2015制藥工程復(fù)習(xí)提綱

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生物化學(xué)知識點綜述

第一章糖類化學(xué)

本章在各類型考試中考察的是一些細(xì)節(jié)性的知識，具體有以下一些知

識點：

1.糖的定義和分類：糖主要由C、H、。三種元素所組成，是一類多

羥基醛或多羥基酮，

或者是它們的縮聚物或衍生物。根據(jù)能否水解以及可水解成多少個單

糖而分為單糖、寡糖（含2到10個單糖分子）和多糖（10個以上單糖分

子）。以葡萄糖為代表的單糖的分子結(jié)構(gòu)（特別是旋光異構(gòu)現(xiàn)象）、分類、

物理化學(xué)性質(zhì)，還有一些重要的單糖要記。圖示：

2.會寫三種主要雙糖（蔗糖、纖維二糖和麥芽糖）的連接鍵的種類

及其環(huán)狀結(jié)構(gòu)。

3.

見下表：

第二章脂類化學(xué)

本章知識一般嚴(yán)選擇題、填題和判斷題中出，考點主要是以下幾個方

面：1.脂類的概論、分類及功能。按組成分類：三酰甘油脂（三脂酰

甘油）、磷脂、類脂及結(jié)

合脂。

2.脂肪酸的特征：鏈長、雙鍵的位置、構(gòu)型。

3.自然界常見的脂肪酸。必需脂肪酸的定義及種類。

第三章蛋白質(zhì)

1.蛋白質(zhì)的組成，特別是蛋白質(zhì)中氮的平均含量（16%）經(jīng)常在填

空題和計算題中出現(xiàn)。2.組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的三字符號和20

種氨基酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)（除甘氨酸外，均屬L

一a—氨基酸）和分類。

（1）根據(jù)側(cè)鏈基團(tuán)（R-）的極性分類

非極性R基氨基酸：AlaLeuHeProPheTrpMet

不帶電荷的極性R基氨基酸：GlySerThrCysAsnGinTyr

帶正電荷的R基氨基酸：LysArgHis帶負(fù)電荷的R基氨基酸：

AspGlu（2）根據(jù)人體能否自身合成分為

VaiLeuHeThrMetLysPheTrp

3.氨基酸物理化學(xué)性質(zhì)：旋光性可作一般性的了解，而酸堿性、氨

基、竣基以及氨基和竣

基共同參加的反應(yīng)，特別是等電點及其計算和測定方法、氨基酸在不

同pH條件下的泳動情況

4.蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)（蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序，以肽鍵為

主鍵或有少量的二硫鍵

為副鍵構(gòu)成的）及高級結(jié)構(gòu)包括二級結(jié)構(gòu)（包括a—螺旋結(jié)構(gòu)，B一

折疊片層以及B轉(zhuǎn)角和無規(guī)則卷曲，以氫鍵維持其穩(wěn)定性）、三級結(jié)構(gòu)（維

系結(jié)構(gòu)的非共價健有：氫鍵、離子鍵、疏水鍵、二硫鍵，主要靠次級鍵疏

水作用、離子鍵、氫鍵和分子間作用力等）、四級結(jié)構(gòu)（蛋白質(zhì)亞基之間

以非共價鍵締合，主要靠次級鍵維系。具有蛋白四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)有血紅

蛋白、乳酸脫氫酶等，肌紅蛋白不具有四級結(jié)構(gòu))的定義及類型和維持力

5.蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)(兩性電離、膠體性質(zhì)、沉淀、變性、凝固、呈

色反應(yīng)、紫外吸收等)：

其中蛋白質(zhì)的變性是重點，名詞解釋及辨析里經(jīng)常考。蛋白質(zhì)的變性

是指以物理或化學(xué)方法瓦解蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象，破壞了維持二、三、四級

結(jié)構(gòu)的力量，一般不影響其一級結(jié)構(gòu)。變性蛋白質(zhì)的性質(zhì)必須掌握：a.生

物活性消失；b.維系二、三、四級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵被破壞；c.易被蛋白質(zhì)酶

