生物化學期末測試模擬練習題

資料僅供參考文件編號：2022年4月版本號：A修改號：1頁次：1.0審核：批準:發(fā)布日期：生物化學期末測試模擬練習題（第一章——第十二章）第一章蛋白質的結構與功能一．名詞解釋:1.teindenature4.glutathione5.β-teinquaternarystructure8.結構域9.蛋白質等電點10.α-螺旋11.變構效應12.蛋白質三級結構13.肽鍵二.填空:1．人體蛋白質的基本組成單位為___________，組成蛋白質的氨基酸共有___________種。2．根據其側鏈的結構和理化性質，氨基酸可分成_________，_________，________和_________四類。3．組成人體蛋白質的氨基酸均屬于__________，除_________外。4．在______nm波長處有特征性吸收峰的氨基酸有__________和__________。5．許多氨基酸通過________鍵，逐一連接而成__________。6．多肽鏈中氨基酸的________稱為一級結構，主要化學鍵為__________。7．谷胱甘肽的第一個肽鍵由________羧基與半胱氨酸的氨基組成，其主要功能基團為________。8．蛋白質二級結構是指________的相對空間位置，并_________氨基酸殘基側鏈的構象。9．體內有生物活性的蛋白質至少具備__________結構，有的還有__________結構。10．由于肽單元上_________原子所連的二個單鍵的__________，決定了兩個相鄰肽單元平面的相對空間位置。11．α-螺旋的主鏈繞_______作有規(guī)律的螺旋式上升，走向為________方向，即所謂的_________螺旋。12.蛋白質變性主要是其_________結構遭到破壞，而其_________結構仍可完好無損。13．蛋白質空間構象的正確形成，除_________為決定因素外，還需一類稱為________的蛋白質參與。14．血紅蛋白是含有_________輔基的蛋白質，其中的________離子可結合1分子O2。15．血紅蛋白的氧解離曲線為__________，說明第一個亞基與O2結合可________第二個亞基與O2結合，這被稱為_________效應。16．蛋白質顆粒表面有許多________，可吸引水分子，使顆粒表面形成一層________，可防止蛋白質從溶液中________。17．蛋白質為兩性電解質，大多數在酸性溶液中帶______電荷，在堿性溶液中帶____電荷。當蛋白質的凈電荷為________時，此時溶液的pH值稱為_________。18．蛋白質顆粒在電場中移動，移動的速率主要取決于________和_______，這種分離蛋白質的方法稱為________。19．用凝膠過濾分離蛋白質，分子量較小的蛋白質在柱中滯留的時間較________，因此最先流出凝膠柱的蛋白質，其分子量最_______。20．蛋白質可與某些試劑作用產生顏色反應，可用作蛋白質的__________和________分析。常用的顏色反應有________和_______。三.選擇題(一)A型題1．某一溶液中蛋白質的百分含量為55%，此溶液的蛋白質氮的百分濃度為___A.8.8%B.%C.%D.%E.%2.蛋白質分子中的氨基酸屬于下列哪一項___A.L-β-氨基酸B.D-β-氨基酸C.L-α-氨基酸D.D-α-氨基酸E.L、D-α-氨基酸3.屬于堿性氨基酸的是___A.天冬氨酸B.異亮氨酸C.組氨酸D.苯丙氨酸E.半胱氨酸4．280nm波長處有吸收峰的氨基酸為___A.絲氨酸B.谷氨酸C.蛋氨酸D.色氨酸E.精氨酸5．維系蛋白質二級結構穩(wěn)定的化學鍵是___A.鹽鍵B.二硫鍵C.肽鍵D.疏水作用E.氫鍵6．下列有關蛋白質一級結構的敘述，錯誤的是___A. 多肽鏈中氨基酸的排列順序B. 氨基酸分子間通過去水縮合形成肽鏈C. 從N-端至C-端氨基酸殘基排列順序D. 蛋白質一級結構并不包括各原子的空間位置E.通過肽鍵形成的多肽鏈中氨基酸排列順序7．下列有關谷胱甘肽的敘述正確的是___A.谷胱甘肽中含有胱氨酸B.谷胱甘肽中谷氨酸的α-羧基是游離的C.谷胱甘肽是體內重要的氧化劑D.谷胱甘肽的C端羧基是主要的功能基團E.谷胱甘肽所含的肽鍵均為α-肽鍵8．關于蛋白質二級結構錯誤的描述是___A. 蛋白質局部或某一段肽鏈有規(guī)則的重復構象B. 二級結構僅指主鏈的空間構象C. 多肽鏈主鏈構象由每個肽鍵的二個二面角所確定D. 整條多肽鏈中全部氨基酸的空間位置E.無規(guī)卷曲也屬二級結構范疇A. 7.proteinquaternarystructure白質等電點10.α-螺旋組氨酸和脯氨酸都是亞氨基酸D.苯丙氨酸和色氨酸都為芳香族氨基酸E.精氨酸和賴氨酸都屬于堿性氨基酸17．常出現于肽鏈轉角結構中的氨基酸為___A．脯氨酸B．半胱氨酸C．谷氨酸D．甲硫氨酸E．丙氨酸18．在各種蛋白質中含量相近的元素是___A．碳B.氮C.氧D.氫E.硫19.下列氨基酸中含有羥基的是___A.谷氨酸、天冬酰胺B.絲氨酸、蘇氨酸C.苯丙氨酸、酪氨酸D.半胱氨酸、蛋氨酸E.亮氨酸、纈氨酸20．蛋白質吸收紫外光能力的大小，主要取決于___A．含硫氨基酸的含量B．肽鏈中的肽鍵C．堿性氨基酸的含量D.芳香族氨基酸的含量E.脂肪族氨基酸的含量21.下列有關肽的敘述，錯誤的是___A．肽是兩個以上氨基酸借肽鍵連接而成的化合物B.組成肽的氨基酸分子都不完整C.多肽與蛋白質分子之間無明確的分界線D.氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性質E.根據N-末端數目，可得知蛋白質的亞基數22.關于蛋白質二級結構的描述，錯誤的是___A． 每種蛋白質都有二級結構形式B． 有的蛋白質幾乎全是β-折疊結構C． 有的蛋白質幾乎全是α-螺旋結構D． 幾種二級結構可同時出現于同一種蛋白質分子中B. 大多數蛋白質分子中有β-轉角和三股螺旋結構23．血清白蛋白（pI為）在下列哪種pH值溶液中帶正電荷_

