生物化學(xué)習(xí)題及答案-酶

1、精選優(yōu)質(zhì)文檔-傾情為你奉上酶 （一）名詞解釋1米氏常數(shù)（Km值）2底物專一性（substrate specificity）3輔基（prosthetic group）4單體酶（monomeric enzyme）5寡聚酶（oligomeric enzyme）6多酶體系（multienzyme system）7激活劑（activator）8抑制劑（inhibitor inhibiton）9變構(gòu)酶（allosteric enzyme）10同工酶（isozyme）11誘導(dǎo)酶（induced enzyme）12酶原（zymogen）13酶的比活力（enzymatic compare energy

2、）14活性中心（active center） （二）英文縮寫符號(hào)1NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide） 2FAD（flavin adenine dinucleotide）3THFA（tetrahydrofolic acid）4NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5FMN（flavin mononucleotide）6CoA（coenzyme A）7ACP（acyl carrier protein） 8BCCP（biotin carboxyl carrier protein）9PL

3、P（pyridoxal phosphate） （三）填空題1酶是 產(chǎn)生的，具有催化活性的 。2酶具有 、 、 和 等催化特點(diǎn)。3影響酶促反應(yīng)速度的因素有 、 、 、 、 和 。4胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有 、 、和 基，三者構(gòu)成一個(gè)氫鍵體系，使其中的 上的 成為強(qiáng)烈的親核基團(tuán)，此系統(tǒng)稱為 系統(tǒng)或 。5與酶催化的高效率有關(guān)的因素有 、 、 、 、 等。6丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脫氫酶的 抑制劑。7變構(gòu)酶的特點(diǎn)是：（1） ，（2） ，它不符合一般的 ，當(dāng)以V對(duì)S作圖時(shí)，它表現(xiàn)出 型曲線，而非 曲線。它是 酶。8轉(zhuǎn)氨酶的輔因子為 即維生素 。其有三種形式，分別為 、 、 ，其中 在氨基

4、酸代謝中非常重要，是 、 和 的輔酶。9葉酸以其 起輔酶的作用，它有 和 兩種還原形式，后者的功能作為 載體。10一條多肽鏈Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg經(jīng)胰蛋白酶水解可得到 個(gè)多肽。11全酶由 和 組成，在催化反應(yīng)時(shí)，二者所起的作用不同，其中 決定酶的專一性和高效率， 起傳遞電子、原子或化學(xué)基團(tuán)的作用。12輔助因子包括 、 和 等。其中 與酶蛋白結(jié)合緊密，需要 除去， 與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用 除去。13TRCech和S.Alman因各自發(fā)現(xiàn)了 而共同獲得1989年的諾貝爾獎(jiǎng)（化學(xué)獎(jiǎng)）。14根據(jù)國(guó)際系統(tǒng)分類法，所有的酶按所催化的

5、化學(xué)反應(yīng)的性質(zhì)可分為六類 、 、 、 、 、 和 。15根據(jù)國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)的規(guī)定，每一種酶都有一個(gè)唯一的編號(hào)。醇脫氫酶的編號(hào)是EC1.1.1.1，EC代表 ，4個(gè)數(shù)字分別代表 、 、 和 。16根據(jù)酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為 、 、 和 。 17酶的活性中心包括 和 兩個(gè)功能部位，其中 直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性， 是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定催化反應(yīng)的性質(zhì)。18酶活力是指 ，一般用 表示。19通常討論酶促反應(yīng)的反應(yīng)速度時(shí)，指的是反應(yīng)的 速度，即 時(shí)測(cè)得的反應(yīng)速度。20解釋別構(gòu)酶作用機(jī)理的假說有 模型和 模型兩種。21固定化酶的優(yōu)點(diǎn)包括 ， ， 等。22pH值影響酶活力的原因可能

6、有以下幾方面：影響 ，影響 ，影響 。23溫度對(duì)酶活力影響有以下兩方面：一方面 ，另一方面 。24脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有 專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油-1-磷酸一種底物，因此它具有 專一性。25酶促動(dòng)力學(xué)的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法），得到的直線在橫軸的截距為 ，縱軸上的截距為 。26磺胺類藥物可以抑制 酶，從而抑制細(xì)菌生長(zhǎng)繁殖。27判斷一個(gè)純化酶的方法優(yōu)劣的主要依據(jù)是酶的 和 。28維生素是維持生物體正常生長(zhǎng)所必需的一類_有機(jī)物質(zhì)。主要作用是作為_的組分參與體內(nèi)代謝。29根據(jù)維生素的_性質(zhì)，可將維生素分為兩類，即_和_。3

