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文檔簡介

1、影響酶活力的因素:米契里斯 (Michaelis) 和門坦 (Menten) 根據中間產物學說推導出酶促反應速度方程式,即米 -門公式 (具體參考環(huán)境工程微生物學第四章微生物的生理)。由米門公式可知:酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響,也受溫度、pH 、激活劑和抑制劑的影響。1 酶濃度對酶促反應速度的影響從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關系圖解可以看出:酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。 當底物分子濃度足夠時, 酶分子越多, 底物轉化的速度越快。但事實上,當酶濃度很高時,并不保持這種關系,曲線逐漸趨向平緩。根據分析,這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。2 底物濃度對酶促反應速度

2、的影響在生化反應中, 若酶的濃度為定值, 底物的起始濃度較低時, 酶促反應速度與底物濃度成正比, 即隨底物濃度的增加而增加。 當所有的酶與底物結合生成中間產物后,即使在增加底物濃度, 中間產物濃度也不會增加, 酶促反應速度也不增加。1還可以得出,在底物濃度相同條件下,酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大,其酶促反應速度就大。在實際測定中,即使酶濃度足夠高,隨底物濃度的升高,酶促反應速度并沒有因此增加,甚至受到抑制。其原因是:高濃度底物降低了水的有效濃度,降低了分子擴散性, 從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上,生成無活性的中間產物,不能釋放出酶分子,從而也會降低反應速度

3、。3 溫度對酶促反應速度的影響各種酶在最適溫度范圍內, 酶活性最強, 酶促反應速度最大。 在適宜的溫度范圍內,溫度每升高 10 ,酶促反應速度可以相應提高12 倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如,動物組織中各種酶的最適溫度為37 40 ;微生物體內各種酶的最適溫度為2560 ,但也有例外,如黑曲糖化酶的最適溫度為6264 ;巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為 80 ;枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為 85 94 ??梢姡恍┭挎邨U菌的酶的熱穩(wěn)定性較高。 過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率, 即降低酶促反應速度。最適溫度在 60 以下的酶,當溫度達到60 8

4、0 時,大部分酶被破壞,發(fā)生不可逆變性;當溫度接近100 時,酶的催化作用完全喪失。2所以,人在發(fā)燒時,不想吃東西。4pH對酶促反應速度的影響酶在最適 pH 范圍內表現(xiàn)出活性,大于或小于最適pH,都會降低酶活性。主要表現(xiàn)在兩個方面: 改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài),從而影響酶和底物的結合; 過高或過低的pH 都會影響酶的穩(wěn)定性,進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環(huán)境的pH 值越接近 7,催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在 pH 值為 12 的環(huán)境中,胰蛋白酶的最適pH 在 8 左右。5 激活劑對酶促反應速度的影響能激活酶的物質稱為酶的激活劑。激活劑種類很多,有無機陽離子,如鈉離

5、子、鉀離子、銅離子、鈣離子等; 無機陰離子,如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等; 有機化合物,如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時,才表現(xiàn)出催化活性或強化其催化活性, 這稱為對酶的激活作用。 而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài),這種酶稱為酶原。它必須經過適當的激活劑激活后才具活性。6 抑制劑對酶促反應速度的影響3能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、 一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對 -氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合,從而降低酶促反應速度, 這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制, 通過增加底物濃度最終可解除抑制,恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合后,底物仍可與酶活性中心結合,但酶不顯示活性, 這種作用稱為非競爭性抑制。非競

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