__

A.B.pH5.0C.D.E.24．胰島素分子A鏈與B鏈的交聯是靠___A.氫鍵B.二硫鍵C.鹽鍵D.疏水鍵E.VanderWaals力25．關于蛋白質亞基的描述，正確的是___A.一條多肽鏈卷曲成螺旋結構B.兩條以上多肽鏈卷曲成二級結構C.兩條以上多肽鏈與輔基結合成蛋白質D.每個亞基都有各自的三級結構E.以上都不正確26.蛋白質的空間構象主要取決于___A.肽鏈氨基酸的序列B.α-螺旋和β-折疊C.肽鏈中的氨基酸側鏈D.肽鏈中的肽鍵E.肽鏈中的二硫鍵位置27．蛋白質溶液的穩(wěn)定因素是___A.蛋白質溶液的粘度大B.蛋白質分子表面的疏水基團相互排斥C.蛋白質分子表面帶有水化膜D.蛋白質溶液屬于真溶液E.以上都不是28．能使蛋白質沉淀的試劑是___A.濃鹽酸B.硫酸銨溶液C.濃氫氧化鈉溶液D.生理鹽水E.以上都不是29．鹽析法沉淀蛋白質的原理是___A.中和電荷，破壞水化膜B.鹽與蛋白質結合成不溶性蛋白鹽C.降低蛋白質溶液的介電常數D.調節(jié)蛋白質溶液的等電點E.以上都不是(二)B型題A.酸性氨基酸B.支鏈氨基酸C.芳香族氨基酸D.亞氨基酸E.含硫氨基酸1．甲硫氨基酸是2．色氨酸是3．纈氨酸是4．半胱氨酸是5．脯氨酸是A.二級結構B.結構域C.模序D.三級結構E.四級結構6．鋅指結構是7．無規(guī)卷曲是8．纖連蛋白RGD三肽是9．在纖連蛋白分子中能與DNA結合的結構是10.亞基間的空間排布是A.構象改變B.亞基聚合C.肽鍵斷裂D.二硫鍵形成E.蛋白質聚集11．蛋白質協同效應發(fā)生時可出現12．蛋白質一級結構被破壞時出現13．蛋白質變性時出現14．蛋白質四級結構形成時出現15．蛋白質水化膜破壞時出現(三)X型題1．脯氨酸屬于___A.亞氨基酸B.堿性氨基酸C.極性中性氨基酸D.非極性疏水氨基酸2．谷胱甘肽___A．是體內的還原型物質B．含有兩個特殊的肽鍵C．其功能基團是巰基D．為三肽3．a-螺旋___A.為右手螺旋B.繞中心軸盤旋上升C.螺距為D.靠肽鍵維持穩(wěn)定4．空間構象包括___A.β-折疊B.結構域C.亞基D.模序5.分子伴侶___A.可使肽鏈正確折疊B.可維持蛋白質空間構象C.在二硫鍵正確配對中起重要作用D.在亞基聚合時發(fā)揮重要作用6．蛋白質結構域___A.都有特定的功能B.如折疊的較為緊密的區(qū)域C.屬于三級結構D.存在每1種蛋白質中7．蛋白質變性___A.有肽鍵斷裂而引起B(yǎng).都是不可逆的C.可使其生物活性喪失D.可增加其溶解度8．血紅蛋白___A.由4個亞基組成B.含有血紅素C.其亞基間可發(fā)生負協同效應D.與氧結合呈現雙曲線性質9．蛋白質一級結構___A.是空間結構的基礎B.指氨基酸序列C.并不包括二硫鍵D.與功能無關10．蛋白質三級結構___A.存在于每個天然蛋白質分子中B.是指局部肽段空間構象C.包括模序結構D.屬于高級結構四．問答題1．為何蛋白質的含氮量能表示蛋白質相對量實驗中又是如何依此原理計算蛋白質含量的

2．何謂肽鍵和肽鏈及蛋白質的一級結構？3．什么是蛋白質的二級結構它主要有哪幾種各有何結構特征4．舉例說明蛋白質的四級結構。5．舉例說明蛋白質的變構效應。6．常用的蛋白質分離純化方法有哪幾種各自的作用原理是什么

參考答案一.名詞解釋1．在多肽分子中肽鍵的6個原子（Cα1,C,O,N,H,Cα2）位于同一平面，被稱為肽單元。2．在蛋白質分子中，可發(fā)現二個或三個具有二級結構的肽段，在空間上相互接近，形成一個特殊的空間構象，并具有相應的功能，被稱為模序。3．在某些理化因素作用下，致使蛋白質的空間構象破壞，從而改變蛋白質的理化性質和生物活性，稱為蛋白質變性。4.谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽，半胱氨酸的巰基是該三肽的功能基團。它是體內重要的還原劑，以保護體內蛋白質或酶分子等中的巰基免遭氧化。5．在多肽鏈β折疊結構中，每個肽單元以Cα為旋轉點，依次折疊成鋸齒狀結構，氨基酸殘基側鏈交替地位于鋸齒狀結構的上下方。兩條以上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段的鋸齒狀結構可平行排列，其走向可相同，也可相反。并通過肽鏈間的肽鍵羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵從而穩(wěn)固β-折疊結構。6．分子伴侶是一類幫助新生多肽鏈正確折疊的蛋白質。它可逆的與未折疊肽段的疏水部分結合隨后松開，如此重復進行可以防止錯誤的聚集發(fā)生，使肽鏈正確折疊。分子伴侶對于蛋白質分子中二硫鍵的正確形成起到重要作用。7．數個具有三級結構的多肽鏈，在三維空間作特定排布，并以非共價鍵維系其空間結構穩(wěn)定，每一條多肽鏈稱為亞基。這種蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基間的相互作用，稱為蛋白質的四級結構。8．蛋白質的三級結構常可分割成1個和數個球狀區(qū)域，折疊得較為緊密，各行其能，稱為結構域。9．在某一pH溶液中，蛋白質分子所帶的正電荷和負電荷相等，凈電荷為零，此溶液的pH值，即為該蛋白質的等電點。10．α-螺旋為蛋白質二級結構類型之一。在α-螺旋中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸作順時鐘方向的螺旋式上升，即所謂右手螺旋。每個氨基酸殘基上升一圈，氨基酸殘基的側鏈伸向螺旋的外側。α-螺旋的穩(wěn)定依靠α-螺旋每個肽鍵的亞氨基氫和第四個肽鍵的羰基氧形成的氫鍵維系。11．蛋白質空間構象的改變伴隨其功能的變化，稱為變構效應。具有變構效應的蛋白質稱為變構蛋白，常有四級結構。以血紅蛋白為例，一分子O2與一個血紅素輔基結合，引起亞基構象變化，進而引起進相鄰亞基構象變化，更易與O2結合。12．蛋白質三級結構是指整條多肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，也即整條多肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。蛋白質三級結構的形成和穩(wěn)定主要靠次級鍵----疏水作用、離子鍵、氫鍵和VanderWaals力等。13．一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基脫去1分子H2O，所形成的酞胺鍵稱為肽鍵。肽鍵的鍵長為0．132nm，具有一定程度的雙鍵性質。參與肽鍵的6個原子位于同一平面。二.填空題1.氨基酸；202.非極性、疏水性氨基酸；極性、中性氨基酸；酸性氨基酸；堿性氨基酸3.L-α-氨基酸；甘氨酸4.280；酪氨酸；色氨酸5.肽；肽（鏈）6.排列順序；肽鍵7.谷氨酸γ-；巰基8.蛋白質分子中某一段肽鏈；不包括9.三級；四級10.α碳；自由旋轉度11.中心軸；順時針；右手12.空間；一級13.一級結構；分子伴侶14.血紅素；二價鐵型；促進；正協同 16.親水基團；水化膜；析出17.正；負；零；等電點18.蛋白質的表面電荷量；分子量；電泳19.長；大20.定性；定量；茚三酮反應；雙縮脲反應三.選擇題(一)A型題(二)B型題(三)X型題四.問答題1．各種蛋白質的含氮量頗為接近，平均為16％，因此測定蛋白質的含氮量就可推算出蛋白質含量。常用的公式為：蛋白質含量（克％）=每克樣品含氮克數X6．25X100。2．一個氨基酸的a-羧基和另一個氨基酸的a-氨基，進行脫水縮合反應，生成的酰胺鍵稱為肽鍵。肽鍵具有雙鍵性質。由許多氨基酸通過肽鍵相連而形成長鏈，稱為肽鏈。肽鏈有二端，游離a-氨基的一端稱為N-末端，游離a-羧基的一端稱為C-末端。蛋白質一級結構是指多肽鏈中氨基酸排列順序，它的主要化學鍵為肽鍵。3．蛋白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側鏈的構象。它主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規(guī)卷曲四種。