二十種基本氨基酸簡寫符號

1、二十種基本氨基酸簡寫符號 丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln  谷氨酸Glu  組氨酸His  異亮氨酸 Ile  甘氨酸 Gly  天冬酰胺 Asn  亮氨酸 Leu  賴氨酸 Lys  甲硫氨酸 Met  苯丙氨酸Phe  脯氨酸Pro 

2、; 絲氨酸Ser  蘇氨酸Thr  色氨酸Trp  酪氨酸Tyr  纈氨酸Val   1.等電點：在某一特定pH值溶液時，氨基酸主要以兩性離子形式存在，凈電荷為零，在電場中不向電場的正極或負極移動，這時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點。 2.雜多糖：水解時產生一種以上的單糖或和單糖衍生物，例如果膠物質、半纖維素、肽聚糖和糖胺聚糖等 3.復合糖：糖類的還原端和蛋白質或脂質結合的產物。  4.蛋白多糖：又稱黏多糖，為基質的主要成分，是多糖分

3、子與蛋白質結合而成的復合。 5.糖蛋白：糖蛋白是一類復合糖或一類綴合蛋白質,糖鏈作為綴合蛋白質的輔基，一般少于是15個單糖單位，也稱寡糖鏈或聚糖鏈。 6.糖胺聚糖：曾稱粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一類由重復的二糖單位構成的雜多糖，其通式為：【己糖醛酸-己糖胺】n，n隨種類而異，一般在20到60之間。 7.復合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所謂非脂分子成分（磷酸、糖和含氮堿等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合稱為鞘脂。 8.必需脂肪酸：體內不能合成或合成速度不能滿足機體需要，必須通過食物供給。 9.脂蛋白：是由

4、脂質和蛋白質以非共價鍵結合的復合體。 10.活化能：指在一定溫度下，1mol底物全部進入活化態(tài)所需要的自由能 11.過渡態(tài)：在酶催化反應中，酶與底物或底物類似物間瞬時生成的復合物，是具有高自由能的不穩(wěn)定狀態(tài)。 12.全酶：(1)由蛋白質組分(即酶蛋白)和非蛋白質組分(一般為輔酶或激活物)組成的一種結合酶。(2)含有表達全部酶活性和調節(jié)活性所需的所有亞基的一種全寡聚酶。 13.反饋抑制：是指最終產物抑制作用，即在合成過程中有生物合成途徑的終點產物對該途徑的酶的活性調節(jié)，所引起的抑制作用。 14.多酶復合體：多種酶靠非共價鍵相互嵌合催化連續(xù)反應的體

5、系，稱為多酶復合體 15.酶的專一性：指酶對底物的選擇性，也稱特異性。 16.誘導契合學說：當底物和酶接觸時，可誘導酶分子的構象變化，使酶活性中心的各種基團處于和底物互補契合的正確空間位置，有利于催化。 17.不可逆性抑制：抑制劑(大多數毒物)和酶的結合是共價的，不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“復活”，必須通過特殊的化學處理才可能將抑制劑從酶分子上移去。 18.可逆性抑制：抑制劑與酶的結合是非共價的、可逆的，可以用透析或超過濾等方法除去抑制劑，使酶活性恢復。 19.競爭性抑制：I和S結構相似，競爭酶的活性部位，如丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制。

6、 20.非競爭性抑制：I與酶活性部位以外的地方結合，既能與游離酶E結合，也能與ES 結合，并且底物和抑制劑與酶的結合嚴格地互不干擾，有人稱之為純非競爭性抑制。          21.反競爭性抑制：I只能和ES結合，形成IES三元復合體。I不影響酶與底物的結合，但它阻止IES生成產物。I傾向于使ES復合體更加穩(wěn)定。 22.活性部位（活性中心）：與催化作用相關的結構特點，酶分子中直接和底物結合并起催化反應的空間部位。 23.親核催化劑：在催化作用中,將一對電

