生物化學有關蛋白質的習題大全

1、單元二 蛋白質 一. 單項選擇題1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val2. 那一類氨基酸在脫去氨基后與三羧酸循環(huán)關系最密切 A. 堿性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸3. 一個酸性氨基酸，其pHa12.19，pHR4.25，pHa29.67，請問其等電點是A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.254. 下列蛋白質組分中，那一種在280nm具有最大的光吸收A. 酪氨酸的酚環(huán) B. 苯丙氨酸的苯環(huán) C. 半胱氨酸的巰基 D. 二硫鍵 E. 色氨酸的吲哚環(huán)

2、5. 測定小肽氨基酸序列的最好辦法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯異硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法6. 典型的-螺旋含有幾個氨基酸殘基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.47. 每分子血紅蛋白所含鐵離子數(shù)為A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 18. 血紅蛋白的氧合曲線呈 A. U形線 B. 雙曲線 C. S形曲線 D. 直線 E. Z形線9. 蛋白質一級結構與功能關系的特點是A. 氨基酸組成不同的蛋白質，功能一定不同B. 一級結構相近的蛋白質，其功能類似可能性越大C. 一級結構中任何氨基酸的改變，其生物活性即消

3、失D. 不同生物來源的同種蛋白質，其一級結構相同E. 以上都不對10. 在中性條件下，HbS與HbA相比，HbS的靜電荷是A. 減少2 B. 增加2 C. 增加1 D. 減少1 E. 不變11. 一個蛋白質的相對分子量為11000，完全是-螺旋構成的，其分子的長度是多少nmA. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 110012. 下面不是空間構象病的是A. 人文狀體脊髓變性病 B. 老年癡呆癥 C. 亨丁頓舞蹈病D. 瘋牛病 E. 禽流感13. 谷胱甘肽發(fā)揮功能時，是在什么樣的結構層次上進行的A. 一級結構 B. 二級結構 C. 三級結構 D.四級結構 E. 以上都不對14. 測

4、得某一蛋白質樣品的含氮量為0.40g，此樣品約含蛋白質多少克A. 2.00g B. 2.50g C. 6.40g D. 3.00g E. 6.25g15. 在pH6.0的緩沖液中電泳，哪種氨基酸基本不動A. 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 E. 賴氨酸16. 天然蛋白質不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 絲氨酸 D. 蛋氨酸 E. 瓜氨酸17. 多肽鏈中主鏈骨架的組成是A. NCCNNCCNNCCN B. CHNOCHNOCHNOC. CONHCONHCONH D. CNOHCNOHCNOHE. CNHOCCCNHOCC18. 在20種基本氨基酸中，哪種氨基

5、酸沒有手性碳原子 A. 谷氨酸 B. 半胱氨酸 C. 賴氨酸 D. 組氨酸 E.甘氨酸19. 下列哪種物質從組織提取液中沉淀蛋白質而不變性 A. 硫酸 B. 硫酸銨 C. 氯化汞 D. 丙酮 E. 1N鹽酸20. 蛋白質變性后表現(xiàn)為 A. 粘度下降 B. 溶解度增加 C. 不易被蛋白酶水解D. 生物學活性喪失 E. 易被鹽析出現(xiàn)沉淀21. 對蛋白質沉淀、變性和凝固的關系的敘述，哪項是正確的 A. 變性的蛋白質一定要凝固 B. 變性的蛋白質一定要沉淀C. 沉淀的蛋白質必然變性 D. 凝固的蛋白質一定變性E. 沉淀的蛋白質一定凝固22. 蛋白質溶液的穩(wěn)定因素是 A. 蛋白質溶液有分子擴散現(xiàn)象 B.

