第六章氨基酸多肽及蛋白質(zhì)

1、2021年10月22日17時05分第六章食品中的氨基酸、多肽及蛋白類物質(zhì)第六章食品中的氨基酸、多肽及蛋白類物質(zhì) 6.1概述概述 6.2蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì) 6.3蛋白質(zhì)的食品加工學(xué)特性蛋白質(zhì)的食品加工學(xué)特性 6.4食品中常見的蛋白質(zhì)食品中常見的蛋白質(zhì)2021年10月22日17時05分6.1概述概述6.1.1氨基酸基本的理化性質(zhì)氨基酸基本的理化性質(zhì) 一、基本物理學(xué)性質(zhì)一、基本物理學(xué)性質(zhì) 包括基本溶解性、熔點(diǎn)、沸點(diǎn)、光學(xué)行為、旋光性、疏水性等。包括基本溶解性、熔點(diǎn)、沸點(diǎn)、光學(xué)行為、旋光性、疏水性等。 (一）溶解性質(zhì)一）溶解性質(zhì) 氨基酸在水中的溶解度（氨基酸在水中的溶解度（25 ,g/l

2、）氨基酸 溶解度氨基酸 溶解度氨基酸 溶解度丙氨酸(ala) 167.2精氨酸(arg) 855.6天冬酰胺(asn) 28.5天冬氨酸(asp) 5.0半胱氨酸(cys) 谷氨酰胺(gln) 7.2(37)谷氨酸(glu) 8.5甘氨酸(gly) 249.9組氨酸(his) 異亮氨酸(ile) 34.5亮氨酸(leu) 21.7賴氨酸(lys) 739.0蛋氨酸(met) 56.2苯丙氨酸(phe) 27.6脯氨酸(pro) 1620.0絲氨酸(ser) 422.0蘇氨酸(thr) 13.2色氨酸(trp) 13.6酪氨酸(tyr) 0.4纈氨酸(val) 58.1據(jù)owen r. fenn

3、ema, food chemistry, marcel dekker, inc. 1996, 2702021年10月22日17時05分 根據(jù)氨基酸側(cè)鏈與水相互作用的程度可將氨基酸分作幾類。含有脂肪族根據(jù)氨基酸側(cè)鏈與水相互作用的程度可將氨基酸分作幾類。含有脂肪族和芳香族側(cè)鏈的氨基酸，如和芳香族側(cè)鏈的氨基酸，如ala、ile、leu、met、pro、val及及phe、tyr，由于側(cè)鏈的疏水性，這些氨基酸在水中的溶解度均較小；側(cè)鏈帶有電荷或由于側(cè)鏈的疏水性，這些氨基酸在水中的溶解度均較??；側(cè)鏈帶有電荷或極性集團(tuán)的氨基酸，如極性集團(tuán)的氨基酸，如arg、asp、glu、his、lys和和ser、thr、

4、asn在水中在水中均有比較大的溶解度；但根據(jù)電荷及極性分析也有一些例外，如脯氨酸屬均有比較大的溶解度；但根據(jù)電荷及極性分析也有一些例外，如脯氨酸屬于帶疏水基團(tuán)的氨基酸，但在水中卻有異常高的溶解度。于帶疏水基團(tuán)的氨基酸，但在水中卻有異常高的溶解度。 （二）氨基酸的疏水性（二）氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性，是影響氨基酸溶解行為的重要因素，也是影響蛋白質(zhì)氨基酸的疏水性，是影響氨基酸溶解行為的重要因素，也是影響蛋白質(zhì)和肽的物理化學(xué)性質(zhì)（如結(jié)構(gòu)、溶解度、結(jié)合脂肪的能力等）的重要因素。和肽的物理化學(xué)性質(zhì)（如結(jié)構(gòu)、溶解度、結(jié)合脂肪的能力等）的重要因素。 按照物理化學(xué)的原理，疏水性可被定義為：按照物理化學(xué)的

5、原理，疏水性可被定義為：在相同的條件下，一種溶于在相同的條件下，一種溶于水中的溶質(zhì)的自由能與溶于有機(jī)溶劑的相同溶質(zhì)的自由能相比所超過的數(shù)水中的溶質(zhì)的自由能與溶于有機(jī)溶劑的相同溶質(zhì)的自由能相比所超過的數(shù)值。值。估計氨基酸側(cè)鏈的相對疏水性的最直接、最簡單的方法就是實(shí)驗(yàn)測定估計氨基酸側(cè)鏈的相對疏水性的最直接、最簡單的方法就是實(shí)驗(yàn)測定氨基酸溶于水和溶于一種有機(jī)溶劑的自由能變化。氨基酸溶于水和溶于一種有機(jī)溶劑的自由能變化。 一般用水和乙醇之間自由能變化表示氨基酸側(cè)鏈的疏水性，將此變化值一般用水和乙醇之間自由能變化表示氨基酸側(cè)鏈的疏水性，將此變化值標(biāo)作標(biāo)作gg。 不同氨基酸的不同氨基酸的gg值如下表所示。

6、值如下表所示。2021年10月22日17時05分 氨基酸側(cè)鏈的疏水性（乙醇水，kj/mol）氨基酸 g氨基酸 g氨基酸 g丙氨酸(ala) 2.09精氨酸(arg) 天冬酰胺(asn) 0天冬氨酸(asp) 2.09半胱氨酸(cys) 4.18谷氨酰胺(gln) -0.42谷氨酸(glu) 2.09甘氨酸(gly) 0組氨酸(his) 2.09異亮氨酸(ile) 12.54亮氨酸(leu) 9.61賴氨酸(lys) 蛋氨酸(met) 5.43苯丙氨酸(phe) 10.45脯氨酸(pro) 10.87絲氨酸(ser) -1.25蘇氨酸(thr) 1.67色氨酸(trp) 14.21酪氨酸(tyr

7、) 9.61纈氨酸(val) 6.27 當(dāng)氨基酸的當(dāng)氨基酸的gg值為正時，其側(cè)鏈具有疏水性，傾向于處在蛋白分子值為正時，其側(cè)鏈具有疏水性，傾向于處在蛋白分子的內(nèi)部；的內(nèi)部； gg為負(fù)時，其側(cè)鏈?zhǔn)怯H水的，傾向于處在蛋白分子的表面。為負(fù)時，其側(cè)鏈?zhǔn)怯H水的，傾向于處在蛋白分子的表面。需要注意的是，賴氨酸通常是蛋白質(zhì)分子中親水性的氨基酸殘基，但它的需要注意的是，賴氨酸通常是蛋白質(zhì)分子中親水性的氨基酸殘基，但它的gg是正值，這是由于它的側(cè)鏈含有優(yōu)先選擇有機(jī)環(huán)境的是正值，這是由于它的側(cè)鏈含有優(yōu)先選擇有機(jī)環(huán)境的4 4個個-ch-ch2 2- -基。基。 （三）氨基酸的光學(xué)性質(zhì)（三）氨基酸的光學(xué)性質(zhì) 氨基酸中

8、的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共軛體系，因此可氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共軛體系，因此可以吸收近紫外光。它們的最大吸收波長（以吸收近紫外光。它們的最大吸收波長（max)max)分別為分別為260nm260nm、275nm275nm、278nm278nm；在吸收最大波長光線的時候還會發(fā)出熒光。；在吸收最大波長光線的時候還會發(fā)出熒光。2021年10月22日17時05分 二、基本化學(xué)性質(zhì)二、基本化學(xué)性質(zhì) 關(guān)于氨基酸基本的化學(xué)性質(zhì)，在生物化學(xué)中已經(jīng)進(jìn)行了介紹。下面再根關(guān)于氨基酸基本的化學(xué)性質(zhì)，在生物化學(xué)中已經(jīng)進(jìn)行了介紹。下面再根據(jù)據(jù)owen r. fennema, food