7、子提供給某一反應物的催化劑 24.鄰近效應：在酶促反應中，由于酶和底物分子之間的親和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趨勢，最終結合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效濃度大大增加的效應叫做鄰近效應。 1 / 1125.別構酶：具有別構現象的酶。 26.共價修飾：酶蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發(fā)生可逆共價修飾，從而導致酶活性的改變，稱為可逆共價修飾調節(jié)。 27.酶原激活：酶原在一定條件下轉化為有活性的酶的過程稱為酶原的激活。 28.同工酶：催化相同的化學反應，但其蛋白質分子結構、理化性質和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶。&

8、#160;29.維生素：人類必需的一類營養(yǎng)素，是維持機體正常生理功能所必需、機體自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供給的一類微量低分子有機化合物。不是能量物質，也不是結構物質 30.維生素B族：包括維生素B1（硫胺素）、維生素B2（核黃素）、維生素B3（煙酸）、維生素B5（泛酸）、維生素B6（吡哆醇）、維生素B12（氰鈷胺）、維生素B9（葉酸）、維生素B7(生物素)。由于其有很多共同特性（如都是水溶性、都是輔酶等）以及需要相互協同作用，因此被歸類為一族。 31.維生素缺乏癥：生物體缺乏維生素時，物質代謝會發(fā)生障礙。由于各種維生素的生理功能不同，缺乏不同的維生素發(fā)生不同的

9、病變。這種因缺乏維生素引起的疾病稱為維生素缺乏癥。 32.維生素毒性：維生素的需要量是有一定的范圍的，如果超過需要量很多(一般10倍以上) 33.維生素原：天然存在的維生素前體，在動物體內可轉變成有生理活性維生素的物質。 34.脂溶性維生素：溶于有機溶劑而不溶于水的一類維生素。包括維生素A、維生素D、維生素E及維生素K。 35.增色效應：核酸發(fā)生變性時，(P)值（摩爾磷消光系數）升高，此現象稱為增色效應。 36.減色效應：復性后(P)值又降低，這現象稱減色效應。 37.DNA變性：指核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈，并不涉及共價鍵的斷

10、裂 38.DNA復性：變性DNA在適當條件下，又可使兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺旋結構，這過程稱復性 39.含氮激素：氨激素或稱氨基酸衍生物激素與肽（包括蛋白質）激素合稱為含氮激素。 40.第二信使：由于胞外信使（第一信使）與質膜上受體的結合而產生或增加的靶細胞內物質，它們起著從質膜到胞內生化機構的信息傳遞著的作用。 41.植物生長調節(jié)劑：指植物細胞受特定環(huán)境信號誘導產生的、低濃度時可調節(jié)植物生理反應的活性物質，包括生長素、細胞分裂素、赤霉素、脫落酸和乙烯等。  第一章生物分子導論 1、進化過程中化學元素是怎樣被選中的？

11、 化學元素不是隨機參入生物的，是在進化過程中被選擇出來的。某些生命元素決定于環(huán)境中原料的可得性，某些元素決定于其原子或分子對生命過程中專一作用的適應性 2、生物分子間和分子內基團間的非共價相互作用有哪些？他們之間有什么區(qū)別? 生物結構中的非共價力有：靜電相互作用、氫鍵、范德華力、疏水相互作用 靜電相互作用：也稱離子鍵、鹽鍵或鹽橋，它是發(fā)生在帶電荷基團之間的一種相互作用，在帶異種電荷基團之間為引力、帶同種電荷基團之間為斥力。氫鍵：本質上也是一種靜電相互作用，由電負性較大的原子和氫共價結合的基團，如N-H，O-H，F-H。范德華力：廣義的范德華力是幾種靜電相