6、 蛋白質溶液有“布朗運動”C. 蛋白質分子表面帶有水化膜和同種電荷 D. 蛋白質的粘度大 E. 蛋白質分子帶有電荷23. 鐮刀型貧血癥患者，Hb中氨基酸的替換及位置是 A. 鏈第六位Val換成Glu B. -鏈第六位Val換成GluC.-鏈第六位Glu換成Val D. -鏈第六位Glu換成ValE. 以上都不對24. 下列蛋白質通過凝膠過濾層析柱時，最先被洗脫的是 A.牛乳球蛋白（分子量35000） B. 肌紅蛋白（分子量16900） C. 牛胰島素（分子量5700） D. 血清清蛋白（分子量68500）E. 超氧化物歧化酶（分子量32000）25下列哪一種物質不屬于生物活性肽A. 催產素 B

7、. 加壓素 C. 促腎上腺皮質激素 D. 血紅素 E. 胰島素26.下列不屬于結合蛋白質的是 A.核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 清蛋白 E.色蛋白27. 可用于裂解多肽鏈中蛋氨酸羧基側形成的肽鍵的試劑是 A. 甲酸 B. 羥胺 C. 溴化氰 D.-巰基乙醇 E. 丹磺酰氯二. 多項選擇題1. 下列氨基酸那些是蛋白質的組分A. His B. Trp C. 瓜氨酸 D. 胱氨酸 2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳氫側鏈A. Met B. Cys C. Val D. Leu 3. 在生理pH值情況下，下列氨基酸中的那些氨基酸側鏈帶正電荷A. Arg B. Glu C. Lys D. As

8、p4.下列對于肽鍵的敘述正確的是A. 具有部分雙鍵性質 B. 具有部分單鍵性質C. 比雙鍵鍵長長，比單鍵鍵長短 D.比雙鍵鍵長短，比單鍵鍵長長5. 對谷胱甘肽敘述正確的是A. 有一個-肽鍵 B. 有一個功能性的基團巰基C. 分別由谷氨酸 胱氨酸 和甘氨酸組成 D. 對生物膜具有保護作用6. 下面那些是結合蛋白質A. 血紅蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌紅蛋白 D. 胰島素7. 下列那些蛋白質具有四級結構A. 血紅蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌紅蛋白 D. 蛋白激酶A8. 含有卟啉環(huán)的蛋白質是A. 血紅蛋白 B. 過氧化氫酶 C. 肌紅蛋白 D. 細胞色素9. 下列那些蛋白質含有鐵離子

9、A. 血紅蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌紅蛋白 D. 胰島素10. 蛋白質變性是由于A. 氫鍵斷裂 B. 肽鍵破壞 C. 破壞水化層和中和電荷 D. 亞基解聚11. 鐮刀型紅細胞貧血癥患者血紅蛋白-鏈上第六位的谷氨酸被纈氨酸所取代后，將產生那些變化B.導致異常脫氧血紅蛋白的聚合作用C.增加了異常血紅蛋白的溶解度D.一級結構發(fā)生改變12. 下面有哪些蛋白質或酶能協(xié)助蛋白質正確折疊A. 分子伴侶 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 胰島素 D. 伴侶素13. 下列哪些肽分子一級組成極相近，而且屬于寡肽A. 腦啡肽 B.催產素 C. 加壓素 D. 促腎上腺皮質激素14. 下面對氨基酸與蛋白質之間的關系

10、敘述正確的是A. 氨基酸具有的性質蛋白質也一定具有 B. 有些氨基酸的性質蛋白質也具有C.有些蛋白質的性質氨基酸不具有D.兩者之間的性質關系并不緊密15. 肽鍵平面中能夠旋轉的鍵有 A. CO B. CN C. CN D. CC 16. 對血紅蛋白的結構特點敘述正確的是 A. 具有4個亞基 B. 是一種結合蛋白質 C. 每個亞基都具有三級結構 D. 亞基鍵主要靠次級鍵連接三. 填空題1. 組成蛋白質的堿性氨基酸有 、 和 。酸性氨基酸有 和 。2. 在下列空格中填入合適的氨基酸名稱。(1) 是帶芳香族側鏈的極性氨基酸。(2) 和 是帶芳香族側鏈的非極性氨基酸。 (3) 和 是含硫的氨基酸。(4

11、) 是最小的氨基酸， 是亞氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羥基的分子量較小的氨基酸是 ，體內還有另兩個含羥基的氨基酸分別是 和 。3. 氨基酸在等電點時，主要以 離子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以 離子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以 離子形式存在。4. 脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生 色的物質，而其他氨基酸與茚三酮反應產生 色的物質。5. 有三種氨基酸因含有共軛雙鍵而有280nm處的紫外吸收，這三種氨基酸按吸收能力強弱依次為 > > 。6. 個以內的氨基酸殘基所組成的肽稱為寡肽。7. 1953年維格諾爾德（D. Vingneaud）

