蛋白質(zhì)化學綜合習題

1、生物化學習題蛋白質(zhì)化學一、選擇題1、在寡聚蛋白質(zhì)中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位間的空間結(jié)構(gòu)稱之謂( )A、三級結(jié)構(gòu) B、締合現(xiàn)象 C、四級結(jié)構(gòu) D、變構(gòu)現(xiàn)象2、形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，非常重要的一點是肽鍵中的四個原子以及和它相鄰的兩個-碳原子處于( )A、不斷繞動狀態(tài) B、可以相對自由旋轉(zhuǎn) C、同一平面 D、隨不同外界環(huán)境而變化的狀態(tài)3、甘氨酸的解離常數(shù)是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等電點（pI）是( )A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.774、肽鏈中的肽鍵大都是：( ) A、順式結(jié)構(gòu) B、順式和反式共存 C、反式結(jié)構(gòu)5、維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的

2、主要因素是：( )A、靜電作用力 B、氫鍵 C、疏水鍵 D、范德華作用力6、蛋白質(zhì)變性是由于（ ） A、一級結(jié)構(gòu)改變 B、空間構(gòu)象破壞 C、輔基脫落 D、蛋白質(zhì)水解7. 氨基酸不具有的化學反應(yīng)的是（ ）A.雙縮脲反應(yīng) B.茚三酮反應(yīng) C.DNFB反應(yīng) D.PITC反應(yīng)8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋轉(zhuǎn)的氨基酸是（ ） A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、絲氨酸9、天然蛋白質(zhì)中含有的20種氨基酸的結(jié)構(gòu)（ ）A、全部是L型 B、全部是D型 C、部分是L型，部分是D型 D、除甘氨酸外都是L型10、谷氨酸的pK1(-COOH)為2.19，pK2(-N+H3)為9.67，pK3r(-COO

3、H)為4.25，其pI是（ ） A、4.25 B、3.22 C、6.96 D、5.9311、在生理pH情況下，下列氨基酸中哪個帶凈負電荷？（ ） A、Pro B、Lys C、His D、Glu12、天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是（ ） A、半胱氨酸 B、瓜氨酸 C、絲氨酸 D、蛋氨酸13、破壞螺旋結(jié)構(gòu)的氨基酸殘基之一是：（ ） A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸14、當?shù)鞍踪|(zhì)處于等電點時，可使蛋白質(zhì)分子的（ ） A、穩(wěn)定性增加 B、表面凈電荷不變 C、表面凈電荷增加 D、溶解度最小15、蛋白質(zhì)分子中-S-S-斷裂的方法是（ ）A、加尿素 B、透析法 C、加過甲酸 D、加重金屬鹽16、

4、區(qū)分極性氨基酸和非極性氨基酸是根據(jù) A.所含的羧基和氨基的極性 B.所含氨基和羧基的數(shù)目 C.所含R基團的大小 D.脂肪族氨基酸為極性氨基 E.所含的R基團為極性或非極性17、有一個肽，用胰蛋白酶水解得： Met-Glu-Leu-LysSer-Ala-ArgGly-Tyr三組片段，用BrCN處理得： Ser-Ala-Arg-MetGlu-Leu-Lys-Gly-Tyr兩組片段，按肽譜重疊法推導出該九肽的序列應(yīng)為：A.3+2+1 B.5+4 C.2+1+3 D.2+3+1 E.1+2+3二、是非題（在題后括號內(nèi)打或） 1、一氨基一羧基氨基酸的pI為中性，因為-COOH和-NH+3的解離度相等。（

5、 ） 2、構(gòu)型的改變必須有舊的共價健的破壞和新的共價鍵的形成，而構(gòu)象的改變則不發(fā)生此變化。（ ）3、生物體內(nèi)只有蛋白質(zhì)才含有氨基酸。（ ）4、所有的蛋白質(zhì)都具有一、二、三、四級結(jié)構(gòu)。（ ）5. 蛋白質(zhì)中所有氨基酸在紫外光區(qū)都有光吸收特性。（ ）6、.當某一酸性蛋白質(zhì)（pI7）溶解在pH9.0的緩沖溶液中，此蛋白質(zhì)所帶的凈電荷為負（ ）7、鐮刀型紅細胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病，其病因是由于正常血紅蛋白分子中的一個谷氨酸殘基被纈氨酸殘基所置換。（ ）8、鐮刀型紅細胞貧血病是一種先天性遺傳病，其病因是由于血紅蛋白的代謝發(fā)生障礙。（ ）9、在蛋白質(zhì)和多肽中，只有一種連接氨基酸殘基的共價鍵，即肽鍵

6、。（ ） 10、從熱力學上講蛋白質(zhì)分子最穩(wěn)定的構(gòu)象是自由能最低時的構(gòu)象。（ ）11、天然氨基酸都有一個不對稱-碳原子。（ ）12、變性后的蛋白質(zhì)其分子量也發(fā)生改變。（ ）13、蛋白質(zhì)在等電點時凈電荷為零，溶解度最小。（ ）三、問答題和計算題：1、試舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（包括一級結(jié)構(gòu)、高級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系）。2、參與維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的力有哪些？3、計算下列溶液的pH值：0.2 mol/L Gly 溶液與 0.1mol/L HCL溶液等體積混合的混合液。（Gly的PK1=2.34 PK2=9.60）4、試述蛋白質(zhì)多肽鏈的氨基酸排列順序測定的一般步驟。5. 有人純化了一個未知肽，其氨基酸

7、組成為：Asp1,Ser1,Gly1,Ala1,Met1,Phe1和Lys2,又做了一系列分析，結(jié)果如下：FDNB與之反應(yīng)再酸水解后得DNP-Ala胰凝乳蛋白酶消化后，從產(chǎn)物中分出一個純四肽，其組成為：Asp1,Gly1,Lys1,Met1,此四肽的FDNB反應(yīng)降解產(chǎn)物為DNP-Gly(不考慮胰凝乳蛋白酶對亮氨酸、蛋氨酸和組氨酸羧基端的水解)胰蛋白酶消化八肽后又可得到組成分別為Lys1,Ala1,Ser1及Lys1,Phe1,Gly1的兩個三肽及一個二肽。此二肽被CNBr處理后游離出自由天冬氨酸。請列出八肽全序列并簡示你推知的過程。6、一個七肽，其氨基酸組成是：Lys 、Pro、Arg、Phe

8、、Ala、Tyr、Ser ； 未經(jīng)糜蛋白酶處理，與FDNB反應(yīng)，不產(chǎn)生-DNP-氨基酸，經(jīng)糜蛋白酶處理后，斷裂成兩個肽段（Ala、Tyr、Ser 和Lys、Pro、Arg、Phe）,此兩肽分別與FDNB反應(yīng)，產(chǎn)生DNP- Ser和DNP- Lys；此七肽與胰蛋白酶反應(yīng)，生成兩個肽段（ Pro、Arg 和Lys、Phe、Ala、Tyr、Ser）或者可產(chǎn)生-DNP-Phe的七肽 。問此七肽的一級結(jié)構(gòu)？四、名詞解釋等電點（pI） 肽鍵和肽鏈 肽平面及二面角 一級結(jié)構(gòu) 二級結(jié)構(gòu) 波耳效應(yīng) 三級結(jié)構(gòu) 四級結(jié)構(gòu) 超二級結(jié)構(gòu) 結(jié)構(gòu)域 蛋白質(zhì)變性與復性五、填空題在紫外光區(qū)有光吸收特性的氨基酸是（ ）、（ ）、

