第十九章氨基酸蛋白質核酸ppt課件

1、第十九章第十九章 氨基酸氨基酸 蛋白蛋白質質 核酸核酸 3課時學習目的和要求：學習目的和要求：n1 、了解氨基酸的構造和化學性質。n2、了解多肽的性質及構造的測定方法n重點：氨基酸的構造和化學性質n難點: 氨基酸的構造和化學性質n19.1 氨基酸氨基酸n19.1.1構造、分類、命名和構型構造、分類、命名和構型R CNH2HCOOH 天然產的各種不同的-由氨基酸只R不同而已。氨基酸目前知的已超越100種以上，但在生物體內作為合成蛋白質的原料只需二十種。 2命名： 多按其來源或性質而命名 P450-451 系統(tǒng)命名法：以羧酸為母體，氨基為取代基來命名。P450n19.1.2氨基酸的性質氨基酸的性質

2、n1氨基酸的酸氨基酸的酸-堿性堿性兩性與等電點兩性與等電點n 氨基酸分子中的氨基是堿性的，而羧氨基酸分子中的氨基是堿性的，而羧基是酸性的，因此氨基酸既能與酸反響，基是酸性的，因此氨基酸既能與酸反響，也能與堿反響，是一個兩性化合物。也能與堿反響，是一個兩性化合物。R CH COOHNH2R CH COONH2R CH COOHNH3OHHn1兩性n氨基酸在普通情況下不是以游離的羧基或氨基存在的，而是兩性電離，在固態(tài)或水溶液中構成內鹽。R CH COOHNH2R CH COONH3n2等電點n在氨基酸水溶液中參與酸或堿，至使羧基和氨基的離子化程度相等即氨基酸分子所帶電荷呈中性處于等電形狀時溶液的p

3、H值稱為氨基酸的等電點。常以pI表示。R CH COOHNH3R CH COONH3R CH COONH2RCH COOHNH2OHHOHH酸性 等電點(pI) 堿性 強調：a. 等電點為電中性而不是中性即pH=7，在溶液中參與電極時其電荷遷移為零。 中性氨基酸 pI = 4.86.3 酸性氨基酸 pI = 2.73.2 堿性氨基酸 pI = 7.610.8b. 等電點時，偶極離子在水中的溶解度最小，易結晶析出。n2氨基酸氨基的反響n1氨基的?；?R COClNH2CHRCOOHR C NHOCHRCOOH+ HCl2氨基的烴基化 NH2CHRCOOHNH CHRCOOH+NO2NO2FNO

4、2NO2N-烴基氨基酸 n定量的放出N2，測定N2的體積便可計算出氨基酸只氨基的含量。 3與亞硝酸反響 CHRCOOH + HNO2CHRCOOHNH2OHN2H2O+RCH COOHNH2HCHORCH COOHN=CH2亞胺 其它 :4與茚三酮反響了解 -氨基酸在堿性溶液中與茚三酮作用，生成顯藍色或紫紅色的有色物質，是鑒別-氨基酸的靈敏的方法。RCHCOOHNH2OOOHOH+NOOOHO+ RCHO水合茚三酮 紫色n19.1.3氨基酸的制備氨基酸的制備(了解了解)n氨基酸的制取主要有三條途徑：即蛋白質氨基酸的制取主要有三條途徑：即蛋白質水解、有機合成和發(fā)酵法。水解、有機合成和發(fā)酵法。St

5、recker反響反響C C6 6H H5 5C CH H2 2C CH HO ON NH H3 3, , H HC CN NC C6 6H H5 5C CH H2 2C CH HC CN N( (1 1) ) N Na aO OH H, , H H2 2O O( (2 2) ) H H3 3O O+ +N NH H2 2苯苯丙丙氨氨酸酸C C6 6H H5 5C CH H2 2C CH HC CO OO OH HN NH H2 2n2- 鹵代酸的氨化R CH COOHBrR CH COOHNH2+ 2NH3+ NH4Brr.tH2O此法有副產物仲胺和叔胺生成，不易純化。 n蓋伯瑞爾法生成的產物

6、較純，適用于實驗室合成氨基酸 。CNHOOXCHRCOORCNOOCHRCOOR+H3O+CHRCOOHNH2n3由丙二酸酯法合成 P 454n氨基酸的化學合成1850年就已實現(xiàn)，但氨基酸的發(fā)酵法消費在一百年后的1957年才得以實現(xiàn)用糖類淀粉發(fā)酵消費谷氨酸。n19.2 多多 肽肽n19.2.1多肽的組成和命名多肽的組成和命名n1 肽和肽鍵肽和肽鍵n一分子氨基酸中的羧基與另一分子氨基酸一分子氨基酸中的羧基與另一分子氨基酸分子的氨基脫水而構成的酰胺叫做肽，其分子的氨基脫水而構成的酰胺叫做肽，其構成的酰胺鍵稱為肽鍵。構成的酰胺鍵稱為肽鍵。NH2CHRCOOHNH2CHRCOOH+- H2ONH2CH

