生物化學(xué)第三版課后習(xí)題

1、第一章1.舉例說明化學(xué)與生物化學(xué)之間的關(guān)系。提示:生物化學(xué)是應(yīng)用化學(xué)的理論和方法來研究生命現(xiàn)象，在分子水平上講解和說明生命現(xiàn)象化學(xué)實(shí)質(zhì)的一門學(xué)科.化學(xué)和生物化學(xué)關(guān)系親近，相互浸透、相互促進(jìn)和相互交融。一方面，生物化學(xué)的發(fā)展依賴于化學(xué)理論和技術(shù)的進(jìn)步，另一方面，生物化學(xué)的發(fā)展又推動著化學(xué)學(xué)科的不斷進(jìn)步和創(chuàng)新。舉例:略。2.試講解生物大分子和小分子化合物之間的同樣和不同樣之處。提示:生物大分子一般由結(jié)構(gòu)比較簡單的小分子，即結(jié)構(gòu)單元分子組合而成，平時(shí)擁有特定的空間結(jié)構(gòu)。常有的生物大分子包括蛋白質(zhì)、核酸、脂類和糖類。生物大分子與小分子化合物同樣之處在丁:1)共價(jià)鍵是維系它們結(jié)構(gòu)的最主要的鍵;2)有必然

2、的立休形象和空間大小;3)化學(xué)和|物理性質(zhì)主要決定于分子中存在的官能團(tuán)。生物大分子與小分子化合物不同樣之處在于:(1)生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒徑大小差異很大;(2)生物大分子的空間結(jié)構(gòu)嬰復(fù)雜得多，維系空間結(jié)構(gòu)的力主若是各種非共價(jià)作用力;(3)生物大分子特點(diǎn)的空間結(jié)構(gòu)使其擁有小分子化合物所不擁有的專性鑒別和結(jié)合位點(diǎn)，這些位點(diǎn)經(jīng)過與相應(yīng)的配體特異性結(jié)合，能形成超分子，這種特點(diǎn)是好多重要生理現(xiàn)象的分子基礎(chǔ)。3.生物大分子的手性特點(diǎn)有何意義提示:生物大分子都是手性分子，這種結(jié)構(gòu)特點(diǎn)在生物大分子的分子鑒別及其特其他生理功能方面意義重要。主要表現(xiàn)在:(1)分子鑒別是產(chǎn)生生理現(xiàn)象的

3、重要基礎(chǔ)，特異性鑒別關(guān)于產(chǎn)生特定生物效應(yīng)出關(guān)重要;(2)生物大分了經(jīng)過特點(diǎn)的三維手性空間環(huán)境能特異性鑒別前手性的小分子配體，產(chǎn)生專一性的相互作用。4.指出取代物的構(gòu)型：6.舉例說明分子識其他見解及其意義。提示:分子鑒別是指分子間發(fā)生特異性結(jié)合的相互作用，如tRNA分子與氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗體與抗原之間的相互作用等。分子鑒別是生命體產(chǎn)生各種生理現(xiàn)象的化學(xué)實(shí)質(zhì)，是保證生命活動有序地進(jìn)行的分子基礎(chǔ)。7.什么是超分子說明拆分超分子的方法和原理。提示:在生物化學(xué)領(lǐng)域中，超分子是指生物分子問或生物分子與配體分子間相互作用和鑒別所形成的復(fù)合物。超分子的形成過程就是非共價(jià)鍵締合的過程，是可逆的過程

4、。該過程受介質(zhì)極性和休系溫度的影響，由于締合是放熱的過程，所以當(dāng)介質(zhì)極性增大和系統(tǒng)溫度高升時(shí)，超分子就會被拆分。其他，強(qiáng)酸或強(qiáng)堿環(huán)境也可使這種非共價(jià)鍵作用遇到破壞，進(jìn)而將超分子拆分。8.緩沖溶液的緩沖能力與哪些因素有關(guān)提示:(1)緩沖溶液總濃度:緩沖溶液的總濃度越大，溶液中所含的抗酸抗堿成分越多，緩沖能力越強(qiáng)。(2)緩沖比:關(guān)于同-緩沖休系的各緩沖溶液，當(dāng)緩沖溶液的總濃度一準(zhǔn)時(shí)，緩沖溶液的緩沖能力隨緩沖比的改變而改變。9.若是希望某一個(gè)生物化學(xué)反響在pH5的條件下進(jìn)行，應(yīng)入選擇哪一種緩沖溶液提示:“正丁酸酸一正丁酸鈉”緩沖溶液系統(tǒng)、“乙酸一乙酸鈉”緩沖溶液系統(tǒng)、或“檸檬酸一檸檬酸鈉”緩沖溶液系

