采用紅外光譜法研究改性蛋白對小麥面漿糊化的影響

1、 采用紅外光譜法研究改性蛋白對小麥面漿糊化的影響*范大明 1, 陳衛(wèi) 1, 龐珂 2, 唐帥坤 1, 顧小紅 1, 趙建新 1, 張灝11(江南大學(xué)食品學(xué)院 食品科學(xué)與技術(shù)國家重點實驗室 , 江蘇 無錫 , 2141222(無錫華順民生食品有限公司 , 江蘇 無錫 ,214218 摘要鈣結(jié)合 11S 蛋白作為可微波預(yù)油炸脆性劑已有研究 , 為探討鈣結(jié)合 11S 蛋白的增脆機(jī)理 , 文中運(yùn)用紅外光譜法考察鈣結(jié)合 11S 蛋白在面食品糊化過程中對體系產(chǎn)生的影響 。 采用全反射傅立葉變換紅外光譜法 (ATR-FTIR 結(jié)合二階導(dǎo)數(shù)峰位擬合處理 , 表明預(yù)混階段改性蛋白的添加明顯增加體系蛋白質(zhì)的水合特

2、征 。 糊 化階段改性蛋白的添加使預(yù)混體系中蛋白的高水平水合降至同一水平 ,且相較空白多降低體系淀粉結(jié)晶度 10%以上 。 由此說明鈣結(jié)合蛋白能有效提高體系對水的二次分配能力 , 使糊化后淀粉重結(jié)晶能力下降 , 體系趨 于穩(wěn)定 。 關(guān)鍵詞鈣結(jié)合 11S 蛋白 , 紅外光譜 , 糊化第一作者 :博士研究生 (陳衛(wèi)教授為通訊作者 ,E-mail :weichenjiangnaneducn 。*國家科技支撐計劃 (2008BAD91B03 , 農(nóng)業(yè)科技成果轉(zhuǎn)化資金 項目 (2008GB2B200083 收稿日期 :20110402, 改回日期 :20110621可微波預(yù)油炸食品的脆性保持是當(dāng)今食品工

3、業(yè) 的熱點問題 。 相關(guān)文獻(xiàn) 1表明 , 疏水性蛋白可以在 油炸食品表面形成一層凝膠 , 阻止水分的外逸 , 增加 淀粉膜強(qiáng)度 , 有助于提高表皮脆性 。 Suhaila Mohamed 研究表明 , 向面糊中添加 CaCl 2也可以降低油的吸收 率以及提高產(chǎn)品脆性2。糊化過程作為面食品的熟化過程 , 直接影響食品的質(zhì)構(gòu)特性 , 對油炸面食品的脆性更是起到?jīng)Q定性作 用 。 Stanstedt3研究在面團(tuán)加熱過程中 , 淀粉糊化導(dǎo)致水從蛋白質(zhì)向淀粉轉(zhuǎn)移 。 Bushuk 得出沒有水被束縛在面包的面筋蛋白中 ,77%的水連接在淀粉中 , 23%連接戊聚糖 4, Eliasson 運(yùn)用 DSC 監(jiān)視

4、淀粉糊化 過程 , 在淀粉蛋白混合加熱的過程中 1. 00g 蛋白與 0. 48g 水連接 5。 紅外光譜技術(shù)的發(fā)展為測定糊化 過程面漿體系的變化提供了新的分析方法 。 衰減全反射傅立葉變換紅外光譜 (ATR-FTIR 技術(shù)被近年來 廣泛應(yīng)用于檢測水溶液中的樣品 , 或者含水量較多的樣品 6。 由于蛋白和多糖的紅外特征吸收帶有顯著 差異 , 所以可以同時研究他們在混合物中的行為 。 前文圍繞著預(yù)油炸面食品微波復(fù)熱后的脆性進(jìn) 行的一系列研究表明 , 鈣結(jié)合 11S 蛋白對提高預(yù)油炸 面食微波加熱后的脆性有明顯效果 7, 預(yù)凍期間的冷凍速率對樣品的脆性影響大 , 低溫凍藏產(chǎn)品脆性 高 , 保持的時