12、互作用的總稱，例如偶極與偶極之間、偶極與誘導偶極之間以及瞬時偶極與誘導偶極之間。疏水相互作用：是指在介質水中的疏水基團傾向于聚集在一起，以避開與水的接觸。 3、何謂原始生物分子？它包括哪些類分子？ 原始生物分子:分子生物學認為：目前千變萬化的生物世界，是由億萬年前的30種原始生物分子構件，經過不斷進化、演變而來的，它們包括：第一類：20種氨基酸；第二類：5種堿基；第三類：2種單糖；第四類：1種醇 （甘油）；第五類：1種脂肪酸 （棕櫚酸）；第六類：1種胺（膽堿） 第二章蛋白質的構件氨基酸 將含有天冬氨酸（pI=2.98）、甘氨酸（pI=5.97）、蘇氨酸（pI=6.53）、亮氨酸（pI=5.98

13、）和賴氨酸（pI=9.74）的PH3.0的檸檬酸緩沖液，加到預先用同樣緩沖液平衡過的強陽離子交換樹脂中，隨后用該緩沖液洗脫此柱，并分部收集洗出液。問這五種氨基酸將按什么順序洗脫下來？ 答：Asp，Thr，Gly，Leu，Lys 第三章蛋白質的通性、純化和表征 1、為什么說蛋白質溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？ 蛋白質膠體溶液穩(wěn)定的原因： 1）蛋白質顆粒大小：pr顆粒大小恰好適于形成膠體 2）帶有電荷：在非pI的pH條件下，由于同種Pr顆粒表面帶有相同電荷。 3）形成水化膜：由于Pr分子表面分布許多帶電基團和極性基團，它們對水有高度親和力，在水溶液中會把水分子吸附在分子的表面形成一層較厚的水化膜。 3

14、、有機溶劑引起蛋白質沉淀的主要原因是什么？ ：加入有機溶劑會降低溶液的介電常數；溶質分子間的作用增加會使蛋白質分子表面可解離基團的離子化程度減弱，水化程度降低，引起蛋白質脫去水化層。 4、試述蛋白質分離純化的一般原則： 分離純化蛋白質一般經過：前處理、粗分級分離和細分級分離。 1、前處理： 破碎生物組織； 選擇合適的緩沖液把蛋白質提取出來； 如果所要的蛋白質主要集中在細胞的某一組分中，如細胞核、染色體、核糖體，則可用差速離心法進行分離。 2、粗分級分離：采用的方法有分段鹽析法；等電點沉淀法和有機溶劑分級分離法等。 3、細分級分離：采用的方法一般有層析法；凝膠過濾法；離子交換層析法；吸附層析和親

15、和層析，必要時選擇電泳法作進一步純化。 5、在下面所指的PH條件下，下述蛋白質在電場中向正極還是向負極移動，還是不動？（a）卵清蛋白，在PH5.0；（b）B-乳球蛋白，在PH5.0和7.0；（c）胰凝乳蛋白酶原，在PH5.0 ,9.1 和11。 答：（a）正極；（b）負極，正極；（c）負極，不動，正極 第四章 蛋白質的共價結構 1、有一個A肽，經酸解分析得知為Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr和兩個NH3分子組成。當A肽與FDNB試劑反應后得DNP-Asp；當用羧肽酶處理后得游離纈氨酸。如果我們在實驗中將A肽用胰蛋白酶降解時，得到兩種肽，其中一種（Lys、Asp、Glu

16、、Ala、Tyr）在pH6.4時，凈電荷為零，另一種（His、Glu以及Val）可給除DNP-His，在pH6.4時，帶正電荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解時，也得到兩種肽，其中一種（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4時全中性，另一種（Lys、His、Glu2以及Val）在pH6.4時帶正電荷。問A肽的氨基酸序列如何？Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val 2、今有一個七肽，經分析它的氨基酸組成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。此肽未經糜蛋白酶處理時，與FDNB反應不產生-DNP-氨基酸。經糜蛋白酶作用后，此肽斷裂城兩個肽段，其氨基酸組

