第三章蛋白質(zhì)化學(xué)

第三章氨基酸掌握蛋白質(zhì)基本組成單位氨基酸的結(jié)構(gòu)通式、結(jié)構(gòu)特點(diǎn)以及20種常見蛋白質(zhì)氨基酸的結(jié)構(gòu)式、三個(gè)字母以及單字母的簡(jiǎn)寫符號(hào)。了解不常見的蛋白質(zhì)氨基酸和非蛋白質(zhì)氨基酸。理解與掌握氨基酸的重要理化性質(zhì)

第一節(jié)蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子—氨基酸一、蛋白質(zhì)的水解蛋白質(zhì)和多肽的肽鍵與一般的酰胺鍵一樣可以被酸堿或蛋白酶催化水解，最終得到各種氨基酸的混合物。所以說，氨基酸是蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單元。大多數(shù)的蛋白質(zhì)都是由20種氨基酸組成。這20種氨基酸被稱為基本氨基酸。第一節(jié)蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子—氨基酸1、酸水解常用6mol/L的鹽酸或4mol/L的硫酸，回流煮沸20小時(shí)左右可使蛋白質(zhì)完全水解。優(yōu)點(diǎn)：不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸。缺點(diǎn)：是色氨酸完全被沸酸破壞；羥基氨基酸（絲氨酸或蘇氨酸）有一小部分被分解；天門冬酰胺和谷氨酰胺酰胺基被水解成了羧基。2、堿水解一般用5mol/L氫氧化鈉煮沸10-20小時(shí)。

優(yōu)點(diǎn)：可使蛋白質(zhì)完全水解，色氨酸在水解中不受破壞。

缺點(diǎn)：由于水解過程中許多氨基酸都受到不同程度的破壞，產(chǎn)率不高。部分的水解產(chǎn)物發(fā)生消旋化，其產(chǎn)物是D-型和L-型氨基酸的混合物。3、酶水解優(yōu)點(diǎn)：不會(huì)破壞氨基酸，也不會(huì)發(fā)生消旋化。缺點(diǎn)：使用一種酶往往水解不徹底，需要多種酶協(xié)同作用才能使蛋白質(zhì)完全水解。另外所需時(shí)間較長(zhǎng)?！镒畛Ｒ姷牡鞍姿饷赣幸韵聨追N：胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜熱菌蛋白酶等。水解位點(diǎn)特異，用于一級(jí)結(jié)構(gòu)分析，肽譜-氨基酸結(jié)構(gòu)通式

二、氨基酸的一般結(jié)構(gòu)特點(diǎn)及其分類不帶電形式

H2N—Cα—HCOOHR+H3N—Cα—HCOO-R兩性離子形式-氨基酸：共有差異Cα都具有－COOH和-NH3，各種氨基酸的區(qū)別在于側(cè)基R基上。如果R不是H,則：具有兩種立體異構(gòu)體[D-型和L-型]

具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]L－甘油醛D－甘油醛

NH2—Cα—HCOOHRL－氨基酸

H—Cα—NH2COOHRD－氨基酸已知天然蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型。但在某些微生物和植物的某些組成中常含有D－型氨基酸。D型和L型氨基酸在分子式、熔點(diǎn)和溶解度等性質(zhì)上沒有區(qū)別，但在生理功能上都不同。（一）根據(jù)來源分：內(nèi)源氨基酸和外源氨基酸（二）從營(yíng)養(yǎng)學(xué)角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸

這些體內(nèi)需要而又不能自身合成，必須由食物供應(yīng)的氨基酸，稱為營(yíng)養(yǎng)必需氨基酸。人體必需氨基酸有八種：

MetTrpLysValIleLeu

Phe

Thr

假設(shè)來借一兩本書半必需氮基酸：組氨酸、精氨酸（三）根據(jù)是否組成蛋白質(zhì)來分：

蛋白質(zhì)中常見氨基酸、蛋白質(zhì)中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸分類脂肪族氨基酸p125芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸雜環(huán)氨基酸：脯氨酸、組氨酸按側(cè)基R基團(tuán)的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)分為1、常見的蛋白質(zhì)氨基酸按R基的極性性質(zhì)可以分成以下4組：P127非蛋白質(zhì)氨基酸蛋白質(zhì)氨基酸（20種）1.酸性氨基酸天冬氨酸谷氨酸2.堿性氨基酸賴氨酸組氨酸精氨酸中性氨基酸3.極性氨基酸4.非極性氨基酸絲氨酸蘇氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺甘氨酸丙氨酸亮氨酸異亮氨酸苯丙氨酸甲硫氨酸色氨酸脯氨酸纈氨酸氨基酸1.非極性R基氨基酸