5、間長8, 并且發(fā)現(xiàn)加入改性蛋白后 , 面漿體系的糊化溫度升高 、 黏度減小 , Ca 結(jié)合 11S 蛋白 有效延緩春卷皮的短期回生和長期回生特性9。 在先前研究的基礎(chǔ)上 , 為探討改性蛋白增脆機(jī)理 , 本文運(yùn)用 ATR-FTIR 考察鈣結(jié)合 11S 蛋白在糊化過程中 對面漿中淀粉 、 蛋白質(zhì)及整個體系產(chǎn)生的影響 , 以期 能為后續(xù)探討其脆性改良的方式 、 開發(fā)功能性食品添 加劑奠定基礎(chǔ) 。1材料與方法1. 1材料低筋小麥粉 , 中糧集團(tuán) (秦皇島鵬泰有限公司 ;低溫脫脂大豆粉 , 山東禺王實業(yè)有限公司 ; 大豆分離 蛋白 , 東營萬得福植物蛋白科技有限責(zé)任公司 ; 淮牌 精制 海 鹽 , 江

6、蘇 省 鹽 業(yè) 集 團(tuán) 有 限 責(zé) 任 公 司 ; 無 水 CaCl 2, 上海泗連化工廠 ; 其他為分析純試劑 。 1. 2儀器LXJ- 沉淀離心機(jī) , 上海醫(yī)用分析儀器廠 ; FD53熱風(fēng)循環(huán)烘箱 , 德國 Binder 公司 ; PB2002-N 型天平 , Metller-Toledo 公司 ; THS-15超級水浴恒溫槽 , 上海醫(yī) 療器械工廠 ; Delta320pH 計 ,Metller-Toledo 公司 ; 噴 霧干燥塔 , 無錫東升噴霧造粒干燥機(jī)械廠 ; 超低溫冰 箱 , 鑫科企業(yè)有限公司 ; Nexus470傅里葉變換紅外光譜儀 , 美國 Thermo Necolet 公

7、司 。 1. 3實驗方法1. 3. 111s 大豆蛋白 、 鈣結(jié)合 11S 蛋白的制備方法按參考文獻(xiàn) 7方法制備 。1. 3. 2FTIR 測定面漿糊化特性的方法分析采用美國 Thermo Necolet 公司的 Nexus 470 研究報告 27傅里葉變換紅外光譜儀 , 配備三醋酸硫酸酯 (DTGS 檢測器 , 衰減全反射 (ATR 附件 (基底材料為 ZnSe ,OMNI 采樣器 , ATR 的入射角為 45 , 光譜范圍 4000650cm 1, 分辨率為 4cm 1, 掃描累加 64次 。將 11S 蛋白 、 鈣結(jié)合 11S 蛋白添加量為 43mg /g的小麥面粉分別加水制成料液比為

8、1 9(g mL 的漿料 , 取 5mL 漿料加入變溫 ATR 中 , 以 10 /min升溫 , 到 95 后 , 平衡 10min , 以相同溫度下的 5mL 水作為背景 , 采集紅外光譜圖 ; 對漿料糊化前后狀態(tài)進(jìn)行測定 。利用 OMNIC 6. 2智能操作軟件處理得到的 FTIR圖譜 , 進(jìn)行基線校正 、 去卷積操作 , 設(shè)定半峰寬與增強(qiáng)因子 。 用 Peakfit 4. 12軟件進(jìn)行二階導(dǎo)數(shù)峰擬合 , 得到 9個子峰 , 其殘差 (r 2 大于 0. 96, 確認(rèn)峰位歸屬 ,計算各子峰面積的相對百分含量 。2結(jié)果與分析2. 1預(yù)混階段面漿體系的變化糊化前 , 將樣品以 300r /m