在α-螺旋結構中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉上升，每隔3．6個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側鏈伸向螺旋外側。每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持α-螺旋穩(wěn)定。在β-折疊結構中，多肽鍵的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結構，側鏈交錯位于鋸齒狀結構的上下方。兩條以上肽鍵或一條肽鍵內的若干肽段平行排列，通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持β-折疊構象穩(wěn)定。在球狀蛋白質分子中，肽鏈主鏈常出現1800回折，回折部分稱為β-轉角。β-轉角通常有4個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為脯氨酸。無規(guī)卷曲是指肽鏈中沒有確定規(guī)律的結構。4．蛋白質四級結構是指蛋白質分子中具有完整三級結構的各亞基在空間排布的相對位置。例如血紅蛋白，它是由1個α亞基和1個β-亞基組成一個單體，二個單體呈對角排列，形成特定的空間位置關系。四個亞基間共有8個非共價鍵，維系其四級結構的穩(wěn)定性。5．當配體與蛋白質亞基結合，引起亞基構象變化，從而改變蛋白質的生物活性，此種現象稱為變構效應。變構效應也可發(fā)生于亞基之間，即當一個亞基構象的改變引起相鄰的另一亞基的構象和功能的變化。例如一個氧分子與Hb分子中一個亞基結合，導致其構象變化，進一步影響第二個亞基的構象變化，使之更易與氧分子結合，依次使四個亞基均發(fā)生構象改變而與氧分子結合，起到運輸氧的作用。6．蛋白質分離純化的方法主要有：鹽析、透析、超離心、電泳、離子交換層析、分子篩層析等方法。鹽析是應用中性鹽加入蛋白質溶液，破壞蛋白質的水化膜，使蛋白質聚集而沉淀。透析方法是利用僅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白質和小分子化合物分離，達到濃縮蛋白質或去除鹽類小分子的目的。蛋白質為膠體顆粒，在離心力作用下，可沉降。由于蛋白質其密度與形態(tài)各不相同，可以應用超離心法將各種不同密度的蛋白質加以分離。蛋白質在一定的pH溶液中可帶有電荷，成為帶電顆粒，在電場中向相反的電極方向泳動。由于蛋白質的質量和電荷量不同，其在電場中的泳動速率也不同，從而將蛋白質分離成泳動速率快慢不等的條帶。蛋白質是兩性電解質，在一定的pH溶液中，可解離成帶電荷的膠體顆粒，可與層析柱內離子交換樹脂顆粒表面的相反電荷相吸引，然后用鹽溶液洗脫，帶電量小的蛋白質先被洗脫，隨著鹽濃度增加，帶電量多的也被洗脫，分部收集洗脫蛋白質溶液，達到分離蛋白質的目的。分子篩是根據蛋白質顆粒大小而進行分離的一種方法。層析柱內填充著帶有小孔的顆粒，小分子蛋白質進入顆粒，而大分子蛋白則不能，因此不同分子量蛋白質在層折柱內的滯留時間不同，流出層析柱的先后不同，可將蛋白質按分子量大小而分離。第二章核酸的結構與功能一.名詞解釋1．核小體6．核酶2．堿基互補7．核酸分子雜交3．增色效應8．反密碼環(huán)4．Tm值9.Z-DNA5．核糖體二.填空題1．在典型的DNA雙螺旋結構中，由磷酸戊糖構成的主鏈位于雙螺旋的______,堿基_______。2．tRNA均具有__________二級結構和__________的共同三級結構。3．成熟的mRNA的結構特點是：____________，____________。4．DNA的基本功能是____________和_____________。5.Tm值與DNA的_____________和所含堿基中的_____________成正比。6．DNA雙螺旋結構穩(wěn)定的維系橫向____________維系，縱向則靠___________維持。7．脫氧核苷酸或核苷酸連接時總是由________與_________形成3'，5'磷酸二酯鍵。8．嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有___________，因此對___________有較強吸收。9．___________和核糖或脫氧核糖通過___________鍵形成核苷。三.選擇題(一)A型題1．核酸中核苷酸之間的連接方式是___A．2'，3'-磷酸二酯鍵B．3'，5'-磷酸二酯鍵C．2'，5'-磷酸二酯鍵D．糖苷鍵E．氫鍵2．與pCAGCT互補的DNA序列是___A．pAGCTGB．pGTCGAC．pGUCGAD．pAGCUGE．pAGGUG3．DNA雙螺旋結構模型的描述中哪一條不正確___A.腺嘌呤的克分子數等于胸腺嘧啶的克分子數B．同種生物體不同組織中的DNA堿基組成極為相似C．DNA雙螺旋中堿基對位于外側D.二股多核苷酸鏈通過A與T或C與G之間的氫鍵連接E．維持雙螺旋穩(wěn)定的主要因素是氫鍵和堿基堆積力4．符合DNA結構的正確描述是___A.兩股螺旋鏈相同B．兩股鏈平行，走向相同C．每一戊糖上有一個自由羥基D．戊糖平面垂直于螺旋軸E．堿基對平面平行于螺旋軸5．RNA和DNA徹底水解后的產物___A.核糖相同，部分堿基不同B．堿基相同，核糖不同C．堿基不同，核糖不同D．堿基不同，核糖相同E．堿基相同，部分核糖不同6.DNA和RNA共有的成分是___A.D-核糖B.D-2-脫氧核糖C.鳥嘌呤D.尿嘧啶E.胸腺嘧啶7.核酸具有紫外吸收能力的原因是___A.嘌呤和嘧啶環(huán)中有共軛雙鍵B.嘌呤和嘧啶中有氮原子C.嘌呤和嘧啶中有硫原子D.嘌呤和嘧啶連接了核糖E.嘌呤和嘧啶連接了磷酸基團8.有關DNA雙螺旋模型的敘述哪項不正確___A.有大溝和小溝B.兩條鏈的堿基配對為T=A,G≡CC.兩條鏈的堿基配對為T=G,A≡CD.兩條鏈的堿基配對為T=A,G≡CE.一條鏈是5'→3',另一條鏈是3'→5'方向9.DNA超螺旋結構中哪項正確___A.核小體由DNA和非組蛋白共同構成B.核小體由RNA和H1,H2,H3,H4各二分子構成C.組蛋白的成分是H1,H2A,H2B,H3和H4D.核小體由DNA和H1,H2,H3,H4各二分子構成E.組蛋白是由組氨酸構成的10．大腸桿菌的基因組的堿基數目為A．4700kbB．4X106bpC．4X105bpD．470kbE．x105bp11.核苷酸分子中嘌呤N9與核糖哪一位碳原子之間以糖苷鍵連接___A.5'-CB.3'-CC.2'-CD．1'-CE．4'-C12．tRNA的結構特點不包括___A．含甲基化核苷酸B．5'末端具有特殊的帽子結構C．三葉草形的二級結構D．有局部的雙鏈結構E.含有二氫尿嘧啶環(huán)13．DNA的解鏈溫度指的是___A．A260nm達到最大值時的溫度B．A260nm達到最大值的50％時的溫度C．DNA開始解鏈時所需要的溫度D．