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文檔簡介
第一章糖
一、名詞解釋
1、直鏈淀粉:是由a—D—葡萄糖通過1,4—糖甘犍連接而成的,沒有分支的長鏈多
糖分子。
2、支鏈淀粉:指組成淀粉的D—葡萄糖除由a—1,4糖背鍵連接成糖鏈外還有a—1,6
糖首鍵連接成分支。
3、構(gòu)型:指一個化合物分子中原子的空間排列。這種排列的改變會關(guān)系到共價鍵的破
壞,但與氫鍵無關(guān)。例氨基酸的D型與L型,單糖的a—型和8一型。
4、蛋白聚糖:由蛋白質(zhì)和糖胺聚糖通過共價鍵相連的化合物,與糖蛋白相比,蛋白聚
糖的糖是一種長而不分支的多糖鏈,即糖胺聚糖,其一定部位上與假設(shè)干肽鏈連接,
糖含量可超過95%,其總體性質(zhì)與多糖更相近。
5、糖蛋白:糖與蛋白質(zhì)之間,以蛋白質(zhì)為主,其一定部位以共價鍵與假設(shè)干糖分子鏈
相連所構(gòu)成的分子稱糖蛋白,其總體性質(zhì)更接近蛋白質(zhì)。
二、選擇
*1、生物化學研究的內(nèi)容有(ABCD)
A研究生物體的物質(zhì)組成
B研究生物體的代謝變化及其調(diào)節(jié)
C研究生物的信息及其傳遞
D研究生物體內(nèi)的結(jié)構(gòu)
E研究疾病診斷方法
2、直鏈淀粉的構(gòu)象是(A)
A螺旋狀B帶狀C環(huán)狀D折疊狀
三、判斷
1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性,L-型葡萄糖一定具有負旋光性。(X)
2、所有糖分子中氫和氧原子數(shù)之比都是2:1。(X)
#3、人體既能利用D-型葡萄糖,也能利用L-型葡萄糖。(X)
4、D-型單糖光學活性不一定都是右旋。3
5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。
四、填空
1、直鏈淀粉遇碘呈色,支鏈淀粉遇碘呈色,糖原與碘作用呈搓紅色。(紫藍紫紅)
2、蛋白聚糖是指。
(蛋白質(zhì)和糖胺聚糖通過共價鍵連接而成的化合物)
3、糖原、淀粉和纖維素都是由組成的均一多糖。(葡萄糖)
第二章脂類、生物膜的組成與結(jié)構(gòu)
一、名詞解釋
1、脂肪與類脂:脂類包括脂肪與類脂兩大類。脂肪就是甘油三酯,是能量儲存的主要
形
式,類脂包括磷脂,糖脂。固醇類。是構(gòu)成生物膜的重要成分。
2、生物膜:細胞的外周膜和內(nèi)膜系統(tǒng)統(tǒng)稱為生物膜。
#3、外周蛋白:外周蛋白是膜蛋白的一局部,分布于膜的脂雙層外表,通過靜電力或范
德華引力與膜結(jié)合,約占膜蛋白質(zhì)的20—3()%。
二、選擇
1、磷脂作為生物膜主要成分,這類物質(zhì)的分子最重要的特點是:(A)
A兩性分子B能與蛋白質(zhì)共價結(jié)合
C能替代膽固醇D能與糖結(jié)合
2、生物膜含最多的脂類是(C)
A.甘油三酯B.糖脂C.磷脂
3、以下那種物質(zhì)不是脂類物質(zhì)(D)
A前列腺素B苗類化合物C膽固醇D鞘氨醇
4、“流體鑲嵌”模型是何人提出的?(D)
A、GorterWGrendelDaniellifDDavson
C、RobertsonD、Singer和Nicolson
5、以下哪一種脂蛋白的密度最低(A)
A、乳糜微粒B、脂蛋白C、B-前脂蛋白D、脂蛋白
*6、生物膜中分子之間不起主要作用的力有(DE)
A、靜電力B、疏水力C、范得華力D、氫鍵E、堿基堆積力
三、判斷
1、生物膜內(nèi)含的脂質(zhì)有磷脂、膽固醇、糖脂等,其中以糖脂為主要成分。(X)
2、生物膜在一般條件下,都呈現(xiàn)脂雙層結(jié)構(gòu),但在某些生理條件下,也可能出現(xiàn)非雙
層結(jié)構(gòu)。(J)
3、甘油三酯在室溫下為液體者是脂,是固體者為油。(X)
4、生物膜質(zhì)的流動性主要決定于磷脂。(J)
5、植物細胞膜脂的主要成分是甘油磷脂,動物細胞膜脂的主要成分是鞘磷脂。(X)
6、生物膜的流動性是指膜脂的流動性。(X)
四、填空
1、生物膜主要由、、組成。(蛋白質(zhì)脂質(zhì)多糖)
2、磷脂分子結(jié)構(gòu)的特點是含一個的頭部和兩個尾部。(極性非極性)
3、生物膜主要由蛋白質(zhì)、脂質(zhì)、多糖組成。
4、根據(jù)磷脂分子所含的醇類,磷脂可分為和兩種。
(甘油磷脂,鞘氨醇磷脂)
5、生物膜的流動性,既包括,也包括的運動狀態(tài)。(膜脂,膜蛋白)
第三章蛋白質(zhì)
一、名詞解釋
#1、免疫球蛋白:是一類具有抗體活性的動物糖蛋白。主要存在于血漿中,也見于其它
體液及組織分泌物中。一段可分為五種。
2、超二級結(jié)構(gòu):在蛋白質(zhì)尤其是球蛋白中,存在著假設(shè)干相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位(a一螺
旋、
0—折疊片段、。一轉(zhuǎn)角等)組合在一起,彼此相互作用,形成有規(guī)那么的、在空間能識
別的二級結(jié)構(gòu)組合體,充當三級結(jié)構(gòu)的構(gòu)件,稱為超二級結(jié)構(gòu)
3、纖維狀蛋白:纖維狀蛋白分子結(jié)構(gòu)比擬有規(guī)律,分子極不對稱,呈極細的纖維狀,
溶解性能差,在生物體內(nèi)具保護、支持、結(jié)締的功能,如毛發(fā)中的角蛋白,血纖維蛋白
等。
4、鹽析作用:向蛋白質(zhì)溶液中參加大量中性鹽,可以破壞蛋白質(zhì)膠體周圍的水膜,同
時又中和了蛋白質(zhì)分子的電荷,因此使蛋白質(zhì)產(chǎn)生沉淀,這種加鹽使蛋白質(zhì)沉淀析出的
現(xiàn)象,稱鹽析作用。
5、球狀蛋白:球狀蛋白的空間結(jié)構(gòu)遠比纖維狀蛋白復(fù)雜,分子呈球形或橢圓形,溶解
性能好,如血紅蛋白、清蛋白、激素蛋白等。
#6、疏水相互作用:蛋白質(zhì)分子某些疏水基團有自然避開水相的趨勢而自相黏附,使蛋
白質(zhì)折疊趨於形成球狀蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)時,總是傾向?qū)⒎菢O性基團埋在分子內(nèi)部,這一現(xiàn)象
稱為疏水相互作用。
7、簡單蛋白與結(jié)合蛋白
簡單蛋白:完全由氨基酸組成的蛋白質(zhì)稱為簡單蛋白。
結(jié)合蛋白:除了蛋白質(zhì)局部外,還有非蛋白成分,這種蛋白叫結(jié)合蛋白。
8、別構(gòu)現(xiàn)象:當有些蛋白質(zhì)表現(xiàn)其生理功能時,其構(gòu)象發(fā)生變化,從而改變了整個分
子的性質(zhì),這種現(xiàn)象稱別構(gòu)現(xiàn)象。
9、分子?。褐改撤N蛋白質(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)的氨基酸排列順序與正常的有所不同的遺傳病。
10、多肽鏈:多個氨基酸以肽鍵相互連接形成多肽,多肽為鏈狀結(jié)構(gòu),又叫多肽鏈。
11、桑格(Sanger)反響:即2,4二硝基氟苯與a一氨基酸中氨基反響生成DNP-氨基
