蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)主要由碳、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氫、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氧、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氮等化學(xué)元素組成，是一類重要的\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"生物大分子，所有蛋白質(zhì)都是由20種不同\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氨基酸連接形成的\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"多聚體，在形成蛋白質(zhì)后，這些氨基酸又被稱為殘基。蛋白質(zhì)和\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"多肽之間的界限并不是很清晰，有人基于發(fā)揮功能性作用的\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"結(jié)構(gòu)域所需的殘基數(shù)認(rèn)為，若殘基數(shù)少于40，就稱之為多肽或肽。要發(fā)揮生物學(xué)功能，蛋白質(zhì)需要正確\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"折疊為一個特定構(gòu)型，主要是通過大量的非\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"共價相互作用（如\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氫鍵，離子鍵，\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"范德華力和\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"疏水作用）來實現(xiàn)；此外，在一些蛋白質(zhì)（特別是分泌性蛋白質(zhì)）折疊中，\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"二硫鍵也起到關(guān)鍵作用。為了從分子水平上了解蛋白質(zhì)的作用機制，常常需要測定蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。由研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)而發(fā)展起來了\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"結(jié)構(gòu)生物學(xué)，采用了包括\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"X射線晶體學(xué)、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"核磁共振等技術(shù)來解析蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。一定數(shù)量的殘基對于發(fā)揮某一生物化學(xué)功能是必要的；40-50個殘基通常是一個功能性\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"結(jié)構(gòu)域大小的下限。蛋白質(zhì)大小的范圍可以從這樣一個下限一直到數(shù)千個殘基。估計的蛋白質(zhì)的平均長度在不同的物種中有所區(qū)別，一般約為200-380個殘基，而\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"真核生物的蛋白質(zhì)平均長度比\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"原核生物長約55%。更大的蛋白質(zhì)聚合體可以通過許多\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"蛋白質(zhì)亞基形成；如由數(shù)千個\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"肌動蛋白分子聚合形成蛋白纖維。蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可劃分為四級，以描述其不同的方面：一級結(jié)構(gòu)：組成蛋白質(zhì)多肽鏈的線性氨基酸序列。二級結(jié)構(gòu)：依靠不同氨基酸之間的c=o和n-h基團間的氫鍵形成的穩(wěn)定結(jié)構(gòu)，主要為α螺旋和β折疊。三級結(jié)構(gòu)：通過多個二級結(jié)構(gòu)元素在三維空間的排列所形成的一個蛋白質(zhì)分子的三維結(jié)構(gòu)。四級結(jié)構(gòu)：用于描述由不同多肽鏈（亞基）間相互作用形成具有功能的蛋白質(zhì)復(fù)合物分子。擴展資料：蛋白質(zhì)的物理性質(zhì)包括：1、水解性：蛋白質(zhì)經(jīng)水解后為氨基酸。有的蛋白質(zhì)能溶于水，如雞蛋白，有的難溶于水，如絲、毛等。2、鹽析性：蛋白質(zhì)的鹽析性一般是可逆的，也就是說，蛋白質(zhì)經(jīng)過鹽析并沒有喪失生物活性。在蛋白質(zhì)溶液中加入(NH4）2SO4有沉淀生成，加入水后沉淀有消失，這就是一個鹽析的過程。3、變性性：蛋白質(zhì)的變性性表現(xiàn)為，喪失蛋白質(zhì)原有的可溶性和生理活性，變性性是一個不可逆的過程。如蛋白質(zhì)經(jīng)過加熱、強酸、強堿、重金屬鹽、紫外線、X射線、甲醛、酒精、苯酚、苯甲酸等等。實驗結(jié)果表明，蛋白質(zhì)的變性，一般都有沉淀生成，并且生成的沉淀加水后不再溶解。4、顏色反應(yīng)：某些蛋白質(zhì)跟濃硝酸作用會產(chǎn)生黃色，這種顏色反應(yīng)，往往可用于蛋白質(zhì)是否存在的檢驗。5、灼燒時，產(chǎn)生具有燒焦羽毛的氣味：蛋白質(zhì)經(jīng)過灼燒，產(chǎn)生具有燒焦羽毛的氣味，往往也是用于是否有蛋白質(zhì)存在的一種檢驗方法。如：煮牛奶時溢出，會聞到燒焦羽毛的氣味，因此，我們就知道了牛奶中有蛋白質(zhì)的存在。蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)

1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序.

主要化學(xué)鍵：肽鍵,有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵.

2、蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)：包括二級、三級、四級結(jié)構(gòu).

1）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu),也就是該段肽鏈骨架原子的相對空間位置,并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象.二級結(jié)構(gòu)以一級結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ),多為短距離效應(yīng).可分為：

α-螺旋：多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升,順時鐘走向,即右手螺旋,每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈,螺距為0.540nm.α-螺旋的每個肽鍵的N-H和第四個肽鍵的羧基氧形成氫鍵,氫鍵的方向與螺旋長軸基本平形.

β-折疊：多肽鏈充分伸展,各肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu),側(cè)鏈R基團交錯位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)上下方；它們之間靠鏈間肽鍵羧基上的氧和亞氨基上的氫形成氫鍵維系構(gòu)象穩(wěn)定．

β-轉(zhuǎn)角：常發(fā)生于肽鏈進(jìn)行180度回折時的轉(zhuǎn)角上,常有4個氨基酸殘基組成,第二個殘基常為脯氨酸.

無規(guī)卷曲：無確定規(guī)律性的那段肽鏈.

主要化學(xué)鍵：氫鍵.

2）蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置,顯示為長距離效應(yīng).

主要化學(xué)鍵：疏水鍵（最主要）、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵、范德華力.

3）蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：對蛋