這一組中共有8種氨基酸a.4種帶有脂肪烴側(cè)鏈的氨基酸

丙氨酸（Ala）

纈氨酸（Val）

亮氨酸（Leu）

異亮氨酸（Ile）

丙氨酸纈氨酸亮氨酸異亮氨酸b.2種含芳香環(huán)氨基酸

苯丙氨酸(Phe)

色氨酸(Trp)c.1種含硫氨基酸

甲硫氨酸（Met）d.1種亞氨基酸

脯氨酸(Pro)

苯丙氨酸色氨酸甲硫氨酸（蛋氨酸）脯氨酸2.極性但不帶電荷的R基氨基酸

這一組中有7種氨基酸a.側(cè)鏈的極性是由于它們的羥基造成的蘇氨酸Thr

絲氨酸Ser

酪氨酸Tyrb.基極性是它們的酰胺基引起的

天冬酰胺Asn

谷氨酰胺Gln

c.由于含有巰基的緣故

半胱氨酸Cys

d.側(cè)鏈介于極性與非極性之間

甘氨酸Gly絲氨酸酪氨酸蘇氨酸天門冬酰胺谷氨酰胺半胱氨酸甘氨酸3.帶負(fù)電荷的R基氨基酸

這一類的是兩種酸性氨基酸

天冬氨酸Asp

谷氨酸Glu

天門冬氨酸谷氨酸4.帶正電荷的R基氨基酸

這一類氨基酸在pH=7時(shí)攜帶凈正電荷，又叫堿性氨基酸

賴氨酸Lys：除-氨基外，在脂肪鏈的位置上還有一個(gè)氨基

精氨酸Arg:

含有一個(gè)帶正電荷的胍基

組氨酸His:有一個(gè)咪唑基精氨酸賴氨酸組氨酸2、不常見的蛋白質(zhì)氨基酸

3、非蛋白質(zhì)氨基酸

H2N-CH2-CH2-COOHH2N-CH2-CH2-CH2-COOH-丙氨酸-氨基丁酸三、氨基酸的酸堿性質(zhì)（一）氨基酸的兩性離子形式

（二）氨基酸的兩性解離和等電點(diǎn)

等電點(diǎn)（pI）：

在某一PH值時(shí)，氨基酸所帶的靜電荷為零，在電場(chǎng)中既不向陰極移動(dòng)，也不向陽(yáng)極移動(dòng)，此時(shí)氨基酸所處溶液的pH值稱為該氨基酸的(等電點(diǎn)pI)等電點(diǎn)（pI）pH>pI

aa“-”aa向正極移動(dòng)pH<pI

aa“+”aa向負(fù)極移動(dòng)pH=pI

aa“0”aa不移動(dòng)氨基酸的凈電荷為零，在外加直流電場(chǎng)的作用下，不發(fā)生移動(dòng)。氨基酸的兩性離子濃度最高，在水中的溶解度最低；等電點(diǎn)時(shí)氨基酸的特性:側(cè)鏈沒有可解離的中性及酸性氨基酸：等電點(diǎn)的計(jì)算例如：甘氨酸將前面所列的Ka1、Ka2的等式

相乘得：

在等電點(diǎn)時(shí)，[A－]=[A+]，因此：如果以I代表氫離子的濃度，則：

等式兩邊取對(duì)數(shù)得：

對(duì)于側(cè)鏈沒有可解離基團(tuán)的中性氨基酸來說：

pI=1/2（pKa1+pKa2）思考：酸性和堿性氨基酸的pI與各解離基團(tuán)的解離常數(shù)pK之間有什么關(guān)系？Ka1KaRKa2酸性氨基酸例如谷氨酸堿性氨基酸例如賴氨酸Ka1Ka2KaR中性氨基酸：pI=(pK1+pK2)/2pK1，為α羧基的解離常數(shù)

pK2，為α氨基的解離常數(shù)酸性氨基酸：pI=(pK1+PkR)/2pK1，為α羧基的解離常數(shù)

pKR，為側(cè)鏈羧基的解離常數(shù)堿性氨基酸：pI=(pK2+pKR)/2pK2，為α氨基的解離常數(shù)

pKR，為側(cè)鏈氨基的解離常數(shù)

