生物化學復習資料

V:1.0精細整理，僅供參考日期：20xx年X月生物化學復習資料1.氨基酸的結構特點：在20種標準氨基酸中只有脯氨酸為亞基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都結合了4個不同的原子或基團（羧基、氨基、R基和一個氫原子）。所以α-碳原子是一個手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L-氨基酸與D-氨基酸之分，標準氨基酸均為L-氨基酸。2.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理條件下可以給出H+的帶負電荷）堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸（R基所含的咪唑基在生理條件下可以給出H+的帶負電荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3.氨基酸的兩性電離：氨基酸都含有氨基和羧基，氨基可以結合H+而帶正電荷，羧基可以給出H+而帶負電荷，所以氨基酸是兩性電解質，氨基酸的這種解離特征成為兩性解離。等電點：氨基酸在溶液中的解離程度受ph影響，在某一ph值條件下，氨基酸解離成陰離子和陽離子的趨勢和程度相同，溶液中氨基酸的靜電荷為0，此時溶液的ph值稱為該氨基酸的等電點。4.試比較蛋白質和多肽的區(qū)別：多肽鏈是蛋白質的基本結構，實際上蛋白質就是具有特定構象的多肽，但多肽并不都是蛋白質（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽>，分子量＞10kDa的是蛋白質，胰島素例外，它是蛋白質②一個多肽分子只有一條肽鏈，而一個蛋白質分子通常含有不止一條肽鏈③多肽的生物活性可靠與其構象無關，而蛋白質則不然，改變蛋白質的構象會改變其生物活性④許多蛋白質含有輔基，而多肽一般不含輔基5.簡述蛋白質的一二三四級結構，常見的二級結構有哪些？一：蛋白質分子內氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構，包括二硫鏈的位置二：蛋白質多肽鏈局部片段的構象，不涉及側鏈的空間排布：α螺旋、β折疊、β轉角、無規(guī)則卷曲。三：在一級結構中相隔較遠的一些氨基酸依靠非共價鍵及少量共價鍵相互結合，使多肽鏈在二級結構基礎上進一步折疊，形成特定的空間結構，這就是蛋白質的三級結構。四：多亞基蛋白的亞基按特定的空間排布結合在一起，構成該蛋白質的四級結構6.維持蛋白質各級結構的主要作用力有：①肽鍵②H鍵③疏水作用、H鍵、部分離子鍵、少量共價鍵7.蛋白質的紫外吸收有何特點：單純蛋白質不吸收可見光，是無色的。一些綴合蛋白質的輔基能吸收可見光，所以呈現(xiàn)不同的顏色，如血紅素使血紅蛋白呈紅色。不過因為兩點而對紫外線有吸收：①其肽鍵結構對220nm以下的紫外線有強吸收②是所含的色氨酸和酪氨酸對280nm的紫外線有強吸收，在一定條件下，蛋白質溶液對280nm紫外線的吸光度與其濃度成正相關，在分離分析蛋白質時常以此作為檢測手段。8.變性：在一些因素作用下，蛋白質的天然構象被破壞，從而導致其理化性質改變，生物活性喪失復性：當變性程度較輕時，除去其變性因素，蛋白質能恢復或部分恢復其原來構象及功能。9.