9、 chemistry , 作簡要介紹；其主要的線作簡要介紹；其主要的線索還是氨基酸分子中所帶的官能團(tuán)。索還是氨基酸分子中所帶的官能團(tuán)。 氨基酸和蛋白質(zhì)中官能團(tuán)的化學(xué)反應(yīng)性氨基酸和蛋白質(zhì)中官能團(tuán)的化學(xué)反應(yīng)性官能團(tuán)及反應(yīng) 試劑和條件 產(chǎn)物 評論a.非氨基 1.還原甲基化 甲醛、nabh4 蛋白放射性標(biāo)記 2.胍基化 鄰甲基異脲*，ph10.6,4,4d lys轉(zhuǎn)換成arg 3.乙酰化 乙酸酐 去除正電荷 4.琥珀?；?琥珀酸酐 在lys上引入正電荷 5.巰基化 硫代仲康酸* 在lys殘基引入巰基rnh ch3+r2+r rnhcnh2nh2r rnhcoch3r rnhcoch3r rnhcoch

10、2chcoohch2sh2021年10月22日17時05分官能團(tuán)及反應(yīng) 試劑及條件 產(chǎn)物 評價 6.芳基化 fdnb* 氨基酸序列測定 tnbs* 產(chǎn)物同上 測定lys殘基(367nm) 7.脫氨基 含1.5mol/lnano2的乙酸，0 roh+n2+h2ob.羧基 1.酯化 酸性甲醇 rcooch3+h2o 在ph大于6時，酯水解 2.還原 含氫硼化物的四氫呋喃，三氟乙酸 rch2oh 3.脫羧基化 酸、堿、熱處理 胺 僅發(fā)生在氨基酸c.巰基 1.氧化 過氧甲酸 rch2so3h 2.封閉 氮丙環(huán) rch2sch2ch2nh3+ 避免巰基氧化 碘乙酸 rch2sch2cooh 同上 蘋果酸

11、酐* 對汞代苯甲酸 測定巰基含量(250nm) r rnhno2no2no2r rch2s chcoohch2coohr rch2scoohhg2021年10月22日17時05分官能團(tuán)及反應(yīng) 試劑和條件 產(chǎn)物 評價 n-乙基馬來亞胺 封閉 dtnb* 測定巰基含量d.羥基 酯化 乙酰氯e.-sch3(met) 1.烷烴化 ch3i 2.-丙醇酸r rch2schcoch2conhr rch2sscoohno2r rch2ococh3r rch2s ch3 2+ch2ch2coor rch2sch3+ch2ch2cooh 三、重要的分析鑒定反應(yīng)三、重要的分析鑒定反應(yīng) （一）與茚三酮的反應(yīng)（略）（

12、一）與茚三酮的反應(yīng)（略） （二）與鄰苯二甲醛的反應(yīng)：在（二）與鄰苯二甲醛的反應(yīng)：在2-巰基乙醇的存在下，氨基酸與鄰苯二巰基乙醇的存在下，氨基酸與鄰苯二2021年10月22日17時05分甲醛反應(yīng)生成高熒光的衍生物，在380nm激發(fā)時，在450nm具有最高熒光發(fā)射，用來定量分析氨基酸、肽和蛋白質(zhì)。chocho+ rch2chnh2coohhsch2ch2ohnchrcoohsch2ch2oh異吲哚衍生物 （三）與熒光胺的反應(yīng) 含有伯胺基的氨基酸、肽或蛋白質(zhì)與熒光胺反應(yīng)生成高熒光的衍生物，在390nm時，在475nm具有最高的熒光發(fā)射。此法可被用于氨基酸、肽或蛋白的定量分析。ooo熒光胺+ rch2

13、chnh2coohono+chrcoohh2o2021年10月22日17時05分6.1.2肽類物質(zhì)肽類物質(zhì)6.1.2.1活性肽的種類及功能活性肽的種類及功能 生物活性肽也稱作功能肽，是近年來非?；钴S的研究領(lǐng)域，其應(yīng)用涉生物活性肽也稱作功能肽，是近年來非常活躍的研究領(lǐng)域，其應(yīng)用涉及到生物學(xué)、醫(yī)藥學(xué)、化學(xué)等多種學(xué)科，在食品科學(xué)研究及功能食品開發(fā)及到生物學(xué)、醫(yī)藥學(xué)、化學(xué)等多種學(xué)科，在食品科學(xué)研究及功能食品開發(fā)中也顯示出美好的前景。中也顯示出美好的前景。 功能肽按照獲得途徑的差異可以分作兩種類型，一類是由生物體特別功能肽按照獲得途徑的差異可以分作兩種類型，一類是由生物體特別是動物體內(nèi)獲得的天然功能肽；

14、另一類是利用動植物蛋白，通過水解或酶是動物體內(nèi)獲得的天然功能肽；另一類是利用動植物蛋白，通過水解或酶解，再經(jīng)過活性篩選而獲得的外源性功能肽。解，再經(jīng)過活性篩選而獲得的外源性功能肽。 一、天然活性肽一、天然活性肽 目前，由自然界已經(jīng)獲得了種類多樣、功能各異的生物活性肽，目前，由自然界已經(jīng)獲得了種類多樣、功能各異的生物活性肽，下頁下頁列舉了一些這方面的例證。列舉了一些這方面的例證。 昆蟲抗菌肽昆蟲抗菌肽 ：迄今為止，已有迄今為止，已有150多種昆蟲抗菌肽被分離鑒定，許多多種昆蟲抗菌肽被分離鑒定，許多抗菌肽的抗菌肽的cdna已被克隆測序并進(jìn)行了初步的基因定位和表達(dá)調(diào)控機(jī)制研已被克隆測序并進(jìn)行了初步的

15、基因定位和表達(dá)調(diào)控機(jī)制研究。昆蟲抗菌肽已成為當(dāng)前研究的熱點(diǎn)，某些抗菌肽正在通過基因工程技究。昆蟲抗菌肽已成為當(dāng)前研究的熱點(diǎn)，某些抗菌肽正在通過基因工程技術(shù)開始工業(yè)化生產(chǎn)并用于農(nóng)業(yè)、工業(yè)和食品衛(wèi)生等多個領(lǐng)域。術(shù)開始工業(yè)化生產(chǎn)并用于農(nóng)業(yè)、工業(yè)和食品衛(wèi)生等多個領(lǐng)域。 2021年10月22日17時05分活性類型活性類型氨基酸數(shù)生理活性抗菌肽抗菌肽枯草菌素枯草菌素 乳酸鏈球菌素乳酸鏈球菌素lactocin s橡膠素橡膠素神經(jīng)肽神經(jīng)肽腦啡肽腦啡肽-內(nèi)啡肽內(nèi)啡肽強(qiáng)啡肽強(qiáng)啡肽韓蛙皮素韓蛙皮素激素肽及激素調(diào)節(jié)肽激素肽及激素調(diào)節(jié)肽催產(chǎn)素催產(chǎn)素 促腎上腺皮質(zhì)激素促腎上腺皮質(zhì)激素加壓素加壓素amylin免疫活性肽免疫

16、活性肽-干擾素干擾素白細(xì)胞介素白細(xì)胞介素-2抗癌多肽抗癌多肽腫瘤壞死因子腫瘤壞死因子環(huán)己肽環(huán)己肽 未知未知343343 5161714 939937 166-172133 157-1716 抑制革蘭氏陽性菌抑制革蘭氏陽性菌抑制革蘭氏陽性菌和乳酸菌抑制革蘭氏陽性菌和乳酸菌抑制肉毒梭菌、李氏桿菌、金黃色葡萄球菌抑制肉毒梭菌、李氏桿菌、金黃色葡萄球菌抑制含幾丁質(zhì)的真菌抑制含幾丁質(zhì)的真菌 鴉片樣生物活性鴉片樣生物活性神經(jīng)調(diào)節(jié)神經(jīng)調(diào)節(jié)神經(jīng)條件神經(jīng)條件神經(jīng)調(diào)節(jié)神經(jīng)調(diào)節(jié) 平滑肌的收縮作用平滑肌的收縮作用甾類合成的刺激作用甾類合成的刺激作用血管肌的收縮作用血管肌的收縮作用胰島素拮抗胰島素拮抗 抗病毒、調(diào)節(jié)機(jī)體