9、（ ）。寫出下列物質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)式：丙酮酸（ ），草酰乙酸（ ）；寫出下列物質(zhì)的名稱Asn（ ）Glu（ ），Arg（ ）。3. 二十種氨基酸中，（ ）氨酸無立體異構(gòu)體；脯氨酸是（ ）氨基酸，與茚三酮反應(yīng)生成（ ）色物質(zhì),分子量最小的氨基酸（ ）。4. 典型的-螺旋，每圈螺旋包含（ ）個氨基酸殘基，螺距是（ ）nm。1用于測定蛋白質(zhì)多肽鏈N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1） N-末端測定法：常采用二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法：多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與二硝基氟苯（DNFB）反應(yīng)（Sanger反應(yīng)），生成DNP多肽或DNP蛋白

10、質(zhì)。由于DNFB與氨基形成的鍵對酸水解遠比肽鍵穩(wěn)定，因此DNP多肽經(jīng)酸水解后，只有N末端氨基酸為黃色DNP氨基酸衍生物，其余的都是游離氨基酸。 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與與丹磺酰氯（DNSCl）反應(yīng)生成DNS多肽或DNS蛋白質(zhì)。由于DNS與氨基形成的鍵對酸水解遠比肽鍵穩(wěn)定，因此DNS多肽經(jīng)酸水解后，只有N末端氨基酸為強烈的熒光物質(zhì)DNS氨基酸，其余的都是游離氨基酸。 苯異硫氰酸脂（PITC或Edman降解）法：多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與異硫氰酸苯酯（PITC）反應(yīng)（Edman反應(yīng)），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白質(zhì)。在酸性有機溶劑中加熱時，N末端的PTC氨基酸發(fā)生環(huán)化，生

11、成苯乙內(nèi)酰硫脲的衍生物并從肽鏈上掉下來，除去N末端氨基酸后剩下的肽鏈仍然是完整的。 氨肽酶法：氨肽酶是一類肽鏈外切酶或叫外肽酶，能從多肽鏈的N端逐個地向里切。根據(jù)不同的反應(yīng)時間測出酶水解釋放的氨基酸種類和數(shù)量，按反應(yīng)時間和殘基釋放量作動力學曲線，就能知道該蛋白質(zhì)的N端殘基序列。（2）C末端測定法：常采用肼解法、還原法、羧肽酶法。肼解法：蛋白質(zhì)或多肽與無水肼加熱發(fā)生肼解，反應(yīng)中除C端氨基酸以游離形式存在外，其他氨基酸都轉(zhuǎn)變?yōu)橄鄳?yīng)的氨基酸酰肼化物。 還原法：肽鏈C端氨基酸可用硼氫化鋰還原成相應(yīng)的氨基醇。肽鏈完全水解后，代表原來C末端氨基酸的氨基醇，可用層析法加以鑒別。 羧肽酶法：是一類肽鏈外切酶，

12、專一的從肽鏈的C末端開始逐個降解，釋放出游離的氨基酸。被釋放的氨基酸數(shù)目與種類隨反應(yīng)時間的而變化。根據(jù)釋放的氨基酸量（摩爾數(shù)）與反應(yīng)時間的關(guān)系，便可以知道該肽鏈的C末端氨基酸序列。2測得一種血紅蛋白含鐵0.426%，計算其最低相對分子質(zhì)量。一種純酶按質(zhì)量計算含亮氨酸1.65%和異亮氨酸2.48%，問其最低相對分子質(zhì)量是多少？解答：（1）血紅蛋白：（2）酶：因為亮氨酸和異亮氨酸的相對分子質(zhì)量相等，所以亮氨酸和異亮氨酸的殘基數(shù)之比為：1.65%:2.48%=2:3，因此，該酶分子中至少含有2個亮氨酸，3個異亮氨酸。3指出下面pH條件下，各蛋白質(zhì)在電場中向哪個方向移動，即正極，負極，還是保持原點？（

13、1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0環(huán)境pH 5.0，帶負電荷，向正極移動；（2）血清清蛋白pI 4.9環(huán)境pH 6.0，帶負電荷，向正極移動；（3）-脂蛋白pI 5.8環(huán)境pH 5.0，帶正電荷，向負極移動；-脂蛋白pI 5.8環(huán)境pH 9.0，帶負電荷，向正極移動。4何謂蛋白質(zhì)的變性與沉淀？二者在本質(zhì)上有何區(qū)別？解答：蛋白質(zhì)變性的概念：天然蛋白質(zhì)受物理或化學因素的影響后，使其失去原有的生物活性，并伴隨著物理化學性質(zhì)的改變，這種作用稱為蛋白

14、質(zhì)的變性。變性的本質(zhì)：分子中各種次級鍵斷裂，使其空間構(gòu)象從緊密有序的狀態(tài)變成松散無序的狀態(tài)，一級結(jié)構(gòu)不破壞。蛋白質(zhì)變性后的表現(xiàn)：生物學活性消失；理化性質(zhì)改變：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，側(cè)鏈反應(yīng)增強，對酶的作用敏感，易被水解。蛋白質(zhì)由于帶有電荷和水膜，因此在水溶液中形成穩(wěn)定的膠體。如果在蛋白質(zhì)溶液中加入適當?shù)脑噭茐牧说鞍踪|(zhì)的水膜或中和了蛋白質(zhì)的電荷，則蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象。沉淀機理：破壞蛋白質(zhì)的水化膜，中和表面的凈電荷。蛋白質(zhì)的沉淀可以分為兩類：（1）可逆的沉淀：蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)未發(fā)生顯著的變化，除去引起沉淀的因素，蛋白質(zhì)仍能溶于原來的溶劑中，并保持天然性質(zhì)。如鹽析或低

15、溫下的乙醇（或丙酮）短時間作用蛋白質(zhì)。（2）不可逆沉淀：蛋白質(zhì)分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)發(fā)生重大改變，蛋白質(zhì)變性而沉淀，不再能溶于原溶劑。如加熱引起蛋白質(zhì)沉淀，與重金屬或某些酸類的反應(yīng)都屬于此類。蛋白質(zhì)變性后，有時由于維持溶液穩(wěn)定的條件仍然存在，并不析出。因此變性蛋白質(zhì)并不一定都表現(xiàn)為沉淀，而沉淀的蛋白質(zhì)也未必都已經(jīng)變性。5下列試劑和酶常用于蛋白質(zhì)化學的研究中：CNBr，異硫氰酸苯酯，丹磺酰氯，脲，6mol/L HCl -巰基乙醇，水合茚三酮，過甲酸，胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，其中哪一個最適合完成以下各項任務(wù)？（1）測定小肽的氨基酸序列。（2）鑒定肽的氨基末端殘基。（3）不含二硫鍵的蛋白質(zhì)的可逆變性。若有二硫