等電點(diǎn)與各基團(tuán)解離常數(shù)的關(guān)系總結(jié)1.某氨基酸的等電點(diǎn)即為該氨基酸兩性離子兩邊的pK值和的一半。2.在氨基酸等電點(diǎn)以上任何pH，AA帶凈的負(fù)電荷，在電場(chǎng)中向陽(yáng)極移動(dòng)；在氨基酸等電點(diǎn)以下任何pH，AA帶凈的正電荷，在電場(chǎng)中向陰極移動(dòng)。3.在一定pH范圍中，溶液的pH離AA等電點(diǎn)愈遠(yuǎn)，AA帶凈電荷愈多。小結(jié)四、氨基酸的化學(xué)反應(yīng)

氨基酸的重要化學(xué)反應(yīng)亞硝酸鹽反應(yīng)與甲醛反應(yīng)?；磻?yīng)烴基化反應(yīng)脫氨基反應(yīng)成鹽成酯反應(yīng)成酰氯反應(yīng)脫羧基反應(yīng)疊氮反應(yīng)側(cè)鏈反應(yīng)（-SH-OH等）氨基和羧基共同參加的反應(yīng)

與亞硝酸反應(yīng)含游離α-氨基的氨基酸能與亞硝酸起反應(yīng)，定量地放出氮?dú)?，氨基酸被氧化成羥酸。1.由α—氨基參加的反應(yīng)

測(cè)定N2

的體積，即可算出氨基酸的含量。用途：范斯來克法氨基氮測(cè)定法的基本原理。

用途：不僅用于測(cè)定氨基酸含量，也常用來測(cè)定蛋白質(zhì)水解程度。與甲醛反應(yīng)二羥甲基衍生物酰基化和烴基化反應(yīng)(P136)R—C—HCOOHNH2+R’XR—C—HCOOHNHR’+HX在堿性條件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯DNS-Cl）可以與N-端氨基酸的游離氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸(DNS-AA)。此法的優(yōu)點(diǎn)是丹磺酰-氨基酸有很強(qiáng)的熒光性質(zhì)，檢測(cè)靈敏度可以達(dá)到110-9mol。?；猛荆菏氰b定多肽N-端氨基酸的重要方法。?；せ酋Ｂ确⊿anger法：2,4-二硝基氟苯在堿性條件下，能夠與肽鏈N-端的游離氨基作用，生成黃色二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸）。該產(chǎn)物能夠用乙醚抽提分離。不同的DNP-氨基酸可以用色譜法進(jìn)行鑒定。烴基化（例1）用途：是分析多肽N-端氨基酸的重要方法。用途：是鑒定多肽N-端氨基酸的重要方法。二硝基氟苯（DNFB）法—N=C=S+N—CH—COOHHHRPITC—N—C—N—CH—COOHHHRSPTC-氨基酸—N—CHRSNCCOPTH-氨基酸pH8.3無水HF苯異硫氰酸酯PITC苯氨基硫甲酰氨基酸苯硫乙內(nèi)酰脲衍生物Edman降解法基礎(chǔ)烴基化（例2）苯異硫氰酸酯PITC法（Edman氨基酸順序分析法）實(shí)際上也是一種N-端分析法。此法的特點(diǎn)是能夠不斷重復(fù)循環(huán)，將肽鏈N-端氨基酸殘基逐一進(jìn)行標(biāo)記和解離。用途：是鑒定多肽N-端氨基酸和分析氨基酸順序的重要方法。脫氨反應(yīng)NH2—C—HCOOHR+[O]C—OCOOHR+NH3在生物體內(nèi)氨基酸分解代謝的重要方式之一。2.由羧基參加的反應(yīng)成酯和成鹽反應(yīng)NH2—C—HCOOHR+C2H5OHH2

N—CCOOC2H5RHCl氣

當(dāng)氨基酸的COOH變成甲酯，乙酯或鈉鹽后，COOH的化學(xué)反應(yīng)性能被掩蔽或者說COOH被保護(hù),NH2的化學(xué)性能得到了加強(qiáng)或活化，易與?；Y(jié)合。Y－NH—CHCOOHR+PCl3Y－NH—CH-COCLR酰氯化反應(yīng)用途：保護(hù)氨基活化羧基。?；被岢甚０贩磻?yīng)R—CH—COOH+NH2HNH2R—CH—CO－NH2