5、統(tǒng)。10.一個(gè)生物化學(xué)反響要求在plI4的條件下進(jìn)行，能夠選擇HCOOH/HCOONa緩沖溶液。試計(jì)算配制pHGlyLcuThrLys,其中的Gly與Leu帶電情況幾乎同樣，但Gly的分了量相對較小，先被洗脫出來。芒再考慮疏水作用的話，由于Thr側(cè)鏈的疏水性弱，與樹脂的結(jié)合能力不如Leu,所以比Leu更快被洗脫，最后的洗脫序次就足AspGilyThrLeuLys.10、用CNBr和胰凝乳蛋白酶斷裂多肽，分別產(chǎn)生以下肽段，試寫出該肽的氨基酸序列:CNBr斷裂:(1)Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn;(2)Leu-Phe-Met;(3)Asp-Met胰凝乳蛋白酶斷裂:(1)Mct-Arg-A

6、la-Tyr;(2)Asp-Mct-Lcu-Phe;(3)Gly-Asn提示:Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn11、-種多肽經(jīng)酸水解后解析得知由Lys,Asp,His,Glu,Ala,Val,Tyr以及兩個(gè)NII3組成。當(dāng)用DNFB辦理后，獲得DNP-Asp;用羧肽酶辦理可獲得游離的Val。此多肽用胰蛋白酶降解時(shí)，獲得兩個(gè)肽段，其中一個(gè)(含Lys,Asp，Glu,Ala,Tyr)在pH=時(shí)，凈電荷為0;另一個(gè)(含His,Glu,Val)可生成DNP-His,在pH=時(shí)帶正電荷。當(dāng)多肽用胰凝乳蛋白酶降解時(shí)，也獲得兩個(gè)肽段，其中一個(gè)(Asp,Ala,T

7、yr)在pH=時(shí)呈中性，另一個(gè)(Lys，His,Glu,Val)在pH=帶正電荷。此多肽的氨基酸序列如何提示:Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val12、有一個(gè)七肽，經(jīng)解析其氨基酸組成為Lys,Pro,Arg,Phe,Ala,Tyr和Ser。此肽與DNFB不反響。用胰凝乳蛋白酶降解，獲得兩個(gè)肽段，其氨基酸組成分別為Ala,Tyr，Ser和Pro，Phe,Lys，Arg。這兩個(gè)肽段與DNFB反響，分別生成DNP-Ser和DNP一Lys。此肽與胰蛋白酶作用，同樣生成兩個(gè)肽段，它們的氨基酸組成分別為Arg,Pro和Phe，Tyr,Lys,Ser,Ala。試推測此多肽的結(jié)構(gòu)和氨

8、基酸序列。13、說明多肽氨基酸序列自動解析法的基本源理。依照此原理，試設(shè)計(jì)一臺多肽氨基酸序列自動解析儀。14、依照以下解析結(jié)果確立蛋白質(zhì)的亞基數(shù)量及連接方式:(1)凝膠過濾測得分子量為200KD;(2)SDS測得分子量為100KD;(3)2-巰基乙醇存在下的SDS測得分子量為40KD和60KD。15、試設(shè)計(jì)對以下十肽進(jìn)行一級結(jié)構(gòu)測定的研究方法及步驟。Val-Cys-Met-Thr-Lys-Gly-Cys-Arg-Ser-Glu提示:(1)氨基酸組成解析(2)過氧甲酸氧化法切斷=硫健。(3)尾端氨基酸測定(4)測序(5)一硫鍵定位16.請指出2008年的“奶粉事件”中的罪魁禍?zhǔn)住叭矍璋贰蹦艹洚?dāng)

9、蛋白質(zhì)的原因。提示:由于蛋白質(zhì)占生物組織中所有含氮物質(zhì)的絕大多數(shù)。所以，能夠?qū)⑸锝M織的含氮量近似地看作蛋白質(zhì)的含氮量.而三聚氰胺(melamine)是一種有機(jī)含氮雜環(huán)化合物，學(xué)名1.,3,5-三嗪-2,4,6-三胺，或稱為2,三氨基-1,3,5-三嗪，簡稱三胺、蜜胺、氰脈酰胺，是一種重要的化工原料，其化學(xué)結(jié)構(gòu)如右圖所示。食品工業(yè)中常常需要檢在蛋白質(zhì)含量，可是直接測量蛋白質(zhì)含量技術(shù)上比較復(fù)雜，成本也比較高，不合適大范圍推行，所以業(yè)界常常使用種叫傲“凱氏定氮法(Kjeldahlmethod)的”方法，經(jīng)過食品中HNNH2氮原子的含量來間接計(jì)算蛋白質(zhì)的含量。也就是說，食品中氮原子含量越高，蛋白質(zhì)含

