氨基酸的簡介詳解演示文稿

氨基酸的簡介詳解演示文稿第一頁，共六十四頁。優(yōu)選氨基酸的簡介第二頁，共六十四頁。1.1氨基酸的一般結構1.2氨基酸的分類1.3氨基酸的酸堿化學1.4氨基酸的特征化學反應1.5氨基酸的光學活性和光譜性質1.6氨基酸混合物的分離分析第三頁，共六十四頁。1.1氨基酸的一般結構特征：α-碳（與羧酸相鄰的碳，Cα）上都有一個氨基（α-氨基酸），此外，Cα還結合著一個H原子和一個側鏈基團(R)每一種氨基酸的R都是不同的，側鏈上的碳依次按字母命名為β、γ、δ和ε碳，分別指的是第3，4，5和6位碳第四頁，共六十四頁。

生理條件下（pH=7附近），氨基酸呈兼性離子形式。氨基（-NH2）質子化為-NH3+羧基（-COOH）離子化為COO-第五頁，共六十四頁。絕大多數(shù)氨基酸是L型氨基酸α-氨基酸除R為H（甘氨酸）外，其α-碳原子是一個手性碳原子，具有旋光性，存在著兩種不能疊合的鏡像立體異構體。將α-COO-畫在頂端，垂直畫一個氨基酸，然后與立體化學參考化合物甘油醛相比較，α-氨基位于α-碳左邊的為L-異構體，位于右邊的為D-異構體。絕大多數(shù)氨基酸是L-型氨基酸，近年來，D-型氨基酸在哺乳動物生命活動中的意義引起了越來越多的關注。第六頁，共六十四頁。L-甘油醛D-甘油醛L-丙氨酸D-丙氨酸第七頁，共六十四頁。1.2氨基酸的分類1.2.1、氨基酸的表示方法：中文名，如甘氨酸、半胱氨酸等。三字母簡寫：如Gly、Cys等。單字母簡寫：如G、C等。第八頁，共六十四頁。記憶技巧（按字母順序記憶）AlaArgAspAsn

丙

精

天

天酰

CysGluGlnGly

半

谷

谷酰甘HisIleLeuLys

組

異亮亮

賴

MetPhePro

甲硫

苯丙

脯

SerThrTrpTyrVal

絲

蘇

色

酪

纈

第九頁，共六十四頁。1.2.2、20種氨基酸可按其側鏈分類氨基酸的側鏈可以按照它們的化學結構分為三類，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；雜環(huán)氨基酸。第十頁，共六十四頁。

甘氨酸Glycine一、脂肪族氨基酸（中性）（α-氨基乙酸）G第十一頁，共六十四頁。

甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine（α-氨基丙酸）一、脂肪族氨基酸（中性）A第十二頁，共六十四頁。

（α-氨基-β-甲基丁酸）甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine一、脂肪族氨基酸（中性）V第十三頁，共六十四頁。

甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine（α-氨基-γ-甲基戊酸）L一、脂肪族氨基酸（中性）第十四頁，共六十四頁。

甘氨酸

Glycine丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine異亮氨酸

IleucineI一、脂肪族氨基酸（中性）（α-氨基-β-甲基戊酸）第十五頁，共六十四頁。甘氨酸是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。異亮氨酸分子中的α碳和β碳都是不對稱碳原子，所以異亮氨酸具有四種可能的異構體：L-異亮氨酸、D-異亮氨酸、L-別構異亮氨酸和D-別構異亮氨酸。通常出現(xiàn)在蛋白質中的為L-異亮氨酸。丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸和異亮氨酸的側鏈具有高度疏水性，在維持蛋白質的三維結構中起重要作用。注意：第十六頁，共六十四頁。一、脂肪族氨基酸（含羥基或硫）

絲氨酸

Serine

（α-氨基-β-羥基丙酸）S第十七頁，共六十四頁。

絲氨酸

Serine

蘇氨酸

Threonine（α-氨基-β-羥基丁酸）T一、脂肪族氨基酸（含羥基或硫）第十八頁，共六十四頁。L-ThreonineD-ThreonineL-allo-ThreonineD-allo-Threonine蘇氨酸的光學異構體第十九頁，共六十四頁。

絲氨酸

Serine

蘇氨酸

Threonine半胱氨酸Cysteine（α-氨基-β-巰基丙酸）C一、脂肪族氨基酸（含羥基或硫）第二十頁，共六十四頁。+兩個半胱氨酸氧化可生成胱氨酸第二十一頁，共六十四頁。人頭發(fā)的電子顯微鏡照片與模型第二十二頁，共六十四頁。燙發(fā)過程：1、加還原劑（巰基乙醇）打開二硫鍵。2、加氧化劑（雙氧水）重新生成錯位二硫鍵。第二十三頁，共六十四頁。