酸,是黃色二硝基苯衍生物。用此反響可以N-端氨基酸的種類。是生化學家Sanger
創(chuàng)用,故稱桑格反響。
12、等電點:當調(diào)節(jié)氨基酸溶液的pH值,使氨基酸分子上的一NHz和一COOH的解離
度完全相等,即氨基酸所帶凈電荷為零,在電場中既不向正極移動,也不向負極移
動,此時氨基酸所處溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。
13、氨基酸殘基:組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子,其中每一個
-NH-CH-CO-
|單位稱為氨基酸殘基。
R
14、別構(gòu)現(xiàn)象:當有些蛋白質(zhì)分子表現(xiàn)其生物功能時,其構(gòu)象發(fā)生改變,從而改變了整
個分子的性質(zhì),這種現(xiàn)象稱為別構(gòu)現(xiàn)象。
15、肽鍵平面:組成肽鍵(酰胺鍵)的六個原子(C,N,O,H,a-C,a-C)位于同一平面,呈
剛性平面結(jié)構(gòu),其中C-N鍵具有偏雙鍵性質(zhì),C=O,N-H為反式排布,這種平面稱肽鍵
平面又稱酰胺平面。
16、結(jié)構(gòu)域:在超二級結(jié)構(gòu)根底上,多肽鏈(40-400個氨基酸范圍)再折疊成相對獨立
的三維實體,稱為結(jié)構(gòu)域。一般由100-200個氨基酸殘基組成,大蛋白質(zhì)分子由2-3個
結(jié)構(gòu)域形成三級結(jié)構(gòu),較小蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)即是單結(jié)構(gòu)域。
17、蛋白質(zhì)的變性作用:天然蛋白質(zhì)因受物理的或化學的因素影響,其分子內(nèi)皆原有的
高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,致使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學性質(zhì)都有所改變,但并不導(dǎo)
致蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的破壞,這種現(xiàn)象叫蛋白質(zhì)的變性作用
18、氨基酸殘基:組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子,因此每一個
-NH-CH-CO-殘基稱為氨基酸殘基。
#19、透析:利用膠體對半透膜的不可滲透性,可將蛋白質(zhì)溶液中低分子量的雜質(zhì)與蛋
白質(zhì)別離開,因而得到較為純潔的蛋白質(zhì),這種以半透膜提純蛋白質(zhì)的方法稱透析。
二、選擇
1、每個蛋白質(zhì)分子必定有(C)
A.a-螺旋結(jié)構(gòu)B.P-片層結(jié)構(gòu)
C.三級結(jié)構(gòu)D.四級結(jié)構(gòu)E.輔基
2、關(guān)于肽鍵的以下描述,錯誤的選項是(E)
A.具有局部雙鍵性質(zhì)
B.可為蛋白酶所水解
C.是蛋白質(zhì)分子中主要的共價鍵
D.是一種酰胺鍵,穩(wěn)定性高
E.以上都不對
*3、以下氨基酸中具有親水側(cè)鏈的是(ACE)
A蘇氨酸E亮氨酸C絲氨酸
D丙氨酸E谷氨酸
4、酰胺平面中具有局部雙鍵性質(zhì)的單鍵是:(B)
AC-CaBC-N
CN-HDN-CQ
5、與氨基酸相似的蛋白質(zhì)的性質(zhì)是(D)
A.高分子性質(zhì)B.膠體性質(zhì)
C.沉淀性質(zhì)D.兩性性質(zhì)
E.變性性質(zhì)
6、含有色氨酸的蛋白質(zhì)所特有的顯色反響是:(D)
A雙縮股反響B(tài)黃色反響C米倫氏反響
D乙醛酸反響E坂口反響F福林試劑反響
7、一種蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值上下主要決定于(C)
A是否好吃可口
B來源是否豐富
C所含必需氨基酸的種類是否完全和相對數(shù)量的多少
D市場價格的貴賤
*8、肽鍵平面的結(jié)構(gòu)特點是:(ABD)
A4個原子處于一個平面
B肽鍵中的C-N鍵具有雙鍵的性質(zhì)
C肽鍵中的C-N鍵可以自由旋轉(zhuǎn)
D只有a-碳原子形成的單鍵可以自由旋轉(zhuǎn)
E肽鍵平面是蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的根本單位
*9、別離純化蛋白質(zhì)主要根據(jù)蛋白質(zhì)的哪些性質(zhì)(ACE)
A分子的形狀和大小B粘度不同
C溶解度不同D溶液的pH值
E電荷不同
*10、可用來鑒定蛋白質(zhì)肽鏈N-末端氨基酸的試劑是:(DE)
A荀三酮B亞硝酸C甲醛
D2,4二硝基氟苯E異硫氟酸苯酯
11、跨膜蛋白與膜脂在膜內(nèi)結(jié)合局部的氨基酸殘基(C)
A大局部是酸性B大局部是堿性
C大局部疏水性D大局部是糖基化
*12、變性蛋白中未被破壞的化學鍵是:(DE)
A氫鍵B鹽鍵C疏水鍵
D肽鍵E二硫鍵F范得華力
*13、以下關(guān)于蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)的表達哪些是正確的(BD)
A.一條多肽鏈和一個輔基連成的緊密型結(jié)構(gòu)。
B.蛋白質(zhì)分子中含有a—螺旋、B一片層折疊結(jié)構(gòu)和6—轉(zhuǎn)角。
C.其輔基通過氨基酸殘基與分子內(nèi)部相連。
D.大局部非極性基團位於蛋白質(zhì)分子內(nèi)部。
14、含有精氨酸的蛋白質(zhì)特有的呈色反響是:(E)
A.雙縮胭反響B(tài).黃色反響C.米倫氏反響
D.乙醛酸反響E.坂口反響F.福林試劑反響
15、含有精氨酸的蛋白質(zhì)特有的呈色反響是:(E)
A.雙縮服反響B(tài).黃色反響C.米倫氏反響
D.乙醛酸反響E.坂口反響F.福林試劑反響
*16、含有酪氨酸的蛋白質(zhì)能引起的呈色反響是:(A,B,C,FJ
A.雙縮服反響B(tài).黃色反響C.米倫氏反響
D.乙醛酸反響E.坂口反響F.福林試劑反響
*17.以下關(guān)于蛋白質(zhì)三級垢構(gòu)的表達,哪些是正確的(B,D)
A.一條多肽鏈和一個輔基連成的緊密球形結(jié)構(gòu)
B.蛋白質(zhì)分子中含有a—螺旋,B—片層折疊和B—轉(zhuǎn)角
C.其輔基通過氨基酸殘基與分子內(nèi)部相連
D.大局部非極性基團位於蛋白質(zhì)分子內(nèi)部
*18.在pH6-7的溶液中帶負電荷的氨基酸有:(A,C)
A).AspB.ArgC.Glu
D.GinE.HisF.Lys
*19、可用來判斷蛋白質(zhì)水解程度的反響是:(BC)
A荀三酮反響
B亞硝酸反響
C甲醛反響
D2,4-二硝基氟苯反響
E異硫氟酸苯酯反響
20、胰島素A鏈與B鏈的交聯(lián)靠:(C)
A氫鍵
B鹽鍵
C二硫鍵
D酯鍵
E范德華力
*21、在pH6-7范圍內(nèi)帶下電荷的氨基酸有:(BEF)
A、Asp
B、Arg
C、Glu
D、Gin
E、His
F、Lys