7、0維生素B1由_環(huán)與_環(huán)通過_相連，主要功能是以_形式，作為_和_的輔酶，轉(zhuǎn)移二碳單位。31維生素B2的化學(xué)結(jié)構(gòu)可以分為二部分，即_和_，其中_原子上可以加氫，因此有氧化型和還原型之分。32維生素B3由_與_通過_相連而成，可以與_，_和_共同組成輔酶_，作為各種_反應(yīng)的輔酶，傳遞_。33維生素B5是_衍生物，有_，_兩種形式，其輔酶形式是_與_，作為_酶的輔酶，起遞_作用。34生物素可看作由_，_，_三部分組成，是_的輔酶，在_的固定中起重要的作用。35維生素B12是唯一含_的維生素，由_，_和氨基丙酸三部分組成，有多種輔酶形式。其中_是變位酶的輔酶，_是轉(zhuǎn)甲基酶的輔酶。36維生素C是_的輔

8、酶，另外還具有_作用等。 （四）選擇題1酶的活性中心是指：A酶分子上含有必需基團(tuán)的肽段 B酶分子與底物結(jié)合的部位C酶分子與輔酶結(jié)合的部位 D酶分子發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵性結(jié)構(gòu)區(qū)E酶分子有絲氨酸殘基、二硫鍵存在的區(qū)域2酶催化作用對(duì)能量的影響在于：A增加產(chǎn)物能量水平 B降低活化能 C降低反應(yīng)物能量水平D降低反應(yīng)的自由能 E增加活化能3競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑作用特點(diǎn)是：A與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)激活劑 B與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心 C與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)酶的輔基 D與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)酶的必需基團(tuán)； E與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)酶的變構(gòu)劑4競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑抑制程度與下列那種因素?zé)o關(guān)：A作用時(shí)間 B抑制劑濃度 C底物濃度D酶與抑制劑的親和

9、力的大小 E酶與底物的親和力的大小5哪一種情況可用增加S的方法減輕抑制程度：A不可逆抑制作用 B競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 C非競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用D反競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 E無法確定6酶的競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑可以使：AVmax減小，Km減小 BVmax增加，Km增加 CVmax不變，Km增加 DVmax不變，Km減小 EVmax減小，Km增加7下列常見抑制劑中，除哪個(gè)外都是不可逆抑制劑：A 有機(jī)磷化合物 B 有機(jī)汞化合物 C 有機(jī)砷化合物 D 氰化物 E 磺胺類藥物8酶的活化和去活化循環(huán)中，酶的磷酸化和去磷酸化位點(diǎn)通常在酶的哪一種氨基酸殘基上：A天冬氨酸 脯氨酸 賴氨酸 D絲氨酸 甘氨酸9在生理?xiàng)l件下，下列

10、哪種基團(tuán)既可以作為H+的受體，也可以作為H+的供體：AHis的咪唑基 BLys的氨基 CArg的胍基DCys的巰基 ETrp的吲哚基10對(duì)于下列哪種抑制作用，抑制程度為50%時(shí)，I=Ki ：A不可逆抑制作用 B競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 C非競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 D反競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 E無法確定11下列輔酶中的哪個(gè)不是來自于維生素：ACoA BCoQ CPLP DFH2EFMN12下列敘述中哪一種是正確的：A所有的輔酶都包含維生素組分 B所有的維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分C所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分D只有B族維生素可以作為輔酶或輔酶的組分13多食糖類需補(bǔ)充：A維生素B1 B維生素B