12、第一次用化學法合成了具有生物活性的肽 ，因而獲得諾貝爾獎。8. 我國于1965年由 、 和 等單位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白質牛胰島素。9. 人工合成肽時常用的氨基保護基有 、 、 、 。10. 胰蛋白酶能水解 和 的氨基酸的羧基所形成的肽鍵。11. 胰凝乳蛋白酶能水解 、 和 的氨基酸的羧基側所形成的肽鍵。12. 溴化氰能水解 羧基側所形成的肽鍵。13. 拆開蛋白質分子中二硫鍵的常用的方法有一種還原法，其常用的試劑是 。14. 蛋白質之所以出現(xiàn)各種無窮的構象主要是因為 鍵和 鍵能有不同程度的轉動。15. Pauling等人提出的蛋白質螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸殘基，高度為 nm

13、。每個氨基酸殘基上升 nm。16. 一般來說，球狀蛋白質的 性氨基酸側鏈位于分子內部， 性氨基酸側鏈位于分子表面。17. 維持蛋白質一級結構的化學建是 和 。18. 維持蛋白質二級結構的化學建是 。19. 維持蛋白質三、四級結構的化學建是 、 、 和 。20. 最早提出蛋白質變性理論的是我國生物化學家 。21. 血紅蛋白（Hb）與氧氣結合的過程呈現(xiàn) 效應，是通過Hb的 現(xiàn)象實現(xiàn)的。22. 當溶液中鹽離子強度低時，增加鹽濃度可導致蛋白質溶解，這種現(xiàn)象稱為 。當鹽濃度繼續(xù)增加時，可使蛋白質沉淀，這種現(xiàn)象稱 。23. 各種蛋白質的含氮量很接近，平均為 ，這是凱氏定氮法的基礎。24. 利用蛋白質不能通

14、過半透膜的特性，使它和其他小分子物質分開的方法有 和 。25. 蛋白質的超二級結構是指 ，其基本組合形式常見的有3種，一是 ，如結合鈣離子的模體；二是 ，如鋅指結構；三是 。26. 蛋白質的二級結構有 、 、 和 四種穩(wěn)定構象異構體。27. 蛋白質溶液的穩(wěn)定性的因素是 和 28. 蛋白質進入層析柱后，小分子流出的時間較 ，大分子流出的時間較 ，因此先流出的蛋白質分子是 29. 沉降系數(shù)（S）主要與蛋白質的 和 有關。30. 通常采用 測定溶液狀態(tài)下的蛋白質二級結構含量，而且測定含 較多的蛋白質，所得的結果更準確。31. 和 是目前研究蛋白質三維空間結構較為準確的方法。32. 根據(jù)蛋白質的組成成

15、分可分為 和 33. 根據(jù)蛋白質的形狀可分為 和 四. 判斷題1. 天然氨基酸都具有一個手性-碳原子。2. 鳥氨酸與瓜氨酸有時也可能是蛋白質的組成成分。3. 自然界的蛋白質和多肽均有L型氨基酸組成。4. His和Arg是人體內的半必需氨基酸。5. CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三個肽。6. 熱力學上最穩(wěn)定的蛋白質構象自由能最低。7. 可用8mol/L尿素拆開次級鍵和二硫鍵。8. 脯氨酸能參與-螺旋，有時在螺旋末端出現(xiàn)，但決不在螺旋內部出現(xiàn)。9. 維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵。10. 在具有四級結構的蛋白質中，每個亞基都有三級結構。11. 在水溶

16、液中，蛋白質溶解度最小時的pH值通常就是它的等電點。12. 血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個典型的變構（別構）蛋白，因而氧合過程中呈現(xiàn)協(xié)同效應，二后者卻不是。13. 在多肽鏈分子中只有一種共價鍵即肽鍵。14. 等電點不是蛋白質的特征常數(shù)。15. 血紅蛋白與肌紅蛋白的功能都是運輸氧氣。16. 溶液的pH值可以影響氨基酸的等電點。17. 血紅蛋白與肌紅蛋白未與氧氣結合時其內的鐵是Fe2，但與氧氣結合后鐵變成Fe3。18. 到目前為止，自然界發(fā)現(xiàn)的氨基酸為20種左右。19. 蛋白質分子的亞基與結構域是同義詞。20. 某蛋白質在pH5.8時向陽極移動，則其等電點小于5.8。21. 變性的蛋白質

