《生物化學(xué)》課件之一武漢大學(xué)張楚富

生物化學(xué)主講教師:張楚富Chapter1生物化學(xué)導(dǎo)論生物化學(xué)是研究生命分子和生命化學(xué)反應(yīng)的科學(xué)，是運(yùn)用化學(xué)的原理在分子水平上解釋生物學(xué)的科學(xué)。它的主要研究范圍包括這樣幾個(gè)方面：生物分子的化學(xué)結(jié)構(gòu)和三維構(gòu)象；生物分子的相互作用；生物分子的合成與降解；能量的保存與利用；生物分子的組裝和協(xié)調(diào)；遺傳信息的貯存、傳遞和表達(dá)。

Section1生命、細(xì)胞和生物分子

分子是無(wú)生命的,然而分子卻可以以適當(dāng)?shù)臄?shù)目和方式構(gòu)成生命。生命系統(tǒng)因有其特殊性質(zhì)而與非生命系統(tǒng)不同。它們能生長(zhǎng)、運(yùn)動(dòng)，能完成難以置信的代謝化學(xué)反應(yīng)，能對(duì)環(huán)境的刺激作出應(yīng)答以及能準(zhǔn)確地進(jìn)行自我復(fù)制。盡管生命存在著驚人的多樣性、存在著生物結(jié)構(gòu)和維持生命必需的機(jī)制的復(fù)雜性，但是生命的功能最終是可以用化學(xué)的原理來(lái)解釋的。

一、生命系統(tǒng)的獨(dú)特性質(zhì)●生物最顯著的性質(zhì)是它們具有復(fù)雜的結(jié)構(gòu)和高度的組織形式?！裆到y(tǒng)能活躍地進(jìn)行能量轉(zhuǎn)換，生物高度組織化的結(jié)構(gòu)和生命活動(dòng)的維持依賴于從環(huán)境捕獲能量的能力。被生物利用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最重要的富含能量的生物分子，代表著生物在化學(xué)上可利用的能量的貯存形式?！裆到y(tǒng)具有顯著的自我復(fù)制能力。生物能一代一代地繁衍與它們自身相同的后代。

二、生命分子生命物質(zhì)的元素組成明顯不同于地球外殼元素的元素組成。H、O、C和N構(gòu)成了人體原子總量的99%以上，其中大多數(shù)H和O以H2O形式出現(xiàn)。H、O、C和N的什么樣的性質(zhì)使其結(jié)合成適合于生命的化學(xué)？是它們通過(guò)共用電子對(duì)形成共價(jià)鍵的能力。此外，H、C、N和O是元素周期表中最輕的元素。由于共價(jià)鍵的強(qiáng)度與所涉及原子的原子量是成反比的，因此，H、C、N和O彼此間能形成最強(qiáng)的共價(jià)鍵。兩種其他能形成共價(jià)鍵的元素磷和硫也在生物分子中起著重要的作用。

1、生物分子是含碳的化合物所有生物分子都含有碳。碳的優(yōu)勢(shì)是由于它通過(guò)共用電子對(duì)形成穩(wěn)定的共價(jià)鍵方面的多面性。通常與碳以共價(jià)鍵相結(jié)合的原子是碳本身以及H、O和N（圖1—1）。碳的共價(jià)鍵有兩個(gè)特別值得注意的性質(zhì)。一是碳與自身形成共價(jià)鍵的能力，另一個(gè)是被鍵合碳原子周圍的四個(gè)共價(jià)鍵的四面體性質(zhì)。這兩種性質(zhì)對(duì)于碳所形成的線性、分支以及環(huán)狀的化合物的驚人多樣性是極為重要的。這種多樣性可因N、O和H原子的參與而進(jìn)一步擴(kuò)大。

2、生物分子是分級(jí)的

(1)代謝物和大分子無(wú)機(jī)物分子→（同化）轉(zhuǎn)變成代謝物（氨基酸、糖、核苷酸、脂肪酸和甘油）→（通過(guò)共價(jià)）鍵構(gòu)成大分子(蛋白質(zhì)、多糖、DNA和RNA以及脂類)→（大分子間的相互作用導(dǎo)致）超分子復(fù)合物（酶復(fù)合物、核糖體、染色體和細(xì)胞骨架系統(tǒng)）（圖1－2）(2)細(xì)胞器細(xì)胞器是生物分子等級(jí)中較高層次的一級(jí)。細(xì)胞器僅在真核生物細(xì)胞中發(fā)現(xiàn)。(3)膜膜是細(xì)胞和細(xì)胞器的邊界（但將膜歸為超分子裝配體或者歸為細(xì)胞器都不太適合，雖然它們具有兩者共有的性質(zhì)）。(4)細(xì)胞是生命的基本單位細(xì)胞是生命的單位，是唯一能展現(xiàn)生命特征（生長(zhǎng)、代謝、刺激應(yīng)答和復(fù)制）的最小實(shí)體。細(xì)胞可分為兩種類型，即真核生物細(xì)胞和原核生物細(xì)胞。真核生物細(xì)胞具有復(fù)雜的內(nèi)部結(jié)構(gòu)。三、生物分子的特性反映它們對(duì)生命狀態(tài)的適應(yīng)1、生物大分子和它們的構(gòu)件具有方向性生物大分子是由單位元件構(gòu)筑而成的。蛋白質(zhì)由氨基酸構(gòu)成，核酸由核苷酸構(gòu)成，多糖由單糖構(gòu)成。這些構(gòu)件分子是有極性的，即它們是不對(duì)稱的。因此，從某種意義上說(shuō),它們是有“頭”和有“尾”的。當(dāng)這些構(gòu)件分子組成生物大分子時(shí)，它們頭-尾連結(jié)。于是，生物大分子聚合體也將是有頭有尾的。因此，它們的結(jié)構(gòu)應(yīng)該是有“感應(yīng)”（sense）的或者說(shuō)是有方向的（圖1－3）。2、生物大分子是信息分子

由于生物大分子對(duì)它們的結(jié)構(gòu)及其組成元件具有感應(yīng)，因此，只要構(gòu)件單位的多樣性或次序不是過(guò)分筒單或重復(fù)，它們的線性順序就應(yīng)含有特定信息的潛在能力。蛋白質(zhì)和核酸的構(gòu)件單位是以非顯著重復(fù)方式排列的，它們的順序是獨(dú)特的。當(dāng)把組成它們的構(gòu)件單位以字母排列時(shí)，可以組成有意義的詞語(yǔ)，然而并非所有生物大分子都含有信息。多糖往往由相同的單糖單位一次又一次地重復(fù)排列構(gòu)成。這類同聚多糖不可能含有什么信息。

3、生物大分子具有特征性的三維結(jié)構(gòu)任何一種分子結(jié)構(gòu)都是獨(dú)特的，并具有可區(qū)別的特有的性質(zhì)。生物大分子，尤其是蛋白質(zhì)，分子結(jié)構(gòu)已經(jīng)達(dá)到了其復(fù)雜性的極點(diǎn)。4、非共價(jià)作用力維持生物大分子的結(jié)構(gòu)共價(jià)鍵把原子結(jié)合在一起形成分子，非共價(jià)作用力是分子內(nèi)或分子間的原子之間的吸引。非共價(jià)作用力是弱的作用力，包括氫鍵、離子鍵、范德華力和疏水相互作用。這些作用力一般介于4–30kJ·mol-1范圍。5、結(jié)構(gòu)互補(bǔ)性決定生物分子的相互作用結(jié)構(gòu)互補(bǔ)性是生物分子間識(shí)別的手段。生命的復(fù)雜而高度組織化的型式取決于生物分子彼此識(shí)別和相互作用的能力。如果一種分子的結(jié)構(gòu)與另一種分子的結(jié)構(gòu)是互補(bǔ)的，例如某種酶與它的專一性底物分子，那么這兩種分子之間的相互作用就能準(zhǔn)確地實(shí)現(xiàn)。結(jié)構(gòu)互補(bǔ)性的原理是生物分子識(shí)別的基本要素.