16、鍵存在時還需加什么試劑？（4）在芳香族氨基酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。（5）在甲硫氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。（6）在賴氨酸和精氨酸殘基側(cè)水解肽鍵。解答：（1）異硫氰酸苯酯；（2）丹黃酰氯；（3）脲；-巰基乙醇還原二硫鍵；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBr；（6）胰蛋白酶。 6由下列信息求八肽的序列。（1）酸水解得 Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val。（2）Sanger試劑處理得DNP-Ala。（3）胰蛋白酶處理得Ala，Arg，Thr 和 Leu，Met，Phe，2Val。當以Sanger試劑處理時分別得到DNP-Ala和DNP-Val。（4）溴化氰處理得 Ala，Arg，高絲氨

17、酸內(nèi)酯，Thr，2Val，和 Leu，Phe，當用Sanger試劑處理時，分別得DNP-Ala和DNP-Leu。解答：由（2）推出N末端為Ala；由（3）推出Val位于N端第四，Arg為第三，而Thr為第二；溴化氰裂解，得出N端第六位是Met，由于第七位是Leu，所以Phe為第八；由（4），第五為Val。所以八肽為：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe。7一個螺旋片段含有180個氨基酸殘基，該片段中有多少圈螺旋？計算該-螺旋片段的軸長。解答：180/3.6=50圈，500.54=27nm，該片段中含有50圈螺旋，其軸長為27nm。8當一種四肽與FDNB反應(yīng)后，用5.7

18、mol/LHCl水解得到DNP-Val及其他3種氨基酸；當這四肽用胰蛋白酶水解時發(fā)現(xiàn)兩種碎片段；其中一片用LiBH4（下標）還原后再進行酸水解，水解液內(nèi)有氨基乙醇和一種在濃硫酸條件下能與乙醛酸反應(yīng)產(chǎn)生紫（紅）色產(chǎn)物的氨基酸。試問這四肽的一級結(jié)構(gòu)是由哪幾種氨基酸組成的？解答：（1）四肽與FDNB反應(yīng)后，用5.7mol/LHCl水解得到DNP-Val，證明N端為Val。（2）LiBH4還原后再水解，水解液中有氨基乙醇，證明肽的C端為Gly。（3）水解液中有在濃H2SO4條件下能與乙醛酸反應(yīng)產(chǎn)生紫紅色產(chǎn)物的氨基酸，說明此氨基酸為Trp。說明C端為GlyTrp（4）根據(jù)胰蛋白酶的專一性，得知N端片段為

19、ValArg（Lys），以（1）、（2）、（3）結(jié)果可知道四肽的順序：NValArg（Lys）TrpGlyC。9概述測定蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的基本步驟。解答：（1）測定蛋白質(zhì)中氨基酸組成。（2）蛋白質(zhì)的N端和C端的測定。（3）應(yīng)用兩種或兩種以上不同的水解方法將所要測定的蛋白質(zhì)肽鏈斷裂，各自得到一系列大小不同的肽段。（4）分離提純所產(chǎn)生的肽，并測定出它們的序列。（5）從有重疊結(jié)構(gòu)的各個肽的序列中推斷出蛋白質(zhì)中全部氨基酸排列順序。如果蛋白質(zhì)含有一條以上的肽鏈，則需先拆開成單個肽鏈再按上述原則確定其一級結(jié)構(gòu)。如是含二硫鍵的蛋白質(zhì)，也必須在測定其氨基酸排列順序前，拆開二硫鍵，使肽鏈分開，并確定二硫鍵的位置。

20、拆開二硫鍵可用過甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成兩個半胱氨磺酸。酶一、選擇題1、酶反應(yīng)速度對底物濃度作圖，當?shù)孜餄舛冗_一定程度時，得到的是零級反應(yīng)，對此最恰當?shù)慕忉屖牵? ) A、形變底物與酶產(chǎn)生不可逆結(jié)合 B、酶與未形變底物形成復合物C、酶的活性部位為底物所飽和 D、過多底物與酶發(fā)生不利于催化反應(yīng)的結(jié)合2、米氏常數(shù)Km是一個用來度量( )A、酶和底物親和力大小的常數(shù) B、酶促反應(yīng)速度大小的常數(shù) C、酶被底物飽和程度的常數(shù) D、酶的穩(wěn)定性的常數(shù)3、酶催化的反應(yīng)與無催化劑的反應(yīng)相比，在于酶能夠：( )A. 提高反應(yīng)所需活化能 B、降低反應(yīng)所需活化能 C、促使正向反應(yīng)速度提高，但逆向反應(yīng)速度不變或減小

21、4、輔酶與酶的結(jié)合比輔基與酶的結(jié)合更為( ) A、緊 B、松 C、專一5、下列關(guān)于輔基的敘述哪項是正確的？( ) A、是一種結(jié)合蛋白質(zhì) B、只決定酶的專一性，不參與化學基因的傳遞 C、與酶蛋白的結(jié)合比較疏松 D、一般不能用透析和超濾法與酶蛋白分開6、酶促反應(yīng)中決定酶專一性的部分是( ) A、酶蛋白 B、底物 C、輔酶或輔基 D、催化基團7.測定酶活力時，下列條件哪個不對A.SE B. S=Et C.測初速度 D.最適pH8、全酶是指什么？( ) A、酶的輔助因子以外的部分 B、酶的無活性前體 C、一種酶一抑制劑復合物 D、一種需要輔助因子的酶，具備了酶蛋白、輔助因子各種成分。9、根據(jù)米氏方程，

22、有關(guān)s與Km之間關(guān)系的說法不正確的是( ) A、當s Km時，反應(yīng)速度與底物濃度無關(guān)。D、當s=2/3Km時，V=25Vmax-1，要使此酶所催化的反應(yīng)速度達到最大反應(yīng)速度的80時底物的濃度應(yīng)為多少？（ ）-1 -1 -1 -111、某酶今有4種底物(S)，其Km值如下，該酶的最適底物為（ ）A、S1：Km510-5M B、S2：Km110-5M C、S3：Km1010-5M D、S4：Km0.110-5M12、酶促反應(yīng)速度為其最大反應(yīng)速度的80時，Km等于( ) A、S B、1/2S C、1/4S D、0.4S13、下列關(guān)于酶特性的敘述哪個是錯誤的？( )A、催化效率高 B、專一性強 C、作

23、用條件溫和 D、都有輔因子參與催化反應(yīng)14、酶具有高度催化能力的原因是( ) A、酶能降低反應(yīng)的活化能 B、酶能催化熱力學上不能進行的反應(yīng)C、酶能改變化學反應(yīng)的平衡點 D、酶能提高反應(yīng)物分子的活化能15、酶的非競爭性抑制劑對酶促反應(yīng)的影響是：（ ） A、Vmax不變，Km增大 B、Vmax不變，Km減小 C、Vmax增大，Km不變 D、Vmax減小，Km不變16、目前公認的酶與底物結(jié)合的學說是（ ） A、活性中心說 B、誘導契合學說 C、鎖匙學說 D、中間產(chǎn)物學說17、變構(gòu)酶是一種（ ） A、單體酶 B、寡聚酶 C、多酶復合體 D、米氏酶18、具有生物催化劑特征的核酶(ribozyme)其化學

