第十四章 氨基酸、多肽與蛋白質(zhì)_12177

1、目的與要求：1、 掌握氨基酸的結(jié)構(gòu)、構(gòu)型、性質(zhì)，了解氨基酸的分類和命名。2、 掌握肽的結(jié)構(gòu)和肽鍵，了解多肽結(jié)構(gòu)的測定和端基分析；3、 了解蛋白質(zhì)的分類，掌握蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)；4、 了解酶的組成及分類，掌握酶催化反應(yīng)的特異性；5、 了解構(gòu)成核酸的單體核苷酸的結(jié)構(gòu)，掌握核酸的結(jié)構(gòu)和生物功能。教學(xué)內(nèi)容：第一節(jié) 氨基酸第二節(jié) 多肽第三節(jié) 蛋白質(zhì)第四節(jié) 酶第五節(jié) 核酸恩格斯曾經(jīng)指出：“蛋白質(zhì)和生命有著不可分割的關(guān)系，生命是蛋白體的存在形式”。我們要注意恩格斯所說的蛋白體，不是蛋白質(zhì)的簡單形態(tài)。而是由蛋白質(zhì)和核酸結(jié)合而成的核蛋白所組成的有機(jī)生物體。蛋白質(zhì)存在于所有細(xì)胞中，生命活動的基本特征就是蛋白質(zhì)的不

2、斷自我更新，也就是我們所說的新陳代謝。因此，蛋白質(zhì)在生命過程中起著決定性的作用。氨基酸是蛋白質(zhì)的基本單位。恩格斯早就預(yù)言：“只要把蛋白質(zhì)的化學(xué)成分弄清楚，化學(xué)就能著手制造活的蛋白質(zhì)?！?965年我國第一次用人工方法合成了具有生理活性的蛋白質(zhì)胰島素。這是辯證唯物主義的生命起源理論的巨大勝利，為我國人民在化學(xué)理論研究方面開創(chuàng)了世界紀(jì)錄。§181氨基酸 分子中含有氨基的羧酸，叫氨基酸。一、分類與命名 蛋白質(zhì)完全水解后生成氨基酸。氨基酸已有200余種，絕大多數(shù)為氨基酸，絕大多數(shù)為L氨基酸。1分類 肪族氨基酸、芳香族氨基酸、雜環(huán)氨基酸 據(jù)氨基和羧基的相對位置分為：氨基酸、氨基酸和氨基酸。 據(jù)氨

3、基和羧基的數(shù)目可分為：中性氨基酸、酸性氨基酸和堿性氨基酸。 除氨基和羧基外，還可據(jù)連的基團(tuán)（或原子）不一樣可分：氫氨基酸（甘氨酸）、烴基氨基酸（丙氨酸，纈氨酸，亮氨酸，異亮氨酸，異氨酸，苯丙氨酸）、羥基氨基酸（絲氨酸，蘇氨酸，酪氨酸）、氨基氨基酸（色氨酸，賴氨酸，精氨酸，組氨酸，）、含硫氨基酸（半胱氨酸，蛋氨酸）、含羧基氨基酸（門冬氨酸，谷氨酸）、含酰氨氨基酸（谷氨酰胺）、含雜環(huán)氨基酸（脯氨酸）。2命名：根據(jù)氨基酸的來源或性質(zhì)命名。見表20-1。生物體內(nèi)作為合成蛋白質(zhì)的原料只有二十種。這二十種氨基酸都有國際通用的符號，但熟記比較困難，暫用它的中文名的第一個字，如甘氨酸用“甘”。二、氨基酸的構(gòu)型