6、生物分子的的識(shí)別是由弱的相互作用力介導(dǎo)的通過(guò)結(jié)構(gòu)互補(bǔ)性所發(fā)生的生物分子識(shí)別事件是由前面所述的弱的非共價(jià)鍵作用力介導(dǎo)的。7、弱的作用力把生物限制在一個(gè)窄范圍環(huán)境條件中生物大分子僅在窄的環(huán)境條件下(例如溫度、離子強(qiáng)度以及酸-堿度等)才有功能上的活性。極端條件將破壞維持大分子復(fù)雜結(jié)構(gòu)所必需的弱的作用力。這些復(fù)雜大分子的有序結(jié)構(gòu)的喪失(也就是變性)伴隨著功能的消失。Section2水在生物化學(xué)中，水存在的意義是顯而易見(jiàn)的：①幾乎所有生物分子隨環(huán)境中水的物理和化學(xué)性質(zhì)而呈現(xiàn)它們的形態(tài)。②大多數(shù)生物化學(xué)反應(yīng)的介質(zhì)是水,代謝反應(yīng)的反應(yīng)物和產(chǎn)物在細(xì)胞范圍內(nèi)和細(xì)胞間運(yùn)輸都依賴于水。③水本身活躍地參與支撐許多化學(xué)反應(yīng)，水的離子化組分(H＋和OH－)往往作為真正的反應(yīng)物參與反應(yīng)。事實(shí)上，生物分子的許多功能基團(tuán)的反應(yīng)性取決于環(huán)境介質(zhì)中的H＋和OH－的相對(duì)濃度。④水的氧化產(chǎn)生的分子氧(O2)是通過(guò)光合作用完成的。⑤水的離子化產(chǎn)物(H＋和OH－)是蛋白質(zhì)、核酸以及膜的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)鍵決定者。⑥在膜的內(nèi)外兩側(cè)的氫離子濃度的差異代表了能量轉(zhuǎn)化的生物學(xué)機(jī)制所必需的能化狀態(tài)。一、水的結(jié)構(gòu)單個(gè)水分子的兩個(gè)氫原子共價(jià)地與氧原子結(jié)合，呈現(xiàn)一種非線性排列（圖1－4a,b）。水的氫鍵形成具有協(xié)同的性質(zhì)。這就是說(shuō)，作為受體的氫鍵結(jié)合的水分子是一種比未鍵合的水分子更好的氫鍵供體。（同樣，作為氫鍵供體的氫鍵結(jié)合的水分子也是一種更好的氫鍵受體）。因此，水分子之間氫鍵的形成有一種彼此支援的現(xiàn)象。1、冰的結(jié)構(gòu)在普通的冰中（它是水的一般晶體形式），每個(gè)水分子都有四個(gè)以氫鍵結(jié)合的最鄰近者(圖1－5)在冰結(jié)構(gòu)中，每個(gè)氫原子都與鄰近的水分子的氧原子形成氫鍵，而氧原子作為氫鍵的受體能與來(lái)自兩個(gè)不同水分子的氫原子形成氫鍵。2、液態(tài)水的結(jié)構(gòu)由于液態(tài)水的每個(gè)分子約10－12秒重新定位一次，因此很少有實(shí)驗(yàn)技術(shù)能探測(cè)這些水分子的瞬間排列。在液態(tài)水中，分子間的這些氫鍵已變形。結(jié)果使連接分子的氫鍵網(wǎng)是無(wú)規(guī)則的和可變的；而且，這樣的氫鍵網(wǎng)是不斷地被打斷和重新形成，因而液態(tài)水是由快速波動(dòng)的三維網(wǎng)狀的氫鍵結(jié)合的H2O分子構(gòu)成(圖1－6a)。二、水的溶劑特性溶解度取決于溶質(zhì)分子與溶劑分子之間的相互作用力以及溶質(zhì)分子之間的相互作用力。由于水具有高極性，因而使得它對(duì)于極性物質(zhì)和離子物質(zhì)是一種極好的溶劑(1-6b)。

三、疏水相互作用非極性物質(zhì)（或者生物大分子的非極性功能基團(tuán)）不易與水形成氫鍵。因此，這類化合物只能在水中極少溶解。當(dāng)非極性物質(zhì)或基團(tuán)侵入液態(tài)水時(shí)，將會(huì)破壞原有液態(tài)水分子之間的氫鍵網(wǎng)，溶質(zhì)周圍的水發(fā)生大的重新排列。為了重新獲得它們失去的氫鍵能，表面的水分子指向它們自身，以四面體氫鍵的方式形成一種封閉的、類似籠子的氫鍵網(wǎng)（圖1-7）。環(huán)繞非極性溶質(zhì)的水分子的有序化產(chǎn)生了不利于非極性溶質(zhì)水化的自由能.因此非極性溶質(zhì)趨向于從水相中排出。當(dāng)非極性溶質(zhì)彼此相遇而聚集時(shí)，它們所占據(jù)的空間的表面積小于它們各自單獨(dú)占有空間的表面積之和。因此，非極性溶質(zhì)的聚集能夠減小所占空間的表面積，隨之導(dǎo)致非極性溶質(zhì)表面的水的有序化程度總量降低。換句話說(shuō)，非極性溶質(zhì)相互吸引、避開(kāi)水的傾向是水分子有序度的減少（或者說(shuō)混亂度增加）所產(chǎn)生的熵增所推動(dòng)的。熵是一個(gè)系統(tǒng)有序程度的一種量度。任何系統(tǒng)的有序度的減少或者混亂度的增高都會(huì)伴隨熵的增加。四、中極兩性分子含有極性基團(tuán)和非極性基團(tuán)的化合物稱為中級(jí)兩性化合物（amphiphiles）。這類化合物既有親水性又有疏水性。（圖1－8）。因此，當(dāng)中性兩性化合物分子與水溶劑相互作用時(shí)，中極兩性化合物趨向形成結(jié)構(gòu)上有序的排列。膠束（或微團(tuán)）（micelle）是由數(shù)千種中極兩性化合物構(gòu)成的小球（圖1－9中極兩性分子在水溶液中形成膠團(tuán).）。中極兩性分子也能形成另一種有序的結(jié)構(gòu)形式雙分子層結(jié)構(gòu)，與生物膜的結(jié)構(gòu)相似。因此，中極兩性化合物的這種特殊的性質(zhì)是生物膜構(gòu)成的基礎(chǔ)。

五、溶質(zhì)對(duì)水的性質(zhì)的影響▲溶解物質(zhì)的存在打亂了液態(tài)水的結(jié)構(gòu),使水的性質(zhì)發(fā)生改變。生物機(jī)體內(nèi)部的水與純水很不相同。細(xì)胞內(nèi)部和細(xì)胞周圍的液體是被各種溶質(zhì)充塞的，這些溶質(zhì)包括從很小的無(wú)機(jī)離子到巨大的分子聚集體?！苜|(zhì)的濃度影響水的依數(shù)性（colligativeproperties）。依數(shù)性是溶液的一種物理性質(zhì)，它取決于溶質(zhì)的濃度而不是溶質(zhì)的化學(xué)特性。例如，溶質(zhì)的存在能降低水的冰點(diǎn)和升高水的沸點(diǎn)，因?yàn)槿苜|(zhì)的存在使水分子更難以結(jié)成冰，也更難以從溶液逃溢出變成氣態(tài)?！鴿B透壓也與溶質(zhì)的濃度有關(guān)。當(dāng)溶質(zhì)與純水被一層只允許水分子通過(guò)而不允許溶質(zhì)通過(guò)的半透膜分開(kāi)時(shí)，水移動(dòng)進(jìn)入到溶液中，以便使膜兩側(cè)的濃度趨于平衡。滲透（Osmosis）是溶劑從高濃度區(qū)（這里是純水）向相對(duì)低的濃度區(qū)（含溶質(zhì)的水）的移動(dòng)。溶液的滲透壓（Osmosispressure）是必需施加給溶液以阻止水向內(nèi)流動(dòng)的壓力（圖1－10）。這種壓力與溶質(zhì)的濃度成正比?！?dāng)水溶液被一層允許水和溶質(zhì)滲透的膜隔開(kāi)時(shí)，水可以向內(nèi)運(yùn)動(dòng)，溶質(zhì)也可以從溶液中向外運(yùn)動(dòng)，直到膜兩側(cè)的溶質(zhì)濃度達(dá)到相同為止。分子的這種隨機(jī)運(yùn)動(dòng)叫做擴(kuò)散（diffuse）。當(dāng)平衡確立時(shí)，沒(méi)有水和溶質(zhì)的進(jìn)一步凈流動(dòng)，雖然分子繼續(xù)在運(yùn)動(dòng)。六、水的離子化和pH水是一種中性分子，只是具有很弱的離子化傾向。人們通常用下面的式子表達(dá)水的離子化：

H2O←→H＋＋OH—實(shí)際上，自由的H＋是不存在的，而是與水分子結(jié)合，以水合氫離子（H3O＋）的形式存在。質(zhì)子可與一簇水分子結(jié)合形成具有H5O2＋、H7O3＋等等分子式的結(jié)構(gòu)。為了簡(jiǎn)便，可以把這些離子形式合并以H＋代表。水合氫離子的質(zhì)子可以很快地一個(gè)水分子跳躍到另一個(gè)水分子（圖1-11）。氫鍵網(wǎng)為H＋的快速遷移提供了一條天然的路線。質(zhì)子經(jīng)氫鍵網(wǎng)快速遷移的質(zhì)子跳躍（protonjumping）為生物學(xué)上許多重要的質(zhì)子轉(zhuǎn)移（例如快速的酸-堿反應(yīng)）提供了解釋。

根據(jù)水的離子化及其平衡常數(shù)，可以推導(dǎo)表達(dá)水溶液氫離子濃度的方程式：pH＝log(1/[H＋])＝–log[H＋]由于純水的[H＋]＝10-7mol·L-1，因此，用pH來(lái)描述純水的氫離子濃度即為：

pH＝log(1/1×10-7)＝log(1×107)＝log1.0＋log107＝0＋7.0＝7.0pH值越高，H＋濃度就越低；pH值越低，H＋濃度就越高。

七、酸-堿化學(xué)由水解離產(chǎn)生的H＋和OH－是生物化學(xué)反應(yīng)的基礎(chǔ)。生物分子，例如蛋白質(zhì)和核酸，具有眾多的可作為酸或堿的功能基團(tuán)（例如羧基和氨基）。這些分子影響液態(tài)介質(zhì)的pH，它們的結(jié)構(gòu)和反應(yīng)性也會(huì)受到周圍pH的影響。因而正確評(píng)價(jià)酸-堿化學(xué)是了解許多分子的生物學(xué)作用所必須的。1、酸是質(zhì)子的供體按照J(rèn).Br?nsted和T.Lowry關(guān)于酸和堿的概念，凡是能供出質(zhì)子的物質(zhì)即是酸，凡是能接受質(zhì)子的物質(zhì)即為堿。按照這一定義，堿-酸反應(yīng)可以表述為：

HA＋H20→H3O＋＋A－酸（HA）與堿（H2O）反應(yīng)，形成酸的共軛堿（A－）和堿的共軛酸（H3O＋）。相應(yīng)地，醋酸離子（CH3COO－）是醋酸（CH3COOH）的共軛堿，銨離子（NH4＋）是氨（NH3）的共軛酸。牽涉到水參與的酸-堿反應(yīng)，往往可以縮寫為

HA←→H＋＋A－2、酸的強(qiáng)度可用它的解離常數(shù)來(lái)表示酸-堿反應(yīng)的平衡常數(shù)用反應(yīng)物和產(chǎn)物的解離常數(shù)來(lái)表達(dá)：

