第8-10章-酶化學

1、第五章酶化學一：填空題1 .全酶由 和 組成，在催化反應時，二者所起的作用不同，其中 決定酶的專一性和高效率，起傳遞電子、原子或化學基團的作用。2 .輔助因子包括 , 和 等。其中與酶蛋白結合緊密，需要 除去，與酶蛋白結合疏松，可用 除去。3 .酶是由 產生的，具有催化能力的 。4 .酶活力的調節(jié)包括酶 的調節(jié)和酶 的調節(jié)。5 .T.R.Cech和S.Altman因各自發(fā)現(xiàn)了 而共同獲得1989年的諾貝爾獎（化學獎）。6 .1986年，R.A.Lerner和P.GSchultz等人發(fā)現(xiàn)了具有催化活性的 ，稱。7 .根據國際系統(tǒng)分類法，所有的酶按所催化的化學反應的性質可以分為六大類 , , ,

2、, 和。8 .按國際酶學委員會的規(guī)定，每一種酶都有一個唯一的編號。醇脫氫酶的編號是 EC1.1.1.1,EC代表4個數(shù)字分別代表 , , 和。9 .根據酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為 專一性、專一性和 專一性。10 .關于酶作用專一性提出的假說有 , 和 等幾種。11 .酶的活性中心包括 和兩個功能部位，其中 直接與底物結合，決定酶的專一性，是發(fā)生化學變化的部位，決定催化反應的性質。12 .酶活力是指 ,一般用 表示。13 .通常討論酶促反應的反應速度時，指的是反應的 速度，即 時測得的反應速度。14 .常用的化學修飾劑 DFP可以修飾 殘基，TPCK常用于修飾 殘基。15 .酶反應的

3、溫度系數(shù)Q| 口一般為。16 .調節(jié)酶包括 和 等。17 .解釋別構酶作用機理的假說有 模型和 模型兩種。18 .固定化酶的優(yōu)點包括 , , 等。19 .固定化酶的理化性質會發(fā)生改變，如Km, Vmax 等。20 .同工酶是指,如。21 .pH影響酶活力的原因可能有以下幾方面：（1）影響, （2）影響, （3）影響22 .溫度對酶活力影響有以下兩方面：一方面 ,另一方面 。23 .月尿酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有 專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸 化，僅生成甘油-1-磷酸一種底物，因此它具有 專一性。24 .酶促動力學的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法），

4、得到的直線在橫軸上的截距為 ,縱軸上的截 距為。25 .磺胺類藥物可以抑制 酶，從而抑制細菌生長繁殖。26 .谷氨酰胺合成酶的活性可以被 共價修飾調節(jié)；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等則可以被共價修飾調節(jié)。27 .判斷一個純化酶的方法優(yōu)劣的主要依據是酶的 和 o二：是非題1 .酶可以促成化學反應向正反應方向轉移。2 .對于可逆反應而言，酶既可以改變正反應速度，也可以改變逆反應速度。3 .酶的化學本質是蛋白質。4 .酶活性中心一般由在一級結構中相鄰的若干氨基酸殘基組成。5 .酶只能改變化學反應的活化能而不能改變化學反應的平衡常數(shù)。6 .酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。7 .酶反應速度一般用單位時間

5、內底物的減少量來表示。8 .從鼠腦分離的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=8 X Qmol/L）或果糖（Km=2 X 口mol/L）。則己糖激酶對果糖的親和力更高。9 . Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質有關，與酶濃度無關。10 . Km是酶的特征常數(shù)，在任何條件下， Km是常數(shù)。11 . Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質有關，與酶的底物無關。12 .一種酶有幾種底物就有幾種Km值。13 .當母>> Km 時，v趨向于Vmax,此時只有通過增加E來增加v。14 .酶的最適pH是一個常數(shù)，每一種酶只有一個確定的最適pH。15 .酶的pH酶活性曲線均為鐘罩形。16 .酶的最適溫度與酶的作

6、用時間有關，作用時間長，則最適溫度高，作用時間短，則最適溫度低。17 .酶反應的溫度系數(shù)高于一般反應的溫度系數(shù)。18 .金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。19 .增加不可逆抑制劑的濃度，可以實現(xiàn)酶活性的完全抑制。20 .正協(xié)同效應使酶促反應速度增加。21 .正協(xié)同效應使酶與底物親和力增加。22 .正協(xié)同效應使酶促反應速度對底物濃度變化越來越敏感。23 .競爭性可逆抑制劑一定與酶的底物結合在酶的同一部位。24 .由1克粗酶制劑經純化后得到10mg電泳純的酶制劑，那么酶的比活較原來提高了100倍。25 .酶反應的最適pH只取決于酶蛋白本身的結構。26 .負協(xié)同性不能用MW