11、2 C維生素B5 D維生素B6 E維生素B714多食肉類，需補(bǔ)充：A維生素B1 B維生素B2 C維生素B5 D維生素B6 E維生素B715以玉米為主食，容易導(dǎo)致下列哪種維生素的缺乏：A維生素B1 B維生素B2 C維生素B5 D維生素B6 E維生素B716下列化合物中除哪個(gè)外，常作為能量合劑使用：ACoA BATP C胰島素 D生物素17下列化合物中哪個(gè)不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)：A葉酸 B泛酸 C煙酸 D生物素 E核黃素18下列化合物中哪個(gè)不含腺苷酸組分：ACoA BFMN CFAD DNAD+ ENADP+19需要維生素B6作為輔酶的氨基酸反應(yīng)有：A成鹽、成酯和轉(zhuǎn)氨 B成酰氯反應(yīng) C烷基化反應(yīng) D成酯、轉(zhuǎn)

12、氨和脫羧 E轉(zhuǎn)氨、脫羧和消旋 （五）是非判斷題（ ）1酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度無關(guān)。 （ ）2當(dāng)?shù)孜锾幱陲柡退綍r(shí)，酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比。 （ ）3某些酶的Km由于代謝產(chǎn)物存在而發(fā)生改變，而這些代謝產(chǎn)物在結(jié)構(gòu)上與底物無關(guān)。（ ）4某些調(diào)節(jié)酶的V-S的S形曲線表明，酶與少量底物的結(jié)合增加了酶對(duì)后續(xù)底物分子的親和力。（ ）5測(cè)定酶活力時(shí)，底物濃度不必大于酶濃度。（ ）6測(cè)定酶活力時(shí)，一般測(cè)定產(chǎn)物生成量比測(cè)定底物消耗量更為準(zhǔn)確。（ ）7在非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在下，加入足量的底物，酶促的反應(yīng)能夠達(dá)到正常Vmax。（ ）8碘乙酸因可與活性中心-SH以共價(jià)鍵結(jié)合而抑制巰基酶，而使糖酵解途徑

13、受阻。（ ）9誘導(dǎo)酶是指當(dāng)細(xì)胞加入特定誘導(dǎo)物后，誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶，這種誘導(dǎo)物往往是該酶的產(chǎn)物。（ ）10酶可以促成化學(xué)反應(yīng)向正反應(yīng)方向轉(zhuǎn)移。（ ）11對(duì)于可逆反應(yīng)而言，酶既可以改變正反應(yīng)速度，也可以改變逆反應(yīng)速度。（ ）12酶只能改變化學(xué)反應(yīng)的活化能而不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡常數(shù)。（ ）13酶活力的測(cè)定實(shí)際上就是酶的定量測(cè)定。（ ）14從鼠腦分離的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=6×10-6mol/L）或果糖（Km=2×10-3mol/L），則己糖激酶對(duì)果糖的親和力更高。（ ）15Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)（ ）16Km是酶的特征常數(shù)，在任何條件下，Km是

14、常數(shù)。（ ）17Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶的底物無關(guān)。（ ）18一種酶有幾種底物就有幾種Km值。（ ）19當(dāng)S>>Km時(shí)， V趨向于Vmax，此時(shí)只有通過增加E來增加V。（ ）20酶的最適pH值是一個(gè)常數(shù)，每一種酶只有一個(gè)確定的最適pH值。（ ）21酶的最適溫度與酶的作用時(shí)間有關(guān)，作用時(shí)間長(zhǎng)，則最適溫度高，作用時(shí)間短，則最適溫度低。（ ）22金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。（ ）23增加不可逆抑制劑的濃度，可以實(shí)現(xiàn)酶活性的完全抑制。（ ）24競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑一定與酶的底物結(jié)合在酶的同一部位。（ ）25由1g粗酶制劑經(jīng)純化后得到10mg電泳

15、純的酶制劑，那么酶的比活較原來提高了100倍。（ ）26酶反應(yīng)的最適pH值只取決于酶蛋白本身的結(jié)構(gòu)。（ ）27所有B族維生素都是雜環(huán)化合物。（ ）28B族維生素都可以作為輔酶的組分參與代謝。（ ）29脂溶性維生素都不能作為輔酶參與代謝。（ ）30除了動(dòng)物外，其他生物包括植物、微生物的生長(zhǎng)也有需要維生素的現(xiàn)象。（ ）31植物的某些器官可以自行合成某些維生素，并供給植物整體生長(zhǎng)所需。（ ）32維生素E不容易被氧化，因此可做抗氧化劑。 （六）問答題及計(jì)算題1怎樣證明酶是蛋白質(zhì)？2簡(jiǎn)述酶作為生物催化劑與一般化學(xué)催化劑的共性及其個(gè)性？3簡(jiǎn)述Cech及Altman是如何發(fā)現(xiàn)具有催化活性的RNA的