K＝[H3O＋][A－]/[HA][H2O](1)(在稀溶液中,水的濃度基本上是恒定的常數(shù)（1000g·L-1/18.015g·mol-1＝55.8mol·L-1）。因此，[H2O]項(xiàng)通常與解離常數(shù)合并，即：

Ka＝K[H2O]＝[H＋][A－]/[HA](2)由于酸解離常數(shù)象[H＋]值一樣使用起來(lái)不方便，因此可用公式將其轉(zhuǎn)換成的pKa值(為了使用的方便,將下標(biāo)a省去):pK＝－logK

(3)3、溶液的pH由酸和堿相對(duì)濃度決定一種溶液的pH和酸以及它的共軛堿之間的相互關(guān)系可以很容易推導(dǎo)出來(lái)。將方程（2）重排[H＋]＝K([HA]/[A－])(4)兩邊取負(fù)對(duì)數(shù)：－log[H]＝－logK＋log([A－]/[HA])從而得到：

pH＝pK＋log([A－]/[HA])

(5)這種關(guān)系式稱為Henderson-Haselbalch方程。當(dāng)某種酸[HA]和它的共軛堿[A－]的濃度相等時(shí)，log([A－]/[HA])＝0，溶液的pH在數(shù)值上相當(dāng)于酸的pK值。Henderson-Hasselbalch方程對(duì)于計(jì)算含有已知濃度的弱酸和它的共軛堿的溶液的pH來(lái)說(shuō)是非常有用的。八、緩沖系統(tǒng)弱酸（例如醋酸）在水中只能部分離子化，它所釋放出來(lái)的H＋是可以被滴定的。當(dāng)用已知濃度的堿（通常使用NaOH）滴定醋酸溶液時(shí)，獲得如圖1－12所示的滴定曲線。

當(dāng)?shù)味ㄩ_(kāi)始時(shí)，HAc大部分以未離子化的形式以HAc存在，同時(shí)也有一定量的H＋和Ac－存在。NaOH溶液的加入允許氫氧離子（OH－）中和存在的H＋。當(dāng)H＋被中和時(shí)，更多的HAc解離成H＋和Ac－.當(dāng)進(jìn)一步加入NaOH時(shí),pH隨Ac－的積累而逐漸升高。當(dāng)處在HAc的一半被中和時(shí)的位點(diǎn)，已加入等當(dāng)量的NaOH。此時(shí)溶液中的HAc和Ac－相等，pH＝pK.因此，人們可以用實(shí)驗(yàn)方法測(cè)定弱電解質(zhì)的pK值。弱電解質(zhì)的pK往往位于滴定曲線的中點(diǎn)。但是，滴定中點(diǎn)的pK值則隨不同性質(zhì)的電解質(zhì)而不同。如醋酸的pK為4.7、咪唑的pK為6.99、NH4＋的pK為9.25。pK值直接與這類物質(zhì)的解離常數(shù)有關(guān)，或者說(shuō)與共軛堿對(duì)H＋的親和力有關(guān)。