7、C（齊變模型）理論來解釋。三：單選題1 .利用恒態(tài)法推導米氏方程時，引入了除哪個外的三個假設?A.在反應的初速度階段，E+PfES可以忽略B.彳取設S >> E,貝U S - ESSC.假設E+S-ES反應處于平衡狀態(tài)D.反應處于動態(tài)平衡時，即 ES的生成速度與分解速度相等2 .用動力學的方法可以區(qū)分可逆、不可逆抑制作用，在一反應系統(tǒng)中，加入過量S和一定量的I,然后改變E,測v,得vE曲線，則哪一條曲線代表加入了一定量的可逆抑制劑？V/B.C.D.3.在1 3 / / /-反應體系中,/S過量，加勺*W I, Mv- E曲線，改變I,6 .哪一種情況可用增加S的方法減輕抑制程度？A

8、.不可逆抑制作用B.競爭性可逆抑制作用C.非競爭性可逆抑制作用D.反競爭性可逆抑制作用E.無法確定7 .酶的競爭性可逆抑制劑可以使：A.Vmax減小，Km減小8 .Vmax增加，Km增加C.Vmax不變，Km增加D.Vmax不變，Km減小E.Vmax減小，Km增加8 .下列常見抑制劑中，除哪個外都是不可逆抑制劑？A.有機磷化合物B.有機汞化合物C.有機碎化合物D.氧化物E.磺胺類藥物9 .溶菌酶在催化反應時，下列因素中除哪個外，均與酶的高效率有關?A.底物形變B.廣義酸堿共同催化C.鄰近效應與軌道定向D.共價催化E.無法確定10.下圖中哪條曲線是負協(xié)同效應別構酶的vS曲線?<br>

9、B.211 .假定Rs=（酶與底物結合達90%飽和度時的底物濃度）/（酶與底物結合達10%飽和度時的底物濃度），則正協(xié)同效應的別構酶:A.Rs>81B.Rs=81C.Rs<81D.Rs>81E.Rs< 8112 . 以 Hill 系數(shù)判斷，則具負協(xié)同效應的別構酶:A.n>1B.n=1C.n<1D.n> 1E.n< 113 . 丙二酸對琥珀酸脫氫酶的影響屬于：A. 反饋抑制B.底物抑制C.競爭性可逆抑制D.非競爭性可逆抑制E.反競爭性可逆抑制14 . 酶的活化和去活化循環(huán)中，酶的磷酸化和去磷酸化位點通常在酶的哪一種氨基酸殘基上？A. 天冬氨酸B.脯

10、氨酸C.賴氨酸D.絲氨酸E.甘氨酸15 . 測定酶活性時，通常以底物濃度變化小于多少時測得的速度為反應的初速度？A.0.1%B.0.5%C.1%D.2%E.5%16 .在生理條件下，下列哪種基團既可以作為|力的受體，也可以作為口十的供體？A.His的咪座基B.Lys的e氨基C.Arg的服基D.Cys的疏基E.Trp的口引噪基17 .對于下列哪種抑制作用，抑制程度為50%時，I =Ki ?A.不可逆抑制作用B.競爭性可逆抑制作用C.非競爭性可逆抑制作用D.反競爭性可逆抑制作用E.無法確定18 .在一酶反應體系中，若有抑制劑I存在時，最大反應速度為航力，沒有抑制劑I存在時，最大反應速度為除的, 若

11、max =VmaxE口，則1 為：A.競爭性可逆抑制劑B.非競爭性可逆抑制劑C.反競爭性可逆抑制劑D.不可逆抑制劑E.無法確定四：問答題1 .簡述酶作為生物催化劑與一般化學催化劑的共性及其個性。2 .簡述Cech及Altman是如何發(fā)現(xiàn)具有催化活性的RNA的3 .寫出催化下列反應的酶的分類名稱(類ATP _ 00C-CH2C0C00* ADP + Pi型）<br> f'H J I ：r II',門，ICB2OB 音）br（3）酯酶（作用于KiC。區(qū)的水解反應）br（4）L-AA氧化酶（只作用于L-AA ,而不能作用于D-AA）br（5）反丁烯二酸4.試指出下列每號具

12、有哪種類有的照k<br>(1)月尿酶股彳，化尿素能作用于膽匚0皿CFgvbT畫-DP蠢萄糖昔酶(只作用b -D-葡萄糖形成白便堿疳F血不能作用于其他的糖甘，例如果糖c. coo-CGOCH PlCHOHca2o-pt水合酶只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于順丁烯二酸（馬來酸）br（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）5 .甘油醛-3-磷酸脫氫酶，相對分子質量 4萬，由4個相同亞基組成，每個亞基上有一個活性位點，在最適條件下，5 Vg純酶制品每分鐘可以催化 2.8 g mol甘油醛-3-磷酸轉化為甘油酸-3-磷酸。請計算酶的比活力和單個活性位點的轉換數(shù)。6 .