9、in混合 20min , 確保體系均勻 , 此時測試未加熱的小麥面漿紅外光譜 , 見圖1。 可見僅在攪拌 、 混合過程中蛋白質(zhì)就對面漿體系產(chǎn)生了影響 。在 1200 850cm 1的范圍內(nèi) , 也就是所謂的指紋區(qū) , 各碳水化合物都有很強(qiáng)的特征吸收 10。 圖中1150, 1124和 1103cm 1附近的吸收峰為 C O C的伸 縮 振 動 和 C C 、 C H 的 骨 架 振 動 ; 而 1080cm 1附近的振動則是 C O 的伸縮振動和 C C 的骨架振動的復(fù)合表現(xiàn) 。 添加 2種蛋白后的樣品在以上峰位均表現(xiàn)出強(qiáng)度的下降 , 以添加 11S 蛋白樣品尤其突出 。 這與文獻(xiàn)相符 11,

10、 隨著麥谷蛋白的添加和混合時間的延長 , 酰胺帶強(qiáng)度在慢慢增加 , 淀粉帶強(qiáng)度慢慢降低 。a 空白 ; b 加鈣結(jié)合 11S 蛋白 ; c 加 11S 蛋白圖 1混合 20min 未糊化小麥面漿紅外譜圖在 1800至 1500cm 1的范圍內(nèi) , 1640cm 1(酰 胺 帶 C O 伸縮振動 、 OH 彎曲 振 動 、 1550 cm 1(酰胺 帶 NH 彎曲振動 、 CN 伸縮振動 , 如圖 1所示 , 隨蛋白質(zhì)的添加酰胺 帶吸收峰增強(qiáng) 、 酰胺 帶吸收峰減弱 。 這主要是由于蛋白質(zhì)的水合作用造 成偶 極 離 子 的 瞬 間 改 變 從 而 使 酰 胺 帶 的 峰 增 強(qiáng) 12。2. 2糊

11、化前后體系中淀粉的變化將圖 1中 3種樣品以 10 /min升溫至 95 , 平 衡 20min 后進(jìn)行紅外掃描 。 由圖 2可知 , 小麥面粉 糊化前后顯示出明顯的變化 , 導(dǎo)致分子有序結(jié)構(gòu)的改 變 , 在 1200 800cm 1區(qū)域的特征紅外譜帶是水合 后淀粉低聚糖和多糖的特征峰 , 其明顯變大 , 主要包 括 1148、 1106、 1077、 1040、 992和 933cm 1, 值得 注意的是 1047cm 1與 1022cm 1代表結(jié)晶結(jié)構(gòu)的 特征峰 13, 經(jīng)去卷積 , 計算結(jié)晶度 。a 糊化面漿 (原曲線 ; b 糊化面漿 (去卷積曲線 ;c 未糊化面漿 (原曲線 ; d

12、未糊化面漿 (去卷積曲線 圖 2小麥面粉糊化前后紅外光譜圖 (1200 900 cm 1 在 1047cm 1附近的紅外吸收是淀粉結(jié)晶區(qū)的 結(jié)構(gòu)特征 , 對應(yīng)于淀粉聚集態(tài)結(jié)構(gòu)中的有序結(jié)構(gòu) ; 1022cm 1附近的紅外吸收則是淀粉無定形區(qū)的結(jié) 構(gòu)特征 , 對應(yīng)于淀粉大分子的無規(guī)線團(tuán)結(jié)構(gòu) 1416; 930cm 1附近的吸收峰則為葡萄糖環(huán)的振動吸收峰 。 可以看出 , 對添加蛋白的面漿 , 其紅外吸收峰的位置 并無差別 , 但吸收峰的峰形和強(qiáng)度卻因添加蛋白種類 的不同而有所差異 , 尤其是在 1047cm 1和 1022 cm 12處的吸收峰強(qiáng)度 。 經(jīng)過 OMNIC 6. 2軟件進(jìn)行 去卷積處