蛋白質的兩性解離：因為他們肽鏈主鏈C端的羧基，谷氨酸的γ-羧基和天冬氨酸的β-羧基，可以給出H+而帶負電荷，也有肽鏈主鏈N端的氨基，賴氨酸的ε-氨基，精氨酸的胍基和組氨酸的咪唑基，可以結合H+而帶正電10.引起蛋白質變性的因素：物理因素（高溫、高壓、震蕩、紫外線、超聲波）化學因素（強酸、強堿、乙醇、丙酮、尿素、重金屬鹽和去污劑eg.十二烷基硫酸鈉）核酸化學1.簡述DNA雙螺旋結構的基本內容：①DNA是由兩股鏈反向互補構成的雙鏈結構：在該結構中，由脫氧核糖與磷酸交替連接構成的主鏈位于外側，堿基位于內側，雙鏈堿基之間配成Watson-Crick堿基對而A=T,C=G，堿基互補配對原則。②DNA雙鏈進一步構成右手雙螺旋結構：在雙螺旋中，堿基平面與螺旋軸垂直③H鍵和堿基堆積力維持DNA雙螺旋結構的穩(wěn)定性2.比較DNA的雙螺旋結構與蛋白質的α-螺旋結構DNA的雙螺旋結構是DNA的典型二級結構，蛋白質的α-螺旋結構是蛋白質的典型二級結構螺股主鏈側鏈螺距DNA雙螺旋雙股右手螺旋由磷酸與脫氧核糖交替構成，在雙螺旋外表堿基在雙螺旋內部，以H鍵行程Watson-Crick堿基對3.4nm含10個堿基對蛋白質α-螺旋單股右手螺旋由-C-Cα-N-重復構成，在螺旋內部氨基酸R基，在螺旋外表0.54nm含36個氨基酸3.RNA的種類及其生物學作用：mRNA：傳遞遺傳信息tRNA：轉運氨基酸，識別密碼子rRNA：構成核糖體核酶：催化活性4.簡述tRNA二級結構的基本特點：tRNA都具有三葉草的二級結構，該結構中有四臂三環(huán)，即氨基酸臂，反密碼子臂和反密碼子環(huán)，TψC臂和TψC環(huán)，二氫尿嘧啶臂和二氫尿嘧啶環(huán)。其中氨基酸可以結合氨基酸，而反密碼子環(huán)則含有三個堿基組成的反密碼子。5.mRNA的結構特點：種類多，壽命短，含量少，占細胞總RNA的10%以下6.核酸（DNA）的變性:指DNA的分子由穩(wěn)定的雙螺旋結構松解為無規(guī)則線性結構的現(xiàn)象，確切地說是維持雙螺旋穩(wěn)定性的H鍵和疏水鍵的斷裂。核酸的復性：緩慢降低溫度，恢復生理條件，變性DNA單鏈會自發(fā)互補結合，重新合成原來的雙螺旋姐結構。7.簡述DNA的解鏈溫度（Tm）：使DNA變性鏈達到50%時的溫度，又稱為變性溫度、溶解溫度、熔點，與DNA大小堿基組成、溶液的ph值、離子強度有關。酶1.酶的特點：催化效率極高，特異性極高，酶蛋白不穩(wěn)定，酶的活性可以調節(jié)2.酶原：有些酶在細胞內側合成或初分泌時只有酶的無活性前體，必須水解掉一個或幾個特定的肽段，是酶蛋白構象發(fā)生改變，從而表現(xiàn)出酶的活性，酶的這種無活性前體，即酶原。酶的激活：無活性的酶原轉化成有活性的酶的過程。實際上是形成或暴露酶的活化中心的過程。3.酶按分子組成分為：①單純酶：僅由氨基酸構成的酶②結合酶：由蛋白質部分和非蛋白質部分構成。4.全酶由哪兩部分組成：脫輔基酶蛋白+輔助因子=結合形成的復合物全酶（只有全酶才具有催化活性）酶促反應的特異性：酶對催化反應的底物和反應類型具有選擇性反應類別由什么決定：酶對其底物結構選擇的程度5.酶活性中心的必須基團分為哪兩大類，在酶促反應中其作用是什么？分子活性中心外：維持酶活性中心的構象所必需的必須基團結合基團：與底物結合，使底物與一定構象的酶形成復合物，又稱為中間產物位于活性中心內催化基因：改變底物中某種化學鍵的穩(wěn)定性，使底物發(fā)生反應生成產物6.Km值有哪些有關，與哪些無關，有何意義？