水解；d.-SH等基團(tuán)之反應(yīng)活性增加等。

6.蛋白質(zhì)的分離與合理化，通常分離、純化蛋白質(zhì)的一般原理和方

法：

(1)丙酮沉淀及鹽析：鹽析是將硫酸鏤、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白

質(zhì)溶液，破壞蛋白

質(zhì)在水溶液中的穩(wěn)定性因素而沉淀。各種蛋白質(zhì)在鹽析時所需的鹽濃

度及pH不同。

(2)電泳：電泳是根據(jù)蛋白質(zhì)在低于或高于等電點(pl)溶液中帶電并在

電場中向一極移

動原理來分離蛋白質(zhì)。帶正電荷向負(fù)極泳動，而帶負(fù)電荷向正極泳動,

分子小的蛋白質(zhì)泳動快，分子量大的泳動慢，于是蛋白質(zhì)被分離。

(3)層析：層析是分離純化的重要手段之一。有離子交換層析、親和

層析等，其中離子

交換層析應(yīng)用最廣。

(4)分子篩(凝膠過濾)：是層析一種，在層析柱內(nèi)填滿帶有小孔的顆粒

一般是葡聚糖制

成。蛋白質(zhì)溶液加之于柱之頂部，往下滲漏，這時小分子蛋白質(zhì)分子

進(jìn)入凝膠微孔，大分子不能進(jìn)入，故大分子蛋白質(zhì)先洗脫下來，小分子后

洗脫出來。

10.構(gòu)與功能的關(guān)系也是本章考試的重點?？蓮亩鄠€例子去理解一級

結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系、空

間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系，并結(jié)合隨后章節(jié)的學(xué)習(xí)反復(fù)加深理解。例如，

酶原的激活、激素原、前激素原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘募に氐染捎辛Φ卣f明一

級結(jié)構(gòu)決定空間結(jié)構(gòu)，一定的空間結(jié)構(gòu)執(zhí)行一定的功能。變構(gòu)酶、變構(gòu)調(diào)

節(jié)等有許多的例子，就是以蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能為基礎(chǔ)。同時，變構(gòu)效應(yīng)

是生物體內(nèi)普遍存在的功能調(diào)節(jié)方式之一。將學(xué)習(xí)的各章節(jié)內(nèi)容進(jìn)行有機(jī)

的聯(lián)系、比較，正確理解專業(yè)名詞的概念，使“概念”變成自己知識網(wǎng)上

的紐節(jié)，就會不斷積累蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的知識，？以不變應(yīng)萬變“，去

應(yīng)答研究生入學(xué)考試中各種可能的出題方式。

第四章酶

1.酶的分子結(jié)構(gòu)：主要是考查一些基本概念：單純酶、結(jié)合酶、全

酶、輔基和輔酶、必需基團(tuán)、活性中心。

2.酶促反應(yīng)的特點：這一部分內(nèi)容出現(xiàn)的頻率也圈套，希望大家能

記住。其特點主要表現(xiàn)在以下幾個方面：

(1)高效充，少量的酶在極短的時間內(nèi)即可催化大量的反應(yīng)；

(2)度特異性：酶的專一性主要是由酶特定的結(jié)構(gòu)決定的，一種酶作

用于一種化合物，進(jìn)行一種類型的反應(yīng)；

(3)酶促反應(yīng)沒有副作用；

(4)酶的催化作用是受調(diào)控的。

3.酶在代謝中，有重要功能的一些酶歸屬于哪一類的問題，下表進(jìn)

行舉例：

酶分類編號舉例

4.酶活力(或酶活性表示法)用反應(yīng)初速度表示酶活力。酶活力單位：

U；酶的比活力：U/mg蛋白質(zhì)。

5.酶反應(yīng)動力學(xué)部分建議大家把公式跟四種抑制的圖形記下來。填

空中可以考察每種抑制的kmVm的變化情況

--圖形記住了，kmVm的變化也就輕松了，不然老混淆。其中也有幾

個概念：最適pH、最適溫度、酶的比活性。

(1)底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響：一般來說，在其因素不變的情

況下，底物濃度對酶促反應(yīng)速度影響的作圖呈雙曲線，具體來說：

a.當(dāng)作用物濃度(⑸)很低時，反應(yīng)速度(V)隨⑸增高而成直線比例上升。

b.當(dāng)⑸繼續(xù)增高時，V也增高，但不成比例。

c.當(dāng)⑸達(dá)到一定高度時，V不再隨⑸增高而增高，反應(yīng)達(dá)到最大速度

(Vmax)o

在這一部分，米氏議程及其應(yīng)用，km的意義用及其求法是出現(xiàn)最頻

繁的考點。米氏方程為：

V=

其中km為米氏常數(shù)。其意義為:

a.V=l/2Vmax時，km=[S],即km為反應(yīng)速度最大速度一半時的⑸。

km為酶的特征常數(shù)，單位為mmol/L。不同酶有不同的km值，同一酶催

化不同底物則有不同的km值。各同工酶的km值也不同，可借km值鑒

別之。

b.[S]>>km時，米氏方程分母中的km可忽略不計,此時，V=Vmax,

即反應(yīng)速度達(dá)到最大速度Vmax。

c.當(dāng)⑸<<km時,米氏方程分母中⑸忽略不計，此時V與⑸成正

比。d.當(dāng)k3很小時，km-k；/kl-舊⑶/[ES],因此km值大小反映酶與作

用物親和力的

大小。Km小，反映酶對作用物親和力大；km大則反映酶與作用物親

和力小。(2)酶濃度的影響：當(dāng)作用物濃度足夠大時,，V與舊成正比。

這一部分只是作為一個選擇項在選擇題中出現(xiàn)過。

(3)pH的影響：需明確最適pH不是酶的特征常數(shù)，而且并不是所有的

最適pH都

近中性，如胃蛋白酶的最適pH值為1.5,精氨酸酶的最適pH為9.8

(4)溫度的影響，其特點在一般的起得早中經(jīng)常出現(xiàn)。溫度對酶促反

應(yīng)的影響有如

下幾個特點：

a.從低溫開始，隨溫度增加，反應(yīng)速度加大。

b.達(dá)到一定溫度后，反應(yīng)速度達(dá)到最大，此溫度為酶的最適溫度。溫

血動物

酶的最適溫度一般在37~40℃,最適溫度不是酶的特征性常數(shù)。

C.當(dāng)溫度繼續(xù)升高，酶蛋白變性增加，反應(yīng)速度開始下降。

d.酶活性隨溫度而，但低溫一般不使酶破壞。

e.若酶捉反應(yīng)進(jìn)行時間短暫，其最適溫度可相應(yīng)提高。

(5)什么是激活劑、激活劑的影響：常見的增長點是CI-對唾液淀粉酶

活性的影響。

(6)什么是抑制劑、抑制劑的影響抑制劑的影響：分為不可逆抑制

作用和可逆抑制作用，其中以可逆作用出現(xiàn)的偏多?？赡嫘砸种谱饔茫哼@

類抑制劑與酶的結(jié)合是可逆的，清除抑制劑后酶活性可以恢復(fù)的抑制作用。

6.酶作用機(jī)制？

第五章核酸

1.核酸分子的組成：這一部分既有核昔(酸)的名稱，也有核甘酸的命

名規(guī)則，還包括一些稀有堿基等。

基本組成單位是核甘酸，有堿基、戊糖與磷酸三種成分，會寫五種堿

基、兩種戊糖的結(jié)構(gòu)。組成DNA的核甘酸稱脫氧核糖核甘酸(dNTP),組成

RNA的核昔酸稱核糖核甘酸

核甘酸的其他形式：核昔二磷酸(NDP),核甘三磷酸(NTP),環(huán)化核昔

酸(cAMP、cGMP)

2.DNA的分子結(jié)構(gòu)和功能

(l)DNA的一級結(jié)構(gòu)：指DNA分子中核甘酸的排列順序及連接方式。

核昔酸的排列順序代表了遺傳信息。四種核甘酸是通過3S5'磷酸二酯

鍵連接在一起的。

⑵DNA的二級結(jié)構(gòu)：雙螺旋結(jié)構(gòu)中的堿基組成規(guī)則：A=T,G=C,且

A+G=T+C；雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的具體內(nèi)容，Z-DNA的概念。

(3)DNA的三級結(jié)構(gòu)：主要形式為超螺旋，生物體中最常見的超螺旋為

負(fù)超螺旋。負(fù)超螺旋的存在可以使DNA雙鏈堿基對打開所需要的能量降低

4.lKJ/mol,因而，有利于DNA的雙鏈分開。許多DNA旋轉(zhuǎn)酶的抑制劑，

如蔡咤酮酸，香豆霉素和新生霉毒等均可以抑制大腸桿菌的DNA復(fù)制。

⑷功能：其基本功能是作為生物遺傳信息復(fù)制的模板和基因轉(zhuǎn)錄的模

板，是生命遺傳繁殖的物質(zhì)基礎(chǔ)和個體生命活動的基礎(chǔ)。

4.核酸的性質(zhì)：主要是DNA的變性及復(fù)性。涉及到一些基本的概念，

如：變性、復(fù)性、雜交、紫外吸收等，其中Tm值、增色效應(yīng)、減色效應(yīng)

是經(jīng)常出現(xiàn)的考點；此外，還有變性及復(fù)性DNA理化性質(zhì)的改變。

許多試劑或一些物理因素，例如酸、堿、熱、低離子強(qiáng)度的影響，將

使氫鍵斷裂，使DNA由起初堅固的、螺旋形的、雙股的天然構(gòu)象分開成不

規(guī)則的卷曲單鏈，叫DNA變性作用。

變性DNA有理化性質(zhì)的改變，表現(xiàn)在：

(1)紫外吸收增加：DNA變性作用發(fā)生在一個很窄的溫度范圍內(nèi)，通常

把光吸收增值一半時的溫度稱為該DNA的熔點或熔解溫度，用Tm表示:

(2)比旋值下降：天然DNA有強(qiáng)烈的正向旋光，變性后比旋值下降

(3)粘度下降：天然DNA溶液具有很高的粘度，這是由于DNA相當(dāng)堅

固的雙螺旋結(jié)構(gòu)及其長棒狀的性質(zhì)所決定的。當(dāng)DNA變性雙螺旋解型粘

度急劇下降，浮力密度升高。DNA溶液加熱變性時，雙螺旋的兩條鏈分

開。如果將溶液迅速冷卻，兩條單鏈繼續(xù)保持分開。但若緩慢冷卻，則

兩條鏈又可發(fā)生特異的重組合而恢復(fù)成雙螺旋。因此，DNA變性在一定條

件下是可逆的。變性DNA恢復(fù)其原有結(jié)構(gòu)和性質(zhì)稱為“復(fù)性”。復(fù)性后

DNA的一系列物理化學(xué)性質(zhì)得到恢復(fù)，如紫外吸收值下降，粘度增

加，比旋值增加，生物活性也得到部分恢復(fù)。

雜交：在DNA復(fù)性過程中，將不同的DNA單鏈分子放在同一溶液中，

或者將DNA和RNA分子放在一起，雙鏈分子的再形成既可以發(fā)生在序列

完全互補的核酸分子間，也可發(fā)生在堿基序列部分互補的不同的DNA之間

或DNA與RNA之間。

紫外吸收：核酸溶液在260nm波長處具有最大光吸收。DNA變性后，

在260nm處的紫外吸收增高，稱為增色效應(yīng)（高色效應(yīng)）。變性DNA,在退

炎復(fù)性時，其在260nm處的紫外吸收會減少的現(xiàn)象稱為減色效應(yīng)。DNA

熱變性過程中，紫外吸收達(dá)到最大值的一半時

第七章生物氧化

1、生物氧化的定義

這一部分首先要提請大家注意的是一些基本概念，比如：呼吸鏈、氧

化磷酸化、P/O比值，底物水平磷酸化等，常作為名詞解釋出現(xiàn)，

2.呼吸鏈及排列順序：主要在選擇題、填空題和判斷題中出現(xiàn)。體

內(nèi)有兩條呼吸鏈，分別為NADH氧化呼吸鏈和FADH2氧化呼吸鏈。它們的

P/O比值分別為3和2。組成呼吸鏈的主要成分有尼克酰胺核甘酸、黃素

蛋白、鐵硫蛋白、輔酶Q及細(xì)胞色素等五類。前四類酶通過加氫和脫氫反

應(yīng)，傳遞作用物脫下的氫，故是遞氫體；而細(xì)胞色素可傳遞電子，故是遞

電子體。其排列順序如下：

FADH2(Fe-S)復(fù)合體II

++H+（Fe-SCoQCytcNADH1Cytaa31/2O2化偶復(fù)合體I磷酸

復(fù)合體III復(fù)合體IV-ATP聯(lián)部位~ATP~ATP

3.ATP的利用與貯存

ATP是多種生理活動能量的直接提供者，體內(nèi)能量的生成、轉(zhuǎn)化貯存

和利用，都以ATP為中心。磷酸肌酸是肌肉組織中能量的貯存形式。

三、生物能學(xué)

1.生物體是一個開放體系，它與周圍環(huán)境不斷地進(jìn)行物質(zhì)和能量交

換，在生物體內(nèi)的

生物化學(xué)反應(yīng)都是在接近等溫等壓的條件下進(jìn)行的。

2.自由能和標(biāo)準(zhǔn)自由能。

3.標(biāo)準(zhǔn)自由能變化與平衡常數(shù)的關(guān)系。

4.生物體內(nèi)化學(xué)反應(yīng)的自由能變化。

5.能量學(xué)在生物化學(xué)應(yīng)用中的某些規(guī)定

6.生物體內(nèi)的高能磷酸化合物。

4.新陳代謝的概念，分解代謝、合成代謝它們之間的關(guān)系？

第八章糖類代謝

三大物質(zhì)代謝以糖的代謝最為重要。

1.糖酵解過程：是在胞漿中進(jìn)行的。

（1）反應(yīng)過程分為兩個階段：

※葡萄糖一一〉丙酮酸（酵解途徑）

兩次底物水平磷酸化

1,3一二磷酸甘油酸（磷酸甘油酸激酶）一一＞3一磷酸甘油酸+1ATP

磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸激酶）一一＞生成丙酮酸+1ATP

圖示及參與的酶：

※丙酮酸（乳酸脫氫酶）一一＞乳酸

（2）酵解過程中的關(guān)鍵酶：糖原磷酸化酶或已糖激酶、磷酸果糖激

酶、丙酮酸激酶。產(chǎn)物為乳酸。

（3）酵解過程中的能量變化：凈得兩分子ATP,兩分子NADH（無氧