13、理后的室溫下的 FTIR 圖譜見圖 3。經(jīng)計算 , 不同體系的結(jié)晶度見表 1, 糊化后體系 中淀粉的結(jié)晶度從 66. 12%降至 51. 97%, 添加 11S 蛋白與鈣結(jié)合 11S 蛋白的面漿糊化后結(jié)晶度較空白 面漿中淀粉均低 10%左右 。 說明鈣結(jié)合蛋白的添加 降低了糊化后體系中淀粉的結(jié)晶度 。 a 空白 ; b 加 11S 蛋白 ; c 加鈣結(jié)合 11S 蛋白圖 3添加不同蛋白小麥面粉糊化后紅外光譜圖(1200 900cm 1表 1小麥面粉糊化前后淀粉結(jié)晶度序號 樣品R 峰高比值 (1047cm 1/1022cm 1 1糊化前空白小麥面漿66. 12% 0. 84%2糊化前加 11S

14、蛋白小麥面漿 65. 09% 0. 47%3糊化前加鈣結(jié)合 11S 蛋白小麥面漿 63. 62% 0. 96%4糊化后空白小麥面漿51. 97% 0. 54%5糊化后加 11S 蛋白小麥面漿 41. 04% 1. 14%6糊化后加鈣結(jié)合 11S 蛋白小麥面漿 42. 27% 0. 94%注 :半峰寬 24. 5、 增強(qiáng)因子 2. 7。2. 3體系中蛋白質(zhì)酰胺 帶的變化加熱階段面漿中的蛋白質(zhì)運(yùn)用其與水分子的共價與非共價相互作用 ,綜合影響體系中淀粉的性質(zhì) , 這些反應(yīng)通過攪拌 、 自發(fā)遷移等作用 , 具體劃分為(1 S S 的分裂 ; (2 主鍵的斷開與破損 ; (3 S S 與 SH 的相互轉(zhuǎn)

15、換 ; (4 二酪氨酸交叉結(jié)合 的形成 ; (5 新二硫化物的交叉結(jié)合 ; (6 基本反應(yīng)和 基本反應(yīng)再定位導(dǎo)致的氫鍵增強(qiáng) 。 這些反應(yīng)造成了 蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的變化 , 所以本實驗將紅外譜圖中的 酰胺 帶進(jìn)行峰度擬合 , 考察體系中蛋白質(zhì)的變化 , 進(jìn)而探討對面漿體系的整體影響 。參照多篇文獻(xiàn)中報道的峰位歸屬 , 鎖定擬合圖中 各峰位置 , 確?？疾祗w系條件均一 , 擬合后的圖譜見 圖 4, 計算各峰面積所占比率見表 2。 面團(tuán)的黏性和 均一性被認(rèn)為是在重復(fù)區(qū)域通過親水側(cè)鏈的氫鍵網(wǎng)絡(luò)形成的排列好的 -折疊片層起作用 , 在混合 、 糊化 過程中 , S S 斷開 , 所有面筋蛋白相互作用 ,

16、改變結(jié)構(gòu)的機(jī)會增加了 , 這種反應(yīng)使 -螺旋和 -轉(zhuǎn)角 減少 , -折疊片層增加11。 本實驗中添加 Ca 結(jié)合蛋白的面漿在 1686 1680cm 1及 1622 1613cm 1范圍的 -折疊片層含量較空白樣品有明顯提高 。 在預(yù)混階段 , 隨著鈣結(jié)合蛋白的添加 , 體系中游離的 -折疊股呈現(xiàn)減少 、 -折疊片層增加 , 說明預(yù)混階段隨 著 Ca 結(jié)合蛋白的添加 ,在 Ca 2+的絡(luò)合作用下 -折疊 股被部分轉(zhuǎn)變成 -折疊片層結(jié)構(gòu) 。 由表 2同時可 見 ,糊化后 -轉(zhuǎn)角減少 、 -折疊片層增加 , -轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn) 變成 -折疊片層的過程 , 是通過臨近蛋白亞單位中 的氫鍵新生成的共價穩(wěn)定結(jié)構(gòu)