22、含有精氨酸的蛋白質(zhì)的特有的顯色反響是:(E)
A雙縮尿反響
B黃色反響
C米倫氏反響
D乙醛酸反響
E坂口反響
F福林試劑反響
23、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的特點是:(B)
A相同氨基酸組成的蛋白質(zhì)功能一定相同
B一級結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)其功能類似性越大
C一級結(jié)構(gòu)中任何氨基酸的改變,其生物活性就喪失
D不同生物來源的同種蛋白質(zhì).其一級結(jié)構(gòu)完全相同
E一級結(jié)構(gòu)中氨基酸殘基任何改變,都不會影響其功能
24、在以下肽鏈主干原子排列中,符合肽鏈結(jié)構(gòu)的是:(E)
AC—N—N—C
BN—C—C—N
CN—C—N—C
DC—C—C—N
EC—C—N—C
FC—O—N—H
25、蛋白質(zhì)平均含氮量為:(D)
A10%
B12%
C14%
D16%
E18%
F20%
*26、蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定因素是:(BD)
A蛋白質(zhì)顆粒在溶液中進行布朗運動,促使其擴散
B蛋白質(zhì)分子外表有水膜
C蛋白質(zhì)溶液粒度大
D蛋白質(zhì)分子帶有同性電荷
27、蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的特征主要取決于:(A)
A.氨基酸的排列次序B.次級鍵的維持力
C.溫度,pH,離子強度D.肽鏈內(nèi)和肽鏈間的二硫鍵
28、蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要維系力是(D)
A、鹽鍵B、疏水鍵C.氫鍵D.二硫鍵
*29、非蛋白質(zhì)氨基酸是:(A、B)
A、OrnB、CitC、AspD、ArgE、GluF、Lys
30、具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)是(E)
A、a-角蛋白B、P-角蛋白C、肌紅蛋白
D、細胞色素CE、血紅蛋白
31、在酰胺平面中具有局部雙鍵性質(zhì)的單鍵是(B)
A、C—CB、C—NC、N-HD、N-Ca
*32、可用來判斷蛋白質(zhì)水解程度的反響是(BC)
A、苛三酮反響B(tài)、亞硝酸反響C、甲醛反響
D、2,4-二硝基氟苯反響E、異硫氧酸苯酯反響
#33、a-螺旋表示的通式是(B)
A、3.OioB、3.6BC、2.27D、4.6|6
三、判斷
1、血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧的載體,前者是一個典型的變構(gòu)蛋白,而后者卻不是。
(J)
2、蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)的破壞,因此常涉及肽鍵的斷裂。(X)
3、芳香氨基酸均為必需氨基酸。(X)
#4、凝膠過濾法測定蛋白質(zhì)分子量是根據(jù)不同蛋白質(zhì)帶電荷多少進行的。(X)
#5、用透析法可解開蛋白質(zhì)中的二硫鍵。(X)
#6、SDS-PAGE測定蛋白質(zhì)分子量的方法是根據(jù)蛋白質(zhì)分子所帶電荷不同。(X)
7、蛋白質(zhì)分子中的肽鍵是單鍵,因此能夠自由旋轉(zhuǎn).(X)
8、變性蛋白質(zhì)溶解度降低是因為蛋白質(zhì)分子的電荷被中和以及除去了蛋白質(zhì)外面的水
化層所引起的IX)
#9、一個蛋白質(zhì)樣品經(jīng)酸水解后,能用氨基酸自動分析儀準確測定它的所有氨基酸(X)
10、雙縮服反響是肽和蛋白質(zhì)特有的反響,所以二肽也有雙縮胭反響。(X)
#11、可用8M尿素拆開蛋白質(zhì)分子中的二硫鍵(X)
12、維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵(X)
13、多數(shù)蛋白質(zhì)的主要帶電基團是它N-末端的氨基和C一末端的峻基組成。(X)
14、在水溶液中,蛋白質(zhì)溶解度最小時的pH值通常就是它的等電點。(J)
15、天然氨基酸都具有一個不對稱a—碳原子。(X)
16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸強。(J)
17、自然界的蛋白質(zhì)和多肽類物質(zhì)均由L.型氨基酸組成。(X)
18、蛋白質(zhì)在pl1等電點:時,其溶解度最小。(J)
19、蛋白質(zhì)多肽鏈的骨架是CCNCCNCCN--。(V)
20、一氨基一竣基氨基酸pl為中性,因為一COOH和N%+解離度相同。(義)
21、構(gòu)型的改變必須有共價鍵的破壞。(J)
#22、紙電泳別離氨基酸是基于它們的極性性質(zhì)。(義)
四、填空
1、蛋白質(zhì)溶液在280nm波長處有吸收峰,這是由于蛋白質(zhì)分子中存在著,
和殘基o
(苯丙氨酸酪氨酸色氨酸)
2、胰蛋白酶是一種酶,專一性地水解肽鏈中和殘基的陵基端
形成的肽鍵。
(水解酶賴氨酸精氨酸)
3、一般說來,球狀蛋白分子含有氨基酸殘基在其分子內(nèi)部,含氨
基酸殘基在其分子的外表.(非極性極性)
4、血漿脂蛋白包括、、、、。(乳糜微粒、極低密度脂蛋臼、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、
極高密度脂蛋白)
5、蛋白質(zhì)按分子形狀分為和;按分子組成分為
和。(纖維狀蛋白球狀蛋白簡單蛋白結(jié)合蛋白)
6、蛋白質(zhì)的變性作用最主要的特征是,變性作用是由于蛋白質(zhì)分子發(fā)生改變所引起的。
(生物學性質(zhì)的改變內(nèi)部高度規(guī)律性結(jié)構(gòu))
7、B-折疊結(jié)構(gòu)的特點是:(1)肽段伸展呈;(2)在片層中個肽段走向可以是;也可以
是;(3)氫鍵是在之間形成;(4)R伸向鋸齒的方。
(鋸齒狀平行反平行相鄰肽鏈主鏈上的-C=O與一N一H前)
8、組成蛋白質(zhì)的2()中氨基酸中,除外,均為a_氨基酸;除外,氨基酸分子中的Q-碳
原子,都有旋光異構(gòu)體;天然蛋白質(zhì)分子中,只存在氨基酸。
(ProGlyL-)
9、能形成二硫鍵的氨基酸是o(半胱氨酸)
10、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)有、、和等類型。
(a-螺旋折疊B轉(zhuǎn)角自由回轉(zhuǎn))
11、根據(jù)組成蛋白質(zhì)20種氨基酸側(cè)鏈R基的化學結(jié)構(gòu),,可將蛋白質(zhì)分為四大類:
(脂肪氨基酸,芳香氨基酸,雜環(huán)氨基酸,雜環(huán)亞氨基酸)
12、蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈形成的局部空間結(jié)構(gòu)稱為二級結(jié)構(gòu).這些二級結(jié)構(gòu)進一步排列一
些有規(guī)那么的模塊稱之為或叫作.