17、不一定沉淀，沉淀的蛋白質也不一定變性。22. SDS電泳、凝膠過濾和超速離心都可以測定蛋白質的分子量。23. 通常采用的X射線衍射法，首先將蛋白質制成晶體，但個別例外，如糖蛋白等。24. 蛋白質和核酸中都含有較豐富的氮元素，但蛋白質根本不含有P，而核酸則含有大量的P。五. 名詞解釋1. 氨基酸的等電點（pI） 2. 蛋白質的一級結構3. 蛋白質的二級結構 4. 模體（或膜序）5. 蛋白質的三級結構 6. 結構域 7. 蛋白質的四級結構 8. 蛋白質的等電點9. 蛋白質的變性 10. 鹽溶 11. 鹽析 12. 透析13. 超濾法 14. 電泳15. 等電聚焦電泳六. 簡答題1. 用下列哪種試劑

18、最適合完成以下工作：溴化氰、尿素、-巰基乙醇、胰蛋白酶、過甲酸、丹磺酰氯（DNS-Cl）、6mol/L鹽酸、茚三酮、苯異硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。（1）測定一段小肽的氨基酸序列。（2）鑒定小于107g肽的N端氨基酸（3）使沒有二硫鍵的蛋白質可逆變性。如有二硫鍵，應加何種試劑？（4）水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽鍵。（5）水解由Met羧基所形成的肽鍵（6）水解由堿性氨基酸羧基所形成的肽鍵。2. 有一球狀蛋白質，在pH7的水溶液中能折疊成一定的空間結構。通常非極性氨基酸側鏈位于分子內部形成疏水核，極性氨基酸側鏈位于分子外部形成親水面。問：（1） Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His

19、中哪些氨基酸側鏈位于內部，哪些氨基酸側鏈位于分子外部。（2）為什么球狀蛋白質分子內部和外部都可發(fā)現(xiàn)Gly和Ala。（3）雖然Ser、Thr、Asn和Gln是極性的，為什么它們位于球狀蛋白質的分子內部。（4）在球狀蛋白質分子的內部還是外部能找到Cys,為什么。3. 一系列球狀的單體蛋白質，相對分子質量從10000到100000，隨著相對分子質量的增加，親水殘基與疏水殘基的比率將會發(fā)生怎樣的變化。4.一些異常血紅蛋白（HbD、HbJ、HbN、HbC）和正常血紅蛋白（HbA）僅僅是一個氨基酸的差異。HbD（68） Asn 變成 LysHbJ （69） Gly 變成 AspHbN（95） Lys 變成

20、 GluHbC（6） Glu 變成 Lys將上述四種異常血紅蛋白與正常血紅蛋白在pH8.6條件下進行電泳，電泳遷移率如下：陰極（） （）陽極 a b HbA c d 問：a帶、b帶、c帶和d帶分別代表哪種異常血紅蛋白？5. 扼要解釋為什么大多數(shù)球狀蛋白質在溶液中具有下列性質。（1）在低pH時沉淀。（2）當離子強度從零逐漸增加時，其溶解度開始增加，然后下降，最后出現(xiàn)沉淀。（3）在一定的離子強度下，達到等電點pH值時，表現(xiàn)出最小的溶解度。（4）加熱時沉淀。（5）加入一種可和水混溶的非極性溶劑減小其介質的介電常數(shù)，從而導致溶解度的減少。（6）如果加入一種非極性強的 溶劑，使介電常數(shù)大大地下降會導致變