17、免疫反應(yīng)抗病毒、調(diào)節(jié)機(jī)體免疫反應(yīng)t-細(xì)胞激活細(xì)胞激活 抗癌抗癌抗癌抗癌 天然活性肽舉例天然活性肽舉例2021年10月22日17時05分 昆蟲抗菌肽是一類堿性多肽，具有分子量小、水溶性好、熱穩(wěn)定性強(qiáng)、無昆蟲抗菌肽是一類堿性多肽，具有分子量小、水溶性好、熱穩(wěn)定性強(qiáng)、無免疫原性，不易被水解等特性；同時還具有強(qiáng)而廣譜的抗菌、抗癌、抗病毒的免疫原性，不易被水解等特性；同時還具有強(qiáng)而廣譜的抗菌、抗癌、抗病毒的能力，對高等動物機(jī)體的正常細(xì)胞無損傷。根據(jù)氨基酸組成和結(jié)構(gòu)特征，可把能力，對高等動物機(jī)體的正常細(xì)胞無損傷。根據(jù)氨基酸組成和結(jié)構(gòu)特征，可把昆蟲抗菌肽分為昆蟲抗菌肽分為4類：形成兩性分子類：形成兩性分子-

18、螺旋的抗菌肽類；有分子內(nèi)二硫橋的抗螺旋的抗菌肽類；有分子內(nèi)二硫橋的抗菌肽類；富含甘氨酸的抗菌肽類和富含脯氨酸的抗菌肽類。菌肽類；富含甘氨酸的抗菌肽類和富含脯氨酸的抗菌肽類。 關(guān)于抗菌肽的作用機(jī)理，現(xiàn)在人們比較一致的看法是，不同的抗菌肽在其關(guān)于抗菌肽的作用機(jī)理，現(xiàn)在人們比較一致的看法是，不同的抗菌肽在其殺菌方式上可能存在一些差異。有的通過在細(xì)菌膜上形成孔道，造成細(xì)胞內(nèi)物殺菌方式上可能存在一些差異。有的通過在細(xì)菌膜上形成孔道，造成細(xì)胞內(nèi)物質(zhì)泄漏進(jìn)而導(dǎo)致化學(xué)勢喪失而達(dá)到殺菌的效果；有的能夠干擾一定類型的外膜質(zhì)泄漏進(jìn)而導(dǎo)致化學(xué)勢喪失而達(dá)到殺菌的效果；有的能夠干擾一定類型的外膜蛋白基因的轉(zhuǎn)錄，使相應(yīng)蛋白

19、的合成量減少，從而導(dǎo)致細(xì)胞膜的通透性增加，蛋白基因的轉(zhuǎn)錄，使相應(yīng)蛋白的合成量減少，從而導(dǎo)致細(xì)胞膜的通透性增加，使細(xì)菌生長受到抑制。有些還可能抑制細(xì)菌細(xì)胞壁的形成，使細(xì)菌不能維持正使細(xì)菌生長受到抑制。有些還可能抑制細(xì)菌細(xì)胞壁的形成，使細(xì)菌不能維持正常的細(xì)胞形態(tài)而生長受阻，等等。常的細(xì)胞形態(tài)而生長受阻，等等。 感染性疾病曾一度是人類生存所面臨的最大威脅。隨著抗生素的發(fā)明和廣感染性疾病曾一度是人類生存所面臨的最大威脅。隨著抗生素的發(fā)明和廣泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人類死亡的一個重要原泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人類死亡的一個重要原因。據(jù)因。據(jù)who報告，報告

20、，2000年全球死亡人數(shù)年全球死亡人數(shù)5570萬，其中萬，其中1440萬由感染性疾病引起，萬由感染性疾病引起，占總死亡人數(shù)的占總死亡人數(shù)的15.9%。過去的幾十年里，耐藥性微生物的不斷產(chǎn)生和生物耐。過去的幾十年里，耐藥性微生物的不斷產(chǎn)生和生物耐藥性問題的日益惡化，開發(fā)新的抗感染藥物已成為治療感染疾病的必由之路。藥性問題的日益惡化，開發(fā)新的抗感染藥物已成為治療感染疾病的必由之路。昆蟲抗菌肽因其獨(dú)特的抗菌、殺菌效果和良好的應(yīng)用前景近來成為抗感染新藥昆蟲抗菌肽因其獨(dú)特的抗菌、殺菌效果和良好的應(yīng)用前景近來成為抗感染新藥開發(fā)的熱點(diǎn)。目前國外在抗菌肽臨床應(yīng)用方面進(jìn)展較快，在流行性腦脊髓炎、開發(fā)的熱點(diǎn)。目前

21、國外在抗菌肽臨床應(yīng)用方面進(jìn)展較快，在流行性腦脊髓炎、人幽門螺旋桿菌感染及抗真菌感染等方面的應(yīng)用已經(jīng)進(jìn)入臨床試驗(yàn)階段人幽門螺旋桿菌感染及抗真菌感染等方面的應(yīng)用已經(jīng)進(jìn)入臨床試驗(yàn)階段。2021年10月22日17時05分 二、外源性活性肽二、外源性活性肽 以天然蛋白作為原料通過水解或酶解的方法，獲得大量的肽類，從中篩選活性以天然蛋白作為原料通過水解或酶解的方法，獲得大量的肽類，從中篩選活性肽，目前已成為擴(kuò)大功能肽研究范圍、發(fā)現(xiàn)新型多肽的有效途徑。當(dāng)然化學(xué)合成也肽，目前已成為擴(kuò)大功能肽研究范圍、發(fā)現(xiàn)新型多肽的有效途徑。當(dāng)然化學(xué)合成也為功能肽的獲得提供了有效的途徑，但化學(xué)合成往往需要一定的活性結(jié)構(gòu)做模型。

22、為功能肽的獲得提供了有效的途徑，但化學(xué)合成往往需要一定的活性結(jié)構(gòu)做模型。 目前已有實(shí)際應(yīng)用的外源性功能肽的制備方法有化學(xué)水解法、酶水解法、合成目前已有實(shí)際應(yīng)用的外源性功能肽的制備方法有化學(xué)水解法、酶水解法、合成法等法等。 化學(xué)水解法是以天然蛋白質(zhì)為原料，在酸或堿的催化下進(jìn)行水解而獲得多肽?；瘜W(xué)水解法是以天然蛋白質(zhì)為原料，在酸或堿的催化下進(jìn)行水解而獲得多肽。一般用一般用610mol/l鹽酸或鹽酸或4mol/l硫酸在硫酸在100120條件下水解條件下水解1224h；也可用；也可用6mol/lnaoh或或2mol/l的的ba(oh)2水解水解6h左右；然后經(jīng)活性炭脫色，再通過左右；然后經(jīng)活性炭脫色，

23、再通過701型樹型樹脂除去酸和鹽便可獲得混合多肽。此法工藝雖然簡單但難以控制水解程度，容易將脂除去酸和鹽便可獲得混合多肽。此法工藝雖然簡單但難以控制水解程度，容易將肽鏈繼續(xù)水解為氨基酸，并且水解過程中氨基酸的結(jié)構(gòu)容易受到影響而發(fā)生構(gòu)型甚肽鏈繼續(xù)水解為氨基酸，并且水解過程中氨基酸的結(jié)構(gòu)容易受到影響而發(fā)生構(gòu)型甚至構(gòu)造上的變化，影響肽的結(jié)構(gòu)和功能。此種影響在堿性條件下表現(xiàn)的尤為突出。至構(gòu)造上的變化，影響肽的結(jié)構(gòu)和功能。此種影響在堿性條件下表現(xiàn)的尤為突出。 利用酶解的方法由天然蛋白制備功能肽是目前常采用的方法。此方法的一般工利用酶解的方法由天然蛋白制備功能肽是目前常采用的方法。此方法的一般工藝流程為：