17、成分別為Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。這兩個肽段分別與FDNB反應，可分別產生DNP-Ser和DNP-Lys。此肽與胰蛋白酶反應能生成兩個肽段，它們的氨基酸組成分別是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala。試問此七肽的一級結構怎樣？它是一個環(huán)肽，序列為：-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg- 3、一個多肽可還原為兩個肽段，它們的序列如下：鏈1為Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys；鏈2為Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。當用嗜熱菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二

18、硫鍵）時可用下列各肽：（1）（Ala、Cys2、Val）；（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）；（3）(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)；（4）(Cys2、Phe)。試指出在該天然多肽中二硫鍵的位置。 答：在鏈1的Cys2和Cys12之間，鏈2的Cys1和Cys5之間，以鏈1的Cys8和鏈2的Cys3之間 4、一個十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列產物： NH4+    Asp    Glu     Tyr 

19、60;   Arg Met     Pro     Lys     Ser     Phe 并觀察下列事實：（1）用羧肽酶A和B處理該十肽無效；（2）胰蛋白酶處理產生兩各四肽和游離的Lys；（3）梭菌蛋白酶處理產生一個四肽和一個六肽；（4）溴化氫處理產生一個八肽和一個二肽，用單字母符號表示其序列位NP；（5）胰凝乳蛋白酶處理產生兩個三肽和一個四肽，

20、N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH時攜帶-1凈電荷，在pH12時攜帶-3凈電荷；（6）一輪Edman降解給出下面的PTH衍生物：（圖略）寫出該十肽的氨基酸序列。Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro 5、蛋白質結構的組織層次有哪些？ 結構組織層次：一、二、三、四級結構。 介于二和三級結構之間：超二級結構和結構域 （1）蛋白質的一級結構：是指蛋白質多肽鏈中通過肽鍵連接起來的氨基酸的排列順序，即多肽鏈的線狀結構。維系蛋白質一級結構的主要化學鍵為肽鍵。 （2）蛋白質的二級結構：是指蛋白質多肽鏈主鏈原子局部

21、的空間結構，但不包括與其他肽段的相互關系及側鏈構象的內容。維系蛋白質二級結構的主要化學鍵是氫鍵。 （3）蛋白質的三級結構：是指蛋白質分子或亞基內所有原子的空間排布，也就是一條多肽鏈的完整的三維結構。維系三級結構的化學鍵主要是非共價鍵（次級鍵），如疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范氏引力等，但也有共價鍵，如二硫鍵等。 （4）蛋白質的四級結構：是指蛋白質分子中亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的布局。 （5）結構域：在一級結構上相距較遠的氨基酸殘基，通過三級結構的形成，多肽鏈的彎折，彼此聚集在一起，從而形成一些在功能上相對獨立的，結構較為緊湊的區(qū)域，稱為結構域。 

22、;6、蛋白質次序的策略？ 測定蛋白質分子中多肽鏈的數目；拆分蛋白質分子的多肽鏈；斷裂多肽鏈內的二硫鍵；分析每一多肽鏈的氨基酸組成；鑒定多肽鏈的N末端（C末端）殘基；裂解多肽鏈成為較小的片段；測定各肽段的氨基酸序列；重建完整多肽鏈的氨基酸序列；確定原多肽鏈中二硫鍵的位置 第五章 蛋白質的三維結構 1、穩(wěn)定蛋白質三維結構的力？ 維持蛋白質三維結構的力主要是非共價力(次級鍵)包括：氫鍵、范德華力、疏水力和鹽鍵（離  子鍵）， 此外共價二硫鍵在穩(wěn)定蛋白質構象方面也具有重要作用。  2、二級結構原件主要有

23、哪些？ （常見的二級結構- - - - - -都由氫鍵穩(wěn)定）,常見的二級結構元件:-螺旋和其他螺旋、-折疊、-轉角、無規(guī)則卷曲 3、什么是超二級結構和結構域？ 超二級結構：是蛋白質二級結構至三級結構層次的一種過渡態(tài)構象層次。是指若干相鄰的二級結構中的構象單元(-螺旋,-折疊)彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。 結構域：是在二級結構或超二級結構的基礎上形成三級結構的局部折疊區(qū)，一條多肽鏈在這個域范圍內來回折疊，但相鄰的域常被一個或兩個多肽片段連結。 4、球狀蛋白質三維結構