10、量就越高。三聚氰膠的最大的特點(diǎn)是含氮量很高(66%)，這樣一來，三聚氰胺由于其分子中含氮原子比很多，日.其生產(chǎn)工藝簡單、成本很低，給了摻假、造假者極大的利益驅(qū)動。有人估計(jì)在植物蛋白粉和飼料中使蛋白質(zhì)增加一個(gè)百分點(diǎn)，用二聚氰胺的開銷只有真實(shí)蛋白原料的1/5.所以“增加”產(chǎn)品的表觀蛋白質(zhì)含量是增加三聚氰胺的主要原因，三聚氰胺作為一種白色結(jié)晶粉末，沒有什么氣味和味道，混淆后不易被發(fā)現(xiàn)等也成了摻假、造假者心存僥幸的協(xié)助原因。17.說明蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)的見解。提示:略18.為什么在a螺旋片段中很少發(fā)現(xiàn)Pro提示:Pro殘基中的側(cè)鏈成環(huán)，當(dāng)片段中存代Pro殘基時(shí)，由于其不能夠形成鏈內(nèi)氫

11、鍵，而且五元環(huán)的剛性結(jié)構(gòu)以致肽鍵不能夠自出旋轉(zhuǎn)，所以a螺旋結(jié)構(gòu)會在此處中斷。19.若是在生理?xiàng)l件下，多聚賴氨酸表現(xiàn)為松弛的環(huán)結(jié)構(gòu)。那么，在何種條件下，它會形成螺旋結(jié)構(gòu)提示:一條肽鏈可否形成a螺旋，與它的氨基酸組成和序列有極大的關(guān)系。R基小，而且不帶電荷的有利于a-螺旋的形成和牢固。多聚頓氮酸在pH=7時(shí)，賴氨酸殘基側(cè)鏈帶有正電荷，相互間存在靜電排斥作用，難以折疊成親近的a螺旋二級結(jié)構(gòu)形式。隨著pH高升，當(dāng)pH12時(shí)，賴氨酸殘基側(cè)鏈上的氨基去質(zhì)子化，多聚賴氨酸將從無規(guī)則線團(tuán)轉(zhuǎn)變形成a螺旋結(jié)構(gòu)。20.你如何理解“蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)決定了它的生物功能”這句話請簡述之。提示:蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能之間存代著親近的聯(lián)

12、系。一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系(2)高級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系21、試設(shè)計(jì)應(yīng)用化學(xué)法和不對稱合成法合成L-Val。提示:以以下列圖所示。23、含有乳清蛋白(pI=，B乳球蛋白(p=，以及胰凝乳蛋白酶(pI=的溶液，用DEAE一纖維素(-種陰離子交換樹脂)pII=時(shí)的色譜柱分別，爾后用pH為的緩沖溶液洗脫，緩沖液鹽濃度漸漸增加，請展望三種待分別蛋白質(zhì)組分的洗脫序次，并簡要說明原因。提示:這三種蚩白質(zhì)被洗脫出來的序次為:胰凝乳蛋白酶B乳球蛋白乳清蛋白。24、寫出用DCC法和固相合成法合成四肽Ser-Phe-Asp-Ala的基本反響過程，并指出它們之間的異同。提示:不同樣;DCC法合成方向是從N端到C端，固相合

13、成法合成方向是從C端到N端。固相合成法不用分別純化中間產(chǎn)物，合成過程能夠連續(xù)進(jìn)行。同樣:都用DCC作為肽鍵形成的脫水偶聯(lián)劑。不反響基團(tuán)都被保護(hù)。25、設(shè)計(jì)合成由Gly，Leu,Tyr組成的三肽庫方法。提示:用均分法合成三肽庫26、簡述蛋白質(zhì)組學(xué)的見解及研究意義。提示:貨白質(zhì)組是指在必然條件下有一個(gè)特定細(xì)胞或牛物休產(chǎn)生的所有蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)組學(xué)就是經(jīng)過對細(xì)胞或生物體所產(chǎn)生的蛋白質(zhì)的全面解析，系統(tǒng)和全面地描述細(xì)胞或生物體的功能。研究意義:由于轉(zhuǎn)水調(diào)治、RNA加工、蛋白質(zhì)合成以及加工等過程使得轉(zhuǎn)冰物組和蛋白質(zhì)組比基因組要復(fù)雜得多，所以它所供應(yīng)的關(guān)于生命系統(tǒng)和生命活動化學(xué)實(shí)質(zhì)的信息是單-的“基因組學(xué)”所