24、原料蛋白藝流程為：原料蛋白預(yù)處理預(yù)處理酶解酶解滅酶滅酶脫苦味脫色脫苦味脫色分離分離干燥干燥成品。酶成品。酶種類和水解條件的選擇是制備功能肽的關(guān)鍵。目前可以使用的酶種類較多，如胰蛋種類和水解條件的選擇是制備功能肽的關(guān)鍵。目前可以使用的酶種類較多，如胰蛋白酶、胃蛋白酶、堿性蛋白酶等動物蛋白酶及菠蘿蛋白酶、木瓜蛋白酶等植物蛋白白酶、胃蛋白酶、堿性蛋白酶等動物蛋白酶及菠蘿蛋白酶、木瓜蛋白酶等植物蛋白酶，而比較便宜易得的還有不同種類的微生物蛋白酶。到底選擇何種，可根據(jù)酶的酶，而比較便宜易得的還有不同種類的微生物蛋白酶。到底選擇何種，可根據(jù)酶的水解特性、原料蛋白的來源及欲得到的功能多肽類型來綜合考慮決定。

25、水解特性、原料蛋白的來源及欲得到的功能多肽類型來綜合考慮決定。 2021年10月22日17時05分 三、活性肽在食品中的應(yīng)用三、活性肽在食品中的應(yīng)用 營養(yǎng)學(xué)研究證明，功能肽類在人體內(nèi)的消化吸收明顯優(yōu)于蛋白質(zhì)和單個氨基營養(yǎng)學(xué)研究證明，功能肽類在人體內(nèi)的消化吸收明顯優(yōu)于蛋白質(zhì)和單個氨基酸，對人體內(nèi)蛋白質(zhì)的合成無任何不良影響，而且具有促進(jìn)鈣吸收、降血壓、提高酸，對人體內(nèi)蛋白質(zhì)的合成無任何不良影響，而且具有促進(jìn)鈣吸收、降血壓、提高免疫力等生理功能。此外，功能肽具有良好的水合性，使其溶解度增加，黏度降低、免疫力等生理功能。此外，功能肽具有良好的水合性，使其溶解度增加，黏度降低、膠凝程度減小，發(fā)泡性喪失，

26、具有優(yōu)良的加工性能。目前在食品中已經(jīng)應(yīng)用或出現(xiàn)膠凝程度減小，發(fā)泡性喪失，具有優(yōu)良的加工性能。目前在食品中已經(jīng)應(yīng)用或出現(xiàn)了應(yīng)用苗頭的功能肽主要有以下種類。了應(yīng)用苗頭的功能肽主要有以下種類。 6.1.2.2肽的理化性質(zhì)肽的理化性質(zhì) 一、肽的物理性質(zhì)一、肽的物理性質(zhì) a、肽的兩性：與氨基酸相似，肽類物質(zhì)也具有兩性和等電點(diǎn)。例如、肽的兩性：與氨基酸相似，肽類物質(zhì)也具有兩性和等電點(diǎn)。例如gly-asp pi3.63；gly-gly-gly pi5.58；利用多肽的等電點(diǎn)，可以進(jìn)行肽類；利用多肽的等電點(diǎn)，可以進(jìn)行肽類物質(zhì)的分離。物質(zhì)的分離。 b、黏度與溶解度、黏度與溶解度 天然蛋白的水溶液當(dāng)其濃度超過天然

27、蛋白的水溶液當(dāng)其濃度超過13%時就會形成凝膠，不利于蛋白溶液時就會形成凝膠，不利于蛋白溶液的制備；而多肽即使在的制備；而多肽即使在50%的高濃度下和在較寬的的高濃度下和在較寬的ph范圍內(nèi)仍能保持溶范圍內(nèi)仍能保持溶2021年10月22日17時05分解狀態(tài)，同時還具有較強(qiáng)的吸濕性和保濕性，這使無法實(shí)現(xiàn)的高蛋白飲料解狀態(tài)，同時還具有較強(qiáng)的吸濕性和保濕性，這使無法實(shí)現(xiàn)的高蛋白飲料和高蛋白果凍的生產(chǎn)成為可能。和高蛋白果凍的生產(chǎn)成為可能。 c、滲透壓和對產(chǎn)品質(zhì)構(gòu)的調(diào)節(jié)作用、滲透壓和對產(chǎn)品質(zhì)構(gòu)的調(diào)節(jié)作用 當(dāng)一種液體的滲透壓比體液高時，易使人體周邊組織細(xì)胞中的水分向胃當(dāng)一種液體的滲透壓比體液高時，易使人體周邊

28、組織細(xì)胞中的水分向胃腸移動而出現(xiàn)腹瀉。多肽溶液的滲透壓比氨基酸溶液要低，因此可以克服腸移動而出現(xiàn)腹瀉。多肽溶液的滲透壓比氨基酸溶液要低，因此可以克服因氨基酸溶液滲透壓高而導(dǎo)致的問題。因氨基酸溶液滲透壓高而導(dǎo)致的問題。 多肽具有抑制蛋白質(zhì)形成凝膠的性能，可利用此性質(zhì)來調(diào)整食品的質(zhì)構(gòu)。多肽具有抑制蛋白質(zhì)形成凝膠的性能，可利用此性質(zhì)來調(diào)整食品的質(zhì)構(gòu)。如水產(chǎn)、肉、禽蛋白在加熱時因形成凝膠而變硬，適量加入大豆多肽，就如水產(chǎn)、肉、禽蛋白在加熱時因形成凝膠而變硬，適量加入大豆多肽，就會起到軟化的作用。會起到軟化的作用。 二、化學(xué)性質(zhì)二、化學(xué)性質(zhì) 肽類物質(zhì)基本的化學(xué)性質(zhì)和氨基酸基本的化學(xué)性質(zhì)相同，都是由其特征

29、肽類物質(zhì)基本的化學(xué)性質(zhì)和氨基酸基本的化學(xué)性質(zhì)相同，都是由其特征性官能團(tuán)決定的。但肽和蛋白可以發(fā)生雙縮脲反應(yīng)而氨基酸則不能。性官能團(tuán)決定的。但肽和蛋白可以發(fā)生雙縮脲反應(yīng)而氨基酸則不能。cnh2onhcuso4koh42cuho-oh+cnh2o+cnh2onhcnh2ocnh2onhcnh2o+ k2so42021年10月22日17時05分6.2蛋白質(zhì)與食品相關(guān)的理化性質(zhì)蛋白質(zhì)與食品相關(guān)的理化性質(zhì)6.2.1與食品相關(guān)的物理性質(zhì)與食品相關(guān)的物理性質(zhì)6.2.1.1蛋白質(zhì)的變性作用蛋白質(zhì)的變性作用 一、蛋白質(zhì)變性的概念及監(jiān)測方法一、蛋白質(zhì)變性的概念及監(jiān)測方法 a、定義：把蛋白質(zhì)二級及其以上的高級結(jié)構(gòu)在

30、一定條件（加熱、酸、堿、定義：把蛋白質(zhì)二級及其以上的高級結(jié)構(gòu)在一定條件（加熱、酸、堿、有機(jī)溶劑、重金屬離子等）下遭到破壞而一級結(jié)構(gòu)并未發(fā)生變化的過程叫有機(jī)溶劑、重金屬離子等）下遭到破壞而一級結(jié)構(gòu)并未發(fā)生變化的過程叫蛋白質(zhì)的變性。蛋白質(zhì)的變性。 b、蛋白質(zhì)變性所產(chǎn)生的影響：、蛋白質(zhì)變性所產(chǎn)生的影響：溶解度降低，原因是二級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，溶解度降低，原因是二級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，疏水基團(tuán)暴露于分子表面；疏水基團(tuán)暴露于分子表面；與水的結(jié)合能力降低；與水的結(jié)合能力降低；生物活性（功能）生物活性（功能）喪失；喪失；容易被水解；容易被水解；黏度變大；黏度變大；難以結(jié)晶。難以結(jié)晶。 c c、根據(jù)一系列物理性質(zhì)、光學(xué)

