磷脂 )此外,磷脂酰膽堿亦可由磷脂

51、酰乙醇胺從S- 腺苷甲硫氨酸獲得甲基生成;磷脂酰絲氨酸可由磷脂酰乙醇胺羧化生成。、降解 生物體內存在能使甘油磷脂水解的多種磷脂酶類,根據其作用的鍵的特異性不同,分為磷 脂酶 A1 和 A2 ,磷脂酶 B,磷脂酶 C 和磷脂酶 D 。磷脂酶 A2 特異地催化磷酸甘油酯中 2 位上的酯鍵水解,生成多不飽和脂肪酸和溶血磷 脂。后者在磷脂酶 B 作用,生成脂肪酸及甘油磷酸膽堿或甘油磷酸乙醇胺,再經甘油酸膽堿水 解酶分解為甘油及磷酸膽堿。磷脂酶 A1 催化磷酸甘油酯 1 位上的酯鍵水解,產物是脂肪酸和 溶血磷脂。七、膽固醇代謝、 合 成 合成部位:肝是主要場所,合成酶系存在于胞液及光面內質網中。合成原料

52、:乙酰 CoA( 經檸檬酸 -丙酮酸循環(huán)由線粒體轉移至胞液中)、ATP 、 NADPH 等。合成過程:) 甲 羥戊酸的合成(胞液中)2* 乙酰 CoA 乙酰乙酰 CoAHMGCoAHMGCoA 仍原酶甲羥戊酸NADPH) 鯊 烯的合成(胞液中)膽固醇的合成(滑面內質網膜上)合成調節(jié): )饑餓和飽食饑餓可抑制肝合成膽固醇,相反,攝取高糖、高飽和脂肪膳食后,肝HMGCoA 仍原酶活性增加,膽固醇合成增加。) 膽 固醇膽固醇可反饋抑制肝膽固醇的合成。主要抑制HMGCoA 仍原酶活性。)激素胰島素及甲狀腺素能誘導肝 HMGCoA 仍原酶的合成,增加膽固醇的合成。胰 高血糖素及皮質醇則能抑制且降低 HM

53、GCoA 仍原酶的活性,因而減少膽固醇的合成;甲狀腺 素除能促進合成外,又促進膽固醇在肝轉變?yōu)槟懼?,且后壹作用較強,因而甲亢時患者血清 膽固醇含量反而下降。、 轉 化)膽固醇在肝中轉化成膽汁酸是膽固醇在體內代謝的主要去路,基本步驟為:膽酸膽固醇 7-羥化酶 7- 羥膽固醇甘氨酸或牛磺酸結合型膽汁酸NADPH 鵝脫氧膽酸膽酸腸道細菌 7- 脫氧膽酸 甘氨酸?;撬狴Z脫氧膽酸石膽酸)轉化為類固醇激素膽固醇是腎上腺皮質、睪丸,卵巢等內分泌腺合成及分泌類固醇激 素的原料,如睪丸酮、皮質醇、雄激素、雌二醇及孕酮等。)轉化為 7- 脫氫膽固醇在皮膚,膽固醇可氧化為7-脫氫膽固醇,后者經紫外光照射轉變?yōu)榫S生

54、素 D 。、膽固醇酯的合成細胞內游離膽固醇在脂酰膽固醇脂酰轉移酶( ACAT )的催化下,生成膽固醇酯; 血漿中游離膽固醇在卵磷脂膽固醇脂酰轉移酶( LCAT )的催化下,生成膽固醇酯和溶血卵 磷酯。八、血漿脂蛋白、分類)電泳法: 前 及乳糜微粒)超速離心法:乳糜微粒 (含脂最多 ),極低密度脂蛋白 (VLDL) 、低密度脂蛋白 (LDL) 和高 密度脂蛋白 (HDL) ,分別相當于電泳分離的 CM 前 -脂蛋白 - 脂蛋白及 - 脂蛋白等四 類。、組成 血漿脂蛋白主要由蛋白質、甘油三酯、磷脂、膽固醇及其酯組成。乳糜微粒含甘油三酯最 多,蛋白質最少,故密度最??; VLDL 含甘油三酯亦多,但其蛋白質含量高于 CM ; LDL 含膽固 醇及膽固醇酯最多;含蛋白質最多,故密度最高。血漿脂蛋白中的蛋白質部分,基本功能是運載脂類,稱載脂蛋白。 HDL 的載脂蛋白主要為 apoA ,LDL 的載脂蛋白主要為 apoB100 ,VLDL 的載脂蛋白主要為 apoB apoC , CM 的載 脂蛋白主要為 apoC 。、生理功用及代謝) CM 運輸外源性甘油三酯及膽固醇的主要形式。成熟的 CM 含有 apoC ,可激活脂 蛋白脂肪酶( LPL), LPL 可使 CM 中的甘油三酯及磷脂逐步水解,產生甘油、脂酸及溶血磷 脂等,同時其表面的載脂

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