(超二級結(jié)構(gòu),折迭單元)
13、一個氨基酸的。一竣基與另一個氨基酸的a—氨基脫水縮合而成的化合物
肽。氨基酸脫水后形成的鍵叫鍵,又稱鍵。
(二肽肽酰胺鍵)
14、穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)的因素是_______和.(水膜,電荷)
15、GSH由和,組成的。
(Glu,Cys,Gly,)
16、a-螺旋是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式之一,其結(jié)構(gòu)特點是:(1)螺旋盤繞手性為;
(2)上升一圈為nm;(31一圈中含氨基酸殘基數(shù)為,每個殘基沿軸上升nm;(4)螺
旋圈與圈之間靠而穩(wěn)定;(5)螺旋中R伸向。
(右手0.543.60.15氫鍵外側(cè))
17、螺旋是蛋白質(zhì)級結(jié)構(gòu)的主要形式之一,該模型每隔個氨基酸殘基,螺旋上升一
圈。螺旋穩(wěn)定的主要因素,是相鄰螺圈三種形成。B-折疊結(jié)構(gòu)有以及兩種形式,穩(wěn)
定B-折疊的主要因素是。
(二3.6氫鍵平行式反平行式氫鍵)
18、蛋白質(zhì)具有各種各樣的生物功能,例如有,,,,0
(催化運動結(jié)構(gòu)根底防御營養(yǎng))
19、多肽鏈的正鏈是由許多—平面組成.平面之間以原子相互隔開,并以該原子為頂點作
運動。(一酰胺Ca旋轉(zhuǎn))
#20、常用的拆開蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的方法有(1).法,常用的試劑為.
(2).法,常用的試劑為或o
(氧化過氧甲酸復(fù)原疏基乙醇磕基乙酸)
21、1、蛋白質(zhì)變性作用最主要的特征是,變性作用是由于蛋白質(zhì)分子中的被破壞,引
起。
(生物學性質(zhì)的改變,次級鍵,天然構(gòu)象的解體)
22、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是白共價鍵形成的,如和;而維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的穩(wěn)定性的是
次級鍵,如、、和等。
(肽鍵,二硫鍵;氫鍵,鹽鍵,疏水鍵,范德華力)
#23、最早提出蛋白質(zhì)變性理論的是o(吳憲)
24、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)有、、和等類型。
(a-螺旋,B-折疊,8-轉(zhuǎn)角,自由回轉(zhuǎn))
25、破壞蛋白質(zhì)的和中和了蛋白質(zhì)的,那么蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象,
蛋白質(zhì)可因參加、、和等類試劑而產(chǎn)生沉淀。
(水膜,電荷,高濃度鹽類,有機溶劑,重金屬鹽,某些酸)
26、在以下空格中填入適宜的氨基酸名稱:
(1)是帶芳香族側(cè)鏈的極性氨基酸。
(2)和是帶芳香族側(cè)鏈的非極性氨基酸。
(3)是含硫的極性氨基酸。
(4)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羥基的極性較小的氨基酸是__________o
(l)Tyr(2)Trp、Phe(3)Cys(4)Ser
五、計算
1、某一蛋白質(zhì)的多肽鏈在一些區(qū)段為a螺旋構(gòu)象,在另一些區(qū)段為0構(gòu)象,該蛋白質(zhì)的
分子量為240000,多肽鏈外形的長度為5.06x10-5厘米,試計算:a螺旋體占分子的百分
比?(假設(shè)0構(gòu)象中重復(fù)單位為().7nm,即().35nm長/殘基。氨基酸殘基平均分子量以120
為計)
解:
設(shè):a一螺旋體占分子的X%
該蛋白質(zhì)應(yīng)含有的氨基酸殘基數(shù)為:
240,000/120=2,000個
根據(jù)多肽鏈的結(jié)構(gòu),建立以下方程式:
0.15nm*2000*X%+0.35nm*2,000*(100-X)%=5.06*10-5cm
那么:3X+700-7X=5.06x1(y5xi()7
4X=194
X=48.5
答:該蛋白質(zhì)分子中a—螺旋體占分子的48.5%
2、測得一個蛋白質(zhì)中色氨酸的殘基占總量的0.29%,計算蛋白質(zhì)的最低分子量,(色氨
酸殘基的分子量為186)(2分)
解:M=186*100/0.29=64138
3、肌紅蛋白含鐵量為0.335%,其最小分子量是多少?血紅蛋白含鐵量也是0.335%。試
求其分子量。
解:肌紅蛋白的分子量為:
100:0.335=M:56M=100*56/0.335=16716.4
血紅蛋白的分子量為:
100:0.335=M:(4*56)M=66865.7
4、一個大腸桿菌的細胞中含IO,個蛋白質(zhì)分子,假設(shè)每個蛋白質(zhì)分子平均分子量約為
40000,并且所有的分子都處于Q-螺旋構(gòu)象,計算每個大腸桿菌細胞中的蛋白質(zhì)多肽鏈
的總長度。(假設(shè)氨基酸殘基的平均分子量為118)
解:(106*40000/118)*0.15*10-7=5.08(cm)
5、測得一個蛋白質(zhì)的樣品的含氮量為10克,計算其蛋白質(zhì)含量。