17、, 分子結(jié)構(gòu)上折疊片層 的增 加 毫 無 疑 問 有 利 于 特 征 性 改 變 體 系 的 穩(wěn) 定 性 15。a 加 11S 蛋白 ; b 加鈣結(jié)合 11S 蛋白圖 411S 蛋白與鈣結(jié)合 11S 蛋白酰胺 帶峰位擬合圖2. 4體系中蛋白質(zhì)酰胺 帶的變化酰胺 帶主要是平面 C N H 彎曲振動結(jié)合 C N 伸縮震動所形成的吸收峰 17, 可以觀察到分子 間經(jīng)過氫鍵的相互作用以致水合 , 這個過程是高度敏 感的 , 前人工作得到一較大吸收峰的改變 , 即從干蛋白 1512cm 1轉(zhuǎn)變成高度水合的 1547cm 1, 在紅外光譜去卷積后 , 酰胺 帶中 1547cm 1與 1512cm1的比率可

18、以反應(yīng)體系中水與蛋白的作用程度 。 文 獻(xiàn) 18中闡述了在小麥面漿體系中 ,R (1547cm 1/1512cm 1 可以用來評估面筋蛋白的水合程度 。 實驗中空白與添加改性蛋白的體系在糊化后均有不同程度的降低 , 即酰胺 帶特征 IR 比率與溫度 呈負(fù)相關(guān) , 見圖 5、 表 3。 這些一致性結(jié)合預(yù)混階段的 實驗結(jié)果暗示了水的添加導(dǎo)致了蛋白分子的內(nèi)氫鍵斷開 , 形成水 -蛋白氫鍵 19, 然而當(dāng)被加熱時 , 水 -蛋白 氫鍵被蛋白與蛋白的相互作用所替代 。 由表 3可知 , 11S 蛋白與 Ca 結(jié)合 11S 的添加使體系中蛋白的水合 能力上升 , 較未添加蛋白體系均有較大幅度提高 ; 糊

19、化后空白樣品體系中蛋白水合特征變化很小 , 幾乎不 變 , 而添加蛋白體系明顯降低 , 證明 11S 與鈣結(jié)合研究報告 29 11S 蛋白的添加有效改變體系中蛋白質(zhì)的性質(zhì) , 這對糊化過程中水分在各成分間的運(yùn)輸與變化起到很大作用 。表 2含不同蛋白小麥面漿體系酰胺 帶特征譜帶歸屬及含量波數(shù) /cm1參考文獻(xiàn) 結(jié)構(gòu)特征糊化前空白 加 11S 蛋白加 Ca 結(jié)合11S 蛋白糊化后空白 加 11S 蛋白加 Ca 結(jié)合 11S 蛋白 1686 1 6802022-折疊片層 , 反向平行 2. 53%0 . 04%3. 7%0 . 09%3. 39%0 . 13%0. 66%0 . 04%1. 46%0

20、 . 08%1. 22%0 . 11% 1677 1 66620, 23-轉(zhuǎn)角 29. 50%0 . 13%24. 39%0 . 17%25. 740 . 26%19. 89%0 . 15%18. 20%0 . 17%18. 80%0 . 08% 1662 1 65920, 24-轉(zhuǎn)角及無規(guī)則結(jié)構(gòu) 9. 90%0 . 09%11. 28%0 . 16%7. 80%0 . 14%10. 61%0 . 11%8. 27%0 . 08%9. 10%0 . 14% 165521, 25-螺旋 2. 78%0 . 03%8. 23%0 . 04%7. 89%0 . 09%1. 98%0 . 03%5.