+C2H5OHNH2氨基酸酰胺用途：合成氨基酸酰胺（例如天冬酰胺、谷氨酰胺）。脫羧反應(yīng)脫羧酶作用

YNHONH2NH2

R—CH—C—OCH3

YNHOHNO2

R—CH—C—NHNH2

YNHO

R—CH—C—N-—N+N+2H2O

?；被峒柞ル迈；被ｋ迈；被／B氮應(yīng)用：常作為多肽合成活性中間體，活化羧基。疊氮反應(yīng)（1）與茚三酮反應(yīng)用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。茚三酮水合茚三酮還原型茚三酮3.由氨基和羧基共同參加的反應(yīng)紫色物質(zhì)

對(duì)脯氨酸和羥脯氨酸反應(yīng)則生成黃色化合物，其結(jié)構(gòu)如下所示：反應(yīng)生成的化合物的顏色深淺程度以及CO2生成量，均可作為氨基酸定量分析依據(jù)。（2）形成肽鍵一分子氨基酸的α-羧基與另一分子氨基酸α-氨基脫水縮合的化合物叫做肽，其鍵稱為肽鍵。（蛋白質(zhì)就是氨基酸通過肽鍵連接在一起的線性序列。）

指示:

刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在Word中創(chuàng)建文檔.返回PowerPoint在“插入”菜單中選擇“對(duì)象...”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“顯示為圖標(biāo)”。單擊“確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”用途：是多肽和蛋白質(zhì)生物合成的基本反應(yīng)。（1）酪氨酸的酚基和組氨酸的咪唑基:

Pauly反應(yīng)（2）半胱氨酸的巰基：

a和碘乙酸反應(yīng)

b和各種金屬形成絡(luò)合物；

c和Ellman試劑反應(yīng)，用于-SH的定量測(cè)定；

d巰基的氧化（3）胱氨酸的二硫鍵：能被氧化劑(如過甲酸)及還原劑(如巰基乙醇、二硫蘇糖醇DTT)打開。4.側(cè)鏈R基團(tuán)產(chǎn)生的反應(yīng)五、氨基酸的旋光性和光吸收1.氨基酸的旋光性

構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸除甘氨酸外，均含有不對(duì)稱碳原子，所以除甘氨酸外，所有天然氨基酸含有一個(gè)手性-碳原子，因此都具有旋光性。構(gòu)型：根據(jù)甘油醛構(gòu)型確定D型和L型1.根據(jù)甘油醛原則確定構(gòu)型2.自然界的氨基酸有兩種構(gòu)型，構(gòu)型和旋光方向沒有必然聯(lián)系。3.組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是L型，除甘氨酸外都有旋光性。L—AA2.氨基酸的光吸收構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，但在遠(yuǎn)紫外區(qū)(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(qū)(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力酪氨酸max＝275nm，苯丙氨酸max＝257nm色氨酸max＝280nm

蛋白質(zhì)的最大光吸收一般在280nm處.摩爾吸收系數(shù)波長(zhǎng)1．分配層析：紙層析法、聚酰胺薄層層析、薄層層析法2．離子交換層析法3．高效液相層析法六、氨基酸混合物的分析分離（一）分配層析的一般原理

分配定律：當(dāng)一種溶質(zhì)在兩種一定的互不相溶的溶劑中分配時(shí)，在一定的溫度下達(dá)到平衡后，溶質(zhì)在兩相中的濃度比值為一常數(shù)。即分配系數(shù)（kd）。

Kd

＝CA/CB

CA

：在A相（動(dòng)相）中的濃度

CB

：在B相（靜相）中的濃度

{層析系統(tǒng)固定相{流動(dòng)相附著在固相上的液體固體Rf＝X/Y

1.紙層析2.聚酰氨薄膜層析利用聚酰胺薄膜作為支持物的一種分配層析。常用來分析氨基酸的衍生物。特點(diǎn)：快速、靈敏、分辨率高3.薄層層析用硅膠、纖維素或氧化鋁作支持物。特點(diǎn)：微量、快速、簡(jiǎn)便、分辨率高此法是利用離子交換樹脂作為柱層析支持物，將帶有不同電荷的AA進(jìn)行分離的方法。離子交換樹脂可以分為陽(yáng)離子交換樹脂（如羧甲基纖維素等）和陰離子交換樹脂（如二乙基氨基乙基纖維素等）。（二）離子交換層析