絲氨酸

Serine

蘇氨酸

Threonine半胱氨酸Cysteine甲硫氨酸Methionine（α-氨基-γ-甲硫基丁酸）M一、脂肪族氨基酸（含羥基或硫）第二十四頁，共六十四頁。絲氨酸和蘇氨酸側鏈含有β-羥基，具有伯醇和仲醇的離子化特性。絲氨酸的羥甲基可以參與很多酶的活性部位反應。蘇氨酸具有兩個手性碳原子，通常出現(xiàn)在蛋白質中的是L-蘇氨酸。半胱氨酸在蛋白質中經(jīng)常以其氧化型的胱氨酸存在。胱氨酸是由兩個半胱氨酸通過它們側鏈上的-SH氧化成共價的二硫橋連接形成的。注意：第二十五頁，共六十四頁。一、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺）

天冬氨酸

Aspartate

α-氨基丁二酸D第二十六頁，共六十四頁。

天冬氨酸

Aspartate天冬酰氨AsparagineN一、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺）第二十七頁，共六十四頁。天冬氨酸

Aspartate天冬酰氨Asparagine谷氨酸

Glutamate

α-氨基戊二酸E一、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺）第二十八頁，共六十四頁。天冬氨酸

Aspartate天冬酰氨Asparagine谷氨酸

Glutamate谷氨酰胺

Glutamine

Q一、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺）第二十九頁，共六十四頁。天冬氨酸和谷氨酸是二羧基氨基酸，除了含有α-羧基外，天冬氨酸含β-羧基，谷氨酸含γ-羧基。生理條件下，二者呈酸性。天冬酰胺和谷氨酰胺分別是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化產物。盡管這兩個氨基酸的側鏈不帶電荷，但其極性很強。另外，這兩種氨基酸的酰胺鍵可以與其它極性氨基酸的側鏈上的原子形成氫鍵。注意：第三十頁，共六十四頁。

精氨酸

Arginineα-氨基-δ-胍基戊酸R一、脂肪族氨基酸（堿性aa）第三十一頁，共六十四頁。精氨酸

Arginine賴氨酸

Lysine

α,ε-二氨基己酸K一、脂肪族氨基酸（堿性aa）第三十二頁，共六十四頁。精氨酸是堿性最強的氨基酸，側鏈上的胍基是已知堿性最強的有機堿，pKa值為12.48，生理條件下完全質子化。賴氨酸的側鏈上含有一個氨基，側鏈氨基的pKa為10.53。生理條件下，Lys側鏈帶有一個正電荷（—NH3+），同時它的側鏈是4個C的直鏈，柔性較大，使側鏈的氨基反應活性增大。注意：第三十三頁，共六十四頁。二、芳香族氨基酸

苯丙氨酸Phenylalanine（α-氨基-β-苯基丙酸）F第三十四頁，共六十四頁。二、芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine

（α-氨基-β-對羥苯基丙酸）Y第三十五頁，共六十四頁。二、芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine色氨酸