解:1克氮=6.25克蛋白質(zhì)10*6.25=62.5克
6、試計算油100個氨基酸殘基組成的肽鏈的①一螺旋的軸長長度。(2.5分)
解:0.15nmxl00=15nm
7、以下氨基酸的混合物在pH3.9時進行電泳,指出哪些氨基酸朝正極移動?哪些氨基
酸朝負極移動?13分)
Ala(pI=6.0)Leu(pI=6.02]Phe(pl=5.48)
Arg(pI=10.76)Asp(pl=2.77)His(pl=7.59)
解:朝負極移動者:Ala,Leu,Phe,Arg,His。
朝正極移動者:Asp
8、計算1()()個氨基酸殘基組成的肽鏈的a—螺旋的軸長度。15nm
9、牛血清白蛋白含色氨酸().58%(按重量算),色氨酸分子量為204o
⑴計算最低分子量;
(2)用凝膠過濾測得牛血清白蛋白分子量大約為7萬,問該分子中含有幾個Trp殘基。
解答:(1)設(shè):當該牛血清白蛋白只含一個Trp時的最低分子量為M
那么:204/M=0.58%
M=().58%/2()4=35172(約35000為計)
(2)該分子中應(yīng)含Trp殘基個數(shù)為:
70000/35000=2
答:(1)該牛血清白蛋白最低分子量約是35000。
(2)當分子量為70000時,該分子含有二個Trp殘基。
六、問答
1、一個A肽:經(jīng)酸解分析得知由Lys,His,Asp,Glu2,Ala,以及Vai,Tyr和兩個NH3分
子組成。當A肽與FDNB試劑反響后,得DNP-Asp;當用痰肽酶處理后得游離綴氨酸。
如果我們在試驗中將A肽用胰蛋白酣降解時,得到二肽,其中一種(Lys,Asp,Glu,Ala,
Tyr)在pH6.4時,凈電荷為零,另一種(His,Glu,以及Vai)可給出DNP-His,在pH6.4時,帶
正電荷.此外,A肽用糜蛋白酶降解時,也得到二種肽,其中一種(Asp,Ala,Tyr)ffipH6.4
時呈中性,另一種(Lys,His,Glu2,以及Vai)在pH6.4時,帶正電荷,問A肽的氨基酸順序
如何?(10分)
答:由題意可知A肽為八肽,由Lys、His、Asp、Glu2、Ala、Vai、Tyr組成。且其中
包括二個酰胺;
由FDNB及竣肽旃反響可知N端為Asp,C端為Vai;
由胰蛋白酶解、pH=6.4時電荷情況、生成DNP-His知所得二個肽段應(yīng)為:Asp
一Glu、Ala、Tyr、Lys-(Glu、Asp其中有一個酰胺)
-His-Gln-Val
再由糜蛋白酶解、pH=6.4時電荷情況知所得肽段應(yīng)為:
Asn—Ala—Tyr—
—Glu—Lys—His—Gin—Vai
所以整個八肽的氨基酸順序應(yīng)為:
Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gin-Vai
2、將含有Asp(pl=2.98),Gly(pl=5.97),Thr(pl=6.53),Leu(pI=5.98)WLys(pl=9.74)的pH=
3.()的檸檬酸緩沖液,加到預(yù)先用同樣緩沖液平衡過的Dowex-5()陽離子交換樹脂中,隨后
用該緩沖液洗脫此柱,并分部的收集洗出液,,這五種氨基酸將按什么次序洗脫下來?(8
分)
答:氨基酸在離子交換層析中被洗脫下的次序取決于氨基酸在該條件下所帶電荷的種
類、大小以及分子本身的極性等。因此以上五種氨基酸在pH=3.0緩沖液洗脫,洗脫下
來的次序是:
Asp—Thr—Glu-Leu-Lys
先................后
3、有一個七肽,經(jīng)分析它的氨基酸組成是:Lys,Gly,Arg,Phe,Ala,Tyr,和Ser.此肽未經(jīng)
糜蛋白酶處理時,與FDNB反響不產(chǎn)生a-DNP-氨基酸.經(jīng)糜蛋白酶作用后,此肽斷裂成
兩個肽段,其氨基酸組成分別為Ala,Tyr,Ser,和Gly,Phe,Lys,Arg.這兩個肽段分別與
FDNB反響,可分別產(chǎn)生DNP-Ser和DNP-Lys.此肽與胰蛋白酶反響,同樣能生成兩個
肽段,它們的氨基酸組成分別是Arg,Gly,和Phe,Tyr,Lys,Ser,Ala.試問此七肽的一級
結(jié)構(gòu)是怎樣的?
答因為此肽未經(jīng)糜蛋白酶處理時與FDNB反響不產(chǎn)生a-DNP-氨基酸可推斷為:環(huán)七
肽
從經(jīng)糜蛋白酶水解成的兩個片段及它們與FDNB的反響產(chǎn)物可知該兩片段可能為:一Ser
—Ala—Tyr—(1)
—Lys—Gly,Arg.Phe—(2°)
此肽與胰蛋白酶反響生成的兩個片段應(yīng)是:
-Gly-Arg-(3)
一Phe、Tyr、Ser>Ala、Lys一(40)
(2°)肽段結(jié)合(3)肽段綜合分析應(yīng)為:-Lys-Gly-Arg-Phe-(2)
(4°)與⑴肽段綜合分析應(yīng)為一Phe—Ser—Ala-Tyr—Lys—(4)
綜合(2)與(4)肽段,此肽應(yīng)為:
Gly—Arg—Phe—Ser—Ala
LysTyr
4、以下氨基酸的混合物在pH3.9時進行電泳,指出哪些氨基酸朝正極移動?哪些氨基
酸朝負極移動?
Ala(pl=6.0)Leu(pI=6.02]Phe(pl=5.48)
Arg(pl=10.76)Asp(pl=2.77]His(pl=7.59)
解:向負極移動者:Ala,Leu,Arg,Phe,His.