24、特征： 球狀蛋白質分子含多種二級結構元件；球狀蛋白質三維結構具有明顯的折疊層次；球狀蛋白質分子是緊密的球狀或橢球狀實體；球狀蛋白質疏水側鏈埋藏在分子內部，親水側鏈暴露在分子表面；球狀蛋白質分子的表面有一個空穴（也稱裂溝、凹槽或口袋）。 5、四級締合在結構和功能上的優(yōu)越性？ 1、增強結構穩(wěn)定性：亞基締合的優(yōu)點是蛋白質分子表面積與體積比降低。蛋白質的表面常含有極性基團，極性基團與溶劑水的相互作用常不利于蛋白質結構的穩(wěn)定，降低表面積與體積的比值，有利于增強蛋白質結構的穩(wěn)定性；2、提高遺傳上的經濟性和有效性；3、亞基匯集形成酶的活性中心；4、具有協同性和別構效應。

25、0;第七章  糖類和糖生物學 2、糖的生物學功能？ 生物體結構成分；生物體內主要能源物質；在生物體內轉變?yōu)槠渌镔|；細胞識別的信息分子 3、分布在動物組織中一類很重要的起結構作用的多糖是什么？它們在組成的結構上有什么特點？ 糖胺聚糖或蛋白聚糖，它們在組成的結構上的特點：含有大量羥基和帶電荷基團，故鏈伸展，能結合大量水，與水高度親和，使組織保持粘彈性等。 4、許多細菌表面有蛋白多糖，推測其功能。 保護細菌，防止其上的抗原與血清抗體結合。 5、糖鏈結構分析的一般步驟及糖鏈測定的主要方法？ （1）糖鏈

26、結構分析的一般步驟：糖蛋白的純化；從糖蛋白中釋放出完整的寡糖；寡糖的純化；寡糖的單糖組成測定；寡糖的測序 （2）糖鏈結構測定的主要方法：化學法、酶法、儀器測定方法， 化學法：高碘酸氧化、甲基化分析、寡糖順序降解； 酶法：外切糖苷酶、內切糖苷酶； 儀器測定方法：紅外光譜IR、激光拉曼光譜、質譜MS、核磁共振NMB； 第八章  脂質與生物膜 2、給定下列分子成分：甘油、脂肪酸、磷酸、長鏈醇和糖。試問（1）哪兩個成分在蠟和鞘磷脂中都存在？（2）哪兩個成分在脂肪和磷脂酰膽堿中都存在？（3）哪些（個）成分只在神經節(jié)苷脂而不在

27、脂肪中存在？ 答：（1）脂肪酸、長鏈醇；（2）甘油、脂肪酸；（3）長鏈醇和糖 3、載脂蛋白的主要作用？ 載脂蛋白：作為疏水脂質的增溶劑；在脂蛋白轉化方面起重要作用；作為細胞膜上脂  蛋白受體的識別部位（細胞導向）  第九章 酶引論 、酶與非生物催化劑的共同點是什么？酶作為生物催化劑有哪些特點？ 催化效率高，用量少；降低反應活化能；不改變反應的平衡常數或反應前后的Gibbs自由能。特點：催化效率高：酶催化的反應速率比非酶催化反應的速率高1081020倍，比一般催化劑高1071013倍。專一性高：被

28、酶作用的物質叫酶的底物（S），一種酶往往只能作用于一種或一類底物，催化一種或一類反應。酶活力受多種因素調節(jié)：酶的調節(jié)包括酶活性的調節(jié)和酶量的調節(jié)。 、酶是怎樣克服反應能障，降低活化自由能的？  酶降低反應的活化自由能可從熵和焓兩個方面來考慮： 熵因子方面:鄰近效應和定向效應，鄰近：雙分子酶促反應中兩個底物分子被束縛在酶分子的表面使之彼此接近; 定向：兩底物反應基團之間和底物反應基團與酶催化基團之間的正確定位取向。鄰近和定向的效果相當于增加了局部底物濃度和有效碰撞概率。 焓因子方面:底物形變和誘導契合；對多數反應來說, 底物進