16、？4試指出下列每種酶具有哪種類型的專一性？（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；（2）-D-葡萄糖苷酶（只作用于-D-葡萄糖形成的各種糖甘，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）；（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反應(yīng)）；（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；（5）反丁烯二酸水合酶只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于順丁烯二酸（馬來酸）；（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。5稱取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液測(cè)得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液測(cè)酶活力，結(jié)果每小時(shí)可以水解

17、酪蛋白產(chǎn)生1500g酪氨酸，假定1個(gè)酶活力單位定義為每分鐘產(chǎn)生1g酪氨酸的酶量，請(qǐng)計(jì)算：（1）酶溶液的蛋白濃度及比活。（2）每克純酶制劑的總蛋白含量及總活力。6Vmax與米氏常數(shù)可以通過作圖法求得，試比較VS圖，雙倒數(shù)圖，VV/S作圖，S/VS作圖及直接線性作圖法求Vmax和Km的優(yōu)缺點(diǎn)？7（1）為什么某些腸道寄生蟲如蛔蟲在體內(nèi)不會(huì)被消化道內(nèi)的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？ （2）為什么蠶豆必須煮熟后食用，否則容易引起不適？8使用下表數(shù)據(jù)，作圖判斷抑制劑類型（競(jìng)爭(zhēng)性還是非競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑）？S mmol/L 2.0 3.0 4.0 10.0 15.0每小時(shí)形成產(chǎn)物的量（mol） 13.9 17.9

18、21.3 31.3 37.0（沒有抑制劑） 每小時(shí)形成產(chǎn)物的量（mol） 8.8 12.1 14.9 25.7 31.3（有抑制劑）  9甘油醛-3-磷酸脫氫酶（Mr 150 000）的活性位點(diǎn)有一個(gè)Cys殘基，假定為使5mL的1.2mg/mL的酶溶液完全失活，需要3.0×10 -2mg碘乙酰胺（Mr 185），計(jì)算酶的催化亞基的數(shù)目？10對(duì)活細(xì)胞的實(shí)驗(yàn)測(cè)定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近，請(qǐng)解釋其生理意義？為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢？11有時(shí)別構(gòu)酶的活性可以被低濃度的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑激活，請(qǐng)解釋？12（1）對(duì)于一個(gè)遵循米氏動(dòng)力學(xué)的酶而言，當(dāng)S

19、=Km時(shí)，若V=35mol/min，Vmax是多少mol/min？ （2）當(dāng)S=2×10 -5mo/L，V=40mol/min，這個(gè)酶的Km是多少？ （3）若I表示競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，KI=4×10-5mol/L，當(dāng)S=3×10-2mol/L和I=3×10-5mol/L時(shí)，V是多少？ （4）若I是非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，在KI、S和I條件與（3）中相同時(shí)，V是多少？（2）計(jì)算S=1.0×10-6mol/L和S=1.0×10-1mol/L時(shí)的v？（3）計(jì)算S=2.0×10-3mol/L或S=2.0×10-6mol/L時(shí)最初5min

20、內(nèi)的產(chǎn)物總量？（4）假如每一個(gè)反應(yīng)體系中酶濃度增加到4倍時(shí)，Km，Vmax是多少？13在很多酶的活性中心均有His殘基參與，請(qǐng)解釋？22將下列化學(xué)名稱與B族維生素及其輔酶形式相匹配？（A）泛酸；（B）煙酸；（C）葉酸；（D）硫胺素；（E）核黃素；（F）吡哆素；（G）生物素。（1）B1 ；（2）B2 ；（3）B3 ；（4）B5 ；（5）B6 ； （6）B7 ；（7）B11； （8）B12。()FMN；()FAD；()NAD+；()NADP+；()CoA；()PLP；()PMP；()FH2，F(xiàn)H4；()TPP。 參考答案 （一）名詞解釋1米氏常數(shù)（Km值）：用m值表示，是酶的一