向正極移動者:Asp
5、某多肽的氨基酸順序如下:
Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-
-His-Met-Asp-Gln~Cys-Tyr~Pro-Gly-Glu-Glu-Lys.如用胰蛋白酶處理,此多肽將
產(chǎn)生幾個小肽?(假設(shè)無二硫鍵存在)
答:產(chǎn)生四個小肽
1.Glu-Val-Lys
2.Asn-Cys-Phe-Arg
3.Trp—Asp—Leu-Gly—Ser—Leu-Glu-Ala-Thr—Cys-Arg
4.His-Met-Asp-Glu-Cys-Tyr—Pro-Gly-Glu-Glu-Lys
6、比擬以下各題兩個多肽之間溶解度的大小
(1)(Gly)20和(Glu)20,在pH7.0時
(2)(Lys-Ala)3和(Phe-Met)3,在pH7.()時
(3)(Ala-Ser-Gly)5和(Asn-Ser-His)5,在pH9.()時
(4)(Ala—Asp—Gly)5和(Asn—Ser—His)5,在pH3.()時
答:多肽在水中的溶解度主要取決它們側(cè)鏈R基團大概相對極性,特別是離子化
基團的數(shù)目,離子化基團愈多,多肽在水中的溶解度就愈大。因此在以下各題
中:
(1)pH7.0時,(Gly)20的溶解度大于(Gly)20
⑵pH7.0時,(Lys-Ala)3的溶解度大于(Phe-Met)3
(3)pH9.0時,(Asn-Ser-His)5溶解度大于(Ala-Ser-Gly)5
(4)pH3.0時,(Asn-Ser-His)5溶解度大于(Ala-Asp-Gly)5
7、一種酶分子量為360,000,在酸性環(huán)境中可解離為二個不同成分,其中一個成分分子
量為120,000,另一個為60,000.大的占總蛋白的三分之二,具有催化活性;小的無
活性.用P-疏基乙醇處理時,大的顆粒即失去催化活性,并且它的沉降系數(shù)減小,但
沉降圖案上只呈現(xiàn)一個峰.關(guān)于該酶的結(jié)構(gòu)可做出什么結(jié)論?
答:從題中酸水解結(jié)果可初步推測:
該酶有具有催化活性的大亞基,分子量為120000,
并含有二個(360000x2/3=240000,240000/120000=2),
還有分子量為6000無催化活性的小亞基,
個數(shù)也為二個,因(360000-120000x2)/6000=2
再從0一疏基處理結(jié)果又知在兩個大亞基內(nèi)有二疏鍵。
第四章酶
一、名詞解釋
#1、Kcat:酶的轉(zhuǎn)換數(shù),即每秒鐘每個酶分子,轉(zhuǎn)換底物的微摩爾數(shù)。
#2、限制旃:在細菌的細胞內(nèi)有一類識別并水解外源DNA的酶,稱為限制性內(nèi)切酶。
3、活性中心和必需基團
活性中心:是指酶分子中直接和底物結(jié)合,并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。
必需基團:酶分子中有很多基團,但并不是所有基團都與酶的活性有關(guān)。其中
有些基團假設(shè)經(jīng)化學修飾使其改變,那么酶的活性喪失,這些基團稱必需基團。
4、酶原:某些酶,特別與消化有關(guān)的酶,在最初合成和分泌時,沒有催化活性,這種
沒有催化活性的酶的前體稱為酶原。
5、同工酶:是指能催化同一種化學反響,但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)、組成卻有所不
同的一組酶。
#6、疏基酶:某些含有疏基的酶,在體內(nèi)需要有自由的疏基存在時,才能發(fā)揮催化活性,
假設(shè)自由筑基發(fā)生改變,那么酶的活性受到抑制或失去活性,這類酶叫疏基酶。
7、酶原激活:酶原在一定的條件下經(jīng)適當?shù)奈镔|(zhì)作用,可轉(zhuǎn)變成有活性的酶。酶原轉(zhuǎn)
變成酶的過程成為酶原激活。這個過程實質(zhì)上是酶活性部位形成或暴露的過程。
8、酶工程:指酶制劑在工業(yè)上的大規(guī)模生產(chǎn)及應(yīng)用。
9、固定化酶:通過吸附、偶聯(lián)、交聯(lián)和包埋或化學方法做成仍具有酶催化活性的水不
溶酶。
#10、中間產(chǎn)物學說:酶在催化反響,酶首先與底物結(jié)合成一個不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物,然
后中間產(chǎn)物再分解成產(chǎn)物和原來的酶,此學說稱中間產(chǎn)物學說。
11、金屬酶:酶分子中含有金屬元素的酶類
12、別構(gòu)效應(yīng)劑:能夠與的分子中的別構(gòu)中心結(jié)合,誘導(dǎo)出或穩(wěn)定住酶分子的某種構(gòu)象,
使酶活動中心對底物的結(jié)合與催化作用受到影響,從而調(diào)節(jié)酶的催化反響速度及代謝過
程的物質(zhì)。
13、誘導(dǎo)酶:某些物質(zhì)能促進細胞內(nèi)含量極微的酶迅速增加,這種是誘導(dǎo)生成的,稱為
誘導(dǎo)酶。
14、比活性:指單位重量樣品中的酶活力,即U數(shù)/mg蛋白質(zhì)或Kat數(shù)/kg蛋白質(zhì)。
15、協(xié)同效應(yīng):在別構(gòu)酶參與的酶促反響中,底物與酶結(jié)合后,引起了調(diào)節(jié)能分子構(gòu)象
發(fā)生了變化,從而使酶分子上其它與底物結(jié)合部位與后繼的底物的親和力發(fā)生變化,或
結(jié)合更容易,稱為正協(xié)同效應(yīng),相反稱為負協(xié)同效應(yīng)。
#16、KNF模型:稱為別構(gòu)酶的序變模型,該學說認為酶分子中的亞基結(jié)合小分子物質(zhì)
(底物或調(diào)節(jié)物)后,亞基構(gòu)象各個依次變化,從而實現(xiàn)催化功能。
17、別構(gòu)酣:由于酶分子構(gòu)相的變化而影響酶的催化活性,從而對代謝反響起調(diào)節(jié)作用
的酶。
18、全酶與蛋白酶:一些結(jié)合蛋白質(zhì)酶類,除蛋白組分,還含有一對熱穩(wěn)定的非蛋白
小分子物質(zhì),前者稱為酶蛋白,后者稱為輔因子,只有兩者結(jié)合成完整體系才具有活力,
此完整前分子稱為全酶。
19、共價修飾調(diào)節(jié):一類調(diào)節(jié)酶可由于其它酶對其結(jié)構(gòu)進行共價修飾,而使其在活性形
