酶學部分的練習題參考答案

1、第一部分 填空1、脫輔酶，輔因子，脫輔酶，輔因子 2、蛋白質(zhì)或RNA 3、增大，不變4、生物體活細胞，蛋白質(zhì)或RNA 5、C，A 6、競爭性，非競爭性 7、酶蛋白，酶輔助因子 8、Kmc，Kma 9、疏松，緊密 10、411、酶的催化能力，活力單位 12、2-3 13、空間結(jié)構(gòu)，二硫，氫，復性14、RNA，核酶 15、結(jié)合，催化 16、蛋白質(zhì)，細胞 17、活化能，平衡常數(shù)18、酶的催化能力高，專一性強，酶活力受調(diào)節(jié) 19、結(jié)合部位，催化部位，結(jié)合部位，催化部位 20、別構(gòu)調(diào)節(jié)，共價修飾 21、結(jié)構(gòu)，立體異構(gòu) 22、一半，底物23、4，924、競爭性，非競爭性25、競爭性1、全酶由 和 組成，在

2、催化反應時，二者所起的作用不同，其中 決定酶的專一性和高效率， 起傳遞電子、原子或化學基團的作用。2、酶是生物體活細胞產(chǎn)生的，具有催化活性的 。3、競爭性抑制劑使酶對底物的表觀 Km _ ，而 Vmax_ _ 。4、酶是 產(chǎn)生的，具有催化活性的 。5、如果一個酶對A、B、C三種底物的米氏常數(shù)分別為Kma、Kmb和Kmc，且KmaKmbKmc，則此酶的最適底物是_，與酶親和力最小的底物是_。6、_抑制劑不改變酶促反應Vmax， _抑制劑不改變酶促反應Km。7、全酶由_和_組成。8、如果一個酶對A、B、C三種底物的米氏常數(shù)分別為Kma、Kmb和Kmc，且KmaKmbKmc，則此酶的最適底物是_，與

3、酶親和力最小的底物是_。9、輔酶和輔基的區(qū)別在于前者與酶蛋白結(jié)合 ，后者與酶蛋白結(jié)合 。 10、當酶促反應速度為最大反應速度的80%時，底物濃度是Km值的 倍。11、酶活力是指 ，一般用 表示。12、酶反應的溫度系數(shù)Q10一般為 。13、在適當濃度的b-巰基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）喪失原有活性。這主要是因為RNA酶的 被破壞造成的。其中b-巰基乙醇可使RNA酶分子中的 鍵破壞。而8M脲可使 鍵破壞。當用透析方法去除b-巰基乙醇和脲的情況下，RNA酶又恢復原有催化功能，這種現(xiàn)象稱為 。14、T.Cech從自我剪切的RNA中發(fā)現(xiàn)了具有催化活性的 ，稱之為 這是對酶概念的重要發(fā)展。15、

4、酶的活性中心包括_和_兩個功能部位。16、1981年以前發(fā)現(xiàn)的酶化學本質(zhì)是_，均由活_產(chǎn)生。17、酶催化的機理是降低反應的_，不改變反應的_。18、與化學催化劑相比，酶催化作用具有_、_、_ 等特點。 19、酶的活性中心包括_和 _兩個功能部位，其中_直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性_是發(fā)生化學變化的部位，決定催化反應的性質(zhì)。20、改變酶結(jié)構(gòu)的快速調(diào)節(jié)，主要包括_與_。21、酶的特異性包括 _ 特異性， _ 特異性與立體異構(gòu)特異性。22、Km 值等于酶促反應速度為最大速度 _ 時的 _ 濃度。23、酶促反應速度（ ）是最大速度（ Vmax ）的 80 時，底物濃度（ S ）是 Km 的 _倍；

5、當 達到 Vmax 的 90 時， S 是 Km 的 _倍。 24、_抑制劑不改變酶促反應Vmax，_抑制劑不改變酶促反應Km。25、丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脫氫酶的 抑制劑。第二部分 單選題1、米氏常數(shù)Km是一個用來度量( A )2、根據(jù)米氏方程，有關s與Km之間關系的說法不正確的是( D )3、某酶今有4種底物(S)，其Km值如下，該酶的最適底物為（ D ）4、酶的非競爭性抑制劑對酶促反應的影響是（ D ） 5、目前公認的酶與底物結(jié)合的學說是（ B ）6、根據(jù)米氏方程，有關s與Km之間關系的說法不正確的是( D )7、酶能加速化學反應的進行是由于哪一種效應:( D )8、非競爭性抑制作用引