7、RCONHCHRCOOH肽鍵n由n個-氨基酸縮合而成的肽稱為n肽，由多個-氨基酸縮合而成的肽稱為多肽。n普通把含100個以上氨基酸的多肽有時是含50個以上稱為蛋白質。NH2CHRCONHCHRCONH CHRCOOHnCN端端n2肽的命名n根據(jù)組成肽的氨基酸的順序稱為某氨酰某氨酰某氨酸簡寫為某、某、某。NH2CHCH3CONHCONH CHCH2C6H5COOHCHCH2OH丙氨酰絲氨酰苯丙氨酸 （丙 絲 苯丙）很多多肽都采用俗名，如催產素、胰島素等。n19.2.3多肽的合成多肽的合成n合成多肽必需保證氨基酸的陳列順序與天然多肽合成多肽必需保證氨基酸的陳列順序與天然多肽一樣，并與天然多肽不論在

8、物理、化學性質和生一樣，并與天然多肽不論在物理、化學性質和生物活力各方面都一樣，才具有意義。物活力各方面都一樣，才具有意義。n胰島素是一種激素，可用于治療糖尿病，但只能胰島素是一種激素，可用于治療糖尿病，但只能用和人體構造相近的胰島素，其它那么不起療效用和人體構造相近的胰島素，其它那么不起療效。我國。我國1965年年6月發(fā)表合成勝利牛胰島素的文章月發(fā)表合成勝利牛胰島素的文章。 n胰島素 結晶牛胰島素n19.3 蛋蛋 白白 質質n19.3.1蛋白質的分類蛋白質的分類n分子量在分子量在1000以上，構型復雜的多肽稱為蛋白質以上，構型復雜的多肽稱為蛋白質。n1. 根據(jù)蛋白質的外形分為：根據(jù)蛋白質的外

9、形分為：n1纖維蛋白質纖維蛋白質 如絲蛋白、角蛋白等；如絲蛋白、角蛋白等；n2球狀蛋白質球狀蛋白質 如蛋清蛋白、酪蛋白、血紅蛋如蛋清蛋白、酪蛋白、血紅蛋白、白、-球代表蛋白感冒抗體等。球代表蛋白感冒抗體等。n2根據(jù)組成分：根據(jù)組成分：1單純蛋白質其水解最終產物是- 氨基酸。2結合蛋白質- 氨基酸 + 非蛋白質輔基 輔基為糖時稱為糖蛋白；輔基為核酸時稱為核蛋白，輔基為血紅素時稱為血紅素蛋白等。蛋白質的功能分:1 活性蛋白 按生理作用不同又可分為；酶、激素、抗體、收縮蛋白、運輸?shù)鞍椎取?非活性蛋白 擔任生物的維護或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物質。 n19.3.2 蛋白質的構造蛋白質的構

10、造n研討闡明研討闡明 ，蛋白質的構造可分為一級構造，蛋白質的構造可分為一級構造、二級構造、三級構造和四級構造。、二級構造、三級構造和四級構造。n1蛋白質的一級構造蛋白質的一級構造 n由各氨基酸按一定的陳列順序結合而構成由各氨基酸按一定的陳列順序結合而構成的多肽鏈的多肽鏈50個以上氨基酸稱為蛋白質個以上氨基酸稱為蛋白質的一級構造。的一級構造。n2蛋白質的二級構造n多肽鏈中相互接近的氨基酸經過氫鍵的作用而構成的多肽在空間陳列構象稱為蛋白質的二級構造。n3蛋白質的三級構造n由蛋白質的二級構造在空間環(huán)繞、折疊、卷曲而構成的更為復雜的空間構象稱為蛋白質的三級構造。n4蛋白質的四級構造n 由一條或幾條多肽

11、鏈構成蛋白質的最小單位稱為蛋白質亞基，由幾個亞基借助各種副鍵的作用而構成的一定空間構造稱為蛋白質的四級構造。 n19.3.3蛋白質的性質蛋白質的性質n1兩性及等電點兩性及等電點n2蛋白質的變性作用蛋白質的變性作用n 蛋白質在一定條件下，共價鍵不變，但蛋白質在一定條件下，共價鍵不變，但構象發(fā)生變化而喪失生物活性的過程成為構象發(fā)生變化而喪失生物活性的過程成為蛋白質的變性作用。蛋白質的變性作用。 變性條件：變性條件： 物理要素：物理要素： 枯燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、枯燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、紫外線、紫外線、X射線、超聲等等。射線、超聲等等?；瘜W要素：化學要素： 強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、生

12、強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑三氯乙酸、乙醇等等。物堿試劑三氯乙酸、乙醇等等。變性后的特點：變性后的特點： 喪失生物活性喪失生物活性 溶解度降低溶解度降低 易被水解對水解酶的抵抗力減弱。易被水解對水解酶的抵抗力減弱。變性作用的利用： 消毒、殺菌、點豆腐等； 排毒重金屬鹽中毒的急救； 腫瘤的治療放療殺死癌細胞；變性作用的防治： 種子的儲存； 人體衰老緩慢變性； 防止紫外光灼傷皮膚。n19.4 酶酶(自學自學)n19.5 核酸簡介核酸簡介(自學自學) 將以下氨基酸溶于蒸餾水中然后通電，其離子大部分向陽極方向遷移的是： A.丙(pI=6.0) B.賴(pI=9.74) C.天冬(pI=2.77) D.脯( pI=6.3