Km只與酶的性質，底物的種類，酶促反應的條件（溫度、ph離子強度）有關，與酶的濃度無關。意義：①Km值是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度②Km是酶的特征常數(shù)，可反應酶的種類③Km值反應酶和底物的親和力④分析酶的激活劑和抑制劑。7.酶蛋白與輔助因子的關系：①酶蛋白決定酶的專一性（特異性），輔助因子具體參與化學反應，決定反應類型②單純的酶蛋白或單純的輔助因子都沒有催化活性，必須要結合成全酶才有催化活性③一種酶蛋白常只需一種輔助因子構成一種全酶，催化一種化學反應，得到一一定的產物④一種輔助因子可以與一類酶蛋白構成不同的全酶，催化不同的化學反應，得到不同的產物8.試比較三種可逆性抑制作用的特點（P77)作用特點競爭性抑制作用非競爭性抑制作用反競爭性抑制作用與抑制劑I結合的成分酶E,ESESE（酶）Km的變化增大不變減小S（底物）Vmax不變降低降低E+S可逆反應符號ES競爭性抑制作用：抑制劑結構與底物結構相似，共同競爭酶的活性中心，抑制作用的大小與抑制劑和底物的相對濃度有關。Km升高，Vmax不變非競爭性抑制作用：抑制劑與底物結構不相似或完全不同，它只與活性中心以外的必需基團結合使[E]和[ES]都下降。該抑制作用的強弱只與抑制劑的濃度有關：Km不變，mVax下降反競爭性抑制作用：抑制劑并不與酶直接結合，而是與ES復合物結合成ESI，使酶失去催化活性，結合的ESI則不能。分解成產物，Km減小，Vmax降低9.以磺胺藥為例說明競爭性抑制作用在臨床上的作用（P74）磺胺類藥物是對氨基苯甲酸的結構類似物，能與二氫葉酸合成酶結合，抑制二氫葉酸的合成?；前吩鲂┡c二氫葉酸結構相似，能與二氫葉酸還原酶結合，抑制二氫葉酸還原成四氫葉酸。10.簡述溫度對酶促反應影響的雙效型①升高溫度可以增加活化分子數(shù)目，反應速度提高（在一定范圍內）②溫度超過一定范圍，則會導致酶蛋白變性失活，使酶促反應速度降低酶促反應速度最快時反應速度稱為該酶促反應的最適溫度。＜最適溫度：T↑增加活化分子數(shù)目起主導作用，反應速度提高＜最適溫度：T↑使酶蛋白變性起主導作用，反應速度降低11.何謂同工酶：指能催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子組成，分子結構和理化性質及免疫學性質和電泳行為都不相同的一組酶，是生命在長期進化過程中基因突變的產物12.酶的催化作用有哪些特點：①只催化熱力學上允許的化學反應②提高化學反應速率，但不改變化學平衡③催化作用：降低化學反應的活化能④本身無質和量的改變⑤催化效率極高⑥具有很高的特異性⑦酶蛋白容易失活⑧酶活性可以調節(jié)13.酶的專一性：絕對特異性、相對特異性、立體異構特異性維生素與微量元素1.維生素有哪些特點：①維生素種類很多，化學結構各異，本質上都屬于小分子有機化合物②維生素既不是構成機體組織結構的原料，也不是供能物質，但在代謝過程中發(fā)揮著重要作用，他們大多數(shù)參與構成酶的輔助因子③維生素的需求量很少，但多數(shù)不能在體內合成或質量不足，必須從食物中攝取④維生素攝取不足會造成代謝障礙，但若應用不當或長期過量攝取，也會出現(xiàn)中毒癥狀2.B族維生素和輔酶的關系3.試述維生素C維持生物膜正常功能的原因：維生素C能把氧化型谷胱甘肽GSSG還原成還原型谷胱肽GSH,GSH能還原細胞膜過氧化脂質，保護細胞膜。4.