21、性。6. 根據(jù)pK值，試計算Ala、Glu和Lys的等電點。以下是氨基酸的表觀解離常數(shù)：Ala 的 pK1（COOH）2.34，pK2（NH3）9.69Glu的 pK1（COOH）2.19，pK2（NH3）9.67，pKR4.25Lys的 pK1（COOH）2.18，pK2（NH3）8.95, pKR10.537. 某一蛋白質的多肽鏈在一些區(qū)段為螺旋構象；在另一些區(qū)段為構象。該蛋白質的相對分子量為220000，多肽鏈外形的長度為5.06×105cm。（在折疊中，每個氨基酸殘基上升的距離本書按0.35nm，有的書上按0.36nm）試計算螺旋體所占分子的百分含量？8. 簡述構成蛋白質與核

22、酸化學元素的異同？七論述題1.請你從蛋白質的一級結構與高級結構來闡述其含義、特點與化學鍵。2.試論述蛋白質的分子結構與功能的關系3. 什么是蛋白質構象疾病？ 請你試舉幾例，并加以介紹瘋牛病的發(fā)病機制。4. 試論在生物體內蛋白質的生理功能。（此題是開放型大題.。）參考答案一. 單項選擇題1.A 2.D 3.C 4.E 5.D 6.C 7.B 8.C 9.B 10.B 11.D 12.E 13.C 14.B 15.B 16.E 17.E 18.E 19.B 20.D 21.D 22.C 23.D 24.D 25.D 26.D 27.C二. 多項選擇題1.ABD 2.CD3.AC4.ABC5.ABC

23、D6.AC 7.AD 8.ABCD 9.AC 10.AD11.BD12.AD13.BC 14.BC 15.CD 16.ABCD三. 填空題1. 賴氨酸（Lys） 精氨酸（Arg） 組胺酸（His） 谷氨酸（Glu） 天冬氨酸（Asp）2. （1）酪氨酸（Tyr） (2)苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）(3) 甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys）(4) 甘氨酸(Gly) 脯氨酸(Pro)(5) 絲氨酸（Ser） 蘇氨酸（Thr） 酪氨酸（Tyr）3. 兼性離子 負 正4. 黃 藍紫5. 色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr） 苯丙氨酸（Phe）6. 107. 催產素8. 上海生物化學研究所 上海

24、有機化學研究所 北京大學9. 芐氧羰基（Cbz基） 叔丁氧羰基（Boc基） 聯(lián)苯異丙氧羰基（Bpoc） 芴甲氧羰基（Fmoc）10. 賴氨酸（Lys） 精氨酸（Arg）11. 色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr） 苯丙氨酸（Phe）12. 甲硫氨酸（Met）13. 巰基乙醇14. CC CN15. 3.6 0.54 0.1516. 疏水性 親水性17. 肽鍵 二硫鍵 18. 氫鍵19. 疏水作用 離子鍵（鹽鍵） 氫鍵 范德華力（Van der Waals 力）20. 吳憲21. 協(xié)同 別構（變構）22. 鹽溶 鹽析23. 1624. 透析 超濾法25. 蛋白質二級結構的基本單位相互聚集，形成有規(guī)

25、律的二級結構的聚集體 26. 螺旋 折疊 轉角 無規(guī)卷曲27. 分子外面有水化膜 帶有電荷28. 長 短 大29. 密度 形狀30. 圓二色光譜（circular dichroism,CD） 螺旋31. X射線衍射法 磁共振技術32. 單純蛋白質 結合蛋白質33. 球狀蛋白質 纖維狀蛋白質四. 判斷題1.× 2.× 3.× 4.5. 6. 7.× 8. 9.× 10. 11. 12. 13.× 14. 15.× 16.× 17.× 18.× 19.× 20. 21. 22.23.

26、15; 24.×五. 名詞解釋1. 氨基酸的等電點（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的pH叫氨基酸的等電點（pI）。2. 蛋白質的一級結構：在蛋白質分子中，從N端至C端的氨基酸殘基的排列順序稱為蛋白質的一級結構。3. 蛋白質的二級結構：是指蛋白質分子中，某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。4. 模體（或膜序）：在許多蛋白質分子中，可發(fā)現(xiàn)二個或三個具有二 級結構的肽段，在一級結構上總有其特征性的氨基酸序列，在空間結構上可形成特殊的構象，并發(fā)揮其特殊的功能