DNA完全解鏈時所需要的溫度E．A280nm達到最大值的50％時的溫度14．有關一個DNA分子的Tm值，下列哪種說法正確___A．G＋C比例越高，Tm值也越高B．A＋T比例越高，Tm值也越高C．Tm＝（A＋T）％＋（G＋C）％D．Tm值越高，DNA越易發(fā)生變性E．Tm值越高，雙鏈DNA越容易與蛋白質結合15．有關核酸的變性與復性的正確敘述為___A．熱變性后相同的DNA經緩慢冷卻后可復性B．不同的DNA分子變性后，在合適溫度下都可復性C．熱變性的DNA迅速降溫過程也稱作退火D．復性的最佳溫度為250CE．熱變性DNA迅速冷卻后即可相互結合16．有關核酶的正確解釋是___A．它是由RNA和蛋白質構成的B．它是RNA分子，但具有酶的功能C．是專門水解核酸的蛋白質D.它是由DNA和蛋白質構成的E．位于細胞核內的酶17.有關mRNA的正確解釋是___A．大多數真核生物的mRNA都有5'末端的多聚腺苷酸結構B．所有生物的mRNA分子中都有較多的稀有堿基C．原核生物mRNA的3'末端是7-甲基鳥嘌呤D．大多數真核生物mRNA5'端為m7Gppp結構E．原核生物帽子結構是7-甲基腺嘌呤18．有關tRNA分子的正確解釋是___A．tRNA分子多數由80個左右的氨基酸組成B．tRNA的功能主要在于結合蛋白質合成所需要的各種輔助因子C．tRNA3'末端有氨基酸臂D．反密碼環(huán)中的反密碼子的作用是結合DNA中相互補的堿基E．tRNA的5'末端有多聚腺苷酸結構19．有關DNA的變性哪條正確___A．是指DNA分子中磷酸二酯鍵的斷裂B．是指DNA分子中糖苷鍵的斷裂C．是指DNA分子中堿基的水解D．是指DNA分子中堿基間氫鍵的斷裂E．是指DNA分子與蛋白質間的疏水鍵的斷裂20．人的基因組的堿基數目為___A．X109bpB．X106bpC．4X109bpD．4X106bpE．4X108bp(二)B型題A．雙股DNA解鏈成兩條單鏈DNAB．解鏈的單股DNA恢復成雙鏈C．50％的DNA發(fā)生變性D．DNA和相應mRNA形成雙鏈E．單股核苷酸鏈內形成局部螺旋1．屬于DNA變性的是___2．屬于核酸雜交的是___A．tRNAB.mRNAC．hnRNAD．snRNAE．rRNA3.含較多稀有堿基稀有核苷的是___4．作為mRNA加工前體的是___(三)X型題1.真核生物DNA的高級結構包括___A．核小體B．環(huán)狀DNAC．β片層D.α-螺旋E．雙螺旋2.有關DNA變性的描述哪些不對___A．DNA變性時糖苷鍵斷裂B．磷酸二酯鍵斷裂C.變性溫度的最高點稱為TmD．A260nm增加E．雙鏈間氫鍵被破壞3．有關DNA分子的描述哪些正確___A．由兩條脫氧核苷酸鏈組成B．5'-端是-OH，3'-端是磷酸C．脫氧單核苷酸之間靠磷酸二酯鍵連接D．5'-端是磷酸，3'-端是-OHE．堿基配對為A＝T，G≡C4．DNA雙鏈結構中氫鍵形成的基礎是___A．堿基中的共軛雙鍵B．堿基中的酮基或氨基C．與介質中的pH有關D．酮式烯醇式互變E．與脫氧核糖的第2位碳原子有關5．不能用于DNA合成的脫氧核苷酸是___A．dATPB．dHMPC．dRMPD．dUTPE．dGTP6．DNA雙螺旋穩(wěn)定因素包括___A.大量的氫鍵B．堿基間的堆積力C．堿基之間的磷酸二酯鍵D．磷酸基團的親水性E．脫氧核糖上的羥基7．有關DNA復性的不正確說法是___A．又叫退火B(yǎng)．37℃為最適溫度C．熱變性后迅速冷卻可以加速復性D．4℃為最適溫度E．25℃為最適溫度8.RNA分子___A．都是單鏈B．主要是單鏈，可以有局部雙鏈C．具有功能多樣性D．發(fā)揮作用必須有維生素的參與E．由dAMP，dCMP,dGMP,dUMP組成9．有關DNA的描述中哪一條正確___A．腺嘌呤的克分子數等于胸腺嘧啶的克分子數B．同一生物體不同組織中的DNA堿基組成相同C．DNA雙螺旋中堿基對位于外側D．二股多核苷酸鏈通過A與G和C與T之間的氫鍵連接E．維持雙螺旋穩(wěn)定的主要因素是氫鍵和堿基堆積力10．關于核酶哪些是正確的___A．可作為腫瘤和病毒的基因治療手段B．它的作用是水解蛋白質C．是具有酶活性的RNA分子D．是核酸與蛋白質共同組成的酶E．是60年代發(fā)現的11．原核生物核糖體RNA___A．小亞基中是16SrRNAB．小亞基中有21種蛋白質C．大亞基中有5S和23SrRNAD．大亞基中有31種蛋白質E．約占RNA總量的50％12．轉運特異氨基酸的RNA是___A．始終與核糖體蛋白結合的RNAB．snRNAC．tRNAD．具有多聚腺苷酸結構的RNAE．具有DHU環(huán)的RNA13．tRNA的分子結構特征是___A．有密碼環(huán)B．3'端是C－C－A結構C．有氨基酸臂D．三級結構是三葉草結構E．有假尿嘧啶核苷酸14．反密碼子位于___A．DNAB．mRNAC．rRNAD.tRNAE．轉運RNA15．DNA存在于___A．高爾基體B．粗面內質網C.線粒體D．細胞核E.溶菌體16．DNA雙螺旋的提出依據有以下幾點___A．依據Chargaff規(guī)則B．嘧啶的克分子數不等于嘌呤的克分子數C．X線衍射圖D．嘌呤和嘧啶是雙環(huán)E．在電鏡下觀察到了雙螺旋結構17．DNA結構的多樣性是指___A．DNA都是右手螺旋B．DNA都是左手螺旋C．溫度變化時DNA從右手螺旋變成左手螺旋D．改變離子強度與溫度對DNA構型有影響E．不同構象的DNA在功能上有差異18．真核生物mRNA___A．5'端帽子結構與生物進化有關B．5'端帽子結構與蛋白質合成起始有關C．3'端的polyA尾結構與mRNA穩(wěn)定有關D．mRNA分子越大，其3'端polyA尾也越長E．3'端的polyA尾是在細胞核中加上去的19．下列哪些是RNA的組成成分___A．AMPB．GMPC．TMPD．UMPE．CMP20．DNA水解后得到下列哪些產物___A．磷酸B．核糖C．腺嘌呤，鳥嘌呤D．胞嘧啶，尿嘧啶E.胞嘧啶，胸腺嘧啶21．在雙股DNA的Watson－Crick結構模型中___A.堿基平面和核糖平面都垂直于螺旋長軸B．堿基平面和核糖平面都平行于螺旋長軸C．堿基平面垂直于螺旋長軸，核糖平面平行于螺旋長軸D．堿基干面平行于螺旋長軸，核糖平面垂直于螺旋長軸E．磷酸和核糖位于外側，堿基位于內側22．DNA分子中G＋C含量越高___A．解鏈越容易B．氫鍵破壞所需要溫度越高C．50％復性時需要的溫度越高D．信息含量越豐富E.50％變性時需要的溫度越高23．3'末端具有多聚腺苷酸結構的RNA是___A.mRNAB．RrnaC．hnRNAD．tRNAE.轉運RNA四.問答題1．細胞內有哪幾類主要的RNA其主要功能是什么