缺乏維生素A為什么會引發(fā)夜盲癥：①維生素A即抗干眼病維生素，其活性形式包括視黃醛、視黃酸②維生素A構成視覺細胞的感光成分人的視網(wǎng)膜上有兩種感光細胞：視錐細胞主要感受強光，視桿細胞主要感受弱光。視桿細胞內的感光物質為視紫紅質，可以感受弱光而產生暗視覺。視紫紅質是由視蛋白與II-順視黃醛構成的，所以視桿細胞合成視紫紅質需要維生素A，缺乏維生素A會影響視紫紅質的合成，導致感受弱光的能力減退，出現(xiàn)夜盲癥5.衛(wèi)生么多曬太陽是預防維生素D缺乏的有效方法？在人體內，膽固醇可以轉化成T-脫氫膽固醇，然后在皮下經紫外線轉化成維生素D3，一般人只需充分接受陽光照射，體內合成維生素D就可以滿足生理需要生物氧化1.試述生物氧化的特點P96營養(yǎng)物質在體內通過生物氧化分解與在體外氧化分解或燃燒的化學本質是相同的，表現(xiàn)在耗氧量相同，終產物相同，釋放的能量也相同。特點：①生物氧化過程是由細胞內ph值接近中性和約37℃的溶液中逐步進行的一系列酶促反應完成的②營養(yǎng)物質在生物氧化過程中逐步釋放能量，并盡可能多地從化學能的形式儲存與高能化合物中，使其得到最有效的利用③生物氧化的產物CO2是由有機酸發(fā)生脫羧反應生成的，并非體外氧化對C直接與O2反應生成④生物氧化的產物水主要是營養(yǎng)物質分子脫下的H經一系列傳遞反應最終與O2結合生成的，并非體外氧化時物質中的H直接與O2反應生成2.CO氧化物衛(wèi)什么能引起細胞窒息死亡？CO能與血紅蛋白結合，從而導致O2與血紅蛋白結合率減少，機體供氧不足，引起窒息死亡。氧化物對呼吸鏈的電子傳遞選擇性有阻斷作用，這種抑制劑阻斷電子傳遞的結果，一致了ATP的合成，以致呼吸停止，能源斷絕，嚴重時危及生命。3.甲狀腺機能亢進患者一般表現(xiàn)為基礎代謝率提高，請運用生化知識說明：甲狀腺激素能誘導許多組織細胞膜Na+、K+、ATPase的合成，是ATP分解成ADP和Pi的速度加快，進入線粒體的ADP量增加，從而使氧化磷酸化速度加快。甲狀腺激素還能促進解偶聯(lián)蛋白基因的表達，使線粒體內膜的解偶聯(lián)蛋白增加。上述兩種調節(jié)都會使機體耗氧量增加，姑甲狀腺功能亢進患者常出現(xiàn)基礎代謝率增高，怕熱和易出汗等癥狀。4.抑制氧化磷酸化的物質有哪幾類機制如何

在生物氧化過程中，氧化釋放的電子經呼吸鏈傳遞給O2生成H2O，所釋放的自由能推動ADP磷酸化生成ATP，這一過程為氧化磷酸化，氧化磷酸化產生的ATP均占ATP總量的80%5.NADH氧化呼吸鏈是如何組成的？說明各個組成成分在呼吸鏈中的作用線粒體內的NADH講電子送入呼吸鏈，并按一下順序傳遞給O2，生成H2O：NADH→復合體→Q→復合體III→Cytc→復合體IV→O26.呼吸鏈中共有幾組復合體，并說明每一復合體的組成和功能NADH脫氫酶黃素蛋白TMN、鐵硫蛋白Fe-S從NADH向Q傳遞電子琥珀酸脫氫酶黃素蛋白FAD、鐵硫蛋白Fe-S從琥珀酸向Q傳遞電子Q-CytC還原酶鐵硫蛋白Fe-S、細胞色素（血紅素）從Q向CytC傳遞電子CytC氧化酶細胞色素CuA、血紅素CuB從CytC向O2傳遞電子琥珀酸氧化呼吸鏈：線粒體中的琥珀酸將電子送入琥珀酸氧化呼吸鏈，并按以下順序傳遞給O2生成H2O。琥珀酸→復合體II→Q→集合體III→CytC→復合體IV→O2糖代謝1.糖酵解有何意義：P117①為某些組織細胞的重要功能途徑：如紅細胞、視網(wǎng)膜、骨髓、人腦等②糖酵解的中間產物是其他物質的合成原料2.