31、性質(zhì)、生物功能等的改變來監(jiān)測蛋白質(zhì)的、根據(jù)一系列物理性質(zhì)、光學(xué)性質(zhì)、生物功能等的改變來監(jiān)測蛋白質(zhì)的變性。如超離心沉降特性、黏度、溶解度、電泳特性、旋光色散、圓二色變性。如超離心沉降特性、黏度、溶解度、電泳特性、旋光色散、圓二色性、性、x x射線衍射、紫外差示光譜、紅外光譜、熱力學(xué)性質(zhì)、免疫性質(zhì)等。射線衍射、紫外差示光譜、紅外光譜、熱力學(xué)性質(zhì)、免疫性質(zhì)等。 二、蛋白質(zhì)變性的熱力學(xué)和動力學(xué)二、蛋白質(zhì)變性的熱力學(xué)和動力學(xué) 下圖示意了單體球蛋白變性過程下圖示意了單體球蛋白變性過程中變性程度與變性因素變化之間的關(guān)中變性程度與變性因素變化之間的關(guān)2021年10月22日17時05分系：系： 圖中圖中y代表隨

32、蛋白質(zhì)構(gòu)象變化而變化的任何可測定的物理或化學(xué)性質(zhì)代表隨蛋白質(zhì)構(gòu)象變化而變化的任何可測定的物理或化學(xué)性質(zhì), yn和和yd分別代表在天然或變性狀態(tài)下的分別代表在天然或變性狀態(tài)下的y。 由圖可以看出，大多數(shù)蛋白質(zhì)當(dāng)變性條件逐漸劇烈時（濃度增加、溫度由圖可以看出，大多數(shù)蛋白質(zhì)當(dāng)變性條件逐漸劇烈時（濃度增加、溫度提高等），提高等），y在開始階段保持不變，但超過一個臨界點(diǎn)后，從在開始階段保持不變，但超過一個臨界點(diǎn)后，從yn急劇變急劇變化至化至yd；這表明蛋白質(zhì)變性是一個協(xié)同過程，球狀蛋白分子主要以天然；這表明蛋白質(zhì)變性是一個協(xié)同過程，球狀蛋白分子主要以天然態(tài)和變性態(tài)存在，而以中間態(tài)很少存在；此即所謂的態(tài)和

33、變性態(tài)存在，而以中間態(tài)很少存在；此即所謂的“兩狀態(tài)轉(zhuǎn)變模型兩狀態(tài)轉(zhuǎn)變模型”。2021年10月22日17時05分 兩狀態(tài)之間的相互轉(zhuǎn)化可用下式表示：兩狀態(tài)之間的相互轉(zhuǎn)化可用下式表示：蛋白質(zhì)天然態(tài)（pn）蛋白質(zhì)變性態(tài)（pd） 動態(tài)平衡關(guān)系中的表觀平衡常數(shù)為：動態(tài)平衡關(guān)系中的表觀平衡常數(shù)為：kd=pd/pn 由此平衡常數(shù)即可求出一系列熱力學(xué)參數(shù)：由此平衡常數(shù)即可求出一系列熱力學(xué)參數(shù)： g0h0c0=-rtlnkd=-r(lnkd)(1/t)p=h0 tps0=h0 g0t 公式中的公式中的g g0 0、h h0 0、c c0 0、s s0 0分別為標(biāo)準(zhǔn)自由能變化、恒壓條件分別為標(biāo)準(zhǔn)自由能變化、恒壓條

34、件下的焓變、恒壓下熱容變化及熵的變化；下的焓變、恒壓下熱容變化及熵的變化；r r為氣體常數(shù)，為氣體常數(shù)，t t為絕對溫度。為絕對溫度。這些熱力學(xué)常數(shù)都可以通過熱力學(xué)計算得到。分別反映了變化過程的一這些熱力學(xué)常數(shù)都可以通過熱力學(xué)計算得到。分別反映了變化過程的一些特征。一般情況下，蛋白質(zhì)變性時些特征。一般情況下，蛋白質(zhì)變性時g g0 0增加，表示天然態(tài)的穩(wěn)定性高增加，表示天然態(tài)的穩(wěn)定性高于變性態(tài)；于變性態(tài)；s s0 0也增加，表示蛋白分子的有序性降低；等。也增加，表示蛋白分子的有序性降低；等。2021年10月22日17時05分 從動力學(xué)角度分析，蛋白質(zhì)變性的速率為：從動力學(xué)角度分析，蛋白質(zhì)變性的速

35、率為：蛋白質(zhì)天然態(tài)（pn）蛋白質(zhì)變性態(tài)（pd）k-1k1-dpndtpnpd= k1_k-1 反應(yīng)過程的活化能反應(yīng)過程的活化能ea為：為：(lnk)teart2= 與其它化學(xué)反應(yīng)的活化能相比，蛋白質(zhì)變性的與其它化學(xué)反應(yīng)的活化能相比，蛋白質(zhì)變性的ea是比較大的，例如胰是比較大的，例如胰蛋白酶、卵清蛋白酶和過氧化物酶熱變性的活化能分別為蛋白酶、卵清蛋白酶和過氧化物酶熱變性的活化能分別為167、552、773 kj/mol。由于變性涉及的鍵能小，而且相差不大，只要在低的溫度或小。由于變性涉及的鍵能小，而且相差不大，只要在低的溫度或小的變性劑濃度就可以發(fā)生變性。的變性劑濃度就可以發(fā)生變性。 上邊以兩狀

36、態(tài)轉(zhuǎn)變模型對蛋白變性的熱力學(xué)、動力學(xué)特點(diǎn)進(jìn)行了討論。上邊以兩狀態(tài)轉(zhuǎn)變模型對蛋白變性的熱力學(xué)、動力學(xué)特點(diǎn)進(jìn)行了討論。但實(shí)際情況遠(yuǎn)非這么簡單，詳細(xì)考慮，蛋白質(zhì)從天然狀態(tài)向變性狀態(tài)的但實(shí)際情況遠(yuǎn)非這么簡單，詳細(xì)考慮，蛋白質(zhì)從天然狀態(tài)向變性狀態(tài)的轉(zhuǎn)變是一個非常復(fù)雜的過程，中間存在著非常多的中間狀態(tài)：轉(zhuǎn)變是一個非常復(fù)雜的過程，中間存在著非常多的中間狀態(tài)：pdx1x2pn2021年10月22日17時05分 三、影響蛋白變性的因素三、影響蛋白變性的因素 （一）物理因素（一）物理因素 a.加熱加熱 加熱變性的基本過程：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液被逐漸的加熱并超過加熱變性的基本過程：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液被逐漸的加熱并超過臨界溫度臨界

37、溫度時，時，溶液中的蛋白質(zhì)將發(fā)生從天然狀態(tài)向變性狀態(tài)的劇烈轉(zhuǎn)變。此轉(zhuǎn)變溫度被溶液中的蛋白質(zhì)將發(fā)生從天然狀態(tài)向變性狀態(tài)的劇烈轉(zhuǎn)變。此轉(zhuǎn)變溫度被稱作稱作熔化溫度（熔化溫度（tm）或或變性溫度（變性溫度（td），此時蛋白質(zhì)的天然狀態(tài)和變性狀，此時蛋白質(zhì)的天然狀態(tài)和變性狀態(tài)的濃度之比為態(tài)的濃度之比為1。 蛋白熱變性的一般規(guī)律：大多數(shù)蛋白質(zhì)在蛋白熱變性的一般規(guī)律：大多數(shù)蛋白質(zhì)在4550時開始變性，但也有時開始變性，但也有些蛋白的些蛋白的t td d可以達(dá)到相當(dāng)高的溫度，如大豆球蛋白可以達(dá)到相當(dāng)高的溫度，如大豆球蛋白9393、燕麥球蛋白、燕麥球蛋白108108等。當(dāng)加熱溫度在臨界溫度以上時，每提高等。當(dāng)加

38、熱溫度在臨界溫度以上時，每提高1010，變性速度提高，變性速度提高600600倍。倍。 加熱使蛋白變性的本質(zhì)：提高溫度對天然蛋白質(zhì)最重要的影響是促使它加熱使蛋白變性的本質(zhì)：提高溫度對天然蛋白質(zhì)最重要的影響是促使它們的高級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，這些變化在什么溫度出現(xiàn)和變化到怎樣的程度是們的高級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，這些變化在什么溫度出現(xiàn)和變化到怎樣的程度是由蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性決定的。一個特定蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性又由許多因素所由蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性決定的。一個特定蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性又由許多因素所決定，這些因素包括氨基酸的組成、蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)接觸、金屬離子及其決定，這些因素包括氨基酸的組成、蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)接觸、金屬離子及其它輔基的