分離氨基酸混合物常用強(qiáng)酸型陽(yáng)離子交換樹脂：

用堿處理交換柱，樹脂變成Na+型，調(diào)氨基酸混合物至pH2-3，使氨基酸變成陽(yáng)離子，與Na+交換而掛在樹脂上。結(jié)合牢固程度取決于：

靜電引力(主)

疏水相互作用(次)

pH3時(shí)，靜電引力大?。?/p>

堿性AA(R2+)＞中性AA(R+)＞酸性AA(R0)

洗脫順序：R0(先)R+(次)

R2+(后)

同時(shí)考慮疏水

作用影響：

疏水性較大的AA與樹脂的作用力＞疏水性較小的

AA與樹脂的作用力

兩種因素綜合影響的洗脫順序:

Asp→Thr→Ser→Glu

→Pro→Gly→Ala→Cys→Val→Met→Ile→Leu→Tyr→Phe→Lys→His→Arg（三）高效液相層析

(一)氨基酸的制備

制備氨基酸有3種途徑：從蛋白質(zhì)水解液中分離提?。粦?yīng)用發(fā)酵法生產(chǎn)；人工合成法。適宜于中小規(guī)模的生產(chǎn)可大規(guī)模生產(chǎn)七、氨基酸的制備和應(yīng)用狀況（了解）（二）氨基酸的應(yīng)用1.科學(xué)實(shí)驗(yàn)：人工合成肽和蛋白質(zhì)的組分2.醫(yī)藥工業(yè)

必需氨基酸：蘇氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、賴氨酸、蛋氨酸半必需氨基酸：精氨酸、組氨酸是幼兒所必需的。3.藥物治療（1）精氨酸：對(duì)治療高氨血癥、肝機(jī)能障礙等疾病頗有效果；（2）天冬氨酸：鉀鎂鹽可用于恢復(fù)疲勞；治療低鉀癥心臟病、肝病、糖尿病等。（3）半胱氨酸：能促進(jìn)毛發(fā)的生長(zhǎng)，可用于治療禿發(fā)癥；甲酯鹽酸鹽可用于治療支氣管炎等；（4）組氨酸：可擴(kuò)張血管，降低血壓，用于心絞痛，心功能不全等疾病的治療。4.化學(xué)工業(yè)維生素B6:可采用丙氨酸或天冬氨酸為原料合成。葉酸：需要用谷氨酸為原料合成。氨基酸表面活性劑：?；劝彼徕c、月桂酰-L-精氨酸乙酯鹽酸等具有較強(qiáng)的抗菌殺菌活性，且無刺激性。聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作為合成皮革的表面處理劑；聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯與磷酸高級(jí)烷基酯結(jié)合得到化合物可作為可塑劑，穩(wěn)定劑等。5.食品工業(yè)谷氨酸鈉:味精天冬氨酸鈉：可用于清涼飲料，能增加清涼感并使香味濃厚爽口；天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素APM6.農(nóng)業(yè)殺蟲劑：刀豆氨酸、5-羥色氨酸可使南方毛蟲拒食而死；半胱氨酸可殺死黃瓜蠅；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸鹽具有較強(qiáng)的殺蚜蟲和殺螨效果；殺菌劑：N-月桂酰纈氨酸可作為治療稻瘟?。?1，4環(huán)己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等；除草劑：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；7.化妝品工業(yè)氨基酸能調(diào)節(jié)皮膚pH的變動(dòng)，對(duì)細(xì)菌的防護(hù)作用，也可作為皮膚、毛發(fā)的營(yíng)養(yǎng)成分，增加皮膚、毛發(fā)的光澤。防止皮膚干燥的自然保濕因子的主要成分是甘氨酸、羥基丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、絲氨酸等游離氨基酸。在化妝品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些維生素，可防止皮膚老化。

小結(jié)AA的結(jié)構(gòu)通式AA的分類AA的理化性質(zhì)

一般物理性質(zhì)

AA的兩性解離(等電點(diǎn)及其計(jì)算)AA的化學(xué)反應(yīng)（蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)測(cè)定）AA的分離分析作業(yè)題

1．某氨基酸溶于pH7的水溶液所得氨基酸溶液的pH值為6，問此氨基酸的pI值大于6等于6還是小于6？2．用強(qiáng)酸型陽(yáng)離子交換樹脂分離下述每對(duì)氨基酸，當(dāng)用pH7.0的緩沖溶液洗脫時(shí)，下述每對(duì)中先從柱上洗脫下來的是哪種氨基酸？（1）Asp和Lys(2)Arg和Met（3）Glu