4、D/L標(biāo)記法：距羧基最近的手性碳原子為標(biāo)準(zhǔn)。注意和糖中講的D/L構(gòu)型區(qū)別，糖中是以距醛基最遠(yuǎn)的手性碳原子為標(biāo)準(zhǔn)。三、化學(xué)性質(zhì) 具有氨基和羧基的典型反應(yīng)。還表現(xiàn)出特性。1兩性（酸堿性）形成內(nèi)鹽氨基酸在一般情況下不是以游離的羧基或氨基存在的，而是兩性電離，在固態(tài)或水溶液中形成內(nèi)鹽。 如果把測得甘氨酸的Ka值看成是代表甘氨酸中銨離子的酸度，如果把測得甘氨酸的Kb值看成是代表甘氨酸中羧酸根離子的堿度，測得甘氨酸的Ka×10-10，甘氨酸的Kb=×10-12。而大多數(shù)羧酸Ka約為10-5，大多數(shù)脂肪胺的Kb約為10-4。因為在水溶液中，一個共軛酸和它的共軛堿的酸堿度的關(guān)系式是Ka&#

5、215;Kb=10-14。由上式算出甘氨酸中的正離子N+H3Ka×10-10，這意味著它的共軛堿NH2的Kb=×10-5。同樣算出甘氨酸中共軛堿COO -的Kb×10-12，這意味著它的共軛酸COOH的Ka=4×10-3。前者對一個脂肪胺來說，后者對一個有強(qiáng)吸電子的羧酸來說，其酸堿度都是合理的數(shù)值。因此，在象甘氨酸這樣簡單的氨基酸中它的酸性基團(tuán)是N+H3，它的堿性基團(tuán)是COO -。 氨基酸存在形式：氨基酸在強(qiáng)酸性溶液中以正離子存在，在強(qiáng)堿性溶液中以負(fù)離子存在。在等電點時，氨基酸主要以兩性離子存在：這樣，在強(qiáng)酸性介質(zhì)中電解氨基酸溶液，則在陰極上析出氨基酸；

6、反之，如在強(qiáng)堿性介質(zhì)中，則氨基酸的負(fù)離子移向陽極。 成鹽在溶液中有少量不電離的氨基酸，可與強(qiáng)酸、強(qiáng)堿都能成鹽，遇酸成銨鹽，遇堿成羧酸鹽： 離子化在水溶液中，氨基酸分子中的羧基和氨基可以分別象酸或堿一樣的離子化。2等電點氨基酸在水中可以發(fā)生離子化，但離子化程度是不相同的。當(dāng)向氨基酸水溶液中加入酸或堿可以抑制氨基酸分子中的羧基或氨基的離子化程度。 等電點：當(dāng)溶液調(diào)節(jié)至一定的pH值時，氨基酸可以兩性離子的形式存在，將此溶液置于電場中，氨基酸不向電場的任何一極移動，即處于電中性狀態(tài)，這時溶液的pH值稱為氨基酸的等電點，通常以pl表示。K1：-COOH電離常數(shù)；K2：-NH3+電離常數(shù)。pH值：中性氨基

7、酸的等電點小于7（負(fù)離子要多些）。等電點一般在56.3之間。酸性氨基酸需加入酸將溶液調(diào)到等電點，故其等電點小于7。等電點一般在2.83.2之間。堿性氨基酸需加入堿將溶液調(diào)到等電點，故其等電點大于7。等電點一般在7.610.8之間。（習(xí)題：P649，2）pH<pI 氨基酸以正離子形式存在(酸性增加)；pH>pI氨基酸以負(fù)離子形式存在(堿性增加)。 氨基酸在等電點時，溶解度最小?？捎谜{(diào)節(jié)氨基酸等電點的方法分離氨基酸的混合物。3氨基酸的反應(yīng) 氨基酸分子中的氨基和羧基的化學(xué)反應(yīng)。 氨基?；阴Ｂ取⒋姿狒?、苯甲酰氯、鄰苯二甲酸酐等都可作?；瘎玫较鄳?yīng)的氨基酸衍生物。因為在蛋白質(zhì)中氨基酸是