39、結(jié)合、分子內(nèi)的相互作用、蛋白濃度、水分活度、它輔基的結(jié)合、分子內(nèi)的相互作用、蛋白濃度、水分活度、phph、2021年10月22日17時05分離子強(qiáng)度和離子種類等等。變性作用使疏水基團(tuán)暴露并使伸展的蛋白質(zhì)分離子強(qiáng)度和離子種類等等。變性作用使疏水基團(tuán)暴露并使伸展的蛋白質(zhì)分子發(fā)生聚集，伴隨出現(xiàn)蛋白質(zhì)溶解度降低和吸水能力增強(qiáng)。子發(fā)生聚集，伴隨出現(xiàn)蛋白質(zhì)溶解度降低和吸水能力增強(qiáng)。 b.冷凍冷凍 蛋白質(zhì)可以發(fā)生凍結(jié)變性。其原因一方面是由于蛋白質(zhì)周圍的水與其結(jié)蛋白質(zhì)可以發(fā)生凍結(jié)變性。其原因一方面是由于蛋白質(zhì)周圍的水與其結(jié)合狀態(tài)發(fā)生變化，這種變化破壞了一些維持蛋白原構(gòu)象的力，同時由于水合狀態(tài)發(fā)生變化，這種變化

40、破壞了一些維持蛋白原構(gòu)象的力，同時由于水保護(hù)層的破壞，蛋白質(zhì)的一些基團(tuán)就可以發(fā)生直接的接觸和相互作用，導(dǎo)保護(hù)層的破壞，蛋白質(zhì)的一些基團(tuán)就可以發(fā)生直接的接觸和相互作用，導(dǎo)致蛋白質(zhì)發(fā)生聚集或原來的亞基發(fā)生重排。另一方面，由于大量水形成冰致蛋白質(zhì)發(fā)生聚集或原來的亞基發(fā)生重排。另一方面，由于大量水形成冰后，剩余的水中無機(jī)鹽濃度大大提高，這種局部的高濃度鹽也會使蛋白質(zhì)后，剩余的水中無機(jī)鹽濃度大大提高，這種局部的高濃度鹽也會使蛋白質(zhì)發(fā)生變性。發(fā)生變性。 c.流體靜壓流體靜壓 壓力也可使蛋白變性，但一般在壓力也可使蛋白變性，但一般在25下下要求要求1001200mpa的比較高的的比較高的壓力。壓力。 壓力誘

41、導(dǎo)蛋白質(zhì)變性的原因主要是蛋白質(zhì)的柔性和可壓縮性。雖然氨基壓力誘導(dǎo)蛋白質(zhì)變性的原因主要是蛋白質(zhì)的柔性和可壓縮性。雖然氨基酸殘基被緊緊地包裹在球狀在球狀蛋白分子結(jié)構(gòu)的內(nèi)部，但一些空穴仍然酸殘基被緊緊地包裹在球狀在球狀蛋白分子結(jié)構(gòu)的內(nèi)部，但一些空穴仍然存在，這就導(dǎo)致蛋白分子結(jié)構(gòu)的可壓縮性。大多數(shù)纖維狀蛋白質(zhì)分子不存存在，這就導(dǎo)致蛋白分子結(jié)構(gòu)的可壓縮性。大多數(shù)纖維狀蛋白質(zhì)分子不存在空穴，因此它們對壓力作用的穩(wěn)定性高于球狀蛋白質(zhì)。壓力導(dǎo)致的蛋白在空穴，因此它們對壓力作用的穩(wěn)定性高于球狀蛋白質(zhì)。壓力導(dǎo)致的蛋白2021年10月22日17時05分變性通常伴隨著變性通常伴隨著30100ml/mol的體積減少，同

42、時是高度可逆的。由于高的體積減少，同時是高度可逆的。由于高流體壓力可以使微生物細(xì)胞膜及細(xì)胞內(nèi)的蛋白發(fā)生變性，從而導(dǎo)致微生物流體壓力可以使微生物細(xì)胞膜及細(xì)胞內(nèi)的蛋白發(fā)生變性，從而導(dǎo)致微生物死亡，因此現(xiàn)在高流體靜壓加工正在成為食品加工中的一項新技術(shù)。死亡，因此現(xiàn)在高流體靜壓加工正在成為食品加工中的一項新技術(shù)。 d.剪切力剪切力 一些食品在加工過程，如擠壓、打擦、捏合、高速均質(zhì)等，會產(chǎn)生高的一些食品在加工過程，如擠壓、打擦、捏合、高速均質(zhì)等，會產(chǎn)生高的剪切力。這樣的剪切力加上高溫能使蛋白質(zhì)發(fā)生不可逆的變性。剪切力。這樣的剪切力加上高溫能使蛋白質(zhì)發(fā)生不可逆的變性。 e.電磁輻射電磁輻射 電磁輻射是一種

43、能量，可以通過改變分子內(nèi)鏈段間及亞基間的結(jié)合狀態(tài)電磁輻射是一種能量，可以通過改變分子內(nèi)鏈段間及亞基間的結(jié)合狀態(tài)而使蛋白分子變性；如果僅僅影響蛋白分子的構(gòu)象，只發(fā)生變性而不會導(dǎo)而使蛋白分子變性；如果僅僅影響蛋白分子的構(gòu)象，只發(fā)生變性而不會導(dǎo)致營養(yǎng)價值的改變；如果能量高至可以通過氧化、共價鍵斷裂、離子化、致營養(yǎng)價值的改變；如果能量高至可以通過氧化、共價鍵斷裂、離子化、形成自由基等形式使氨基酸殘基發(fā)生變化，便會導(dǎo)致營養(yǎng)價值的降低。形成自由基等形式使氨基酸殘基發(fā)生變化，便會導(dǎo)致營養(yǎng)價值的降低。 f.界面性質(zhì)界面性質(zhì) 改變蛋白質(zhì)水溶液的界面性質(zhì)，也可以加速或直接使蛋白質(zhì)分子發(fā)生變改變蛋白質(zhì)水溶液的界面性

44、質(zhì)，也可以加速或直接使蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。其主要原因是界面性質(zhì)變化，水分子進(jìn)入蛋白分子內(nèi)部，改變內(nèi)部的性。其主要原因是界面性質(zhì)變化，水分子進(jìn)入蛋白分子內(nèi)部，改變內(nèi)部的結(jié)構(gòu)屬性，從而使蛋白的構(gòu)象發(fā)生變化。結(jié)構(gòu)屬性，從而使蛋白的構(gòu)象發(fā)生變化。2021年10月22日17時05分 （二）化學(xué)因素（二）化學(xué)因素 a.ph值值 ph是導(dǎo)致蛋白變性的重要因素，這是因?yàn)樵跇O端是導(dǎo)致蛋白變性的重要因素，這是因?yàn)樵跇O端ph值時，蛋白質(zhì)分子值時，蛋白質(zhì)分子內(nèi)的離子基團(tuán)產(chǎn)生強(qiáng)靜電排斥作用，促使蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象發(fā)生變化。內(nèi)的離子基團(tuán)產(chǎn)生強(qiáng)靜電排斥作用，促使蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象發(fā)生變化。 b.無機(jī)離子無機(jī)離子 無機(jī)離子特別是

45、高價態(tài)的無機(jī)離子通過改變蛋白分子的表面性質(zhì)、改變無機(jī)離子特別是高價態(tài)的無機(jī)離子通過改變蛋白分子的表面性質(zhì)、改變蛋白分子自身的結(jié)構(gòu)狀態(tài)而使蛋白變性。陽離子和陰離子均有這種性質(zhì)，蛋白分子自身的結(jié)構(gòu)狀態(tài)而使蛋白變性。陽離子和陰離子均有這種性質(zhì)，但不同的離子要求不同的濃度。但不同的離子要求不同的濃度。 c.有機(jī)溶劑有機(jī)溶劑 許多有機(jī)溶劑可以導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。親水有機(jī)溶劑通過改變蛋許多有機(jī)溶劑可以導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。親水有機(jī)溶劑通過改變蛋白分子表面性質(zhì)使蛋白分子變性，疏水有機(jī)溶劑由于進(jìn)入蛋白分子內(nèi)部而白分子表面性質(zhì)使蛋白分子變性，疏水有機(jī)溶劑由于進(jìn)入蛋白分子內(nèi)部而改變蛋白分子構(gòu)象，從而導(dǎo)致變性