21、個(gè)重要參數(shù)。m值是酶反應(yīng)速度（V）達(dá)到最大反應(yīng)速度（Vmax）一半時(shí)底物的濃度（單位M或mM）。米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，不受底物濃度和酶濃度的影響。2底物專一性：酶的專一性是指酶對(duì)底物及其催化反應(yīng)的嚴(yán)格選擇性。通常酶只能催化一種化學(xué)反應(yīng)或一類相似的反應(yīng)，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對(duì)專一性、相對(duì)專一性、立體專一性。3輔基：酶的輔因子或結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白部分，與酶或蛋白質(zhì)結(jié)合得非常緊密，用透析法不能除去。4單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為13,00035,000。5寡聚酶：有幾個(gè)或多個(gè)亞基組成的酶稱為寡聚酶。

22、寡聚酶中的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價(jià)鍵結(jié)合，容易為酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的分子量從35 000到幾百萬。6多酶體系：由幾個(gè)酶彼此嵌合形成的復(fù)合體稱為多酶體系。多酶復(fù)合體有利于細(xì)胞中一系列反應(yīng)的連續(xù)進(jìn)行，以提高酶的催化效率，同時(shí)便于機(jī)體對(duì)酶的調(diào)控。多酶復(fù)合體的分子量都在幾百萬以上。7激活劑：凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱激活劑，其中大部分是離子或簡(jiǎn)單的有機(jī)化合物。8抑制劑：能使酶的必需基團(tuán)或酶活性部位中的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質(zhì)。9變構(gòu)酶：或稱別構(gòu)酶，是代謝過程中的關(guān)鍵酶，它的催化活性受其三維結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象變化的調(diào)

23、節(jié)。10同工酶：是指有機(jī)體內(nèi)能夠催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成卻有所不同的一組酶。11誘導(dǎo)酶：是指當(dāng)細(xì)胞中加入特定誘導(dǎo)物后誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶，它的含量在誘導(dǎo)物存在下顯著增高，這種誘導(dǎo)物往往是該酶底物的類似物或底物本身。12酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質(zhì)水解作用后，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘拿浮?3酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質(zhì)所具有的活力單位數(shù)，可以用下式表示：  比活力=活力單位數(shù)蛋白質(zhì)量（mg）  14活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)的部位，稱為酶的活性中心。 （二）英文縮寫符號(hào)1NAD+ （nicotinamide

24、adenine dinucleotide）：煙酰胺腺嘌呤二核苷酸；輔酶。2FAD（flavin adenine dinucleotide）：黃素腺嘌呤二核苷酸。3THFA（tetrahydrofolic acid）：四氫葉酸。4NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）：煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸；輔酶。5FMN（flavin mononucleotide）：黃素單核苷酸。6CoA（coenzyme A）：輔酶A。7ACP（acyl carrier protein）：?；d體蛋白。8BCCP（biotin carboxyl carrier

25、 protein）：生物素羧基載體蛋白。9PLP（pyridoxal phosphate）：磷酸吡哆醛。 （三）填空題1活細(xì)胞；蛋白質(zhì) 2高效性；專一性；作用條件溫和；受調(diào)控 3E；S；pH；T（溫度）；I（抑制劑）；A（激活劑）4Ser195；His57；Asp102；Ser195；氧原子；電荷轉(zhuǎn)接；電荷中繼網(wǎng)5鄰近效應(yīng)；定向效應(yīng)；誘導(dǎo)應(yīng)變；共價(jià)催化；活性中心酸堿催化6競(jìng)爭(zhēng)性7由多個(gè)亞基組成；除活性中心外還有變構(gòu)中心；米氏方程；S；雙；寡聚酶8磷酸吡哆醛；VB6；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；轉(zhuǎn)氨酶；脫羧酶；消旋酶9還原性產(chǎn)物；DHFA；THFA；一碳單位10三1