8、以酰胺的形式存在的，在研究合成蛋白質(zhì)的過程中人們創(chuàng)造了各種構(gòu)成酰胺鍵的試劑和方法。例如：為了保護(hù)氨基可用芐氧甲酰氯作為?；瘎驗榧瓤扇菀滓?，又能用多種方法把它脫下來。 氨基的烴基化2，4-二硝基氟苯能氨基酸的氨基發(fā)生反應(yīng)，用2，4-二硝基氟苯作為測定N端的試劑：氨基酸的二硝基衍生物，用非極性溶劑抽提出來，再用層析法分離鑒定。 與亞硝酸反應(yīng)：HNO2的作用范斯萊克氨基酸測定法（測定計算分子中氨基的含量）放出的氮?dú)猓话雭碜园被岬陌被?，半來自亞硝酸，反?yīng)是定量完成的，衡量放出的氮?dú)?。與茚三酮反應(yīng)-氨基酸的特有反應(yīng)（鑒別-氨基酸）一般生成紫色。脯氨酸、羥基脯氨酸生成黃色。甲醛作用 （使氨基消失

9、，既堿性消失，可用堿滴定羧基的含量） 氨基酸羧基的反應(yīng)主要利用它能生成酯，成酐、成酰胺的一些反應(yīng)。將氨基酸轉(zhuǎn)化成酯再與肼作用生成酰肼，酰肼與亞硝酸作用則生成疊氮化合物。疊氮化合物與另一氨基酸作用即能縮合成二肽：疊氮法合成的肽能保持產(chǎn)品光學(xué)純度。 受熱反應(yīng) （注意和前面講過的羥基酸受熱反應(yīng)比較）-氨基酸受熱時，兩分子-氨基酸失水形成哌嗪二酮的衍生物-羥基酸加熱形成交酯。-氨基酸受熱時則失氨而形成，-不飽和酸。（和-羥基酸受熱產(chǎn)物一樣）-氨基酸和-氨基酸受熱則分子內(nèi)氨基與羧基失水形成內(nèi)酰胺。 （-羥基酸和-羥基酸受熱形成內(nèi)酯。）四、物理和光譜性質(zhì)1氨基酸都是無色結(jié)晶。因是在等電點成兩性離子時結(jié)晶出

10、來的，在分子內(nèi)即有極強(qiáng)的靜電引力，其熔點無疑要較相應(yīng)的胺或羧酸高，通常熔融時都分解。2氨基酸溶于水，在等電點時溶解度最小。由于它具兩性離子的結(jié)構(gòu)，一般難溶于非極性有機(jī)溶劑。3氨基酸IR：1600cm-1處有一羧負(fù)離子的吸收帶（1720 cm-1沒有羧基的典型譜帶）。在3100-2600 cm-1間有一強(qiáng)而寬的N-H鍵伸縮吸收帶。§182 多肽一、肽和肽鍵氨基酸分子間的氨基與羧基失水，以酰胺鍵（肽鍵）相連而成的化合物叫做肽。1肽鍵2肽的結(jié)構(gòu) C端：保留游離的羧基；N端：保留游離的氨基。 三肽有6種可能的方式；四肽有24種可能的方式；六肽有720種可能的方式。氨基酸和二肽類的整個酰胺基是

11、共平面的，即羰基碳、氮以及連接它們的四個原子都處于一個平面中，3多肽的命名以含C端的氨基酸為母體，把肽鏈中其它氨基酸名稱中的酸字改為酰字，將含N端的氨基酸寫在最前，然后按它們在鏈中的順序依次排列至最后含C端的氨基酸。 催產(chǎn)素結(jié)構(gòu)，八種氨基酸。這是我國于1965年成功合成了世界上第一個具有生物活性的蛋白質(zhì)牛胰島素。這是我國的驕傲。牛胰島素結(jié)構(gòu)，見P625圖20-1。二、多肽結(jié)構(gòu)的測定和端基分析確定天然多肽結(jié)構(gòu)是很麻煩的。首先知道由哪些氨基酸組成的（可通過長度水解確定），還要知道各氨基酸的連接順序。1分子量大小的測定（相對分子質(zhì)量）多肽雖是個高分子化合物，但是個具有極其嚴(yán)格而精細(xì)結(jié)構(gòu)的，有固定的相

