生物化學(xué)課件-廣西醫(yī)科大學(xué)-第4章-酶和維生素

第四章

酶和維生素Enzymeandvitamin11/29/20221第四章

酶和維生素Enzymeandvitam“以谷為酒，以曲為媒”中國(guó)的酒文化歷史悠久，《北山酒經(jīng)》中記載是夏禹時(shí)期的儀狄創(chuàng)造發(fā)明的，距今已有近四千年的時(shí)間?！耙郧鸀槊健敝傅氖蔷魄鸀槊?，其上面生長(zhǎng)有大量的微生物和微生物所分泌的酶(淀粉酶、糖化酶和蛋白酶等)。11/29/2022“以谷為酒，以曲為媒”中國(guó)的酒文化歷史悠久，《北山酒經(jīng)》中酶的概念目前將生物催化劑分為兩類酶、核酶（脫氧核酶）酶（Enzyme

）是一類由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對(duì)其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)。11/29/2022酶的概念目前將生物催化劑分為兩類酶（Enzyme）是一類酶學(xué)研究簡(jiǎn)史公元前兩千多年，我國(guó)已有釀酒記載。一百余年前，Pasteur認(rèn)為發(fā)酵是酵母細(xì)胞生命活動(dòng)的結(jié)果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。1897年，Buchner兄弟用不含細(xì)胞的酵母提取液，實(shí)現(xiàn)了發(fā)酵。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak研究室首先報(bào)道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。11/29/2022酶學(xué)研究簡(jiǎn)史公元前兩千多年，我國(guó)已有釀酒記載。11/26/2第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme

11/29/2022第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

TheMolecularS酶的不同形式單體酶(monomericenzyme)：僅具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的一條多肽鏈的酶。寡聚酶(oligomericenzyme)：由多個(gè)相同或不同亞基以非共價(jià)鍵連接組成的酶。多酶體系(multienzymesystem)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)：一些多酶體系在進(jìn)化過(guò)程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。11/29/2022酶的不同形式單體酶(monomericenzyme)：僅具一、酶的分子組成蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

金屬離子小分子有機(jī)化合物全酶(holoenzyme)單純酶(simpleenzyme)結(jié)合酶(conjugatedenzyme)11/29/2022一、酶的分子組成蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔*各部分在催化反應(yīng)中的作用酶蛋白決定反應(yīng)的特異性輔助因子決定反應(yīng)的種類與性質(zhì)金屬酶(metalloenzyme)金屬離子與酶結(jié)合緊密，提取過(guò)程中不易丟失。

金屬激活酶(metal-activatedenzyme)金屬離子為酶的活性所必需，但與酶的結(jié)合不甚緊密。11/29/2022*各部分在催化反應(yīng)中的作用酶蛋白決定反應(yīng)的特異性金屬酶(me金屬離子的作用穩(wěn)定酶的構(gòu)象；參與催化反應(yīng)，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。小分子有機(jī)化合物的作用在反應(yīng)中起運(yùn)載體的作用，傳遞電子、質(zhì)子或其它基團(tuán)。11/29/2022金屬離子的作用小分子有機(jī)化合物的作用11/26/2022小分子有機(jī)化合物在催化中的作用

11/29/2022小分子有機(jī)化合物在催化中的作用11/26/2022輔助因子分類（按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度）輔酶(coenzyme):與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。

輔基(prostheticgroup):與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。11/29/2022輔助因子分類輔酶(coenzyme):輔基(pr二、酶的活性中心必需基團(tuán)(essentialgroup)酶分子整體構(gòu)象中對(duì)于酶的活性發(fā)揮所必需的基團(tuán)。目錄11/29/2022二、酶的活性中心必需基團(tuán)(essentialgroup)目稱活性部位(activesite)，指必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。酶的活性中心(activecenter)11/29/2022稱活性部位(activesite)，指必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上1.活性中心內(nèi)的結(jié)構(gòu)必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)與底物相結(jié)合催化基團(tuán)(catalyticgroup)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物

位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。2.活性中心外的結(jié)構(gòu)必需基團(tuán)11/29/20221.活性中心內(nèi)的結(jié)構(gòu)必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)位于活性中心以底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心11/29/2022底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心1*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團(tuán)；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是結(jié)合基團(tuán)；*A~F為底物多糖鏈的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。溶菌酶的活性中心11/29/2022*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團(tuán)；*色氨酸62和63三、酶活性單位酶的活性是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量的標(biāo)準(zhǔn)是酶促反應(yīng)速度。酶促反應(yīng)速度可用在適宜的反應(yīng)條件下，單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗或產(chǎn)物的生成量來(lái)表示。

酶的活性單位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在規(guī)定條件下，酶促反應(yīng)在單位時(shí)間（s、min或h）內(nèi)生成一定量（mg、μg、μmol等）的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量的底物所需的酶量。

11/29/2022三、酶活性單位酶的活性是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量的標(biāo)準(zhǔn)國(guó)際單位(IU)在特定的條件下，25℃每分鐘催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個(gè)國(guó)際單位。

催量單位(katal)１催量(kat)是指在特定條件下，每秒鐘使１mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。

kat與IU的換算：1IU=16.67×10-9kat11/29/2022國(guó)際單位(IU)催量單位(katal)kat與IU的換算：酶的比活性：

單位質(zhì)量蛋白中的酶活性，U/mg表示。原因：其它蛋白的存在酶蛋白部分變性11/29/2022酶的比活性：11/26/2022第二節(jié)

酶的命名與分類

TheNamingandClassificationofEnzyme11/29/2022第二節(jié)

酶的命名與分類

TheNamingandC一、酶的分類1.氧化還原酶類(oxidoreductases)2.轉(zhuǎn)移酶類(transferases)3.水解酶類(hydrolases)4.裂解酶類(lyases)5.異構(gòu)酶類(isomerases)6.合成酶類(ligases,synthetases)11/29/2022一、酶的分類11/26/2022二、酶的命名1.習(xí)慣命名法——推薦名稱2.系統(tǒng)命名法——系統(tǒng)名稱11/29/2022二、酶的命名11/26/2022一些酶的命名舉例11/29/2022一些酶的命名舉例11/26/2022第三節(jié)

酶促反應(yīng)的特點(diǎn)與機(jī)制TheCharacteristicandMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction11/29/2022第三節(jié)

酶促反應(yīng)的特點(diǎn)與機(jī)制TheCharacteris酶與一般催化劑的共同點(diǎn)在反應(yīng)前后質(zhì)和量的沒(méi)有改變；只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。11/29/2022酶與一般催化劑的共同點(diǎn)11/26/2022（一）酶具有極高的催化效率

一、酶催化作用的特點(diǎn)酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高106～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。