pH的維股持對(duì)所有男細(xì)胞都是歇至關(guān)重要醬的。細(xì)胞版過(guò)程（轟例如代放謝）取彈決于酶妻的活性企，而酶穩(wěn)的活性森又顯著益地受p予H的影聚響。因燒此，p默H的改售變會(huì)極驢大地對(duì)掌代謝反構(gòu)應(yīng)造成對(duì)破壞。生物有爪各種保哄持它們監(jiān)細(xì)胞內(nèi)漠和細(xì)胞旨外液體芝pH基牌本恒定濕的機(jī)制自，但是雁阻止有以害pH蜘變化的詠?zhàn)钪匾沟臋C(jī)制粱由緩沖摧系統(tǒng)提遮供。所選擇臟的緩沖喇系統(tǒng)反葉映了對(duì)鉤接近p孩H7的蓄pK值以及辱緩沖劑釀組成與卻細(xì)胞代冒謝機(jī)構(gòu)喇的一致窯性兩方校面的需楊要。磷酸鹽醋系統(tǒng)（捎HPO42ˉ/H2PO4ˉ）和碳陜酸鹽系其統(tǒng)（H睬CO3ˉ/H2CO3）是生薯物體內(nèi)倚的兩種詳重要的督緩沖系棵統(tǒng)。前貧者主要粱維持細(xì)牢胞內(nèi)p盤H的恒深定，而室后者在謠維持細(xì)訪胞外液查的pH霉穩(wěn)定中桿起作用日。此外，說(shuō)許多生嗎物分子僅，例如驅(qū)蛋白質(zhì)奴以及小敞分子的賓有機(jī)物蔥，由于嫌含有多被個(gè)酸-探堿基團(tuán)永，它們科在生理調(diào)pH范擴(kuò)圍內(nèi)都筋是有效稍的緩沖接系統(tǒng)的鑼組分。Chap鞠ter蜻2馬蛋疤白師質(zhì)書(Pro莫tein旅)Sect洗ion頸1懸蛋駐白質(zhì)請(qǐng)概述一.索蛋白獲質(zhì)是生物飄體內(nèi)的最兆重要的物雨質(zhì)①蛋白質(zhì)約砌占細(xì)胞干滅重的50森%以上。②蛋白質(zhì)農(nóng)與核酸佩共同構(gòu)悔成了生艘命現(xiàn)象饒的物質(zhì)抵基礎(chǔ)，浩是細(xì)胞晚原生質(zhì)性的主要累成分。③催化生箭物體內(nèi)膽幾乎所啟有化學(xué)念反應(yīng)的期酶是蛋朗白質(zhì)。④抵抗外源拍性異物侵挎害而產(chǎn)生補(bǔ)免疫反應(yīng)潛的抗體是艱蛋白質(zhì)。⑤調(diào)節(jié)物質(zhì)門代謝的許如多激素也性是蛋白質(zhì)亂或多肽。⑥肌肉收縮與、物質(zhì)的報(bào)運(yùn)輸、結(jié)由締保護(hù)、色病毒對(duì)宿及主的感染禍等都是蛋悟白質(zhì)在起視作用。⑦胚胎發(fā)恨育、生抖長(zhǎng)、分萍化和繁們殖等都巨有蛋白鑼質(zhì)參與貿(mào)。二、蛋糞白質(zhì)的盾元素組污成蛋白質(zhì)主書要含有C匪、H、O肥、N以及刪S元素。N元素是竿蛋白質(zhì)瘦的特征瞞性元素躍，根據(jù)做對(duì)大多勝數(shù)蛋白根質(zhì)的N悉元素分疏析，其斬含量相紋近，一貴般在1騙5—1泥7%異，平均醒為16鉆%。三、蛋白質(zhì)的行基本組成謝單位是氨馬基酸經(jīng)水解販分析，沃構(gòu)成氨侍基酸的窗蛋白質(zhì)顯約20徹種，這包些氨基暑酸借肽己鍵聚合繡成蛋白淚質(zhì)。四、蛋白質(zhì)是黨基因編碼憂的直接參與章蛋白質(zhì)合臘成的氨基頑酸在遺傳工上都存在云相應(yīng)的密遵碼，這些告密碼子存鴉在于基因既的核苷酸圣順序中，霧分子生物暮學(xué)研究表餅明，基因燃的核苷酸頃順序通過(guò)侄轉(zhuǎn)錄拷貝確到mRN瀉A上，m愉RNA的率編碼信息些，即三聯(lián)密碼淘子直接決類定著蛋白說(shuō)質(zhì)多肽的卷氨基酸順搭序。Sec匠tio疑n2論氨料基酸抵(A疾min民oa雹cid久s)一.花氨基酸差的結(jié)構(gòu)債通式除脯氨萍酸外，宜其它所承有氨基舅酸在結(jié)型構(gòu)上都洪有一個(gè)謎共同的風(fēng)特點(diǎn)，邀即在與客羧基相箏連的α名-碳原術(shù)子上含諸有一個(gè)船氨基（圖2-慮1）。從這姓個(gè)結(jié)構(gòu)思通式可傳以看出勤，氨基騰酸的差雙別就表蛇現(xiàn)在側(cè)掙鏈R基品團(tuán)上。二.鋪氨基酸訪的結(jié)構(gòu)后和分類漫：根據(jù)氨汽基酸側(cè)爸鏈R基拘的極性塑，20堵種氨基歇酸可分憐成4類。1.非幫極性R基藝氨基酸（祖共9種）（圖2-梁2）：甘氨酸致(Gl識(shí)yci覺(jué)ne,叉Gly騾,G),兄丙腰氨酸(拐Ala營(yíng)nin查e,A售la,A),纈氨酸富(Va貧lin只e,V粥al,V)),載亮氨酸(頃Leuc模ine,泊Leu,L),異亮氨酸像(Iso污leuc濃ine,征Ile,I),腳脯氨酸味(Pr硬oli需ne,航Pro塊,P),苯丙氨酸騾(Phe打nyla規(guī)lani控ne,P陪he,F),催色氨酸麥(Tr鴿ypt禍oph偷an,怕Trp獲,W),甲硫氨臉?biāo)?M傭eth境ion慚ine頓,Me難t,M)2.無(wú)恭電荷的攝極性R荷基氨基鴉酸（共熟6種）（圖2甩-3）：絲氨酸(拖Seri膛ne,S猶er,S),姥蘇噴氨酸(流Thr巷eon昌ine腎,Th墻r,T),酪氨酸稅(Ty濤ros上ine勾,Ty健r,Y),粒半胱氨嚇?biāo)?C親yst俯ein茂e,C樸ys,C),天冬酰胺夢(mèng)(Asp個(gè)arag姨ine,昂Asn,N),瞎谷果氨酰胺悉(Gl常uta兆min殼e,G元ln,Q)3.帶正境電荷的極版性R基氨竭基酸（共喪3種）（圖2-教4）：賴氨酸允(Ly矮sin獎(jiǎng)e,L環(huán)ys,K),千精饞氨酸(緩Arg行ini太ne,畜Arg塊,R),組氨酸(孔Hist即idin燒e,Hi嶺s,H)4.帶閥負(fù)電荷擇的極性恢R基氨止基酸（壁共2種血）：天冬氨酸叔(Asp憂arti休cac榆id,A闊sp,D),谷順氨酸(疫Glu增tam例ic況aci苗d,G塌lu,E)三．氨世基酸的榜構(gòu)型：氨基酸聾的構(gòu)型壺是以D著-、L宮-甘油熟醛為標(biāo)叛準(zhǔn)確定炒的。除皇甘氨酸菜外，其杜他所有昌α-氨查基酸都殿是L-塔型的（圖2雅-5）。四、紫外煉吸收特性話：酪氨酸芬和色氨網(wǎng)酸在2濱80n講m處具疾紫外吸攔收特性申，蛋白懂質(zhì)通常德含有這乘樣的氨磁基酸，艷故可以序在28裳0nm下處測(cè)定勁蛋白質(zhì)鵲的含量美,并利即用下式免計(jì)算蛋均白質(zhì)的數(shù)含量。C＝A厭/εL五、氨基彈酸的酸堿緒性質(zhì)1.氨基酸為的兩性抬解離性死質(zhì)氨基酸館在水溶漠液中或系在晶體俯狀態(tài)下鎮(zhèn)主要以扔兩性離供子形式挎在.作為酸：R烘-CH-抓COO-—→喊R-C屈H-C風(fēng)OO-＋H＋|滅|NH＋3NH2作為堿：R-CH活-COO-＋H＋—→匠R-C挽H-C眾OOH|套|NH＋3NH＋3氨基酸在語(yǔ)不同的p頂H條件下巡壽可解離成然帶不同的剛電荷：COOHCOO-COO-|紙＋H＋|型–H＋|H＋3N―C市―H盡←→H＋3N―C―怨H醉←→壇H2N―C暑―H|性-H＋|億+H＋|H失H盡H酸性狀態(tài)思(A)提兩要性離子狀郵態(tài)(Z)碼堿性矩狀態(tài)(B悅)2.氨基綁酸可解離咳基團(tuán)的p頓K值與等富電點(diǎn)（p敞I）的關(guān)封系：對(duì)于中性回氨基酸：pI=雀(pK渴a1+pK概a2)1/2對(duì)于酸性岡氨基酸：pI=聞(pK果a1+p芝KaR)1/訪2對(duì)于堿西性氨基迫酸：pI=留(pK謀a2+p丹KaR)1/2這種關(guān)系臟可通過(guò)酸李堿滴定曲給線來(lái)確定（圖2-申6）。從滴軋定曲線暴可看出準(zhǔn)，每種楚氨基酸抗是在它罪的pK殲a值附省近而不汁是在它市的pI戰(zhàn)處發(fā)揮趣其緩沖轟作用。弟在等電敬狀態(tài)，垂氨基酸缸凈電荷比為零，憶且解離啟成陽(yáng)離欠子和陰科離子的返數(shù)目和嶼趨勢(shì)相夜等。圖2-7和圖2-電8分別是階酸性氨緣瑞基酸和糖堿性氨斧基酸的氣酸堿滴透定曲線勸。六．氨茶基酸的丸電泳分談離和離繩子交換寇：1.氨樓基酸的電氧泳分離電泳(E指lect徑roph梁ores猴is)是舟指帶電質(zhì)羽點(diǎn)在電場(chǎng)大中的移動(dòng)（圖2-過(guò)9）。如果怠帶電質(zhì)屑點(diǎn)在恒愛(ài)定電壓長(zhǎng)和恒定季粘度的壘介質(zhì)中麻泳動(dòng)，矛帶電質(zhì)將點(diǎn)的遷練移率(μ)可用下式迅表示：μ∝栗Q/r如果它們堤在大小方貴面也沒(méi)有漆明顯的的言差別，帶桃電質(zhì)點(diǎn)的薪遷移率可迅用下式表沒(méi)示：μ∝趙Q各氨基搞酸所帶敏凈電的曾差異（鐮Q）可疊用pI-艇pH表示。2.離干子交換層緒析是分離允分析氨基師酸的有效崇方法離子交誘換劑共剖價(jià)地結(jié)雪合許多榮可解離陜?yōu)殛庪x占子或陽(yáng)渡離子的濟(jì)基團(tuán)，厘可以與伸周圍溶享液中的要其它相梳反離子位或離子瓣化合物驕結(jié)合（圖2-教10）。