26、1酶蛋白；輔助因子；酶蛋白；輔助因子12輔酶；輔基；金屬離子；輔基；化學(xué)方法處理；輔酶；透析法13核酶（具有催化能力的RNA）14氧化還原酶類；轉(zhuǎn)移酶類；水解酶類；裂合酶類；異構(gòu)酶類；合成酶類15酶學(xué)委員會(huì)；氧化還原酶類；作用-CHOH基團(tuán)的亞類；受體NAD+或NADP+的亞亞類；序號(hào)為116絕對(duì)專一性；相對(duì)專一性；立體專一性17結(jié)合部位；催化部位；結(jié)合部位；催化部位18酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力；一定條件下，酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)速度19初；底物消耗量<5%20齊變；序變21穩(wěn)定性好；可反復(fù)使用；易于與反應(yīng)液分離22底物分子的解離狀態(tài)；酶分子的解離狀態(tài)；中間復(fù)合物的解離狀態(tài)23溫度升高，可

27、使反應(yīng)速度加快；溫度太高，會(huì)使酶蛋白變性而失活24絕對(duì)；立體25-1/Km；1/Vmax26二氫葉酸合成酶27比活力；總活力28微量；輔酶29溶解；水溶性維生素；脂溶性維生素30嘧啶；噻唑；亞甲基；TPP；脫羧酶；轉(zhuǎn)酮酶31二甲基異咯嗪基；核糖醇基；1，10位氮32丁酸衍生物；-丙氨酸；酰胺鍵；巰基乙胺；焦磷酸；3-AMP；CoA；?；货；?3吡啶；煙酸；煙酰胺；NAD+；NADP+；脫氫；氫34尿素；噻吩；戊酸側(cè)鏈；羧化酶；CO235金屬元素；咕啉環(huán)；核苷酸；5-脫氧腺苷鈷胺素；甲基鈷胺素36羥化；解毒 （四）選擇題1D：酶活性中心有一個(gè)結(jié)合部位和一個(gè)催化部位，分別決定專一性和催

28、化效率，是酶分子發(fā)揮作用的一個(gè)關(guān)鍵性小區(qū)域。2B：酶是生物催化劑，在反應(yīng)前后沒有發(fā)生變化，酶之所以能使反應(yīng)快速進(jìn)行，就是它降低了反應(yīng)的活化能。3B：酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與酶作用的底物的結(jié)構(gòu)基本相似，所以它與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，從而抑制酶的活性，阻止酶與底物反應(yīng)。4A：競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑抑制程度與底物濃度、抑制劑濃度、酶與抑制劑的親和力、酶與底物的親和力有關(guān)，與作用時(shí)間無關(guān)。 5B：競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用可用增加S的方法減輕抑制程度。6C：酶的競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑可以使Vmax不變，Km增加。7E：磺胺類藥物是競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑。8D：蛋白激酶可以使ATP分子上的-磷酸轉(zhuǎn)移到一種蛋白質(zhì)的絲氨酸殘基的羥基上，在

29、磷酸基的轉(zhuǎn)移過程中，常伴有酶蛋白活性的變化，例如肝糖原合成酶的磷酸化與脫磷酸化兩種形式對(duì)糖原合成的調(diào)控是必需的。9A：His咪唑基的pK值在6.07.0之間，在生理?xiàng)l件下一半解離，一半未解離，解離的部分可以作為H+的受體，未解離的部分可以作為H+的供體。10C：對(duì)于非競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用，抑制程度為50%時(shí)，I=Ki。11B：CoQ不屬于維生素，CoA是維生素B3的衍生物，PLP是維生素B6的衍生物，F(xiàn)H2是維生素B11的衍生物，F(xiàn)MN是維生素B2的衍生物。12C：很多輔酶不包含維生素組分，如CoQ等；有些維生素不可以作為輔酶或輔酶的組分，如維生素E等；所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分

30、，但并不是只有B族維生素可以作為輔酶或輔酶的組分，如維生素K也可以作為-羧化酶的輔酶。13A：維生素B1以輔酶TPP的形式參與代謝，TPP是丙酮酸脫氫酶系、-酮戊二酸脫氫酶系、轉(zhuǎn)酮酶等的輔酶，因此與糖代謝關(guān)系密切。多食糖類食物消耗的維生素B1增加，需要補(bǔ)充。14D：維生素B6以輔酶PLP，PMP的形式參與氨基酸代謝，是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶、脫羧酶和消旋酶的輔酶，因此多食用蛋白質(zhì)類食物消耗的維生素B6增加，需要補(bǔ)充。15C：玉米中缺少合成維生素B5的前體色氨酸，因此以玉米為主食，容易導(dǎo)致維生素B5的缺乏。16D：CoA、ATP和胰島素常作為能量合劑使用。17B：泛酸是B族維生素中唯一不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)的化合物