21、08%0 . 04%3. 92%0 . 03% 1651 1 64820, 26氫鍵水合 -螺旋 18. 28%0 . 11%10. 22%0 . 18%16. 33%0 . 26%17. 93%0 . 07%11. 61%0 . 10%14. 54%0 . 16% 16442021,2425無序結(jié)構(gòu) 0. 18%0 . 17%3. 98%0 . 04%0. 25%0 . 02%0. 69%0 . 09%2. 27%0 . 04%1. 62%0 . 07% 1640 1 63721, 23,2425弱氫鍵 -折疊股 22. 94%0 . 24%15. 21%0 . 16%18. 37%0 .

22、10%21. 92%0 . 24%20. 18%0 . 22%20. 94%0 . 28% 1633 1 6252326強(qiáng)氫鍵 -折疊股 4. 48%0 . 08%7. 34%0 . 37%7. 08%0 . 07%10. 78%0 . 15%11. 70%0 . 14%10. 84%0 . 18% 1622 1 61320, 2425-折疊片層 , 延展及分子內(nèi)耦合9. 39%0 . 14%15. 56%0 . 33%13. 44%0 . 21%15. 54%0 . 11%21. 22%0 . 09%19. 00%0 . 11%a 空白 ; b 加鈣結(jié)合 11S 蛋白 ; c 加 11S 蛋

23、白圖 5糊化后體系酰胺 帶去卷積紅外譜圖表 3小麥面粉糊化前后蛋白水合特征值序號 樣品R 峰高比值(1547cm 1/1512cm 11糊化前空白小麥面漿 1. 867 0. 0142糊化前加 11S 蛋白小麥面漿 2. 722 0. 0483糊化前加鈣結(jié)合 11S 蛋白小麥面漿 3. 015 0. 0364糊化后空白小麥面漿 1. 655 0. 0515糊化后加 11S 蛋白小麥面漿 1. 299 0. 0346糊化后加鈣結(jié)合 11S 蛋白小麥面漿 1. 419 0. 027注 :半峰寬 45、 增強(qiáng)因子 2. 2。2. 5蛋白質(zhì)對糊化過程的整體影響結(jié)合預(yù)混過程與糊化過程中蛋白質(zhì)與淀粉的變化

24、 , 反應(yīng)了面漿物理化學(xué)性質(zhì)上的改變 , 其中水的作用是整個體系中變化的關(guān)鍵因素 27。預(yù)混階段蛋白質(zhì)的添加 , 比較明顯的增加體系中蛋白質(zhì)的水合特征 ; -螺旋增加 、 與水結(jié)合的 -螺旋減少 、 弱氫鍵的 -折疊股減少 、 強(qiáng)氫鍵的 -折疊股增加 , 說明自螺旋結(jié)構(gòu)增加 、 與水結(jié)合的螺旋結(jié)構(gòu)減少 ,-折疊股中強(qiáng)氫鍵增加 , 同時 -折疊片層結(jié)構(gòu)也有增加 ; 此階段對淀粉分子的結(jié)晶度影響甚微 。糊化階段蛋白質(zhì)的添加 , 使預(yù)混階段體系中的蛋 白質(zhì)較高的水合程度降至同一水平 , 其中鈣結(jié)合 11S 蛋白降低數(shù)達(dá)到 1. 596, 11S 蛋白為 1. 423; 整體螺旋 結(jié)構(gòu)減少 , -折疊

25、股達(dá)到同一水平 , 結(jié)構(gòu)數(shù)量明顯增 大 ; 此階段對淀粉分子的結(jié)晶度影響很大 , 11S 蛋白 與鈣結(jié)合 11S 蛋白均較空白多降低體系中淀粉結(jié)晶 度 10%以上 。 自行制備的蛋白質(zhì)的添加使體系在混 和階段將水分大多與蛋白質(zhì)結(jié)合 , 在升溫階段逐步釋 放水分 , 使體系中淀粉在糊化的不同階段氫鍵穩(wěn)步增 加 。 糊化結(jié)束后蛋白的脫水程度大于空白體系 , 表現(xiàn) 出自行制備的蛋白質(zhì)有效提高體系對水的二次分配 機(jī)制 , 使其更有效的達(dá)到所需效果 , 使反應(yīng)結(jié)束后體 系中淀粉的結(jié)晶度下降 , 重結(jié)晶能力降低 , 體系更趨 于平均 。 -折疊片層明顯增大 , 即片層結(jié)構(gòu)的增加對 面制品的結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性也有明