12、對分子質(zhì)量，而不是象一般高分子化合物那樣只是一個平均相對分子質(zhì)量，可用化學(xué)方法或用各種物理方法，如滲透壓法、光散射法，以用測量超離心時的性能和X衍射。2氨基酸的定量分析多肽在6mol/LHCl，105時水解（堿性水解易引起手性碳的外消旋化，故不能用）。水解后得的氨基酸混合液可用氨基酸分析儀分離和測定。3測定N端和C端2，4二硝基氟苯法(DNFBDintrofluorobenzene法)DNFB為標(biāo)記N端試劑。N端的氨基酸生成為黃色的N（2，4二硝基苯基）氨基酸，通過紙上層析便可確定N端是哪一種氨基酸。此法的主要缺點是當(dāng)水解分離N-二硝基苯氨基酸的同時，整個多肽鏈也會分解成氨基酸了。異硫氰酸酯法

13、 末端氨基與異硫氰酸酯中的碳進(jìn)行親核加成得到標(biāo)記的肽，小心水解，則末端氨基酸與標(biāo)記試劑環(huán)化，形成苯乙酰硫脲而從多肽鏈上分離，再與標(biāo)準(zhǔn)試劑比較，可確定哪種氨基酸。這個方法的特點是，除多肽N端的氨基酸外，其余多肽鏈會保留下來。這樣可繼續(xù)不斷的測定其N端。酶水解 （蛋白質(zhì)水解有高度選擇性，往往只水解一種肽鍵。）現(xiàn)在有自控的氨基酸順序測定儀問世，用它測定氨基酸的順序，就較為便捷了。 測定C端。氨基酸的酯與肼反應(yīng)生成酰肼的方法也是測定C端的方法。因為只有酯、酰胺能與肼反應(yīng)而生成酰肼，而羧基不能與肼反應(yīng)。所以多肽與肼反應(yīng)時，所有的肽鍵(酰胺)都與肼反應(yīng)而斷裂成酰肼，只有C端的氨基酸有游離的羧基，不會與肼反

14、應(yīng)成酰肼。這就是說與肼反應(yīng)后仍具有游離羧基的氨基酸就是多肽C端的氨基酸了。4肽鏈選擇性地裂解并鑒定相對分子量較大的多肽一般需要把它裂解成小碎片，一一測定這些小碎片的順序，再從各個碎片在排列上的重疊，重建整個肽鏈的順序。以催產(chǎn)素為例，說明測定的一般方法和步驟。見P624。§183蛋白質(zhì)組成：由氨基酸以酰胺鍵形成的高分子化合物，一般相對分子質(zhì)量在10 000以上。一、蛋白質(zhì)的分類1根據(jù)蛋白質(zhì)的形狀分為： 纖維蛋白質(zhì)。 如絲蛋白、角蛋白等； 球蛋白。如蛋清蛋白、酪蛋白等。2根據(jù)蛋白質(zhì)的化學(xué)組成分為： 單純蛋白質(zhì)：它是由多肽組成的，其水解最終產(chǎn)物是-氨基酸。如白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。 結(jié)合

15、蛋白質(zhì)：它是由單純蛋白質(zhì)與非蛋白質(zhì)部分結(jié)合而成的。如脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、金屬蛋白、血紅蛋白。3根據(jù)蛋白質(zhì)的功能分為： 活性蛋白質(zhì)：它包括在生命運(yùn)動過程中一切有活性的蛋白質(zhì)。 非活性蛋白質(zhì)：主要包括一大類擔(dān)任生物的保護(hù)或支持作用的蛋白，從現(xiàn)有的了解看，都是不具有生物活性的物質(zhì)。二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)1一級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中氨基酸的連接順序。蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)也是由肽鍵連接起來的肽鏈，它和多肽的區(qū)別僅僅在于蛋白質(zhì)有較高的相對分子量（一般認(rèn)為在一萬以上）和較為復(fù)雜的一些結(jié)構(gòu)而已。氨基酸在蛋白質(zhì)多肽鏈中的排列順序：肽鍵是蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的基本結(jié)構(gòu)鍵2蛋白質(zhì)的次級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中的氨基酸是通過共價鍵結(jié)合的，