Tryptophan

（α-氨基-β-吲哆基丙酸）W第三十六頁，共六十四頁。三、雜環(huán)族氨基酸

組氨酸

Histidineα-氨基-β-咪唑基丙酸H第三十七頁，共六十四頁。三、雜環(huán)族氨基酸

組氨酸

Histidine脯氨酸

Prolineβ-吡咯烷基-α-羧酸P第三十八頁，共六十四頁。組氨酸含咪唑環(huán)，咪唑環(huán)的pKa在游離氨基酸中和在多肽鏈中不同，前者pKa為6.00，后者為7.35，它是20種氨基酸中側鏈pKa值最接近生理pH值的一種，在接近中性pH時，可離解平衡。它是在生理pH條件下唯一具有緩沖能力的氨基酸。脯氨酸是唯一的一種環(huán)狀結構的氨基酸，它的α-亞氨基是環(huán)的一部分，因此具有特殊的剛性結構。它在蛋白質空間結構中具有極重要的作用，一般出現(xiàn)在兩段α-螺旋之間的轉角處，Pro殘基所在的位置必然發(fā)生骨架方向的變化。注意：第三十九頁，共六十四頁。根據(jù)氨基酸側鏈的極性可以分為非極性氨基酸和極性氨基酸。極性氨基酸又可分為不帶電荷的極性氨酸、酸性氨基酸和堿性氨基酸。第四十頁，共六十四頁。非極性氨基酸（八種）第四十一頁，共六十四頁。不帶電何的極性氨基酸（八種）第四十二頁，共六十四頁。帶負電荷的氨基酸（2種）第四十三頁，共六十四頁。帶正電荷的氨基酸（2種）第四十四頁，共六十四頁。有些蛋白質中還含有少數(shù)特殊的氨基酸，稱為蛋白質的稀有氨基酸。這些氨基酸都是正常氨基酸的衍生物，如彈性蛋白和膠原蛋白中的4-羥基脯氨酸和5-羥基賴氨酸；肌球蛋白和組蛋白中含有6-N-甲基賴氨酸；凝血酶原中存在γ-羧基谷氨酸；酪蛋白中存在磷酸絲氨酸；哺乳動物的肌肉中存在N-甲基甘氨酸等。蛋白質中的稀有氨基酸在遺傳上是特殊的，因為它們沒有三聯(lián)體密碼，所有已知的稀有氨基酸都是在蛋白質合成后，在常見的氨基酸的基礎上經(jīng)過化學修飾而形成的。1.2.3不常見蛋白質氨基酸和非蛋白質氨基酸第四十五頁，共六十四頁。在各種組織和細胞中發(fā)現(xiàn)約150種其它氨基酸，它們不存在于蛋白質中，而是以游離或結合狀態(tài)存在于生物體內，所以稱為非蛋白質氨基酸。這些氨基酸大多數(shù)是蛋白質中存在的L-型α-氨基酸的衍生物，如鳥氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）、高絲氨酸（homeserine）、高半胱氨酸等,但也有一些是β-、γ-或δ-氨基酸，如β-丙氨酸、γ-氨基丁酸。另外，還有些是D型氨基酸。這些氨基酸雖然不參與蛋白質組成，但在生物體中往往具有一定的生理功能，如鳥氨酸和瓜氨酸是合成精氨酸的前體，β-丙氨酸是維生素泛酸的組成成分，γ-氨基丁酸是神經(jīng)傳導的化學物質。植物中含有很多非蛋白質氨基酸，其中有些具有特殊的生物功能，但大多數(shù)非蛋白質氨基酸的功能還不清楚。第四十六頁，共六十四頁。1.3、氨基酸的酸堿化學氨基酸是個兩性電解質，既可進行酸解離也可進行堿解離，用解離方程式表示就是：Ka1Ka2第四十七頁，共六十四頁。氨基酸的離子狀態(tài)完全取決于溶液的pH值。如果調節(jié)溶液的pH值使得其中的氨基酸呈電中性，那么，我們就把這個pH值稱為氨基酸的等電點（isoelectricpoint,pI）。pI是氨基酸的重要常數(shù)之一，它的意義在于，物質在pI處的溶解度最小，這是分離純化蛋白質或氨基酸的重要依據(jù)。第四十八頁，共六十四頁。甘氨酸的解離與等電點——滴定曲線第四十九頁，共六十四頁。當甘氨酸在酸性溶液中，它是以帶凈的正電荷的形式存在的，可以看作是一個二元弱酸，具有兩個可解離的H＋，即－COOH和-NH3+上的H＋。根據(jù)上述甘氨酸的解離方程可得到：第五十頁，共六十四頁。K1、K2為解離常數(shù)，當達到等電點時，[Gly+]＝[Gly－]，即：則：K1K2=[H+]2方程兩邊取負對數(shù)：pH=1/2*(PK1+PK2)第五十一頁，共六十四頁。例題：Gly的-NH3+有1/3解離時，溶液的pH值？pH=pK2+lg([Gly-]/[Gly0])pH=9.6+lg(1/2)pH=9.3第五十二頁，共六十四頁。帶有可解離側鏈的氨基酸：Glu的滴定曲線：第五十三頁，共六十四頁。Lys的滴定曲線第五十四頁，共六十四頁。1.4氨基酸的特征化學反應1、2,4-二硝基氟苯（DNFB）與氨基酸氨基的反應（Sanger法鑒定多肽、蛋白質的N末段氨基酸）第五十五頁，共六十四頁。2、苯異硫氰酸酯（PITC）與氨基的反應。（Edman試劑，測定氨基酸序列）第五十六頁，共六十四頁。3、丹磺酰氯與氨基酸的反應（生成熒光性強和穩(wěn)定的磺胺衍生物，常用于蛋白質和氨基酸的微量分析）第五十七頁，共六十四頁。4、茚三酮與氨基酸的反應（紙層析分離鑒定氨基酸，紫色產物）第五十八頁，共六十四頁。旋光性Gly無旋光，17個AA含一個不對稱碳原子，兩個含（Thr和Ile）兩個