11/29/2022（一）酶具有極高的催化效率一、酶催化作用的特點(diǎn)酶的催化效反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)活化能一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過(guò)程底物產(chǎn)物酶促反應(yīng)活化能的改變

活化能：底物分子從基態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)（過(guò)渡態(tài)）所需的能量（自由能差）。11/29/2022反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)一般催化劑催能反（二）酶催化作用具有高度專一性一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶對(duì)結(jié)合底物的選擇性和生成確定結(jié)構(gòu)產(chǎn)物的性質(zhì)稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?1/29/2022（二）酶催化作用具有高度專一性一種酶僅作用于一種或一類化合物根據(jù)酶對(duì)其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，酶的特異性可大致分為以下類型：絕對(duì)專一性：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物，如脲酶。相對(duì)專一性：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，如胰蛋白酶。立體異構(gòu)體專一性：作用于立體異構(gòu)體中的一種。如順式、反式結(jié)構(gòu)的丁烯二酸光學(xué)異構(gòu)體專一性：作用于光學(xué)異構(gòu)體中的一種。如L－乳酸，D－乳酸11/29/2022根據(jù)酶對(duì)其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，酶的特異性可大致分為以（三）酶活性對(duì)環(huán)境因素的敏感性酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)11/29/2022（三）酶活性對(duì)環(huán)境因素的敏感性酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)11/26對(duì)酶生成與降解的調(diào)節(jié)—--量的調(diào)節(jié)通過(guò)化學(xué)共價(jià)修飾改變酶的結(jié)構(gòu)通過(guò)激活劑、抑制劑改變酶的活性酶活性受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體對(duì)不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié)：（四）酶活性的可調(diào)節(jié)性活性的調(diào)節(jié)11/29/2022對(duì)酶生成與降解的調(diào)節(jié)—--量的調(diào)節(jié)酶活性受多種因素的調(diào)控，以二、酶催化機(jī)制（一）酶與底物誘導(dǎo)契合酶底物復(fù)合物

E+SE+PES11/29/2022二、酶催化機(jī)制（一）酶與底物誘導(dǎo)契合酶底物復(fù)合物E+酶和底物如何結(jié)合成中間產(chǎn)物？鎖鑰學(xué)說(shuō)誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)11/29/2022酶和底物如何結(jié)合成中間產(chǎn)物？鎖鑰學(xué)說(shuō)11/26/2022鎖鑰學(xué)說(shuō)整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。底物與酶的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣的機(jī)械關(guān)系。11/29/2022鎖鑰學(xué)說(shuō)整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)(induced-fithypothesis)當(dāng)酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過(guò)程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)。11/29/2022誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)(induced-fithypothesis)羧肽酶的誘導(dǎo)契合模式底物目錄11/29/2022羧肽酶的誘導(dǎo)契合模式底物目錄11/26/2022（二）共價(jià)催化酶活性中心的必需基團(tuán)與底物形成特殊的共價(jià)結(jié)構(gòu)的中間產(chǎn)物，再轉(zhuǎn)變成終產(chǎn)物。親核、親電子11/29/2022（二）共價(jià)催化酶活性中心的必需基團(tuán)與底物形成特殊的共價(jià)結(jié)構(gòu)的（三）酸堿催化R基團(tuán)的性質(zhì)兩性電解質(zhì)11/29/2022（三）酸堿催化R基團(tuán)的性質(zhì)11/26/2022（四）金屬離子催化穩(wěn)定酶的構(gòu)象；參與催化反應(yīng)，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。11/29/2022（四）金屬離子催化穩(wěn)定酶的構(gòu)象；11/26/2022（五）鄰近效應(yīng)與表面效應(yīng)11/29/2022（五）鄰近效應(yīng)與表面效應(yīng)11/26/2022KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

第四節(jié)

酶動(dòng)力學(xué)11/29/2022第四節(jié)

酶動(dòng)力學(xué)11/26/2022概念研究酶催化反應(yīng)的特性，各種因素對(duì)酶催化反應(yīng)的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括有酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等?！芯恳环N因素的影響時(shí)，其余各因素均恒定。11/29/2022概念※研究一種因素的影響時(shí)，其余各因素均恒定。11/26/一、化學(xué)反應(yīng)速度和酶促反應(yīng)速度單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)酶促反應(yīng)速度一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來(lái)表示反應(yīng)速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以內(nèi)）時(shí)的反應(yīng)速度底物濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度11/29/2022一、化學(xué)反應(yīng)速度和酶促反應(yīng)速度單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)11/26/研究前提

在其他因素不變的情況下，底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響呈矩形雙曲線關(guān)系。二、底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響11/29/2022研究前提在其他因素不變的情況下，底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影（一）酶反應(yīng)的中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)和酶反應(yīng)速度方程中間產(chǎn)物

酶促反應(yīng)模式——中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)E+Sk1k2k3ESE+P11/29/2022（一）酶反應(yīng)的中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)和酶反應(yīng)速度方程中間產(chǎn)物酶促反應(yīng)※1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡(jiǎn)稱米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]

Km+[S]

＝──11/29/2022※1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而ES分解為E及P的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速度取決于慢反應(yīng)即V＝k3[ES]。(1)S的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于E的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階，S的濃度可認(rèn)為不變即[S]＝[St]。11/29/2022米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：11/26/2022推導(dǎo)過(guò)程穩(wěn)態(tài)：是指ES的生成速度與分解速度相等，即[ES]恒定。

K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES]K2+K3＝Km

（米氏常數(shù)）K1令：則(2)變?yōu)?([Et]－[ES])[S]＝Km[ES](2)＝([Et]－[ES])[S]K2+K3[ES]K1整理得：11/29/2022推導(dǎo)過(guò)程穩(wěn)態(tài)：是指ES的生成速度與分解速度相等，即[ES]當(dāng)?shù)孜餄舛群芨撸瑢⒚傅幕钚灾行娜匡柡蜁r(shí)，即[Et]＝[ES]，反應(yīng)達(dá)最大速度Vmax＝K3[ES]＝K3[Et](5)[ES]＝───[Et][S]Km+[S](3)整理得:將(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax[S]Km+[S]V＝────將(3)代入(1)得K3[Et][S]Km+[S](4)V＝────11/29/2022當(dāng)?shù)孜餄舛群芨?，將酶的活性中心全部飽和時(shí)，即[Et]＝[ES（二）酶反應(yīng)速度的底物飽和效應(yīng)11/29/2022（二）酶反應(yīng)速度的底物飽和效應(yīng)11/26/2022當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。[S]VVmax目錄11/29/2022當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。[隨著底物濃度的增高反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)。[S]VVmax目錄11/29/2022隨著底物濃度的增高反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng)[S]VVmax目錄11/29/2022當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)Km值的推導(dǎo)∴Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L。Km＝[S]2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2