14、不能夠比較的，亦即，經(jīng)過蛋白質(zhì)組的研究能夠更好地、更全面地認(rèn)識生命整體的性狀和功能。第四章酶1.酶作為生物催化劑有什么特點(diǎn)提示:酶和化學(xué)催化劑同樣，能夠改變化學(xué)反響的速度，但不能夠改變化學(xué)反響的平衡。酶的催化特點(diǎn)表現(xiàn)為:高效性。(2)高度專一性。(3)反響條件平易。(4)可調(diào)控性。輔酶和金屬離子在酶促反響中有何作用水溶性維生素與輔酶有什么關(guān)系提示:(1)輔酶和金屬離子作為結(jié)合蛋白酶類的非蛋白部分(又稱輔因子)，在酶推行催化作用過程中起到特別重要的作用。只有酶蛋白與輔囚子結(jié)合成的全酶才擁有催化性能。輔酶與金屬酶中的金屬離了在酶促反響中直接參加了反響，起到電子、原了也許某些化學(xué)基團(tuán)轉(zhuǎn)移的作用，決定

15、了酶催化反響種類的專一性;而金屬激酶中的金屬離子主要起到激活酶的催化活性的作用。大多數(shù)輔酶的前體都是水溶性B族維生素，好多水溶性維生索的生理功能與輔酶的作用息息有關(guān)。3.現(xiàn)有1mL乙醇脫氫酶制劑，用緩沖溶液稀釋至100mL后，從中吸取500uL測定酶的活力。得知2min使mmol乙醇轉(zhuǎn)變成乙醛。請計(jì)算每毫升酶制劑每小時(shí)能轉(zhuǎn)變多少乙醇(設(shè):最適條件下，每小時(shí)轉(zhuǎn)變Immol乙醇所需要的酶量為1個(gè)活力單位)。提示:500pL的酶活力為15U。1mL酶制劑每小時(shí)能轉(zhuǎn)變的乙醇量為3mol乙醇，即3X46=138克乙醇。4.稱取25mg蛋白酶粉配成25mL溶液，取溶液測酶活力，結(jié)果每小時(shí)能夠水解酪蛋白產(chǎn)生

16、1500ug酪氨酸。假設(shè)1個(gè)酶活力單位定義為每分鐘產(chǎn)生1ug酪氨酸的酶量，請計(jì)算:(1)酶溶液的比活力;(2)每克酶粉的總活力。提示:25mL溶液的醇活力為6250U。比活力為:6250+25=250(U/mg)每克酶粉的總活力為:250X1000=10(U)5.說明米氏方程的生物學(xué)意義。提示:(1)米氏方程是酶促反響動力學(xué)最重要的一個(gè)數(shù)學(xué)表達(dá)式，依照它能夠知道酶促反響速率與底物濃度之間的關(guān)系。(2)米氏方程所規(guī)定的動力學(xué)規(guī)律，是酶促反響的一項(xiàng)基本屬6.某種酶依照米氏方程，其Km=1umolL，當(dāng)?shù)孜餄舛葹?00pmol:L!時(shí)，反應(yīng)初速率為pumolLmin初速率為無控制劑時(shí)的。有一-競爭性

17、控制劑，當(dāng)1/10。請計(jì)算:(1)S=1S=10pumolLl時(shí)的初速率;時(shí)，其(2)競爭性控制劑存在時(shí)酶的Km值。7.舉例說明各種種類控制劑的作用特點(diǎn)。如何判斷兩種控制劑的控制種類提示:(1)控制劑分兩大類:可逆控制劑和不能逆控制劑?？赡婵刂苿┮勒湛刂苿┡c酶結(jié)合情況，又分三類:競爭性控制劑、反競爭性控制劑和非控制性控制劑。(2)判斷種控制劑為可逆還是不能逆控制劑時(shí)，主要看能不能夠用透析等物理方法除去控制劑，若是能可初步判斷為可逆控制劑，反之為不能逆控制劑。判斷種控制劑為競爭性，非競爭性還是反競爭性控制劑，可用控制動力學(xué)研究方法進(jìn)行判斷，即經(jīng)過控制劑作用前后酶促反響動力學(xué)研究中的雙倒數(shù)圖進(jìn)行判