46、。改變蛋白分子構(gòu)象，從而導(dǎo)致變性。 d.有機(jī)化合物的水溶液有機(jī)化合物的水溶液 一些有機(jī)化合物在水溶液中可以導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。不同種類的一些有機(jī)化合物在水溶液中可以導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。不同種類的2021年10月22日17時05分有機(jī)物使蛋白變性的原因不盡相同。如尿素和胍鹽能斷裂蛋白分子間或分有機(jī)物使蛋白變性的原因不盡相同。如尿素和胍鹽能斷裂蛋白分子間或分子內(nèi)的氫鍵，打斷水分子之間的氫鍵結(jié)構(gòu)而改變水的極性，從而使蛋白發(fā)子內(nèi)的氫鍵，打斷水分子之間的氫鍵結(jié)構(gòu)而改變水的極性，從而使蛋白發(fā)生變性；表面活性劑，如十二烷基磺酸鈉（生變性；表面活性劑，如十二烷基磺酸鈉（sds）是蛋白分子變性的重要）是

47、蛋白分子變性的重要因素，這類物質(zhì)使蛋白變性的原因是在蛋白質(zhì)的疏水區(qū)和親水環(huán)境之間起因素，這類物質(zhì)使蛋白變性的原因是在蛋白質(zhì)的疏水區(qū)和親水環(huán)境之間起著媒介作用，除了可以破壞蛋白分子內(nèi)的疏水相互作用外，還促使天然蛋著媒介作用，除了可以破壞蛋白分子內(nèi)的疏水相互作用外，還促使天然蛋白質(zhì)伸展；另外表面活性劑能與蛋白質(zhì)分子強(qiáng)烈的結(jié)合，在接近中性白質(zhì)伸展；另外表面活性劑能與蛋白質(zhì)分子強(qiáng)烈的結(jié)合，在接近中性ph值值時使蛋白質(zhì)帶有大量的凈負(fù)電荷，從而增加蛋白質(zhì)內(nèi)部的斥力，使伸展趨時使蛋白質(zhì)帶有大量的凈負(fù)電荷，從而增加蛋白質(zhì)內(nèi)部的斥力，使伸展趨勢增大，這也是勢增大，這也是sds類表面活性劑能在較低濃度下使蛋白質(zhì)完

48、全變性的原類表面活性劑能在較低濃度下使蛋白質(zhì)完全變性的原因。同時因。同時sds類表面活性劑誘導(dǎo)的蛋白變性是不可逆的。一些具有還原能類表面活性劑誘導(dǎo)的蛋白變性是不可逆的。一些具有還原能力的有機(jī)化合物，如半胱氨酸、抗壞血酸、巰基乙醇、二硫蘇糖醇等，由力的有機(jī)化合物，如半胱氨酸、抗壞血酸、巰基乙醇、二硫蘇糖醇等，由于可以通過還原作用導(dǎo)致蛋白分子中的二硫鍵破壞而能夠使蛋白變性。于可以通過還原作用導(dǎo)致蛋白分子中的二硫鍵破壞而能夠使蛋白變性。2021年10月22日17時05分6.2.2蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì) 蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)指在食品加工、貯藏和銷售過程中蛋白質(zhì)對食品需宜蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)指在食品加

49、工、貯藏和銷售過程中蛋白質(zhì)對食品需宜特征做出貢獻(xiàn)的那些物理和化學(xué)性質(zhì)。主要包括水化性質(zhì)、表面性質(zhì)、結(jié)特征做出貢獻(xiàn)的那些物理和化學(xué)性質(zhì)。主要包括水化性質(zhì)、表面性質(zhì)、結(jié)構(gòu)性質(zhì)和感官性質(zhì)。構(gòu)性質(zhì)和感官性質(zhì)。6.2.2.1水合性質(zhì)水合性質(zhì) 蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)就是蛋白質(zhì)與水結(jié)合的能力。蛋白質(zhì)分子可以通過氫蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)就是蛋白質(zhì)與水結(jié)合的能力。蛋白質(zhì)分子可以通過氫鍵、靜電引力、疏水作用等形式與水分子相互結(jié)合：鍵、靜電引力、疏水作用等形式與水分子相互結(jié)合：ohhohhohhohhcnohohhohhohohhcooohhohhohhnhhh+ohhohhohh2021年10月22日17時05分 在宏觀水平

50、上，蛋白質(zhì)與水的結(jié)合是一個逐步進(jìn)行的過程，即首先形在宏觀水平上，蛋白質(zhì)與水的結(jié)合是一個逐步進(jìn)行的過程，即首先形成化合水和鄰近水，再形成多分子層水，如若條件允許，蛋白質(zhì)將進(jìn)一成化合水和鄰近水，再形成多分子層水，如若條件允許，蛋白質(zhì)將進(jìn)一步水合，這時表現(xiàn)為：步水合，這時表現(xiàn)為：蛋白質(zhì)吸收水分充分膨脹而不溶解，這種水合蛋白質(zhì)吸收水分充分膨脹而不溶解，這種水合性質(zhì)通常叫性質(zhì)通常叫膨潤性膨潤性； 蛋白質(zhì)在繼續(xù)水化中被水分散而逐漸變?yōu)槟z體溶蛋白質(zhì)在繼續(xù)水化中被水分散而逐漸變?yōu)槟z體溶液，具有這種特點(diǎn)的蛋白質(zhì)叫液，具有這種特點(diǎn)的蛋白質(zhì)叫可溶性蛋白質(zhì)可溶性蛋白質(zhì)。 蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力：干蛋白質(zhì)與相對濕度為蛋白質(zhì)

51、結(jié)合水的能力：干蛋白質(zhì)與相對濕度為9095%的空氣達(dá)到平的空氣達(dá)到平衡時，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合水的克數(shù)。衡時，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合水的克數(shù)。 蛋白質(zhì)的水合能力可以通過相對濕度法、溶脹法、過量水法、水飽和蛋白質(zhì)的水合能力可以通過相對濕度法、溶脹法、過量水法、水飽和法等方法進(jìn)行測定。法等方法進(jìn)行測定。影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的因素有多種，主要為：影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的因素有多種，主要為： 蛋白質(zhì)的總吸水量隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加；蛋白質(zhì)的總吸水量隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加； 蛋白質(zhì)在其等電點(diǎn)時水合性質(zhì)最差，吸水量最少；偏離等電點(diǎn)吸水量蛋白質(zhì)在其等電點(diǎn)時水合性質(zhì)最差，吸水量最少；偏離等電點(diǎn)吸水量增加；增加； 隨溫度的

52、升高，蛋白質(zhì)水合能力變差；隨溫度的升高，蛋白質(zhì)水合能力變差； 低鹽濃度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高鹽濃低鹽濃度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高鹽濃2021年10月22日17時05分度將降低蛋白分子的水化能力。度將降低蛋白分子的水化能力。 蛋白質(zhì)的持水能力蛋白質(zhì)的持水能力：蛋白質(zhì)吸收水并將水保留在蛋白組織中的能力。：蛋白質(zhì)吸收水并將水保留在蛋白組織中的能力。6.2.2.2蛋白質(zhì)的溶解度蛋白質(zhì)的溶解度 蛋白質(zhì)的溶解度是衡量蛋白質(zhì)食品加工屬性的重要指標(biāo)。蛋白質(zhì)的溶解度是衡量蛋白質(zhì)食品加工屬性的重要指標(biāo)。 蛋白質(zhì)的溶解度是蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)溶劑之間相互作用達(dá)到平蛋