6、起酶促反應動力學的變化是（ C ）9、增加底物濃度可解除下列哪種抑制劑或抑制作用對酶活性的影響？（ B ）10、酶與一般催化劑的主要區(qū)別是（ E ）11、下列關于酶活性中心的敘述，正確的是（ A ）。12、下列關于酶活性中心的敘述哪一個是不正確的? （ C ）13、非競爭性抑制作用引起酶促反應動力學的變化是（ C ）14、增加底物濃度可解除下列哪種抑制劑或抑制作用對酶活性的影響？（ B ）15、增加底物濃度可解除下列哪種抑制劑或抑制作用對酶活性的影響？（ B ）16、下列不屬于酶催化高效率的因素為：（ A ）17、下列那一項符合“誘導契合”學說：（ B ）18、關于米氏常數(shù)Km的說法，哪個是正

7、確的？( D )19、胰蛋白酶原經(jīng)腸激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，這一步驟是: （ B ）20、下列哪一項不能加速酶促反應速度：（ C ）21、下面關于共價修飾調(diào)節(jié)酶的說法哪個是錯誤的？( D )22、哪一種情況可用增加S的方法減輕抑制程度？（ B ）23、丙二酸對琥珀酸脫氫酶的影響屬于（ C ）24、測定酶活性時，通常以底物濃度變化小于多少時測得的速度為反應的初速度？( D )25、酶催化作用對能量的影響在于（ B ）26、酶的競爭性可逆抑制劑可以使（ C ）27、下列哪一項不是輔酶的功能（ C ）28、酶的比活力是指（ B ）29、酶的活性中心是指（ C ）。30、酶催化作用對能

8、量的影響在于（ A ）31、競爭性抑制劑作用特點是。（ B ）32、別構(gòu)酶通常是。（ C ）33、酶蛋白變性后其活性喪失，這是因為（ C ）34、酶促反應中，決定反應專一性的是（ A ）35、酶分子中能使底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的基團是（ C ）36、全酶的敘述正確的是（ C ）37、影響酶促反應速度的因素不包括（ E ）38、酶原激活的生理意義是（ C ）39、酶的特異性是指（ B ）40、酶原所以沒有活性是因為（ B ）41、有關PH對酶促反應速度的影響錯誤的是（ E ）42、Km值是指（ A ）43、關于酶的敘述哪項是正確的（ C ）44、酶的活性中心是指（ B ）45、Km值的概念是 ( D )

9、46、關于Km值的意義，不正確的是( D )47、競爭性抑制劑對酶促反應速度影響是（ A ）48、米氏常數(shù)Km是一個用來度量（ A ）49、酶促反應中決定酶專一性的部分是( D )50、具有生物催化劑特征的核酶(ribozyme)其化學本質(zhì)是（ B ）51、酶促反應速度為其最大反應速度的80時，Km等于（ C ）52、下列關于輔酶和輔基功能的敘述，哪一項是不正確的？（ B ）53、乳酸脫氫酶(LDH)是一個由兩種不同的多肽鏈組成的四聚體。假定這些鏈隨機結(jié)合成酶，這種酶有多少種同工酶（ D ）54、L-氨基酸的氧化酶只能催化L-氨基酸氧化，這種專一性屬于（ B ）第三部分 判斷（對的打“”，錯的

10、打“×”）1、米氏常數(shù)（Km）是與反應系統(tǒng)的酶濃度無關的一個常數(shù)。（ ）2、酶的最適溫度是酶的特征性常數(shù)。（×）3、Km等于v=1/2 Vmax時的底物濃度，是酶的特征性常數(shù)。（）4、酶有幾種底物時，其Km值也不相同。（）5、某些調(diào)節(jié)酶的V-S的S形曲線表明，酶與少量底物的結(jié)合增加了酶對后續(xù)底物的親和力。（）6、酶可以促成化學反應向正反應方向轉(zhuǎn)移。（×）7、酶活性中心一般由在一級結(jié)構(gòu)中相鄰的若干氨基酸殘基組成。（×）8、Km是酶的特征性常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關，與酶的底物無關。（×）9、輔基與輔酶的區(qū)別在于它們與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同，并無嚴格