（三）酶動(dòng)力學(xué)參數(shù)的意義11/29/2022當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)Km值的推導(dǎo)∴Km值等于酶促Km值①Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。②意義：a)Km是酶的特征性常數(shù)之一；b)Km可近似表示酶對(duì)底物的親和力；c)同一酶對(duì)于不同底物有不同的Km值。

11/29/2022Km值11/26/2022

Vmax定義：Vm是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。意義：Vmax=K3[E]如果酶的總濃度已知，可從Vmax計(jì)算

酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)，即動(dòng)力學(xué)常數(shù)K3。11/29/2022Vmax意義：Vmax=K3[E]11/26/2022定義

—當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。意義—

可用來(lái)比較每單位酶的催化能力。

酶的轉(zhuǎn)換數(shù)或催化常數(shù)11/29/2022定義—當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物（四）酶動(dòng)力學(xué)參數(shù)的測(cè)定1.雙倒數(shù)作圖法(doublereciprocalplot)，又稱為林-貝氏(Lineweaver-Burk)作圖法Vmax[S]Km+[S]V=（林－貝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊同取倒數(shù)-1/Km1/Vmax1/[S]1/V11/29/2022（四）酶動(dòng)力學(xué)參數(shù)的測(cè)定1.雙倒數(shù)作圖法(doubler2.Hanes作圖法[S][S]/V-KmKm/Vm在林－貝氏方程基礎(chǔ)上，兩邊同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax11/29/20222.Hanes作圖法[S][S]/V-Km三、酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。關(guān)系式為：V=K3[E]0V[E]當(dāng)[S]>>[E]時(shí)，Vmax=k3[E]酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響

11/29/2022三、酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和雙重影響溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低。

四、溫度對(duì)反應(yīng)速度的影響最適溫度(optimumtemperature)：酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度。*低溫的應(yīng)用酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對(duì)淀粉酶活性的影響

11/29/2022雙重影響四、溫度對(duì)反應(yīng)速度的影響最適溫度(optimum五、pH對(duì)反應(yīng)速度的影響最適pH(optimumpH)：酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH。0酶活性pH

pH對(duì)某些酶活性的影響

胃蛋白酶淀粉酶膽堿酯酶24681011/29/2022五、pH對(duì)反應(yīng)速度的影響最適pH(optimump六、抑制劑對(duì)反應(yīng)速度的影響酶的抑制劑(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。

區(qū)別于酶的變性

抑制劑對(duì)酶有一定選擇性引起變性的因素對(duì)酶沒(méi)有選擇性11/29/2022六、抑制劑對(duì)反應(yīng)速度的影響酶的抑制劑(inhibitor)抑制作用的類型不可逆性抑制(irreversibleinhibition)可逆性抑制(reversibleinhibition)：競(jìng)爭(zhēng)性抑制(competitiveinhibition)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制(non-competitiveinhibition)反競(jìng)爭(zhēng)性抑制(uncompetitiveinhibition)11/29/2022抑制作用的類型不可逆性抑制(irreversible(一)不可逆性抑制作用*概念抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。抑制劑不能用透析、超濾等物理方法除去。分為：專一性不可逆抑制劑非專一性不可逆抑制劑11/29/2022(一)不可逆性抑制作用*概念11/26/2022*舉例有機(jī)磷化合物羥基酶解毒------解磷定(PAM)重金屬離子及砷化合物巰基酶解毒------二巰基丙醇(BAL)11/29/202211/26/2022有機(jī)磷化合物路易士氣失活的酶羥基酶失活的酶酸巰基酶失活的酶酸BAL巰基酶BAL與砷劑結(jié)合物11/29/2022有機(jī)磷化合物路易士氣失活的酶羥基酶失活的酶酸巰基酶失活的酶酸（二）可逆性抑制作用*概念抑制劑通常以非共價(jià)鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競(jìng)爭(zhēng)性抑制非競(jìng)爭(zhēng)性抑制反競(jìng)爭(zhēng)性抑制

*類型：11/29/2022（二）可逆性抑制作用*概念競(jìng)爭(zhēng)性抑制*類型：11/26１.競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用+IEIE+SE+PES反應(yīng)模式定義抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成，使酶的活性降低。這種抑制作用稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。

11/29/2022１.競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用+IEIE+SE+PES反應(yīng)模+++EESIESEIEP11/29/2022+++EESIESEIEP11/2*特點(diǎn)抑制程度取決于抑制劑與酶的相對(duì)親和力及底物濃度；I與S結(jié)構(gòu)類似，競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心；動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax不變，表觀Km增大。

抑制劑↑

無(wú)抑制劑1/V1/[S]11/29/2022*特點(diǎn)抑制程度取決于抑制劑與酶的相對(duì)親和力及底物濃度；I*舉例丙二酸與琥珀酸競(jìng)爭(zhēng)琥珀酸脫氫酶琥珀酸琥珀酸脫氫酶FADFADH2延胡索酸11/29/2022*舉例丙二酸與琥珀酸競(jìng)爭(zhēng)琥珀酸脫氫酶琥珀酸琥珀酸脫氫磺胺類藥物的抑菌機(jī)制與對(duì)氨基苯甲酸競(jìng)爭(zhēng)二氫葉酸合成酶二氫蝶呤啶＋對(duì)氨基苯甲酸＋谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸11/29/2022磺胺類藥物的抑菌機(jī)制二氫蝶呤啶＋對(duì)氨基苯甲酸＋蝶呤對(duì)氨基苯甲酸Glu二氫葉酸合成酶二氫葉酸四氫葉酸嘌呤核苷酸二氫葉酸還原酶一碳單位磺胺類藥物磺胺類藥物的抗菌機(jī)理：TMP11/29/2022蝶呤二氫葉酸合成酶二氫葉酸四氫葉酸嘌呤核苷酸二氫葉酸還原酶一2.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制*反應(yīng)模式E+SESE+P+

S－S+

S－S+ESIEIEESEP+IEI+SEIS+I11/29/20222.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制*反應(yīng)模式E+SESE+P+S－S+*特點(diǎn)抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，底物與抑制劑之間無(wú)競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系；抑制程度取決于抑制劑的濃度；動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km不變。

抑制劑↑1/V1/[S]無(wú)抑制劑11/29/2022*特點(diǎn)抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，底物與抑制劑之間３.反競(jìng)爭(zhēng)性抑制*反應(yīng)模式E+SE+PES+IESI++ESESESIEP11/29/2022３.反競(jìng)爭(zhēng)性抑制*反應(yīng)模式E+SE+PES+IESI*特點(diǎn)：抑制劑只與酶－底物復(fù)合物結(jié)合；抑制程度取決與抑制劑的濃度及底物的濃度；動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km降低。