24、本質(zhì)是（ ） A、蛋白質(zhì) B、RNA C、DNA D、糖蛋白19、下列關(guān)于酶活性中心的敘述正確的（ ） A、所有酶都有活性中心 B、所有酶的活性中心都含有輔酶 C、酶的活性中心都含有金屬離子 D、所有抑制劑都作用于酶活性中心。20、乳酸脫氫酶(LDH)是一個由兩種不同的亞基組成的四聚體。假定這些亞基隨機結(jié)合成酶，這種酶有多少種同工酶？（ ） A、兩種 B、三種 C、四種 D、五種21. FMN和FAD的維生素前體是（ ）。A、VB1 B、VB2 C、VB6 D、Vpp22、水溶性維生素常是輔酶或輔基的組成部分，如：( )A、輔酶A含尼克酰胺 B、FAD含有吡哆醛C、NAD含有尼克酰胺 D、脫羧

25、輔酶含生物素23、NAD+在酶促反應(yīng)中轉(zhuǎn)移( )A、氨基 B、氫原子 C、氧原子 D、羧基24.含煙酰胺（Vpp）的輔酶在生物代謝中的作用是A.為電子載體 B.為一碳基團載體 C.為羧化酶輔酶 D.參與a-酮酸的氧化作用25、輔酶磷酸吡哆醛的主要功能是 ( )A、傳遞氫 B、傳遞二碳基團 C、傳遞一碳基因 D、傳遞氨基26、生物素是下列哪一個酶的輔酶？（ ） A、丙酮酸脫氫酶 B、丙酮酸激酶 C、丙酮酸脫氫酶系 D、丙酮酸羧化酶27. 含葉酸的輔酶其主要作用為( )。A.為電子載體 B.為一碳基團載體 C.為羧化酶輔酶 D.參與a-酮酸的氧化作用28、酶原是酶的 前體（ ）A、有活性 B、無活

26、性 C、提高活性 D、降低活性29、酶促反應(yīng)的最適溫度A.隨時間延長而升高 B.是酶的特征性常數(shù) C.在人體內(nèi)為50D.都不超過50 E.是在某條件下，酶促反應(yīng)速度最大時的溫度30、競爭性抑制劑的動力學特點是A.Km值變大，Vmax不變 B.Km值變大，Vmax增大 C.Km值變小，Vmax增大 D.Km值不變，Vmax變小E.Km值不變，Vmax變大二、是非題（在題后括號內(nèi)打或） 1、米氏常數(shù)（Km）是與反應(yīng)系統(tǒng)的酶濃度無關(guān)的一個常數(shù)。（ ）2、同工酶就是一種酶同時具有幾種功能。（ ）3、輔酶與酶蛋白的結(jié)合不緊密，可以用透析的方法除去。（ ）4、一個酶作用于多種底物時，其最適底物的Km值應(yīng)該

27、是最小。（ ）5、一般來說酶是具有催化作用的蛋白質(zhì)，相應(yīng)地,蛋白質(zhì)都是酶。（ ）6、酶活性中心是酶分子的一小部分。（ ）7、酶的最適溫度是酶的一個特征性常數(shù)。（ ）8、競爭性抑制劑在結(jié)構(gòu)上與酶的底物相類似。（ ）9、反競爭性抑制作用的特點是其動力學常數(shù)Km變小，Vm也變小。（ ）10、本質(zhì)為蛋白質(zhì)的酶是生物體內(nèi)唯一的催化劑。（ ）三、問答題：1、用圖示說明米氏酶促反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系曲線，并扼要說明其含義。2、有淀粉酶制劑1克，用水溶解成1000ml，從中取出1ml測定淀粉酶活力，測知每5分鐘分解0.25克淀粉，計算每克酶制劑所含的淀粉酶活力單位數(shù)（淀粉酶活力單位規(guī)定為：在最適條件下，每小

28、時分解1克淀粉的酶量為一個活力單位）。3、什么是米氏方程，米氏常數(shù)Km的意義是什么？試求酶反應(yīng)速度達到最大反應(yīng)速度的99時，所需求的底物濃度（用Km表示）4、試述維生素與輔酶的關(guān)系。四、名詞解釋酶的活性中心 酶原 活力單位 比活力 Km 誘導契合學說變構(gòu)效應(yīng) ribozyme 同工酶 競爭性抑制作用五、填空題1.酶活性的調(diào)節(jié)包括（ ）、（ ）、（ ）等。1作為生物催化劑，酶最重要的特點是什么？解答：作為生物催化劑，酶最重要的特點是具有很高的催化效率以及高度專一性。2酶分為哪幾大類？每一大類酶催化的化學反應(yīng)的特點是什么？請指出以下幾種酶分別屬于哪一大類酶：j 磷酸葡糖異構(gòu)酶（phosphoglu

29、cose isomerase）k 堿性磷酸酶（alkaline phosphatase）l 肌酸激酶（creatine kinase）m 甘油醛3磷酸脫氫酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase）n 琥珀酰CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase）o 檸檬酸合酶（citrate synthase）p 葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）q 谷丙轉(zhuǎn)氨酶（glutamic-pyruvic transaminase）r 蔗糖酶（invertase）s T4 RNA 連接酶（T4 RNA ligase）解答：前兩個問題參考課本及

30、參考書。j 異構(gòu)酶類；k 水解酶類；l 轉(zhuǎn)移酶類；m 氧化還原酶類中的脫氫酶；n 合成酶類；o 裂合酶類；p 氧化還原酶類中的氧化酶；q 轉(zhuǎn)移酶類；r 水解酶類；s 合成酶類（又稱連接酶類）。3什么是誘導契合學說，該學說如何解釋酶的專一性？解答：“誘導契合”學說認為酶分子的結(jié)構(gòu)并非與底物分子正好互補，而是具有一定的柔性，當酶分子與底物分子靠近時，酶受底物分子誘導，其構(gòu)象發(fā)生有利于與底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互補契合進行反應(yīng)。根據(jù)誘導契合學說，經(jīng)過誘導之后，酶與底物在結(jié)構(gòu)上的互補性是酶催化底物反應(yīng)的前提條件，酶只能與對應(yīng)的化合物契合，從而排斥了那些形狀、大小等不適合的化合物，因此酶對底物

31、具有嚴格的選擇性，即酶具有高度專一性。4闡述酶活性部位的概念、組成與特點。解答：酶分子中直接與底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。酶的活性部位包括兩個功能部位：結(jié)合部位和催化部位。結(jié)合部位（ Binding site）是酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域。此部位決定酶的專一性。催化部位（ catalytic site ）是酶分子中促使底物發(fā)生化學變化的部位。此部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。酶的活性部位的特點： （1）在酶分子的總體積中只占相當小的部分。（2）酶的活性部位是一個三維實體（3）酶的活性部位與底物的形狀并不是正好互補（4）酶的活性部位位于酶分子表面的一個裂縫內(nèi)（5）底物通過次級健結(jié)合到