式與非活性形式之間相互轉(zhuǎn)變,稱為共價修飾調(diào)節(jié)。
20、多酶體系:在完整的細胞內(nèi)的某一代謝過程中,由幾個酶形成的反響鏈體系,稱為
多酶體系。
21、輔基:結(jié)合酶中與酶蛋白結(jié)合較緊的,用透析法不易除去的小分子物質(zhì)稱為輔基。
22、誘導(dǎo)契合學說:該學說認為酶分了?活性中心的結(jié)構(gòu)原來并非和底物的結(jié)構(gòu)互相吻合,
但酶的活性中心不是僵硬的結(jié)構(gòu),它具有一定的柔性,當?shù)孜锱c酶相遇時,可誘導(dǎo)酶蛋
白的構(gòu)象發(fā)生相應(yīng)的變化,使活性中心上有關(guān)的各個基團到達正確的排列和定向,因而
使酶和底物契合而結(jié)合成中間絡(luò)合物,并引起底物發(fā)生反響。
23、核糖酶:具有催化功能的RNA分子稱為核糖酶。
24、酶原:沒有活性的酶的前體稱為“酶原”。
25、酶的反響抑制:酶作用的產(chǎn)物對酶本身的活性產(chǎn)生抑制作用,稱為酶的反響抑制。
#26、MWC模型:稱為別構(gòu)酶的齊變模型或?qū)ΨQ模型,該模型認為別構(gòu)酶的所有亞基,
或者全部呈鞏固緊密、不利于結(jié)合底物的“T”狀態(tài),或全是松散的、有利于結(jié)合底物
的“R”狀態(tài),這兩種狀態(tài)的轉(zhuǎn)變對于每個亞基是同時、齊步發(fā)生的。
二、選擇
1、核酶的化學本質(zhì)是(A)
A、核糖核酸B、粘多糖
C、蛋白質(zhì)D、核糖核酸和蛋白質(zhì)的復(fù)合物
2、乳酸脫氫酶經(jīng)過透析后,其活性大大降低或消失,這是因為:(C)
A亞基解聚B酶蛋白變性C失去輔酶
D缺乏底物與酶結(jié)合所需要的能量E以上都不對
3、以下對酶的表達,哪一項為哪一項正確的?(E)
A所有的蛋白質(zhì)都是酶
B所有的酶均以有機化合物作為底物
C所有的酶均需特異的輔助因子
D所有的酶對其底物都具絕對特異性
E上述都不對
#4、測酶活性時,反響速度對底物應(yīng)呈:(A)
A一級反響B(tài)混合級反響
C零級反響D二級反響
5、在效應(yīng)物作用下,蛋白質(zhì)產(chǎn)生的變構(gòu)(或別構(gòu))效應(yīng)是蛋白質(zhì)的(C)
A一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化B構(gòu)型發(fā)生變化
C構(gòu)象發(fā)生變化D氨基酸順序發(fā)生變化
6、溫度對酶活性的影響是:(D)
A.低溫可使醮失活
氏催化的反響速度隨溫度的升高而升高
C.最適溫度是酶的特征性常數(shù)
D.最適溫度隨反響的時間而有所變化
E.以上都不對
*7、在喀咤核苜酸的合成途徑中,CTP可以使天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶產(chǎn)生別構(gòu)效應(yīng)的事實
屬于以下哪種情況:[B,E)
A.別構(gòu)抑制B.別構(gòu)激活C.酶的誘導(dǎo)生成作用
D.非共價作用E.前體活化作用
*8、非競爭抑制作用是:(B,C,D)
A.抑制劑與酶活性中心外的部位結(jié)合
B.酶與抑制劑結(jié)合后,還可與底物結(jié)合
C.酶與底物結(jié)合后,還可與抑制劑結(jié)合
D.酶一底物一抑制劑復(fù)合物不能進一步釋放產(chǎn)物
E.以上都不對
9、關(guān)于研窕酶反響速度應(yīng)以初速度為準的原因中,哪項不對?(E)
A.反響速度隨時間的延長而下降,
B.產(chǎn)物濃度的增加對反響速度呈負反響作用,
C.底物濃度與反響速度成正比,
D.溫度和pH有可能引起局部酶失活,
E.測定初速度比擬簡單方便
10、酶促反響達最大速度后,增加底物濃度不能加快反響速度的原因是:1A)
A.全部酶與底物結(jié)合成E-S復(fù)合體
B.過量底物對酶有負反響抑制
C.過量底物與激活劑結(jié)合影響底物與酶的結(jié)合
D.改變了化學反響的平衡點
E.以上都不是
11、底物濃度飽和后,再增加底物濃度,那么(D)
A.反響速度隨底物濃度的增加而增加
B.隨著底物濃度的增加酶逐漸失活
C.酶的結(jié)合部位被更多的底物占據(jù)
D.再增加酶的濃度反響速度不再增加
E.形成酶一底物復(fù)合體增加
12、有機磷農(nóng)藥(E)
A.對酶有可逆性抑制作用
B.可與酶活性中心上組氨酸的咪口坐基結(jié)合,使酶失活
C.可與酶活性中心上半胱氨酸的疏基結(jié)合使,酶失活
D.能抑制膽堿乙?;?/p>
E.能抑制膽堿酯酣
13、非競爭性抑制劑的存在,使酶促反響動力學改變?yōu)椋海ā?/p>
AV不變,km變小
BV不變,km變大
CV變小,km變大
DV變小,km不變
EV變小,km變小
FV變大,km變大
14、含唾液淀粉酶的唾液經(jīng)透析后,水解淀粉的能力顯著下降,其原因是:(B)A、
酶變性失活
B、失去
C、失去Ca?+
D、失去輔酶
*15、受共價修飾調(diào)節(jié)的酶有(AB)
A糖原磷酸化酶
B谷氨酰胺合成酶
C8一半乳糖甘酶
D精氨酸酶
E色氨酸合成酶
F乙酰輔酶A我化酶
16、競爭性抑制劑的存在,使酶促反響的動力學改變?yōu)椋海˙)
AV不變,Km變小
BV不變,Km變大
CV變小,Km變大
DV變小,Km不變
EV和Km都變小
FV和Km都變大
17、有機磷農(nóng)藥的殺菌機理是:(D)
A是酶的可逆性抑制作用
B可與酶的活性中心上組氨酸的??基結(jié)合使酶失活
C可與酶活性中心上半胱氨酸的疏基結(jié)合使酶失活
D能抑制膽堿脂醮
E能抑制膽堿乙?;?/p>
18、pH對酶促反響速度的影響,以下哪能項是正確的:(B)
ApH對酶促反響速度影響不大
B不同的酶有其不同的最適pH
C酶的最適pH都在中性即pH=7左右
D酶的活性隨pH的提高而增大
EpH對酶促反響速度影響最大的主要在于影響醐的等電點
19、在對酶的抑制中,Vmax不變,Km增加的是(A)
A、競爭性抑制
B、非競爭性抑制
C、反競爭性抑制
D、不可逆抑制
20、根據(jù)國際系統(tǒng)命名法原那么,以下哪一個屬轉(zhuǎn)移酶類(A)
A、EC2.7.1.126B、EC1
C、EC3D、EC6
21、1、以下有關(guān)酶蛋白的表達,哪個是不正確的?(C)