當(dāng)把被摧分離的肯氨基酸壯混合物龍的溶液行調(diào)至p在H3.醒0時(shí),兼氨基廉酸都帶絕凈正電躁荷。但癥由于每棵種氨基療酸的電扎離狀態(tài)接不同，縱因而它板們的凈踏正電荷遭的程度彼也不同選，故被員洗脫下疏來(lái)的速節(jié)度也不良相同。除了電餡荷作為誕主要分殊離因素鬼外，氨鑼基酸側(cè)設(shè)鏈與樹(shù)員脂的非皂極性骨哪架之間兄的相互刪作用也口是影響摘分離的袖因素?，F(xiàn)在常用傾高效液相康層析(H宮PLC)佳代替普蠟通的離子輛交換層析跳。七、氨煌基酸的授化學(xué)反劍應(yīng)1.與版亞硝酸反社應(yīng)：R－踩CH－壟COO竄H+腎HNO2—→蒼R－歸CH－披COO冰H+N2↑+斗H2O?翼｜NH2OH只要測(cè)爭(zhēng)定釋放倚的N2體積，便粘可計(jì)算出竄氨基酸的佛含量，這謝是Van戲Sly燒ke(須范氏)氨殖基氮測(cè)定壤方法的基勢(shì)礎(chǔ)。2.與乞甲醛的反歇應(yīng)3.與籮二硝基氟癢苯的反應(yīng)4.與圾苯異硫氰拘酸的反應(yīng)5.專與二甲乒氨基萘摩-1-籌磺酰氯糠（DN秀S-C懂l）的隨反應(yīng)6.任成酯和晚成鹽反泥應(yīng)7.群與茚三繳酮的反水應(yīng)Sec妹tio莖n3莖肽一．肽、眾肽鏈和肽占鍵氨基酸與黨氨基酸之縣間可以通緒過(guò)α-氨挨基和α-慣羧基形成村的酰胺鍵階共價(jià)地結(jié)云合在一起蛇,這樣形饞成的產(chǎn)物側(cè)叫做肽（偷Pept豎ide）奏。在蛋白乘質(zhì)化學(xué)中拆，這種酰羽胺鍵稱為返肽鍵（P期epti圣deb良o(jì)nd）（圖2謀-11螞）。由氨基酸符借肽鍵所海形成的一步條線性的瓜鏈狀分子悶就叫做肽鏈(pe樂(lè)pti題de片cha它in)壁。在濾肽鏈結(jié)愁構(gòu)中,晚每個(gè)的伍氨基酸臭不再是汽完整的須，因此難叫做氨基酸殘伸基（res進(jìn)idue挽）。蛋白質(zhì)役是由單侄一肽鏈畝或多條辭肽鏈構(gòu)狼成的大賢分子。這些扎多肽鏈革在長(zhǎng)度共上一般扎超過(guò)4背0個(gè)以斜上的氨觸基酸殘根基，最換大者甚豎至超過(guò)廣400核0個(gè)氨鎮(zhèn)基酸殘難基。若豎按氨基朽酸殘基間平均分干子量1僑10計(jì)六，則蛋津白質(zhì)分跟子量范嘩圍大約互是4糞000衡-44吃00康00盆Da(俯4-4計(jì)40污kD)有。除某些貸特殊的尿環(huán)狀小鎮(zhèn)肽外，駝寡肽和揭多肽都脅是線性犬分子，楚仍然保繭留一個(gè)屯未反應(yīng)償?shù)陌被鶖_末端（臭N-末騎端）和敢一個(gè)羧暈基末端至（C-念末端）斷。在某些音蛋白質(zhì)較中，N獅-末端摟往往被廈甲酰基收或乙酰爹基封閉醉；也有射些蛋白液質(zhì)的C服-末端潤(rùn)被修飾時(shí)成酰胺繁。一條多置肽鏈的燃模式結(jié)母構(gòu)如下蝕所示（圖2夾-12對(duì)）。從該模清式結(jié)構(gòu)可池以看出，每種多牽肽或蛋工白質(zhì)都遍有相同真的主鏈竟（ba柔ckb險(xiǎn)one搞）,而侄每種多茶肽或蛋膝白質(zhì)之語(yǔ)間的差沃別則表興現(xiàn)在多障肽鏈中廉的氨基照酸殘基仗順序的小不同。二．肽的牢性質(zhì)1．肽形鍵可被掠水解2．肽鍬的解離散性質(zhì)肽是一舞類多聚腥兩性電暑解質(zhì)，瓦隨環(huán)境馳pH的筑變化，翠可以電單離成帶手正電荷屋、負(fù)電詢荷或者芽?jī)綦姾煽駷榱愕却讲煌暮禒顟B(tài)。繁每一種佳多肽都獄有它的廣等電點(diǎn)益，可通銀過(guò)酸堿該滴定曲剃線來(lái)確勵(lì)定。等電點(diǎn)的摧差別反映獻(xiàn)出它們的職氨基酸組姨成不同和負(fù)側(cè)鏈可電摘離基團(tuán)的成種類和性刺質(zhì)的差別。三．生誦物活性啦肽幾乎所緊有生物修體內(nèi)部農(nóng)都存在懂多種非勾蛋白質(zhì)忍肽。這面類物質(zhì)述都有相上應(yīng)的生哥物活性叫，盡管懸人們并嗓不完全游清楚它穿們的功茶能。通薄常我們救把這些猴肽類統(tǒng)宣稱為生販物活性梢肽。生列物活性小肽在組輕成、結(jié)反構(gòu)和大渾小方面鐘存在很宮大的差府異。有借的呈環(huán)秩形，有誰(shuí)的有分引支，有餐的還含蝕有D-最氨基酸滴和氨基露酸類似漫物（圖2少-13亞）。四．蛋榆白質(zhì)的遵結(jié)構(gòu)水河平可分為役：一級(jí)窩、二級(jí)于、三級(jí)謹(jǐn)、四級(jí)燦結(jié)構(gòu)。Sec曬tio淚n4間蛋白襪質(zhì)的一方級(jí)結(jié)構(gòu)脅和測(cè)定蛋白質(zhì)的欠一級(jí)結(jié)構(gòu)泄測(cè)定是指術(shù)蛋白質(zhì)分進(jìn)子中氨基深酸排列順接序的測(cè)定拍。有二條鞭途徑：一怖條是直接測(cè)定多肽鏈的緣瑞氨基酸順錘序；另一般條是間接的，即從潑編碼蛋期白質(zhì)的虛基因的濫核苷酸生順序來(lái)舟推導(dǎo)蛋揚(yáng)白質(zhì)的戀氨基酸莊順序。一．直接法蠢：①獲得高眼純度的響單一蛋朝白樣品皆，測(cè)定紙其分子黑大小。②確定肽葵鏈的數(shù)絕目(末鴿端分析壯)；③氨基酸者的組成血分析；④拆開(kāi)二春硫鍵；⑤部分水解壤；⑥片段的氨增基酸順序崇測(cè)定；⑦片段重疊道，拚出完濱整肽鏈的模氨基酸順哭序；⑧確定二迅硫鍵和介酰胺基篩的位置衰。1.石氨基酸慎的組成閃分析蛋白質(zhì)在晨標(biāo)準(zhǔn)條件州下經(jīng)酸水泄解后,進(jìn)行氨楚基酸的椒組成分薄析.通過(guò)組成竭分析基本鬼上可推測(cè)遣出部分水恭解所產(chǎn)生格的肽碎片水的數(shù)目。2．末端分吼析(確定餡蛋白質(zhì)即的肽鏈棒組成)私：通甜常測(cè)定宿肽鏈的鉤N-末友端.茅二硝券基氟苯生(DN銅FB)伸法或開(kāi)丹磺酰菊氯（D衰NS-遼Cl）挪法是常理用的方窩法。丹磺酰氯（圖2訂-14饒）為一種更播有效的試杠劑，靈敏辮度比DN第FB法高氣100倍過(guò)。1.拆開(kāi)裝鏈間或鏈此內(nèi)的二硫唯鍵1).塊還原法瘡：用巰基乙淋醇(HS蹈CH2CH2OH)或二硫蘇糖性醇等還原霞性試劑詞使二硫拔鍵打開(kāi)浸，還原拘生成-漸SH（圖2-疑15）2).氧寸化法：常用過(guò)甲酸(CHO誘OOH)戚作為氧化驚劑，使二是硫鍵氧生糊成半胱氨補(bǔ)磺酸(磺脊基丙氨酸執(zhí)殘基)（圖2-馬15）。2.肽鏈怨的部分水丹解常用胰蠅蛋白酶渣法,瞇胰凝乳圾蛋白酶劍法和溴除化氰法陽(yáng)等方法（2-1景6）。下面是借一個(gè)典館型的多來(lái)肽，用古胰蛋白打酶(糜葉酶)、敞胰凝乳慎蛋白酶聲和溴化拔氰分別嚇處理所簽得到的石結(jié)果：↓↓↓↓↓↓Ala—跌Arg—匪Arg—艙Met—罰Phe—嗽Ala—性Lys—否Asp-鏈-Phe穩(wěn)--Le窗u--L滔ys用胰酶處誕理：用糜酶右處理：用溴化氰誘處理：Ala合-Ar基g巡壽Al沉a-A辦rg-熟Arg綱-Me謙t-P蔽he寧Ala吹-Ar舅g-A拴rg-尋MetArg驗(yàn)Al輛a-L輛ys-方Asp提-Ph扮e勤Phe撥-Al歸a-L黃ys-染Asp鋼-Ph如e-L孕ysAsp-過(guò)Phe-彈Leu-煉Lys賀L幻玉eu-L酒ysMet-公Phe-逮Ala-物L(fēng)ys5．肽虜碎片的緩氨基酸帶順序分但析：Edma附n降解法（圖2堵-17弓）：專用試伶劑是苯異硫沃氰酸。羧肽酶旬法：羧肽酶閥A：從C將-末端姑依次降攜解末端蒸殘基，么含芳香詳環(huán)的或如脂肪烴依基較大粉的殘基敗易被水?dāng)澜?。但叉該酶不評(píng)能水解蛾C-末岡端的A迅rg、緩Lys趁和Pr念o。羧肽酶愁B能專門水對(duì)解C-末獲端的Ar渴g和Ly陜s，對(duì)其頸它殘基不山起作用。扯如果C-波末端第二嚷個(gè)殘基是Pro，則酶肝A和酶陜B都不揪起作用后。羧肽酶C能水解C眨-末端的托Pro.6.片涂斷重疊商確定整逼個(gè)肽鏈疼的氨基曾酸順序菌：胰酶：Ala-個(gè)ArgArgMet局-Ph老e--A慕la-櫻LysAsp-笨Phe--Le痛u-Ly什s糜酶：Ala-枯Arg—Ar朗g--Met竟-Ph贏eAla倦-Ly切s—Asp-數(shù)PheLeu-鵲Lys斜橫懷縮慧粉渣站皺挨游置科塞--全順映序Ala折-Ar造g—A等rg-奇-Me刊t-P跡he-尤-Al抓a-L位ys—源Asp朱-Ph震e--庸Leu趁-Ly淘s六．蛋白殃質(zhì)一級(jí)結(jié)踩構(gòu)測(cè)定的認(rèn)生物學(xué)意安義：1.蛋白質(zhì)一除級(jí)結(jié)構(gòu)的糊種屬差異同源蛋白飯質(zhì)(ho床molo背gous問(wèn)pro辱tein鹿s)以胰島素瓶和細(xì)胞色綱素c為例疲說(shuō)明。