2．已知人類細胞基因組的大小約30億bp，試計算一個二倍體細胞中DNA的總長度，這么長的DNA分子是如何裝配到直徑只有幾微米的細胞核內的？3．簡述DNA雙螺旋結構模式的要點及其與DNA生物學功能的關系。4．簡述RNA與DNA的主要不同點。5．簡述真核生物mRNA的結構特點。參考答案一.名詞解釋l．核小體由DNA和組蛋白共同構成。組蛋白分子共有五種，分別稱為H1，H2A，H2B，H3和H4。各兩分子的H2A，H2B，H3和H4共同構成了核小體的核心，DNA雙螺旋分子纏繞在這一核心上構成了核小體。2．在DNA雙鏈結構中，堿基位于內側，兩條鏈的堿基之間以氫鍵相接觸。由于堿基結構的不同造成了其形成氫鍵的能力不同，因此產生了固有的配對方式，即腺嘌呤始終與胸腺嘧啶配對存在，形成兩個氫鍵（A＝T），鳥嘌呤始終與胞嘧啶配對存在，形成三個氫鍵(G≡C)。這種配對方式稱為堿基互補。3．DNA的增色效應是指在其解鏈過程中，DNA的A260NM增加，與解鏈程度有一定的比例關系。4．DNA變性過程中，紫外光吸收值達到最大值的50％時的溫度稱為DNA的解鏈溫度（Tm）。在Tm時，核酸分子內50％的雙鏈結構被解開。Tm值與DNA的分子大小和所含堿基中的G＋C比例成正比。5．核糖體由rRNA與核糖體共同構成，分為大、小兩個亞基。核糖體的功能是作為蛋白質合成的場所。核糖體的功能是為細胞內蛋白質的合成提供場所。在核糖體中，rRNA和核糖體蛋白共同形成了mRNA、tRNA與氨基酸的復合物、翻譯起始因子、翻譯延長因子等多種參與該合成過程的成分的識別和結合部位。6.具有自我催化能力的RNA分子自身可以進行分子的剪接，這種具有催化作用的RNA被稱為核酶。7．熱變性的DNA經緩慢冷卻過程中，具有堿基序列部分互補的不同的DNA之間或DNA與RNA之間形成雜化雙鍵的現象稱為核酸分子雜交。8.反密碼環(huán)位于tRNA三葉草形二級結構的下方，中間的3個堿基稱為反密碼子，與mRNA上相應的三聯體密碼可形成堿基互補。不同的tRNA有不同的反密碼子，蛋白質生物合成時，靠反密碼子來辨認mRNA上相應的三聯體密碼，將氨基酸正確的安放在合成的肽鏈上。9．這種DNA是左手螺旋。在體內，不同構象的DNA在功能上有所差異，可能參與基因表達的調節(jié)和控制。二.填空題1．外側；在內側2．三葉草形；倒L形3．5'末端的7-甲基鳥嘌呤與三磷酸鳥苷的帽子結構；3'末端的多聚A尾4．作為生物遺傳信息復制的模板；作為基因轉錄的模板5．分子大??；G＋C比例6．靠配對堿基之間的氫鍵；疏水性堿基堆積力7．前一個核苷酸的3'-OH；下一位核苷酸的5'位磷酸8．共軛雙鍵；260nm的紫外線9.堿基；糖苷鍵三.選擇題(一)A型題(二)B型題(三)X型題1．ABE2．ABC3．ACE4．BCD5．BCD6．AB7．BCDE8.BC9．ABEI0．AC11．ABCD12．CE13．BCE14．DE15．CD16.AC17．DE18．ABC19．ABDE20．ACE21．CE22．BE23．AC四.問答題1. 動物細胞內主要含有的RNA種類及功能____________________________________________________________________________細胞核和胞液線粒體功能___________________________________________________________________________核糖體RNArRNAmtrRNA核糖體組成成分信使RNAmRNAmtmRNA蛋白質合成模板轉運RNAtRNAmttRNA轉運氨基酸不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前體小核RNASnRNA參與hnRNA的剪接、轉運小核仁RNASnoRNArRNA的加工和修飾小胞質RNAScRNA/7SL-RNA蛋白質內質網定位合成的信號識別體的組成成分____________________________________________________________________________2．約2米（10bp的長度為，二倍體）。在真核生物內DNA以非常致密的形式存在于細胞核內，在細胞生活周期的大部分時間里以染色質的形式出現，在細胞分裂期形成染色體。染色體是由DNA和蛋白質構成的，是DNA的超級結構形式。染色體的基本單位是核小體。核小體由DNA和組蛋白共同構成。組蛋白分子構成核小體的核心，DNA雙螺旋分子纏繞在這一核心上構成了核小體的核心顆粒。核小體的核心顆粒之間再由DNA（約60bp）和組蛋白H1構成的連接區(qū)連接起來形成串珠樣的結構。在此基礎上，核小體又進一步旋轉折疊，經過形成30nm纖維狀結構、300nm襻狀結構、最后形成棒狀的染色體。將存在于人的體細胞中的24條染色體，共計1米長的DNA分子容納于直徑只有數微米的細胞核中。3．DNA雙螺旋結構模型的要點是：（1） DNA是一反向平行的雙鏈結構，脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側，堿基位于內側，兩條鏈的堿基之間以氫鍵相接觸。腺嘌呤始終與胸腺嘧啶配對存在，形成兩個氫?。ˋ=T），鳥嘌呤始終與胞嘧啶配對存在，形成三個氫鍵（G≡C）。堿基平面與線性分子結構的長軸相垂直。一條鏈的走向是5'→3'，另一條鏈的走向就一定是3'→5'。（2） DNA是一右手螺旋結構。螺旋每旋轉一周包含了10對堿基，每個堿基的旋轉角度為360。螺距為，每個堿基平面之間的距離為。DNA雙螺旋分子存在一個大溝和一個小溝。（3） DNA雙螺旋結構穩(wěn)定的維系橫向靠兩條鏈間互補堿基的氫鍵維系，縱向則靠堿基平面間的疏水性堆積力維持。4．RNA與DNA的差別主要有以下三點：（1）組成它的核苷酸中的戊糖成分不是脫氧核糖，而是核糖；（2）RNA中的嘧啶成分為胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以構成RNA的基本的四種核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP，其中U代替了DNA中的T；（3）RNA的結構以單鏈為主，而非雙螺旋結構。5．成熟的真核生物mRNA的結構特點是：（1）大多數的真核mRNA在5'-端以7-甲基鳥嘌呤及三磷酸鳥苷為分子的起始結構。這種結構稱為帽子結構。帽子結構在mRNA作為模板翻譯成蛋白質的過程中具有促進核糖體與mRNA的結合，加速翻譯起始速度的作用,同時可以增強mRNA的穩(wěn)定性。（2）在真核mRNA的3'末端，大多數有一段長短不一的多聚腺苷酸結構，通常稱為多聚A尾。一般由數十個至一百幾十個腺苷酸連接而成。因為在基因內沒有找到它相應的結構，因此認為它是在RNA生成后才加進去的。隨著mRNA存在的時間延續(xù)，這段聚A尾巴慢慢變短。因此，目前認為這種3'-末端結構可能與mRNA從核內向胞質的轉位及mRNA的穩(wěn)定性有關。第三章酶一、名詞解釋:1．固定化酶7．Isoenzyme2.別構調節(jié)8.Activators3.酶的特異性9.Zymogens4.酶的活性中心10．Initialvelocity5．結合酶11．Km6．最適溫度12.Allostericcooperation二、填空:1．酶催化的機理是降低反應的，不改變反應的____________。2．酶的特異性包括__________特異性，____________特異性與立體異構特異性。