16、因此是最穩(wěn)定、最基本的結(jié)構(gòu)，稱為一級結(jié)構(gòu)，在一級結(jié)構(gòu)的長鏈中，存在不同的基團(tuán)如H，C=O，NH2，COOH，R等等。它們之間也可以互相作用，形成了分子的立體結(jié)構(gòu)。這種分子中原子團(tuán)間非鍵合的相互作用，要比共價鍵弱得多，稱為次級鍵或副鍵。主要有以下幾種： 氫鍵：蛋白質(zhì)分子中形成氫鍵的有兩種情況，一是主鏈的肽鍵之間形成的，另一是側(cè)鏈與側(cè)鏈間或側(cè)鏈與主鏈間形成的。 疏水作用：蛋白質(zhì)分子的側(cè)鏈，有一些極性很小的基團(tuán)，這些基團(tuán)和水的親和力小，而疏水性較強(qiáng)，也有一種自然的趨勢避開水相，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)長鏈卷曲成特定的構(gòu)象時，它們要互相接觸，與水疏遠(yuǎn)，而自相粘附形成分子內(nèi)膠束，藏于分子內(nèi)部，這種非極性側(cè)鏈互相接近的趨

17、勢說明存在著一種力，這種力稱為疏水力或疏水作用。這些非極性側(cè)鏈不參與水分子形成的連續(xù)氫鍵結(jié)構(gòu)，為極性基團(tuán)與水的強(qiáng)烈氫鍵結(jié)構(gòu)所穩(wěn)定，可以看成是反氫鍵，對蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定也起著重要的作用。 鹽鍵：在中性溶液中，蛋白質(zhì)的氨基與胍基帶正電荷，羧基帶負(fù)電荷。在天然蛋白質(zhì)中，上述基團(tuán)中有一部分是接近，因靜電吸引而成鍵，這種鍵稱為鹽鍵。在蛋白質(zhì)中雖然帶電基團(tuán)只有少數(shù)成鹽鍵，但許多蛋白質(zhì)都存在有鹽鍵。 范德華引力：由于次級鍵的作用，使肽鏈和鏈中的某些部分聯(lián)系在一起，而成特定的空間結(jié)構(gòu)。3蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)：- 螺旋和- 折疊片。- 螺旋：一條肽鏈可以通過一個酰胺鍵中羰基的氧與另一酰胺鍵中

18、氨基的氫形成氫鍵而繞成螺旋形結(jié)構(gòu)。- 折疊片：由鏈間的氫鍵將肽拉在一起形成“片”狀的結(jié)構(gòu)。 蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)：螺旋形的肽鏈相互扭在一起或卷曲的其它形狀的結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)在二級結(jié)構(gòu)形式的基礎(chǔ)上進(jìn)一步盤曲.折疊而形成特定格式的三級結(jié)構(gòu)。三級結(jié)構(gòu)主要依靠疏水鍵。具有三級結(jié)構(gòu)的某些蛋白質(zhì)多肽鏈即可表現(xiàn)生物學(xué)活性。不少蛋白質(zhì)是由兩個以上具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成的。這些多肽鏈之間沒有共價鍵連接，而是借次級鍵締合在一起。蛋白質(zhì)的這種結(jié)構(gòu)形式稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。此類蛋白質(zhì)只有完整四級結(jié)構(gòu)才有生物學(xué)活性。三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1. 兩性和等電點蛋白質(zhì)分子在酸性溶液中能電離成陽離子，在堿性溶液中能電離成陰離子，