圖2-1惹8示出了細(xì)與胞色素c種系發(fā)生鼻樹(shù)。2.蛋白質(zhì)一帖級(jí)結(jié)構(gòu)的談個(gè)體差異以血紅蛋赤白(He正mogl涂obin滅)為例。HbA卸:H3＋N－Va貿(mào)l-Hi舊s-Le擾u-Th升r-Pr償o-Gl羅u-Glu-Ly誼s－C淋OO－HbS:伏H3＋N－Va衫l-Hi局s-Le趕u-Th橡r-Pr冬o-Gl難u-Val-Lys獲－COO－Sect干ion押4宜蛋存白質(zhì)空間丸結(jié)構(gòu)一.蛋鵝白質(zhì)空揭間構(gòu)象妥的概念品及研究勾方法蛋白質(zhì)汁空間構(gòu)杜象是指蛋白殼質(zhì)多肽鏈振主鏈在空察間上的走揉向及所有密原子和基課團(tuán)在空間項(xiàng)中的排列酬與分布。砌蛋白質(zhì)的犯空間結(jié)構(gòu)戶包括二級(jí)牧結(jié)構(gòu)、三洗級(jí)結(jié)構(gòu)和慕四級(jí)結(jié)構(gòu)紡。◆X-射徐線晶體我衍射和衛(wèi)核磁共絕振光譜售是研究爬大分子暫結(jié)構(gòu)的弟主要方的法。X-射橋線晶體退衍射可易用來(lái)研童究處在每晶體狀吉態(tài)下的鈴蛋白質(zhì)促的空間宇結(jié)構(gòu),賄核磁共智振(N僅MR)姿光譜可節(jié)用來(lái)研虎究處在耐溶液狀未態(tài)的蛋砍白質(zhì)的湖結(jié)構(gòu)。二.蛋白侵質(zhì)的二級(jí)偉結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)毅的二級(jí)遣結(jié)構(gòu)是指蛋穴白質(zhì)多乳肽鏈主惑鏈在空峰間中的斥走向。冶一般呈況有規(guī)律系的空間立折疊。悼不涉及脈側(cè)鏈基共因的構(gòu)服象。1.多羅肽鏈的被構(gòu)象可嘩用肽基營(yíng)間的拉垮角來(lái)描籍述肽鍵上的米亞氨基、膏羰基和兩藥端的兩個(gè)竭Cα構(gòu)成了緞一個(gè)肽卻平面(淋或肽基約或酰胺己平面)（圖2-肚19），肽鍵上的貪C-N鍵亭具有部分欣雙鍵的性常質(zhì)，只有有限食的旋轉(zhuǎn)，莖因而使一國(guó)條肽鏈因腔肽鍵旋轉(zhuǎn)姥所造成的毛構(gòu)象數(shù)目循受到限制邊。但位于爐肽基兩刺側(cè)的Cα與氮原子龍間的連接察鍵是純粹歐的單鍵，夢(mèng)Cα與羰基句碳原子池間的連辯接鍵也舒是純粹區(qū)的單鍵。這兩個(gè)單狀鍵在剛性述平面的任類何一側(cè)都忠有較大的全旋轉(zhuǎn)程度誰(shuí)。Cα--N眾單鍵旋愿轉(zhuǎn)的角枕度用Φ表示，定Cα--C單混鍵旋轉(zhuǎn)的歡角度用ψ表示。但這兩個(gè)涼單鍵的旋近轉(zhuǎn)也受到搶主鏈的酰置胺氫和羰男基氧的障壺礙和α-車碳原子上博的側(cè)鏈基請(qǐng)團(tuán)的大小化和性質(zhì)的礦限制。由柴于Cα實(shí)際上春處于兩鵝個(gè)剛性侮平面的艦交線上庫(kù)，所以紋由Cα參與形成恢的兩個(gè)扭角(桃φ和ψ喉)決定了勸相鄰兩配個(gè)肽基旬的相對(duì)偉位置。買多肽鏈皮主鏈的臥構(gòu)象可擠用每α殃-碳原怕子的一擔(dān)對(duì)扭角雙來(lái)描述嘴。實(shí)驗(yàn)表贈(zèng)明，肽抖鏈中所尤有肽基香基本上砍都有相趕同的鍵痕距和鍵喘角，每瓜個(gè)α-晚碳原子喜都是一翻個(gè)正四硬面體結(jié)厘構(gòu)。因母此，多肽鏈捕主鏈的獅構(gòu)象是零由肽基便上與每良個(gè)Cα饑相連的嬌兩個(gè)單攜鍵的旋那轉(zhuǎn)所成霜的Φ角所和ψ角脊決定的霧。在多幅肽鏈中拿，任何倘一對(duì)扭羊角如發(fā)蘿生變化暗，多肽禁鏈主鏈亞的構(gòu)象貪必然發(fā)蕉生相應(yīng)釣的變化猴，如果今所有與罷Cα相套連的這喇一對(duì)扭折角都分耽別相等匙，則多墳肽鏈主櫻鏈呈現(xiàn)吵為有規(guī)攤律現(xiàn)象憐。當(dāng)多肽鏈銹處在完全晨伸展?fàn)顟B(tài)全時(shí)，Φ角何和ψ角規(guī)購(gòu)定為18肆0°（圖2侵-20品）。2.α挺-螺旋歉結(jié)構(gòu)是骨有規(guī)律膽的主鏈地結(jié)構(gòu)α-螺旋(α-繡hel飼ix)附是一種助常見(jiàn)和免穩(wěn)定的旦螺旋結(jié)疤構(gòu)（圖2-寸21）。由于與炎每個(gè)α-璃碳原子相丹連的一對(duì)田扭角在α權(quán)-螺旋(錄α-he左lix)款結(jié)構(gòu)中都宵分別相等喉(Φ＝-法57°,扯ψ＝-4滲7°)，招因此，α侮-螺旋是尚多肽鏈主丟鏈的一種否有規(guī)律的除構(gòu)象，是框蛋白質(zhì)分援子中的普翅遍存在的快一種典型柿的二級(jí)結(jié)靜構(gòu)要素。在α-凳螺旋中干，主鏈會(huì)氫鍵是止穩(wěn)定該捧結(jié)構(gòu)的翅主要因丑素（圖2董-21另）。氫鍵是咐蛋白質(zhì)蒙二級(jí)結(jié)爐構(gòu)穩(wěn)定今的作用冒力。氫鍵是在明多肽鏈中蠟第n個(gè)殘嫂基的羰基咐氧與螺旋而方向的第立n＋缺4個(gè)殘基乏的酰胺氫精之間形成御的（圖2合-22今）。α-螺妹旋的提教出，首屋先較好卻地解釋左了存在右于毛發(fā)次中的α膽-角蛋列白(α膛-ke祖rat藝in)浸的結(jié)構(gòu)愛(ài)特征（圖2販-23預(yù)）。α-螺旋白構(gòu)象不僅存摩在于象治α-角刊蛋白這減樣的纖節(jié)維蛋白兇質(zhì)中，脹而且在球狀蛋螞白質(zhì)分子筐中也廣泛頓存在。3.β-折疊瀉片也是一章種有規(guī)律對(duì)的二級(jí)結(jié)士構(gòu)在蛋白紗質(zhì)結(jié)構(gòu)蜂中,炕存在兩棗種不同撫的β-辨片，即反平行喪的和平聯(lián)行的二亞種（圖2-名24）。由于在數(shù)每種折沖疊形式往中,烈每對(duì)扭唯角都是后分別相盼等的,卵故這陜兩種結(jié)紀(jì)構(gòu)都是鉆有規(guī)律伶的主鏈顆構(gòu)象。在β-片敘中,氫側(cè)鍵的形成尋出現(xiàn)在相境鄰肽鏈之派間而不象摸α-螺旋綁那樣出現(xiàn)柜在螺旋內(nèi)。β-片由貿(mào)于有最適卡的氫鍵結(jié)個(gè)合，與完梁全伸展的襯肽鏈構(gòu)象秘不同，β摩-片呈波服紋狀（圖2陡-25展），故此乘名。絲心蛋垃白的X-射閣線晶體衍硬射分析表敞明，其空瓦間結(jié)構(gòu)與倚α-角蛋拒白完全不杯同，呈現(xiàn)為反平行伍的β-殿片狀（圖2-靠26a圖2-2驅(qū)6b）。在絲鋤心蛋白五的長(zhǎng)軸校方向上控具有0牲.7n膠m的重毀復(fù)距離泉，所以績(jī)絲心蛋它白的空域間結(jié)構(gòu)伸是β-蹄析疊式順的。β-片在頌球狀蛋白吳質(zhì)分子中辯也廣泛存寸在。4.β且-轉(zhuǎn)角漲和卷曲赴結(jié)構(gòu)大多數(shù)蛋也白質(zhì)都是蹲球狀的?？埔虼?，多患肽鏈必須渡具有彎曲盈、轉(zhuǎn)角和損自然改變史方向的能丈力，以便老產(chǎn)生緊湊愈的球狀結(jié)礦構(gòu)。在許計(jì)多蛋白質(zhì)威中都可觀爹察到一種稱作β-轉(zhuǎn)角平(β-t濟(jì)urnorβ–b畜end漲)的掏結(jié)構(gòu)，宜它是由永4個(gè)連粉續(xù)的氨廳基酸殘怖基組成（圖2-洲27）。有兩種主所要的β-仰轉(zhuǎn)角，都挑是通過(guò)一蕉個(gè)殘基上禁的羰基氧秋與肽鏈下誕游的第三潑位殘基上湯的酰胺氫繭之間形成胖氫鍵，以保此穩(wěn)定這貌種結(jié)構(gòu)。鎖由于β-吃轉(zhuǎn)角的存閑在，就允鞠許蛋白質(zhì)朱彎曲并倒跡轉(zhuǎn)它的肽禁鏈方向，脯氨酸褲和甘氨蝴酸是頻艘繁出現(xiàn)離在β-襖轉(zhuǎn)角中條的殘基撓。卷曲結(jié)構(gòu)是一種難歲以描述的逐多肽鏈走顯向，也存剛在于球狀酬蛋白質(zhì)分真子中。三、球狀吳蛋白質(zhì)和裂三級(jí)結(jié)構(gòu)球狀蛋吼白質(zhì)近追似球形弱。蛋白降質(zhì)的三鑰級(jí)結(jié)構(gòu)避(te糾rti慌ary督st盼ruc北tur征e)癥和四級(jí)著結(jié)構(gòu)通勢(shì)常是針控對(duì)球狀踐蛋白質(zhì)沾而言。蛋白質(zhì)的逮三級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白休質(zhì)分子中惹的所有原漲子的三維最空間排列運(yùn)，包括它妨們的二級(jí)甘結(jié)構(gòu)要素奧(如α-刊螺旋和β維-片)區(qū)和它們的疲側(cè)鏈在空兵間上的相掏互關(guān)系。1.三級(jí)結(jié)捎構(gòu)的某叫些特征焦：1).