29、人過渡態(tài)時都會發(fā)生形變, 反應鍵被拉長、扭曲, 處于電子應變或電子張力狀態(tài)。底物與酶結合的同時, 通常酶分子也發(fā)生形變或構象變化,以“迎合”底物進人過渡態(tài)時的需要,即所謂誘導契合。 、L19 RNA有哪些性質表明它是一種酶？ L19 RNA既是核糖核酸酶又是RNA聚合酶。催化C5水解的速率為非催化的水解速率的1010倍。這表明在進化的最初階,RNA能自我復制,無需蛋白質的參與。這提示我們,在地球上很可能先出現RNA催化劑,后來才有更完善的蛋白質催化劑。 、為什么測定酶活力時要測定酶促反應的初速率？應如何選擇底物濃度

30、？ 引起酶促反應速率隨時間延長而降低的原因很多，如底物濃度降低，產物濃度增加加速了逆反應進行，產物對酶的抑制等等。因此，測定酶活力，應該測定酶促反應的出速率，從而避免上述種種復雜因素對反應速率的影響。最后，酶量和反應初速率呈線性關系，所以可以用初速率來測定制劑中的酶含量。在一般的酶促反應體系中，底物往往是過量的。   第十章 酶動力學 、影響酶促反應的因素？底物濃度，pH，溫度，激活劑 、米氏方程及米-曼氏動力學參數的意義？KM 的意義: 真實解離常數和表觀解離常數；Kcat 的意義: 

31、;催化常數或轉換數；Kact/KM 的意義: 催化效率指數或專一性常數 、抑制作用的類型？ 不可逆抑制作用，可逆抑制作用 、競爭性抑制，非競爭性抑制，反競爭性抑制的動力學特點？ 競爭：Vmax不變，表觀KM增大；非：表觀Vmax減小，KM不變；反：表觀Vmax、KM值都降低，且是同樣倍數。 第十一章 酶作用機制和酶活性調節(jié) 、確定酶活性部位主要采用哪些方法？ 酶分子側鏈基團的化學修飾法；親和標記測定法；X射線晶體結構分析法。 、試解釋為什么胰凝乳蛋白酶不像胰蛋白酶那樣能自我激活？

32、60;胰凝乳蛋白酶無法斷裂arg15羧基端肽鍵，故無法自我激活；而胰蛋白酶專一斷裂堿性氨基酸羧基端肽鍵，故可斷裂lys6羧基端肽鍵而自我激活。 、關于同工酶的下列說法，哪一項錯誤？A。在診斷心肌梗塞中是重要的 B。在診斷肝病¹Q¹Q¹Q¹D-D=D=-STHGKRTln  中是重要的 C。有組織專一性 D.在臨床的價值決定于個體之間的遺傳差異 E。不是所有酶都有同工性-D 、基元催化的分子機制？ 酶是最復雜的催化劑，它的催化作用包括若干基元催化。 基元催化

33、是由某些基團或小分子催化反應的，包括酸堿催化、共價催化、和金屬離子催化等。 這些小分子催化劑或催化基團不是親電體就是親核體，它們是電荷極化的結果。 、酶具有高催化能力的原因？ （）底物和酶的鄰近效應與定向效應 在酶促反應中，由于酶和底物分子之間的親和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趨勢，最終結合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效濃度大大增加的效應叫做鄰近效應。 定向效應：當專一性底物向酶活性中心靠近時，會誘導酶分子構象發(fā)生改變，使酶活性中心的相關基團和底物的反應基團正確定向排列，同時使反應基團之間的分子軌道以正確方向嚴格定位，使酶促反應