18、斷。若是雙倒數(shù)圖中的直線交于縱坐標(biāo)，Vmax.不變，Km變大，則為竟?fàn)幮钥刂苿?若是雙倒數(shù)圖中的直線交于橫坐標(biāo)或第二、三象限，且Vmax.變小，Km可變可不變，則為非競爭性控制劑:若是雙倒數(shù)圖中的直線為平行線，且Vmax.變小，Km變小，則可能為反競爭性控制劑。說明酶活性中心的結(jié)構(gòu)與功能特點(diǎn)。研究酶活性中心的主要方法及原理。提示:(1)酶的活性中心是酶催化作用的核心部分。結(jié)構(gòu)特點(diǎn):一個(gè)酶的活性中心是一個(gè)空間部位。組成活性中心的氨基酸殘基可能位于同一肽鏈的不同樣部位，也可能位于不同樣的肽鏈上。酶活性中心的氮基酸殘基在一級結(jié)構(gòu)上能夠相距較遠(yuǎn)，但經(jīng)過肽鏈的盤旋折疊，在空間結(jié)構(gòu)中都處于周邊地址。功能特

19、點(diǎn):酶的活性中心含有多種不同樣的基團(tuán)，其中一些基團(tuán)是酶的催化活性所必需的，稱為必需共團(tuán)。在酶的催化過程中，這些必需基團(tuán)與底物分子經(jīng)過非共價(jià)兒(氫鍵、離子鍵等)、質(zhì)子遷移或形成共價(jià)鍵等方式，起催化作用。(2)研究酶活性中心的主要方法及原理:略。9、請簡單闡述為什么酶能夠降低反響的活化能提示:酶催化作用的木質(zhì)是酶的活性中心與底物分子通很短程非共價(jià)力(如氫鍵，離子鍵和疏水鍵等)的作用，形成E-S反響中間物，其結(jié)果使底物的價(jià)鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化，起到激活底物分子和牢固反響分子過渡態(tài)作用，即使原反響經(jīng)歷活化能更低的過渡態(tài)或能量更高的底物活性中間體，進(jìn)而降低反響的活化能。10、請簡述酶為什么能夠高效催化反

20、響請利用胰凝乳蛋白酶的催化機(jī)理講解多功能催化作用。提示:(1)酶之所以擁有高效催化作用特點(diǎn)，主要有以下幾方面的原因:a.在酶促反響中，底物分子結(jié)合到酶的活性中心，-方面底物在酶活性中心的有效濃度大大增加，有利于提高反響速率;另一方面，由于活性中心的立體結(jié)構(gòu)和柑關(guān)基團(tuán)的引誘和定向作用，使底物分子小參加反響的基團(tuán)相互湊近，并被嚴(yán)格定向定位，使酶促反響擁有高效率和專一性特點(diǎn)。鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)可使雙分子反響速率提高104108倍。b.酶經(jīng)過多種催化作用體系，如酸堿催化、過渡態(tài)牢固化、共價(jià)催化、金屬離子催化、多功能催化等，大大降低了酶促反響的活化能，達(dá)到高效催化的日的。多功能催化作用指的是酶的活性中心

21、含有多個(gè)起催化作用的基團(tuán)，這些基團(tuán)在空間有特其他排列和取向，得以對底物價(jià)鍵的形變和極化及調(diào)整底物基團(tuán)的地址等起到協(xié)調(diào)作用，進(jìn)而使底物達(dá)到最住反響狀態(tài)。如圖，胰凝乳蛋白酶的活性中心的要點(diǎn)氨基酸殘基是Ser,His,Asp。胰凝乳蛋白酶I:195位絲氨酸殘基的羥基氧是一個(gè)強(qiáng)的親核基團(tuán)，能夠攻擊肽鍵上:的羰基碳。同時(shí)，Ilis和Asp對質(zhì)子的吸引，使得Ser的1I更簡單走開，親核性更強(qiáng)，酶與底物能共價(jià)連接形成短暫的酶一底物中間體。隨后不牢固的肽鍵上發(fā)生斷裂。三個(gè)活性基團(tuán)在提高催化反響效率上表現(xiàn)為;經(jīng)過共同，推行酸堿催化作用和共價(jià)催化作用。l1、有哪些因素能夠影響酶催化反響的速率，如何影響的提示:(D