和Vla(4)Gly

和Leu(5)Ser和Ala第4章蛋白質(zhì)的共價(jià)結(jié)構(gòu)★蛋白質(zhì)的生物學(xué)意義蛋白質(zhì)是一切生物細(xì)胞和組織的主要組成部分，是生命活動(dòng)所依據(jù)的物質(zhì)基礎(chǔ)。2.生物的各種生物功能也都靠蛋白質(zhì)體現(xiàn)。第一節(jié)蛋白質(zhì)通論一、蛋白質(zhì)的元素組成二、蛋白質(zhì)的分類

五、蛋白質(zhì)的功能四、蛋白質(zhì)構(gòu)象和蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的組織層次三、蛋白質(zhì)的大小與分子量一、蛋白質(zhì)的元素組成

CHONS（50%）（7%）（23%）（16%）

（0～3%）Others:P、Cu、Fe、Zn、Mn、Co、Se、I磷銅鐵鋅錳鈷硒碘蛋白質(zhì)氮元素的含量都相當(dāng)接近，一般在15%—17％，平均為16％。這是凱氏定氮法測(cè)定蛋白質(zhì)含量的計(jì)算基礎(chǔ)。

6.25

—16％的倒數(shù)，每測(cè)定１g氮相當(dāng)于6.25g的蛋白質(zhì)。也就是1g氮所代表的蛋白質(zhì)量（克數(shù)）蛋白質(zhì)含量＝蛋白氮×6.251.按組成成分分A.單純蛋白質(zhì)－－單純蛋白不含有非蛋白質(zhì)部分。這類蛋白質(zhì)水解后的最終產(chǎn)物只有氨基酸。

單純蛋白質(zhì)按其溶解性又可分為:清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白精蛋白、組蛋白以及硬蛋白等二、蛋白質(zhì)的分類

B.結(jié)合蛋白質(zhì)－－結(jié)合蛋白是指由單純蛋白和非蛋白成分結(jié)合而成的蛋白質(zhì).

按其非氨基酸成分又可分為：糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、磷蛋白、金屬蛋白、血紅素蛋白、黃素蛋白2.按分子的形狀或空間構(gòu)象

A.纖維狀蛋白－－分子很不對(duì)稱，形狀類似纖維。

一般不溶于水。典型的有：膠原蛋白質(zhì)、彈性蛋白質(zhì)、角蛋白質(zhì)、絲蛋白質(zhì)等B.球狀蛋白質(zhì)－－分子的形狀接近球形，空間構(gòu)象比纖維狀蛋白復(fù)雜。

球狀蛋白質(zhì)的溶解性較好，能結(jié)晶，生物體內(nèi)的蛋白質(zhì)大多數(shù)屬于這一類。

典型的有：胞質(zhì)酶類等三、蛋白質(zhì)的大小與分子量生物大分子：是由某些基本單位按一定順序和方式連接所形成的多聚體（polymer），M一般大于10000。包括蛋白質(zhì)、核酸、脂類及糖等。★蛋白質(zhì)分子量的變化范圍很大，從大約

6000—1000000道爾頓（Da）或更大?！锬承┑鞍踪|(zhì)是由兩個(gè)或更多個(gè)蛋白質(zhì)亞基(多肽鏈)通過非共價(jià)結(jié)合而成，稱寡聚蛋白質(zhì)。有些寡聚蛋白質(zhì)的分子量可高達(dá)數(shù)百萬甚至數(shù)千萬道爾頓。1Da=1.66033x10-27Kg對(duì)于只含有多肽鏈的簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)：氨基酸殘基的數(shù)目=蛋白質(zhì)的分子量/110

（氨基酸殘基平均分子量110）四、蛋白質(zhì)構(gòu)象和蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的組織層次1、蛋白質(zhì)構(gòu)象