抑制劑↑1/V1/[S]無(wú)抑制劑?11/29/2022*特點(diǎn)：抑制劑只與酶－底物復(fù)合物結(jié)合；抑制程度取決與抑制劑各種可逆性抑制作用的比較

11/29/2022各種可逆性抑制作用的比較

11/26/2022七、激活劑對(duì)反應(yīng)速度的影響激活劑(activator)使酶由無(wú)活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。必需激活劑(essentialactivator)非必需激活劑(non-essentialactivator)11/29/2022七、激活劑對(duì)反應(yīng)速度的影響激活劑(activator)11/第五節(jié)

酶的活性調(diào)節(jié)

TheRegulationofEnzyme

11/29/2022第五節(jié)

酶的活性調(diào)節(jié)

TheRegulation酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）酶含量的調(diào)節(jié)（緩慢調(diào)節(jié)）調(diào)節(jié)方式調(diào)節(jié)對(duì)象關(guān)鍵酶又稱限制酶

在某一代謝途徑中，少數(shù)酶的活性較低，控制這整個(gè)代謝途徑的反應(yīng)速度。11/29/2022酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）酶含量的調(diào)節(jié)（緩慢調(diào)節(jié)）調(diào)節(jié)方式酶原(zymogen)有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無(wú)活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。

酶原的激活

在一定條件下，酶原轉(zhuǎn)變成有活性酶的過(guò)程。一、酶原激活11/29/2022酶原(zymogen)酶原的激活一、酶原激活11/26/2酶原激活的機(jī)理酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中心一個(gè)或幾個(gè)特定的肽鍵斷裂，水解掉一個(gè)或幾個(gè)短肽在特定條件下?11/29/2022酶原激活的機(jī)理酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中賴?yán)i天天天天甘異賴?yán)i天天天天纈組絲SSSS46183甘異纈組絲SSSS腸激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活過(guò)程11/29/2022賴?yán)i天天天天甘異賴?yán)i天天天天纈組絲SSSS46183甘異纈組酶原激活的生理意義第二，自我保護(hù)現(xiàn)象，避免細(xì)胞產(chǎn)生的酶對(duì)細(xì)胞進(jìn)行自身消化，并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行。第一，可以視為酶的儲(chǔ)存形式。在需要時(shí)，酶原適時(shí)地轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。11/29/2022酶原激活的生理意義第二，自我保護(hù)現(xiàn)象，避免細(xì)胞產(chǎn)生的酶對(duì)細(xì)二、同工酶(isoenzyme)*定義指在同一個(gè)體內(nèi)的催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)特性不同的一組酶。11/29/2022二、同工酶(isoenzyme)*定義11/26/20HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)

LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脫氫酶的同工酶*舉例：乳酸脫氫酶(LDH1～

LDH5)11/29/2022HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1LDH2L*生理及臨床意義在代謝調(diào)節(jié)上起著重要的作用；用于解釋發(fā)育過(guò)程中階段特有的代謝特征；同工酶譜的改變有助于對(duì)疾病的診斷；同工酶可以作為遺傳標(biāo)志，用于遺傳分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化1酶活性心肌梗死酶譜正常酶譜肝病酶譜234511/29/2022*生理及臨床意義心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化1三、酶的共價(jià)修飾與級(jí)聯(lián)效應(yīng)共價(jià)修飾(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)結(jié)合，從而改變酶的活性，此過(guò)程稱為共價(jià)修飾。常見(jiàn)類型磷酸化與脫磷酸化（最常見(jiàn)）乙酰化和脫乙?；谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與－S－S互變11/29/2022三、酶的共價(jià)修飾與級(jí)聯(lián)效應(yīng)共價(jià)修飾(covalentmo酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白11/29/2022酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThr酶蛋白H2O酶的級(jí)聯(lián)效應(yīng)（enzymecascade）生物細(xì)胞內(nèi)酶的修飾需由另一種酶催化，多種酶串聯(lián)成一系列連續(xù)的酶催化酶的修飾反應(yīng)，使得最后的底物酶的催化能力得到極大放大。11/29/2022酶的級(jí)聯(lián)效應(yīng)（enzymecascade）生物細(xì)胞內(nèi)酶的修腺苷環(huán)化酶（無(wú)活性）腺苷環(huán)化酶（有活性）激素（胰高血糖素、腎上腺素等）+受體ATPcAMPPKA(無(wú)活性)磷酸化酶b激酶糖原合酶糖原合酶-PPKA(有活性)磷酸化酶b磷酸化酶a-P磷酸化酶b激酶-PPi磷蛋白磷酸酶-1PiPi磷蛋白磷酸酶-1磷蛋白磷酸酶-1–––磷蛋白磷酸酶抑制劑-P磷蛋白磷酸酶抑制劑PKA（有活性）11/29/2022腺苷環(huán)化酶腺苷環(huán)化酶（有活性）激素（胰高血糖素、腎上腺素等）四、別構(gòu)酶11/29/2022四、別構(gòu)酶11/26/2022別構(gòu)酶常為多個(gè)亞基構(gòu)成的寡聚體，具有協(xié)同效應(yīng)

變構(gòu)激活變構(gòu)抑制變構(gòu)酶的Ｓ形曲線[S]V無(wú)變構(gòu)效應(yīng)劑11/29/2022別構(gòu)酶常為多個(gè)亞基構(gòu)成的寡聚體，具有協(xié)同效應(yīng)變構(gòu)五、酶含量的調(diào)節(jié)（一）酶蛋白合成的誘導(dǎo)和阻遏誘導(dǎo)作用(induction)阻遏作用(repression)（二）酶降解的調(diào)控11/29/2022五、酶含量的調(diào)節(jié)（一）酶蛋白合成的誘導(dǎo)和阻遏11/26/2第六節(jié)

酶與生物醫(yī)學(xué)的關(guān)系11/29/2022第六節(jié)

酶與生物醫(yī)學(xué)的關(guān)系11/26/2022一、酶與疾病的發(fā)生特定酶活性的先天性缺乏：代謝缺陷癥—白化病酶活性的異常增高：胰腺炎酶活性抑制：有機(jī)磷中毒11/29/2022一、酶與疾病的發(fā)生特定酶活性的先天性缺乏：代謝缺陷癥—白化二、酶與疾病的診斷疾病與體液酶活性異常組織臟器的疾病表現(xiàn)為血液中相應(yīng)酶活性譜的異常：乙肝—谷丙轉(zhuǎn)氨酶升高酶活性的測(cè)定占臨床生化檢驗(yàn)的25%同工酶與疾病診斷組織特異性與結(jié)構(gòu)特異性11/29/2022二、酶與疾病的診斷疾病與體液酶活性異常11/26/2022三、酶與疾病的治療（一）酶作為藥物

酶本質(zhì)是蛋白質(zhì)，難以透過(guò)細(xì)胞膜，直接應(yīng)用主要用于循環(huán)系統(tǒng)、消化系統(tǒng)。（二）酶作為藥物靶點(diǎn)