3．Km值等于酶促反應速度為最大速度___________時的___________濃度。4．酶促反應速度（v）是最大速度（Vmax）80％時，底物濃度([S])是Km的________倍；當v達到Vmax的90％時，[S]是Km的_________倍。5．_________的激活實質是酶的___________形成或暴露的過程。6．乳酶脫氫酶的亞基分為_________型和__________型。7．酶活性中心內的必需基團分為__________和__________。8．在酶濃度不變的情況下，底物濃度對酶促反應速度的作圖呈_____________線，雙倒數作圖呈_____________線。9．可逆性抑制中，_______________抑制劑與酶的活性中心相結合，_____________抑制劑與酶的活性中心外必需基團相結合。10．同工酶指催化的化學反應____________，但酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質______________的一組酶。11．最適溫度________酶的特征性常數，反應時間延長時，最適溫度可能___________。12.不可逆性抑制劑常與酶的_____________以__________鍵相結合。13．競爭性抑制劑使酶對底物的表觀Km_________，而Vmax_________。14．抗體酶即具有______________的性質，又具有_____________的性質。三.選擇題:(一)A型題1.下列有關酶的論述正確的是___A.體內所有具有催化活性的物質都是酶B.酶在體內不能更新C.酶的底物都是有機化合物D.酶能改變反應的平衡點E.酶是活細胞內合成的具有催化作用的蛋白質2.關于酶的敘述哪一個是正確的___A.酶催化的高效率是因為分子中含有輔酶或輔基B.所有的酶都能使化學反應的平衡常數向加速反應的方向進行C.酶的活性中心中都含有催化基團D.所有的酶都含有兩個以上的多肽鏈E.所有的酶都是調節(jié)酶3.酶作為一種生物催化劑,具有下列哪中能量效應___A.降低反應活化能B.增加反應活化能C.增加產物的能量水平D.降低反應物的能量水平E．降低反應的自由能變化4．酶蛋白變性后其活性喪失，這是因為___A．酶蛋白被完全降解為氨基酸B．酶蛋白的一級結構受破壞C．酶蛋白的空間結構受到破壞D．酶蛋白不再溶于水E．失去了激活劑5．酶的輔酶是___A． 與酶蛋白結合緊密的金屬離子B． 分子結構中不含維生素的小分子有機化合物C．在催化反應中不與酶的活性中心結合D．在反應中作為底物傳遞質子、電子或其他基團E．與醉蛋白共價結合成多酶體系6．下列酶蛋白與輔助因子的論述不正確的是___A．酶蛋白與輔助因子單獨存在時無催化活性B.一種酶只能與一種輔助因子結合形成全酶C．一種輔助因子只能與一種酶結合成全酶D．酶蛋白決定酶促反應的特異性E．輔助因子可以作用底物直接參加反應7．下列有關輔酸與輔基的論述錯誤的是___A．輔酶與輔基都是酶的輔助因子B．輔酶以非共價鍵與酶蛋白疏松結合C． 輔基常以共價鍵與酶蛋白牢固結合D． 不論輔酶或輔基都可以用透析或超濾的方法除去E．輔酶和輔基的差別在于它們與酶蛋白結合的緊密程度與反應方式不同8．含有維生素B1的輔酶是___A．NAD+B．FADC．TPPD．CoAE．FMN9．有關金屬離子作為輔助因子的作用，論述錯誤的是___A．作為酶活性中心的催化基團參加反應B．傳遞電子C．連接酶與底物的橋梁D．降低反應中的靜電斥力E．與穩(wěn)定酶的分子構象無關10．酶的特異性是指___A．酶與輔酶特異的結合B.酶對其所催化的底物有特異的選擇性C．酶在細胞中的定位是特異性的D．酶催化反應的機制各不相同E．在酶的分類中各屬不同的類別11．有關酶的活性中心的論述___A.酶的活性中心專指能與底物特異性結合的必需基團B．酶的活性中心是由一級結構上相互鄰近的基團組成的C．酶的活性中心在與底物結合時不應發(fā)生構象改變D．沒有或不能形成活性中心的蛋白質不是酶E．酶的活性中心外的必需基團也參與對底物的催化作用12．酶促反應動力學研究的是___A．酶分子的空間構象B．酶的電泳行為C．酶的活性中心D．酶的基因來源E．影響酶促反應速度的因素13．影響酶促反應速度的因素不包括___A．底物濃度B．酶的濃度C．反應環(huán)境的pHD．反應溫度E．酶原的濃度14.關于酶與底物的關系___A．如果酶的濃度不變，則底物濃度改變不影響反應速度B．當底物濃度很高使酶被飽和時，改變酶的濃度將不再改變反應速度C．初速度指酶被底物飽和時的反應速度D．在反應過程中，隨著產物生成的增加，反應的平衡常數將左移E．當底物濃度增高將酶飽和時，反應速度不再隨底物濃度的增加而改變15．關于Km值的意義，不正確的是___A．Km是酶的特性常數B．Km值與酶的結構有關C．Km值與酶所催化的底物有關D．Km等于反應速度為最大速度一半時的酶的濃度E．Km值等于反應速度為最大速度一半時的底物濃度16．當Km值近似于ES的解離常數Ks時，下列哪種說法正確___A．Km值愈大，酶與底物的親和力愈小B．Km值愈大，酶與底物的親和力愈大C．Km值愈小，酶與底物的親和力愈小D．在任何情況下，Km與Ks的涵意總是相同的E．既使Km≌Ks，也不可以用Km表示酶對底物的親和力大小17.競爭性抑制劑對酶促反應速度影響是A．Km↑，Vmax不變B．Km↓，Vmax↓C．Km不變，Vmax↓D．Km↓，Vmax↑E．Km↓，Vmax不變18.有關競爭性抑制劑的論述，錯誤的是___A.結構與底物相似B．與酶的活性中心相結合C．與酶的結合是可逆的D．抑制程度只與抑制劑的濃度有關E．與酶非共價結合19．下列哪些抑制作用屬競爭性抑制作用___A．砷化合物對巰基酶的抑制作用B．敵敵畏對膽堿酯酸的抑制作用C．磺胺類藥物對細菌二氫葉酸合成酶的抑制作用D．氰化物對細胞色素氧化酶的抑制作用E．重金屬鹽對某些酶的抑制作用20．有機磷農藥中毒時，下列哪一種酶受到抑制___A．已糖激酶B．碳酸酐酶C．膽堿酯酶D．乳酸脫氫酶E．含巰基的酶21．有關非競爭性抑制作用的論述，正確的是___A．不改變酶促反應的最大程度B．改變表觀Km值C．酶與底物、抑制劑可同時結合，但不影響其釋放出產物D．抑制劑與酶結合后，不影響酶與底物的結合E．抑制劑與酶的活性中心結合22．非競爭性抑制劑對酶促反應速度的影響是___A．Km↑，Vmax不變B．Km↓，Vmax↓C．Km不變，Vmax↓D．Km↓,Vmax↑E.Km↓，Vmax不變23．反競爭性抑制作用的描述是___A.抑制劑既與酶相結合又與酶-底物復合物相結合B．抑制劑只與酶-底物復合物相結合C．抑制劑使酶促反應的Km值降低，Vmax增高D．抑制劑使酶促反應的Km值升高，Vmax降低E．抑制劑不使酶促反應的Km值改變，只降低Vmax24．反競爭性抑制劑對酶促反應速度影響是___A．Km↑，Vmax不變B．Km↓，Vmax↓C．Km不變，Vmax↓D．Km↓，Vmax↑E．Km↓，Vmax不變25．溫度對酶促反應速度的影響是___A．溫度升高反應速度加快，與一般催化劑完全相同B．