32、酶上5經(jīng)過多年的探索，你終于從一噬熱菌中純化得到一種蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加劑。接下來，你用定點誘變的方法研究了組成該酶的某些氨基酸殘基對酶活性的影響作用：（1）你將第65位的精氨酸突變?yōu)楣劝彼?，發(fā)現(xiàn)該酶的底物專一性發(fā)生了較大的改變，試解釋原因；（2）你將第108位的絲氨酸突變?yōu)楸彼幔l(fā)現(xiàn)酶活力完全失去，試解釋原因；（3）你認為第65位的精氨酸與第108位的絲氨酸在酶的空間結(jié)構(gòu)中是否相互靠近，為什么？解答：（1）第65位的氨基酸殘基可能位于酶活性部位中的底物結(jié)合部位，對酶的專一性有較大影響，當該氨基酸殘基由精氨酸突變?yōu)楣劝彼岷?，其帶電性質(zhì)發(fā)生了改變，不再具有與原底物之間的互補性，導致酶

33、的專一性發(fā)生改變。（2）第108位的絲氨酸殘基應(yīng)位于酶活性部位的催化部位，是決定酶是否有活力的關(guān)鍵氨基酸，通常它通過側(cè)鏈上的羥基起到共價催化的功能，當該殘基突變?yōu)楸彼岷?，?cè)鏈羥基被氫取代，不能再起原有的共價催化作用，因此酶活力完全失去。（3）第65位的精氨酸與第108位的絲氨酸在酶的空間結(jié)構(gòu)中應(yīng)相互靠近，因為這兩個氨基酸殘基都位于酶的活性部位，根據(jù)酶活性部位的特點，參與組成酶活性部位的氨基酸殘基在酶的空間結(jié)構(gòu)中是相互靠近的。6酶具有高催化效率的分子機理是什么？解答：酶具有高催化效率的分子機理是：酶分子的活性部位結(jié)合底物形成酶底物復合物，在酶的幫助作用下（包括共價作用與非共價作用），底物進入特

34、定的過渡態(tài)，由于形成此過渡態(tài)所需要的活化能遠小于非酶促反應(yīng)所需要的活化能，因而反應(yīng)能夠順利進行，形成產(chǎn)物并釋放出游離的酶，使其能夠參與其余底物的反應(yīng)。7利用底物形變和誘導契合的原理，解釋酶催化底物反應(yīng)時，酶與底物的相互作用。解答：當酶與底物互相接近時，在底物的誘導作用下，酶的構(gòu)象發(fā)生有利于底物結(jié)合的變化，與此同時，酶中某些基團或離子可以使底物分子中圍繞其敏感鍵發(fā)生形變。酶與底物同時發(fā)生變化的結(jié)果是酶與底物形成一個互相契合的復合物，并進一步轉(zhuǎn)換成過渡態(tài)形式，在過渡態(tài)形式中，酶活性部位的構(gòu)象與底物過渡態(tài)構(gòu)象十分吻合，從而降低活化能，增加底物的反應(yīng)速率。8簡述酶促反應(yīng)酸堿催化與共價催化的分子機理。解

35、答：在酶促反應(yīng)酸堿催化中，酶活性部位的一些功能基團可以作為廣義酸給出質(zhì)子（例如谷氨酸殘基不帶電荷的側(cè)鏈羧基、賴氨酸殘基帶正電荷的側(cè)鏈氨基等），底物結(jié)合質(zhì)子，形成特定的過渡態(tài)，由于形成該過渡態(tài)所需活化能相比于非酶促反應(yīng)更低，因此反應(yīng)速率加快；另外一些功能基團可以作為廣義堿從底物接受質(zhì)子（例如谷氨酸殘基帶負電荷的側(cè)鏈羧基、賴氨酸殘基不帶電荷的側(cè)鏈氨基等），底物失去質(zhì)子后，形成過渡態(tài)所需的活化能比非酶促反應(yīng)低，因此反應(yīng)速率加快。在酶促反應(yīng)共價催化中，酶活性部位的一些功能基團作為親核試劑作用于底物的缺電子中心，或者作為親電試劑作用于底物的負電中心，導致酶底物共價復合物的形成，該共價復合物隨后被第二種底

36、物（在水解反應(yīng)中通常是水分子）攻擊，形成產(chǎn)物與游離酶。由于該共價復合物形成與分解的反應(yīng)所需活化能均比非酶促反應(yīng)低，因此反應(yīng)速率被加快。9解釋中間絡(luò)合物學說和穩(wěn)態(tài)理論，并推導修正后的米氏方程。解答：參考課本內(nèi)容。10乙醇脫氫酶催化如下反應(yīng)：（1）已知反應(yīng)體系中NADH在340nm有吸收峰，其他物質(zhì)在該波長處的吸光度均接近于零，請設(shè)計一種測定酶活力的方法。（2）如何確定在實驗中測得的酶促反應(yīng)速率是真正的初速率？（3）在實驗中使用了一種抑制劑，下表中是在分別存在與不存在抑制劑I的情況下測定的對應(yīng)不同底物濃度的酶促反應(yīng)速率，請利用表中的數(shù)據(jù)計算其各自對應(yīng)的Km與Vmax值，并判斷抑制劑的類型。S/(m

37、mol/L)v/ (mmolL-1min-1)I = 0I = 10 mmol/L205.2633.999155.0013.636104.7623.22254.2642.1152.53.3331.3161.62.770.926解答：（1）選擇合適的底物濃度（NAD+與乙醇）與緩沖體系，取一定體積的底物溶液（如1ml）加入石英比色杯，加入適量酶，迅速混合后，放入紫外/可見光分光光度計的樣品室內(nèi)，測定反應(yīng)體系在340 nm吸光度隨時間的變化曲線。利用NADH的摩爾吸光系數(shù)（可從相關(guān)文獻查到，或用已知濃度的NADH溶液自行測定），計算出單位時間內(nèi)NADH的增加量，用于表示酶活力。（2）如果在選取的測

38、量時間范圍內(nèi)，反應(yīng)體系在340 nm吸光度隨時間的變化曲線接近一條直線的形狀，則表明反應(yīng)速率在此時間段內(nèi)保持不變，可用來代表反應(yīng)初速率。（3）用Lineweaver-Burk雙倒數(shù)作圖法，結(jié)果如下：Km與Vmax值抑制劑濃度I = 0I = 10 mmol/LKm/(mmolL-1)1.643 8.244Vmax/(mmolL-1min-1)5.645.64抑制劑的類型：競爭性可逆抑制劑。11對于一個符合米氏方程的酶，當S=3Km，I=2KI時（I為非競爭性抑制劑），則/Vmax的數(shù)值是多少（此處Vmax指I=0時對應(yīng)的最大反應(yīng)速率）？解答：利用非競爭性抑制劑的動力學方程計算：其中a = 1+

