《酶作用的結構基礎》最新ppt

1、酶作用的結構基礎第一節(jié)：酶活性中心結構：一、酶活性中心概念：二、酶活性中心組成：結合中心：結合基團微環(huán)境催化中心：催化基團微環(huán)境三、酶活性中心的測定：化學修飾法：反應動力學法：光譜法：專一性抑制劑研究法：差示標記法：親和標記法： X光衍射分析法：第二節(jié)：酶和底物結合機理：一、鎖鑰學說：二、三點附著理論：三、誘導契合學說： Induced-fit hypothesis第三節(jié)、酶催化反應機理：一、催化劑降低反應活化能的方式：1. 中間態(tài)穩(wěn)定化作用2. 過渡態(tài)去穩(wěn)定化作用：1. 中間態(tài)穩(wěn)定化作用2. 過渡態(tài)去穩(wěn)定化作用：二、酶作用機理：1.鄰近效應和定向效應：2.底物形變：3.酸堿催化作用：4.親和

2、親電催化：5.微環(huán)境的效應一、鄰近效應Proximity 、 定向效應Orientation底物分子A、B 結合在酶活性中心，失去活動自由能，A、B反應 進入過渡態(tài)所需的能量大大降低。aba: 反應物的反應基團和催化基團不靠近，也 不彼此定向b: 兩個基團雖靠近, 但不定向,還不利反應 c: 兩個基團即靠近又定向,有利于反應c化學反應分子軌道理論: 對稱性匹配最高占據(jù)電子軌道 HOMO最低非占據(jù)電子軌道 LUMO能量相當、重疊最大、對稱性允許酶催化反應：酶分子的參與，導致底物敏感鍵基團電子云密度增加或減少，改變敏感鍵電子組態(tài)，使敏感鍵產(chǎn)生電子張力，發(fā)生形變。酶分子構象也發(fā)生變化，形成酶底物復合

3、物。適合于誘導契合學說。二、底物形變(Distortion) 產(chǎn)生張力(Strain)底物發(fā)生形變底物分子和酶分子都發(fā)生變化三、酸堿催化和質(zhì)子轉(zhuǎn)移通路酸堿催化：Acid-Base catalysis狹義的酸堿催化劑(Specific acid-base catalyst): H+、OH-廣義的酸堿催化劑(General acid-base catalyst): 質(zhì)子供體和質(zhì)子受體的催化，電子受體和電子供體的催化。 Lewis 酸 和 Lewis堿的催化咪唑基：氨基： -NH3+ -NH2 + H+羧基： -COOH -COO- + H+巰基： -SH -S- + H+羥基： -OH -O- + H+酚基： -C6H4-OH -C6H4-O- + H+羧基咪唑基磷酸之間質(zhì)子轉(zhuǎn)移通道：四、共價催化:Cavalent catalysis親核反應：Nucleophilic reaction親電反應：Electrophilic reaction酶的親核催化作用：絲氨酸酶：與底物?；纬甚；笌€基酶：巰基與底物形成硫酯鍵組氨酸類酶：咪唑基被磷酸化賴氨酸類酶:氨基與底物的羰基形成西佛堿中間物酶的親電催化作用：五、酶活性中心微環(huán)境的影響酶活性中心的特殊環(huán)境，低介電常數(shù)的介質(zhì)有利于電荷之間相互作用。有利于酶底