肌紅蛋白和血紅蛋白的異同

肌紅蛋白

與

血紅蛋白

的異同

作為生物體主要色素來源的鐵卟啉(heme)是含有四個吡咯環(huán)和四個次甲基交替相連組成的大環(huán),是血紅蛋白及細胞色素等的輔基。由于四個吡咯環(huán)的共軛效應,使其性質(zhì)相對較穩(wěn)定。-CH=+=>卟啉

卟啉化合物在紫外光照射下具有紅色熒光,而其還原型卟啉則不具有熒光。生物體內(nèi)在亞鐵螯合酶的作用下和亞鐵離子形成配合物—原血紅素(鐵原卟啉，protoheme）。圖4－3鐵原卟啉IX（原血紅素）鐵原卟啉是血紅蛋白、肌紅蛋白和細胞色素c中的輔基組成部分。Fe-protoporphyrinIX

（亞鐵原卟啉，即血紅素）Ironatomatcenter.Coordinatedto4N’sFe是八面體配位，有6個配位鍵，其中4個與4個卟啉環(huán)的N原子相連，另兩個垂直于該平面的軸分布在環(huán)的上下方。肌紅蛋白（Myoglobin，Mb）肌紅蛋白是哺乳動物體內(nèi)貯存和分送氧氣的蛋白質(zhì)。是由一條多肽鏈（脫輔基蛋白，即珠蛋白，globin）構(gòu)成，有153個氨基酸殘基和一個血紅素（heme）輔基。分子量17800。Myoglobin153aa8helices(A-H)

,44x44x25?Role:O2transportintomuscle–O2fasterthanothertissues.O2haslowsolubility

inblood(10-4M).

肌紅蛋白是肌細胞中的一種蛋白質(zhì)，它與氧有很高的親和力，是肌肉中氧的貯存庫，肌肉活動時具有快速供氧的能力。MbuseshemetobindO2FeboundtoHis(F8)sidechain,andO2orCO2HisE7H-bondstoO2tostabilize.(CObindsmoretightlythanO2).E-7F-8MyoglobinBindshemepocket.Polargroupsexposedtosolvent,Non-polargroupsburied.BlueBloodandRedBloodO2Oxyhemoglobinlow-spinFe2+OctahedralThemetalisintheplane.Deoxyhemoglobinhigh-spinFe2+SquarePyramidalDeoxyhemoglobin。Themetalisbelowtheplane.xyxz,yzz2x2-y2xyxz,yzz2x2-y2是使血液呈紅色的蛋白。是由珠蛋白、原卟啉和二價鐵離子(Fe2+)所組成的結(jié)合蛋白質(zhì)。血紅蛋白（hemoglobin，Hb）血紅蛋白相對分子質(zhì)量66800，血紅蛋白的基本成分為珠蛋白和血紅素，含兩條α肽鏈兩條β肽鏈。α鏈上含141個氨基酸，β鏈上含146個氨基酸。順序一定，氨基酸替代會產(chǎn)生異常血紅蛋白，這種血紅素含量低、貧血乏氧。Hemoglobin4subunits

1,

1,

2,

2.Formstwodimers.它由四條鏈（蛋白質(zhì)亞基）各結(jié)合一個輔基（血紅素）組成，兩條α鏈和兩條β鏈。每一條蛋白鏈和肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)相似。O2即結(jié)合于Fe2+上，Hb是氧的載體，與氧疏松結(jié)合形成氧合血紅蛋白(HbO2)，這種氧合作用于氧分壓高時容易進行，于氧分壓低時易于解離。第一個亞基與氧氣結(jié)合以后，促進第二及第三個亞基與氧氣的結(jié)合，當前三個亞基與氧氣結(jié)合后，又大大促進第四個亞基與氧氣結(jié)合，稱正協(xié)同效應。結(jié)合氧后由緊張態(tài)（T）變?yōu)樗沙趹B(tài)（R）。中央空穴——BPG輔基（2，3——二磷酸甘油酸）裝配接觸與滑動接觸異同MB&HBHbandMbhaveverysimilarstructuresHb和Mb有不同卻近似的序列

結(jié)構(gòu)肌紅蛋白：只有三級結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)，易與氧氣結(jié)合，氧結(jié)合曲線呈直角雙曲線。血紅蛋白：具有４個亞基組成的四級結(jié)構(gòu)，可結(jié)合４分子氧。在氧分壓較低時，與氧氣結(jié)合較難，氧結(jié)合曲線呈Ｓ狀曲線。功能肌紅蛋白存在于肌細胞中，肌紅蛋白的功能是儲備