競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑：磺胺類抗生素抗癌藥11/29/2022三、酶與疾病的治療（一）酶作為藥物11/26/2022四、酶在生物醫(yī)學(xué)研究等方面的應(yīng)用11/29/2022四、酶在生物醫(yī)學(xué)研究等方面的應(yīng)用11/26/2022第七節(jié)維生素與輔酶11/29/2022102第七節(jié)維生素與輔酶11/26/2022102維生素(vitamin)是維持人體正常生命活動(dòng)所必需的一類小分子有機(jī)化合物，但體內(nèi)不能合成，或是合成量很少，不能滿足機(jī)體需求。分類:脂溶性維生素（lipid-solublevitamins）水溶性維生素（water-solublevitamins）11/29/2022維生素(vitamin)是維持人體正常生命活動(dòng)所必需的一類小一、水溶性維生素與輔酶水溶性維生素包括B族維生素和維生素C。在自然界中維生素B族大多共同存在于同一動(dòng)植物食物中，其中最豐富的來(lái)源是酵母、肝和麩糠種皮等所謂的粗糙食物。B族維生素往往作為酶的輔基或輔酶而發(fā)揮其參與和調(diào)節(jié)物質(zhì)代謝的作用。共同特點(diǎn)﹡易溶于水，故易隨尿液排出。﹡體內(nèi)不易儲(chǔ)存，必須經(jīng)常從食物中攝取。11/29/2022一、水溶性維生素與輔酶水溶性維生素包括B族維生素和維生素C。（一）維生素B1

﹡化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)維生素B1又名硫胺素(thiamine)體內(nèi)活性形式為焦磷酸硫胺素(TPP)11/29/2022（一）維生素B1﹡化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)11/26/2022焦磷酸硫胺素(TPP)11/29/2022焦磷酸硫胺素(TPP)11/26/2022﹡TPP是α-酮酸氧化脫羧酶的輔酶，也是轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶。﹡在神經(jīng)傳導(dǎo)中起一定的作用，抑制膽堿酯酶的活性。生化作用及缺乏癥1.生化作用2.缺乏癥﹡腳氣病，末梢神經(jīng)炎11/29/2022﹡TPP是α-酮酸氧化脫羧酶的輔酶，也是轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶。生化（二）維生素B2生化作用及缺乏癥﹡生化作用：FMN及FAD是體內(nèi)氧化還原酶的輔基，主要起氫傳遞體的作用。﹡缺乏癥：口角炎，唇炎，陰囊炎等?；瘜W(xué)本質(zhì)及性質(zhì)﹡維生素B2又名核黃素(riboflavin)﹡體內(nèi)活性形式為黃素單核苷酸(FMN)黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)11/29/2022（二）維生素B2生化作用及缺乏癥化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)11/26/2VitB2FMNAMPFADⅠⅡⅢ11/29/2022VitB2FMNAMPFADⅠⅡⅢ11/26/2022（三）維生素PP﹡維生素PP包括尼克酸(nicotinicacid)尼克酰胺(nicotinamide)﹡體內(nèi)活性形式尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)11/29/2022（三）維生素PP﹡維生素PP包括﹡體內(nèi)活性形式化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)NAD+：R為HNADP+：R為尼克酰胺目錄11/29/2022NAD+：R為HNADP+：R為尼克酰胺目錄11/26/1.生化作用﹡NAD+及NADP+是體內(nèi)多種脫氫酶（如蘋(píng)果酸脫氫酶、乳酸脫氫酶）的輔酶，起傳遞氫的作用。生化作用及缺乏癥2.缺乏癥﹡癩皮病11/29/20221.生化作用生化作用及缺乏癥2.缺乏癥11/26/202（四）維生素B6

化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)﹡維生素B6包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺﹡體內(nèi)活性形式為磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺生化作用及缺乏癥﹡磷酸吡哆醛是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶及脫羧酶的輔酶，也是-氨基-酮戊酸合酶（ALA合酶）的輔酶。11/29/2022（四）維生素B6化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)生化作用及缺乏癥11/26目錄11/29/2022目錄11/26/2022（五）泛酸

化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)﹡泛酸(pantothenicacid)又名遍多酸﹡體內(nèi)活性形式為輔酶A(CoA)?；d體蛋白(ACP)

生化作用及缺乏癥﹡CoA及ACP是?；D(zhuǎn)移酶的輔酶，參與?；霓D(zhuǎn)移作用。﹡存在廣泛11/29/2022（五）泛酸化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)11/26/2022泛酸4-磷酸泛酰巰基乙胺CoA的結(jié)構(gòu)式目錄11/29/2022泛酸4-磷酸泛酰CoA的結(jié)構(gòu)式目錄11/26/2022（六）生物素生化作用生物素(biotin)是多種羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的輔酶，參與CO2的羧化過(guò)程。與羧基結(jié)合生成羧基生物素與賴氨酸殘基ε-氨基結(jié)合成生物胞素目錄11/29/2022（六）生物素生化作用與羧基結(jié)合生與賴氨酸殘基ε-氨基結(jié)合成生缺乏癥﹡生物素來(lái)源極廣，人體腸道細(xì)菌有能合成，不易出現(xiàn)缺乏癥。﹡避免生吃雞蛋：新鮮雞蛋的蛋清中含有一種抗生物素蛋白，能與生物素結(jié)合成無(wú)活性、不易消化的復(fù)合物。﹡長(zhǎng)期使用抗生素導(dǎo)致生物素缺乏：發(fā)力、食欲不振、惡心、皮炎等。11/29/2022缺乏癥11/26/2022（七）葉酸﹡生化作用：FH4是一碳單位轉(zhuǎn)移酶的輔酶，參與一碳單位的轉(zhuǎn)移。﹡缺乏癥：巨幼紅細(xì)胞貧血化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)生化作用及缺乏癥﹡葉酸(folicacid)又稱蝶酰谷氨酸﹡體內(nèi)活性形式為四氫葉酸(FH4)孕婦：葉酸缺乏可導(dǎo)致胎兒畸形．如在我國(guó)發(fā)生率約為3.8‰的神經(jīng)管畸形，包括無(wú)腦兒脊柱裂等。另外還可起早期的自然流產(chǎn)。