22、)底物濃度;(2)pH;(3)溫度;(4)介質(zhì)等。12、試講解:為什么底物與酶結(jié)合親近對酶促反響其實(shí)不利提示:由于酶與底物結(jié)合親近，意味著底物被酶牢固化，進(jìn)而使底物更難兌服活化能，生成產(chǎn)物。事實(shí)上，酶與底物的過渡態(tài)結(jié)合親近，更有利于酶促反響的進(jìn)行。13、舉例說明酸堿催化和共價(jià)催化的基本源理。提示:(1)酸堿催化;經(jīng)過質(zhì)子酸供應(yīng)部分質(zhì)子，或經(jīng)過質(zhì)子堿接受部分質(zhì)子，達(dá)到降低反響活化能的催化作用。例子:酮式-烯醇式互變異構(gòu)。廣義酸能夠?qū)Ⅳ驶踬|(zhì)子化促進(jìn)異構(gòu)，廣義堿能夠結(jié)合炭基a氫使a碳帶上負(fù)電促進(jìn)異構(gòu)。其價(jià)催化:催化劑經(jīng)過與底物形成反響活性很高的其價(jià)中間產(chǎn)物，使反響活化能降低，進(jìn)而實(shí)現(xiàn)提高反響速率的

23、催化作用。例子:絲氨酸蛋白酶催化蛋白水解反響。蛋白酶活性中Ser-OH上的氧親核攻擊蛋白質(zhì)酰胺鍵上的羰基碳，并與其共價(jià)結(jié)合，催化酰胺鍵斷裂。14、某酶依照米氏方程，(1)當(dāng)S=Km時(shí)，v=35pumol/min,Vmax是多少umo/min(2)當(dāng)S=2x10-5mol/L，v=40umolmin,這個(gè)酶的Km是多少(3)若I是非競爭性控制劑，Ki=K=4x105molL,當(dāng)S=3x102mol/L和=3x10*mol/L,v是多少20.指出以下說法可否正確酶既能夠降低反響的活化能，也能夠降低反響的自由能。絲氨酸蛋白酶活性部位的氧負(fù)離子洞的作用是牢固酶與底物所形成的中間過渡態(tài)。有機(jī)磷殺蟲劑對膽

24、堿酯酶的控制作用屬于不能逆控制作用。輔酶作為全酶的一部分，能夠轉(zhuǎn)移基團(tuán)、傳達(dá)質(zhì)子和電子以及決定酶的專一性。提示:(1)錯。(2)對。(3)對。(O2這條呼吸鏈，所以這些生物攝入魚藤酮會致死。(2)抗霉素A強(qiáng)烈控制泛醌的氧化，同樣使ATP的合成減少，進(jìn)而不滿足機(jī)體對ATP的需求而使機(jī)體致死。由于抗霖素A控制的是泛醌，會封閉了所有電子流向氧的路子，而魚藤酮可是封閉來白NADH的電子流動而不是封閉所有，所以抗霉索A的毒性更利害第七章生物代謝2、舉例說明什么是底物水平磷酸化。提示:物質(zhì)在生物氧化過程中，常生成-一些含有高能鍵的化合物，而這些化合物可直接與ATP或GTP的合成相偶聯(lián)，這種產(chǎn)生ATP等高能

25、分子的方式稱為底物水平磷酸化。4、說明磷酸戊糖路子的主要過程及其意義。提示:磷酸戊糖路子是糖分解代謝的另一條路子，此代謝路子的主要特點(diǎn)是產(chǎn)生NADPH和戊糖。在磷酸戊糖循環(huán)中，還能夠夠發(fā)生三碳糖、四碳糖、五碳糖、六碳糖和七碳糖之間的相瓦轉(zhuǎn)變。主要過程:略。意義:磷酸戊糖代謝廣泛存在于動物、植物及微生物中。此路子除了為機(jī)體供應(yīng)生物合成所需要的NADPH和核糖等外，同時(shí)也是組織細(xì)胞的重要供能形式之一。磷酸戊糖路子是糖酵解和三羧酸循環(huán)的重要補(bǔ)充。動物體中，大體有30%的葡萄糖經(jīng)過磷酸戊糖路子分解代謝。5、說明由糖發(fā)酵生成乙醇的主要過程.提示:葡萄糖經(jīng)糖酵解路子牛成丙酮酸，丙酮酸在丙酮酸脫羧酶的作用下

26、生成乙酪，進(jìn)一步在乙醇脫氫酶的催化下生成乙醇。6、寫出葡萄糖到乳酸的總反響式。當(dāng)葡萄糖濃度為5mmol/L,乳酸mmol/L,ATP2mmol/L,ADPmmol/L時(shí)，此反響的自由能變化(AG)為多少7、寫出輔酶硫辛酸的結(jié)構(gòu)，并說明硫辛酸的生理功能。提示:右圖為氧化型硫辛酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)。分子中的二硫鍵是起作用的要點(diǎn)部位，它經(jīng)過還原斷開及氧化重新結(jié)合為二硫鍵，起到輔酶的作用。比方，硫辛酸存在于內(nèi)酮酸脫氫酶系和a-酮戊二酸脫氫系中，作為一種?；d體，在a-酮酸氧化脫羧過程中起?；D(zhuǎn)移和電子轉(zhuǎn)移的作用。B、甲醇自己是無毒的物質(zhì)。可是當(dāng)它轉(zhuǎn)變成甲醛后則表現(xiàn)出強(qiáng)的毒性。試說明飲用甲醇產(chǎn)生中毒的原因，常用