27、，此結構被稱為模體。 5. 蛋白質的三級結構：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。6. 結構域：分子量大的蛋白質三級結構?？煞指畛?個和數(shù)個球狀或纖維狀的區(qū)域，折疊的較為緊密，各行其功能，稱為結構域。7. 蛋白質的四級結構：蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。8. 蛋白質的等電點：在某一pH的溶液中，蛋白質解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的pH叫蛋白質的等電點（pI）。9. 蛋白質的變性：在某些理化因素的作用下，其特定的空間構象被破壞，也即有序的空間結構變成

28、無序的空間結構，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質變性。10. 鹽溶：加入少量鹽時，很易離解成帶電離子，對穩(wěn)定蛋白質所帶的電荷有利，從而增加了蛋白質的溶解度。11. 鹽析：是將鹽（中性）加入蛋白質溶液，使蛋白質表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導致蛋白質在水溶液中的穩(wěn)定性因素去除而 沉淀。12. 透析：利用半透膜原理把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法叫透析。13. 超濾法：應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，達到濃縮蛋白質溶液的目的，稱為超濾法。14. 電泳：蛋白質在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，由于不同的蛋白質帶電的性質、數(shù)量、分子量和形狀等

29、的不同，在電場的作用下而達到分離各種蛋白質的技術，稱為電泳。15. 等電聚焦電泳：用一個連續(xù)而穩(wěn)定的線性pH梯度的聚丙烯酰胺凝膠進行電泳，從而根據(jù)蛋白質不同的pI而在電場中加以分離，這種電泳稱為等電聚焦電泳。六. 簡答題 1. (1) 苯異硫氰酸 (2) 丹磺酰氯 (3) 尿素,如有二硫鍵應加-巰基乙醇使二硫鍵還原. (4) 胰凝乳蛋白酶 (5) 溴化氰 (6) 胰蛋白酶2. (1) 因為Val、Pro、Phe和Ile是極性氨基酸，所以它們的側鏈位于分子內部。因為Asp、Lys和His是極性氨基酸，所以它們的側鏈位于分子外部。 （2）因為Gly的側鏈是H，Ala的側鏈是CH3，它們的側鏈都比較

30、小，疏水性不強，所以它們既能在球狀蛋白質的分子內部，也能在外部。 （3）因為Ser、Thr、Asn和Gln在pH7時有不帶電荷的極性側鏈，它們能參與內部氫鍵的形成，氫鍵中和了它們的極性，所以它們位于球狀蛋白質分子內部。 （4）在球狀蛋白質的內部找到Cys，因為兩個Cys時常形成二硫鍵，這樣就中和了Cys的極性。3. 隨著蛋白質相對分子質量（Mr）的增加，表面積與體積的比率也就是親水殘基與疏水殘基的比率必定減少。為了解釋這一點，假設這些蛋白質是是半徑為r的球狀蛋白質，由于蛋白質Mr的增加，表面積隨r2的增加而增加，體積r3隨的增加而增加，體積的增加比表面積的增加更快，所以表面積與體積的比率減少，

31、因此親水殘基與疏水殘基的比率也就減少。4. （1）HbD是由一個堿性氨基酸（Lys）取代了中性氨基酸。在pH8.6時，Lys的-氨基呈NH3狀態(tài)，所以HbD比HbA帶較多的正電荷，向陰極移動。 （2）HbJ是由一個酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。在pH8.6時，Asp的-羧基呈COO狀態(tài)，所以HbJ比HbA帶較多的負電荷，向陽極移動。 （3）HbN是由一個酸性氨基酸（Glu）取代了堿性氨基酸（Lys）。在pH8.6時，Glu的-羧基呈COO狀態(tài)，所以HbN比HbA帶較多的負電荷，向陽極移動。若將HbN和HbJ比較，因為HbN是由一個酸性氨基酸（Glu）取代了堿性氨基酸（Lys），而HbJ

32、是由一個酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。所以HbN比HbJ帶更多的負電荷，HbN向陽極移動的速度比HbJ快。（4）HbC是由一個堿性氨基酸（Lys）取代了酸性氨基酸（Glu）。在pH8.6時，Lys的-氨基呈NH3狀態(tài)，所以HbC比HbA帶較多的正電荷，向陰極移動。若將HbC和HbD比較，因為HbC是由一個堿性性氨基酸取代了酸性氨基酸，而HbD是由一個堿性氨基酸取代了中性氨基酸。所以HbC比HbD帶更多的正電荷，HbC向陰極移動的速度比HbD快。綜上所述可知：a帶代表HbC，b帶代表HbD, c帶代表HbJ, d帶代表HbN。5. （1）在低pH時，羧基質子化，這樣蛋白質分子帶有大量的凈

