Enzyme(酶)知識點總結(jié)

酶化學（Enzyme）酶的定義：是指由生物體內(nèi)活細胞產(chǎn)生的一種生物催化劑。大多數(shù)有蛋白質(zhì)組成（少數(shù)為RNA）。酶的特性：高效性專一性：一種酶只能催化一種或一類底物多樣性溫和性:催化條件溫和活性可調(diào)節(jié)性：包括抑制劑和激活劑調(diào)節(jié)、反饋抑制調(diào)節(jié)、共價修飾調(diào)節(jié)和變構(gòu)調(diào)節(jié)等有些酶的催化性與輔因子有關(guān)。易變性酶的化學本質(zhì)：(1)

大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)1)

酶蛋白主要由氨基酸組成2)

有一、二、三、四級空間結(jié)構(gòu)；3)

具有兩性電解質(zhì)的性質(zhì)；4)

酶的相對分子量很大，其水溶液具有親水膠體性質(zhì)，不能透析；

5)易受某些物理因素(加熱、紫外線照射等)及化學因素(酸、堿、有機溶劑等)的作用而變性或沉淀從而喪失酶活；

6)可被蛋白酶分解；

7)可以用蛋白質(zhì)測序的方法分析分子組成和結(jié)構(gòu)。

(2)某些RNA具有催化活性，稱為核酶。4、酶的分類：根據(jù)酶的組成可分為：

(1)單純酶：其活性僅取決于其蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，如蛋白酶、淀粉酶等。

(2)結(jié)合酶：酶的活性由酶蛋白和輔酶決定。

根據(jù)酶所催化的反應性質(zhì)的不同，將酶分成六大類：

5、

酶的活力酶活力單位(activeunit)：酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規(guī)定：1個酶活力單位是指在特定條件(25℃，其它為最適條件)下，在1min

內(nèi)能轉(zhuǎn)化1μmol底物的酶量，或是轉(zhuǎn)化底物中1μmol的有關(guān)基團的酶量。比活：每分鐘每毫克酶蛋白在25℃下轉(zhuǎn)化的底物的微摩爾數(shù)。比活是酶純度的測量?；罨埽簩?mol反應底物中所有分子由基態(tài)轉(zhuǎn)化為過度態(tài)所需要的能量。6、酶的催化機理中間產(chǎn)物學說：當酶催化一化學反應時，首先

E和

S結(jié)合形成中間產(chǎn)物

ES，然后它再分解成產(chǎn)物P并釋放酶E。酶-底物絡(luò)合物的生成能降低反應的活化能，從而提高化學反應的速度。S+E→

ES

→E+P。誘導契合學說：Koshland(1958)提出，酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子的誘導，其構(gòu)象發(fā)生有利于底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互補契合，進行反應。(1)

在酶與底物結(jié)合之前，酶分子的構(gòu)象不一定和底物互相吻合。(2)

酶分子的活性中心不是剛性的結(jié)構(gòu)。它具有一定的柔性，當?shù)孜锱c酶分子相互接近時，底物分子可以誘導酶分子的構(gòu)象發(fā)生一定的變化。(3)

由于酶分子構(gòu)象發(fā)生的變化，因而使活性中心的催化基團形成了正確的排列和定向，使酶分子和底物分子楔合而結(jié)合成中間絡(luò)合物，并導致底物發(fā)生反應。(4)當反應完畢時，產(chǎn)物從酶分子上掉下來，這時酶分子又恢復到原來的構(gòu)象。X-衍射證明酶與底物結(jié)合時，確有顯著的構(gòu)象變化。7、酶促反應動力學9

酶促反應動力學酶促反應動力學是研究酶促反應的速度及影響此速度的各種因素的科學。米契里斯(Michaelis)和門坦(Menten)根據(jù)中間產(chǎn)物學說推導出酶促反應速度方程式，即米-門公式(Michaelis-Mentenequation)。

由米門公式可知：酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。(1)

酶濃度對酶促反應速度的影響從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關(guān)系圖解可以看出：當?shù)孜锓肿訚舛茸銐驎r，酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。

(2)

底物濃度對酶促反應速度的影響在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結(jié)合生成中間產(chǎn)物后，即使在增加底物濃度，中間產(chǎn)物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。

米氏常數(shù)Km：反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。①

Km是酶的特征性物理常數(shù)。只與E性質(zhì)有關(guān)，與[E]無關(guān)；測Km可鑒別酶。②在一定條件下某酶對某一底物有一定的Km值。③同一E有幾個S就有幾個Km，Km最小的為最適S或天然S。④

Km大，E與S親和力弱；Km小，E與S親和力強。(3)

溫度對酶促反應速度的影響1)

各種酶在最適溫度范圍內(nèi)，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內(nèi)，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。

2)

不同生物體內(nèi)酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為35～40℃；植物體內(nèi)的酶最適溫度在40～50℃之間微生物體內(nèi)各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產(chǎn)氣桿菌等體內(nèi)的葡萄糖異構(gòu)酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為85～94℃。3)

過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發(fā)生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。(4）pH對酶促反應速度的影響酶在最適pH范圍內(nèi)表現(xiàn)出活性，大于或小于最適pH，都會降低酶活性。主要表現(xiàn)在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài)，從而影響酶和底物的結(jié)合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩(wěn)定性，進而使酶遭受不可逆破壞。

動物體內(nèi)的酶最適pH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適pH為1.5，植物體內(nèi)的酶最適pH大多在4.5-6.5之間。

\(5)

激活劑對酶促反應速度的影響能激活酶的物質(zhì)稱為酶的激活劑。①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當?shù)募せ顒┐嬖跁r，才表現(xiàn)出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài)，這種酶稱為酶原。它必須經(jīng)過適當?shù)募せ顒┘せ詈蟛啪呋钚浴?6)

抑制劑對酶促反應速度的影響能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。1)

競爭性抑制(competitiveinhibition)：與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)爭先與酶的活性中心結(jié)合，從而降低酶促反應速度。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。

2)

非競爭性抑制(noncompetitiveinhibition)：抑制劑與酶活性中心以外的位點結(jié)合后，底物仍可與