31、。18B：FMN是黃素單核苷酸，不含腺苷酸組分。19E：VB6以輔酶PLP，PMP的形式參與氨基酸代謝，是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶、脫羧酶和消旋酶的輔酶。 （五）是非判斷題1錯(cuò)：酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度是有關(guān)的，當(dāng)其它反應(yīng)條件滿足時(shí)，酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度成正比。2對(duì)：當(dāng)?shù)孜镒銐驎r(shí)，酶濃度增加，酶促反應(yīng)速度也加快，成正比。3對(duì)：Km是酶的特征性常數(shù)，反應(yīng)的代謝產(chǎn)物可能影響酶性質(zhì)的改變從而影響Km的變化，而這些代謝產(chǎn)物在結(jié)構(gòu)上并不與底物一致。4對(duì)：調(diào)節(jié)酶大多數(shù)為變構(gòu)酶，變構(gòu)酶是利用構(gòu)象的改變來調(diào)節(jié)其催化活性的酶，是一個(gè)關(guān)鍵酶，催化限速步驟，當(dāng)少量底物與酶結(jié)合后，使酶的構(gòu)象發(fā)生改變從而能結(jié)合更

32、多的底物分子。5錯(cuò)：底物應(yīng)該過量才能更準(zhǔn)確的測(cè)定酶的活力。6對(duì)：產(chǎn)物生成量比底物消耗量更易測(cè)得且準(zhǔn)確。7錯(cuò)：非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑只和酶與底物反應(yīng)的中間產(chǎn)物結(jié)合，酶促反應(yīng)的Vmax是減小的，不能通過增加底物來達(dá)到正常的Vmax。而競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑可以通過增加底物的濃度來達(dá)到Vmax。8對(duì)：碘乙酸是糖酵解過程中的一個(gè)抑制劑，與半胱氨酸或蛋氨酸的-SH結(jié)合，使糖酵解途徑受阻。9錯(cuò)：誘導(dǎo)物一般為酶的作用底物，可誘導(dǎo)細(xì)胞產(chǎn)生特定的誘導(dǎo)酶。10錯(cuò)：對(duì)于可逆反應(yīng)而言，酶既可以改變正反應(yīng)速度，也可以改變逆反應(yīng)速度，但不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)。11對(duì)。12對(duì)：酶通過降低化學(xué)反應(yīng)的活化能加快化學(xué)的反應(yīng)速度，但不改變化學(xué)反應(yīng)的

33、平衡常數(shù)。13對(duì)：檢查酶的含量及存在，不能直接用重量或體積來表示，常用它催化某一特定反應(yīng)的能力來表示，即用酶的活力來表示，因此酶活力的測(cè)定實(shí)際上就是酶的定量測(cè)定。14錯(cuò)：Km值可以近似地反應(yīng)酶與底物親和力，Km越低，親和力越高，因此已糖激酶對(duì)葡萄糖的親和力更高。15對(duì)：Km是酶的特征常數(shù)之一，一般只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)。不同的酶，Km值不同。 16錯(cuò)：Km作為酶的特征常數(shù)，只是對(duì)一定的底物、一定的pH值、一定的溫度條件而言。17錯(cuò)：見上題，同一種酶有幾種底物就有幾種Km值，其中Km值最小的底物一般稱為酶的最適底物。18對(duì)。19對(duì)：當(dāng)S>>Km時(shí)，V趨向于Vmax，因此v=K