A、屬于結(jié)合酶的組成局部B、為高分子化合物
C、與酶的特異性無關(guān)D、不耐熱E、不能透過半透膜
22、關(guān)于變構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點的錯誤表達是:(D)
A、有多個亞基組成B、有與底物結(jié)合的部位
C、有與變構(gòu)劑結(jié)合的部位D、催化部位與別構(gòu)部位都處于同一亞基上
E、催化部位與別構(gòu)部位既可處于同一亞基也可處于不同亞基上
*23、酶蛋白和輔酶之間有以下關(guān)系(BDE)
A、兩者以共價鍵相結(jié)合,二者不可缺一
B、只有全酶才有催化活性
C、在酶促反響中兩者具有相同的任務(wù)
D、一種酶蛋白通常只需一種輔酶
E、不同的酶蛋白可使用相同輔酶,催化不同的反響
*24、關(guān)于別構(gòu)酶,正確的表達是(ACF)
A、它們一般是寡聚酶
B、它們一般是單體酶
C、當效應(yīng)劑與別構(gòu)酶非共價結(jié)合后,引起別構(gòu)效應(yīng)。
D、當效應(yīng)劑與別構(gòu)酶共價結(jié)合后,引起別構(gòu)效應(yīng)。
E、別構(gòu)酶的動力學性質(zhì)符合米氏方程式。
F、別構(gòu)酶的動力學性質(zhì)不符合米氏方程式。
25、酶促作用對反響過程能量的影響在于(B)
A、提高活化能B、降低活化能C、提高產(chǎn)物的能閾
D、降低產(chǎn)物的能閾E、降低反響的自由能
26、以下哪一個酶的催化活性需要金屬離子?(B)
A、溶菌酶B、拔肽酶C、胰凝乳蛋白酶D、胰蛋白酶
三、判斷
1、同一種輔酶與酶蛋白之間可有共價和非共價兩種不同類型的結(jié)合方式。(X)
2、Km值僅由酶和底物的相互關(guān)系決定,而不受其它因素影響。(X)
3,酶的敏感性就是指酶對能使蛋白質(zhì)變性的因素極為敏感。(J)
4、人體生理的pH值是體內(nèi)各種醵的最適pH值。(X)
5、Km可近似表示酶對?底物親和力的大小,Km愈大,說明親和力愈大。(X)
6、激活劑對酶具有激活作用,激活劑濃度越高,那么酶活性越大。(X)
7、非競爭性抑制中,一旦酶與抑制劑結(jié)合后,那么再不能與底物結(jié)合。(X)
8、毒氣DFP為不可逆型抑制劑。(J)
5、溶菌酶和輔酶NAD和NADP是名種脫竣酶的輔酶。(X)
6、胰蛋白酶均屬單體酶。(J)
7、酶促反響的初速度與底物濃度無關(guān)。(X)
8、酶的Km值是酶的特征常數(shù),它不隨測定的pH和溫度而改變。(X)
9、別構(gòu)酶動力學曲線的特點都是呈S形曲線。(X)
1()、不可逆抑制作用中抑制劑通常以共價鍵與酶蛋白中的基團結(jié)合。(V)
11、反競爭抑制中,酶只有與底物結(jié)合后,才能與抑制劑結(jié)合。(J)
12、酶活性中心是親水的介電區(qū)域。(X)
13、溶菌酶的實現(xiàn)催化功能需金屬離子Mg?+參與。(J)
14、抗體酶既具有專一結(jié)合抗原的性質(zhì),又具有酶的催化功能。(J)
15、溶菌酶的實現(xiàn)催化功能需金屬離子Mg2+參與。(J)
16、抗體酶既具有專一結(jié)合抗原的性質(zhì),又具有酶的催化功能。(J)
17、誘導(dǎo)酶是指在參加誘導(dǎo)物后本身構(gòu)象發(fā)生變化,趨向于易和底物結(jié)合的一類酶。(X)
18、溶菌酶和胰蛋白酶均屬單體酶。(J)
19、輔助因子都可用透析法去除。(X)
2()、在酶別離純化過程中,有時需在抽提溶劑中參加少量的筑基乙醇,這是為了防止酶
蛋白的-SH被氧化。(J)
21、在穩(wěn)態(tài)平衡假說中,產(chǎn)物和酶結(jié)合形成復(fù)合物的速度極小。(J)
22、Km可近似表示酶對底物親和力的大小,Km愈大,說明親和力愈大。(X)
23、人體生理的pH值是體內(nèi)各種酶的最適pH值。(X)
24、誘導(dǎo)筋是指在參加誘導(dǎo)物后本身構(gòu)象發(fā)生變化,趨向于易和底物結(jié)合的一類酶。(X)
25、抑制劑對酶的抑制作用是酶變性失活的結(jié)果。(X)
26、在酶別離純化過程中,有時需在抽提溶劑中參加少量的毓基乙醇,這是為了防止酶
蛋白的-SH被氧化。(J)
27、在穩(wěn)態(tài)平衡假說中,產(chǎn)物和酶結(jié)合形成復(fù)合物的速度極小。(J)
28、輔助因子都可用透析法去除。(義)
四、填空
1、使酶具有高催化效率的主要因素有和o
(酶與底物的靠近及定向效應(yīng)酶與底物發(fā)生變形作用共價催化酸堿催化」
2、結(jié)合蛋白酶類必須和相結(jié)合才有活性,此完整的醉分子稱為。(酶蛋白輔因子全
酶)
3、酶原是。酶原變成酶的過程稱為。這個過程實質(zhì)上是酶的部位或的過程,某些酶以
酶原的形式存在,其生物學意義是
沒有?催化活性的前體酶原KJ激活活性形成暴露保護組織細胞不被水解破壞
4、酶活性部位上的基團可分為兩類和。酶的活性部位不僅決定酶的,同時也對酶的催
化性質(zhì)起決定作用。
結(jié)合基團催化基團專一性
5、根據(jù)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)上的特點,可把酶分為三類:、
和。
單體酶寡聚酶多酶復(fù)合物
6、要使酣反響速度到達Vmax的80%,此時底物濃度應(yīng)是此隨Km值的1/4倍。
7、和一般化學反響相同,測定酶促反響速度有兩種方法,(1)(2)
(單位時間內(nèi)底物的消耗量,單位時間內(nèi)產(chǎn)物的生成量,)
8、米氏常數(shù)是酶的常數(shù),可用來近似地表示,Km愈
大,那么表示酶與底物
(酶的特征物理常數(shù)酶對底物親和力的大小酶與底物親和力愈?。?/p>
9、酶的非競爭性抑制動力學特點是_________Vmax,而Km。
(減小不變)
1()、關(guān)于酶與底物的結(jié)合,現(xiàn)在普遍認為的是學說,該學說能較好地解釋
酶催化作用的;而酶催化作用的高效率可用和解釋。
(誘導(dǎo)契合學說專一性能閥學說中間產(chǎn)物學說)
11>Mechaelis和Menten根據(jù)推導(dǎo)了的公式,稱為。
(中間產(chǎn)物學說
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