11/29/2022（七）葉酸﹡生化作用：FH4是一碳單位轉(zhuǎn)移酶的輔酶，參與一碳葉酸二氫葉酸還原酶NADPH+H+NADP+二氫葉酸二氫葉酸還原酶NADPH+H+NADP+四氫葉酸5,6,7,8-四氫葉酸目錄11/29/2022葉酸二氫葉酸還原酶NADPH+H+NADP+二氫葉酸二氫葉酸（八）維生素B12﹡生化作用：參與體內(nèi)甲基轉(zhuǎn)移作用﹡缺乏癥：巨幼紅細(xì)胞貧血、神經(jīng)疾患化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)﹡維生素B12又稱鈷胺素(coholamine)﹡體內(nèi)活性形式為甲基鈷胺素5-脫氧腺苷鈷胺素生化作用及缺乏癥11/29/2022（八）維生素B12﹡生化作用：參與體內(nèi)甲基轉(zhuǎn)移作用化學(xué)本質(zhì)及R：-CH3甲基鈷胺素

R：5`-脫氧腺苷5`-脫氧腺苷鈷胺素目錄11/29/2022R：-CH3甲基鈷胺素R：5`-脫氧腺苷目錄11/26（九）維生素C﹡生化作用：參與氧化還原反應(yīng)，參與體內(nèi)羥化應(yīng)，促進(jìn)膠原蛋白的合成，促進(jìn)鐵的吸收。﹡缺乏癥：壞血病化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)﹡維生素C又稱L-抗壞血酸(ascorbicacid)生化作用及缺乏癥11/29/2022（九）維生素C﹡生化作用：參與氧化還原反應(yīng)，參與體內(nèi)羥化應(yīng)，維生素C脫氫維生素C目錄11/29/2022維生素C脫氫維生素C目錄11/26/2022（十）硫辛酸生化作用硫辛酸(lipoicacid)是硫辛酸乙酰轉(zhuǎn)移酶的輔酶，起轉(zhuǎn)酰基作用。氧化型還原型11/29/2022（十）硫辛酸生化作用氧化型還原型11/26/2022二、脂溶性維生素共同特點(diǎn)﹡均為非極性疏水的異戊二烯衍生物﹡不溶于水，溶于脂類及脂肪溶劑﹡在食物中與脂類共存，并隨脂類一同吸收﹡吸收的脂溶性維生素在血液與脂蛋白及某些特殊結(jié)合蛋白特異結(jié)合而運(yùn)輸

種類VitA,VitD,VitE,VitK11/29/2022二、脂溶性維生素共同特點(diǎn)11/26/2022（一）維生素A（抗干眼病維生素）﹡天然形式：A1（視黃醇）A2（3-脫氫視黃醇）﹡活性形式：視黃醇、視黃醛、視黃酸﹡維生素A原：β-胡蘿卜素化學(xué)本質(zhì)與性質(zhì)11/29/2022（一）維生素A（抗干眼病維生素）﹡天然形式：A1（視黃醇）化

生化作用及缺乏癥生化作用＊構(gòu)成視覺(jué)細(xì)胞內(nèi)感光物質(zhì)＊參與糖蛋白的合成，維持上皮組織的分化與健全＊其他作用，如影響細(xì)胞的分化缺乏癥夜盲癥，干眼病，皮膚干燥等

11/29/2022生化作用及缺乏癥11/26/2022（二）維生素D（抗佝僂病維生素）﹡種類：VitD2（麥角鈣化醇）VitD3（膽鈣化醇）﹡VitD2原：麥角固醇VitD3原：7-脫氫膽固醇麥角固醇→VitD2膽固醇→7-脫氫膽固醇→VitD3﹡VitD3的活性形式：1,25-(OH)2-VitD3陽(yáng)光及紫外線作用下化學(xué)本質(zhì)和性質(zhì)11/29/2022（二）維生素D（抗佝僂病維生素）﹡種類：VitD2（麥角鈣化生化作用作用于小腸粘膜、腎及腎小管，促進(jìn)鈣磷吸收，有利于新骨的形成、鈣化。缺乏癥兒童——佝僂病成人——軟骨病生化作用及缺乏癥11/29/2022生化作用缺乏癥生化作用及缺乏癥11/26/2022（三）維生素E

化學(xué)本質(zhì)與性質(zhì)﹡種類：生育酚，生育三烯酚﹡易自身氧化，故能保護(hù)其他物質(zhì)。

生化作用及缺乏癥生化作用：1.抗氧化作用2.維持生殖機(jī)能3.促進(jìn)血紅素代謝11/29/2022（三）維生素E化學(xué)本質(zhì)與性質(zhì)11/26/2022（四）維生素K（凝血維生素）生化作用及缺乏癥生化作用：維持體內(nèi)凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ和Ⅹ的正常水平，參與凝血作用缺乏表現(xiàn):易出血化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)天然形式：K1、K2人工合成：K3、K411/29/2022（四）維生素K（凝血維生素）生化作用及缺乏癥化學(xué)本質(zhì)及性質(zhì)第四章

酶和維生素Enzymeandvitamin11/29/2022133第四章

酶和維生素Enzymeandvitam“以谷為酒，以曲為媒”中國(guó)的酒文化歷史悠久，《北山酒經(jīng)》中記載是夏禹時(shí)期的儀狄創(chuàng)造發(fā)明的，距今已有近四千年的時(shí)間。“以曲為媒”指的是酒曲為酶，其上面生長(zhǎng)有大量的微生物和微生物所分泌的酶(淀粉酶、糖化酶和蛋白酶等)。11/29/2022“以谷為酒，以曲為媒”中國(guó)的酒文化歷史悠久，《北山酒經(jīng)》中酶的概念目前將生物催化劑分為兩類酶、核酶（脫氧核酶）酶（Enzyme

）是一類由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對(duì)其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)。11/29/2022酶的概念目前將生物催化劑分為兩類酶（Enzyme）是一類酶學(xué)研究簡(jiǎn)史公元前兩千多年，我國(guó)已有釀酒記載。一百余年前，Pasteur認(rèn)為發(fā)酵是酵母細(xì)胞生命活動(dòng)的結(jié)果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。1897年，Buchner兄弟用不含細(xì)胞的酵母提取液，實(shí)現(xiàn)了發(fā)酵。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak研究室首先報(bào)道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。11/29/2022酶學(xué)研究簡(jiǎn)史公元前兩千多年，我國(guó)已有釀酒記載。11/26/2第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme

11/29/2022第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

TheMolecularS酶的不同形式單體酶(monomericenzyme)：僅具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的一條多肽鏈的酶。寡聚酶(oligomericenzyme)：由多個(gè)相同或不同亞基以非共價(jià)鍵連接組成的酶。多酶體系(multienzymesystem)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)：一些多酶體系在進(jìn)化過(guò)程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。11/29/2022酶的不同形式單體酶(monomericenzyme)：僅具一、酶的分子組成蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

金屬離子小分子有機(jī)化合物全酶(holoenzyme)單純酶(simpleenzyme)結(jié)合酶(conjugatedenzyme)11/29/2022一、酶的分子組成蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔*各部分在催化反應(yīng)中的作用酶蛋白決定反應(yīng)的特異性輔助因子決定反應(yīng)的種類與性質(zhì)金屬酶(metalloenzyme)金屬離子與酶結(jié)合緊密，提取過(guò)程中不易丟失。