53、白質(zhì)的溶解度是蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)溶劑之間相互作用達(dá)到平衡時的熱力學(xué)表現(xiàn)形式。衡時的熱力學(xué)表現(xiàn)形式。 蛋白質(zhì)的溶解性能可以用水溶性蛋白質(zhì)（蛋白質(zhì)的溶解性能可以用水溶性蛋白質(zhì)（wsp）、水可分散蛋白質(zhì)）、水可分散蛋白質(zhì)（wdp）、蛋白質(zhì)分散性指標(biāo)（）、蛋白質(zhì)分散性指標(biāo)（pdi）、氮溶解性指標(biāo)（）、氮溶解性指標(biāo)（nsi）來評價；）來評價；其中其中pdi和和nsi已是美國油脂化學(xué)家協(xié)會采納的法定評價方法。已是美國油脂化學(xué)家協(xié)會采納的法定評價方法。 蛋白質(zhì)在水中的溶解度不僅與自身組成和結(jié)構(gòu)有關(guān)，也與溶液蛋白質(zhì)在水中的溶解度不僅與自身組成和結(jié)構(gòu)有關(guān)，也與溶液ph、離子、離子強(qiáng)度、溫度和蛋白質(zhì)濃度有關(guān)。強(qiáng)

54、度、溫度和蛋白質(zhì)濃度有關(guān)。6.2.2.3蛋白質(zhì)溶液的黏度蛋白質(zhì)溶液的黏度 蛋白質(zhì)溶液屬于膠體溶液，通常具有一定的黏度；蛋白質(zhì)溶液屬于膠體溶液，通常具有一定的黏度； 一種流體的黏度一種流體的黏度(viscotity)反映了它對流動的阻力，其本質(zhì)可用黏度系數(shù)反映了它對流動的阻力，其本質(zhì)可用黏度系數(shù)2021年10月22日17時05分()來表示，其關(guān)系式為：來表示，其關(guān)系式為： 其中其中為剪切力，為剪切力，為剪切速度（或流動速度）。為剪切速度（或流動速度）。 蛋白溶液不屬于牛頓流體，即不屬于恒定黏度系數(shù)的溶液，其黏度系數(shù)蛋白溶液不屬于牛頓流體，即不屬于恒定黏度系數(shù)的溶液，其黏度系數(shù)隨流動速度的增加而降

55、低。這種性質(zhì)成為假塑或剪切稀釋。隨流動速度的增加而降低。這種性質(zhì)成為假塑或剪切稀釋。 影響蛋白流體黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白顆粒的表觀直徑，影響蛋白流體黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白顆粒的表觀直徑，表觀直徑越大，黏度越大；表觀直徑又取決于：表觀直徑越大，黏度越大；表觀直徑又取決于：蛋白分子固有的特性，蛋白分子固有的特性，如摩爾質(zhì)量、大小、體積、結(jié)構(gòu)、電荷和易變形程度；如摩爾質(zhì)量、大小、體積、結(jié)構(gòu)、電荷和易變形程度；蛋白質(zhì)溶劑間蛋白質(zhì)溶劑間的相互作用，這種作用會影響蛋白質(zhì)的溶脹、溶解度和水合作用；的相互作用，這種作用會影響蛋白質(zhì)的溶脹、溶解度和水合作用；蛋白蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的相互作用

56、，它將決定聚集體的大小。對于高濃度的蛋白質(zhì)體質(zhì)蛋白質(zhì)的相互作用，它將決定聚集體的大小。對于高濃度的蛋白質(zhì)體系，這種作用起主要的作用。系，這種作用起主要的作用。 造成剪切稀釋的原因可以解釋為：造成剪切稀釋的原因可以解釋為：分子在流動的方向上逐步定向，分子在流動的方向上逐步定向，因而使摩擦阻力下降；因而使摩擦阻力下降；蛋白質(zhì)水化球在流動的方向上變形；蛋白質(zhì)水化球在流動的方向上變形；氫鍵和其氫鍵和其它弱鍵的斷裂導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)解體。這些因素都使蛋白質(zhì)分它弱鍵的斷裂導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)解體。這些因素都使蛋白質(zhì)分子或顆粒在流動方向上的表觀直徑減小，因而其黏度系數(shù)減小。當(dāng)停止剪子或顆粒在流

57、動方向上的表觀直徑減小，因而其黏度系數(shù)減小。當(dāng)停止剪切處理時，原來的聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)能重新形成，則黏度系數(shù)的降低是可切處理時，原來的聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)能重新形成，則黏度系數(shù)的降低是可2021年10月22日17時05分逆的，這種體系稱為觸變體系，如大豆蛋白離析物和乳清蛋白濃縮物的分散逆的，這種體系稱為觸變體系，如大豆蛋白離析物和乳清蛋白濃縮物的分散體系就是觸變的。體系就是觸變的。6.2.2.4蛋白質(zhì)的膠凝作用蛋白質(zhì)的膠凝作用 關(guān)于蛋白在溶液中聚集形態(tài)變化的幾個概念：關(guān)于蛋白在溶液中聚集形態(tài)變化的幾個概念： 蛋白質(zhì)的締合蛋白質(zhì)的締合(association)：指蛋白質(zhì)在亞單位或分子水平上發(fā)生的變化；

58、：指蛋白質(zhì)在亞單位或分子水平上發(fā)生的變化； 聚合聚合(polymerization)或聚合反應(yīng)或聚合反應(yīng)(aggregation)一般是指大的復(fù)合物的形成；一般是指大的復(fù)合物的形成； 沉淀作用沉淀作用(precipitation)：指由于蛋白質(zhì)的溶解性完全或部分喪失而引起的：指由于蛋白質(zhì)的溶解性完全或部分喪失而引起的聚集反應(yīng)；聚集反應(yīng)； 絮凝絮凝(flocculation)：指蛋白質(zhì)未發(fā)生變性時的無規(guī)則聚集反應(yīng)，這常常是：指蛋白質(zhì)未發(fā)生變性時的無規(guī)則聚集反應(yīng)，這常常是因?yàn)殒滈g的靜電排斥力降低而發(fā)生的一種現(xiàn)象；因?yàn)殒滈g的靜電排斥力降低而發(fā)生的一種現(xiàn)象； 凝結(jié)作用凝結(jié)作用(coagultion)：

59、將發(fā)生變性的無規(guī)則聚集反應(yīng)和蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的：將發(fā)生變性的無規(guī)則聚集反應(yīng)和蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的相互作用大于蛋白質(zhì)溶劑相互作用引起的聚集反應(yīng)；相互作用大于蛋白質(zhì)溶劑相互作用引起的聚集反應(yīng)； 膠凝作用（膠凝作用（gelation)：變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)：變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的過程。構(gòu)的過程。2021年10月22日17時05分 蛋白質(zhì)的膠凝作用是蛋白質(zhì)的一種非常重要的功能性質(zhì)，在許多食品，如皮凍、豆腐、碎肉制品和魚制食品等的制備中起著主要的作用。還可發(fā)揮增稠、提高吸水性、顆粒黏結(jié)和提高乳濁液或泡沫的穩(wěn)定性。 按照引起蛋白凝膠形成條件的差異，將食品蛋白凝膠可以

60、分作以下類型： 加熱后再冷卻而形成的凝膠。這種凝膠多為熱可逆凝膠，如明膠凝膠； 在加熱下所形成的凝膠，這種凝膠很多不透明而且是不可逆凝膠，如蛋清蛋白在加熱中形成的凝膠； 由鈣鹽等二價離子鹽形成的凝膠，如豆腐； 不加熱而經(jīng)部分水解或ph調(diào)整到等電點(diǎn)而形成的凝膠，如用凝乳酶制作干酪、乳酸發(fā)酵制作酸奶和皮蛋生產(chǎn)中堿對蛋清蛋白的部分水解等。 迄今為止，對于蛋白質(zhì)凝膠的形成機(jī)制還不十分清楚，但一般認(rèn)為蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的形成是由于蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)溶劑（水）的相互作用以及鄰近肽鏈之間的吸引力和排斥力達(dá)到平衡的結(jié)果。 影響蛋白凝膠形成的因素很多，掌握這些因素及影響的規(guī)律，可以有效的控制食品加工中蛋白凝膠形成的程