19、在某一pH值溶液中蛋白質(zhì)成兩性離子，這時溶液的pH值就是該蛋白的等電點pI。蛋白質(zhì)在等電點時水溶性最小，在電場中既不向陽極移動，也不向陰極。因此可利用蛋白質(zhì)的兩性和等電點分離、提純蛋白質(zhì)。2膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)溶液的膠體性質(zhì)在生命活動中起著極為重要的作用。蛋白質(zhì)形成膠體溶液，它具有一定穩(wěn)定性，主要原因是： 蛋白質(zhì)分子中含有許多親水基如：-COOH、-NH2、-OH等，它們外在顆粒表面，在水溶液中能與水起水合作用形成水化膜，水化膜的存在增強(qiáng)了蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性。 蛋白質(zhì)是兩性化合物，顆粒表面都帶有電荷，由于同性電荷相互排斥，使蛋白質(zhì)分子間不會互相凝聚。3沉淀：蛋白質(zhì)溶液與其它膠體一樣，在各種不同的因素影

20、響下，也會從溶液中析出沉淀，其方法很多。 鹽析法：在蛋白質(zhì)溶液中加入大量鹽如NaCl、Na2SO4、硫酸銨等，由于鹽既是電解質(zhì)又是親水性的物質(zhì)，它能破壞蛋白質(zhì)的水化膜，因此當(dāng)加入的鹽達(dá)到一定的濃度時，蛋白質(zhì)就會從溶液中沉淀析出。 重金屬法：在蛋白質(zhì)溶液中加入Hg2+、Pb2+等能與蛋白質(zhì)結(jié)合成不溶性蛋白質(zhì)的重金屬離子（鹽）。重金屬中毒，可用蛋白質(zhì)（如牛奶、豆?jié){、生雞蛋等）解毒?？赡娉恋恚菏侵赋恋沓鰜淼牡鞍踪|(zhì)分子的各級結(jié)構(gòu)基本不變，只要消除沉淀因素，沉淀物能重新溶解。鹽析法則是可逆沉淀。不可逆沉淀：則不能恢復(fù)原蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)。如重金屬法則是不可逆沉淀。4水解：蛋白質(zhì)在酸或堿催化下能使各級結(jié)構(gòu)徹底破

21、壞，最后水解為各種氨基酸的混合物。蛋白質(zhì) 胨多肽氨基酸 研究蛋白質(zhì)水解中間產(chǎn)物的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)，可以為蛋白質(zhì)的研究提供有價值的資料。5變性：變性作用是指蛋白質(zhì)受物理因素（如加熱。強(qiáng)烈振蕩、紫外線或X-射線的照射等）或化學(xué)因素（如強(qiáng)酸、重金屬、乙醇等有機(jī)溶劑）的影響，其性質(zhì)和內(nèi)部結(jié)構(gòu)發(fā)生改變的作用。 蛋白質(zhì)的變性一向認(rèn)為是蛋白質(zhì)的二級、三級結(jié)構(gòu)有了改變或遭受破壞，結(jié)果使肽鏈松散開來，導(dǎo)致蛋白質(zhì)一些理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失。如用酒精、煮沸、高壓、紫外線消毒或殺菌的原因就在于這些條件均可導(dǎo)致細(xì)菌或病毒體內(nèi)蛋白質(zhì)變性，從而造成細(xì)菌死亡或病毒喪失活性。 6顯色反應(yīng) 蛋白質(zhì)能發(fā)生多種顯色反應(yīng)，可用來鑒別

22、蛋白質(zhì)。 與水合茚三酮反應(yīng)：呈現(xiàn)藍(lán)紫色（和氨基酸一樣）。 縮二脲反應(yīng)：蛋白質(zhì)和縮二脲（NH2CONHCONH2）在NaOH溶液中加入CuSO4稀溶液時會呈現(xiàn)紅紫色。 黃蛋白反應(yīng) 蛋白質(zhì)中存在有苯環(huán)的氨基酸（如苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸），遇濃硝酸呈黃色。這是由于苯環(huán)發(fā)生了硝化反應(yīng)，生成黃色的硝基化合物。皮膚接觸濃硝酸變黃就是這個緣故。 米勒反應(yīng)：蛋白質(zhì)+硝酸汞的硝酸溶液后變?yōu)榧t色。(酪氨基酸的反應(yīng))。§184酶 酶是生命活動的基礎(chǔ)，哪里有生命現(xiàn)象，哪里就有酶的活動。一、酶的組成酶是一種有生物活性的蛋白質(zhì)，也就是生物體內(nèi)的催化劑，它可以分為單純酶和結(jié)合酶兩類。單純蛋白酶：僅有蛋白質(zhì)構(gòu)成，