39、I/Ki = 3，則所以，/Vmax0.25。12試通過一種反競爭性抑制劑的動力學分析解釋其抑制常數(shù)KI在數(shù)值上是否可能等于該抑制劑的IC50（IC50即酶的活力被抑制一半時的抑制劑濃度，假設(shè)酶濃度與底物濃度均固定不變）。解答：令v0為不存在抑制劑時的酶促反應(yīng)速率，vi是存在反競爭性抑制劑時的反應(yīng)速率，則當I=IC50時，酶活力被抑制一半，vi=v0/2。由于 因此Km = (a-2)S如果KI在數(shù)值上等于IC50，則a = 2，a-2 = 0，Km = 0，而實際上，Km并不為零。因此KI在數(shù)值上不可能等于IC50。13在生物體內(nèi)存在很多通過改變酶的結(jié)構(gòu)從而調(diào)節(jié)其活性的方法，請列舉這些方法并

40、分別舉例說明。解答：（1）別構(gòu)調(diào)控：寡聚酶分子與底物或非底物效應(yīng)物可逆地非共價結(jié)合后發(fā)生構(gòu)象的改變，進而改變酶活性狀態(tài)，從而使酶活性受到調(diào)節(jié)。例如天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶的部分催化肽鏈結(jié)合底物后，使酶的整體構(gòu)象發(fā)生改變，提高了其他催化肽鏈與底物的親和性，CTP可以與該酶的調(diào)節(jié)肽鏈結(jié)合，導致酶構(gòu)象發(fā)生改變，降低了催化肽鏈與底物的親和性，使酶活力降低，起別構(gòu)抑制劑的作用。（2）酶原的激活：在蛋白水解酶的專一作用下，沒有活性的酶原通過其一級結(jié)構(gòu)的改變，導致其構(gòu)象發(fā)生改變，形成酶的活性部位，變成有活性的酶，這是一種使酶獲得活性的不可逆調(diào)節(jié)方法。例如在小腸內(nèi)，無催化活性的胰凝乳蛋白酶原在胰蛋白酶的作用下，特定

41、肽鍵被斷裂，由一條完整的肽鏈被水解為三段肽鏈，并發(fā)生構(gòu)象的改變，形成活性部位，產(chǎn)生蛋白水解酶活性。（3）可逆的共價修飾：由其他的酶（如激酶、磷酸酶等）催化共價調(diào)節(jié)酶進行共價修飾或去除修飾基團，使其結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，從而在活性形式和非活性形式之間相互轉(zhuǎn)變，以調(diào)節(jié)酶的活性。例如糖原磷酸化酶可以兩種形式存在，一種是Ser14被磷酸化的、高活力的糖原磷酸化酶a，一種是非磷酸化的、低活力的糖原磷酸化酶b，在磷酸化酶激酶的催化作用下，糖原磷酸化酶b的Ser14被磷酸化，形成高活力的糖原磷酸化酶a；在磷酸化酶磷酸酶的催化作用下，糖原磷酸化酶a的Ser14-PO32-被脫磷酸化，形成低活力的糖原磷酸化酶b。（4）

42、對寡聚酶活性的調(diào)節(jié)可以通過改變其四級結(jié)構(gòu)來進行，這種作用既包括使無活性的寡聚體解離，使部分亞基獲得催化活性，也包括使無活性的單體聚合形成有催化活性的寡聚體。前者的例子是蛋白激酶A，該酶由2個調(diào)節(jié)亞基與2個催化亞基組成，是沒有酶活性的寡聚酶，胞內(nèi)信使cAMP與調(diào)節(jié)亞基結(jié)合可導致寡聚酶解離成一個調(diào)節(jié)亞基復合體和兩個催化亞基，此時自由的催化亞基可獲得酶活性。后者的例子是表皮生長因子受體，其在細胞膜上通常以無活性的單體存在，當作為信使的表皮生長因子結(jié)合到受體的胞外部分之后，兩個單體結(jié)合形成二聚體，從而使酶被激活。14以天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶為例解釋蛋白質(zhì)功能的別構(gòu)調(diào)控。解答：天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶（ATCas

43、e）的調(diào)控屬于酶的別構(gòu)調(diào)控。ATCase是寡聚酶，由多個催化亞基和調(diào)節(jié)亞基構(gòu)成。催化亞基可結(jié)合底物，具有催化作用，調(diào)節(jié)亞基可結(jié)合非底物分子效應(yīng)物。ATCase以及該酶的每個亞基、每個活性部位具有兩種構(gòu)象狀態(tài)，一種與底物有高親和力（T態(tài)），一種與底物有低親和力（R態(tài)）。當位于ATCase催化亞基的某個活性部位結(jié)合底物分子后，其構(gòu)象發(fā)生改變，構(gòu)象改變的信息通過各亞基內(nèi)和亞基之間的相互作用傳遞到其他活性部位，使其構(gòu)象改變，增加了它與其他底物分子的親和力，并最終影響了酶的總活性狀態(tài)。這種別構(gòu)調(diào)控使ATCase的S對v的動力學曲線不是雙曲線，而是S型曲線。當位于ATCase調(diào)節(jié)亞基的調(diào)節(jié)部位結(jié)合非底物效

44、應(yīng)物CTP后，CTP的結(jié)合引起ATCase構(gòu)象的變化，使ATCase構(gòu)象向?qū)Φ孜镉械陀H和力的T態(tài)改變，降低了ATCase與底物的親和力，導致酶活性降低，CTP是別構(gòu)抑制劑（負效應(yīng)物）。當位于ATCase調(diào)節(jié)亞基的調(diào)節(jié)部位結(jié)合非底物效應(yīng)物ATP后，ATP的結(jié)合引起ATCase構(gòu)象的變化，使ATCase構(gòu)象向?qū)Φ孜镉懈哂H和力的R態(tài)改變，增加了ATCase與底物的親和力，導致酶活性升高，ATP是別構(gòu)激活劑（正效應(yīng)物）。ATP和CTP對ATCase的別構(gòu)調(diào)控均具有一定的生理意義，可用于對生物的新陳代謝、基因表達等進行調(diào)節(jié)。15當加入較低濃度的競爭性抑制劑于別構(gòu)酶的反應(yīng)體系中時，往往觀察到酶被激活的現(xiàn)象

45、，請解釋這種現(xiàn)象產(chǎn)生的原因。解答：在有少量競爭性抑制劑存在時，抑制劑與別構(gòu)酶（通常為寡聚酶）的部分活性部位結(jié)合，引起酶構(gòu)象變化，此作用等同于底物的正協(xié)同同促效應(yīng)，從而使酶的整體活性提高。16酶原激活的機制是什么？該機制如何體現(xiàn)“蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)構(gòu)”的原理？解答：酶原激活的機制是在相應(yīng)的蛋白水解酶的作用下，原本沒有催化功能的酶原在特定肽鍵處斷裂，一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，從而導致其高級結(jié)構(gòu)變化，形成活性部位，具備了特定的催化功能。這種變化是一種不可逆的過程。在酶原激活的機制中，由于高級結(jié)構(gòu)的改變是由于一級結(jié)構(gòu)的改變造成的，因此這說明了不同的一級結(jié)構(gòu)可導致不同高級結(jié)構(gòu)的產(chǎn)生，這是“蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)決