26、顯提高 28。綜上所述 , 鈣結(jié)合大豆蛋白的添加首先在混和階 段調(diào)節(jié)了水分在漿料中的分配 , 使面漿中的整體蛋白 質(zhì)吸收大量的水分 。 糊化過程中 , 在較低溫度下 , 添 加的鈣結(jié)合蛋白與淀粉顆粒競爭水合 , 一方面導(dǎo)致淀 粉顆粒糊化緩慢 , 另一方面使體系蛋白質(zhì)自身氨基鍵 強(qiáng)減弱 。 在較高溫度下 , 蛋白質(zhì)受熱分子內(nèi)氫鍵斷 裂 , 蛋白分子內(nèi)部疏水基團(tuán) SH 由于加熱變性而大 量暴露出來 , 阻礙了淀粉分子之間的聚合纏繞 , 與此 同時親水基團(tuán)所結(jié)合的水分緩慢釋放 , 釋放出來的水 分進(jìn)一步促進(jìn)淀粉顆粒崩潰解體 。 糊化結(jié)束后 , 鈣結(jié) 合大豆蛋白在體系中的均勻分布阻礙了淀粉分子間 的結(jié)

27、晶作用 , 但鈣的絡(luò)合作用使體系中整體蛋白質(zhì)結(jié) 合的水分充分釋放 、 螺旋結(jié)構(gòu)充分展開 , 以規(guī)則的蛋 白片層形態(tài)結(jié)合充分糊化的淀粉構(gòu)建了高度有序的淀粉 ·蛋白質(zhì)復(fù)合體系凝膠結(jié)構(gòu) 。 由此可見 , 鈣結(jié)合 蛋白在面漿體系預(yù)混及糊化過程前后的綜合作用 , 形 成了面皮體系所表達(dá)的質(zhì)構(gòu)脆性特征 。3結(jié)論(1 紅外光譜分析糊化前混和階段體系的變化 表明 , 預(yù)混階段蛋白質(zhì)的添加增加體系中蛋白質(zhì)的水 合特征 ; 自螺旋結(jié)構(gòu)增加 、 與水結(jié)合的螺旋結(jié)構(gòu)減少 , 強(qiáng)氫鍵 -折疊股增加 , 同時 -折疊片層也有增加 ; 此 階段對淀粉分子的結(jié)晶度影響甚微 ; (2 紅外光譜分析糊化后體系的變化表明

28、 :糊化階段蛋白質(zhì)的添加 , 使預(yù)混階段體系中的蛋白質(zhì)較高的水合程度降至同一水平 ,其中鈣結(jié)合 11S 蛋白降低數(shù)達(dá)到 1. 596, 11S 蛋白為 1. 423; 整體螺旋結(jié)構(gòu)減少 , -折疊股達(dá)到同一水平 、 -折疊片層明顯提高 ; 此階段對淀粉分子的 結(jié)晶度影響很大 ,11S 蛋白與鈣結(jié)合 11S 蛋白均較空 白多降低體系中淀粉結(jié)晶度 10%以上 ; (3 規(guī)則的蛋 白片層形態(tài)結(jié)合充分糊化的淀粉構(gòu)建了高度有序的 淀粉 -蛋白質(zhì)復(fù)合體系凝膠結(jié)構(gòu) , 鈣結(jié)合蛋白在面漿 體系預(yù)混及糊化過程前后的綜合作用 , 形成了面皮體 系所表達(dá)的質(zhì)構(gòu)脆性特征 。參考文獻(xiàn)1Mohamed S. Food C

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