27、的救治甲醇中毒方法是讓患者喝酒，試講解原因。提示:由于甲醇與乙醇結(jié)構(gòu)極其近似，會與7乙醇競爭同乙醇脫氫酶的結(jié)合?？墒且掖际且掖济摎涿傅淖钫_底物，所以，增加乙醇的量能夠有效的阻攔乙醇脫氫酶與甲醇的結(jié)合，而減少甲醇代謝為有害的甲醛。從9、用14C標(biāo)記葡萄糖的第三個(gè)碳原子，將這種標(biāo)記的葡萄糖在無氧條件下與肝組織勻漿、保溫，產(chǎn)生的乳酸中哪一個(gè)碳原子是14C若是此勻漿液通入氧氣，則乳酸將進(jìn)一步氧化，所含的標(biāo)記碳原子將在哪一步反響生成CO2提示:(1)所產(chǎn)生的乳酸分子中羧酸碳原子(即乳酸分子的的乳酸分子進(jìn)行有氧分解，將在閃酮酸的氧化脫羧過程中脫下含C)將是含14C標(biāo)記的。(2)若標(biāo)記4C的CO2。10、

28、比較糖酵解路子和糖異生路子，分別指出兩個(gè)路子的能量產(chǎn)生或耗資情況。試從熱力學(xué)見解解析糖異生路子不能夠是糖酵解路子的逆過程。提示:(1)糖酵解過程中總的能量產(chǎn)生為8個(gè)ATP糖異牛路子基不是糖酵解的逆反響，但精酵解路子中有三處是不能逆過程，所以糖異生路子有三個(gè)過程與糖酵解不同樣:A.丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸:丙酮酸+ATP+CO2草-酰乙酸+ADP草酰乙酸+GTP-+磷酸烯醇式丙酮酸此過程耗資1個(gè)ATP和1個(gè)GTP+GDP+CO2,6-二磷酸果糖一磷酸葡葡糖:此過程不用耗ATPC.6-磷酸葡萄糖一葡萄糖:此過程不用耗ATP由于兩個(gè)丙酮酸生成1個(gè)葡菊糖，所以總的能量耗資為:8個(gè)ATP和2個(gè)GTP由(

29、2)可知，糖酵解有三個(gè)不叫逆過程，所以在糖異生過程中必定經(jīng)過其他路子繞過這三步。在這三步中:糖酵解產(chǎn)生的能量為0個(gè)ATP而糖異生耗資為2個(gè)ATP和2個(gè)GTP其他反響均可逆。所以，葡萄糖一丙酮酸一葡萄糖這一循環(huán)凈耗資2個(gè)ATP和2個(gè)GTP，所以G不為零，所以糖異生非糖酵解的道過程。11、計(jì)算甘油完好氧化能夠合成多少提示:共生成:3AIP+6NADII+1FADII2ATP共耗資:IATP凈生成:2ATP+6NADH+1FADH2=2+6*3+1x2=22ATP12、什么是光合作用提示:光合作用是指綠色植物等以CO2為碳源，水為供氫體，利用葉綠素分子捕獲的光能為能源，合成以糖類物質(zhì)為主的有機(jī)化合物

30、，同時(shí)釋放出氧氣的過程。光合作用是一系列復(fù)雜的代謝反響的總和，是生物界賴以生計(jì)的基礎(chǔ)，也是地球碳氧循環(huán)的重要媒介，也是糖類代謝的主要路子。13、說明光反響和暗反響的基本過程及其之間的聯(lián)系。提示:植物的光合作用可分為光反響和暗反響兩個(gè)步驟，其中光反響是光能轉(zhuǎn)變成化學(xué)能的反響，植物中的葉綠素吸取光能進(jìn)行光化學(xué)反響，使水活化裂解出氧氣、氫離子，釋放電子，并產(chǎn)生NADPH和ATP。暗反響足在還原劑NADPII和能量供體ATP作用下，還原二氧化碳為糖類的過程.聯(lián)系:光反響和暗反響是光合作用的兩個(gè)要點(diǎn)步驟。光反響為暗反響供應(yīng)合成糖類物質(zhì)所需的還原劑NADPH和能量分子ATP;反過來，暗反響過程中產(chǎn)生的NA