11、的界限()10、別構(gòu)酶都是寡聚酶（）11、當?shù)孜锾幱陲柡退綍r，酶促反應的速度與酶濃度成正比（）12、酶有幾種底物時，其Km值也不相同（）13、所有酶只可以促成化學反應向正反應方向轉(zhuǎn)移。（×）14、酶可以改變化學反應的平衡常數(shù)。（×）15、如果沒有維生素的參與，所有酶都沒有催化活性。（×）16、酶只能改變化學反應的活化能而不能改變化學反應的平衡常數(shù)。（）17、別構(gòu)酶除有與底物結(jié)合的活性部位外，還有與別構(gòu)效應物結(jié)合的別構(gòu)中心。（）18、酶的最適 pH 值是一個常數(shù)，每一種酶只有一個確定的最適 pH 值。（×）19、蛋白質(zhì)和酶原的激活過程說明蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)

12、變化與蛋白質(zhì)的功能無關。（×）20、輔酶與酶蛋白的結(jié)合不緊密，可以用透析的方法除去。（）21、酶之所以有高的催化效率是因為它可提高反應活化能。（×）22、酶活性中心一般由在一級結(jié)構(gòu)中相鄰的若干氨基酸殘基組成。（×）23、變構(gòu)劑與酶的催化部位結(jié)合后使酶的構(gòu)象改變，從而改變酶的活性，稱為酶的變構(gòu)作用。（×）24、酶原激活過程實際就是酶活性中心形成或暴露的過程。（）25、酶促反應的速度隨溫度的升高而增加。（×）26、在反競爭性抑制物存在的條件下，酶反應動力學的特點是Vmax，Km不變。（×）27、酶輔基一般不能用透析或超濾的方法與酶蛋白分離

13、。（）28、一個酶作用于多種底物時，其最適底物的Km值應該是最小。（）第四部分 名詞解釋1、同工酶-同工酶是指催化相同的化學反應，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學性質(zhì)不同的一組酶。2、酶原-有些酶在細胞內(nèi)合成或初分泌時只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。3、米氏常數(shù)-酶催化反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。4、競爭性抑制作用-有的抑制劑與酶的底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競爭跟酶結(jié)合，這種抑制稱為競爭性抑制作用。5、酶的活性中心-酶的活性中心是指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關的部位。6、Km-當酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。7、別構(gòu)效應-當?shù)孜锘虻孜镆酝獾?/p>

14、物質(zhì)和別構(gòu)酶分子上的相應部位非共價地結(jié)合后,通過酶分子構(gòu)象的變化影響酶的催化活性,這種效應成為別構(gòu)效應8、酶的抑制劑-能使酶的必需基團或酶活性部位中的基團的化學性質(zhì)改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質(zhì)。 9、酶的專一性-酶對其所催化的底物具有較嚴格的選擇性，即一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化一定的化學反應并產(chǎn)生一定的產(chǎn)物，酶的這種特性稱為酶的特異性。根據(jù)酶對其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴格程度不同，酶的特異性可大致分為三種類型，即絕對特異性，相對特異性和立體異構(gòu)特異性。 10、核酶-有催化作用的RNA。第五部分 問答題1、酶的活性中心有何特點？酶的活性中心特點：（1）

15、活性部位在酶分子的總體積中只占相當小的部分；（2）酶的活性部位是一個三維實體；（3）酶的活性部位與底物誘導契合；（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內(nèi)；（5）底物通過次級鍵較弱的力結(jié)合到酶上；（6）酶活性部位具有柔性或可運動性2、簡述酶具有高效催化的因素答案要點：（1）、鄰近定向效應：指底物和酶活性部位的鄰近，使底物反應濃度有效提高，使分子間反應成為分子內(nèi)反應。（2）、張力和形變：底物結(jié)合誘導酶分子結(jié)構(gòu)變化，而變化的酶分子又使底物分子的敏感鍵產(chǎn)生張力甚至形變，促進酶-底物中間產(chǎn)物進入過渡肽。（3）、酸堿催化（4）、共價催化：酶和底物形成不穩(wěn)定的共價中間物，從而促進產(chǎn)物形成。3、酶為何有