驅(qū)球狀蛋白潤(rùn)質(zhì)常都含很有α-螺卷旋和β-及折疊片兩厘種基本要駁素（圖2面-竭2害8）2).切側(cè)鏈巨的定位雪隨極性醋而變化3).以超二級(jí)結(jié)均構(gòu)(su妥pers比econ默dary葵str酷uctu啄re)即裹基元(m閉otif嶼)在許多蛋轎白質(zhì)分子河中常觀察盒到二級(jí)結(jié)很構(gòu)要素的紅某些組合憐，即超二級(jí)結(jié)毛構(gòu)或稱為租基元。這些組捎合有：●βαβ港基元：兩個(gè)平行乖的β鏈由電一個(gè)α-妖螺旋右手雪交聯(lián),為當(dāng)最常見(jiàn)的回一種組合（圖2-滾29）?！瘭?發(fā)待夾基元維：由三條駕反平行獻(xiàn)的β鏈全(或肽續(xù)段)組忌成?！瘭力粱湓河啥l連古續(xù)的反平燥行的α-素螺旋構(gòu)成中?！瘭?桶銀式(β臥-ba全rre浴l)幻玉基元：由連續(xù)斤的β-逗片卷筑唯而成(于有三種紅不同的柴形式)孟。4).釋結(jié)構(gòu)域(撇doma薪in)分子較獲大的多肺肽鏈常榮折疊成臭兩個(gè)或舍多個(gè)球例狀簇，松這種球占狀簇叫接做域或貴結(jié)構(gòu)域揚(yáng)。大多姻數(shù)域由對(duì)100恢--2英00個(gè)干氨基酸宗殘基構(gòu)妄成。平吧均直徑退約2.跟5nm絮?？探Y(jié)構(gòu)域秋常具特?fù)Q殊功能案，例如鳴，結(jié)合籃小分子堪(3-判磷酸甘洋油醛脫陜氫酶同做NAD級(jí)的結(jié)合直屬于這駕種情況庸)（圖2采-30爽）。2.蛋白質(zhì)空摩間構(gòu)象穩(wěn)恥定的因素蛋白質(zhì)芝多肽鏈送在生理繼條件下帝折疊形省成特定投的空間須構(gòu)象顯糧然是熱蘆力學(xué)上億一種有幫利的過(guò)驚程，是扣各種作藥用力相汗互作用定、精巧考平衡的愉結(jié)果?！x子相犯互作用：蛋白妨質(zhì)分子的乏相反電荷翼基團(tuán)的結(jié)逐合稱為鹽徒鍵或離子抽鍵(離子店對(duì))（圖2厭-31到）?！鴼滏I:氫鍵是一訊種由弱酸性粗的供體好基團(tuán)(揪D-H幕)和一哥個(gè)具獨(dú)表電子的顧原子(獅A)之魂間形成駛的最顯姓著的靜層電作用這力。蛋白質(zhì)具嘉有眾多的妨氫鍵供體翻和受體，忘包括主鏈柴上的羰基辛和酰胺基斷及極性側(cè)茂鏈基團(tuán)?！紭O與偶峰極間的相值互作用:在電中性事分子之間騰的非共價(jià)味結(jié)合統(tǒng)稱派為范德華左力。這種力產(chǎn)任生于永久拒的或誘導(dǎo)疤的偶極之貧間的靜電預(yù)相互作用凝。偶極與民偶極間的平相互作用油包括永久剩偶極間的予相互作用費(fèi)、永久偶鴉極與誘導(dǎo)巷偶極間的輪作用和瞬全時(shí)偶極間膽的作用（圖2-班32）。▲疏水作用:疏水作哄用是由賽于蛋白載質(zhì)多肽孤鏈的疏鍵水殘基藍(lán)具有避夕開(kāi)水的刺傾向、繼彼此在山分子內(nèi)絹聚集所笑產(chǎn)生的逝作用力（圖2門-33快）。這種力是戚維持蛋白從質(zhì)分子穩(wěn)露定的主要假的作用力演?！蜴I:二硫鍵是她某些蛋白剪質(zhì)維持結(jié)冰構(gòu)穩(wěn)定性摘的主要因優(yōu)素，由兩診個(gè)Cys的側(cè)鏈-SH氧化而覺(jué)成（圖2-諸31）。四、寡虹聚蛋白藝質(zhì)(ol搏igo辯mer荷ic等pro爛tei裕n)和四級(jí)結(jié)耳構(gòu)1.四級(jí)結(jié)構(gòu)剩研究的內(nèi)戶容：生物體內(nèi)鹽的許多蛋揪白質(zhì)都含屠有兩個(gè)或爸多個(gè)折疊線的多肽鏈冤，它們彼蝦此聚集，課構(gòu)成一個(gè)扔完整的、椅有功能的拋實(shí)體，這駐種蛋白質(zhì)食稱寡聚蛋飄白質(zhì)。在寡聚蛋息白質(zhì)中，愁每一條折島疊的多肽笨鏈稱為亞基(sub徑unit茶),亞基可相艇同也可不洽同，取決費(fèi)于寡聚蛋膠白質(zhì)的亞倦基組成。由于寡聚嘴蛋白質(zhì)是罷由多個(gè)亞分基組成，倦每個(gè)亞基基有其本身雨的折疊結(jié)泄構(gòu)(三級(jí)結(jié)構(gòu))，所以研究寡視聚蛋白享質(zhì)中亞廁基的數(shù)挽目和亞柄基間的血相互關(guān)亭系(即它們的帶空間位置)就構(gòu)成了紐奉寡聚蛋白他質(zhì)四級(jí)結(jié)同構(gòu)的內(nèi)容戀。在寡聚蛋親白質(zhì)中，師穩(wěn)定亞基葛間相互關(guān)艷系的作用貿(mào)力與維持語(yǔ)蛋白質(zhì)三迅級(jí)結(jié)構(gòu)的熊作用力相跌同，即亞基間的餓離子鍵、協(xié)氫鍵和疏傾水作用力賠。在研究寡敢聚體蛋白把質(zhì)的結(jié)構(gòu)點(diǎn)中，有時(shí)頭使用原體(右pro竊tom毀er)這一名妹稱。原憑體可由夏一條肽齊鏈(一部個(gè)亞基便)構(gòu)成您,也可舍以由幾父條不同允的肽鏈隱(幾個(gè)殺不同的防亞基)寸構(gòu)成.囑例如血這紅蛋白甜是由二褲個(gè)α-嚇亞基和靈二個(gè)β時(shí)-亞基類構(gòu)成的鄉(xiāng)豐四聚體算(α2β2)。在血拒紅蛋白中蔥，一個(gè)α豈-亞基和軍一個(gè)β-管亞基組合恭成一個(gè)原井體。在這火個(gè)意義上酒說(shuō)，血紅咽蛋白是由魔二個(gè)原體脖構(gòu)成的一殖種二聚體崖。2.嗎寡聚體獲蛋白質(zhì)秀亞基的穗對(duì)稱性女：在寡聚體伐蛋白質(zhì)中憑，雖然每矛個(gè)亞基本洲身是不對(duì)凍稱的，但泡是，整個(gè)親寡聚體的哲四級(jí)結(jié)構(gòu)朱卻是對(duì)稱緩的，即原吊體(或亞派基)在幾盤何學(xué)上占好據(jù)寡聚體邁對(duì)等的位唱置。但是，罵蛋白質(zhì)朝不可能逐倒置或檔鏡像對(duì)煙稱，因化為這樣匹一種對(duì)臺(tái)稱結(jié)合泥把手性魚L-殘貍基轉(zhuǎn)變變成D-浙殘基。因此，欄蛋白質(zhì)悟只有旋鼻轉(zhuǎn)對(duì)稱虎(ro鞠tat因ion撤al艷sym新met賽ry)虛這樣一喝種類型廁的對(duì)稱姿方式（圖2-猛34）。3.褲亞基組斑成測(cè)定4.好寡聚體胃蛋白質(zhì)固存在的粥意義☆增高蛋趟白質(zhì)的縫穩(wěn)定性.亞基結(jié)合沿的一個(gè)普螺遍性的好僻處是有利飼于減少蛋升白質(zhì)表面廊積/體積糟比。表面積/宏體積比越蓬小，那么膽一個(gè)物體誕的半徑就膜越大。因?yàn)閷?duì)你于球形后物體來(lái)仗說(shuō)，表繁面積是告半徑平姐方的函額數(shù)，體飼積是半蠻徑立方撞的函數(shù)盼：表面積攔＝糾4πr2；體積嘉＝貝4/3洋πr3；表面積舊/體積銅＝3/鼻r.由于在切一個(gè)蛋鋼白質(zhì)范油圍內(nèi)的樂(lè)相互作失用通常襯在能量母上是有漁利于蛋高白質(zhì)的賺穩(wěn)定,吧由于轉(zhuǎn)蛋白質(zhì)侍表面與知溶劑水糠的相互斯作用往句往在能禿量上是苗不利的性，因此在轟通常的漂情況下洽，減少表面鉗積/體積醫(yī)的比例將比會(huì)使蛋白襖質(zhì)變得更公加穩(wěn)定?！钸z傳上的選經(jīng)濟(jì)性和仔有效性.蛋白質(zhì)單甜體的寡聚現(xiàn)結(jié)合對(duì)一購(gòu)種生物來(lái)開(kāi)說(shuō)，在遺笨傳上是經(jīng)置濟(jì)的。編碼一你個(gè)能裝漸配成同演聚多體破的單體鋤所需要旦的DN恥A片段麗比編碼需一條與晶該同聚啦多肽具紐奉同樣分岔子量的羽大多肽祥所需的巨D(zhuǎn)NA襪片段小責(zé)許多。實(shí)際上把，決定億寡聚體匪的裝配濁以及亞讀基-亞表基的相譽(yù)互作用攔的全部轎信息都鋒包含在露編碼單校體所需區(qū)的遺傳待物質(zhì)中滿。例如HI潔V(人類泛免疫缺陷乏性病毒)浙蛋白酶是由相同減亞基構(gòu)成列的一種二午聚體蛋白失質(zhì)，它履堅(jiān)行與同源昨細(xì)胞的酶細(xì)相似的功付能(即都伸能催化蛋蠻白質(zhì)的水撐解)，但類是HIV榮蛋白酶的久分子量只族是那些由盤單一肽鏈貪構(gòu)成的酶議的一半?！顓f(xié)同性.禮這是寡宇聚體蛋靜白(包桿括寡聚課體酶)手的一個(gè)避重要的獵性質(zhì)。政這方面趴的相關(guān)釋例子在犁后續(xù)有況關(guān)章節(jié)懲中將會(huì)儉涉及到弦。☆匯聚酶筍的活性倦部位.許多酶的湊催化效力澇來(lái)自單個(gè)茅亞基的寡離聚結(jié)合。朗單體也許瘋不能構(gòu)成途完整的活依性部位，檔寡聚體的沫形成可能別使所有必類需的催化響基團(tuán)匯聚付形成酶的附活性部位戀。例如，細(xì)曉菌谷氨酰衫胺合成酶溉的活性部文位就是由擾相鄰亞基委對(duì)構(gòu)成的痛，解離的瓜單體是無(wú)顫活性的?！罟丫垠w酶垮的不同亞必基也許執(zhí)森行不同但礦相關(guān)連的睜反應(yīng)。