金屬激活酶(metal-activatedenzyme)金屬離子為酶的活性所必需，但與酶的結(jié)合不甚緊密。11/29/2022*各部分在催化反應(yīng)中的作用酶蛋白決定反應(yīng)的特異性金屬酶(me金屬離子的作用穩(wěn)定酶的構(gòu)象；參與催化反應(yīng)，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。小分子有機(jī)化合物的作用在反應(yīng)中起運(yùn)載體的作用，傳遞電子、質(zhì)子或其它基團(tuán)。11/29/2022金屬離子的作用小分子有機(jī)化合物的作用11/26/2022小分子有機(jī)化合物在催化中的作用

11/29/2022小分子有機(jī)化合物在催化中的作用11/26/2022輔助因子分類（按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度）輔酶(coenzyme):與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。

輔基(prostheticgroup):與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。11/29/2022輔助因子分類輔酶(coenzyme):輔基(pr二、酶的活性中心必需基團(tuán)(essentialgroup)酶分子整體構(gòu)象中對(duì)于酶的活性發(fā)揮所必需的基團(tuán)。目錄11/29/2022二、酶的活性中心必需基團(tuán)(essentialgroup)目稱活性部位(activesite)，指必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。酶的活性中心(activecenter)11/29/2022稱活性部位(activesite)，指必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上1.活性中心內(nèi)的結(jié)構(gòu)必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)與底物相結(jié)合催化基團(tuán)(catalyticgroup)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物

位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。2.活性中心外的結(jié)構(gòu)必需基團(tuán)11/29/20221.活性中心內(nèi)的結(jié)構(gòu)必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)位于活性中心以底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心11/29/2022底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心1*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團(tuán)；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是結(jié)合基團(tuán)；*A~F為底物多糖鏈的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。溶菌酶的活性中心11/29/2022*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團(tuán)；*色氨酸62和63三、酶活性單位酶的活性是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量的標(biāo)準(zhǔn)是酶促反應(yīng)速度。酶促反應(yīng)速度可用在適宜的反應(yīng)條件下，單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗或產(chǎn)物的生成量來(lái)表示。

酶的活性單位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在規(guī)定條件下，酶促反應(yīng)在單位時(shí)間（s、min或h）內(nèi)生成一定量（mg、μg、μmol等）的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量的底物所需的酶量。

11/29/2022三、酶活性單位酶的活性是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量的標(biāo)準(zhǔn)國(guó)際單位(IU)在特定的條件下，25℃每分鐘催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個(gè)國(guó)際單位。

催量單位(katal)１催量(kat)是指在特定條件下，每秒鐘使１mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。

kat與IU的換算：1IU=16.67×10-9kat11/29/2022國(guó)際單位(IU)催量單位(katal)kat與IU的換算：酶的比活性：

單位質(zhì)量蛋白中的酶活性，U/mg表示。原因：其它蛋白的存在酶蛋白部分變性11/29/2022酶的比活性：11/26/2022第二節(jié)

酶的命名與分類

TheNamingandClassificationofEnzyme11/29/2022第二節(jié)

酶的命名與分類

TheNamingandC一、酶的分類1.氧化還原酶類(oxidoreductases)2.轉(zhuǎn)移酶類(transferases)3.水解酶類(hydrolases)4.裂解酶類(lyases)5.異構(gòu)酶類(isomerases)6.合成酶類(ligases,synthetases)11/29/2022一、酶的分類11/26/2022二、酶的命名1.習(xí)慣命名法——推薦名稱2.系統(tǒng)命名法——系統(tǒng)名稱11/29/2022二、酶的命名11/26/2022一些酶的命名舉例11/29/2022一些酶的命名舉例11/26/2022第三節(jié)

酶促反應(yīng)的特點(diǎn)與機(jī)制TheCharacteristicandMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction11/29/2022第三節(jié)

酶促反應(yīng)的特點(diǎn)與機(jī)制TheCharacteris酶與一般催化劑的共同點(diǎn)在反應(yīng)前后質(zhì)和量的沒(méi)有改變；只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。11/29/2022酶與一般催化劑的共同點(diǎn)11/26/2022（一）酶具有極高的催化效率

一、酶催化作用的特點(diǎn)酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高106～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。

11/29/2022（一）酶具有極高的催化效率一、酶催化作用的特點(diǎn)酶的催化效反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)活化能一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過(guò)程底物產(chǎn)物酶促反應(yīng)活化能的改變

活化能：底物分子從基態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)（過(guò)渡態(tài)）所需的能量（自由能差）。11/29/2022反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)一般催化劑催能反（二）酶催化作用具有高度專一性一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶對(duì)結(jié)合底物的選擇性和生成確定結(jié)構(gòu)產(chǎn)物的性質(zhì)稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?1/29/2022（二）酶催化作用具有高度專一性一種酶僅作用于一種或一類化合物根據(jù)酶對(duì)其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，酶的特異性可大致分為以下類型：絕對(duì)專一性：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物，如脲酶。相對(duì)專一性：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，如胰蛋白酶。立體異構(gòu)體專一性：作用于立體異構(gòu)體中的一種。如順式、反式結(jié)構(gòu)的丁烯二酸光學(xué)異構(gòu)體專一性：作用于光學(xué)異構(gòu)體中的一種。如L－乳酸，D－乳酸11/29/2022根據(jù)酶對(duì)其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，酶的特異性可大致分為以（三）酶活性對(duì)環(huán)境因素的敏感性酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)11/29/2022（三）酶活性對(duì)環(huán)境因素的敏感性酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)11/26對(duì)酶生成與降解的調(diào)節(jié)—--量的調(diào)節(jié)通過(guò)化學(xué)共價(jià)修飾改變酶的結(jié)構(gòu)通過(guò)激活劑、抑制劑改變酶的活性酶活性受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體對(duì)不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié)：（四）酶活性的可調(diào)節(jié)性活性的調(diào)節(jié)11/29/2022對(duì)酶生成與降解的調(diào)節(jié)—--量的調(diào)節(jié)酶活性受多種因素的調(diào)控，以二、酶催化機(jī)制（一）酶與底物誘導(dǎo)契合酶底物復(fù)合物