低溫可使大多數酶發(fā)生變性C．最適溫度是酶的特性常數，與反應進行的時間無關D．最適溫度不是酶的特性常數，延長反應時間，其最適溫度降低E．最適溫度對于所有的酶均相同26．有關酶與溫度的關系，錯誤的論述是___A． 最適溫度不是酶的特性常數B． 酶是蛋白質，即使反應的時間很短也不能提高反應溫度C．酶制劑應在低溫下保存D．酶的最適溫度與反應時間有關E．從生物組織中提取酶時應在低溫下操作27．關于pH對酶促反應速度影響的論述中，錯誤的是___A．pH影響酶、底物或輔助因子的解離度，從而影響酶促反應速度B.最適pH是酶的特性常數C． 最適pH不是酶的特性常數D． pH過高或過低可使酶發(fā)生變性E． 最適pH是酶促反應速度最大時的環(huán)境PH28．關于酶原與酶原的激活___A．體內所有的酶在初合成時均以酶原的形式存在B．酶原的激活是酶的共價修飾過程C．酶原的激活過程也就是酶被完全水解的過程D．酶原激活過程的實質是酶的活性中心形成或暴露的過程E．酶原的激活沒有什么意義29．有關別構酶的論述哪一種不正確___A． 別構酶是受別構調節(jié)的酶B． 正協同效應例如，底物與酶的一個亞基結合后使此亞基發(fā)生構象改變，從而引起相鄰亞基發(fā)生同樣的改變，增加此亞基對后續(xù)底物的親和力C．正協同效應的底物濃度曲線是矩形雙曲線D．構象改變使后續(xù)底物結合的親和力減弱，稱為負協同效應E．具有協同效應的別構酶多為含偶數亞基的酶30．有關乳酸脫氧酶同工酶的論述，正確的是___A．乳酸脫氫酶含有M亞基和H亞基兩種，故有兩種同工酶B．M亞基和H亞基都來自同一染色體的某一基因位點C．它們在人體各組織器官的分布無顯著差別D．它們的電泳行為相同E．它們對同一底物有不同的Km值31.關于同工酶___A．它們催化相同的化學反應B．它們的分子結構相同C．它們的理化性質相同D．它們催化不同的化學反應E．它們的差別是翻譯后化學修飾不同的結果32．谷氨酸氨基轉移酶屬于___A．氧化還原酶類B．水解酶類C．裂合酶類D．轉移酶類E．合成酶類33．國際酶學委員會將酶分為六類的依據是___A.酶的來源B．酶的結構C.酶的物理性質D．酶促反應的性質E．酶所催化的底物34．在測定酶活性時要測定酶促反應的初速度，其目的是___A.為了提高酶促反應的靈敏度B．為了節(jié)省底物的用量C．為了防止各種干擾因素對酶促反應的影響D．為了節(jié)省酶的用量E．為了節(jié)省反應的時間35．用乳酸脫氫酶作指示酶，用酶偶聯測定法進行待測酶的測定時，其原理是：___A．NAD+在340nm波長處有吸收峰B．NADH在340nm波長處有吸收峰C．NAD+在280nm波長處有吸收峰D．NADH在280nm波長處有吸收峰E.只是由于乳酸脫氫酶分布廣，容易得到(二)B型選擇題A．丙二酸B．敵百蟲C．路易士氣D．二巰基丙醇E．琥珀酸1．琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑為___2．巰基酶中毒的解毒劑為___3．膽堿酯酶的抑制劑為___4．有毒的砷化物之一為___A． 遞氫作用B．轉氨基作用C．轉移一碳單位作用D.轉?；饔肊．轉移CO2作用5.輔酶A___6．NAD+___7．FAD___8．磷酸吡哆醛___A．單體酶B．寡聚酶C．結合酶D．多功能酶E．單純酶9．由于基因融合的結果，多種酶相互連接成單一多肽鏈的具有多個活性中心的蛋白質___10．只由氨基酸殘基組成的酶___11．只由一條多肽鏈組成的酶___12．由酶蛋白和輔助因子兩部分組成的酶___(三)X型選擇題1．酶的化學修飾包括___A.磷酸化與脫磷酸化B．乙酸化與脫乙酸化C．抑制劑的共價結合與去抑制劑作用D．甲基化與脫甲基化E．－SN與-S-S互變2．遲緩調節(jié)可以通過___A．改變酶的合成速度B．腺苷化與脫腺苷化C．改變酶的降解速度D．磷酸化與脫磷酸化E．別構調節(jié)3．在酶濃度不變而底物濃度很低時，隨著底物濃度的增加底物濃度曲線最初表現為___A．直線上升B．水平直線C．矩形雙曲線D．鐘形曲線E．以上都不是4．底物濃度很高時___A．所有的酶均被底物所飽和，反應速度不再因增加底物濃度而加大B．此時增加酶的濃度仍可提高反應速度C．此時增加酶的濃度也不能再提高反應速度D．反應速度達最大反應速度，即使加入激活劑也不再提高反應速度E．反應速度達最大速度，但加入激活劑仍可再增大反應速度5．酶的活性中心是___A．由一級結構上相互接近的一些基團組成，分為催化基團和結合基團B．平面結構C．裂縫或凹陷D．線狀結構E．由空間結構上相鄰近的催化基團與結合基團組成的結構6．酶的非特征性常數包括___A．Km值B．KsC．酶的最適溫度D．酶的最適pHE．Vmax7．對酶來說，下列哪種描述不正確___A．酶可加速化學反應速度，從而改變反應的平衡常數B.酶對其所催化的底物具有特異性C. 酶通過增大反應的活化能而加快反應速度D．酶對其所催化的反應環(huán)境很敏感E．人體多數酶的最適溫度接近37℃8．酶催化作用的機制可能是___A．鄰近效應與定向作用B．酶與底物鎖-匙式的結合C．共價催化作用D．酸堿催化作用E．表面效應9，遵守米-曼氏方程的酶應具有以下特點___A．反應速度與底物濃度應一直成直線關系B．當底物濃度很高時，反應的產物與反應時間之間不成直線關系C．當底物濃度很高時，反應速度等于KmD．當反應速度為最大速度一半時，底物濃度等于KmE．當底物濃度很低時，反應速度與底物濃度成直線關系10．關于酶的抑制劑的論述___A.使酶的活性降低或消失而不引起酶變性的物質都是酶的抑制劑B．蛋白酶使酶水解而引起酶的活性消失，所以蛋白水解酶是酶的抑制劑C．丙二酸是琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑D．過多的產物可使酶促反應出現逆向反應，也可視為酶的抑制劑E．在酶的共價修飾中，有的酶被磷酸酶脫磷酸后活性消失，此磷酸酶可視為酶的抑制劑11．關于酶的激活劑的論述___A．使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|稱為酶的激活劑B.酶的輔助因子都是酶的激活劑C．凡是使酶原激活的物質都是酶的激活劑D．酶的活性所必需的金屬離子是酶的激活劑E.在酶的共價修飾中，有的酶被磷酸激酶磷酸化后活性增加，此磷酸激酶可視為酶的激活劑12．酶的別構與別構協同效應是___A．效應劑與酶的活性中心相結合，從而影響酶與底物的結合B．第一個底物與酶結合引起酶的構象改變，此構象改變波及鄰近的亞基，從而影響酶與第二個底物結合C．上述的效應使第二個底物與酶的親和力增加時，底物濃度曲線呈現出S形曲線D．酶的別構效應是酶使底物的結構發(fā)生構象改變，從而影響底物與酶的結合E．酶的亞基與別構劑的結合是非共價結合四.問答題1．舉例說明酶的三種特異性。2．酶的必需基團有哪幾種，各有什么作用？3．酶蛋白與輔助因子的相互關系如何？4．比較三種可逆性抑制作用的特點。5．說明酶原與酶原激活的意義。參考答案一.名詞解釋1．