蛋白質(zhì)分子是由氨基酸首尾相連而成的共價(jià)多肽鏈，但是天然的蛋白質(zhì)分子并不是走向隨機(jī)的松散多肽鏈。每一種天然蛋白質(zhì)都有自己特有的空間結(jié)構(gòu)或稱三維結(jié)構(gòu)，這種三維結(jié)構(gòu)通常被稱為蛋白質(zhì)的構(gòu)象。是指具有相同結(jié)構(gòu)式和相同構(gòu)型的分子在空間里可能的多種形態(tài)，構(gòu)象形態(tài)間的改變不涉及共價(jià)鍵的破裂。指在具有相同結(jié)構(gòu)式的立體異構(gòu)體中取代基團(tuán)在空間的相對(duì)取向，不同的構(gòu)型如果沒有共價(jià)鍵的破裂是不能互變的。構(gòu)象構(gòu)型2、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的組織層次蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次一級(jí)結(jié)構(gòu)空間結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)四級(jí)結(jié)構(gòu)超二級(jí)結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)域

一級(jí)結(jié)構(gòu)-Ala-Glu-Val-Thr-Asp-Pro-Gly-

二級(jí)結(jié)構(gòu)

四級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)

二級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)四級(jí)結(jié)構(gòu)

1.催化

蛋白質(zhì)的一個(gè)最重要的生物學(xué)功能是作為有機(jī)體新陳代謝的催化劑——酶。酶是蛋白質(zhì)中最大的一類。2、調(diào)節(jié)

許多蛋白質(zhì)具有調(diào)節(jié)其他蛋白質(zhì)執(zhí)行其生理功能的能力，這些蛋白質(zhì)稱為調(diào)節(jié)蛋白(胰島素）3、轉(zhuǎn)運(yùn)功能是從一地到另一地轉(zhuǎn)運(yùn)特定的物質(zhì)。(Hb)4、貯存

這類蛋白質(zhì)是氨基酸的聚合物，生物體必要時(shí)可利用蛋白質(zhì)作為提供充足氮素的一種方式。(種子）五、蛋白質(zhì)的功能

5、運(yùn)動(dòng)

作為運(yùn)動(dòng)基礎(chǔ)的收縮和游動(dòng)蛋白具有共同的性質(zhì)：它們都是絲狀分子或絲狀聚合體。（肌動(dòng)蛋白，肌球蛋白，鞭毛等）

6、結(jié)構(gòu)成分

蛋白質(zhì)另一重要功能是建造和維持生物體的結(jié)構(gòu)。（毛發(fā)，角，蹄，牛皮）

7、防御和進(jìn)攻

免疫反應(yīng)（免疫球蛋白）

8、異常功能（樂果甜蛋白，膠質(zhì)蛋白）第二節(jié)肽一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)氨基酸的氨基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。一、肽與肽鍵的結(jié)構(gòu)1、肽鏈中AA的排列順序和命名通常在多肽鏈的一端含有一個(gè)游離的-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個(gè)游離的-羧基，稱為羧基端或C-端。

肽命名指示:

刪除樣本文檔圖標(biāo),并替換為工作文檔圖標(biāo)，如下:在Word中創(chuàng)建文檔.返回PowerPoint在“插入”菜單中選擇“對(duì)象...”單擊“從文件創(chuàng)建”定位“文件”框中的文件名確認(rèn)選中“顯示為圖標(biāo)”。單擊“確定”選擇圖標(biāo)從“幻燈片放映”菜單中選擇“動(dòng)作設(shè)置”單擊“對(duì)象動(dòng)作”，并選擇“編輯”單擊“確定”多肽化合物的名稱，通常按照肽內(nèi)氨基酸殘基的排列順序，以殘基名稱（如某某氨酰）從N端依次閱讀到C端（某某氨酸），并以C端殘基全名結(jié)束肽的名稱。例如：下列五肽命名為絲氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸：氨基末端羧基末端Ser-Val-Tyr-Ala-Leu

多肽鏈結(jié)構(gòu)示意圖共價(jià)主鏈：肽鏈的骨干是由--N--Cα--C--序列重復(fù)排列而成，稱為共價(jià)主鏈。肽鍵N=C0.127nm鍵長(zhǎng)=0.132nmN-C

0.148nm肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。在大多數(shù)情況下，以反式結(jié)構(gòu)存在。肽平面或酰胺平面：組成肽單位的4個(gè)原子和2個(gè)相鄰的α碳原子都處于同一個(gè)平面內(nèi)，此剛性結(jié)構(gòu)的平面稱為肽平面或酰胺平面。肽單位：實(shí)際就是一個(gè)肽平面2.肽單位

肽鍵的四個(gè)原子和與之相連的兩個(gè)α-碳原子所組成的基團(tuán)。

二面角

兩相鄰酰胺平面之間，能以共同