46、定高級結(jié)構(gòu)”原理的體現(xiàn)。1什么是維生素？列舉脂溶性維生素與水溶性維生素的成員。解答：維生素的科學定義是參與生物生長發(fā)育與代謝所必需的一類微量小分子有機化合物。脂溶性維生素主要包括維生素A、維生素D、維生素E、維生素K等，水溶性維生素主要包括維生素B族（維生素B1、維生素B2、維生素PP、維生素B6、維生素B12、葉酸、泛酸、生物素）、硫辛酸和維生素C。 2為什么維生素D可數(shù)個星期補充一次，而維生素C必須經(jīng)常補充？解答：維生素D是脂溶性的維生素，可以貯存在肝等器官中。維生素C是水溶性的，不能貯存，所以必須經(jīng)常補充。3維生素A主要存在于肉類食物中，為什么素食者并不缺乏維生素A？解答：維生素A可在人

47、體內(nèi)由植物性食物中的b胡蘿卜素轉(zhuǎn)化而成。4將下面列出的酶、輔酶與維生素以短線連接。解答：5在生物體內(nèi)起到傳遞電子作用的輔酶是什么？解答：NAD+、NADP+、FMN、FAD。6試述與缺乏維生素相關(guān)的夜盲癥的發(fā)病機理。解答：視網(wǎng)膜上負責感受光線的視覺細胞分兩種：一種是圓錐形的視錐細胞，一種是圓柱形的視桿細胞。視錐細胞感受強光線，而視桿細胞則感受弱光的刺激，使人在光線較暗的情況下也能看清物體。在視桿細胞中，11順視黃醛與視蛋白組成視紫紅質(zhì)。當桿狀細胞感光時，視紫紅質(zhì)中的11順視黃醛在光的作用下轉(zhuǎn)變成全反視黃醛，并與視蛋白分離，視黃醛分子構(gòu)型的改變可導致視蛋白分子構(gòu)型發(fā)生變化，最終誘導桿狀細胞產(chǎn)生與

48、視覺相關(guān)的感受器電位。全反式視黃醛通過特定的途徑可重新成為11順視黃醛，與視蛋白組合成為視紫紅質(zhì)，但是在該視循環(huán)中部分全反視黃醛會分解損耗，因此需要經(jīng)常補充維生素A。當食物中缺乏維生素A時，必然引起11順視黃醛的補充不足，視紫紅質(zhì)合成量減少，導致視桿細胞對弱光敏感度下降，暗適應(yīng)時間延長，出現(xiàn)夜盲癥狀。7試述與缺乏維生素相關(guān)的腳氣病的發(fā)病機理，為什么常吃粗糧的人不容易得腳氣??？解答：腳氣病是一種由于體內(nèi)維生素B1不足所引起的以多發(fā)性周圍神經(jīng)炎為主要癥狀的營養(yǎng)缺乏病，硫胺素在體內(nèi)可轉(zhuǎn)化成硫胺素焦磷酸，后者作為輔酶參與糖代謝中丙酮酸、a酮戊二酸的氧化脫羧作用，所以，缺乏維生素B1時，糖代謝受阻，一方

49、面導致神經(jīng)組織的供能不足，另一方面使糖代謝過程中產(chǎn)生的a酮酸、乳酸等在血、尿和組織中堆積，從而引起多發(fā)性神經(jīng)炎等癥狀。維生素B1在谷物的外皮和胚芽中含量很豐富，谷物中的硫胺素約90%存在于該部分，而粗糧由于加工時保留了部分谷物外皮，因此維生素B1含量充足，常吃粗糧的人不容易缺乏維生素B1，因此不易得腳氣病。8試述與缺乏維生素相關(guān)的壞血病的發(fā)病機理。 解答：壞血病是一種人體在缺乏維生素C的情況下所產(chǎn)生的疾病。 維生素C參與體內(nèi)多種羥化反應(yīng)，是膠原脯氨酸羥化酶及膠原賴氨酸羥化酶維持活性所必需的輔助因子，可促進膠原蛋白的合成。當人體缺乏維生素C時，膠原蛋白合成產(chǎn)生障礙，膠原蛋白數(shù)量不足致使毛細血管管

50、壁不健全，通透性和脆性增加，結(jié)締組織形成不良，導致皮下、骨膜下、肌肉和關(guān)節(jié)腔內(nèi)出血，這些均為壞血病的主要癥狀。9完整的雞蛋可保持4到6周仍不會腐敗，但是去除蛋白的蛋黃，即使放在冰箱內(nèi)也很快地腐敗。試解釋為什么蛋白可以防止蛋黃腐?。拷獯穑?蛋清中含有抗生物素蛋白，它能與生物素結(jié)合使其失活，抑制細菌生長，使雞蛋不容易腐敗。10多選題：（1）下列哪一個輔酶不是來自維生素（ ） ACoQ BFAD CNAD+ DpLp ETpp （2）分子中具有醌式結(jié)構(gòu)的是（ ） A維生素A B維生素B1 C維生素C D維生素E E維生素K （3）具有抗氧化作用的脂溶性維生素是（ ） A維生素C B維生素E C維生素

51、A D維生素B1 E維生素D （4）下列維生素中含有噻唑環(huán)的是（ ） A維生素B2 B維生素B1 C維生素PP D葉酸 E維生素B6 （5）下列關(guān)于維生素與輔酶的描述中，哪幾項是正確的（ ）A. 脂溶性維生素包括維生素A、維生素C、維生素D和維生素EB. 維生素B1的輔酶形式為硫胺素焦磷酸C. 催化轉(zhuǎn)氨作用的轉(zhuǎn)氨酶所含的輔基是FMN與FADD. 維生素C又名抗壞血酸，是一種強的還原劑（6）下列關(guān)于維生素與輔酶的描述中，哪幾項是錯誤的（ ）A. 維生素A的活性形式是全反式視黃醛，它與暗視覺有關(guān)B. 輔酶I是維生素PP的輔酶形式C. FMN與FAD是氧化還原酶的輔基D. 硫胺素焦磷酸是水解酶的輔酶

52、（7）轉(zhuǎn)氨酶的輔酶含有下列哪種維生素?（ ） A維生素Bl B維生素B2 C維生素PP D維生素B6 E維生素Bl2（8）四氫葉酸不是下列哪種基團或化合物的載體?（ ） ACHO BCO2 C DCH3 E解答：（1）A；（2）E；（3）B；（4）B；（5）B、D；（6）A、D；（7）D；（8）B。核酸的結(jié)構(gòu)和功能一、選擇題1、熱變性的DNA分子在適當條件下可以復性，條件之一是（ ）A、驟然冷卻 B、緩慢冷卻 C、濃縮 D、加入濃的無機鹽2、在適宜條件下，核酸分子兩條鏈通過雜交作用可自行形成雙螺旋，取決于（ ）A、DNA的Tm值 B、序列的重復程度 C、核酸鏈的長短 D、堿基序列的互補3、核酸