固定化酶是將水溶性酶經物理或化學的方法處理后，成為不溶于水但仍具有酶活性的一種酶的衍生物。固定化酶在催化反應中以固相狀態(tài)作用于底物，并保持酶的高度特異性和催化高效率。2．別構調節(jié)體內有的代謝物可以與某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地結合，使酶發(fā)生變構并改變其催化活性。此結合部位稱為別構部位或調節(jié)部位。對酶催化活性的這種調節(jié)方式稱為別構調節(jié)。受別構調節(jié)的酶稱做別構酶。導致別構效應的代謝物稱做別構效應劑。3．酶的特異性酶對其所催化的底物具有較嚴格的選擇性，即一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化一定的化學反應并產生一定的產物，酶的這種特性稱為酶的特異性。根據酶對其底物結構選擇的嚴格程度不同，酶的特異性可大致分為三種類型，即絕對特異性，相對特異性和立體異構特異性。4．酶的活性中心酶分子中與酶的活性密切相關的基團稱做酶的必需基團。這些必需基團在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區(qū)域，能與底物特異的結合并將底物轉化為產物。這一區(qū)域被稱為酶的活性中心。酶活性中心內的必需基團有兩種：一是結合基團，其作用是與底物相結合，使底物與酶的一定構象形成復合物；另一是催化基團，它的作用是影響底物中某些化學鍵的穩(wěn)定性，催化底物發(fā)生化學反應并將其轉變成產物。活性中心的必需基團可同時具有這兩方面的功能。5．結合酶酶分子除含有氨基酸殘基形成的多肽鏈外，還含有非蛋白部分。這類結合蛋白質的酶稱為結合酶。其蛋白部分稱為酶蛋白，非蛋白部分稱為輔助因子，有的輔助因子是小分子有機化合物，有的是金屬離子。酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。6．最適溫度酶促反應速度最快時的環(huán)境溫度稱為酶促反應的最適溫度。7．Isoenzyme（同工酶）同工酶是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。8．Activators（激活劑）使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|稱為酶的激活劑。激活劑大多為金屬離子，少數為陰離子。也有許多有機化合物激活劑。9．Zymogens（酶原）有些酶在細胞內合成或初分泌時只是酶的無活性前體，必須在一定的條件下，這些酶的前體水解開一個或幾個特定的肽鍵，致使構象發(fā)生改變，表現出酶的活性。這種無活性酶的前體稱做酶原。酶原向酶的轉化過程稱為酶原的激活。酶原的激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。10．Initialvelocity（初速度）反應初速度是指反應剛剛開始時，各種影響酶促反應速度的因素尚未發(fā)揮作用，時間進程與產物的生成量呈直線關系時的反應速度。此時，酶促反應速度與酶的濃度成正比。11．Michaelisconstant（米氏常數，Km）米氏常數是單底物反應中酶與底物可逆地生成中間產物和中間產物轉化為產物這三個反應的速度常數的綜合。即：k1k3k2+k3E＋S→ES→E＋PKm＝------k2k1米氏常數等于反應速度為最大速度一半時的底物濃度。12．Allostericcooperation（別構協同效應）別構酶分子中常含有多個（偶數）亞基，酶分子的催化部位（活性中心）和調節(jié)部位有的在同一亞基內，也有的不在同一亞基內。含有催化部位的亞基稱為催化亞基；含有調節(jié)部位的亞基稱為調節(jié)亞基。當第一個亞基與效應劑結合后，此亞基發(fā)生構象改變，并將此效應傳遞到相鄰的亞基，使相鄰的亞基也發(fā)生同樣的構象改變，從而改變這一相鄰亞基對效應劑的親和力。這種效應稱為協同效應。如果第一個效應劑與酶的結合，使第二個效應劑與酶的結合變得容易，這種協同效應稱為正協同效應。相反，如果這種協同效應使第二個效應劑與酶的結合變得困難，即親和力變小，則稱此協同效應為負協同效應。二.填空題l．活化能平衡常數2．絕對相對3．一半底物濃度4．495．酶原活性中心6．MH7．催化基團結合基團8．矩形雙曲線直線9．競爭性非競爭性10．相同不同11．不是降低12．活性中心共價13．增大不變14．抗體酶三.選擇題(一)A型題1．E2．C3．A4．C5．D6．C7.D8．C9．E10．B11．A12．E13．E14．A15．D16．A17.A18．E19．C20．C21．D22．A23．B24．B25．D26．B27．C28．D29．C30．E31．A32．A33．D34．C35．B(二)B型題1．A2．D3．B4．C5．D6.A7．A8．B9．D10．E11．A12．C(三)X型題1．ABDE2．AC3．AE4.ABE5．CE6．CDE7．AC8．ACDE9.DE10.AC11.AD12.BCE四.問答題1．l）絕對特異性：有的酶只能作用于特定結構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結構的產物。這種特異性稱為絕對特異性。例如，脲酶只水解尿素。2)相對特異性：有一些酶的特異性相對較差，這種酶作用于一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的選擇性稱為相對特異性。例如，脂肪酶水解脂肪和簡單的酯，蛋白酶水解各種蛋白質的肽鍵等。3）立體異構特異性一種酶僅作用于立體異構體中的一種，酶對立體異構物的這種選擇性稱為立體異構特異性。例如，乳酸脫氫酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。2．酶的必需基團有活性中心內的必需基團和活性中心外的必需基團?；钚灾行膬鹊谋匦杌鶊F有催化基團和結合基團。催化基團使底物分子不穩(wěn)定，形成過渡態(tài)，并最終將其轉化為產物。結合基團與底物分子相結合，將其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基團為維持酶活性中心的空間構象所必需。3．1）酶蛋白與輔助因子一同組成全酶，單獨哪一種均無催化活性。2）一種酶蛋白只能結合一種輔助因子形成全酶，催化一定的化學反應。3）一種輔助因子可與不同酶蛋白結合成不同的全酶，催化不同的化學反應。4)酶蛋白決定反應的特異性，而輔助因子具體參加化學反應，決定酶促反應的性質。4．l）競爭性抑制：抑制劑的結構與底物結構相似，共同競爭酶的活性中心。抑制作用大小與抑制劑和底物的濃度以及酶對它們的親和力有關。Km升高，Vmax不變2)非競爭性抑制：抑制劑與底物結構不相似或完全不同，只與酶活性中心以外的必需基團結合。不影響酶在結合抑制劑后與底物的結合。該抑制作用的強弱只與抑制劑的濃度有關。Km不變，Vmax下降。3)反競爭性抑