論述三羧酸循環(huán)的總結過及其主要特點：①每一循環(huán)氧化1個乙酰基，通過2次脫羧生成2個CO2，通過4次脫氫給出4對H（4x2H)，其中3x2H以NAD+為受氫體。4x2H通過氧化磷酸化可以推動合成11個ATP。另外，三羧酸循環(huán)還通過底物水平磷酸化合成1個ATP，這樣每氧化1個乙?；伯a生12個ATP。②三羧酸循環(huán)有3種關鍵酶，即檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶和α-酮戊二酸脫氫酶系。其中異檸檬酸脫氫酶是重要的調節(jié)酶，他們所催化的反應在生理條件下是不可逆的，所以三羧酸循環(huán)是不可逆的。③三羧酸循環(huán)本身不會改變中間產物的總量，即不會消耗中間產物。不過，其他代謝會消耗三羧酸循環(huán)的中間產物，需要及時補充，三羧酸循環(huán)中間產物最基本的補充方式是有丙酮酸羧化生成草酰乙酸。3.糖的有氧氧化及三所循環(huán)有何生理意義：三羧酸循環(huán)：①產生大量能量②三羧酸循環(huán)是糖類、脂類和蛋白質分解代謝的共同途徑③三羧酸循環(huán)是糖類、脂類和蛋白質代謝聯(lián)系的樞紐④循環(huán)過程中的某些中間產物是合成一些物質的原料4.比較糖酵解與有氧氧化的不同點糖酵解有氧氧化反應條件供氧不足供養(yǎng)充足反應部位細胞液中進行細胞液、線粒體終產物丙酮酸生成乳酸丙酮酸→CO2+H2O產能2ATP24ATP5.計算1分子葡萄糖在肌肉組織中徹底氧化可凈生成多少分子ATP6.計算從糖原開始的1個葡萄糖單位在肝臟徹底氧化可凈生成多少ATP7.磷酸戊糖途徑有何生理意義：磷酸戊糖途徑生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物質的合成原料①5-磷酸核糖：磷酸戊糖途徑是體內利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的唯一途徑，5-磷酸核糖是核苷酸的合成原料②NADPH：磷酸戊糖途徑的另一個重要意義是提供細胞代謝所需的NADPHNADPH的生理功能：①為脂肪酸和膽固醇等物質的合成提供H②參與肝臟內的生物轉化③作為谷胱甘肽還原酶的輔酶，參與CSSG（氧化型谷胱甘肽）還原成GSH（還原型谷胱甘肽）的反應8.肝糖原和肌糖原的代謝途徑有何不同為什么P128

肌糖原→血糖（葡萄糖）肌糖原→乳酸→葡萄糖→肌糖原肌肉組織中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌糖原分解產生的6-磷酸葡萄糖不能水解生成葡萄糖，只能將6-磷酸葡萄糖→（糖酵解）乳酸→（血液循環(huán)）肝臟→（糖異化）葡萄糖→血液→被肌肉組織吸收9.肝糖原的合成與分解有何生理意義？糖原的合成與分解是維持血糖正常水平的重要途徑。人的進食是間斷的，所以機體必須儲存一定的糖以備不進食時的生理需要，糖原是糖的儲存形式，進食后過多的糖可以在肝臟和肌肉組織中合成糖原儲存起來，以免血糖濃度過高。當停止進食時，如果血糖濃度下降，肝糖原會分解成葡萄糖釋放入血液補充血糖。10.為什么說肌肉活動劇烈時，肌糖原也是補充血糖的途徑？P12811.簡述人體內6-磷酸葡萄糖有哪些代謝去向？