13、稱取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液測得含蛋白氮 0.2mg,另取0.1ml溶液測酶活力，結果每小時可以水解 酪蛋白產生1500ug酪氨酸，假定1個酶活力單位定義為每分鐘產生1ug酪氨酸的酶量，請計算：（1）酶溶液的蛋白濃度及比是乙酰膽堿酯酶的抑活（2）每克酶制劑的總蛋白含量及總活力。7 .Decameth0nbm【（CHjX-CHr （CRK-OV jr（CH3） 3是一種用于肌肉松弛的藥物, 制劑，這種抑制作用可以通過增加乙酰膽堿的濃度來逆轉或解除。請問這種藥物是否與酶共價結合？屬于哪種類型的抑制 劑？并解釋為什么可以通過增加乙酰膽堿的濃度來解除抑制8 .乙酰膽堿酯酶也可以被

14、DFP失活，因為DFP可以與酶的Ser殘基共價結合，但是 decamethonium可以對酶起保護作 用。在一定量的酶和 DFP存在時，decamethonium可以使酶失活的速度降低，請解釋。9 .試比較Km與Ks的定義及其相互關系。10 .Vmax和米氏常數(shù)可以通過作圖法求得，試比較vS圖，雙侄J數(shù)圖，vv/ S作圖，S /vS作圖及直接線性作圖法求 Vmax和Km的優(yōu)缺點。12.（1）為什么某些腸道寄生蟲如蛔蟲在體內不會被消化道內的胃蛋白酶，胰蛋白酶消化？ br（2）為什么蠶豆必需煮熟后食用,否則容易引起不適？13. a-糜蛋白酶（成P 24 000）可以水解苯甲酰-L-酪氨酸乙酯。比活

15、為45.0 v mol/min/mg酶。已知a -糜蛋白酶只有一個活 性位點。求轉換數(shù)。14. a -胰凝乳蛋白酶可以催化 N-乙酰-L-Phe-p-硝基苯酯的水解，在不同的底物濃度下測反應初速度得到一組實驗數(shù)據,表。求Km和Vmax。S k mol/LU jnol/L/min1011. 71515.02017. &2519*43021,QS522. 34023.34524. 250254015.使用下表數(shù)據，作圖判斷抑制劑類型（競爭性還是非競爭性可逆抑制劑）。<br>二Si rniDol/I.2+03.04. D10. 015. 0每小日形成產物狗 imnl數(shù)（沒彎抑制劑

16、）11 917. g2L 331. 337. 0抵小時般質產物的u ml贊有抑神郵12.111 925. ?3L316.甘油醛-3-磷酸脫氫酶（融150 000）的活性位點有一個 Cys殘基，假定為使5ml1.2mg/ml的酶溶液完全失活，需要3.（J* ITmg碘乙酰胺 就¥ 185）,計算酶的催化亞基的數(shù)目。見下17 .對活細胞的實驗測定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近。請解釋其生理意義。為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢？18 .有時別構酶的活性可以被低濃度的競爭性抑制劑激活，請解釋19 .（1）對于一個遵循米氏動力學的酶而言，當 S=Km時，若v=3

17、5 v mol/min , Vmax是多少從mol/min ? （2）當S=2 10 mol/L , v=40 mol/min ,這個酶的Km是多少？（3）若I表示競爭性抑制劑，Ki=4 10 5M ,當S=J 乂 mol/L和I=3 X lffMol/L時,v是多少？（4）若是非競爭性抑制劑，在 K、S和I條件與（3）中相同時，v是多少？（5）大致繪出此酶 v-S關系的曲線圖形a.沒有抑制劑存在時；b.有競爭性抑制劑存在時如（3）; c.有非競爭性抑制劑存在時如（4）20.在不同底物濃度的反應體系中，分別測有無抑制劑存在時的 v,數(shù)據如下：求有5:無I有工 2XlO-nol/L)無抑制劑存在時的 Vmax和Km（Km '）,并mol/L (乂T( P- nuol/iai n)v (i-L mol Anin)判斷這種抑制劑是什么類型的抑制劑。1.026171.536232.043295.05660746121 .在一組10ml的反應體系中，加入不同濃度的底物。分別測反應 初速度，得數(shù)據如下：不作圖計算：(1)V 和 Km。(2)計算S