23、其催化活性僅由蛋白結(jié)構(gòu)所決定。如脲酶、淀粉酶、溶菌酶等水解酶類。結(jié)合蛋白酶：由酶蛋白和輔助因子（非蛋白部分）所組成。如兩者分離，往往失去催化活性。酶催化反應(yīng)的專一性和高效性主要決定于酶蛋白，而輔助因子主要對電子、原子或某些基團(tuán)起傳遞作用。二、酶蛋白催化反應(yīng)的特異性1具有一般催化劑的共性。促進(jìn)某一反應(yīng)的速率，酶的催化效力遠(yuǎn)遠(yuǎn)效超過化學(xué)催化劑（催化效率是一般催化劑的108-1010倍）。許多在體外有機(jī)化學(xué)家無法進(jìn)行的反應(yīng)，在體內(nèi)卻易進(jìn)行，并且都是在常溫常壓下進(jìn)行的。只能催化熱力學(xué)上允許進(jìn)行的反應(yīng)，加速其達(dá)到平衡狀態(tài)，而不能改變其平衡點，更不能催化熱力學(xué)上不能進(jìn)行的反應(yīng)。也是通過降低活化能，以加速化

24、學(xué)反應(yīng)的速度。 2具有化學(xué)選擇性即從混合物中挑選特殊的作用物。例如麥芽糖酶只能使-葡萄糖苷鍵斷裂，而不能使-葡萄糖苷鍵斷裂。3具有立體化學(xué)選擇性辨別對映體，酵母中的酶只能使天然D型糖發(fā)酵，而不能使相應(yīng)的L型糖發(fā)酵。4一般在溫和的條件下進(jìn)行催化作用即在pH7附近和37進(jìn)行（但胃蛋白酶可在pH1-2時催化例外）。胰凝蛋白酶是研究得比較清楚的一個酶。如圖：胰凝蛋白酶是化學(xué)選擇性較差的一個酶，它能與其多種底物作用。（見書P636圖20-11）它是由一個單獨(dú)多肽鏈組成的蛋白質(zhì)。這個多肽鏈?zhǔn)怯?41個氨基酸組成的。三、酶的分類和命名1按其催化類型可分為六大類： 氧化還原酶：能促進(jìn)作用物氧化還原的酶類如細(xì)胞

25、色素氧化酶等； 轉(zhuǎn)移酶：催化一個底物分子的某一基團(tuán)轉(zhuǎn)到另一底物上去如轉(zhuǎn)氨酶： 水解酶：催化水解反應(yīng)。如淀粉酶、脂肪酶、明蛋白酶等； 裂解酶：促進(jìn)一種化合物分裂為兩種化合物，或由兩種化合物合成一種化合物的反應(yīng)。如碳酸酐酶； 異構(gòu)酶：促進(jìn)異構(gòu)化反應(yīng)。如磷酸葡萄糖異構(gòu)酶； 連接酶：促進(jìn)兩分子連接起來，同時使ATP（或其他三磷酸核苷）中的高能鍵斷裂，轉(zhuǎn)變成ADP和無機(jī)磷酸鹽，或AMP和焦磷酸。如谷氨酰胺合成酶。2酶的命名有習(xí)慣命名和系統(tǒng)命名兩種 習(xí)慣命名法：兩個原則原則1：根據(jù)所作用物命名。如水解淀粉的酶叫淀粉酶，水解蛋白質(zhì)的酶叫蛋白酶。有時還要加上來源以區(qū)別不同來源的同一類酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶。原則2：根據(jù)催化反應(yīng)的性質(zhì)及類型命名。如水解酶、氧化酶、脫氫酶、轉(zhuǎn)移酶等。有時也根據(jù)上述兩條原則綜合起來命名。 系統(tǒng)命名法：是以酶的催化反應(yīng)為基礎(chǔ)進(jìn)行命名的。