①經糖酵解途徑生成乳酸②經糖的有氧氧化途徑生成CO2和H2O并釋放能量③經磷酸戊糖途徑生成NADPH和磷酸核糖④經糖醛酸途徑生成葡糖醛酸⑤經糖原合成途徑合成糖原⑥脫磷酸生成葡萄糖12.糖異生有何意義：主要在饑餓時，飽食高蛋白食物時或劇烈運動時進行①在饑餓時維持血糖水平的相對穩(wěn)定②參與食物氨基酸的轉化與儲存③參與乳酸的回收利用糖異生：指由非糖物質合成葡萄糖的過程血糖：指血液中的游離葡萄糖13.簡述細胞液中的草酰乙酸轉變?yōu)槠咸烟堑姆磻緩?其過程有哪些糖異生的關鍵酶參與：14.血糖有哪些來源與去路？來源：①食物糖消化吸收②肝糖原分解③肝臟內糖異生作用去路：①氧化分解供能②合成糖原③轉化成其他糖類或非糖物質④血糖過高時隨尿液排出15.簡述胰島素的作用機制：胰島B細胞分泌的胰島素是唯一能降低血糖濃度的激素①促進葡萄糖進入肌肉，脂肪組織細胞內進行代謝②誘導糖酵解關鍵酶的生成，促進糖的氧化分解③促進糖原的合成④促進糖轉化成脂肪⑤抑制糖原分解和糖異生（抑制糖異生的關鍵酶）16.試論述肝臟對血糖濃度的調節(jié)①肝臟是維持血糖濃度的最主要器官，是通過控制糖原的合成與分解及糖異生來調節(jié)血糖的②當血糖濃度高于正常水平時，肝糖元合成作用加強，促進血糖消耗；糖異生作用減弱，限制血糖補充，從而使血糖濃度降至正常水平③當血糖濃度低于正常水平時，肝糖元分解作用加強，糖異生作用加強，從而使血糖濃度升至正常水平④當然肝臟對血糖濃度的調節(jié)是在神經和激素的控制下進行的17.試從糖尿病的發(fā)病機理，解釋糖尿病患者“三多一少”的臨床表現(xiàn)糖尿病患者除了表現(xiàn)為高血糖和尿糖外，尚有“三多一少”的癥狀，即“多食、多飲、多尿、體重減輕”①糖尿病患者的糖氧化供能途徑發(fā)生障礙，機體所需能量不足，故患者饑餓多食②多食進一步使血糖升高，血糖升高超過腎糖閾時出現(xiàn)糖尿，堂的大量排出必然帶走大量水分，因而多尿③多尿失水過多，血液高滲引起口渴，因而多飲④由于唐氧化功能途徑發(fā)生障礙，體內大量動員脂肪，嚴重時組織蛋白也要氧化供能，因而消耗多，身體逐漸消瘦體重減輕。脂類代謝1.試述血漿脂蛋白的組成和分類：是脂類和蛋白質組成的顆粒，是脂類在血漿中的存在形式和轉運形式。脂類不溶于水，所以必須與蛋白質結合才能在血漿中轉運。①電泳分類法：各類脂蛋白的顆粒大小和所帶電荷的不同，所以在電場中移動的速度也不同。分離：α脂蛋白、前β脂蛋白、β脂蛋白、乳糜顆粒②超速離心法（密度分類法）：在脂蛋白中，脂類和蛋白質的含量不同，所以密度也就不同。從小到大：乳糜顆粒（CM）、極低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL)、高密度脂蛋白（HDL）正常人空腹血漿中不存在CM，VLDL占極少量，LDL占2/3，HDL占1/32.血漿中各類脂蛋白的主要成分和功能CM：從小腸轉運甘油三酯和膽固醇至肝臟及形成于小腸粘膜轉運來自食物中的外源性甘油三酯和膽固醇。VLDL：形成于肝臟，轉運肝臟合成的內源性甘油三酯（TG）和膽固醇HDL:形成于肝臟，少量形成于小腸，是從肝臟外組織向肝臟轉運膽固醇LDL：血漿中由VLDL轉化而來，從肝臟向肝外組織轉運膽固醇3.試述脂肪酸氧化的過程及所需的酶脂肪酸氧化有多條途徑，其中最主要的是β氧化①脂肪酸由位于線粒體外膜上的脂酰輔酶A合成酶催化活化成脂酰輔酶A②脂酰輔酶A以L-肉堿為載體轉運進入線粒體，需要肉堿酰基轉移酶I、肉堿酰基轉移酶II催化③脂酰輔酶A接下來的氧化過程包括脫氫、加水、在脫氫和硫解四步反應，最終降解成乙酰輔酶A，由脂酰輔酶A脫氫酶，α，β-烯脂酰輔酶A水化酶、β-羥脂酰輔酶A脫氫酶、β-酮脂酰輔酶A硫解酶催化。