33、電荷，分子內正電荷相斥使許多蛋白質變性，并隨著蛋白質分子內部疏水基團向外暴露使蛋白質溶解度下降，因而產生沉淀。 (2）加入少量鹽時，對穩(wěn)定帶電基團有利，增加了蛋白質的溶解度。但是隨著鹽離子濃度的增加，鹽離子奪取了與蛋白質結合的水分子，降低了蛋白質的水合程度，破壞了電荷和水化膜，使蛋白質沉淀。 (3）在等電點時，蛋白質分子之間的靜電斥力最小，所以溶解度最小。(4)加熱時使蛋白質變性，蛋白質內部的疏水性基團被暴露，溶解度降低，從而引起蛋白質沉淀。(5）非極性溶劑減小了表面極性基團的溶劑化作用，促使蛋白質分子之間形成氫鍵，從而取代了蛋白質分子與水之間的氫鍵。(6）介電常數(shù)的下降對暴露在溶劑中的非極性

34、基團有穩(wěn)定作用，結果促使蛋白質肽鏈的展開而導致變性。6. Ala的pI（pK1pK2）/2（2.349.69）/2= 6.02Glu的pI（pK1pK2）/2（2.194.25）/2= 3.22Lys的pI（pK2pK3）/2（8.9510.53）/2= 9.7420種氨基酸的平均分子量約為138，在蛋白質分子中以小分子量的氨基酸較多，平均分子量大約為128，又由于氨基酸在縮合時失去一分子水，因此氨基酸殘基的最終平均分子量大約為110。所以氨基酸殘基數(shù)為： 220000/110 2000， 已知螺旋構象中，每個氨基酸殘基上升的距離為0.15nm，折疊中上升0.35nm。設此多肽鏈中螺旋的氨基酸

35、殘基數(shù)為，則折疊的氨基酸殘基數(shù)為2000。 0.150.35（2000）5.06×10-5×107 0.1570000.35560 970所以螺旋占的百分數(shù)為970/2000×100%=48.5%8. 相同點：主要都含有C、H、O、N，都主要以C元素為骨架原子連接成的大分子。不同點：（1）蛋白質的含N量平均16，而核酸則不均一。 （2）蛋白質一般不含P，而核酸含大量的P。 （3）蛋白質一般含S，而核酸不含S。 （4）有些蛋白質還含有少量的金屬元素，而核酸不含金屬元素。七. 論述題1. （1） 一級結構：概念：在蛋白質分子中，從N端至C端的氨基酸殘基的排列順序稱為蛋

36、白質的一級結構。特點：蛋白質種類及其繁多，其一級結構也各不相同；一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎；一級結構并不是決定蛋白質空間構象的唯一因素?；瘜W建： 肽鍵 二硫鍵（2）蛋白質的二級結構：概念：是指蛋白質分子中，某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。特點： 是一種局部的結構 ； 僅僅是肽單元之間相互作用所形成的空間結構，而不包含氨基酸側鏈及其H原子所形成的構象，但氨基酸殘基的側鏈對二級結構的形成有影響；二級結構有較多的類型，有螺旋、折疊、轉角和無規(guī)卷曲，其中 螺旋和折疊是二級結構的主要形式，轉角通常有四個氨基酸殘基組成，而無規(guī)卷曲則是指沒有確定規(guī)律的或根本就沒有規(guī)律的一些二級結構；二級結構還可成為超二級結構，如形式、形式和形式等結構。化學建：氫鍵（3）蛋白質的三級結構：概念：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。特點：一條多肽鏈的三維空間結構?；瘜W建：疏水鍵 鹽鍵 氫鍵范德華力。（4）蛋白質的四級結構：概念：蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。特點：兩條或兩條以上多肽鏈所形成的三維空間構象?；瘜W建：疏水鍵 鹽鍵 氫鍵 范德華力。2.（1）一級