E+SE+PES11/29/2022二、酶催化機(jī)制（一）酶與底物誘導(dǎo)契合酶底物復(fù)合物E+酶和底物如何結(jié)合成中間產(chǎn)物？鎖鑰學(xué)說(shuō)誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)11/29/2022酶和底物如何結(jié)合成中間產(chǎn)物？鎖鑰學(xué)說(shuō)11/26/2022鎖鑰學(xué)說(shuō)整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。底物與酶的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣的機(jī)械關(guān)系。11/29/2022鎖鑰學(xué)說(shuō)整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)(induced-fithypothesis)當(dāng)酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過(guò)程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)。11/29/2022誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)(induced-fithypothesis)羧肽酶的誘導(dǎo)契合模式底物目錄11/29/2022羧肽酶的誘導(dǎo)契合模式底物目錄11/26/2022（二）共價(jià)催化酶活性中心的必需基團(tuán)與底物形成特殊的共價(jià)結(jié)構(gòu)的中間產(chǎn)物，再轉(zhuǎn)變成終產(chǎn)物。親核、親電子11/29/2022（二）共價(jià)催化酶活性中心的必需基團(tuán)與底物形成特殊的共價(jià)結(jié)構(gòu)的（三）酸堿催化R基團(tuán)的性質(zhì)兩性電解質(zhì)11/29/2022（三）酸堿催化R基團(tuán)的性質(zhì)11/26/2022（四）金屬離子催化穩(wěn)定酶的構(gòu)象；參與催化反應(yīng)，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。11/29/2022（四）金屬離子催化穩(wěn)定酶的構(gòu)象；11/26/2022（五）鄰近效應(yīng)與表面效應(yīng)11/29/2022（五）鄰近效應(yīng)與表面效應(yīng)11/26/2022KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

第四節(jié)

酶動(dòng)力學(xué)11/29/2022第四節(jié)

酶動(dòng)力學(xué)11/26/2022概念研究酶催化反應(yīng)的特性，各種因素對(duì)酶催化反應(yīng)的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括有酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等?！芯恳环N因素的影響時(shí)，其余各因素均恒定。11/29/2022概念※研究一種因素的影響時(shí)，其余各因素均恒定。11/26/一、化學(xué)反應(yīng)速度和酶促反應(yīng)速度單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)酶促反應(yīng)速度一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來(lái)表示反應(yīng)速度取其初速度，即底物的消耗量很?。ㄒ话阍?﹪以內(nèi)）時(shí)的反應(yīng)速度底物濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度11/29/2022一、化學(xué)反應(yīng)速度和酶促反應(yīng)速度單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)11/26/研究前提

在其他因素不變的情況下，底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響呈矩形雙曲線關(guān)系。二、底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響11/29/2022研究前提在其他因素不變的情況下，底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影（一）酶反應(yīng)的中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)和酶反應(yīng)速度方程中間產(chǎn)物

酶促反應(yīng)模式——中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)E+Sk1k2k3ESE+P11/29/2022（一）酶反應(yīng)的中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)和酶反應(yīng)速度方程中間產(chǎn)物酶促反應(yīng)※1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡(jiǎn)稱米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]

Km+[S]

＝──11/29/2022※1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而ES分解為E及P的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速度取決于慢反應(yīng)即V＝k3[ES]。(1)S的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于E的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階，S的濃度可認(rèn)為不變即[S]＝[St]。11/29/2022米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：11/26/2022推導(dǎo)過(guò)程穩(wěn)態(tài)：是指ES的生成速度與分解速度相等，即[ES]恒定。

K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES]K2+K3＝Km

（米氏常數(shù)）K1令：則(2)變?yōu)?([Et]－[ES])[S]＝Km[ES](2)＝([Et]－[ES])[S]K2+K3[ES]K1整理得：11/29/2022推導(dǎo)過(guò)程穩(wěn)態(tài)：是指ES的生成速度與分解速度相等，即[ES]當(dāng)?shù)孜餄舛群芨?，將酶的活性中心全部飽和時(shí)，即[Et]＝[ES]，反應(yīng)達(dá)最大速度Vmax＝K3[ES]＝K3[Et](5)[ES]＝───[Et][S]Km+[S](3)整理得:將(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax[S]Km+[S]V＝────將(3)代入(1)得K3[Et][S]Km+[S](4)V＝────11/29/2022當(dāng)?shù)孜餄舛群芨?，將酶的活性中心全部飽和時(shí)，即[Et]＝[ES（二）酶反應(yīng)速度的底物飽和效應(yīng)11/29/2022（二）酶反應(yīng)速度的底物飽和效應(yīng)11/26/2022當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。[S]VVmax目錄11/29/2022當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。[隨著底物濃度的增高反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)。[S]VVmax目錄11/29/2022隨著底物濃度的增高反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng)[S]VVmax目錄11/29/2022當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)Km值的推導(dǎo)∴Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L。Km＝[S]2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2

（三）酶動(dòng)力學(xué)參數(shù)的意義11/29/2022當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)Km值的推導(dǎo)∴Km值等于酶促Km值①Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。②意義：a)Km是酶的特征性常數(shù)之一；b)Km可近似表示酶對(duì)底物的親和力；c)同一酶對(duì)于不同底物有不同的Km值。

11/29/2022Km值11/26/2022

Vmax定義：Vm是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。意義：Vmax=K3[E]如果酶的總濃度已知，可從Vmax計(jì)算

酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)，即動(dòng)力學(xué)常數(shù)K3。11/29/2022Vmax意義：Vmax=K3[E]11/26/2022定義

—當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。意義—

可用來(lái)比較每單位酶的催化能力。

酶的轉(zhuǎn)換數(shù)或催化常數(shù)11/29/2022定義—當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物（四）酶動(dòng)力學(xué)參數(shù)的測(cè)定1.雙倒數(shù)作圖法(doublereciprocalplot)，又稱為林-貝氏(Lineweaver-Burk)作圖法Vmax[S]Km+[S]V=（林－貝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊同取倒數(shù)-1/Km1/Vmax1/[S]1/V11/29/2022（四）酶動(dòng)力學(xué)參數(shù)的測(cè)定1.雙倒數(shù)作圖法(doubler2.Hanes作圖法[S][S]/V-KmKm/Vm在林－貝氏方程基礎(chǔ)上，兩邊同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax11/29/20222.Hanes作圖法[S][S]/V-Km三、酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。關(guān)系式為：V=K3[E]0V[E]當(dāng)[S]>>[E]時(shí)，Vmax=k3[E]酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響

11/29/2022三、酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和雙重影響溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低。

四、溫度對(duì)反應(yīng)速度的影響最適溫度(optimumtemperature)：酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度。*低溫的應(yīng)用酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對(duì)淀粉酶活性的影響

11/29/2022雙重影響四、溫度對(duì)反應(yīng)速度的影響最適溫度(optimum五、pH對(duì)反應(yīng)速度的影響最適pH(optimumpH)：酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH。0酶活性pH

pH對(duì)某些酶活性的影響

胃蛋白酶淀粉酶膽堿酯酶24681011/29/2022五、pH對(duì)反應(yīng)速度的影響最適pH(optimump六、抑制劑對(duì)反應(yīng)速度的影響酶的抑制劑(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。