4.試述酮體生成的組織、原料及過程酮體包括乙酰乙酸、β-羥丁酸和丙酮，以乙酰輔酶A為原料在肝臟線粒體內合成①2分子乙酰輔酶A由硫解酶催化縮合，生成乙酰乙酰輔酶A②乙酰乙酰輔酶A由HMG-CoA合成酶催化與1分子乙酰輔酶A縮合，生成HMG-CoA③HMG-CoA由HMG-CoA裂解酶催化裂解，生成乙酰乙酸和乙酰輔酶A④乙酰乙酸由β-羥丁酸脫氫酶催化還原，生成β-羥丁酸⑤乙酰乙酸由乙酰乙酸脫羧酶催化脫羧，生成丙酮5.血脂的成分：甘油三酯、磷脂、膽固醇酯、脂肪酸定義：血漿中所含脂類的統(tǒng)稱6.何謂酮體酮體在何處生成在何處氧化包括乙酰乙酸、β-羥丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代謝的正常產物，在肝臟內合成，在線粒體內被氧化7.試述酮體生成和利用的生理意義①酮體是脂肪酸代謝的正常產物，是乙酰輔酶A的轉運形式，肝臟的β氧化能力最強，可以為其他組織代加工，指脂肪酸氧化成乙酰輔酶A，但乙酰輔酶A不能直接透過細胞膜，必須轉運成酮體②酮體是水溶性分子，容易透過毛細血管壁，被肝臟組織特別是心臟、腎臟和骨骼肌吸收和利用。饑餓時血糖水平下降，腦組織也可提供酮體③在長期饑餓、糖尿病或進食高脂低糖膳食時，酮體合成增加，超過肝臟組織利用酮體的能力，導致血液中酮體積累，成為酮血癥，此時尿液中出現(xiàn)酮體，成為酮尿癥。乙酰乙酸和β-羥丁酸都是有機酸，所以酮體積累會導致血液ph值下降，發(fā)生代謝性酸中毒。8.試述脂肪酸合成的原料來源和合成部位①除了從食物攝取之外，脂肪酸主要在體內合成②乙酰輔酶A和NADPH是脂肪酸合成原料，糖類、脂類和蛋白質分解代謝均可以產生乙酰輔酶A，NADPH主要來自磷酸戊糖途徑③脂肪酸合成還需要ATP、生物素、CO2、和Mn2+或Mg2+等④脂肪酸是在肝臟、乳腺和脂肪組織等細胞質中合成的⑤肝臟是人體內脂肪酸合成最活躍的場所，其合成能力較脂肪組織大8-9倍9.膽固醇能轉化成那些物質？膽固醇在人體內不能分解成CO2和H2O，但可以轉化成具有重要生物活性的物質①在肝臟中轉化成膽汁酸②在腎上腺皮質中轉化成腎上腺皮質激素，在卵巢和睪丸等性腺中轉化成性激素③在肝臟和腸粘膜細胞內轉化成T-脫氫膽固醇（維生素D原），后者存于皮下，經過紫外線照射后轉化成維生素D310.膽固醇酯化的過程及所需酶①在細胞內，膽固醇由脂酰輔酶A膽固醇?；D移酶催化以酰基輔酶A獲得一個?；赡懝檀减ア谠谘獫{中，膽固醇由磷脂酰膽堿膽固醇?；D移酶（LCAT）催化從磷脂酰膽堿獲得一個?；?，生成膽固醇酯。11.何謂載脂蛋白其主要功能如何血漿脂蛋白中的蛋白質成分結合及轉運脂類，此外不同載脂蛋白還有其特殊功能12.1分子14碳的脂肪酸徹底氧化分解為CO2和H2O時，需經過多少次β-氧化凈生成多少分子ATP

①經6次β氧化生成7個乙酰輔酶A，6FADH2和6NADH，他們繼續(xù)代謝可生成ATP：7x12+6x2+6x3=114ATP②1分子14碳的脂肪酸活化時消耗2ATP③所以凈生成112ATP13.簡述體內糖是如何轉變成脂肪的①葡萄糖經過有氧氧化途徑可生成乙酰輔酶A，葡萄糖經過磷酸戊糖途徑可生成NADPH，乙酰輔酶A和NADPH可以用來合成脂肪酸②糖代謝可產生ATP，ATP可將脂肪酸活化成脂酰輔酶A③葡萄糖在糖酵解途徑中