31、DP*及ADP也是光反響的原料。14、表達(dá)C3和C4路子的過程及其相互之間的關(guān)系。提示:(1)過程;略。Cs與C4路子的互有關(guān)系:C4路子涉及C4循環(huán)和C3循環(huán)兩個(gè)路子。其中，C4循環(huán)對CO2進(jìn)行有效固定和濃縮，為C3循環(huán)供應(yīng)高濃度的CO2源，進(jìn)而大大提高糖類物質(zhì)的合見效率。16、計(jì)算一分子硬脂酸完好氧化生成二氧化碳和水產(chǎn)生的ATP分子數(shù)。提示:若是按一分了NADH能夠合成3分了ATP，一分了FADH2能夠合成2分了ATP,那么分子硬脂酸完好氧化可產(chǎn)生146分子ATP。17、在脂肪酸的合成過程中，乙酰CoA如何穿過線粒體內(nèi)膜提示:乙酰CoA不能夠自由經(jīng)過線粒體內(nèi)膜，需借助于檸檬酸丙酮酸循環(huán)將乙

32、酰CoA從線粒體內(nèi)運(yùn)出到胞質(zhì)中。第一在線粒體內(nèi)，乙酰CoA與草酰乙酸經(jīng)檸檬酸合成酶催化縮合生成檸檬酸，爾后再由線粒體內(nèi)膜上相應(yīng)的我體協(xié)助進(jìn)入胞質(zhì)。在胞質(zhì)內(nèi)存在的檸檬酸裂解酶可使檸檬酸裂解產(chǎn)生乙酰CoA與草酰乙酸，前者可用于合成脂肪酸，后者可返回線粒體，補(bǔ)充合成檸檬酸時(shí)的耗資。18、為什么說:草酰乙酸濃度的高升，有利于脂肪酸的生物合成提示:脂肪酸合成的原料乙酰CoA產(chǎn)生于線粒體中，其必定經(jīng)檸檬酸轉(zhuǎn)運(yùn)系統(tǒng)轉(zhuǎn)運(yùn)到胞漿中才能合成脂肪酸。由于這一-轉(zhuǎn)運(yùn)系統(tǒng)需要耗資卓酰乙酸，所以草酰乙酸濃度高升，有利于脂肪酸的生物合成。19、什么是酮體為什么糖尿病患者在代謝過程中簡單產(chǎn)生酮體過分的酮體對機(jī)體有何危害提示:

33、脂肪酸在B-氧化過程中產(chǎn)生的乙酰CoA在-必然的條件下能夠轉(zhuǎn)變成乙酰乙酸、B-羥基丁酸和丙酮等中間產(chǎn)物，這些中間產(chǎn)物統(tǒng)稱為酮體。在糖尿病患者巾，由于草酰乙酸轉(zhuǎn)入糖異生路子而使三羧酸循環(huán)不暢，糖不能夠有效氧化，造成乙酰CoA累積和酮體的合成，結(jié)果造成酮體在血液中的濃度增加，當(dāng)高出肝外組織的利用能力時(shí)，引起酮血、酮尿等，以致酸中毒。20、由乙酰CoA合成1分子油酸(18:1)，需要多少分子NADPH請簡述之。提示:18個(gè)碳的脂肪酸鏈需要8次循環(huán)完成合成。每加兩個(gè)碳需用2個(gè)NADPII,8次共需16個(gè)NADPH,但油酸中有一個(gè)不飽和鍵CH:(CH2)CHCH-(CH2)7COOH)1.少用個(gè)還原劑NADPII，所以共需15個(gè)NADPII.21、說明轉(zhuǎn)氨酶催化的轉(zhuǎn)氨基反響特點(diǎn)。寫出谷丙轉(zhuǎn)氨酶(GPT)催化的反響過程。為什么肝炎患者的血液中GPT含量高。提示:(1)經(jīng)過轉(zhuǎn)氨酶將氨基酸上的氨基轉(zhuǎn)到另一-酮酸分了上，使酮酸轉(zhuǎn)變成相應(yīng)的氨基酸，而原米的氨基酸則因失去氨基形成酮酸。該反響只能轉(zhuǎn)移氨基，不能夠脫去氨基。(2)反響過程:略。(3)在正常情況下，轉(zhuǎn)氨酶主要存在于細(xì)胞內(nèi)，在肝中活性最高，在血消中的活性很低。當(dāng)肝臟發(fā)生炎癥時(shí)，由