16、高效的催化效率，其機制如何？答案要點： A 鄰近和定向效應 B 誘導契合和底物形變 C 電荷極化和多元催化 D 疏水的微環(huán)境4、舉例說明競爭性抑制的特點和實際意義。解答要點:有些抑制劑與底物競爭與酶結(jié)合,妨礙酶與底物結(jié)合,減少酶的作用機會,這種現(xiàn)象成為競爭性抑制. 競爭性抑制的一個特點是當?shù)孜餄舛群芨邥r,抑制作用可以被解除. 酶的競爭性可逆抑制劑的酶動力學特征是Vmax不變，Km增加.研究酶的競爭性抑制作用在醫(yī)學,工農(nóng)業(yè)生產(chǎn)上以及基礎理論研究上都有一定的意義.5、很多酶的活性中心均有組氨酸殘基參與，請解釋原因。答題要點：酶蛋白分子中組氨酸的側(cè)鏈咪唑基pK值為6.07.0，在生理條件下，一半解離

17、，一半不解離，因此既可以作為質(zhì)子供體（不解離部分），又可以作為質(zhì)子受體（解離部分），既是酸，又是堿，可以作為廣義酸堿共同催化反應，因此常參與構(gòu)成酶的活性中心。6、酶作為生物催化劑與一般化學催化劑比較有何共性及其個性？答題要點：1、共性：用量少而催化效率高；僅能改變化學反應的速度，不改變化學反應的平衡點，酶本身在化學反應前后也不改變；可降低化學反應的活化能。 2、個性：酶作為生物催化劑的特點是催化效率更高，具有高度的專一性，容易失活，活力受條件的調(diào)節(jié)控制，活力與輔助因子有關。 7、簡述競爭性抑制劑與非競爭性抑制劑的區(qū)別競爭性抑制劑 抑制劑結(jié)構(gòu)與底物相似，共同競爭酶的活性中心，抑制作用大小與抑制劑

18、和底物的相對濃度有關。Km值增大，Vm不變。非競爭性抑制劑 非抑制劑結(jié)構(gòu)與底物不相似或完全不同，它只與活性中心外的必需基團結(jié)合，形成EI和EIS，使E和ES都下降。該抑制作用的強弱只與抑制劑濃度有關，Km值不變，Vm下降。8、簡述酶作為生物催化劑與一般化學催化劑的共性及其個性（1）共性：用量少而催化效率高；僅能改變化學反應的速度，不改變化學反應的平衡點，酶本身在化學反應前后也不改變；可降低化學反應的活化能。（2）個性：酶作為生物催化劑的特點是催化效率更高，具有高度的專一性，容易失活，活力受條件的調(diào)節(jié)控制，活力與輔助因子有關。9、舉例說明酶的三種特異性。答案要點：A結(jié)構(gòu)專一性 琥珀酸脫氫酶、脲酶

19、等 B 立體專一性 胰蛋白酶和琥珀酸脫氫酶10、影響酶活性的主要因素。答案要點：主要有溫度、pH、激活劑、抑制劑 、離子濃度、壓力等。第六部分 論述題1、論述Km值和Vmax的意義。答案要點：Km值的意義：Km是反應速度等于1/2Vmax的s，單位是mmol/L。當中間解離成E和S的速度分解成E和P的速度時，Km值可近似于ES的解離常數(shù)Ks。此時可表示酶和底物親和力。Km值越小，酶和底物親和力越大；Km值越大，酶和底物親和力越小。Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、酶所催化的底物及反應溫度、pH、離子強度有關，與酶的濃度無關。Vmax的意義：Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，如果酶的總濃度已知，便可根據(jù)Vmax計算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)E/ Vmax，其意義是：當酶被底物充分飽和時，單位時間內(nèi)每個酶分子催化底