34、3E，所以可以通過增加E來增加V。20錯(cuò)：酶的最適pH值有時(shí)因底物種類、濃度及緩沖液成分不同而不同，并不是一個(gè)常數(shù)。21錯(cuò)：酶最適溫度與酶的作用時(shí)間有關(guān)，作用時(shí)間越長(zhǎng)，則最適溫度低，作用時(shí)間短，則最適溫度高。22對(duì)：金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，如Mg2+作為激酶等的激活劑可以被Mn2+取代；有的可以相互拮抗，如Na+抑制K+ 的激活作用。23對(duì)：不可逆抑制劑通常以比較牢固的共價(jià)鍵與酶結(jié)合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而恢復(fù)酶的活性，因此增加不可逆抑制劑的濃度，可以實(shí)現(xiàn)酶活性的完全抑制。24錯(cuò)：競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑可以與酶的底物結(jié)合在酶的同一部位，也可以與酶的底物結(jié)

35、合在酶的不同部位，由于空間位阻或構(gòu)象改變的原因而不能同時(shí)結(jié)合。25錯(cuò)：因?yàn)椴恢兰兓昂蟮谋然罘謩e是多少，因此無法計(jì)算比活的提高倍數(shù)。36錯(cuò)：酶反應(yīng)的最適pH值不僅取決于酶蛋白本身的結(jié)構(gòu)，還與底物種類、濃度及緩沖液成分有關(guān)。27錯(cuò)：B族維生素中維生素B3不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)，其余都是雜環(huán)化合物。28對(duì)：所有B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分參與代謝。29錯(cuò)：維生素K可以作為-羥化酶的輔酶，促進(jìn)凝血。30對(duì)：如酵母的生長(zhǎng)需要維生素B6等，植物的生長(zhǎng)也有需要維生素的現(xiàn)象。31對(duì)：如豌豆子葉可以合成維生素C，供整體使用；去除子葉后，則豌豆子葉生長(zhǎng)不良。32錯(cuò)：維生素E極易被氧化，因此可做抗氧化劑。

36、0;（六）問答題及計(jì)算題（解題要點(diǎn)）1答：（1）酶能被酸、堿及蛋白酶水解，水解的最終產(chǎn)物都是氨基酸，證明酶是由氨基酸組成的。（2）酶具有蛋白質(zhì)所具有的顏色反應(yīng)，如雙縮脲反應(yīng)、茚三酮反應(yīng)、米倫反應(yīng)、乙醛酸反應(yīng)。（3）一切能使蛋白質(zhì)變性的因素，如熱、酸堿、紫外線等，同樣可以使酶變性失活。（4）酶同樣具有蛋白質(zhì)所具有的大分子性質(zhì)，如不能通過半透膜、可以電泳等。（5）酶同其他蛋白質(zhì)一樣是兩性電解質(zhì)，并有一定的等電點(diǎn)?？傊?，酶是由氨基酸組成的，與其他已知的蛋白質(zhì)有著相同的理化性質(zhì)，所以酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。2答：（1）共性：用量少而催化效率高；僅能改變化學(xué)反應(yīng)的速度，不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)，酶本身在化學(xué)

37、反應(yīng)前后也不改變；可降低化學(xué)反應(yīng)的活化能。 （2）個(gè)性：酶作為生物催化劑的特點(diǎn)是催化效率更高，具有高度的專一性，容易失活，活力受條件的調(diào)節(jié)控制，活力與輔助因子有關(guān)。3（1）1982年，美國(guó)的T.Cech發(fā)現(xiàn)原生動(dòng)物四膜蟲的26S rRNA前體能夠在完全沒有蛋白質(zhì)的情況下，自我加工、拼接，得到成熟的rRNA。 （2）1983年，S.Atman和Pace實(shí)驗(yàn)室研究RNase P時(shí)發(fā)現(xiàn)，將RNase P的蛋白質(zhì)與RNA分離，分別測(cè)定，發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)部分沒有催化活性，而RNA部分具有與全酶相同的催化活性。 （3）1986年，T.Cech發(fā)現(xiàn)在一定條件下，L19 RNA可以催化Poly C的切割與連接。4答：（1）絕對(duì)專一性；（2）相對(duì)專一性（族專一性）；（3）相對(duì)專一性（鍵專一性）；（4）立體專一性（旋光異構(gòu)專一性）；（5）立體專一性（順反異構(gòu)專一性）；（6）立體專一性（識(shí)別從化學(xué)角度看完全對(duì)稱的兩個(gè)基團(tuán)）。5答：（1）蛋白濃度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL； （2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg； （3）總蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg； （4）總活力=625mg×400U/mg=2.5