53、中核苷酸之間的連接方式是：（ ）A、2，5磷酸二酯鍵 B、氫鍵C、3，5磷酸二酯鍵 D、糖苷鍵4. 生物體內(nèi)存在的游離核苷酸多為核糖的（ ）位C與磷酸根相連。 A、1 B、2 C、3 D、4 E.55、下列關(guān)于DNA分子中的堿基組成的定量關(guān)系哪個是不正確的？（ ）A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T6、下面關(guān)于Watson-Crick DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的敘述中哪一項是正確的？（ ） A、兩條單鏈的走向是反平行的 B、堿基A和G配對 C、堿基之間共價結(jié)合 D、磷酸戊糖主鏈位于雙螺旋內(nèi)側(cè)7、具5pCpGpGpTpA-3順序的單鏈DNA能與下列哪種RNA雜交? （ ）

54、A、5-pGpCpCpA-3 B、5-pGpCpCpApU-3 C、5-pUpApCpCpG-3 D、5-pTpApCpCpG-38、RNA和DNA徹底水解后的產(chǎn)物（ ） A、核糖相同，部分堿基不同 B、堿基相同，核糖不同 C、堿基不同，核糖不同 D、堿基不同，核糖相同9、下列關(guān)于mRNA描述哪項是錯誤的？（ ） A、原核細胞的mRNA在翻譯開始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核細胞mRNA在 3端有特殊的“尾巴”結(jié)構(gòu) C、真核細胞mRNA在5端有特殊的“帽子”結(jié)構(gòu)10、tRNA的三級結(jié)構(gòu)是（ ） A、三葉草葉形結(jié)構(gòu) B、倒L形結(jié)構(gòu) C、雙螺旋結(jié)構(gòu) D、發(fā)夾結(jié)構(gòu)11、維系DNA雙螺旋穩(wěn)定的最

55、主要的力是（ ） A、氫鍵 B、離子鍵 C、堿基堆積力 D范德華力12. 一段DNA片段，其中一鏈的堿基順序為5-G-T-C-A-3，其互補鏈的堿基順序應(yīng)是下列的哪一條？A. 5-T-G-A-C-3 B. 5-U-G-A-C-3C. 5-C-A-G-T-3 D. 5-C-A-G-U-3 13、Tm是指( )的溫度 A、雙螺旋DNA達到完全變性時 B、雙螺旋DNA開始變性時C、雙螺旋DNA結(jié)構(gòu)失去1/2時 D、雙螺旋結(jié)構(gòu)失去1/4時14、稀有核苷酸堿基主要見于( ) A、DNA B、mRNA C、tRNA D、rRNA15、雙鏈DNA的解鏈溫度的增加，提示其中含量高的是（ ） A、A和G B、C

56、和T C、A和T D、C和G16、核酸變性后，可發(fā)生哪種效應(yīng)？（ ）A、減色效應(yīng) B、增色效應(yīng) C、失去對紫外線的吸收能力 D、最大吸收峰波長發(fā)生轉(zhuǎn)移17、某雙鏈DNA純樣品含15的A，該樣品中G的含量為（ ） A、35 B、15 C、30 D、20二、是非題（在題后括號內(nèi)打或） 1、雜交雙鏈是指DNA雙鏈分開后兩股單鏈的重新結(jié)合。（ ）2、tRNA的二級結(jié)構(gòu)是倒L型。（ ）3、DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔點（Tm）值愈大。（ ）4、如果DNA一條鏈的堿基順序是CTGGAC，則互補鏈的堿基序列為GACCTG。（ ）5、在tRNA分子中，除四種基本堿基（A、G、C、U）外，還含有稀有堿基

57、。（ ）6、核酸探針是指帶有標記的一段核酸單鏈。（ ）7、DNA是遺傳物質(zhì)，而RNA則不是。（ ）三、問答題：1、某DNA樣品含腺嘌呤15.1%（按摩爾堿基計），計算其余堿基的百分含量。2、DNA和RNA的結(jié)構(gòu)和功能在化學組成、分子結(jié)構(gòu)、細胞內(nèi)分布和生理功能上的主要區(qū)別是什么？3、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)有些什么基本特點？ 4、比較tRNA、rRNA和mRNA的結(jié)構(gòu)和功能。四、名詞解釋DNA的變性和復性 分子雜交 增色效應(yīng) Tm 五、填空題1.DNA雙螺旋是由兩條（ ）平行排列鏈組成，堿基層疊于雙螺旋的（ ），糖和磷酸處于螺旋的（ ），每圈螺旋包含（ ）個核苷酸對，螺距（ ）nm。2. 核酸在（ ）n

58、m附近有強吸收，是由于堿基中存在共軛雙鍵。3. 核酸分子中核苷酸之間的連鍵為（ ）4. 嘌呤環(huán)上的第（ ）位氮原子與戊糖的第（ ）位碳原子相連形成（ ）鍵，通過這種鍵相連而成的化合物叫（ ）。1 電泳分離四種核苷酸時，通常將緩沖液調(diào)到什么pH？此時它們是向哪極移動？移動的快慢順序如何? 將四種核苷酸吸附于陰離子交換柱上時，應(yīng)將溶液調(diào)到什么pH？ 如果用逐漸降低pH的洗脫液對陰離子交換樹脂上的四種核苷酸進行洗脫分離，其洗脫順序如何？為什么？ 解答： 電泳分離4種核苷酸時應(yīng)取pH3.5 的緩沖液，在該pH時，這4種單核苷酸之間所帶負電荷差異較大，它們都向正極移動，但移動的速度不同，依次為：UMPG

59、MPAMPCMP； 應(yīng)取pH8.0，這樣可使核苷酸帶較多負電荷，利于吸附于陰離子交換樹脂柱。雖然pH 11.4時核苷酸帶有更多的負電荷，但pH過高對分離不利。 當不考慮樹脂的非極性吸附時，根據(jù)核苷酸負電荷的多少來決定洗脫速度，則洗脫順序為CMPAMP GMP UMP，但實際上核苷酸和聚苯乙烯陰離子交換樹脂之間存在著非極性吸附，嘌呤堿基的非極性吸附是嘧啶堿基的3倍。靜電吸附與非極性吸附共同作用的結(jié)果使洗脫順序為：CMP AMP UMP GMP。2為什么DNA不易被堿水解，而RNA容易被堿水解?解答：因為RNA的核糖上有2-OH基，在堿作用下形成2,3-環(huán)磷酸酯，繼續(xù)水解產(chǎn)生2-核苷酸和3-核苷酸

60、。DNA的脫氧核糖上無2-OH基，不能形成堿水解的中間產(chǎn)物，故對堿有一定抗性。3一個雙螺旋DNA分子中有一條鏈的成分A = 0.30，G = 0.24， 請推測這一條鏈上的T和C的情況。 互補鏈的A，G，T和C的情況。解答： T + C = 10.300.24 = 0.46； T = 0.30，C = 0.24，A + G = 0.46。4對雙鏈DNA而言， 若一條鏈中(A + G)/(T + C)= 0.7，則互補鏈中和整個DNA分子中(A+G)/(T+C)分別等于多少？ 若一條鏈中(A + T)/(G + C)= 0.7，則互補鏈中和整個DNA分子中(A + T)/(G + C)分別等于多