34、易于進行。以上兩種效應使酶具有高效率和專一性特點 （2）誘導契合和底物的形變 酶-底物復合物形成時，酶分子構象發(fā)生變化，底物分子也常常受到酶的作用而發(fā)生變化，甚至使底物分子發(fā)生扭曲變形，從而使底物分子某些鍵的鍵能減弱，產生鍵扭曲，有助于過度態(tài)的中間產物形成,從而降低了反應的活化能。 第十二章 維生素與輔酶 、試述輔酶TPP在丙酮酸脫羧中的催化機制？ TPP作為丙酮酸或&-酮戊二酸氧化脫羧反應酶的輔酶，又稱脫羧輔酶，丙酮酸在丙酮酸脫氫酶系催化下經脫羧脫氫，生成乙酰COA進入三羧酸循環(huán)，在反應過程中，除TPP外，還需要硫辛酸，CO

35、ASH，NAD+和等多種輔酶參加。 、黃素輔酶在代謝中起什么作用?為什么？ 在生物氧化過程中，FMN和FAD通過分子中異咯嗪環(huán)上的1位和5位氮原子的加氫和脫氫，把氫從底物傳遞給受體。功能：脫氫酶輔酶，傳遞H 是多種氧化還原酶的輔基，一般與酶蛋白結合較緊，不易分開。 、說明輔酶A的結構與功能的關系？ ?；D移酶輔酶，在代謝過程中作為?；d體起傳遞?；淖饔茫沙洚敹喾N酶的輔酶參加?；磻把趸擊鹊确磻?，輔酶參與體內一些重要物質如乙酰膽堿，膽固醇的合成，并能調節(jié)血漿脂蛋白和膽固醇的含量，在脂類與糖類代謝中起重要的作用 、NAD+和NAD

36、P+是何種維生素的衍生物？可作為什么酶類的輔酶？在催化反應中起什么作用（用簡式表示）？ NAD+和NADP+是維生素pp的衍生物，可作為各種脫氫酶的輔酶，在氧化還原反應中作為氫和電子的供體或受體，起遞氫，遞電子的作用。 、維生素B6族包括哪些成員？它們的輔酶形式是什么？該輔酶為什么具有化學多能性？ 維生素B6包括3中物質：吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺；在體內以磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺形式存在。磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺是氨基酸轉氨作用，脫羧作用和消旋作用的輔酶，在氨基酸代謝中非常重要。 第十三章 核酸通論 1、核酸分為哪些種類，它們是如何分布的？

37、 核酸分為脫氧核糖核酸和核糖核酸。脫氧核糖核酸90%以上分布于細胞核，其余分布于核外如線粒體、葉綠體、質粒等。核糖核酸分布于細胞核、胞液。 2、什么是遺傳物質，為什么說DNA是主要的遺傳物質？ 遺傳物質即親代與子代之間傳遞遺傳信息的物質。只有極少數病毒的遺傳物質是RNA，絕  大多數病毒及其他生物的遺傳物質均是DNA。所以DNA是主要的遺傳物質。 3、參與蛋白質合成的三類RNA分別起什么作用？ rRNA是裝配者病起催化作用將DNA的遺傳信息傳遞到蛋白質合成基地核糖核蛋白體。mRNA是信使，攜帶DNA的遺傳信息并起蛋白質合成模板作用。tRNA是轉換器，攜帶氨基酸并起解譯作用。 4、如何看待RNA的多樣性，它的核心作用是什么？ 答：RNA的功能主要有控制蛋白質的合成; 作用于RNA轉錄后的加工與修飾; 基因表達和細胞功能的調節(jié); 生物催化與其他細胞持家功能; 遺傳信息的加工與進化。其核心作用是既可以作為信息分子又可以作為功能分子發(fā)揮作用。 5、分析RNA、DNA和蛋白質三者之間的關系 基因是有遺傳效應的DNA片段，基因在染色體上呈直線排列，