例如色氨酸合酶榴是一種由述兩種亞基石構(gòu)成的四盾聚體蛋白梅(α2β2)，純粹的α-亞基催化下面頌的反應(yīng)：吲哚甘珍油磷酸拒←→怎吲哚轎＋徒甘油隔醛-3顫-磷酸而純粹的β-亞基催化的皂反應(yīng)是逼:吲哚巾＋策L-淘絲氨酸梳←血→雜L-岔色氨酸吲哚既首是α-阻亞基的咱產(chǎn)物，準(zhǔn)又是β拋-亞基牢的底物犯，它直估接從α吳-亞基蜓進(jìn)入到莫β-亞伴基，當(dāng)攔它作為劇一個(gè)游乓離的中狹間物時(shí)陽(yáng)，是不拌可能檢幫測(cè)到的掉。五、蛋毯白質(zhì)的蠟變性(de離nat說(shuō)ura譯tio涂n)天然蛋泊白質(zhì)在好構(gòu)象上污的亞穩(wěn)深定性的松，很容百易受到販許多不于利因素魚的影響辯而破壞熔其結(jié)構(gòu)促。當(dāng)?shù)皥?jiān)白質(zhì)加劫熱變性顫時(shí)，其肅構(gòu)象上通的敏感綁特征如陡比旋度賢、粘度醫(yī)和紫外蛋吸收等祝在一個(gè)都很窄的冒溫度范淚圍內(nèi)急蒜劇變化請(qǐng)。表明掉蛋白質(zhì)膊的結(jié)構(gòu)腔只要有摸任何局火部的破緞壞，都南將導(dǎo)致遺整個(gè)結(jié)稿構(gòu)的瓦帝解。蛋白質(zhì)節(jié)的變性稠只破壞杠其空間員結(jié)構(gòu)而旁不破壞纖它的一早級(jí)結(jié)構(gòu)飽；蛋白載質(zhì)的變?cè)\性包括委從有序勿到無(wú)序體的轉(zhuǎn)變延。六．蛋白璃質(zhì)的氨基蹲酸順序與表空間構(gòu)象頑的關(guān)系決定蛋灶白質(zhì)三飲維構(gòu)象娛的信息兆存在于翼它們的無(wú)特定的辣氨基酸絲式順序中簡(jiǎn)。1.蛋白質(zhì)垃的復(fù)性語(yǔ)實(shí)驗(yàn)：Anfi柔nsen證明，變響性的核糖跡核酸酶A（RNa摘se超A）只有狗處在天室然構(gòu)象腳穩(wěn)定的脆條件下吸才能重敏新形成最它的正虛確的二予硫鍵，珠并恢復(fù)顫酶的活牛性。只消有當(dāng)酶米重新把-SH安置在掙正確的森配對(duì)位房誠(chéng)置才能瞇予以解聾釋（圖2-35）。表明二硫鍵錘不是正該確折疊賄所必需槍的。該實(shí)驗(yàn)拳證明了蛋白質(zhì)的饑特定的空映間構(gòu)象是傷由它的一胳級(jí)結(jié)構(gòu)即比氨基酸順撓序決定的張。2.蛋白質(zhì)邁折疊途索徑局部折傾疊的二耽級(jí)結(jié)構(gòu)憂—→熔烏融小球畏—→三遲級(jí)結(jié)構(gòu)字形成開(kāi)園始—→費(fèi)具域結(jié)單構(gòu)的三仗級(jí)結(jié)構(gòu)改形成（圖2-籌36）。3.氨基酸的姜性質(zhì)、順廊序與空間朝構(gòu)象的關(guān)乓系Leu、Met、Glu、Ala是α-螺旋的強(qiáng)綠形成者；Ieu、Val、Phe、Tyr是β-螺旋的蓄強(qiáng)形成熱者；Pro、Gly是α-螺旋的強(qiáng)背破壞者；Pro也不適咱合于β-片。Pro、Gly往往出現(xiàn)湊在β-拐角處，陵而Val則不會(huì)出香現(xiàn)。此外傲在Cβ位有分職枝的殘朗基(例如Ile飛,Th閘r)連續(xù)出儲(chǔ)現(xiàn)則使芽α-螺旋失去錢穩(wěn)定（表2-1）。Sect臣ion波5蛋白質(zhì)冠結(jié)構(gòu)與板功能的脾關(guān)系一、血紅蛋布白與肌賣紅蛋白紙的功能全比較血紅蛋構(gòu)白是血液癥中紅細(xì)鞏胞的主趣要蛋白踏質(zhì)。主要功能是通過(guò)動(dòng)盟脈和靜脈切循環(huán)著的著血液在肺揪部和毛細(xì)賢血管間轉(zhuǎn)環(huán)運(yùn)氧。肌紅蛋炭白存在于肌木肉等組織湖中，當(dāng)氧洗從毛細(xì)血陸管中擴(kuò)散國(guó)進(jìn)入肌肉糖組織后，葵就被組織枕細(xì)胞內(nèi)的拜肌紅蛋白垃結(jié)合。肌赴紅蛋白是奇組織細(xì)胞態(tài)內(nèi)的氧貯搬存者。氧的飽舍和百分淡數(shù)：Y=[提HbO2／（HbO2+H焰b）]×100％分壓：混合氣笑體中，借各氣體漫單獨(dú)在亭同樣的驢溫度下體占據(jù)混六合氣體殃的體積碌時(shí)所具奸有的壓恥力。血紅蛋閉白和肌隆紅蛋白脊對(duì)氧親足和力的土差別導(dǎo)努致一種羽有效的坦氧釋放痛系統(tǒng)的獎(jiǎng)產(chǎn)生，惜該差別摸是由它恰們的分侍子結(jié)構(gòu)行不同所專致。二、血紅蛋銳白的結(jié)爺構(gòu)與功騙能的關(guān)駝系肌紅蛋義白是由153個(gè)aa殘基組成棉的單鏈蛋遮白，整個(gè)分子攏被包裝成延一個(gè)緊密例的實(shí)體(圖2-37嗓)。含有吐一個(gè)血紅素(hem偶e)輔基，素它被包胖埋于E-螺旋和F-螺旋的久孔穴內(nèi)唇。血紅壩素是含邊鐵的原妻卟啉。卟啉環(huán)兩結(jié)合的Fe在正常下菠保持亞鐵攔離子狀態(tài)介。鐵離子碼可形成垃六個(gè)配珠位鍵，道其中一妙個(gè)與O2結(jié)合（圖2-孝38）。血紅蛋然白的α-亞基和青β-亞基在結(jié)午構(gòu)和進(jìn)化犧上彼此相犯關(guān)，也與授肌紅蛋白賺相關(guān)。α-亞基由141個(gè)氨基酸殘基組躲成，β-亞基由146個(gè)氨基酸殘基組成遺。這兩個(gè)亞者基在一級(jí)曉結(jié)構(gòu)上與撫肌紅蛋白預(yù)具有部分養(yǎng)順序同源界性。血紅士蛋白的兩倦個(gè)αβ原道體呈雙重河旋轉(zhuǎn)對(duì)稱（圖2-阻39）。1．兩者的情氧合曲線既是不同的既：肌紅蛋私白的氧植合曲線磁是雙曲昏線，而梁血紅蛋疑白的氧求合曲線雹是S型曲線（圖2-梢40）。S形的結(jié)合曲線滿是一種蛋指白質(zhì)的小霞分子結(jié)合炸部位之間象協(xié)同作用盒的標(biāo)志。這就是說(shuō)垮，一個(gè)小寨分子的結(jié)屆合影響其極余小分子睛的結(jié)合。址血紅蛋白盾是一種四彼聚體分子夸，每個(gè)亞汁基都能同斑O2分子結(jié)合嶄。這與肌罰紅蛋白分者子只有一止個(gè)氧結(jié)合族部位不同赴。因此，底很可能當(dāng)打一個(gè)亞基騙的氧結(jié)合限部位同氧僵結(jié)合后就喉影響其他議亞基對(duì)氧益結(jié)合的親仔和力。氧合作用對(duì)什血紅蛋白煌的四級(jí)結(jié)尼構(gòu)產(chǎn)生廣屢泛的影響犯，即氧合和脫秋氧血紅辛蛋白有費(fèi)不同的夕結(jié)構(gòu)形岡式。蛋白質(zhì)編在表達(dá)曬功能的拋過(guò)程中起，其構(gòu)御象發(fā)生蹲變化的睬現(xiàn)象叫宴做變構(gòu)作用榆或別構(gòu)作姐用(all拍oste姨ric愧efec載t)。別構(gòu)作懶用是寡糖聚體蛋預(yù)白質(zhì)在導(dǎo)行使功帳能時(shí)的咐一個(gè)共侄同的特麥征。血影紅蛋白棄與氧結(jié)合時(shí)的錄協(xié)同效應(yīng)盛是別構(gòu)作瞞用的結(jié)果。2．協(xié)同效秀應(yīng)的機(jī)制◆Fe2＋移入到卟疏啉環(huán)平面易內(nèi)觸發(fā)了T態(tài)向R態(tài)構(gòu)象帳的轉(zhuǎn)變（圖2-4晃1）◆T態(tài)由鹽鍵事和氫鍵網(wǎng)咽穩(wěn)定，必扯須打斷才厘能形成R態(tài)(圖2-42擊)◆T→R的轉(zhuǎn)換組是由形寶成Fe-陶O2鍵的能量目推動(dòng)的。Sec信tio州n6蛋白質(zhì)的屈性質(zhì)及其傲分離純化▲蛋白質(zhì)的舊分離純化讀是對(duì)蛋白秤質(zhì)進(jìn)行研屋究的一項(xiàng)嘉必需的和伙基礎(chǔ)的工醫(yī)作。目前諒常使用的田分離純化剃的方法或敵技術(shù)都是覺(jué)在了解蛋齒白質(zhì)性質(zhì)妄和結(jié)構(gòu)特棄點(diǎn)的基礎(chǔ)吉上建立的獸。目標(biāo)蛋像白質(zhì)的分色離決不是槐一件輕而似易舉的事響情，因?yàn)閳D要把它與道性質(zhì)、大彎小和結(jié)構(gòu)原十分相似怪的其他蛋印白質(zhì)分離鐮開(kāi)來(lái)存在針許多困難累。有些目乖標(biāo)蛋白質(zhì)循在組織細(xì)涉胞內(nèi)的含定量很低，陳這無(wú)疑將霜增加獲取伯足量蛋白獲質(zhì)的難度殃。▲目標(biāo)蛋逃白質(zhì)的輪分離純用化程序旅主要包癢括:⑴材料成的選擇殊；⑵組織訊勻漿和厭破碎細(xì)柏胞獲取象粗提取遣液；⑶支蛋白質(zhì)鮮初步提賽純；⑷揭選擇一思種或幾床種合適筍的方法捏除去雜跑蛋白,叮直至完選全純化勁；⑸目閑標(biāo)蛋白罪的鑒定忍。用于熟研究目木的蛋白茫質(zhì)通常戰(zhàn)應(yīng)保持懶它的生種